全 文 ：植物学通报 2006, 23 (3): 242~248
Chinese Bulletin of Botany
收稿日期: 2005-08-11; 接受日期: 2006-02-06
基金项目: 国家自然科学基金(No. 39970358, 30370708)和沈阳农业大学青年教师基金(No. 200401)
* 通讯作者 Author for correspondence. E-mail: Liu@cau.edu.cn
. 综 述 .
植物肌动蛋白异型体研究进展
张少斌1 刘国琴2*
(1 沈阳农业大学生物科学技术学院 沈阳 110161)
(2 中国农业大学植物生理学与生物化学国家重点实验室 北京 100094)
摘要 肌动蛋白在真核生物中广泛存在, 由肌动蛋白参与形成的动态微丝骨架系统是细胞生命活动的
基础。在植物细胞中, 肌动蛋白由多基因家族编码, 从而产生了多种肌动蛋白异型体。本文综述了拟南
芥肌动蛋白异型体的分类、体内分布与功能, 详细介绍了豌豆卷须肌动蛋白异型体的研究现状, 并讨论
了该领域的研究方向。
关键词 肌动蛋白异型体, 拟南芥, 豌豆卷须
Research Advances in Plant Actin Isoforms
Shaobin Zhang1, Guoqin Liu 2*
(1 Biological Science and Technology College, Shenyang Agricultural University, Shenyang 110161)
(2 State Key Laboratory of Plant Physiology and Biochemistry, China Agricultural University,
Beijing 100094)
Abstract Actin, the major component of the dynamic microfilament cytoskeleton system, exists in
nearly all eukaryotic cells and plays essential roles in cellular activities. In plant cells, actins are
encoded by multi-gene families, and many kinds of actin isoforms have been found. This paper
summarizes the research in elucidating the classes, distribution and function in vivo of actin isoforms
in Arabidopsis, introduces new research into actin isoforms of pea tendril and discusses the possible
future research direction in this field.
Key words actin isoform, Arabidopsis thaliana, pea tendril
自1942年Straub在脊椎动物骨骼细胞中发
现并命名肌动蛋白(actin)以来(Straub, 1942), 陆
续在真菌(Loewy, 1952)、高等植物(阎隆飞和
石德权, 1963)以及藻类(Nagai and Rebhun, 1966)
中发现了肌动蛋白的存在。迄今为止, 在高等
植物的花粉、茎韧皮部、叶表皮细胞、叶鞘
细胞、根毛、卷须、内果皮和茎形成层等组
织中都已鉴定出肌动蛋白(Lloyd, 1989)。随着
众多高等植物肌动蛋白的基因相继被克隆, 我们
已经认识到肌动蛋白广泛存在于植物界(Kost et
al., 1999)。植物肌动蛋白是微丝的主要组分, 参
与细胞内许多重要的生理活动, 如: 细胞形状的
维持、胞质环流、细胞运动、细胞分裂、细
胞分化、细胞内的物质运输、极性建成以及
信号转导等(Vidali and Hepler, 2001; Collings et
al., 2002)。以植物肌动蛋白为主形成的动态微
丝骨架系统已成为植物细胞生物学研究领域的
热点之一(Wasteneys and Galway, 2003; Cheung
2432006 张少斌 等: 植物肌动蛋白异型体研究进展
and Wu, 2004)。
1973年, Elzinga等得到了第一个骨骼肌肌
动蛋白的氨基酸序列(Elzinga et al., 1973)。利
用核苷酸以及氨基酸序列测定等手段, 目前我们
已经知道上百种生物中的几百种肌动蛋白的核
苷酸以及氨基酸序列。高等植物肌动蛋白基
因序列已经被测定的有: 水稻、玉米、马铃
薯、胡萝卜、豌豆、大豆、拟南芥、菟丝
子、烟草、向日葵和谷子等。高等真核生物
肌动蛋白是由肌动蛋白多基因家族编码的, 从而
产生了多种肌动蛋白异型体(Meagher et al.,
1999)。大豆中至少有 6个编码肌动蛋白的基
因(Shah et al., 1982), 玉米有 6个(Shah et al.,
1983), 马铃薯有5个(Drouin and Dover, 1987), 番
茄有10个(Bernatsky and Tanksley, 1986), 水稻
有 4个(Reece et al., 1990), 拟南芥有 10个
(Kandasamy et al., 2002)。阎隆飞实验室克隆
了 18个豌豆卷须的肌动蛋白基因(Cao et al.,
1994), 并将它们分为 3类(胡松年和阎隆飞,
1999)。植物肌动蛋白异型体虽然在一级结构
上的同源性很高, 但时空表达调控方式不同, 其
表达具有组织和器官特异性, 因而可能执行不同
的功能(Kandasamy et al., 2001; Jiang and Zhao,
2002)。
1 拟南芥肌动蛋白异型体
拟南芥的 10个肌动蛋白异型体基因都已
经被克隆并进行了详细的序列分析, 其中8个在
植物体内大量表达并表现出特定的功能, 而另外
2个可能是假基因。在这些异型体中没有发现
明显的基因变换, 因此它们可能是彼此独立进化
的。在这8个异型体编码的功能性肌动蛋白中
有大量的非保守氨基酸替换, 比如43位的His与
Thr互换, 272位的Lys与 Pro互换。所有的氨
基酸替换发生在分子表面, 因而可能影响蛋白质
与蛋白质的相互作用(McDowell et al., 1996b)。
根据肌动蛋白异型体的不同时空表达模式,
将 8 个异型体基因分为两类(图 1) : 营养型
(vegetative, Veg)和生殖型(reproductive, Rep)。
其中营养型又分为2个亚类, 亚类1包括ACT2
和ACT8, 它们在所有的营养型组织中都有表
达; 亚类2中的ACT7则主要在幼嫩和迅速生长
的营养型组织中表达, 并且它对大多数植物激素
敏感。生殖型分为3个亚类, 其中ACT11属于
亚类3, 主要集中在雌蕊和花粉中; 亚类4包括
ACT1和ACT3, 它们主要在幼嫩的胚珠、花粉
和胚囊中表达; 亚类5包括ACT4和ACT12, 它
们主要在花粉管伸长过程中表达。8个异型体
之间序列的同源性比对的分类结果与按其组织
器官特异性分类是一致的。在大多数组织和
器官中, 2个或3个肌动蛋白亚类同时表达。不
同异型体表达量和表达时间的动态变化, 以及它
们与肌动蛋白结合蛋白异型体之间复杂的相互
作用, 对调节动态微丝骨架系统具有重要意义
(Kandasamy et al., 2002)。
不同肌动蛋白异型体具有不同的生物功
能。有研究表明, ACT7基因会对植物激素、
光及损伤处理做出强烈反应, 它有可能是拟南芥
对外部刺激做出反应的最主要的肌动蛋白基因
(McDowell et al., 1996a)。此外, ACT7在正常
愈伤组织形成过程中发挥着重要作用
(Kandasamy et al., 2001)。ACT2在根毛的突出
位点选择, 它在根毛的生长与形成中具有重要作
用(Ringli et al., 2002; Nishimura et al., 2003)。当
图 1 拟南芥肌动蛋白异型体分类
Fig. 1 The classes of Arabidopsis thaliana actin
isoforms (Kandasamy et al., 2002)
244 23(3)
在营养器官中过量表达生殖型异型体ACT1时
(同样过表达ACT2时没有显著影响), 会导致植
株矮化, 开花延迟, 叶毛和花序的分枝改变, 大
多数器官的形态发生变化, 蛋白质表达水平受到
影响, 肌动蛋白大量聚合成束, 发生重组。这
些现象表明, ACT1的错误过量表达影响了肌动
蛋白以及肌动蛋白结合蛋白的动力学特性, 打乱
了细胞骨架的正常组织, 进而打乱了植株正常的
生长发育(Kandasamy et al., 2002)。由此可以
看出, 不同的肌动蛋白异型体在植物体内具有不
同的表达调控模式, 执行着不同的功能, 而且在
功能上有时候能够相互替代。
2 豌豆卷须肌动蛋白异型体
豌豆中的肌动蛋白也是由多基因家族所编
码(Cao et al., 1994)。根据豌豆卷须肌动蛋白
cDNA克隆的限制性内切酶酶切图谱, 它们至少
可分为3类肌动蛋白异型体(图2), 分别命名为
Ⅰ类(PEAc Ⅰ)、Ⅱ类(PEAc Ⅱ)和 Ⅲ类(PEAc
Ⅲ)异型体(胡松年和阎隆飞, 1999)。
3类异型体的克隆数目不同, 表明它们在豌
豆卷须中的表达是不同的, 很可能具有组织或发
育阶段的特异性, 现有研究表明, 豌豆肌动蛋白
基因在幼苗的不同发育阶段是特异性表达的(黄
绍兴等, 1997)。对Ⅱ类异型体的3个cDNA克
隆PEAc3、PEAc9和PEAc11进行了全序列测
定发现, 它们的核苷酸序列完全相同,差别仅在
于3非翻译区的长度不同,即poly(A)的加入位
点不同, 这说明它们可能是由同一基因转录而
来, 但转录后的加工过程不同。豌豆卷须中肌
动蛋白基因poly(A)加入位点的使用, 可能与组
织或发育的特异性表达有关。此外, 豌豆卷须
肌动蛋白3类异型体之间的核苷酸序列同源性
为 80%, 氨基酸序列同源性为 94%。
近年的研究表明, 豌豆 3类肌动蛋白异型
体基因在根、茎、叶、卷须、花粉和幼嫩
果实中均表达, 但在发育时间以及表达强度上存
在明显差异, 而且具有明显的组织特异性。
PEAcⅠ倾向于在幼嫩的器官中表达, 且在7天
的茎中表达最强; 在 1个月内的叶片中表达也
较强, 此后明显下降; 卷须中表达变化不显著; 在
花粉中表达很弱; 在幼嫩荚果中的表达亦较
多。PEAc Ⅱ表达特点与 PEAc Ⅰ具有某些相
似性, 在花粉中也有少量的表达。而 PEAc Ⅲ
与前二者的差别很大, 仅发现其在2天及28天
的根、7天的茎及 18天的叶中有表达(凌毅和
赵武铃, 2001; Jiang and Zhao, 2002)。
3 植物肌动蛋白及其异型体的生物化
学特性分析
由于植物肌动蛋白在植物体内相对含量少,
使得用传统方法很难从植物体纯化获得大量有
活性的植物肌动蛋白(Ren et al., 1997; Zhang et
al., 2004)。迄今为止, 纯化获得植物肌动蛋白
图 2 豌豆肌动蛋白的 3类异型体酶切图谱(胡松年和阎隆飞, 1999)
Fig. 2 The restriction maps of three kinds of pea actin isoforms
2452006 张少斌 等: 植物肌动蛋白异型体研究进展
并研究其生化特性的报道很少。Ma 和 Yen
(1989)采用硫酸铵沉淀和聚合的方法从豌豆卷
须中部分纯化了肌动蛋白, 其分子量与兔骨骼肌
肌动蛋白相当。Liu和Yen(1992)采用丙酮粉、
硫酸铵沉淀、离子交换层析和分子筛层析的
手段从玉米花粉中分离纯化出分子量为42 kD
的肌动蛋白, 其氨基酸组成以及圆二色谱都与其
他已知肌动蛋白相似, 纯化的玉米花粉肌动蛋白
能有效激活肌球蛋白ATPase酶活性, 激活比率
与浓度相关, 在0.6 mg.mL-1时达到最大激活倍
数(约5倍)。刘雄和阎隆飞(1995)详细研究了玉
米花粉肌动蛋白与DNase Ⅰ的相互作用, 玉米
花粉肌动蛋白能显著抑制DNase Ⅰ的活性, 抑
制程度与肌动蛋白浓度呈正相关, 达到最大抑制
程度一半时的肌动蛋白浓度为 1.25 µg.mL-1
(DNase Ⅰ浓度为0.65 µg.mL-1)。Yen等(1995)
测定了玉米花粉的聚合动力学, 232 nm处的吸
光值在聚合8分钟后趋于平衡; 黏度测定表明:
花粉肌动蛋白聚合曲线为S形, 聚合起始阶段
的聚合速度低于骨骼肌肌动蛋白的聚合速度;
使用黏度测定与使用232 nm的光吸收值测定,
花粉肌动蛋白聚合达到平衡所需的时间相近;
其黏度同肌动蛋白浓度呈正相关; 吸收光谱分
析表明, 玉米花粉肌动蛋白同骨骼肌肌动蛋白相
似; 电镜负染结果显示, 玉米花粉肌动蛋白聚合
丝约为7 nm, 被HMM标记后直径约为36 nm,
丝的直径以及形态与其他已知非肌细胞肌动蛋
白相似。同时也测定了激活肌球蛋白HMM和
S1片段的ATPase活性的米氏常数和最大酶促
反应速度, 通过黏度和浊度的测定, 研究了ATP
对肌动蛋白与肌球蛋白结合的影响, 并得到了肌
动蛋白与 S1标记后的电镜负染照片(Liu and
Yen, 1995)。Ren等(1997)采用Profilin亲和层析
的方法从玉米花粉中纯化出了肌动蛋白, 测定了
它的聚合曲线以及临界浓度(0.6 µmol.L-1), 其聚
合曲线与骨骼肌肌动蛋白相似但有细微差别, 玉
米花粉肌动蛋白的聚合受到DNase Ⅰ的强烈抑
制, 聚合的玉米花粉肌动蛋白可以与肌球蛋白
S1片段结合, 并受到ATP的显著影响, 显微
注射表明玉米花粉肌动蛋白能改善 Profilin
对细胞的不良影响。
植物肌动蛋白异型体之间同源序列的存在,
使肌动蛋白异型体的纯化显得非常困难。
Mclean等(1990)利用双向电泳分析了大豆中的
肌动蛋白异型体, 它们的等电点(pI)从5.1至5.
8, 其分布具有组织特异性。Villanueva 等
(1990)从培养的大豆细胞中纯化得到一种分子
量为 45 kD的蛋白, 其 pI为 5.9, 可以与兔抗
牛肌动蛋白的抗体发生免疫交叉反应, 其肽谱
与兔骨骼肌肌动蛋白肽谱相似,与棘变形虫肌
动蛋白在同样的离子强度下从离子交换柱上
被洗脱, 可以与DNase Ⅰ结合, 根据以上特性
推断其为大豆的一种肌动蛋白异型体, 但没有
氨基酸序列测定等更直接的证据, 也没有肌动
蛋白异型体其他生化特性以及生理活性方面
的报道。
以目前的实验技术手段从天然植物中直接
提取大量有活性的植物肌动蛋白异型体, 并进一
步研究其理化特性具有非常大的挑战, 我们通过
基因融合与原核表达实现了对豌豆肌动蛋白异
型体(PEAc1)理化特性的研究(张少斌等, 2004;
Liu et al., 2004)。豌豆肌动蛋白异型体PEAc1
属于Ⅰ类异型体, 通过DNA star等生物学软件
分析, 发现它与拟南芥营养型肌动蛋白异型体
ACT7具有最高的同源性(97.3％)。它与兔骨骼
肌肌动蛋白的同源性为87.5％, 与鸡骨骼肌肌动
蛋白的同源性为 88.5％。
我们通过构建 PEAc1 与绿色荧光蛋白
(green fluorescence protein, GFP)及组氨酸标签
融合基因的原核表达载体, 分别从包涵体沉淀及
可溶性上清液中纯化出大量且高纯度的PEAc1-
GFP融合蛋白; 研究表明: 单体PEAc1-GFP显著
抑制DNaseⅠ活性, 能聚合成带有绿色荧光的
丝状结构(图3A); 聚合的PEAc1-GFP能被鬼笔
环肽所标记(图3B); PEAc1-GFP与鸡骨骼肌肌
动蛋白聚合曲线趋势一致, 聚合临界浓度也相
246 23(3)
近; 聚合的 PEAc1-GFP能显著激活肌球蛋白
Mg-ATPase。从可溶性上清液中纯化的融合
蛋白具有更好的聚合活性, 电镜下可以观察到聚
合的肌动蛋白丝。此外, 我们还构建了PEAc1
与GFP融合基因的真核表达载体, 并将融合基
因在烟草悬浮细胞中进行了初步表达。上述
结果证明, 带有组氨酸标签和 GFP 标记的
PEAc1表现出和天然肌动蛋白相似的理化特性;
基因融合及原核表达是获得大量高纯度植物肌
动蛋白异型体和研究其理化特性的有效方法。
4 展望
植物体内许多动态的生理过程直接与微丝
骨架密切相关, 这些重要的生理过程依赖于单体
肌动蛋白的聚合、聚合微丝网络的形成与定
位、微丝的解聚以及单体肌动蛋白库的维持
(Wasteneys et al., 2003)。在肌动蛋白聚合解聚
的动态变化过程中, 许多肌动蛋白结合蛋白发挥
了重要的调节作用。包括: 单体结合蛋白
(profilin)(McKinney et al., 2001)、肌动蛋白成
核因子(Arp2/3, formin)(Cheung and Wu, 2004)、
肌动蛋白解聚因子(ADF/cofilin)(Chen et al.,
2002)、微丝成帽及剪切蛋白(gelsolin, villin)
(Klahre et al., 2000)、肌动蛋白交叉连接蛋白
(fimbrin/plastin)(Kovar et al., 2001)等。目前在
研究植物肌动蛋白结合蛋白与肌动蛋白的相互
作用时, 使用的都是动物骨骼肌肌动蛋白, 因此
获得大量有活性的植物肌动蛋白异型体将会有
助于对植物肌动蛋白结合蛋白的研究。
已有的研究表明, 植物体内存在大量的肌
动蛋白异型体, 它们的分布具有组织和器官特异
性, 不同肌动蛋白异型体可能执行不同的功能,
因此对于每一个肌动蛋白异型体结构与功能的
研究将具有重要意义。
参 考 文 献
黄绍兴, 刘俊君, 阎隆飞, 彭学贤 (1997). 肌动蛋白基
因在豌豆幼苗的发育阶段和器官特异性表达. 中国农
业大学学报 2, 25-29.
胡松年, 阎隆飞 (1999). 豌豆卷须肌动蛋白Ⅱ类异型
体 cDNA克隆的序列分析. 中国生物化学与分子生物
学报 15, 857-860.
图 3 聚合态 PEAc1-GFP经 TRITC-phalloidin染色后的荧光观察(张少斌等, 2004)
A. 蓝光激发下由GFP发出的绿色荧光(图中丝为绿色); B.同一视野在绿光激发下由TRITC发出的红色荧
光(图中丝为红色)
Fig. 3 The polymerized PEAc1-GFP stained by TRITC-phalloidin was observed under fluorescent microscope
with blue light exciting (A) and green light exciting (B)
2472006 张少斌 等: 植物肌动蛋白异型体研究进展
凌毅, 赵武铃 (2001). 豌豆肌动蛋白异型体基因的特
异性表达. 植物学通报 18, 76-80.
刘雄, 阎隆飞 (1995). 花粉肌动蛋白和兔肌动蛋白与
DNaseⅠ相互作用的比较研究. 植物学报 37, 212-
216.
阎隆飞, 石德权 (1963). 高等植物中的收缩蛋白. 生物
化学与生物物理学报 3, 490-495.
张少斌, 任东涛, 徐小静, 刘国琴 (2004). 豌豆肌动蛋
白异型体 PEAc1与绿色荧光蛋白融合基因的原核表
达与特性分析. 科学通报 49, 563-569.
Bernatsky, R., and Tanksley, S.D. (1986). Genetics
of actin-related sequences in tomato. Theor. Appl.
Genet. 72, 314-321.
Cao, X.F., Wang, R.C., Yen, L.F., Lu, Z.B., Pan, N.
S., and Chen, Z.L. (1994). Construction of a pea
tendril cDNA library and sequence analysis of a pea
actin cDNA, PEAc1. Chin. Sci. Bull. 39, 332-337.
Chen, C.Y., Wong, E.I., Vidali, L., Estavillo, A.,
Hepler, P.K., Wu, H.M., and Cheung, A.Y.
(2002). The regulation of actin organization by ac-
tin-depolymerizing factor in elongating pollen tubes.
Plant Cell 14, 2175-2190.
Cheung, A.Y., and Wu, H.M. (2004). Overexpression
of an Arabidopsis formin stimulates supernumerary
actin cable formation from pollen tube cell membrane.
Plant Cell 16, 257-269.
Collings, D.A., Harper, J.D.I., Marc, J., Overall,
R.L., and Mullen, R. (2002). Life in the fast lane:
Actin-based motility of plant peroxisomes. Can. J.
Bot. 80, 430-441.
Drouin, G., and Dover, G.A. (1987). A plant pro-
cessed pseudogene. Nature 328, 557-558.
Elzinga, M., Coll ins, J .H., Kuehl, W.M., and
Adelstein, R.S. (1973). Complete amino acid se-
quence of actin of rabbit skeletal muscle. Proc. Natl.
Acad. Sci. USA 70, 2687-2691.
Jiang, Y.Q., and Zhao, W.L. (2002). Expression and
phylogenetic analysis of pea actin isoforms. J. Integrat.
Plant Biol. 44, 1456-1461.
Kandasamy, M.K., Gilliland, L.U., McKinney, E.
C., and Meagher, R.B. (2001). One plant actin
isovariant, ACT7, is induced by auxin and required for
normal callus formation. Plant Cell 13, 1541-1554.
Kandasamy, M.K., McKinney, E.C., and Meagher,
R.B. (2002). Functional nonequivalency of actin
isovariants in Arabidopsis. Mol. Biol. Cell 13, 251-
261.
Klahre, U., Friederich, E., Kost, B., Louvard, D.,
and Chua, N.H. (2000). Villin-like actin-binding
proteins are expressed ubiquitously in Arabidopsis.
Plant Physiol. 122, 35-48.
Kost, B., Mathur, J., and Chua, N.H. (1999). Cy-
toskeleton in plant development. Curr. Opin. Plant
Biol. 2, 462-470.
Kovar, D.R., Gibbon, B.C., McCurdy, D.W., and
Staiger, C.J. (2001). Fluorescently labeled fimbrin
decorates a dynamic actin filament network in live
plant cells. Planta 213, 390-395.
Liu, X., and Yen, L.F. (1992). Purification and Char-
acterization of actin from maize pollen. Plant Physiol.
99, 1151-1155.
Liu, X., and Yen, L.F. (1995). Interaction of pollen F-
actin with rabbit muscle myosin and its subfragments
(HMM, S1). Protoplasma 186, 87-92.
Liu, A.X., Zhang, S.B., Ren, D.T., Xu, X.J., and Liu,
G.Q. (2004). Soluble expression and characteriza-
tion of a GFP-fused pea actin isoform (PEAcI). Cell
Res. 14, 407-414.
Lloyd, C.W. (1989). The plant cytoskeleton. Curr.
Opin. Cell Biol. 1, 30-35.
Loewy, A.G. (1952). An actomyosin-like substances
from the plasmodium of a myxomycete. J. Cell Comp.
Physiol. 40, 126-56.
Ma, Y.Z., and Yen, L.F. (1989). Actin and myosin in
pea tendrils. Plant Physiol. 89, 586-589.
McDowell, J.M., An, Y.Q., Huang, S., McKinney,
E.C., and Meagher, R.B. (1996a). The Arabidopsis
ACT7 actin gene is expressed in rapidly developing
tissues and responds to several external stimuli. Plant
Physiol. 111, 699-711.
McDowell, J.M., Huang, S., McKinney, E.C., An,
Y.Q., and Meagher, R.B. (1996b). Structure and
evolution of the actin gene family in Arabidopsis
thialiana. Genetics 142, 587-602.
McKinney, E.C., Kandasamy, M.K., and Meagher,
R.B. (2001). Small changes in the regulation of one
248 23(3)
(责任编辑: 孙冬花)
Arabidopsis profilin isovariant, PRF1, alter seedling
development. Plant Cell 13, 1179-1191.
McLean, B.G., Eubanks, S., and Meagher, R.B.
(1990). Tissue-specific expression of divergent ac-
tins in soybean root. Plant Cell 2, 335-344.
Meagher, R.B., McKinney, E.C., and Kandasamy,
M.K. (1999). Isovariant dynamics expands and buff-
ers the responses of complex systems: The diverse
plant actin family. Plant Cell 11, 1-12.
Nagai, R., and Rebhun, L.I. (1966). Cytoplasmic mi-
crofilaments in streaming nitella cells. J. Ultrastruct.
Res. 14, 571-589.
Nishimura, T., Yokota, E., Wada, T., Shimmen, T.,
and Okada, K. (2003). An Arabidopsis ACT2 domi-
nant-negative mutation, which disturbs F-actin
polymerization, reveals its distinctive function in root
development. Plant Cell Physiol. 44, 1131-1140.
Reece, K.S., McElroy, D., and Wu, R. (1990). Ge-
nomic nucleotide sequence of four rice (Oryza sativa)
actin genes. Plant Mol. Biol. 14, 621-624.
Ren, H.Y., Gibbon, B.C., Ashworth, S.L., Sherman,
D.M., Yuan, M., and Staiger, C.J. (1997). Actin
purified from maize pollen functions in living plant
cells. Plant Cell 9, 1445-1457.
Ringli, C., Baumberger, N., Diet, A., Frey, B., and
Keller, B. (2002). ACTIN2 is essential for bulge site
selection and tip growth during root hair develop-
ment of Arabidopsis. Plant Physiol. 129, 1464-1472.
Shah, D.M., Hightower, R.C., and Meagher, R.B.
(1982). Complete nucleotide sequence of a soybean
actin gene. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 79, 1022-1026.
Shah, D.M., Hightower, R.C., and Meagher, R.B.
(1983). Genes encoding actin in higher plants: Intron
positions are highly conserved but the coding se-
quences are not. J. Mol. Appl. Genet. 2, 111-126.
Straub, F.B. (1942). Actin. Stud. Inst. Med. Chem.
Univ. Szeged. 2, 3-15.
Vidali, L., and Hepler, P.K. (2001). Actin and pollen
tube growth. Protoplasma 215, 64-76.
Villanueva, M.A., Ho, S.C., and Wang, J.L. (1990).
Isolation and characterization of one isoform actin
from cultured soybean cells. Arch. Biochem. Biophys.
277, 35-41.
Wasteneys, G.O., and Galway, M.E. (2003). Re-
modeling the cytoskeleton for growth and form: An
overview with some new views, Annu. Rev. Plant Biol.
54, 691-722.
Yen, L.F., Liu, X., and Cai, S.T. (1995). Polymeriza-
tion of actin from maize pollen. Plant Physiol. 107,
73-76.