全 文 ：植物生理学通讯 第42卷 第3期，2006年6月 539
植物抗菌蛋白nsLTPs
李诚斌* 施庆珊 疏秀林 欧阳友生 陈仪本
广东省微生物研究所广东省菌种保藏与应用重点实验室， 广州 510070
Plants Antimicrobial Proteins nsLTPs
LI Cheng-Bin*, SHI Qing-Shan, SHU Xiu-Lin, OUYANG You-Sheng, CHEN Yi-Ben
Guangdong Provincial Key Laboratory of Microbial Culture Collection and Application, Guangdong Institute of Microbiology,
Guangzhou 510070, China
提要 植物抗菌蛋白——非特异性脂质转运蛋白(non-specific lipid transfer proteins, nsLTPs)是一类对细菌和真菌等有抑制或
杀灭作用的蛋白质。它们的抗菌能力强，有较好的耐热性，稳定性高，抗菌机制独特，有证据证明 nsLTPs 参与植物的抗
病反应。文章就此问题的研究进展作介绍。
关键词 nsLTPs；植物抗菌蛋白；植物病原菌；抗菌活性
收稿 2005-11-28 修定　 2006-03-14
资助　 广东省科技攻关项目(2005B10401007)及广州市自然科
学基金(2005J1-C0051)。
*E-mail: c.b.lee@163.com, Tel: 020-37656335
在自然条件下，植物病原菌侵害农作物造成
的危害与非生物因素造成的后果一样严重，也是
作物减产的原因之一。植物长期进化，在其生长
习性、结构、生理生化过程中形成了对病害的各
种适应对策，植物对微生物的防御有多种形式和
方法，根据它们之间的作用机制可以划成几方
面：(1)产生对病原菌直接呈现出拮抗性或抑制病
菌生长的物质。这些物质包括病程相关蛋白
(pathogenesis-related proteins, PRs)，如水解酶：
葡聚糖酶(glucanases, PR-2)、几丁质酶(chitinases,
PR-3) ；抗菌蛋白：渗透蛋白(osmotin)和类似(奇
异果)甜蛋白(thaumatin-like proteins, TLP, PR-5); 抗
菌肽：硫堇或硫素(thionins)、防御素、凝集素
(lectins)、核糖体失活蛋白(ribosome-inactivating
proteins, RIP)、非特异性脂质转运蛋白(non-spe-
cific lipid transfer proteins, nsLTPs)、植物防卫素
(defensins); 杀菌肽(cecropin B) (华志华等1999)。
(2)破坏或中和病菌产生的毒性物质，如多聚半乳
糖醛酸酶、草酸、脂肪酶。(3)潜在的可增强植物
抗性基因产物的表达，包括提高过氧化物酶活性
及木质素含量水平。(4)诱导抗性因子调节的植物
防御反应 (何培青等 2005)，包括特异激发子、
H2O2、水杨酸(salicylic acid, SA)、乙烯的产生。
(5)与过敏性坏死反应及无毒因子(Avr)有关的抗性
基因产物的表达。其中对植物抗菌蛋白或多肽的
研究一直是农业科技工作者关注的热点。在所有
这些抗菌蛋白中，对nsLTPs的研究比较活跃。作
为一种天然的抗菌剂，nsLTPs在工农业以及医药
生产中有很大的利用前景。
上世纪 70 年代初，Abdelkader 和 Mazliak
(1970)在检测花椰菜(Brassica oleracea var. botrytis
L.)小花和马铃薯(Solanum tuberosum L.)块茎的脂
质转移活性时，发现了植物脂质转运蛋白(LTP)。
Thoma等(1994)通过原位杂交方法发现它主要存在
于拟南芥气生部分的表皮层中，进一步的细胞学
水平定位研究又发现它存在于植物的角质、表皮
细胞壁和液泡中。30多年来，人们对来源不同的
LTP 进行了全面的研究，发现植物 LTP 一方面是
比较专一的特异性底物，如与磷脂酰乙醇胺(PE)
的结合；另一方面又与很多亲脂性分子结合，对
各种脂质体有广泛的亲合作用。因此常常称为非
特异性脂质转运蛋白(nsLTPs)。
1 nsLTPs的来源和结构
nsLTPs 广泛存在于生物界，在哺乳动物的
肝、脑、心脏、肿瘤和肺中(Zilversmit 1984)以
及昆虫体内均已得到分离和纯化(Hirayama和Chino
1990)，在植物和微生物(酵母、真菌和一些细菌)
中也大量存在。现已从单子叶和双子叶植物中，
如大麦(Hordeum vulgare L.)糊粉层(Gausing 1994)、
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菠菜(Spinacia oleracea L.)叶片(Bouillon等 1987)、
玉米(Zea mays L.)种子(Henrissat等1988)、蓖麻
(Ricinus communis L.)种子(Takishima等1988)、胡
萝卜(Daucus carota L.)胚(Sterk等1991)、小麦
(Triticum durum L.)种子(Castagnaro和Garcia-
Olmedo 1994)、水稻(Oryza sativa L.)、种子(Yu
等 1988)、向日葵(Helianthus annuus L.)、黍
(Panicum miliaceu L.) (Bernhard和Somerville 1989)、
糖用甜菜(Beta vulgaris L.) (Kristensen等2000) 以
及马铃薯块茎等的各种组织器官中分离纯化得到
nsLTPs。
nsLTPs 是一类小分子可溶性蛋白，在高等植
物中占全部可溶性蛋白的4%。其氨基酸残基和等
电点(pI)在不同的植物中数值是不相同的，其中分
子量为9~10 kDa 的植物 nsLTPs 能用凝胶层析或
S D S - P A G E 电泳检测出来。与动物和微生物中
nsLTPs 相比，从植物中分离纯化到的 nsLTPs 分
子量比较小。根据分子量的大小，植物 nsLTPs
可分为两大类，即nsLTP1和 nsLTP2 (Douliez等
2000)，分子量分别为9和 7 kDa。通常，nsLTP1
主要存在于植物的地上部分器官，而nsLTP2主要
存在于根部，但两者在种子都有。在各种不同的
物种中nsLTPs的生化性质不尽相同，如从粉兰烟
草(Nicotiana glauca L.)中分离得到的NgLTP1基因
能够编码一个含有117个氨基酸残基的疏水蛋白，
该蛋白含有21个氨基酸残基的信号肽系列，成熟
的NgLTP1分子量为9.2 kDa，pI 8.3 (Smart等
2000)。
nsLTPs 具有良好的稳定性，在4℃可贮存数
月之久，在高温下也有较好的稳定性，能耐100 ℃
高温而结构不发生变化，即使在有变性剂存在情
况下也十分稳定(Cammue 等 1995; Hincha 等
2001)。
植物nsLTIs含有的氨基酸数目在不同的物种
之间有所不同。它们缺少酪氨酸，在保守区域含
有 8 个半胱氨酸残基，这 8 个半胱氨酸残基基本
排列模式为2/3-C-8-C-12/15-CC-19-C-1-C-21/23-C-
13-C-4/18 (图1)。通过胰蛋白酶消化来源于蓖麻
种子的nsLTPs时发现，半胱氨酸残基由4个二硫
键连接而成(Takishima等1988)。
起初人们根据植物nsLTIs的系列推定出其可
能的三级结构主要是由 b-折叠构成的，但随后的
研究发现否认了这种说法。在惰性气体存在下，
采用X- 射线技术和多维核磁共振(NMR)分光技术
研究nsLTPs蛋白晶体(Quillin等2002)时，人们发
现，nsLTPs 蛋白都包含着由4个高度保守的二硫
键组成4个a-螺旋结构的稳定球状体(Heinemann
等 1996)。
2 nsLTPs的功能
尽管在基因组水平和蛋白质方面，人们对
nsLTPs的结构和多样性有了很深刻的研究，但这
些蛋白质的确切功能还是知之甚少。
植物 nsLTPs 基因的多样性，表明它具有多
种功能，这些功能取决于所表达的组织部位、生
长阶段以及各种环境条件。植物nsLTPs参与多种
生物学过程，可能具有的生理功能包括在体内参
与角质单体合成、表层蜡质的生成( S t e r k 等
1991)、体细胞胚胎发育(Coutos-Thevenot 等
1993)、开花(Park 等 2000)、抑制半胱氨酸蛋白
酶(Conti等2001; Jones和Marinac 2000)以及对各
种环境胁迫[病原菌(Molina等1993)、干旱(Treviño
和O’connell 1998)、热、冷、盐(Lindorff-Larsen
和Winther 2001；Wu等2005)和温度变化(Torres-
Schumann等 1992；Douliez等 2000)等]的适应性
应答。还有报道认为，nsLTP 可能是一种移动信
号因子，参与系统获得抗性(systemic acquired
图1 植物nsLTP特征图(Takishima 等1988)
　　nsLTP 是由 loops (L1~L3)连接 4个 a- 螺旋(H1~H4)所组的多肽链，该肽链由91~95 个氨基构成，其中8个保守的半胱氨酸(C)
由 4 个二硫键连接。
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resistance, SAR)过程(Maldonado等2002)。最近，
还有人认为nsLTPs是植物食品过敏原，能引起植
物性食品的泛过敏(pan-allergens)，是一种与过敏
发病相关的蛋白(Miguel-Moncin等2003; Pastorello
等2003; Hoffmann-Sommergruber 2000; Malandain
2003)。
2.1 参与抗病原细菌或真菌反应 自然环境状态
下，在植物抵御病原微生物攻击的过程中，植物
应对的策略有很多，其中之一的办法就是积累抗
病蛋白，直接抑制病原真菌孢子的萌发，据此认
为，病原菌蛋白是一种植物体内普遍存在的蛋白
质(Boman 1995)。在过去几十年中，人们发现了
许多种在体外(in vitro)能抑制真菌和细菌病原菌活
性的植物蛋白，并且已分离鉴定。有人认为
nsLTPs属于抗微生物的病程相关蛋白(PRs)中的一
种，但与植物抗毒素不同，它本身不会毒害植物
的生长，通常在种子中含量较高。另外还有一些
LTP-类似物(LTPs-like)也有相当的抗菌活性，如
从洋葱(Allium cepa L.)种子中分离到的抗微生物蛋
白Ace-AMP1，与其它植物 nsLTPs 有 76% 的同源
性，且富含精氨酸。Ace-AMP1 能抑制 12 种植物
病原真菌，对2种革兰氏阳性菌(G+) [巨大芽孢杆
菌(Bacillus megaterium)和藤黄链球菌(Sarcina
lutea)]有抑制作用，但对革兰氏阴性菌(G-)无抑制
作用和对培养的人体细胞无害(Tassin等1998)。与
其它植物的 nsLTPs 相比，Ace-AMP1 不能从脂质
体或线粒体上转移磷脂，这种蛋白虽然与nsLTPs
十分相似，但在其内部的疏水孔穴被几个芳香族
侧链所阻塞，这或许正是该蛋白不能转移磷脂的
原因(Poznanski等1999)。目前已有很多证据直接
或间接地证明nsLTPs在体外有抗微生物活性。至
于nsLTPs在体内(in vivo)的活性主要是通过转基
因植物得到一些表现，但其确切功能还不是很清
楚。
不同种的病原细菌或真菌之间，甚至同种不
同株间对nsLTPs的敏感程度都存在相当大的差异
(Molina等 1996)。经分析发现，不同来源的植物
nsLTP 家族在体外抗微生物活性的能力有明显差
异。例如，洋葱 nsLTPs 具有较广的抗菌谱，而
来源于小麦和玉米种子的nsLTPs只有很低的抗微
生物活性，萝卜(Raphanus sativus L.) nsLTPs只
有在低离子浓度的培养基上才有抑制真菌的活性
(Cammue 等 1995)。
目前，有报道认为nsLTPs还可能有抗病毒的
功能(Park等 2002)。
2.2 抗病原菌 植物nsLTPs之所以列为植物防御蛋
白系列，就是因为它具有很强的抗植物病原菌活
性。研究表明，植物 nsLTPs 对细菌抑制活性表
现为既能抑制革兰氏阴性菌，又能抑制革兰氏阳
性菌和其他多种真菌的生长，但依个体来源不同
而有一定的差异(表 1)。
蓖麻种子nsLTPs对真菌茄腐镰刀菌(Fusarium
solani)有较强的抗性，对尖孢镰刀菌(Fusarium
oxysporum)、腐霉病菌(Pythium aphanider-
matum)、罗氏白绢小菌核菌(Sclerotium rolfsii)也
有较明显效果；对一些革兰氏阳性菌则有抑制效
果，但对革兰氏阴性菌鼠伤寒沙门菌(Salmonella
typhimurium)没有作用(Wang等2004)。在向日葵
种子等作物中发现nsLTPs有抗真菌活性，其抑制
茄腐镰刀菌孢子萌发的浓度为40 mg·L-1，50% 抑制
浓度为6.5 mg·L-1 (IC50=6.5 mg·L-1) (Gonorazky等
2005; Regente和de la Canal 2000)。
3 nsLTPs的抗菌机制
目前，所有已发现的抗菌肽(蛋白)都是通过
作用于微生物的质膜来表现它们抗菌活性的，至
于nsLTPs是如何抑制病原细菌和真菌的生长，目
前还不是很清楚。对此有很多种解释：由于它有
较高的等电点，这有可能起到膜的渗透剂的作用
(Kader 1996); 而有人却认为是真菌角质酶释放的
角质单体引发了植物的抗原反应(Fauth等1998)。
nsLTPs与角质单体组成的复合体能否就因此引发
植物过敏反应或是其它防御反应呢？这依然是一个
值得讨论的问题。
有的学者认为nsLTPs的真正功能在于通过协
助转运亲脂物质而保护损伤细胞免受微生物的侵
害；也有学者认为nsLTPs是通过跨越细胞膜使胞
内物质溶出而达到抑制杀灭微生物效果。不过，
由于它与激发子(elicitins，是一种可以与质膜受体
结合并激活防疫反应的化合物) (Buhot等 2001)有
相同的生物受体、结构和生物学功能，故可根据
激发子的功能推测其在病原菌的侵入过程中具有早
期识别的功能(Blein等2002)。
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还有人认为 nsLTPs 插入到真菌膜中，在中
央疏水区形成一个孔，这个小孔可引起胞内的离
子流出，从而导致真菌细胞死亡( R e g e n t e 等
2005)。尽管其机制有很多种说法，但可归结为
2个最主要的机制：(1)形成疏水保护层(角质或软
木脂) ；(2)抑制真菌孢子的萌发(Blein等2002)。但
它与脂质转移之间有什么关系却不清楚(Selitrenn-
ikoff 2001)。
4 nsLTPs的应用研究
尽管植物本身具有防御逆境胁迫的能力，但
是植物间对非生物胁迫的耐性差别很大，特别是
一些栽培植物的耐逆境胁迫能力较低。因此可通
过植物基因工程改造，转移外源的新基因来提高
农作物的对病害抗性。鉴于nsLTPs具有较强的抗
微生物活性，人们曾尝试采用分子生物学手段研
究其作用机制，以求达到在植物体内得以表达，
从而提高相关植物对病原菌的抗性。目前，在提
高植物对疾病的抗性中，一个比较常用的策略就
是用组成型表达基因参与植物的抗性反应。尽管
这种方法已广泛应用，但采用组成型表达启动子
也会产生一些预料外的结果，因此，选择内生性
菌种特异性基因(endogenous species-specific)启动
表1 植物nsLTPs对病原菌的抑制
植物器官 病原细菌 病原真菌
洋葱(A. cepa)种子 G+: 巨大芽孢杆菌(B. megaterium)、藤黄链球菌 茄腐镰刀菌(F. solani)
(S. lutea); G-(无抑制作用)
甜菜(B. vulgaris)叶片 — 甜菜褐斑尾孢霉(Cercospora beticola)
小麦(T. durum)种子 — 交链孢霉(Alternaria brassicola)、深褐斑菌
(Ascochyta pisi)、灰葡萄孢(Botrytis cinerea)、
尖孢镰刀霉(Fusarium oxysporum)、大理菊轮
枝霉(Verticillum dahliae)
大麦(H. vulgare)叶片 茄假单胞菌(Pseudomonas solanacearum) 茄腐镰刀菌(F. solani)
(EC50s*= 3×10-7~6×10-7 mg·L-1) (EC50s = 3×10-6~2×10-5 mg·L-1)
蓖麻(R. communis)种子 尖孢镰刀菌(F. oxysporum)、腐霉病菌 茄腐镰刀菌(F. solani)
(P. aphanidermatum)、罗氏白绢小菌
核菌(S. rolfsii)
萝卜(R. sativus)种子 — 交链孢霉(A. brassicola)、深褐斑菌(Ascohyta pisi)、
灰葡萄孢(B. cinerea)、菜豆炭疽病菌(Colletotrichum
lindemuthianum)、黄色镰刀菌(Fusarium
culmorum)、番茄萎凋病菌(Fusarium oxysporum f.
sp. lycopersici)、豌豆尖镰孢病菌(Fusarium
oxysporum f. sp. pisi)、红球赤壳菌(Nectria
haematococca)、甜菜多粘菌(Phoma betae)、
稻梨孢(Piricul ariaoryzae)、钩状木霉 (Trichoderm
hamatum)、大丽轮枝孢菌(Verticillium dahliae)
向日葵(H. annuus)种子 — 链格孢菌(Alternaria alternatai)
豇豆(Vigna unguiculata — 炭疽刺盘菌(Colletotrichum lindemuthianum)、
L.)种子 尖孢镰刀霉(F. oxysporum)
凤仙花(Impatiens G+: 枯草芽孢杆菌(B. subtilis)、藤黄微球菌 赤斑交链孢霉(Alternaria longipes)、灰葡萄孢
balsamina L.)种子 (Micrococcus luteus)、金黄色葡萄球菌 (B. cinerea)、球孢枝孢菌(Cladosporium
(Staphylococcus aureus)、粪链球菌 sphaerospermum)、黄色镰刀菌(F. culmorum)、
(Streptococcus faecalis); G-: 解淀粉欧文氏菌 指状青霉(Penicillium digitatum)、绿色木霉
(Erwinia amylovora)、大肠杆菌(E. coli)、 (Trichoderm viride)、黑白轮枝孢菌(Verticillium
普通变形菌(Proteus vulgaris)、茄假单胞菌 alboatrum)
(P. solanacearum)、野油菜黄单胞菌
(Xanthomonas campestris)、水稻黄单胞菌
(Xanthomonas oryzae)
　　* 最大抑制效应为 50% 时的菌液浓度。
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子不仅可以克服这些缺点，而且还可以在特定的
组织和阶段表达目的基因。
为了研究 nsLTPs 是否具有抗菌功能，以及
抗菌功能和转脂功能间的关系，Ge等(2003)将水
稻的nsLTPs 基因 LTP110 克隆到硫氧还蛋白融合
表达载体上并导入到宿主菌BL21 (DE3) trxB-中表
达，纯化产物可以抑制稻瘟病(Ma g n a p o r t h e
grisea)孢子的萌发，在较低浓度(66 mg·L-1)时即可
以发挥活性。
已有越来越多的证据证明nsLTPs在体外具有
抗菌能力(Buhot等2001)，但不能由此推定该蛋白
在植物体内具有同样的抗菌活性，因此其在体内
是否也具有这种抗菌能力便成为另一个需要解决的
问题。有一些研究表明，抗菌肽在植物体内有直
接的抗菌活性，特别是能通过转基因植物过表达
nsLTPs 来提高对病原微生物的抗性(Molina 和
Garcia-Olmedo 1997)。
目前人们采用转基因方法已使一些作物产生
较强的抗性。如在转基因烟草(N. tabacum)、拟
南芥中组成型过表达大麦(H. vulgare) LTP2基因，
可以提高植株对病原菌丁香假单孢菌(Pseudomonas
syringae)的抗性(Molina和Garcia-Olmedo1997)。与
非转基因植株相比，转基因烟草(N. glauca)接种
后接种点中坏死斑(necrotic lesions)所占的比例仅为
17%~38% (非转基因的为78%) ；转基因拟南芥接
种点中坏死斑平均为 22%~38% (非转基因的为
76 % )。
总之，随着人们对植物抗菌 nsLTPs 研究的
深入，尤其是对其作用机制的认识逐步深入，其
在农作物应对生物及非生物因素胁迫中的作用也会
更加清楚。
参考文献
何培青, 柳春燕, 郝林华, 陈靠山, 李光友(2005). 植物挥发性物质
与植物病防御反应. 植物生理学通讯, 41 (1): 105~109
华志华, 汪晓玲, 薛锐, 高振宇, 黄大年(1999). 抗菌肽Cecropin
B对水稻植株生长的影响. 植物生理学通讯, 35 (5): 388~389
Abdelkader AB, Mazliak P (1970). Lipid exchange between
mitochondria, microsomes and cytoplasmic supernatant of
potato or cauliflower cells. Eur J Biochem, 15 (2): 250~262
Bernhard WR, Somerville CR (1989). Coidentity of putative
amylase inhibitors from barley and finger millet with phos-
pholipid transfer proteins inferred from amino acid sequence
homology. Arch Biochem Biophys, 269 (2): 695~697
Blein JP, Coutos-Thevenot P, Marion D, Ponchet M (2002).
From elicitins to lipid-transfer proteins: a new insight in cell
signalling involved in plant defence mechanisms. Trends
Plant Sci, 7 (7): 293~296
Boman HG (1995). Peptide antibiotics and their role in innate
immunity. Annu Rev Immunol, 13: 61~92
Bouillon P, Drischel C, Vergnolle C, Duranton H, Kader JC (1987).
The primary structure of spinach-leaf phospholipid-trans-
fer protein. Eur J Biochem, 166 (2): 387~391
Buhot N, Douliez JP, Jacquemard A, Marion D, Tran V, Maume
BF, Milat ML, Ponchet M, Mikes V, Kader JC et al (2001).
A lipid transfer protein binds to a receptor involved in the
control of plant defence responses. FEBS Lett, 509 (1):
27~30
Cammue BP, Thevissen K, Hendriks M, Eggermont K, Goderis IJ,
Proost P, Van Damme J, Osborn RW, Guerbette F, Kader JC
et al (1995). A potent antimicrobial protein from onion
seeds showing sequence homology to plant lipid transfer
proteins. Plant Physiol, 109 (2): 445~455
Carvalhoa AO, Machadob OLT, Cunhac MD, Santosa IS, Gomesa
VM (2001). Antimicrobial peptides and immunolocalization
of a LTP in Vigna unguiculata seeds. Plant Physiology
Biochem, 39 (2): 137~146
Castagnaro A, Garcia-Olmedo F (1994). A fatty-acid-binding pro-
tein from wheat kernels. FEBS Lett, 349 (1): 117~119
Conti A, Fortunato D, Ortolani C, Giuffrida MG, Pravettoni V,
Napolitano L, Farioli L, Perono GL, Trambaioli C, Pastorello
EA (2001). Determination of the primary structure of two
lipid transfer proteins from apricot (Prunus armeniaca). J
Chromatog B Biomed Sci Appl, 756 (1~2): 123~129
Coutos-Thevenot P, Jouenne T, Maes O, Guerbette F, Grosbois
M, Le Caer JP, Boulay M, Deloire A, Kader JC, Guern J
(1993). Four 9-kDa proteins excreted by somatic embryos
of grapevine are isoforms of lipid-transfer proteins. Eur J
Biochem, 217 (3): 885~889
Douliez JP, Michon T, Marion D (2000). Steady-state tyrosine
fluorescence to study the lipid-binding properties of a wheat
non-specific lipid-transfer protein (nsLTP1). Biochim
Biophys Acta, 1467 (1): 65~72
Fauth M, Schweizer P, Buchala A, Markstadter C, Riederer M,
Kato T, Kauss H (1998). H2O2 in conditioned cucumber
hypocotyl segments and enhanced activity of other H2O2
elicitors H2O2 in conditioned cucumber hypocotyl segments
and enhanced activity of other H2O2 elicitors. Plant Physiol,
117 (4): 1373~1380
Gausing K (1994). Lipid transfer protein genes specifically ex-
pressed in barley leaves and coleoptiles. Planta, 192 (4):
574~580
Ge X, Chen J, Li N, Lin Y, Sun C, Cao K (2003). Resistance
function of rice lipid transfer protein LTP110. J Biochem
Mol Biol, 36 (6): 603~607
Gonorazky AG, Regente MC, de la Canal L (2005). Stress induc-
tion and antimicrobial properties of a lipid transfer protein
in germinating sunflower seeds. J Plant Physiol, 162 (6):
618~624
Heinemann B, Andersen KV, Nielsen PR, Bech LM, Poulsen FM
(1996). Structure in solution of a four-helix lipid binding
protein. Protein Sci, 5 (1): 13~23
Henrissat B, Popineau Y, Kader JC (1988). Hydrophobic-cluster
植物生理学通讯 第42卷 第3期，2006年6月544
analysis of plant protein sequences. A domain homology
between storage and lipid-transfer proteins. Biochem J, 255
(3): 901~905
Hincha DK, Neukamm B, Sror HA, Sieg F, Weckwarth W, Ruckels
M, Lullien-Pellerin V, Schroder W, Schmitt JM (2001). Cab-
bage cryoprotectin is a member of the nonspecific plant
lipid transfer protein gene family. Plant Physiol, 125 (2):
835~846
Hirayama Y, Chino H (1990). Lipid transfer particle in locust
hemolymph: purification and characterization. J Lipid Res,
31 (5): 793~799
Jones BL, Marinac LA (2000). Purification and partial character-
ization of a second cysteine proteinase inhibitor from
ungerminated barley (Hordeum vulgare L.). J Agr Food
Chem, 48 (2): 257~264
Kader JC (1996). Lipid-transfer proteins in plants. Annu Rev
Plant Physiol Plant Mol Biol, 47: 627~654
Kristensen AK, Brunstedt J, Nielsen KK, Roepstorff P, Mikkelsen
JD (2000). Characterization of a new antifungal non-spe-
cific lipid transfer protein (nsLTP) from sugar beet leaves.
Plant Sci, 155 (1): 31~40
Lindorff-Larsen K, Winther JR (2001). Surprisingly high stabil-
ity of barley lipid transfer protein, LTP1, towards denaturant,
heat and proteases. FEBS Lett, 488 (3): 145~148
Malandain H (2003). Allergies associated with both food and
pollen. Allerg Immunol (Paris), 35 (7): 253~256
Maldonado AM, Doerner P, Dixon RA, Lamb CJ, Cameron RK
(2002). A putative lipid transfers protein involved in sys-
temic resistance signalling in Arabidopsis. Nature, 419
(6905): 399~403
Miguel-Moncin M, Krail M, Scheurer S, Enrique E, Alonso R, Conti
A, Cistero-Bahima A, Vieths S (2003). Lettuce anaphylaxis:
identification of a lipid transfer protein as the major allergen.
Allergy, 58: 511~517
Molina A, Diaz I, Vasil IK, Carbonero P, Garcia-Olmedo F (1996).
Two cold-inducible genes encoding lipid transfer protein
LTP4 from barley show differential responses to bacterial
pathogens. Mol Gen Genet, 252 (1~2): 162~168
Molina A, Garcia-Olmedo F (1997). Enhanced tolerance to bac-
terial pathogens caused by the transgenic expression of bar-
ley lipid transfer protein LTP2. Plant J, 12 (3): 669~675
Molina A, Segura A, Garcia-Olmedo F (1993). Lipid transfer pro-
teins (nsLTPs) from barley and maize leaves are potent
inhibitors of bacterial and fungal plant pathogens. FEBS Lett,
316 (2): 119~122
Park CJ, Shin R, Park JM, Lee GJ, You JS, Paek KH (2002).
Induction of pepper cDNA encoding a lipid transfer protein
during the resistance response to tobacco mosaic virus. Plant
Mol Biol, 48 (3): 243~254
Park SY, Lord EM, Walling LL, Nothnagel EA, Eckard KJ, Mollet
JC, Jauh GY (2000). A lipid transfer-like protein is necessary
for lily pollen tube adhesion to an in vitro stylar matrix. Plant
Cell, 12 (1): 151~164
Pastorello EA, Farioli L, Pravettoni V, Ortolani C, Fortunato D,
Giuffrida MG, Perono GL, Calamari AM, Brenna O, Conti A
(2003). Identification of grape and wine allergens as an
endochitinase 4, a lipid-transfer protein, and a thaumatin. J
Allergy Clin Immunol, 111: 350~359
Poznanski J, Sodano P, Suh SW, Lee JY, Ptak M, Vovelle F (1999).
Solution structure of a lipid transfer protein extracted from
rice seeds. Comparison with homologous proteins. Eur J
Biochem, 259 (3): 692~708
Quillin ML, Breyer WA, Griswold IJ, Matthews BW (2002). Size
versus polarizability in protein-ligand interactions: binding
of noble gases within engineered cavities in phage T4
lysozyme. J Mol Biol, 302 (4): 955~977
Regente MC, de la Canal L (2000). Purification, characterization
and antifungal properties of a lipid-transfer protein from
sunflower (Helianthus annuus) seeds. Physiol Plant, 110 (2):
158~163
Regente MC, Giudici AM, Villalain J, de la Canal L (2005). The
cytotoxic properties of a plant lipid transfer protein in-
volve membrane permeabilization of target cells. Lett Appl
Microbiol, 40 (3): 183~189
Selitrennikoff CP (2001). Antifungal proteins. Appl Environ
Microbiol, 67 (7): 2883~2894
Smart LB, Cameron KD, Bennett AB (2000). Isolation of genes
predominantly expressed in guard cells and epidermal cells
of Nicotiana glauca. Plant Mol Biol, 42 (2): 857~869
Sterk P, Booij H, Schellekens GA, Van Kammen A, De Vries SC
(1991). Cell-specific expression of the carrot EP2 lipid trans-
fer protein gene. Plant Cell, 3 (9): 907~921
Takishima K, Watanabe S, Yamada M, Suga T, Mamiya G (1988).
Amino acid sequences of two nonspecific lipid-transfer pro-
teins from germinated castor bean. Eur J Biochem, 177 (2):
241~249
Tassin S, Broekaert WF, Marion D, Acland DP, Ptak M, Vovelle
F, Sodano P (1998). Solution structure of Ace-AMP1, a
potent antimicrobial protein extracted from onion seeds.
Structural analogies with plant nonspecific lipid transfer
proteins. Biochemistry, 37 (11): 3623~3637
Thoma S, Hecht U, Kippers A, Botella J, De Vries S, Somerville C
(1994). Tissue-specific expression of a gene encoding a cell
wall-localized lipid transfer protein from Arabidopsis. Plant
Physiol, 105 (1): 35~45
Torres-Schumann S, Godoy JA, Pintor-Toro JA (1992). A prob-
able lipid transfer protein gene is induced by NaCl in stems
of tomato plants. Plant Mol Biol, 18 (4): 749~757
Treviño MB, O’connell MA (1998). Three drought-responsive
members of the nonspecific lipid-transfer protein gene fam-
ily in Lycopersicon pennellii show different developmental
patterns of expression. Plant Physiol, 116 (4):
1461~1468
Wang SY, Wu JH, Ng TB, Ye XY, Rao PF (2004). A non-specific
lipid transfer protein with antifungal and antibacterial activi-
ties from the mung bean. Peptides, 25 (8): 1235~1242
Wu YR, Wang QY, Ma YM, Chu CC (2005) Isolation and expres-
sion analysis of salt up-regulated ESTs in upland rice using
PCR-based subtractive suppression hybridization method.
Plant Sci, 168 (3): 847~853
Yu YG, Chung CH, Fowler A, Suh SW (1988). Amino acid se-
quence of a probable amylase/protease inhibitor from rice
seeds. Arch Biochem Biophys, 265 (2): 466~475
Zilversmit DB (1984). Lipid transfer proteins. J Lipid Res, 25
(13): 1563~1569