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2008 年 第 53 卷 第 18 期: 2200 ~ 2205


2200 www.scichina.com csb.scichina.com
《中国科学》杂志社
SCIENCE IN CHINA PRESS 论 文
AtGRIP蛋白在拟南芥根冠细胞高尔基体反面网络分泌
囊泡的定位
陈颖①②, 张巍①, 赵蕾①, 李岩①*
① 植物生理学与生物化学国家重点实验室, 中国农业大学生物学院, 北京 100094;
② 河北经贸大学生物科学与工程学院, 石家庄 050061
* 联系人, E-mail: liyan@cau.edu.cn
2008-03-12收稿, 2008-05-30接受
国家自然科学基金(批准号: 30570924、30721062)资助项目

摘要 动物与真菌细胞的 GRIP 蛋白定位于高尔基体反面网络, 并对高尔基体的结构与
功能有重要作用. 通过RT-PCR方法从拟南芥植株RNA中扩增得到AtGRIP的 cDNA; 利
用原核表达和亲和层析的方法, 获得 AtGRIP 部分片段的 GST 融合蛋白, 进而得到相应
蛋白的多克隆抗体. 利用纯化的 AtGRIP抗体进行免疫印迹, 确认拟南芥 AtGRIP蛋白的
分子量为 92 kD, 并发现其在拟南芥根、茎、叶和花中均有表达; 免疫荧光标记 AtGRIP
和 Nag-GFP的共定位说明, AtGRIP蛋白分布于拟南芥细胞高尔基体; 免疫金标结合电子
显微镜观察发现, AtGRIP 蛋白主要定位于拟南芥根冠细胞高尔基体反面网络的囊泡膜.
以上结果说明, 动植物细胞间 GRIP 蛋白在高尔基体上的定位是保守的; 同时也说明
AtGRIP蛋白可能参与了对植物细胞高尔基体反面网络结构与功能的调控.
关键词
GRIP蛋白
高尔基体反面网络
高尔基体
根冠细胞
拟南芥


高尔基体是细胞内重要的细胞器 , 其在细胞中
执行蛋白质修饰、加工和囊泡分类及分泌等功能. 高
尔基体反面的网状结构是位于高尔基体叠层反面的
一系列相互连接的管状结构 . 它是一个高度动态且
复杂的膜结构网络 , 主要功能是参与蛋白质的分类
与包装 , 在糖蛋白和糖脂的加工和分泌过程中起重
要作用[1,2]. 高尔基体反面的网状结构上存在许多结
合蛋白 , 它们可能参与高尔基体反面的网状膜结构
的维持及囊泡分类及分泌功能的完成[3,4]. 虽然植物
细胞高尔基体和动物细胞高尔基体在分布等方面有
一定的差异, 但近年来的研究发现, 植物细胞高尔基
体与动物细胞高尔基体具有许多相同的基本特征 ,
并可能执行类似的功能[5].
近年来, 在动物、真菌和原生生物细胞中发现一
种外周膜蛋白. 这类蛋白的 C 末端含有一个大约 45
个氨基酸左右的保守序列, 该序列被称为 GRIP 结构
域, 有关蛋白被称为 GRIP蛋白[6~9]. 这些蛋白主要定
位在高尔基体上[10]. GRIP 蛋白分子内含有大量 α-螺
旋, 能够形成棒状或纤维状结构. 进一步的研究表明,
GRIP 蛋白主要定位于动物和真菌细胞高尔基体反面
的网状结构上[11]. 利用 GFP融合技术将 GRIP结构域
序列与 GFP 基因融合转染动物或酵母细胞 , 发现
GRIP 结构域在其定位高尔基体的过程中起重要作
用[12]. GRIP 蛋白在表达水平上的改变会导致高尔基
体反面网状结构的畸变, 并阻断膜运输途径[13,14]. 这
些结果表明, GRIP 蛋白在高尔基体反面网状结构的
维持和功能的完成方面起着重要的作用.
拟南芥中存在一个 GRIP 结构域蛋白基因
(At5g66030), 被命名为 AtGRIP. AtGRIP的 cDNA长
2367 bp, 编码 788个氨基酸[15]. 与动物、酵母序列相
同的是, AtGRIP 氨基酸序列的 C 末端也含有一个由
42个氨基酸组成的 GRIP结构域; 该结构域与动物细




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胞 GCC185 和 golgin-97 的 GRIP 结构域分别有 50%
和 47%的相似性. 将 AtGRIP 的 GRIP 结构域序列与
GFP基因融合, 转化烟草悬浮细胞, 结果发现其定位
于高尔基体上[15]. 近来, 利用两种荧光蛋白转化方法,
Latijnhouwers等人[16]发现拟南芥AtGRIP蛋白定位于
烟草细胞高尔基体的反面 , 并发现序列中的卷曲螺
旋结构有助于 C端 GRIP结构域与烟草细胞高尔基体
结合. 然而, 以上报道均是通过分析转化的烟草细胞
内拟南芥 AtGRIP 与荧光蛋白融合表达蛋白的分布,
判断 AtGRIP 在其中的可能定位; 而有关拟南芥细胞
内 AtGRIP蛋白的实际分布情况, 尚未见报道.
本研究将拟南芥 AtGRIP 蛋白在大肠杆菌内与
GST 融合表达, 纯化融合蛋白, 免疫动物制备抗体.
免疫印迹结果表明, AtGRIP蛋白分子量为 92 kD, 且
在拟南芥体内的表达没有组织特异性 . 免疫荧光标
记结合共焦激光扫描显微镜观察确认, AtGRIP 蛋白
与高尔基体共分布 . 免疫金标结合电子显微镜观察
发现, AtGRIP 蛋白定位于高尔基体反面网状结构的
分泌囊泡膜.
1 材料和方法
(ⅰ) 植物材料. 所用拟南芥为 Columbia型. 稳
定表达 Nag-GFP 的拟南芥纯合体植株由美国加州大
学戴维斯分校柳波教授惠赠.
(ⅱ) 拟南芥 AtGRIP 基因 cDNA 的克隆. 提取
拟南芥植株总 RNA, 参考 GenBank 提供的 AtGRIP
序列信息(GenBank 登录号: NM-180946), 通过 RT-
PCR扩增到拟南芥 AtGRIP的 cDNA全序列; 所使用
引物为 AtGRIPSENSE (5′-ATGTCCGAAGACAAGG-
AATCTGATG-3′)和 AtGRIPANTI (5′-CTATGAAAAC-
GAGAATCTTGAGAAG-3′). 经测序确认 , 得到的
AtGRIP cDNA序列与 GenBank公布的序列一致.
(ⅲ) AtGRIP 蛋白抗体制备与纯化. 利用 PCR
和酶切方法, 把 AtGRIP基因片段(601~2262 bp)连接
到 pGEX-4T-1原核表达载体上, 构建 pGEX-AtGRIP-
C′表达载体 ; 转化 E.coli BL21 (DE3)菌株 . 经
1 mmol/L IPTG诱导, 在 28℃表达出可溶性的 GST-
AtGRIP-C′融合蛋白. 用 Glutathione Sepharose 4B从
超声破碎菌上清中纯化出 GST-AtGRIP-C′融合蛋白.
此纯化的 GST-AtGRIP-C′融合蛋白用来免疫兔子制
备多克隆抗体.
按 Olmsted[ 1 7 ]报道的亲和纯化的方法 , 利用
GST-AtGRIP-C′蛋白从抗血清中纯化特异的 AtGRIP
抗体. 纯化得到的 AtGRIP抗体经 PBS稀释、分装后
保存在−80℃冰箱内.
(ⅳ) SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳及免疫印迹. 拟
南芥植株或其根、茎、叶、花等器官经液氮研磨, 加
入提取缓冲液(5 mmol/L EDTA, 5 mmol/L EGTA,
1 mmol/L PMSF, 10 mmol/L DTT, 0.05% SDS,
20 mmol/L Tris-HCl, pH 8.0)提取相应蛋白. 参照
Laemmli[18]方法进行 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳.
免疫印记参照 Towbin 等人[19]的方法, 一抗为经
纯化的 AtGRIP 多克隆抗体(工作浓度 1:1000), 二抗
为碱性磷酸酯酶交联的羊抗兔 IgG抗体(Sigma, 工作
浓度 1:60000). 显色液是 Promega公司的碱性磷酸酯
酶试剂盒. 对照用免疫前血清代替一抗.
(ⅴ) 免疫荧光标记及共聚焦激光扫描显微镜观
察. 植物材料的固定参照 Li等人[20]的方法; 拟南芥
根尖的压片参考 Liu等人[21]和Wasteneys等人[22]的方
法. 免疫荧光标记参考 Lee 和 Liu[23]报道的方法. 一
抗为经纯化的 AtGRIP 多克隆抗体(工作浓度 1:150),
二抗分别为 TRITC-交联的羊抗兔 IgG (Sigma, 工作
浓度 1:100)和 FITC交联的羊抗兔 IgG (Sigma, 1:120).
对照用 3%的 BSA代替一抗. 制片在 Zeiss LSM 510
META型共聚焦激光扫描显微镜下观察、拍照.
(ⅵ) 免疫金标及电子显微镜观察. 超薄切片的
免疫金标参照 van den Bosch等人[24]及 Li等人[25]的方
法. 一抗为经纯化的 AtGRIP 多克隆抗体(工作浓度
1:150), 二抗为带有 10 nm胶体金颗粒的羊抗兔 IgG
抗体(Sigma, 1:60). 用 JEM-100S 电子显微镜进行观
察、拍照, 电子显微镜的电压为 80 kV.
为确定 AtGRIP 的分布情况, 我们对金颗粒的分
布进行了统计分析. 我们统计了高尔基体、高尔基体
反面网络结构占细胞内总金颗粒中的比例; 共有 5个
独立的细胞内金颗粒的分布被计算.
2 结果
2.1 拟南芥 AtGRIP 基因克隆、抗体制备和免疫印
迹分析
根据 NCBI上报道的拟南芥 AtGRIP (At5g66030)
基因序列设计并合成引物, 通过 RT-PCR的方法从拟
南芥中克隆到 AtGRIP 的 CDS 序列. 测序结果表明,



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我们克隆的 AtGRIP序列与 NCBI上报道的完全一致.
用原核表达得到的 AtGRIP 融合蛋白免疫兔子, 制备
出相应多克隆抗体.
拟南芥总蛋白经 SDS-PAGE 分离, 用纯化后的
AtGRIP 抗体作为一抗, 对拟南芥总蛋白进行免疫印
迹分析, 结果在分子量大约 92 kD 处发生特异反应
(图 1(a), 3); 这表明 AtGRIP的分子量约为 92 kD; 此
分子量也与该蛋白理论计算的分子量相近 . 用免疫
前血清对拟南芥进行印迹 , 未发现有任何条带出现
(图 1(a), 4). 这说明我们制备的抗体特异性较好.
拟南芥根、茎、叶、花等不同组织的总蛋白经
SDS-PAGE 分离后, 用 AtGRIP 抗体作为一抗, 进行
免疫印迹. 结果表明, AtGRIP蛋白在拟南芥体内的表
达没有组织特异性(图 1(b)).


图 1 AtGRIP蛋白的免疫印迹分析
(a) 拟南芥中总蛋白的 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(2)和 AtGRIP蛋
白的免疫印迹(3), 显示纯化的 AtGRIP抗体特异地识别拟南芥总
蛋白中分子量约 92 kD蛋白(3); 而免疫前血清代替一抗反应, 则
没有特异印迹带出现(4). 1为标准分子量. (b) 拟南芥不同器官的
AtGRIP蛋白免疫印迹, 表明该蛋白在拟南芥各器官中均有表达.
1, 根; 2, 茎; 3, 叶; 4, 花
2.2 拟南芥 AtGRIP的免疫荧光观察
用纯化的 AtGRIP抗体对拟南芥根尖细胞进行免
疫荧光单标记, 共聚焦激光扫描显微镜观察发现, At-
GRIP蛋白定位于拟南芥根尖细胞颗粒状细胞器(图 2).

图 2 拟南芥根尖细胞内 AtGRIP的免疫荧光定位及共聚
焦激光扫描显微镜观察
(a) AtGRIP在拟南芥根尖细胞中分布在颗粒状细胞器上; (b) 同一
细胞微分干涉衬透射图. 标尺示 5 μm

我们利用拟南芥 Nag-GFP植株, 用 AtGRIP抗体
在表达 Nag-GFP 的拟南芥根尖细胞内进行免疫荧光
标记, 经共聚焦激光扫描显微镜观察发现, AtGRIP与
细胞内的 GFP荧光存在部分共分布(图 3). 由于 Nag-
GFP 特异地结合拟南芥细胞的高尔基体[26], 因此可
确定, AtGRIP 蛋白也定位于拟南芥根尖细胞的高尔
基体.
2.3 拟南芥 AtGRIP的免疫金标和电子显微镜观察
基于绿色荧光蛋白转化和标记方法 , 人们已发
现过量表达的拟南芥 AtGRIP-GFP 融合蛋白定位于
烟草叶细胞高尔基体[15,16,27,28]. 然而, 内源 AtGRIP


图 3 拟南芥根尖细胞内 AtGRIP与 Nag-GFP荧光双标记及共聚焦激光扫描显微镜观察
(a) Nag-GFP显示的拟南芥根尖细胞中高尔基体的分布; (b) AtGRIP蛋白在拟南芥根尖细胞中的免疫荧光定位; (c)为(a)和(b)
两图的叠加图, 显示拟南芥根尖细胞中 AtGRIP蛋白与高尔基体部分共定位. 标尺示 5 μm




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在拟南芥细胞高尔基体上的分布情况尚不清楚 . 为
此, 我们用纯化后的 AtGRIP 抗体作为一抗对拟南芥
根冠细胞的超薄切片进行免疫胶体金标记 , 并在电
子显微镜下进行了观察 . 由于拟南芥根冠早期外周
细胞高尔基体的顺面和反面很容易通过其囊泡的大
小和形态进行分辨 [29,30], 因此本研究显示的结果主
要来自对该类细胞的观察.
用纯化后的 AtGRIP 抗体进行标记, 在透射电子
显微镜下观察发现, 金颗粒多数分布在根冠细胞高
尔基体及其附近的囊泡上(图 4). 统计分析表明, 有
73.4%的金颗粒分布在高尔基体上. 进而, 分析表明
有 63.6%的金颗粒分布于高尔基体具更多和更大的
囊泡一侧. 有关研究表明, 拟南芥根冠早期外周细胞
高尔基体反面往往有较大的分泌囊泡 [29]; 因此 , 根
据金颗粒主要分布于高尔基体具大囊泡侧 , 我们可
以确认 AtGRIP 蛋白主要定位于高尔基体的反面. 进
而, 我们发现金颗粒主要存在于在高尔基体反面分
泌囊泡膜的边缘(图 4, 箭头所示), 在高尔基体反面


图 4 AtGRIP蛋白在拟南芥根冠细胞中的免疫金标和透
射电子显微镜观察
显示经纯化的 AtGRIP抗体标记, 电子显微镜观察确定 AtGRIP蛋
白主要定位在高尔基体反面网络的囊泡膜上((a), (b)). SV, 分泌囊
泡; TGN, 高尔基体反面网络; cis, 高尔基体顺面. 标尺示 200 nm
膜囊上却很少. 以上结果说明, AtGRIP 蛋白主要定
位于拟南芥根冠细胞高尔基体反面网络的囊泡膜.
3 讨论
动物细胞的研究发现, GRIP 蛋白具有一个功能
性的 GRIP 结构域, 是一种外周膜蛋白, 参与高尔基
体 TGN 结构的维持并调节囊泡的分泌与运输. 基因
组学研究表明, 拟南芥基因组中仅存在一个 GRIP 基
因[15]. 本研究利用制备的 AtGRIP 多克隆抗体, 通过
免疫印迹方法, 发现拟南芥 AtGRIP 蛋白的分子量约
为 92 kD; 此分子量与根据氨基酸数目理论计算的
AtGRIP 分子量一致. 对拟南芥根、茎、叶和花进行
免疫印迹结果表明, AtGRIP 在拟南芥植株内的表达
并没有组织特异性.
动物细胞 GRIP蛋白定位在其高尔基体网络结构
上, 并且在细胞中参与高尔基体反面网络结构的维
持. 要研究植物细胞内 GRIP 蛋白的功能, 了解其精
确的定位是非常重要的. 利用GFP转化技术, 人们已
发现拟南芥 AtGRIP 的 GRIP 结构域定位于烟草悬浮
细胞高尔基体[15]. Latijnhouwers 等人[16,28]通过荧光
双标等方法, 确认拟南芥 AtGRIP 蛋白分布于烟草细
胞高尔基体反面. 然而, 目前的有关报道均是利用基
因转化方法, 通过 GFP标记对外源的拟南芥 AtGRIP
融合蛋白在烟草细胞中的分布进行研究; 但尚未见
有关内源 AtGRIP 蛋白在拟南芥中分布的报道, 其在
拟南芥细胞高尔基体上的精确定位也有待确定 . 另
外, GFP 融合蛋白转化与标记方法, 只能通过观察过
量表达的融合蛋白的分布 , 对相关蛋白的实际定位
进行推测 , 而无法直接观察到相关内源蛋白的实际
存在与分布; 而用特异抗体标记方法, 则可以直接确
定细胞相关内源蛋白的定位. 本研究利用 AtGRIP 多
克隆抗体对拟南芥根尖进行免疫荧光标记 , 发现内
源 AtGRIP蛋白确实定位于拟南芥根尖细胞高尔基体,
此结果印证了他人用 GFP-AtGRIP 转化方法在烟草
细胞中获得的结果 . 此外 , 虽然细胞内大多数
AtGRIP 与 Nag-GFP 共定位, 但也发现细胞内少量
AtGRIP 的标记是特异的, 未与 Nag-GFP 共定位, 推
测这可能是由于表达的 Nag-GFP 未与细胞内所有高
尔基体结合而造成的. 本研究利用免疫金标技术, 在
电子显微镜下观察发现, AtGRIP 蛋白定位于拟南芥
根冠细胞高尔基体反面网络的囊泡膜. 目前, 已报道



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的动物细胞 GRIP 蛋白主要是高尔基体的外周蛋白,
考虑到 GRIP 蛋白的保守性及 AtGRIP 蛋白序列中没
有跨膜区, 我们推测 AtGRIP 可能是拟南芥细胞高尔
基体反面网络分泌囊泡膜上的外周蛋白.
在之前的有关报道中, 研究者发现 GRIP 蛋白除
定位于高尔基体反面网络的囊泡膜外 , 还分布于反
面高尔基体膜囊[28,31]. 然而, 我们发现 AtGRIP 蛋白
主要分布于拟南芥细胞高尔基体反面网络的囊泡膜,
而未定位于其反面高尔基体膜囊 . 由于此前报道的
金标结果均是利用 GFP 抗体标记细胞内过量表达的
GFP-GRIP蛋白所获得, 因此, 我们推测有关GRIP蛋
白在细胞反面高尔基体膜囊上分布的结果有可能是
该蛋白过表达形成的假象. 内源的 GRIP 蛋白很可能
如我们用 AtGRIP 蛋白抗体标记的那样, 主要定位于
细胞高尔基体反面网络的囊泡膜 , 而不在反面高尔
基体膜囊上分布. 另一方面, 动物细胞 GRIP 蛋白的
过量表达会导致高尔基体反面网络结构的改变 [13];
而抑制该蛋白表达则引起高尔基体分解为小的膜囊
叠层 . 这些结果说明 , GRIP 蛋白参与了动物细胞
高尔基体结构的维持[14]. 而植物 GRIP 蛋白定位于
高尔基体反面网络分泌囊泡膜的结果, 说明其可能
参与了对植物细胞高尔基体反面囊泡形成或分泌的
调控.
致谢 感谢美国加州大学戴维斯分校柳波教授惠赠稳定表达 Nag-GFP的拟南芥纯合体植株.
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究方面具有创新性的、高水平的、有重要意义的研究成果, 由中国科学杂志社出版. 中、英文版是两个相对独立的刊物. 月
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