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ｉｔｓｃｈａｒａｃｔｅｒｉｓｔｉｃｓｉｎｃａｔａｌｙｚｉｎｇｂｉｏｒｅａｃｔｉｏｎｓ
ＮＩＥＹａｏ，ＦＵＭｉｎｊｉｅ，ＸＵＹａｎ
（ＫｅｙＬａｂｏｒａｔｏｒｙｏｆＩｎｄｕｓｔｒｉａｌＢｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙｏｆｔｈｅＭｉｎｉｓｔｒｙｏｆＥｄｕｃａｔｉｏｎ，ＳｃｈｏｏｌｏｆＢｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ，
ＪｉａｎｇｎａｎＵｎｉｖｅｒｓｉｔｙ，Ｗｕｘｉ２１４１２２，Ｃｈｉｎａ）
Ａｂｓｔｒａｃｔ：Ｏｘｙｇｅｎａｓｅｗａｓａｋｉｎｄｏｆｏｘｉｄｏｒｅｄｕｃｔａｓｅｓａｎｄｃｏｕｌｄｃａｔａｌｙｚｅｏｘｉｄａｔｉｏｎｏｆｏｒｇａｎｉｃｃｏｍｐｏｕｎｄｓ
ｗｉｔｈｍｏｌｅｃｕｌａｒｏｘｙｇｅｎ，ｔｈｕｓｉｔｗａｓｗｉｄｅｌｙｕｓｅｄｉｎｉｎｄｕｓｔｒｉｅｓｏｆｅｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔｄｐｒｏｔｅｃｔｉｏｎ，ｃｏｓｍｅｔｉｃｓ，
ｐｈａｒｍａｃｅｕｔｉｃａｌｓ，ａｇｒｏｃｈｅｍｉｃａｌｓ，ａｎｄｓｏｏｎ．Ｏｘｙｇｅｎａｓｅｗａｓｓｏｆａｒｄｉｓｃｏｖｅｒｅｄａｎｄｉｄｅｎｔｉｆｉｅｄｆｒｏｍｖａｒｉｏｕｓ
ｍｉｃｒｏｂｉａｌｒｅｓｏｕｒｃｅｓ，ｓｕｃｈａｓｆｕｎｇｉ，ｙｅａｓｔｓ，ｂａｃｔｅｒｉａ，ａｎｄａｃｔｉｎｏｍｙｃｅｔｅｓ．Ｉｎａｄｄｉｔｉｏｎ，ｄｉｆｅｒｅｎｔｍｉｃｒｏｂｉａｌ
ｏｘｙｇｅｎａｓｅｓｗｅｒｅｅｘｈｉｂｉｔｅｄｉｎｃａｔａｌｙｚｉｎｇｂｉｏｏｘｉｄａｔｉｏｎｂｏｔｈｉｎｒｅａｃｔｉｏｎｔｙｐｅａｎｄｃｈａｒａｃｔｅｒｓｔｉｃｓ．Ｔｈｉｓｐａｐｅｒ
ｓｕｍｍａｒｉｚｅｄｔｈｅｒｅｓｅａｒｃｈａｄｖａｎｃｅｓｉｎｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔｏｆｏｘｙｇｅｎａｓｅｆｒｏｍｖａｒｉｏｕｓｍｉｃｒｏｂｉａｌｒｅｓｏｕｒｃｅｓａｎｄｔｈｅ
ｒｅａｃｔｉｏｎｄｉｖｅｒｓｉｔｙｐｅｒｆｏｒｍｅｄｂｙｄｉｆｅｒｅｎｔｏｘｙｇｅｎａｓｅｓｉｎａｐｐｌｉｃａｔｉｏｎｓ．
Ｋｅｙｗｏｒｄｓ：ａｃｔｉｎｏｍｙｃｅｔｅ；ｂａｃｔｅｒｉｕｍ；ｄｉｖｅｒｓｉｔｙ；ｆｕｎｇｕｓ；ｏｘｙｇｅｎａｓｅ
　　
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［１］　ＣｈｅｎＹ，ＰｅｎｇＹ，ＤａｉＣ，ｅｔａｌ．Ｂｉｏｄｅｇｒａｄａｔｉｏｎｏｆ４ｈｙｄｒｏｘｙｂｅｎｚｏｉｃ
ａｃｉｄｂｙＰｈｏｍｏｐｓｉｓｌｉｑｕｉｄａｍｂａｒｉ［Ｊ］．ＡｐｐｌＳｏｉｌＥｃｏｌ，２０１１，５１：
１０２１１０．
［２］　ＣｈｏｃｋｌｅｔＳＷ，ＳｏｂｒａｄｏＰ．ＡｓｐｅｒｇｉｌｕｓｆｕｍｉｇａｎｔｓＳｉｄＡｉｓａｈｉｇｈｌｙ
ｓｐｅｃｉｆｉｃｏｒｎｉｔｈｉｎｅｈｙｄｒｏｘｙｌａｓｅｗｉｔｈｂｏｕｎｄｆｌａｖｉｎｃｏｆａｃｔｏｒ［Ｊ］．
Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，２０１０，４９（３１）：６７７７６７８３．
［３］　
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２００５，９（１）：３７．
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，２００５，２（３）：２２０２２３．
［５］　
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，２００９，１５（４）：５４０５４５．
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２００７，１３（１０）：４０４１．
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２００７，３２（４）：３０３２．
［１６］　
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，２００４，１１（２）：２１２４．
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，２００３，１５（２）：１７１１７６．
［１８］　
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［Ｊ］．
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，２００３，３４（３）：１９５２００．
［１９］　
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［Ｊ］．
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，２００２，１４（４）：２０４２０７．
［２０］　ＢｅｌｔｅｒＡ，ＳｋｕｐｉｎｓｋａＭ，ＧｉｅｌＰｉｅｔｒａｓｚｕｋＭ，ｅｔａｌ．Ｓｑｕａｌｅｎｅ
ｍｏｎｏｏｘｙｇｅｎａｓｅ：ａｔａｒｇｅｔｆｏｒｈｙｐｅｒｃｈｏｌｅｓｔｅｒｏｌｅｍｉｃｔｈｅｒａｐｙ［Ｊ］．Ｂｉｏｌ
Ｃｈｅｍ，２０１１，３９２（１２）：１０５３１０７５．
［２１］　ＨｕｎｔｅｒＡ Ｃ，ＲｙｍｅｒＳＪ，ＤｅｄｉＣ，ｅｔａｌ．Ｔｒａｎｓｆｏｒｍａｔｉｏｎｏｆ
ｓｔｒｕｃｔｕｒａｌｙｄｉｖｅｒｓｅｓｔｅｒｏｉｄａｌａｎａｌｏｇｕｅｓｂｙｔｈｅｆｕｎｇｕｓＣｏｒｙｎｅｓｐｏｒａ
ｃａｓｉｃｏｌａ ＣＢＳ １６１６０ ｒｅｓｕｌｔｓ ｉｎ ｇｅｎｅｒａｔｉｏｎ ｏｆ８ ｂｅｔａ
ｍｏｎｏｈｙｄｒｏｘｙｌａｔｅｄｍｅｔａｂｏｌｉｔｅｓｗｉｔｈｅｖｉｄｅｎｃｅｉｎｆａｖｏｕｒｏｆ８ｂｅｔａ
ｈｙｄｒｏｘｙｌａｔｉｏｎｔｈｒｏｕｇｈｉｎｖｅｒｔｅｄｂｉｎｄｉｎｇｉｎｔｈｅ９ａｌｐｈａｈｙｄｒｏｘｙｌａｓｅ
［Ｊ］．ＢｉｏｃｈｉｍＢｉｏｐｈｙｓＡｃｔａ：ＭｏｌＣｅｌＢｉｏｌＬｉｐｉｄｓ，２０１１，１８１１
（１２）：１０５４１０６１．
［２２］　ＰｅｔｒｉｃＳ，ＨａｋｋｉＴ，ＢｅｒｎｈａｒｄｔＲ，ｅｔａｌ．Ｄｉｓｃｏｖｅｒｙｏｆａｓｔｅｒｏｉｄ１１
ａｌｐｈａｈｙｄｒｏｘｙｌａｓｅｆｒｏｍＲｈｉｚｏｐｕｓｏｒｙｚａｅａｎｄｉｔｓｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｃａｌ
ａｐｐｌｉｃａｔｉｏｎ［Ｊ］．ＪＢｉｏｔｅｃｈｎｏｌ，２０１０，１５０（３）：４２８４３７．
［２３］　ＩｚｕｍｉＹ，ＫａｍｅｉＥ，ＭｉｙａｍｏｔｏＹ，ｅｔａｌ．Ｒｏｌｅｏｆｔｈｅｐａｔｈｏｔｙｐｅ
ｓｐｅｃｉｆｉｃＡＣＲＴＳ１ｇｅｎｅｅｎｃｏｄｉｎｇａｈｙｄｒｏｘｙｌａｓｅｉｎｖｏｌｖｅｄｉｎｔｈｅ
ｂｉｏｓｙｎｔｈｅｓｉｓｏｆｈｏｓｔｓｅｌｅｃｔｉｖｅＡＣＲｔｏｘｉｎｉｎｔｈｅｒｏｕｇｈｌｅｍｏｎ
ｐａｔｈｏｔｙｐｅｏｆＡｌｔｅｒｎａｒｉａａｌｔｅｒｎａｔａ［Ｊ］．Ｐｈｙｔｏｐａｔｈｏｌｏｇｙ，２０１２，１０２
（８）：７４１７４８．
［２４］　ＴｅｉｃｈｍａｎｎＢ，ＬｅｆｅｂｖｒｅＦ，ＬａｂｂｅＣ，ｅｔａｌ．Ｂｅｔａｈｙｄｒｏｘｙｌａｔｉｏｎｏｆ
ｇｌｙｃｏｌｉｐｉｄｓｆｒｏｍＵｓｔｉｌａｇｏｍａｙｄｉｓａｎｄＰｓｅｕｄｏｚｙｍａｆｌｏｃｃｕｌｏｓａｂｙａｎ
ＮＡＤＰＨｄｅｐｅｎｄｅｎｔｂｅｔａＨｙｄｒｏｘｙｌａｓｅ［Ｊ］．ＡｐｐｌＥｎｖｉｒｏｎＭｉｃｒｏｂｉｏｌ，
２０１１，７７（２１）：７８２３７８２９．
［２５］　ＱｉＪ，ＫｉｚｊａｋｉｎａＫ，Ｒｏｂｉｎｓｏｎ，Ｒ，ｅｔａｌ．Ａｆｌｕｏｒｅｓｃｅｎｃｅｐｏｌａｒｉｚａｔｉｏｎ
ｂｉｎｄｉｎｇ ａｓｓａｙ ｔｏ ｉｄｅｎｔｉｆｙ ｉｎｈｉｂｉｔｏｒｓ ｏｆ ｆｌａｖｉｎｄｅｐｅｎｄｅｎｔ
ｍｏｎｏｏｘｙｇｅｎａｓｅｓ［Ｊ］．ＡｎａｌＢｉｏｃｈｅｍ，２０１２，４２５（１）：８０８７．
［２６］　ＢｒｏｗｎＭａｒｓｈａｌＣ Ｄ，ＤｉｅｂｏｌｄＡ Ｒ，ＳｏｌｏｍｏｎＥ Ｉ．Ｒｅａｃｔｉｏｎ
ｃｏｏｒｄｉｎａｔｅｏｆｉｓｏｐｅｎｉｃｉｌｉｎＮｓｙｎｔｈａｓｅ：ｏｘｉｄａｓｅｖｅｒｓｕｓｏｘｙｇｅｎａｓｅ
ａｃｔｉｖｉｔｙ［Ｊ］．Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，２０１０，４９（６）：１１７６１１８２．
［２７］　ＭａｔｓｕｉＴ，ＩｗａｓａｋｉＭ，ＳｕｇｉｙａｍａＲ，ｅｔａｌ．Ｄｉｏｘｙｇｅｎａｃｔｉｖａｔｉｏｎｆｏｒ
ｔｈｅｓｅｌｆｄｅｇｒａｄａｔｉｏｎｏｆｈｅｍｅ：ｒｅａｃｔｉｏｎｍｅｃｈａｎｉｓｍａｎｄｒｅｇｕｌａｔｉｏｎ
ｏｆｈｅｍｅｏｘｙｇｅｎａｓｅ［Ｊ］．ＩｎｏｒｇＣｈｅｍ，２０１０，４９（８）：３６０２３６０９．
［２８］　ＪＣＲＹＺ，ＡＷ，Ｍ Ｒ．Ｔｈｅｈｙｄｒｏｇｅｎｂｏｎｄｉｎｇｎｅｔｗｏｒｋｉｎｈｅｍｅ
ｏｘｙｇｅｎａｓｅａｌｓｏｆｕｎｃｔｉｏｎｓａｓａｍｏｄｕｌａｔｏｒｏｆｅｎｚｙｍｅｄｙｎａｍｉｃｓ：
ｃｈａｏｔｉｃｍｏｔｉｏｎｓｕｐｏｎｄｉｓｒｕｐｔｉｎｇｔｈｅｈｂｏｎｄｎｅｔｗｏｒｋｉｎｈｅｍｅ
ｏｘｙｇｅｎａｓｅｆｒｏｍＰｓｅｕｄｏｍｏｎａｓａｅｒｕｇｉｎｏｓａ［Ｊ］．ＪＡｍＣｈｅｍｉＳｏ，
２００７，１２９（３８）：１１７３０１１７４２．
［２９］　ＷａｎｇＡ，ＺｅｎｇＹ，ＨａｎＨ，ｅｔａｌ．Ｂｉｏｃｈｅｍｉｃａｌａｎｄｓｔｒｕｃｔｕｒａｌ
ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎｏｆＰｓｅｕｄｏｍｏｎａｓａｅｒｕｇｉｎｏｓａ Ｂｆｄ ａｎｄ ＦＰＲ：
ＦｅｒｅｄｏｘｉｎＮＡＤＰ＋ ｒｅｄｕｃｔａｓｅａｎｄｎｏｔｆｅｒｅｄｏｘｉｎｉｓｔｈｅｒｅｄｏｘ
ｐａｒｔｎｅｒｏｆｈｅｍｅｏｘｙｇｅｎａｓｅｕｎｄｅｒｉｒｏｎｓｔａｒｖａｔｉｏｎｃｏｎｄｉｔｉｏｎｓ［Ｊ］．
Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，２００７，４６（４３）：１２１９８１２２１１．
［３０］　ＰｅｎｇＤ，ＭａＬＨ，ＯｇｕｒａＨ，ｅｔａｌ．１ＨＮＭＲｓｔｕｄｙｏｆｔｈｅｉｎｆｌｕｅｎｃｅ
ｏｆｍｕｔａｔｉｏｎｏｎｔｈｅｉｎｔｅｒａｃｔｉｏｎｏｆｔｈｅＣｔｅｒｍｉｎｕｓｗｉｔｈｔｈｅａｃｔｉｖｅ
ｓｉｔｅｉｎｈｅｍｅｏｘｙｇｅｎａｓｅｆｒｏｍＮｅｉｓｅｒｉａｍｅｎｉｎｇｉｔｉｄｉｓ：ｉｍｐｌｉｃａｔｉｏｎｓ
ｆｏｒｐｒｏｄｕｃｔｒｅｌｅａｓｅ［Ｊ］．Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，２０１０，４９（２８）：５８３２５８４０．
［３１］　ＰｅｎｇＤ，ＳａｔｅｒｌｅｅＪＤ，ＭａＬ，ｅｔａｌ．Ｉｎｆｌｕｅｎｃｅｏｆｓｕｂｓｔｒａｔｅ
ｍｏｄｉｆｉｃａｔｉｏｎａｎｄＣｔｅｒｍｉｎａｌｔｒｕｎｃａｔｉｏｎｏｎｔｈｅａｃｔｉｖｅｓｉｔｅｓｔｒｕｃｔｕｒｅ
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１ＨＮＭＲｓｔｕｄｙ［Ｊ］．Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，２０１１，５０（４１）：８８２３８８３３．
［３２］　ＬＭＦ，ＰＬ，ＳＥ，ｅｔａｌ．Ｉｎｈｉｂｉｔｉｏｎｏｆｔｈｅｂａｃｔｅｒｉａｌｈｅｍｅｏｘｙｇｅｎａｓｅｓ
ｆｒｏｍＰｓｅｕｄｏｍｏｎａｓａｅｒｕｇｉｎｏｓａａｎｄＮｅｉｓｅｒｉａｍｅｎｉｎｇｉｔｉｄｉｓ：ｎｏｖｅｌ
ａｎｔｉｍｉｃｒｏｂｉａｌｔａｒｇｅｔｓ［Ｊ］．ＪＭｅｄ Ｃｈｅｍ，２００７，４６（２９）：
８６１１８６２３．
［３３］　ＭｃＣｕｌｏｃｈＫＭ，ＭｕｋｈｅｒｊｅｅＴ，ＢｅｇｌｅｙＴ，ｅｔａｌ．Ｓｔｒｕｃｔｕｒｅｏｆｔｈｅ
ＰＬＰｄｅｇｒａｄａｔｉｖｅｅｎｚｙｍｅ２ｍｅｔｈｙｌ３ｈｙｄｒｏｘｙｐｙｒｉｄｉｎｅ５ｃａｒｂｏｘｙｌｉｃ
ａｃｉｄｏｘｙｇｅｎａｓｅｆｒｏｍ Ｍｅｓｏｒｈｉｚｏｂｉｕｍ ｌｏｔｉＭＡＦＦ３０３０９９ａｎｄｉｔｓ
ｍｅｃｈａｎｉｓｔｉｃｉｍｐｌｉｃａｔｉｏｎｓ［Ｊ］．Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，２００９，４８（１９）：
４１３９４１４９．
［３４］　ＣｈａｋｒａｂｏｒｔｙＳ，ＯｒｔｉｚＭａｌｄｏｎａｄｏＭ，ＥｎｔｓｃｈＢ，ｅｔａｌ．Ｓｔｕｄｉｅｓｏｎｔｈｅ
ｍｅｃｈａｎｉｓｍ ｏｆ ｐｈｙｄｒｏｘｙｐｈｅｎｙｌａｃｅｔａｔｅ ３ｈｙｄｒｏｘｙｌａｓｅ ｆｒｏｍ
Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓａｅｒｕｇｉｎｏｓａ：ａｓｙｓｔｅｍｃｏｍｐｏｓｅｄｏｆａｓｍａｌｆｌａｖｉｎ
ｒｅｄｕｃｔａｓｅ ａｎｄ ａ ｌａｒｇｅ ｆｌａｖｉｎｄｅｐｅｎｄｅｎｔｏｘｙｇｅｎａｓｅ［Ｊ］．
Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，２０１０，４９（２）：３７２３８５．
［３５］　ＳｕｃｈａｒｉｔａｋｕｌＪ，ＰｈｏｎｇｓａｋＪ，ＥｎｔｓｃｈＢ，ｅｔａｌ．Ｋｉｎｅｔｉｃｓｏｆａｔｗｏ
ｃｏｍｐｏｎｅｎｔｐｈｙｄｒｏｘｙｐｈｅｎｙｌａｃｅｔａｔｅ ｈｙｄｒｏｘｙｌａｓｅ ｅｘｐｌａｉｎ ｈｏｗ
ｒｅｄｕｃｅｄｆｌａｖｉｎｉｓｔｒａｎｓｆｅｒｅｄｆｒｏｍｔｈｅｒｅｄｕｃｔａｓｅｔｏｔｈｅｏｘｙｇｅｎａｓｅ
［Ｊ］．Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，２００７，４６（２９）：８６１１８６２３．
［３６］　ＯｇａｗａＪ，ＫｏｄｅｒａＴ，ＳｍｉｒｎｏｖＳＶ，ｅｔａｌ．ＡｎｏｖｅｌＬｉｓｏｌｅｕｃｉｎｅ
ｍｅｔａｂｏｌｉｓｍｉｎＢａｃｉｌｕｓｔｈｕｒｉｎｇｉｅｎｓｉｓｇｅｎｅｒａｔｉｎｇ（２Ｓ，３Ｒ，４Ｓ）４
ｈｙｄｒｏｘｙｉｓｏｌｅｕｃｉｎｅ，ａｐｏｔｅｎｔｉａｌｉｎｓｕｌｉｎｏｔｒｏｐｉｃａｎｄａｎｔｉｏｂｅｓｉｔｙ
ａｍｉｎｏａｃｉｄ［Ｊ］．ＡｐｐｌＭｉｃｒｏｂｉｏｌＢｉｏｔｅｃｈ，２０１１，８９（６）：
１９２９１９３８．
［３７］　ＨｉｂｉＭ，ＫａｗａｓｈｉｍａＴ，ＫｏｄｅｒａＴ，ｅｔａｌ．Ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎｏｆ
ＢａｃｉｌｕｓｔｈｕｒｉｎｇｉｅｎｓｉｓＬｉｓｏｌｅｕｃｉｎｅｄｉｏｘｙｇｅｎａｓｅｆｏｒｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎｏｆ
ｕｓｅｆｕｌａｍｉｎｏａｃｉｄｓ［Ｊ］．ＡｐｐｌＥｎｖｉｒｏｎＭｉｃｒｏｂｉｏｌ，２０１１，７７（１９）：
６９２６６９３０．
［３８］　ＳｍｉｒｎｏｖＳ Ｖ，Ｋｏｄｅｒａ Ｔ，Ｓａｍｓｏｎｏｖａ Ｎ，ｅｔａｌ．Ｍｅｔａｂｏｌｉｃ
ｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇｏｆＥｓｃｈｅｒｉｃｈｉａｃｏｌｉｔｏｐｒｏｄｕｃｅ（２Ｓ，３Ｒ，４Ｓ）４
ｈｙｄｒｏｘｙｉｓｏｌｅｕｃｉｎｅ［Ｊ］．ＡｐｐＭｉｃｒｏｂｉｏｌＢｉｏｔｅｃｈ，２０１０，８８（３）：
７１９７２６．
［３９］　ＫｏｄｅｒａＴ，ＳｍｉｒｎｏｖＳＶ，ＳａｍｓｏｎｏｖａＮ，ｅｔａｌ．ＡｎｏｖｅｌＬｉｓｏｌｅｕｃｉｎｅ
ｈｙｄｒｏｘｙｌａｔｉｎｇｅｎｚｙｍｅ，Ｌｉｓｏｌｅｕｃｉｎｅｄｉｏｘｙｇｅｎａｓｅｆｒｏｍ Ｂａｃｉｌｕｓ
ｔｈｕｒｉｎｇｉｅｎｓｉｓ，ｐｒｏｄｕｃｅｓ（２Ｓ，３Ｒ，４Ｓ）４ｈｙｄｒｏｘｙｉｓｏｌｅｕｃｉｎｅ［Ｊ］．
ＢｉｏｃｈｅｍＢｉｏｐｈｙｓＲｅｓＣｏｍｍｕｎ，２００９，３９０（３）：５０６５１０．
［４０］　ＭＫＫ，ＺｈｕＬ，ＴＬ，ＪＲ．Ｍｕｌｔｉｏｘｙｇｅｎａｓｅｃｏｍｐｌｅｘｅｓｏｆｔｈｅ
ｇｉｌｖｏｃａｒｃｉｎａｎｄｊａｄｏｍｙｃｉｎｂｉｏｓｙｎｔｈｅｓｅｓ［Ｊ］．ＪＡｍＣｈｅｍＳｏｃ，
２００７，１２９（１３）：３７８０３７８１．
［４１］　ＢｏｓｓｅｒｍａｎＭＡ，ＦｌｏｒｅｚＡＢ，ＳｈａａｂａｎＫ，ｅｔａｌ．Ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎｏｆ
ｔｈｅｔｅｒｍｉｎａｌａｃｔｉｖａｔｉｏｎｓｔｅｐｃａｔａｌｙｚｅｄｂｙｏｘｙｇｅｎａｓｅＣｍｍＯＩＶｏｆ
ｔｈｅｃｈｒｏｍｏｍｙｃｉｎｂｉｏｓｙｎｔｈｅｔｉｃｐａｔｈｗａｙｆｒｏｍＳｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓｇｒｉｓｅｕｓ
［Ｊ］．Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，２０１１，５０（８）：１４２１８．
［４２］　ＯｇａｓａｗａｒａＹ，ＬｉｕＨＷ．Ｂｉｏｓｙｎｔｈｅｔｉｃｓｔｕｄｉｅｓｏｆａｚｉｒｉｄｉｎｅｆｏｒｍａｔｉｏｎ
ｉｎａｚｉｃｅｍｉｃｉｎｓ［Ｊ］．ＪＡｍ Ｃｈｅｍ Ｓｏｃ，２００９，１３１（５０）：
１８０６６１８０６８．
［４３］　ＬｉＨ Ｘ，Ｚｈａｎｇ，Ｑ Ｂ，ＧｂｒｄｏｎＬｉ，ｅｔａｌ．Ｉｄｅｎｔｉｆｉｃａｔｉｏｎａｎｄ
ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎｏｆｘｉａｍｙｃｉｎＡａｎｄｏｘｉａｍｙｃｉｎｇｅｎｅｃｌｕｓｔｅｒｒｅｖｅａｌｓ
ａｎｏｘｉｄａｔｉｖｅｃｙｃｌｉｚａｔｉｏｎｓｔｒａｔｅｇｙｔａｉｌｏｒｉｎｇｉｎｄｏｌｏｓｅｓｑｕｉｔｅｒｐｅｎｅ
ｂｉｏｓｙｎｔｈｅｓｉｓ［Ｊ］．ＪＡｍＣｈｅｍＳｏｃ，２０１２，１３４（２１）：８９９６９００５．
［４４］　ＮｅａｒｙＪＭ，ＰｏｗｅｌＡ，ＧｏｒｄｏｎＬ，ｅｔａｌ．Ａｎａｓｐａｒａｇｉｎｅｏｘｙｇｅｎａｓｅ
（ＡｓｎＯ）ａｎｄａ３ｈｙｄｒｏｘｙａｓｐａｒａｇｉｎｙｌｐｈｏｓｐｈｏｔｒａｎｓｆｅｒａｓｅ（ＨａｓＰ）
ａｒｅｉｎｖｏｌｖｅｄｉｎｔｈｅｂｉｏｓｙｎｔｈｅｓｉｓｏｆｃａｌｃｉｕｍｄｅｐｅｎｄｅｎｔｌｉｐｏｐｅｐｔｉｄｅ
ａｎｔｉｂｉｏｔｉｃｓ［Ｊ］．Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ（ＵＫ），２００７，１５３：７６８７７６．
［４５］　ＳｔｒｉｅｋｅｒＭ，ＮｏｌａｎＥＭ，ＷａｌｓｈＣＴ，ｅｔａｌ．Ｓｔｅｒｅｏｓｐｅｃｉｆｉｃｓｙｎｔｈｅｓｉｓ
ｏｆｔｈｒｅｏａｎｄｅｒｙｔｈｒｏｂｅｔａｈｙｄｒｏｘｙｇｌｕｔａｍｉｃａｃｉｄｄｕｒｉｎｇｋｕｔｚｎｅｒｉｄｅ
ｂｉｏｓｙｎｔｈｅｓｉｓ［Ｊ］．ＪＡｍＣｈｅｍＳｏｃ，２００９，１３１（３７）：１３５２３１３５３０．
［４６］　ＭａｋｒｉｓＴＭ，ＣｈａｋｒａｂａｒｔｉＭ，ＭｕｎｃｋＥ，ｅｔａｌ．Ａｆａｍｉｌｙｏｆｄｉｒｏｎ
ｍｏｎｏｏｘｙｇｅｎａｓｅｓｃａｔａｌｙｚｉｎｇａｍｉｎｏａｃｉｄ ｂｅｔａｈｙｄｒｏｘｙｌａｔｉｏｎ ｉｎ
ａｎｔｉｂｉｏｔｉｃｂｉｏｓｙｎｔｈｅｓｉｓ［Ｊ］．ＰＮＡＳ，２０１０，１０７（３５）：１５３９１１５３９６．
［４７］　ＫｏｒｂｏｕｋｈＶＫ，ＬｉＮ，ＢａｒＥＷ，ｅｔａｌ．Ａｌｏｎｇｌｉｖｅｄ，ｓｕｂｓｔｒａｔｅ
ｈｙｄｒｏｘｙｌａｔｉｎｇｐｅｒｏｘｏｄｉｒｏｎｉｎｔｅｒｍｅｄｉａｔｅｉｎｔｈｅａｍｉｎｏｏｘｙｇｅｎａｓｅ，
ａｕｒＦ，ｆｒｏｍＳｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓｔｈｉｏｌｕｔｅｕｓ［Ｊ］．ＡｍＣｈｅｍＳｏｃ，２００９，１３１
（３８）：１３６０８１３６０９．
［４８］　ＨｉｂｉＭ，ＫａｗａｓｈｉｍａＴ，ＳｏｋｏｌｏｖＰ，ｅｔａｌ．Ｌｌｅｕｃｉｎｅ５ｈｙｄｒｏｘｙｌａｓｅｏｆ
ＮｏｓｔｏｃｐｕｎｃｔｉｆｏｒｍｅｉｓａｎｏｖｅｌｔｙｐｅｏｆＦｅ（Ｉ）／ａｌｐｈａｋｅｔｏｇｌｕｔａｒａｔｅ
ｄｅｐｅｎｄｅｎｔｄｉｏｘｙｇｅｎａｓｅｔｈａｔｉｓｕｓｅｆｕｌａｓａｂｉｏｃａｔａｌｙｓｔ［Ｊ］．Ａｐｐｌ
ＭｉｃｒｏｂｉｏｌＢｉｏｔｅｃｈｎｏｌ，２０１２．ｄｏｉ．１０．１００７／Ｓ００２５３０１２４１３６７．
［４９］　ＬｉＦ，ＣｈａｋｒａｂａｒｔｉＭ，ＤｏｎｇＨ，ｅｔａｌ．Ｓｔｒｕｃｔｕｒａｌ，ＥＰＲ，ａｎｄ
ｍｏｓｓｂａｕｅｒｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎｏｆ（ｍｕａｌｋｏｘｏ）（ｍｕｃａｒｂｏｘｙｌａｔｏ）
ｄｉｒｏｎ（Ｉ，ＩＩ）ｍｏｄｅｌｃｏｍｐｌｅｘｅｓｆｏｒｔｈｅａｃｔｉｖｅｓｉｔｅｓｏｆｍｉｘｅｄ
ｖａｌｅｎｔｄｉｒｏｎ ｅｎｚｙｍｅｓ［Ｊ］．ＩｎｏｒｇＣｈｅｍ，２０１２，５１（５）：
２９１７２９２９．
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