全 文 ：植物生理学通讯 第 40 卷 第 2期，2004 年 4 月 241
收稿 2003-05-20 修定 　 2003-10-22
资助　 教育部留学生基金 [1999(363)]。
* 通讯作者(E-mail:ltxiao@hunau.net, Tel:0731-
4635261)。
广泛存在于高等植物中的生长素类物质对植
物生长发育有调节作用。为探讨生长素作用的原
初过程，寻找生长素受体已成为研究的热点之
一。许多研究表明，已发现的生长素结合蛋白
(auxin-binding proteins，ABP)通过生长素调节过
程中的信号转导途径，参与生长素调节的植物生
长发育过程；其在细胞中的含量既关系到细胞的
相对生长，又直接影响细胞对生长素的敏感性。
近年来，ABP 研究已取得了较大的进展，人们已
从许多植物细胞中分离出了高纯度的 ABP，并对
其结构、在植物细胞内的分布和功能作了较为深
入的研究。本文就这方面的研究进展作简要介
绍 。
1 在植物体内的分布
ABP包括ABP-Ⅰ(位于内质网膜上，即ABP1)、
ABP-Ⅱ(可能位于液泡膜上)、ABP-Ⅲ(位于质膜上)以
及生长素运输抑制剂N-1-naphthylphthalamic acid
(NPA)和2,3,5-三碘苯甲酸(TIBA)的结合蛋白(一般
称为 NPA 结合蛋白，位于质膜上)4 类[1,2]，在植
物细胞内广泛分布。细胞质膜、内膜系统和细
胞核中都发现了 ABP1 的存在，内质网是 ABP1
的主要分布场所，细胞质中也发现了可溶性
ABP1[3]。Klämbt[4]、Löbler和Klämbt[5]认为玉
米胚芽鞘的ABP定位于质膜外侧。Zettl等[6]则
在拟南芥的微粒体和质膜小泡中分离得到了一个
分子量为 24 kD的 ABP。Diekmann等[7]发现玉米
的 ABP1 主要存在于内质网的内腔。Napier[8]报
道，细胞核上存在有分子量为 65 kD 的 ABP 分
子，在细胞质中也发现有 A B P 的分布，其分子
植物的生长素结合蛋白
吴顺 萧浪涛* 鲁旭东
湖南农业大学植物激素重点实验室，长沙 410128
Auxin-binding Proteins in Plants
WU Shun, XIAO Lang-Tao*, LU Xu-Dong
Key Laboratory of Phytohormones, Hunan Agricultural University, Changsha 410128
提要 就植物中分离出的多种生长素结合蛋白，及其在植物体内的分布、分子结构和在生长素信号转导中的有关作用的
研究进展作了介绍。
关键词 生长素结合蛋白；分布；信号转导
量有 15、25、31、47、60 k D 不等。
ABP 在植物体内的分布与植物的生长部位有
关。Shimomura 和 Watanabe[9]用免疫组织化学技
术研究玉米胚芽鞘中 ABP 的含量，证明玉米胚芽
鞘中ABP定位于表皮上。高启祥等[10] 观察烟草花
梗薄层材料的结果表明，ABP1 主要集中分布于
表皮及亚表皮 1~2 层细胞内，在皮层细胞中也有
分布，但后者含量明显低于前者，并且皮层细胞
中ABP1 主要分布于细胞近膜区域，说明 ABP1 在
皮层细胞中的分布有差异性，其分布是微区域化
的。
质膜外侧存在 ABP 现已较为明确，但大量的
ABP 则是存在于内质网中，且 ABP 可以某种方式
分泌到质膜和细胞壁上[11]。玉米胚芽鞘的ABP 主
要分布在内质网的片层上，而外源 ABP 也能调控
依赖生长素的原生质体膜电位的变化。这些细胞
内的ABP是如何起作用的？对此，Cross[12]提出了
A B P 可以透过细胞膜的循环假说。这个假说认
为，当与生长素反应时，ABP 从内质网上被释放
出来，经过分泌途径到达细胞表面，结合在细胞
表面的某些位点上，然后通过内吞作用返回到内
质网。高浓度的生长素能加速 ABP 在内质网和细
胞表面的循环。在 A B P 分泌过程中，如果细胞
壁的前体物质与它相互作用，就可能对细胞壁的
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合成进行调控。在细胞表面，ABP 可以调控维护
膜电势的相关酶的活性。所有这些反应都是生长
素调控生长的组成部分。这个假说能较好地解释
ABP 在细胞不同部位的分布，而且并不排斥其它
的信号转导机制，特别是基因调控机制，但这一
假说还有待进一步验证。
2 结构与性质
随着对 ABP 研究的不断深入，人们发现，从
各种不同种类植物体中提取得到的 ABP 在分子组
成上具有较大的同源性，但其性质却不尽相同。
目前研究得较多的是来自玉米、拟南芥和天仙子
等的 A B P 。
2.1 组成与分子结构 蛋白质的组成和分子结构是
决定蛋白质生物活性的基础，它主要通过其构象
的变化来行使它的生物学功能。现有的研究发
现，各种植物的 A B P 基因结构相似，编码的前
体蛋白都具有主要的功能性结构序列。在氨基末
端有一疏水信号序列，利于 ABP 在内质网膜间的
穿透和转移，起信号转导作用；在羧基末端的
KDEL 四肽结构则使得 ABP 定位于内质网中的特
定区域[13]。从拟南芥内质网片层结构上分离得到
ABP 的 1 个 cDNA，具有一个 594 个碱基的阅读
框，预测其氨基酸序列长度为 1 9 8 个氨基酸残
基，分子量为22.044 kD，N末端具有33 个氨基
酸残基的疏水性信号序列。体外研究表明，成熟
蛋白由165 个氨基酸残基组成，分子量为18.641
kD[14]。Zettl等[6]分离得到的1个拟南芥ABP cDNA
克隆，预测其氨基酸序列包括212 个氨基酸残基，
相对分子量为24.128 kD。Brown和Jones[15]的研究
认为，ABP1 是一个同型二聚体糖蛋白，其亚基由
163 个氨基酸残基组成。用含光亲和标记的 5-N-
[3H]-3-IAA共价标记生长素结合位点内部或邻近氨
基酸残基，标记后的 AB P 1 用胰岛素完全消化，
所得到的多肽用反相高效液体层析进行纯化。当
5-N-[3H]-3-IAA浓度达到0.5 mmol.L-1时，仅有1
个多肽被专一性地标记，而这个标记过程又可被
50 mmol.L-1 的 IAA所阻碍，表明这种相互作用是
专一性的。序列分析表明，第 134 位的天冬氨酸
残基是光标记的专一性位点，而第 136 位的色氨
酸残基则可能是生长素芳香环的疏水性结合位点。
玉米的ABP1则由 3个组氨酸残基和1个谷氨酸残
基组成 1 个结合部位，内含 1 个金属阳离子，这
个部位极其疏水。在第 2 和第 5 位的半胱氨酸残
基间还有 1 个二硫键。当生长素结合到这个部位
时，羧酸酯与金属离子结合，而芳香环则与第
151位的色氨酸残基等疏水性氨基酸残基结合[16]。
David等[17]对 ABP1羧基末端高度保守的氨基酸残
基作定点突变时，发现第 1 7 7 位的半胱氨酸残
基、第 175 位的天冬氨酸残基和第 176 位的谷氨
酸残基是 ABP1 折叠和在质膜上起作用的重要残
基，A B P 1 构象变化引发质膜信号传递。
2.2 理化性质 ABP的功能发挥与外界条件有关。
Schiavo等[18]报道，在pH 4.0~6.5范围内， ABP
在 pH 5.5时对 IAA的结合量最大。玉米芽膜上提
取纯化的ABP对生长素的亲和力在pH 5.6时，亲
和力最大; 而pH 6.0以下则不稳定[19]。用免疫胶
体金技术研究时发现，玉米胚芽鞘原生质体 ABP
对温度有依赖性，对生长素则有专一性[7]。
也有研究表明，ABP 具有酶的活性。Bilang
等[20]分离纯化的无芒天仙子(Hyoscyamus muticus)
的可溶性 ABP 中部分氨基酸序列与烟草(ParB)和
玉米(GT32)的谷胱甘肽转移酶(GST)序列具有高度
的同源性和有很高的 GST 活性，说明 ABP 可能
是 GST。从拟南芥中克隆到的 ABP 的 1 个 cDNA，
其预测的蛋白质序列与 GST 具有类似结构。它在
大肠杆菌中表达后，其抽提液有很高的 G S T 活
性，且具有底物专一性[6 ]。另外，生长素结合
的 GST 大量存在于天仙子根和茎中，少量存在于
叶和花芽中，IAA 或萘乙酸对其稳定态 mRNA 没
有影响，但2,4-D和2,3-二氧苯氧基乙酸能增加
mRNA 水平。因而推测 2,4-D 是作为 GST 的底物，
IAA则是结合在细胞内配体结合蛋白位点而起作用
的[21]。
3 在生长素信号转导中的作用
一般认为，植物体内生长素的信号转导必须
通过生长素与质膜上的 ABP 结合，然后通过生长
素-蛋白复合物与膜内受体蛋白相互作用，将信号
转换为受体结合位点的物理化学状态的改变，这
种变化再通过膜上的某些信号转换系统将信号放
大，使外界信号透膜而进入细胞内[22]，最终引起
植物体内的各种生理生化反应。
3.1 受体功能 ABP具有生长素受体的功能。存在
于内质网中的 ABP 很可能是作为生长素受体同生
长素一起调节植物体的生长发育过程[ 5 , 2 3 ] 。
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Steffens等[24]研究拟南芥和玉米ABP(AtERabp1和
ZmERabp1)抗原决定簇的抗体对生长素作用的影响
观察到，随着作用于AtERabp1羧基末端抗体的增
加，拟南芥胚轴原生质体对生长素的反应逐渐被
抑制；而随着作用于生长素结合域的抗体的增
加，则诱导产生的是类似于生长素处理引起的增
长反应。人工合成的 ZmERabp1 羧基末端多肽也
能引起类似的玉米胚芽鞘原生质体增长反应。这
表明，引起原生质体增长的生长素信号是通过细
胞外的ABP1识别的。Löbler和Klämbt[5]发现，生
长素诱导的玉米胚芽鞘生长能够被 ABP 免疫球蛋
白抗体所抑制，同时，胚芽鞘分裂时的生长素反
应也大大减弱。拟南芥 ABP1 cDNA 在转基因烟
草离体叶中诱导表达后细胞体积变大，而完整植
株中 ABP1 诱导表达后，细胞体积也变大，且叶
片形态正常。玉米中 ZmERabp1 诱导则是通过增
加细胞数量来响应生长素的调节反应的。ABP 1
上有一个寡肽区域可能是结合生长素的位点。抗
该区域的单克隆抗体可以在无生长素的条件下模
仿生长素直接与 ABP 1 的生长素结合位点作用，
诱导气孔张开，降低保卫细胞内 pH 值。人工合
成的ZmERabp1羧基末端的12个残基(Pz152~163)
多肽也能诱导保卫细胞碱性化，引起气孔关闭。
上述结果表明，ABP 是作为生长素受体参与依赖
生长素的生理反应过程，进而调控植物生长发育
的[25,26]。
3.2 与质膜超极化的关系 生长素引起的质膜超极
化与 ABP 有关。ABP 参与质膜对生长素的识别过
程，它能从质膜外侧激活生长素的信号转导途
径。Leblanc 等[27]用拟南芥ABP 和类似于ABP 羧
基末端的人工合成多肽与烟草原生质体相互作用，
发现两者都可以引起原生质体的超极化反应。
Ephritikhine等[28]研究生长素敏感性改变的烟草突
变体的质膜超极化特性的结果表明，ABP1 抗体
可以降低生长素诱导的跨膜电位的改变(生长素诱
导的质膜超极化特性)，且随着抗体浓度的增加，
跨膜电位变化减小。倪迪安等[29]以转 ABP 基因烟
草为材料，研究 ABP 基因转移与生长素诱导的烟
草原生质体质膜超极化特性、原生质体培养过程
中对生长素的敏感性三者之间的关系。结果表
明，转正义 ABP 基因烟草达到最大超极化的 NAA
浓度小于对照，原生质体培养中对生长素的敏感
性增加；而转反义 ABP 基因烟草达到最大超极化
的 NAA 浓度则大于对照，原生质体培养中对生长
素的敏感性降低。以上表明，ABP 参与质膜的超
极化反应过程，并与生长素诱导的植物生物学效
应密切相关。
3.3 与组织器官分化的关系 通过将外源拟南芥
ABP 基因转入柑橘及烟草获得表达后，可以改变
植株自身的生长素作用效果和它对生长素的敏感
性，说明生长素在不同植物体内对生长发育的作用
效果各不相同，而且受相应的 ABP 基因控制[13]。
外源生长素在浓度低或很低时可能促进成花，在
浓度较高时则往往明显抑制成花。有研究表明，
黄瓜子叶培养物成花时，花原基形成前后子叶柄内
源IAA 水平有剧降的趋势。pH 7.0 处理后，黄瓜
子叶柄中内源游离IAA水平显著下降。pH 7.0处
理之所以能促进成花，推测可能是促进了ABP 基
因表达而引起子叶柄中内源IAA水平下降之故[30]。
高启祥等[10]在营养芽不同分化时期细胞的原生质体
中加入兔抗草莓ABP1 抗体后置于4℃下过夜，次
日用 CPW 液充分洗涤后将原生质体转入与异硫氰
酸荧光素耦联的羊抗兔抗体缓冲液中，于37℃下
保温 1 h，洗涤、封片后用激光共聚焦扫描显微
镜进行断层扫描。结果发现，在培养 5 、1 0 、
15、20 d 的细胞中 ABP1 的荧光明显强于对照，
不仅在膜及近膜区域，而且是在整个胞质内部都
有较强的荧光，表明细胞分化旺盛期 ABP1 的表
达量明显增加。细胞分化后期(20 d以后)，原生
质体中 ABP1 含量减少，其荧光强度与培养前薄
层细胞原生质体中荧光强度又趋接近。可见，在
细胞分化过程中 ABP1 含量呈动态变化，ABP1 相
对含量与细胞分化程度密切相关。在烟草花梗不
同细胞中的 ABP1 分布不同，在细胞分化过程中
ABP1 的表达量也有差异，这表明 ABP1 与细胞分
化有明显的联系， ABP1积极参与细胞分化过程。
张洪霞等[31]报道，正义和反义ABP 基因转入烟草
后，能明显影响烟草再生植株的开花、结实和内
源 IAA 水平。表明 ABP 基因的表达状况有可能影
响内源游离 I A A 水平，以致影响成花。
3.4 对阳离子通道的调控 细胞质中进行着频繁的
生化反应，离子内环境要保持稳态。细胞是如何
保持细胞质离子浓度的稳态的？除了细胞区室化
外，还需要通过质膜、液泡膜中存在的具有蛋白
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质性质的离子运转体来调节离子的内流和外流。
ABP57 是一个具有受体功能的 ABP，它能直接激
活质膜上 H+-ATPase。IAA 与 ABP57 主结合部位
结合后，ABP 57 构象发生变化，于是 ABP 57 与质
膜上H+-ATPase的亲和力显著增加[32]。Thiel等[22]
用玉米 ABP1 表面结构域的人工合成多肽，研究
其对缺失生长素的蚕豆保卫细胞生长素相关的K+通
道活性的影响，结果表明，只有 ABP1 羧基末端
的多肽才具有活性，它主要激活外流的 K+ 通道，
而对内流的K+ 通道似乎没有作用。同时，蚕豆保
卫细胞经荧光染料标记后，用双波长激光共聚焦扫
描显微镜扫描时发现，ABP1 羧基末端的多肽能引
起胞质迅速碱化，pH值变化幅度达 0.4± 0.1，且
这一过程是可逆的。这表明，玉米生长素 -ABP
复合物中的 ABPzm1 羧基末端域与胞质 pH 变化相
耦联，并存在一个相关联的胞内信号级联系统。
Millner等[33]采用人工合成的5 mmol.L-1 ZmABP1
羧基末端12个残基的多肽(A6.1)处理蚕豆保卫细
胞后，发现其可引起内流的 K+ 通道呈可逆性关
闭。Bauly 等[34]将 ABP 羧基末端的 KDEL 四肽
结构分别突变成 H D E L、K E Q L 和 K D E L G L 肽
链结构，并将它们分别转入烟草后，得到大量
不同的转基因烟草株系。分析这些不同形式的
AB P 与生长素结合的动力学的结果表明，它们
的动力学曲线与经过纯化的玉米ABP和生长素结
合的动力学曲线基本一致。同时，他们把转基
因烟草的完整保卫细胞固定在双管微电极上研究
生长素调控的生理反应时，发现 K+ 流动依赖于
生长素的变化。外源生长素亦能调节质膜中 K +
的通过，且这一过程与生长素浓度有关。各种
转基因烟草植株中 ABP1 的过量表达均会大大增
强植株对生长素的敏感性。这表明，烟草保卫
细胞中 K+ 通道对生长素的敏感性至少是部分受
A B P 1 的调控的。
4 结束语
A B P 在生长素作用机制研究中，特别是
AB P 定位的研究中有很重要的地位，是阐明作
用机制的关键。近几年来，AB P 的研究已取得
了较大进展，不但从植物细胞中分离出了多种高
纯度的 A B P ，掌握了其作用的初步实验证据，
而且较深入地研究了 ABP cDNA 的克隆、结构
和表达，这些为以后进一步研究生长素受体及其
信号转导途径提供了理论基础。但仍有许多问题
尚未得到全面认识。已经证明，多种 ABP 分别
参与生长素信号转导途径，但对这些蛋白的胞内
定位、活性和编码基因表达的精细调控还有待进
一步研究，特别是对 ABP 如何控制生长素调控
植物生长发育的过程的研究尚处于起步阶段。目
前对 ABP 的研究主要集中在拟南芥、玉米和天
仙子等几种植物，今后应扩大植物的研究范围，
以明确 A B P 的分布、结构和功能。另外，一
般认为，生长素受体位于细胞质膜上，而大量
的 ABP 却分布在内质网上，两者之间的关系也
待研究。考虑到植物体内在长期进化过程中发展
和形成了一套完整的信号转导系统，各信号系统
之间彼此相互作用，因此 ABP 调控的信号转导
与其它信号转导间的联系尚待验证。总之，随
着分子生物学和遗传学的发展，寻找新的突变体
和采用基因工程技术从分子和细胞两个水平上研
究 ABP 及其参与的信号转导过程，将会进一步
增加人们对生长素作用机制及其对植物生长发育
调控的分子机制的认识。
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