全 文 ：植物生理学通讯 第41卷 第5期，2005年10月570
体细胞胚胎发生相关类受体蛋白激酶基因(SERK)的研究进展
陈小飞1 萧浪涛1,* 鲁旭东1,2 刘素纯1
1 湖南农业大学湖南省植物激素与生长发育重点实验室，长沙 410128；2 孝感学院，湖北孝感 432100
Progress in Studies on Somatic Embryogenesis Receptor-like Kinase Gene
(SERK)
CHEN Xiao-Fei1, XIAO Lang-Tao1,*, LU Xu-Dong1,2, LIU Su-Chun1
1Hunan Provincial Key Laboratory of Phytohormones and Development, Hunan Agricultural University, Changsha 410128,
China; 2Xiaogan College, Xiaogan, Hubei 432100, China
提要 植物体内存在一个编码富亮氨酸重复受体蛋白激酶、与体细胞胚胎发生相关的类受体蛋白激酶基因(SERK)大家族，
其在早期胚胎、小孢子、成熟胚珠和维管组织中表达。文章从 SERK 的结构、编码的蛋白、基因表达、功能以及信号转
导介绍了SERK的研究进展。
关键词 类受体蛋白激酶基因(SERK); 结构功能；表达；信号转导
收稿 2005-02-03 修定 　2005-05-10
资助 教育部青年骨干教师基金[教科司 2000(65)]。
*通讯作者(E-mail: ltxiao@hunau.net, Tel: 0731-
4635261)。
植物中广泛存在一类与动物受体蛋白激酶
(receptor protein kinase，RPK)结构类似的激酶，
称为类受体蛋白激酶(receptor-1ike protein kinase，
RLK)。自 1990年 Walker和 Zhang[1]用 PCR方法
从玉米中克隆出第1个 RLK 基因以来，10 多年时
间里已从多种植物中分离了大量 RLK 基因，仅在
拟南芥基因组中就已鉴定出超过400种可能的RLK
基因。根据胞外结构，这些基因编码的蛋白分为
不同的类型，其中，富亮氨酸重复类受体蛋白激
酶(leucine-rich repeat receptor-like protein kinase，
LRR-RLK)是其中最大的一类[2]。LRR-RLK 具有典
型的胞外结合域、跨膜结构域和胞内激酶域结
构，能独立完成信号的接收、跨膜转化及向胞内
传递，参与植物发育、激素感应和病理反应等，
在植物生命活动中起多种作用[2~ 4 ]。1 9 9 7 年，
Schmidt等[5]在胡萝卜(Daucus carota)下胚轴胚性细
胞培养物中分离出的一段 cDNA 克隆也编码一种
LRR-RLK，由于它首先在体胚发生过程的胚性单
细胞中表达，因此命名为体细胞胚胎发生相关类
受体蛋白激酶 (somatic embryogenesis receptor-like
kinase，SERK)基因。此后，相继又在多种植物
中克隆和表达了 SERK。近年来，对 SERK 基因
的结构、功能、表达和信号转导等进行了较为深
入的研究，本文简要介绍这方面的研究进展。
1 SERK 基因及 SERK 基因家族
1.1 SERK的发现及SERK基因家族成员 胡萝卜
SERK(DcSERK)基因是在寻找能够监测悬浮细胞培
养体细胞向胚性细胞转变的标记基因时发现的一段
c D N A 克隆，氨基酸顺序以及激酶体外分析表
明，该基因编码一种 LRR- R L K。随后又在拟南
芥(Arabidopsis thaliana)[6]、玉米(Zea may)[7]、苜
蓿(Medicago truncatula)[8]、向日葵(Helianthus
annuus)[9]等植物中克隆和鉴定了SERK 基因，分
别命名为 A t S E R K 、Z m S E R K 、M t S E R K 和
H a S E R K 。目前，已发现拟南芥基因组有 5 个
At S E R K ( A t S E R K 1、A t S E R K 2、A t S E R K 3、
AtSERK4 和 AtSERK5)，其中，AtSERK2~5 是在
细菌人工染色体(bacteria artificial chromosomes，
BACs)上找到的 4 段序列，由于它具有 AtSERK1
的结构特征，也命名为 AtSERK[6]。玉米基因组
至少有 3 个 SERK 成员，即 ZmSERK1、ZmSERK2
和 Zm S E R K 3，其中，ZmSE R K 1、Zm S E R K 2 是
用胡萝卜和拟南芥SERK 的简并引物(degenerate
primers)进行基因组和cDNA 筛选过程中发现的，
ZmSERK3 则是在上述两者表达分析过程中获得的
一段 cDNA 克隆[7]。MtSERK1 是在苜蓿高胚性种
系(highly embryogenic seed line) 2HA培养了2周的
培养物中克隆出的，目前苜蓿中只克隆出
植物生理学通讯 第41卷 第5期，2005年10月 571
MtSERK1[8]。至今，美国国立生物技术信息中心
(NCBI)已接受 40 多个有关SERK 基因的序列注册
(http://www.ncbi.nlm.nih.gov/)。所有这些基因组
成了一个 SERK 基因家族。
1.2 基因组之间的相似性 不同物种来源的SERK
基因大多含有相似的内含子/外显子(intron/exon)结
构(图 1 )，包括 1 1 个外显子和 1 0 个内含子。
DcSERK基因编码区域只有9个内含子，未出现编
码信号肽(signal peptide，SP)的外显子[5]。
AtSERK1、DcSERK、ZmSERK1、ZmSERK2 和
MtAERK1 基因组内含子 / 外显子结构极度保守，
除内含子 1 和外显子 7 外，保留了所有的拼接位
点，除外显子1外几乎所有外显子大小都相近[7]。
而且有趣的是，SERK 外显子与SERK 蛋白功能域
存在某种巧合：基因编码区域共11个外显子，外
显子 1 编码 SP，外显子 2 与亮氨酸拉链(Le u -
zipper，ZIP)、外显子 3~6 与 LRR、外显子 7 与
脯氨酸丰富区(Pro-rich region，SPP)、外显子8
与跨膜区域(transmembrane region，TM)、外显
子9~11与蛋白激酶区域(kinase domains)对应。除
LRR2、LRR3 由外显子 4 编码外，每个 LRR 都由
一个不同的外显子编码[5,7]。AtSERK1 的 11 个外
显子中，末端 8 个外显子与 DcSERK 末端 8 个密
切对应，编码相同的氨基酸。其它SERK 5 端开
始 3 个外显子没有出现在 DcSERK mRNA 中，取
代它们的是2个不存在于其它SERK的外显子，但
这2 个外显子与 AtSERK1 开始 3 个外显子高度同
源[5,6]。
序列分析表明，不同 SERK 之间有着较大的
相似性。ZmSERK1 和 ZmSERK2 是单拷贝基因，
核苷酸序列约有 71% 相同。两个 ZmSERK 之间表
达图谱(expression patterns)的相似程度和序列相同
程度略有不同( Z m S E R K 2 和 Z m S E R K 3 要高于
ZmSERK1 和 ZmSERK3)，ZmSERK2 和 ZmSERK3
都位于基因图谱上参与玉米基因组复制的区域。
蛋白激酶域的系统树分析表明，Z m S E R K 与
D c S E R K 和 A t S E R K 1 、A t S E R K 2 的距离比
AtSERK3、AtSERK4 和 AtSERK5 的距离近，说
明 ZmSERK 与 DcSERK 和 AtSERK 是纵向同源基
因[7 ]。已经从 c D N A 文库获得了 A t S E R K 2 和
AtSERK3 克隆和完整的序列。无论是氨基酸序列
还是蛋白结构，AtSERK1 和 AtSERK2 之间的相似
度最大。进化系统树分析也表明 A t S E R K 1 和
At S E R K 2 有着高度的同源性。而 AtS E R K 4 和
AtSERK5 的亲源关系要明显高于它们与 AtSERK3
之间的关系[6]。蛋白结构和氨基酸序列分析都表
明，MtSERK1 与 AtSERK1 有着高度(92%)的相似
性(similarity)，它们之间的同一性(identity)和相似
性都高于其它SERK。蛋白氨基酸系统发生分析及
ESTs (expressed sequence tags)分析，也证实
MtSERK1 和 AtSERK1 是纵向进化同源基因[8]。
2 SERK编码的蛋白
2.1 SERK 蛋白的结构 SERK 蛋白既有LRR-RLK
的经典结构，又有其独特的部分，即包括 1 个
SP、1个 ZIP、5 个 LRR 基序(motif)和 1个 SPP。
大多 S E R K 蛋白 N 端存在 1 个疏水信号肽，但
DcSERK N端缺乏信号肽，未表现出信号肽特征[5]。
L R R 是受体激酶的结合域，L R R 重复的个数从
3~27 个不等[2,10]。LRR 结构不完全相同，根据胞
外的 L R R 结构可将 L R R - R L K 分为 1 3 个亚类
(LRRI~XIII)[7]。LRR的保守残基认为是可为蛋白/
蛋白相互作用提供结构支架，非保守残基则决定
它们之间相互作用的特异性[2,10]。SERK 的 LRR 有
数目不等的 N - 糖基化位点，如 A t S E R K 1 、
MtSERK1 都有 5个 N-糖基化位点位于该区，这些
N-糖基化位点可能是作用的靶位点[6,8,11]。ZIP是
图1 SERK基因组的内含子和外显子结构与对应的蛋白功能区[6,8]
黑方框示外显子，黑方框间的线条示内含子。
植物生理学通讯 第41卷 第5期，2005年10月572
最简单的二聚作用界面(dimerization interface)之
一，介导具有高度选择性的蛋白结合，最早发现
它是作为 C C A A T / 增强子结合蛋白( C C A A T /
enhencer binding protein，C/EBP)和酵母基因调节
蛋白 G C N 4 与 D N A 结合的结构单元的组分[12 ]。
SERK蛋白 ZIP 参与蛋白的寡聚化，在蛋白活化过
程中起作用。但有实验表明，不是每个 SERK 都
存在该结构，DcSERK、AtSERK4 和 AtSERK5 没
有保留 ZIP 结构[5,6]。SERK 蛋白 TM 区与 LRR 区
间有 1 个 SPP 区，该 SPP 区被认为是 SERK-LRK
的特有结构[6]。SPP 区由 32 个氨基酸组成，可能
起铰链区的作用，使体胞外部分具有灵活性，也
可能作为与胞壁相互作用的场所[5]。单跨膜区是
由22~26 个氨基酸组成的一段保守片段，具有高
度的疏水性。胞内激酶结构域也分为 11 个亚区，
催化核心序列 HRDVKAAN 和 GTLGYIAPE 分别位
于激酶亚区VII 和 VIII。AtSERK1 及 MtSERK1 催
化亚区VII和VIII内存在1个可能的A环(A-loop)，
在自身磷酸化和底物磷酸化中起重要作用。C 端
也是一个脯氨酸丰富区，可能也参与蛋白/蛋白相
互作用。虽然 SERK 蛋白有高度相似性，但某些
区域也存有较大差异，如 N 端信号肽、跨膜上游
区和C端激酶域XI下游延伸区，但后二者在不同
基因间有较高的相似性。根据相似程度可以分为
不同的亚组，这些亚组相似区域可能在亚组共有
的特异功能中起作用[2,6,7]。
2.2 SERK蛋白的活化 RLK一般以单体结合在质
膜上，处于非活化状态。配体结合在胞外结合
域，R L K 构象发生变化，引起胞内靶蛋白磷酸
化，形成二聚体或是受体复合物，其中氨基酸磷
酸化和脱磷酸化起作用[ 4 ]。研究表明，S E R K
蛋白既能发生自身磷酸化，又能使底物磷酸
化[5,13~15]。自身磷酸化主要发生在Thr和 Ser，底
物磷酸化时既可发生在Thr和Ser，又能发生在Tyr
上，是一种双重底物特异性 LRK[15]。AtSERK1 蛋
白无论是自身磷酸化还是使底物蛋白磷酸化，位
于催化亚区VII和VIII上的A环都起着无可替代的
作用[13,15 ,1 6]。A 环有 4 个 Thr 残基(Thr4 5 9、
Thr462、Thr463 和 Thr468)、1 个 Tyr 残基
(Tyr456)，其中，Thr468 是 SERK1 活性必不可
少的，既参与自身磷酸化又参与底物蛋白磷酸
化。在5种 AtSERK以及多种Ser/Thr RLK的激酶
域中都保留该Thr残基[7,13]。MtSERK1相应的区域
与 AtSERK1 A 环完全一致，推测 MtSERK1 A 环
也起同样的作用[8]。Thr462和Thr463可能都参与
底物磷酸化[13,15,16]。AtSERK1蛋白的自身磷酸化是
通过分子内机制完成的，这种自身磷酸化反应依
赖于 Mg 2+ 的存在，而 Mn 2+ 会抑制这种反应。动
力学分析表明，Thr468 (可能也包括Thr462)的磷
酸化需要另一个 A t S E R K 1 单体的存在，而
AtSERK1的催化活性反过来又依靠A环上 1个 Thr
残基发生磷酸化[13,15]。
3 SERK基因的表达
3.1 SERK表达与胚胎发生能力 DcSERK首先在培
养了 7 d 的胚性培养物中表达。下胚轴培养 5 d
时，增大的细胞开始出现，7 d 时增生细胞团表
面的一些起源于原维管组织的增大细胞开始表达
SER K。随后的培养过程中，一些小型细胞簇也
表达 SERK，这些细胞都发育成体胚。原位杂交
结果表明，S E R K 表达在质量上和数量上都与
“感受态细胞”(competent cell)的出现紧密相关。
RT-PCR 后 Southern 杂交也表明，SERK 表达和外
植体感受态细胞开始出现之间存在密切的相关，
认为 SERK 是感受态细胞的一种标记[5,17]。同样，
SERK在鸭茅(Dactylis glomerata)中表达也表明，
发育成体胚的细胞和SERK表达的细胞都是一些胞
质丰富、非液泡化的等径小细胞[18]。AtSERK1 基
因表达分析也显示 AtSERK1 可标记有胚胎发生能
力的细胞[6,16]。最近，Tokuji和 Kuriyama[19]发现
胡萝卜LEC1c (DcLEC1c)基因也可以作为胡萝卜细
胞胚性状态的一个分子标记。
3.2 SERK基因表达的差异 SERK在拟南芥和苜蓿
中表达与在胡萝卜和鸭茅中的表达相似[5,6,8,18]。但
不同物种 SERK 表达存在较大差异。无论直接体
胚发生还是间接体胚发生，鸭茅中胚胎发育早期
SERK 都有表达，而且晚期胚胎也有表达，表达
集中在分生区域，如茎顶端分生组织、胚芽鞘、
胚根鞘以及盾片等，在成熟的组织中未检测到表
达[18]。AtSERK1 也在胚胎发生能力获取、胚性细
胞、早期体胚以及合子胚早期发育中高水平表
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达。合子胚发育时，胚珠未完全发育时的胞核、
功能性孢子以及受精前的胚囊细胞，受精后到心
型胚的所有胚细胞都有低水平表达。AtSERK启动
子融合的 GUS 基因表达分析显示，在莲座叶、根
等成熟维管组织中都有低水平的表达[6]，比在胡
萝卜、鸭茅表达时间和范围上广泛得多，这可能
是拟南芥与胡萝卜、鸭茅间物种差异所致。
MtSERK1 在高胚性种系和低胚性种系苜蓿中
表达无明显区别，与对照(无激素培养)相比，表
达水平在培养 2 d 后均明显上升，而体胚开始出
现是在培养3~3.5 周后[8]，即 MtSERK1 远在体胚
形成之前已经强烈表达，说明MtSERK1 表达能很
快受诱导。比较特殊的是 ZmSERK。ZmSERK1、
ZmSERK2 在胚性愈伤组织和非胚性愈伤组织培养
物中都存在表达差异：ZmS E R K 2 在非胚性培养
物、成熟胚珠、叶、单核小孢子等材料中都表
达；而 ZmSERK1 在小孢子中强烈表达，在根尖、
成熟叶等组织中都无表达[7]。与其它SERK的一个
最重要区别则在于 ZmSERK1 在体胚中缺乏表达。
Clément等[9]的研究表明，向日葵非成熟合子
胚(immature zygotic embryos，IZE)无论是器官发
生培养还是体胚发生培养，在开始几小时内SERK
转录物集中积累在IZE活化带(reactive zone)，胚
性结构发育过程中SERK连续表达，7 d 时停止表
达，与胡萝卜、鸭茅体胚发育过程短暂表达一
致。所不同的是，器官发生培养过程中，IZE 活
化带、IZE 原维管束丛和叶原基中都有SERK 转录
产物。这也表明，SERK 表达并不局限于那些完
成了转变而成为胚性状态的细胞。
3.3 SERK表达的调节 Kim等[8]和Clément等[9]证
实，形态发生早期的增生愈伤组织和非成熟合子
胚都有 SERK 表达，随后的表达受到植物生长物
质的调节。苜蓿叶用两种不同的培养基诱导形态
发生，诱导胚胎发生的培养基中加有细胞分裂素
类似物BAP (6-benzylaminopurine)和生长素类似物
NAA (1-naphthaleneacetic acid)，培养 2 d后
MtSERK1 表达水平明显上升，并且 5 周内持续上
升；无生长物质培养的组织2 d 内 MtSERK1 表达
水平下降，表明培养基中的植物生长物质诱导了
SERK 的表达[8]。进一步的研究表明，单独加 NAA
能刺激 SERK 表达，无论是高胚性和低胚性种系
苜蓿，都先形成愈伤组织然后产生根，而细胞分
裂素类似物不仅不能诱导产生真正的愈伤组织，
还使叶外植体 S E R K 的表达下降。但单独使用
NAA 的效果远不及 BAP+NAA 联合使用的效果显
著，联合使用不仅 SERK 表达水平提高 1 倍以上，
而且愈伤组织发生高频率的体胚分化，表明诱导
苜蓿胚胎发生时 N A A 起主要作用，B A P 可协同
NAA 进一步提高 SERK 的表达水平[8]。SERK 的表
达似乎与生长素类似物间存在某种关联，如加2,4-
D培养的幼苗微管组织有微弱的AtSERK1启动子活
性[6]，而在胡萝卜下胚轴以及鸭茅叶等维管组织中
未作2,4-D处理的材料，始终未见SERK表达[5,18]。
一般来说，诱导器官发生需要高比例的细胞
分裂素/生长素，体胚发生不需要外部的细胞分裂
素，但需要高浓度的 2,4-D[20,21]。苜蓿胚胎发生
合乎这一规律。而Clément等[9]在向日葵中得出不
同的结论。他们发现，BAP 是诱导向日葵 IZE 活
化带 SERK 特异表达所需的，诱导体胚发生需要
的是BAP 而不是生长素类物质。从培养开始48 h
内，SERK 表达水平大幅度提高，分别诱导器官
发生、胚胎发生和高度胚胎发生的 3 种培养基没
有明显差异。形态发生决定后，SERK 表达水平
出现差异，即器官发生培养条件下表达水平下
降，胚性(embryonic)和高胚性(highly embryonic)
培养基的培养物中保持高水平表达。形态诱导过
程中使用的是细胞分裂素而不是生长素。切除
IZE的活化带以及无BAP培养的IZE活化带都没有
SERK 表达，说明活化带 SERK 表达的正效调节依
赖于细胞分裂素的处理，同时也暗示胚胎发生能
力的获得是在含 BAP 的培养基中培养期间，而不
是先在 IZE 就已经建成这种能力。在器官发生培
养条件下，IZE 活化带也有 SERK 转录产物，说
明活化细胞在器官诱导最初几小时内也能获得体胚
发生能力，或是暗示 SERK 也参与了器官发生[9]。
4 SERK 基因和 SERK 蛋白的功能
4.1 SERK基因表达与植物胚胎发生 SERK在胡萝
卜、鸭茅和拟南芥中的表达都表明 SERK 是胚胎
发生细胞的一个很好的标记[5,6,18]。与其它标记如
单克隆抗体 JIM8、JIM13 以及同功酶、酯酶等
植物生理学通讯 第41卷 第5期，2005年10月574
相比，SERK 在培养条件下显得具有非常的独特
性，能够显示其它标记所不能显示的被标记细胞
与细胞成胚能力之间的关系[5,18,22,23]。但 SERK 不
仅仅局限于胚胎发生中表达，其它组织如非胚性
组织、成熟维管组织、器官发生、器官形成中
都有不同程度的表达，而且在胚胎发生培养物和
根形成中MtSERK1 明显受到正调节[8]，暗示 SERK
在组织的形态发生过程中不仅仅是特异于胚胎发
生，而且起更广泛的作用。但序列分析和基因表
达分析都没有揭示出这些确切的功能和基因之间的
关 系 。
植物胚胎发生能力的获得以及促进或维持细
胞胚胎能力、保持胚的同一性(embryonic identity)
是胚胎发生的一个重要环节，许多基因都参与该
过程。体外培养发现，AtSERK1 过量表达的植株
表现出更强的体胚发生能力，说明 AtSERK1 不仅
标记有能力形成体胚的细胞，而且在这种胚胎发
生能力获得中也起着作用[9]。Zuo等[24]发现，PGA6
基因在促进或维持胚胎发生能力上起着关键作用，
能够直接促进拟南芥生长细胞或体细胞向胚性细胞
转变。PGA6 过表达促进拟南芥不同的生长组织
和器官产生体胚，同时促进合子胚形成体胚，并
且这些胚的形成不依赖于外源植物生长物质。
BBM 、LEC、AGL1 也起着类似的作用[25~28]。
4.2 SERK与油菜素类固醇(brassinosteroid，BR)
信号转导 BR参与了包括植物生长发育、抵抗逆
境等许多生理活动[2~4,29~32]，目前已鉴定BR信号转
导的部分组分，如BRI1 (BR insensitive 1)、BAK1
(BRI1-associated receptor kinase 1)、BIN2 (BR-in-
sensitive 2)、BES1 (BRI1-EMS-suppressor 1
protein，即BIN2底物1蛋白)、BZR1 (brassinazole-
resistant 1 protein，即BIN2底物2蛋白)等，各组
分的功能和相互之间的关系也已有了解[29,32~37]。
BAK1 是一种 SERK蛋白，等同于AtSERK3[33,35,36]。
遗传和生化实验证明，BAK1/BRI1 复合物引发BR
信号 [33,36]。但 BAK1(AtSERK3)在其中起的作用仍
不非常清楚。Russinova 等[36]将 BRI1、AtSERK3
融合于不同的荧光蛋白在原生质体内表达，发现
图2 SERK与BR信号转导途径的关系[36~38]
AtSERK3 和 BRI1 在质膜可以相互作用，通过胞内体循环使用。AtSERK3 在其中起的作用可能是改变 BRI1 的分布介导 BR 信
号。转导 BR 信号时 AtSERK3 和 BRI1 形成复合体，BR 直接结合在 BRI1 胞外的 ID-LRR22 上，通过调节 BES1 和 BZR1 的上游
调节因子 BIN2 的活性控制 BR 响应基因转录。无 BR 结合时，BIN2 处于活化状态，BES1 和 BRZ1 发生磷酸化被降解，BR 结合
在受体上后 BES1 和 BRZ1 发生去磷酸化，信号进入核中活化 BR 响应基因。图左上角是 BR 可能通过另外一条不依靠 AtSERK3/
BRI1 的途径完成信号转导示意。RAV1 是一种 DNA 结合蛋白，CycD3、PIF(proteolysis inducing factor，一种促进蛋白降解的
蛋白)、PIN7(一种生长素运输蛋白)、NIA(nuclear inclusion protein a)等是一类受 BR调控但不依赖BR1途径的蛋白。
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BRI1在质膜上能发生同源二聚化，而AtSERK3不
能，但在胞内体(endosome)二者优先形成异源二
聚体，说明它们不总是相互作用，而是在胞内体
和质膜特定的区域才相互作用。BRI1/AtSERK3
( B A K 1 )配对不是唯一的，BRI 1 可以与其它类
A t S E R K 3 蛋白形成异源二聚体，也就是说
AtSERK3 (BAK1)的一个作用可能是通过改变质膜
与胞内体中BRI1 的平衡介导BR 信号[36]。图 2是
根据现有文献对AtSERK3(BAK1)与 BR 信号转导的
关系的概括。
5 结束语
蛋白激酶是生物生命活动中极其重要的一类
蛋白，一直是研究的热点。最近发现，与细胞
周期功能相关的一种果蝇蛋白激酶——kinome 经
RNA 干扰基因沉默后的补体分析表明，在包括参
与细胞分裂周期调节在内的228 种激酶中，有80
种激酶的负调节作用引起细胞周期功能障碍。另
外，还检测到一些与细胞周期功能有关的新酶，
有些即为微管、肌动蛋白磷酸化相关蛋白家族的
成员。此外还发现，除掉某些信号激酶(signalling
kinases)会引起有丝分裂异常[39]，说明这些蛋白还
有众多的作用未探明。
SERK 表达的非特异性和分布的广泛性，说
明 S E R K 基因功能也是非特异的。首先，S E R K
可以作为体胚发生过程中胚性细胞的一种标记，
标记胚性细胞的形成及胚胎发生细胞；但又不仅
是在胚胎发生过程中表达，即 SERK 有更为广泛
的作用。当前已有的研究多建立在有效性序列分
析和基因表达分析上，所得到的数据因材料差异
也有较大不同，难以充分说明蛋白或基因间功能
性关系。因此，培养和筛选 SERK 突变体进行突
变体分析是深入了解 SERK 功能较好的一条途径。
其次，作为一种 LRR- R L K，SER K 参与转导 BR
信号途径，转导的BR信号可能是除胚胎发生外的
如器官发生、孤雌生殖、抗逆等的信号途径，因
此有必要鉴定 SE R K 途径的各种组分，如受体、
下游的靶位点等，以及各组分间如何相互作用、
调节具体的下游事件等。目前，SERK 研究还处
在初级阶段，SERK 基因及 SERK 蛋白的功能还有
待进一步研究。
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