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398 中国科学 C辑 生命科学 2005, 35 (5): 398~407




SCIENCE IN CHINA Ser. C Life Sciences
拟南芥热激转录因子 AtHsfA2调节胁迫反应基因
的表达并提高热和氧化胁迫耐性*
李春光①② 陈其军① 高新起①③ 祁碧菽① 陈乃芝① 许守明①
陈 珈① 王学臣①**
(① 中国农业大学生物学院 植物生理生化国家重点实验室, 北京 100094; ② 郑州航空工业管理学院工业工程系,
郑州 450015; ③ 曲阜师范大学生命科学学院, 曲阜 273165)
摘要 越来越多的证据表明热胁迫和氧化胁迫间存在着内在联系. 最近的研究发现, 热激转录
因子(Hsfs)在联系热和氧化胁迫信号反应中具有重要的作用. 对拟南芥热激转录因子 AtHsfA2 在
热激和氧化胁迫反应的功能进行了分析和鉴定. 利用 Northern blot和定量 RT-PCR的方法, 我们
发现 AtHsfA2 的表达不仅被热激诱导, 同样也受到氧化胁迫诱导. 对 AtHsfA2 敲除突变体和超表
达植株进行功能分析表明, 突变体降低了基础性和获得性耐热能力以及氧化胁迫耐性, 而超表达
植株却增强这些耐性, 并且这些表型的改变与 APX1和一些热激蛋白基因的表达, 离子渗漏水平,
H2O2的水平和膜过氧化伤害程度的变化相关联. 以上结果表明, 拟南芥热激转录因子AtHsfA2通
过调节胁迫反应基因的表达而提高热和氧化胁迫耐性. 因此, 我们提出热激转录因子 AtHsfA2在
联系热和氧化胁迫信号反应中具有重要的作用.
关键词 热激转录因子 热胁迫反应 氧化胁迫反应 耐性

2005-04-11收稿, 2005-07-13收修改稿
* 国家重点基础研究和国家自然科学基金项目(批准号: 30421002和 30370129)资助
** 联系人, E-mail: xcwang@cau.edu.cn
自然界中, 植物要不断忍受温度的变化. 和其他
的生物体一样, 植物在长期的进化过程中逐渐形成
各种策略以降低迅速的温度变化引起的伤害, 以及
修复那些不可避免的伤害. 在各种生物体中, 热胁迫
反应已得到广泛的研究. 各种研究发现, 在热激反应
中都会迅速产生并积累一类称为热激蛋白的专一性
蛋白家族, 这类热激蛋白家族的产生与耐热性的提
高相关[1]. 这类蛋白根据它们的分子量大小又可分为
各种热激蛋白家族, 并且大多数热激蛋白都具有伴
侣分子的功能[2]. 所有生物体都具有各种主要的热激
蛋白家族(Hsp90s, Hsp70s和 sHsps), 而植物所生成的
不同种类的小Hsps的数量是最多的[3]. Hsps作为分子






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伴侣具有重要的功能, 不仅可以使细胞免受胁迫伤
害, 而且对于许多蛋白的折叠、胞内分布和降解都具
有重要功能[4~7].
热激反应的主要调节者是热激转录因子(Hsfs),
它属于一类在真核细胞领域都保守的蛋白家族[8~11].
热激转录因子具有一个 N 端螺旋-转角-螺旋的 DNA
结合结构域, 一个由两个疏水的七肽重复序列构成
的寡聚域(HR-A/B), 一簇对核输入必不可少的碱性
氨基酸(核定位信号)和 C 端激活结构域[8]. 植物 Hsfs
系统比迄今为止知道的其他生物体都要复杂. 在拟
南芥基因组中, 已鉴定出 21 个不同的 Hsfs 基因, 可
分为 A, B, C三类[8,12].
越来越多的证据表明, 热胁迫和氧化胁迫反应
之间存在着内部联系, 两种胁迫都能诱导植物 Hsps
的产生[13~16]. 也有证据表明, 热胁迫也能诱导氧化胁
迫反应, 并引起细菌[17]、 酵母[18]和植物[19~23]抗氧化
酶基因的表达. 使用产生氧化胁迫的化合物处理植
物也可增加植物的耐热性, 并且短暂的热激同样可
诱导超氧阴离子或过氧化氢的猝发[24].
许多涉及氧化胁迫的重要因子如 APX1 和 Zat12
基因启动子中都含有热激元件(HSE)[23,25].
胞质 APX1 是拟南芥活性氧信号网络中的关键
组分[23]. 锌指蛋白 Zat12 也是拟南芥氧化胁迫反应
信号网络中的重要组分 , 并且在氧化胁迫中 Zat7,
WRKY25和 Apx1的表达需要 Zat12[26].
氧化还原状态敏感的 Hsfs 可能是植物一类重要
的 H2O2 感受因子[27,28], 至少在果蝇和哺乳动物细胞
中, Hsfs 体内或体外的寡聚化和 DNA 结合都可被热
和 H2O2诱导, 因此认为 Hsfs 可直接充当热和 H2O2
的感受因子[29,30]. 最近, 应用 dominant-negative 的方
法, Davletova等人[23]第一次提出遗传证据证实, Hsfs
是植物重要的 H2O2 的感受因子, 并且 Hsf21/ AtH-
sfA4a是一个好的候选因子.
这些证据表明, Hsfs在联系热和氧化胁迫信号方
面具有重要的作用. 但是至今没有遗传证据证实, 哪
个 Hsfs 参与热和氧化胁迫反应. 在本文中我们提出
遗传证据证实, AtHsfA2通过调节胁迫反应基因的表
达, 来提高热和氧化胁迫耐性.
1 材料与方法
1.1 植物生长, 热和氧化胁迫处理
拟南芥种子(Columbia 型)种植于已灭菌的含有
2%蔗糖(w/v)的 MS板上, 4℃ 4天冷处理后, 植物生
长于 16 h光照, 22℃, 8 h黑暗, 20℃, 相对湿度为 70%
的生长室.
AtHsfA2 的 T-DNA 插入突变体品系号为 Salk_
008978, 是从 Salk Institute Genomic Analysis Labo-
ratory得到的[31]. 纯合的 AtHsfA2突变体是用 PCR扩
增鉴定的, 后被用于进一步的研究.
耐热性实验是用 7天(培养在 MS板上)的无菌幼
苗来做的. 热胁迫的检测是把培养皿放在热稳定性
的烘箱中不同温度处理 2 h. 获得耐热性的检测是热
激 37℃ 1 h 后, 再放于各种温度下处理. 热处理后,
转移植物到正常的生长条件下, 培养 7天后照相.
对于氧化胁迫分析, 培养 5天的幼苗被转移到含
有 10, 20 µmol/L rose bengal (RB, 玫瑰红)(Sigma)的
MS板上, 幼苗水平或垂直处理 7或 10天后照相.
1.2 载体构建和植物转化
克隆 AtHsfA2 ORF 构建到双元载体 pBI121 上
(Clontech)(XbaⅠ /SacⅠ酶切位点 ), 转化农杆菌
GV3101菌株, 按照 Clough等人[32]的方法转化拟南芥.
T0代种子用 kanamycin筛选, 7天后挑选 T1代阳性植
株转移到土中收种子. T2代 kanamycin抗性为 3:1的
植株认为是单基因插入. T2 代植物中能得到 100%
kanamycin 抗性, T3 代的植株被认为是纯合体, 用作
进一步的实验分析.
1.3 mRNA的分离, Northern blot和 RT-PCR
3周的拟南芥幼苗 37℃热激或 4 mmol/L H2O2处
理后, 用 TRIzol reagent抽提这些材料的总 RNA. 30
或 20 µg RNA 在甲醛 1.0%凝胶上电泳, 后转移到
Millipore Immobilon-Ny+尼龙膜上 , 用α32P-标记的
HsfA2, Hsp17.6, Hsp25.3, Hsp70, Hsp101和 APX1专
一性的基因探针杂交. 这些膜用 Kodak XAR 胶片自
磷酸化.
cDNA是在 1 U RNAase 抑制剂存在下, 用反转






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录酶反转录而成. 基因专一性的引物如下:
AtHsfA2: 正向引物 (5′-TGTTGAGGTTGGGCA-
ATACGGTTTC-3′),
反向引物(5′-CAACGCTGCTTCCAAATTACCA-
TCT-3′);
AtHsp17.6: 正向引物 (5′-GGATTTGGAGTTTG-
GAAGGT-3′),
反向引物 (5′-TTTGGCTCAGGAGGAGGAAG-
3′);
AtHsp25.3: 正向引物(5′-TCTACACTCTCATTT-
GCTGC-3′),
反向引物(5′-ACTGTCTTCCTTCTTCTGCT-3′);
AtHsp70: 正向引物(5′-TCAAGCGGATAAGAG-
TCACT-3′),
反向引物(5′-CTCGTCCGGGTTAATGCT-3′);
AtHsp101: 正向引物(5′-CTGTGAGGAGGCGA-
CCTTATTGTGT-3′),
反向引物(5′-CACCACCTTCTTCTCCATCCATC-
TC- 3′);
AtAPX1: 正向引物 (5′-ACTACCCAACCGTGA-
GCGAA-3′),
反 向引物 (5′-GGGCACCAGATAAAGCGACA-
3′);
AtActin: 正向引物 (5′-CATCAGGAAGGACTT-
GTACGG-3′),
反向引物 (5′-GATGGACCTGACTCGTCATAC-
3′).
1.4 AtHsfA2-GFP融合蛋白的胞内定位
克隆 AtHsfA2 缺失 NES (1~277)序列及全长
(1~345) 序列构建到 pBI221载体(Clontech, Palo Alto,
CA, USA)的 XbaⅠ-BamHⅠ位点中. 这个载体 BamHⅠ-
SacⅠ位点含有一个可溶的红色的 GFP 蛋白基因
(`SmRS-GFP′)[33]. 所用引物如下:
正向引物: (5′-CGCTCTAGAATGGAAGAACTG-
AAAGTGGAAATGG-3′),
反向引物: (5′-GGATCCCCTCCAAACATTGTT-
CCTCCTTAGTA-3′) 及 (5′-GGATCCAAGGTTCCG-
AACCAAGAAAACCCATT-3′).
按照 Varagona 等人[34]的方法, pBI221-(t) AtH-
sfA2-GFP的质粒 DNA转化进洋葱表皮细胞. 荧光用
LSM 510 CLSM (Zeiss)进行分析, 每次转化至少重复
两次.
1.5 离子渗漏的测定
拟南芥幼苗中离子渗漏是按照Hong等人[35]的方
法测定的.
1.6 H2O2含量的测定
拟南芥幼苗中 H2O2 的含量是按照 Brennan 等
人[36]的方法测定的.
1.7 MDA含量分析
拟南芥幼苗中的 MDA 含量分析是按照
Larkindale等人[37]的方法进行的.
2 结果
2.1 AtHsfA2-GFP融合蛋白定位于胞质和核中
许多 Hsfs不仅含有核定位信号(NLS), 而且含有
核输出信号(NES). 在番茄中, HsfA2是一个主要定位
于胞质中的穿梭蛋白, 但缺乏或截断 NES 形式的突
变体形式就是一种核蛋白[38].
通过在洋葱表皮细胞中瞬时表达 AtHsfA2-GFP
融合蛋白, 我们检测了 AtHsfA2蛋白的胞内定位. 结
果显示, 类似于番茄的 HsfA2蛋白, AtHsfA2-GFP融
合蛋白同时定位于核和胞质中(图 1(b)).
为了进一步检测 AtHsfA2 的胞质定位是否是由
于 NES 的作用, 我们构建了一个删除 NES 的突变体
形式(tAtHsfA2). 和我们预测的一样, tAtHsfA2-GFP
融合蛋白只定位在核中(图 1(c)).
这些结果进一步证实了 3HA标记的 AtHsfA2融
合蛋白在烟草原生质体瞬时表达的免疫荧光定位[39].
2.2 一些 Hsps和 APX1的表达被 AtHsfA2调节
已有文献提出, AtHsfA2 和拟南芥的小热激蛋
白以及其他的伴侣分子在细胞和叶中都受热激严格
诱导, 并可积累到高水平[40]. 因此我们通过 Northern
blot 检测了热激下 AtHsfA2 表达的时间特征, 结果显
示, 在 37℃热激的情况下, AtHsfA2的表达被迅速诱导,
在 1 h达到最高, 然后迅速降低到原来水平(图 2(a)).






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图 1 AtHsfA2对照和突变体形式 GFP融合蛋白的胞内定位
用 35S-GFP (a), 35S-AtHsfA2-GFP (b), 35S-tAtHsfA2-GFP (tAtHsfA2, 缺乏 NES信号的截短的 AtHsfA2) (c)载体瞬时转化洋葱表皮细胞.
用激光共聚焦扫描显微镜检测荧光, Bars=1 µm


图 2 AtHsfA2调节一些 Hsps和 APX1基因的表达
(a) 在 37℃热激的情况下, AtHsfA2基因的表达特征; (b) 在正常和热激条件下, AtHsfA2基因在 WT, AtHsfA2突变体(KO)和超表达植株(OE)中的表
达特征; (c) 在热激条件下, AtHsfA2突变体(KO)中一些 Hsps基因的表达被下调; (d) 在 AtHsfA2超表达拟南芥(OE)中, Hsp70和 APX1基因的表达
被明显增加






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为了检测拟南芥 AtHsfA2 的功能 , 我们从
SIGNAL 计划(signal.salk.edu/tabout.html)得到敲除突
变体品系. AtHsfA2突变体中, T-DNA插入到基因中的
第二个外显子中(图 3(a)). 考虑到基因超表达也是检
测基因功能的重要方法, 我们又得到 35S-AtHsfA2 转
基因植物. 在 AtHsfA2 突变体和一个转基因品系中,
AtHsfA2的表达水平被检测(图 2(b)). 结果显示, 在正
常条件下 AtHsfA2 的转录水平很低, 基本检测不到,
而在热激条件下, 转基因植物中 AtHsfA2的表达水平
比野生型高.
已有报道 AtHsfA2中两个 AHA基元具有激活功
能[39]. 为了确定拟南芥 AtHsfA2 激活哪些基因表达,
我们首先检测了AtHsfA2敲除突变体中几个代表性的
热激蛋白基因表达水平 , 这些基因包括 Hsp17.6,
Hsp25.3, Hsp70 和 Hsp101, 结果显示, 在 AtHsfA2
敲除突变体中, Hsp70, Hsp101 和 Hsp17.6的表达有
不同程度的降低, 而 Hsp70 和 Hsp101 的表达降低
的更加明显, 但 Hsp25.3表达的变化不明显(图 2(c)).
我们以前的结果显示, AtHsfA2超表达拟南芥中,
AtHsfA2 的表达增加, 并且在热激条件下更加明显,
因此我们以Hsp70为代表检测了它在 AtHsfA2超表达
品系中的表达水平 . 胞质抗坏血酸过氧化酶基因
(APX1)启动子中具有热激顺式元件[23], 因此我们也
同时检测了它在AtHsfA2突变体和超表达品系中的表
达水平.
如图 2(d)显示, 在正常条件下, Hsp70 的转录在
野生型, AtHsfA2突变体和超表达品系中都检测不到,
但是 APX1 的表达在超表达品系中明显增加. 在热激
条件下, Hsp70和 APX1的表达水平在 AtHsfA2超表达
品系中出现更加明显的增加(图 2(c)). 这些结果表明,
AtHsfA2 和靶基因 HSE 的结合可能包括组成性结合
和热激诱导性结合.
2.3 AtHsfA2 突变体增加热胁迫敏感性 , 而
AtHsfA2的超表达提高热胁迫耐性
为检测 AtHsfA2 在耐热性上的功能, 野生型、
AtHsfA2 突变体和超表达的拟南芥幼苗在不热激(图
3(b)) 或 37℃热激 1 h后(图 3(d)), 进行不同温度下的


图 3 WT, AtHsfA2突变体和超表达拟南芥对热胁迫的不同反应
(a) AtHsfA2敲除突变体中 T-DNA插入 AtHsfA2基因中的位点; (b)和(c) WT, AtHsfA2突变体(KO)和超表达拟南芥(OE)不同的基础耐热性; (d)和(e)
WT, AtHsfA2突变体(KO)和超表达拟南芥(OE)不同的获得耐热性






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热胁迫处理. 如图 3(b), 42℃热胁迫后, 突变体的生
长有轻微伤害, 而WT和 AtHsfA2超表达幼苗生长较
好. 43℃处理后, 大多数突变体不能恢复, 而 WT 和
转基因幼苗却能存活, 且两个超表达的转基因品系
比 WT 恢复的更好. 44℃处理后, 所有的植物都不能
存活. 然而, 对于获得性耐热性, 尽管植物都显示高
程度的漂白, 但在 45℃的热胁迫下都能存活. 在 46℃
的热胁迫后, 大多数突变体植物都不能恢复, 而 WT
和转基因植物却能生存, 并且两个 AtHsfA2超表达品
系比WT生长的都更好.
热改变膜的转运特性可能是通过影响膜的流动
性或膜通道和转运体的活性而引起的, 并且Hsp70和
sHsp 可以与膜蛋白发生分子互作, 保护膜免受热伤
害[41]. 为了检测 AtHsfA2 是否影响热胁迫下膜的稳
定性, 我们测定了突变体和超表达幼苗中的离子渗
漏水平. 结果显示, 在对照条件下, 突变体和超表达
幼苗中的离子渗漏水平无明显不同. 在热胁迫下, 突
变体中的离子渗漏水平增加, 而超表达幼苗中的却
降低(图 4).

图 4 热胁迫下, WT, AtHsfA2突变体(KO)和超表达拟
南芥(OE)不同膜透性
2.4 AtHsfA2也参与氧化胁迫反应
有相当多的证据表明, 热胁迫和氧化胁迫之间
存在着内在联系, 并且我们前面的结果也显示参与
氧化胁迫的 APX1 和一些 Hsps 的表达可被 AtHsfA2
调节, 因此进一步检测了AtHsfA2是否参与氧化胁迫
反应. 首先通过 RT-PCR 分析了氧化胁迫下 AtHsfA2
的转录水平, 结果显示 AtHsfA2 的 mRNA 水平在 4
mmol/L H2O2 处理 1 h内明显增加, 3 h达到最高, 然
后逐渐降低(图 5(a)).
同时我们检测了氧化胁迫下 AtHsfA2 突变体和
超表达品系中 APX1 和 Hsp70 的表达水平. 正如图
5(b), 类似于热激条件下的情况 , 在正常条件下 ,
Hsp70的转录在WT, AtHsfA2突变体和超表达品系中
都不能检测到, 但 APX1 的表达在超表达品系中却明
显增加 . 氧化胁迫下 , 在 AtHsfA2 超表达品系中 ,
Hsp70 和 APX1 的表达都明显增加. 这些结果也进一
步证实了AtHsfA2和它的靶基因的结合可能包括组成
性结合如 APX1和胁迫诱导性结合如 Hsp70.
我们又用玫瑰红(rose bengal, 4,5,6,7-tetrachloro-
2,4,5,7-tetraiodofluorescein)处理 AtHsfA2 突变体和超
表达幼苗以观察它们对氧化胁迫的敏感性. 存在于
介质中的玫瑰红(RB)暴露于光下就会产生 ROS[42,43].
在无 RB 的介质中, AtHsfA2 突变体和超表达植株与
WT的生长并没有明显不同. 当 5 天龄的幼苗被转移
到含 10 µmol/L RB的 MS板上后, AtHsfA2突变体幼
苗明显变褐, 比起 WT 和超表达植物, 表现出更加严
重的生长抑制. 在含更高 RB(20 µmol/L)的介质中,
WT 和突变体幼苗的生长显示出更强的抑制, 并且大
多数突变体幼苗变白, 而转基因幼苗的生长并没有
受到明显的抑制(图 5(c)). 为了观察 RB 对幼苗根生
长的影响情况, 5天幼苗在含 20 µmol/L RB的 MS介
质上倒置培养, 发现 RB对WT, AtHsfA2突变体和超
表达幼苗根的生长也有一定的影响.
2.5 AtHsfA2 突变体和超表达植物中 H2O2 和
MDA的含量测定
胞质的 ROS 清除酶 APX1 是拟南芥活性氧基因
网络中的关键组分[23]. 我们以前的结果表明, APX1
的表达可被AtHsfA2调节, 因此推测AtHsfA2参与热
和氧化胁迫可能是因为 APX1和一些 Hsps影响 ROS
的稳态. 为了验证这个假设, 我们测定了在正常条件,
热胁迫和氧化胁迫下, WT, AtHsfA2突变体和超表达
幼苗中的 H2O2 水平, 结果显示, 在热和氧化胁迫下,
突变体中的 H2O2 积累到较高水平, 而在超表达植物
中 H2O2水平却较低(图 6(a)).
由于 H2O2水平的提高可导致膜脂过氧化程度增
加, 因此分析了这些幼苗中的 MDA 水平, 正如图
6(b), 在热和氧化胁迫下, MDA水平在突变体中积累
较高, 而在转基因中积累的却较少.






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图 5 WT, AtHsfA2突变体和超表达拟南芥对氧化胁迫的反应
(a) 4 mmol/L H2O2处理时 AtHsfA2基因的表达特征; (b) 在正常和 4 mmol/L H2O2条件下, WT, AtHsfA2突变体(KO)和超表达拟南芥(OE)中,
AtHsfA2, Hsp70和 APX1基因的表达特征; (c)和(d) WT, AtHsfA2突变体(KO)和超表达拟南芥(OE)对化合物 RB不同的敏感性


图 6 在热和氧化胁迫下, WT, AtHsfA2突变体和超表达拟南芥中 H2O2水平和 MDA含量
(a) 在热和氧化胁迫下, WT, AtHsfA2突变体(KO)和超表达拟南芥(EO)中 H2O2水平; (b) 在热和氧化胁迫下, WT, AtHsfA2突变体(KO)和超
表达拟南芥(EO)中 MDA含量






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3 讨论
在番茄细胞中, HsfA2的活性和胞内定位可被一
个包括 HsfA1, Hsp17-CI和 Hsp17-CII的蛋白网络所
调节. 正常条件下, 在 Hsp17-CI存在时, HsfA2通过
与可溶性Hsp17.4-CII 相互作用而使它稳定在转录失
活形式(处于无活性状态), 并且保持在 HS 条件下可
迅速被激活的能力. 通过分析拟南芥 AtHsfA2 和 CII
sHsps 的 orthologs 的结果表明, 相应的蛋白网络的
调节作用也可能存在于这个拟南芥中 [40,44]. 我们的
实验结果表明, 在热激和氧化胁迫条件下, AtHsfA2
突变体或超表达植物改变了一些 Hsps 的表达, 如
Hsp70, 但在正常条件下, 即使在超表达植株中都没
检测到Hsp70的表达. 这些结果提出AtHsfA2的活性
或核定位或两者都需要其他热诱导因子调节, 其中
可能是 CII sHsps. 尽管在正常条件下, AtHsfA2的超
表达不能激活Hsps的表达, 如Hsp70, 但是可导致活
性氧基因网络中的关键成分 APX1 的表达. 这可能是
AtHsfA2 超表达植物提高了基础耐热性的原因. 这些
结果也表明一些基因如APX1可组成性结合AtHsfA2,
这种情况也出现在酵母中. 在酵母中, 一些基因可与
Hsf 组成性结合, 尽管在鉴定的基因中主要是与酵母
Hsfs热诱导性结合[45].
我们的结果也发现, 尽管在 AtHsfA2 突变体中,
Hsp70, Hsp101, Hsp17.6和 APX1的表达在热激条件
下被不同程度地降低, 但这些基因的表达并不完全
关闭, 从而说明这些基因可能不仅被 AtHsfA2 激活,
这另一方面也表明了植物Hsfs的多样性, 实际上, 迄
今总共有 21 个 AtHsfs 在拟南芥中被发现. 我们推测
Hsp70, Hsp101 和 APX1 的表达可能主要由 AtHsfA2
调节. Hsp101 对于植物严重热胁迫下的生存和耐热
性的获得都是必不可少的[35,46]. Hsp70 在各种伴侣分
子网络中可能具有中心功能, 并且可能参与氧化胁
迫反应[47], 胞质APX1是拟南芥活性氧基因网络中的
关键组分[23], 因此 AtHsfA2 可能参与拟南芥热和氧
化胁迫反应. 我们的结果显示, AtHsfA2 突变体对热
和氧化胁迫更加敏感, 而 AtHsfA2超表达提高了这两
种胁迫的耐性. 与胁迫耐性相一致, 在 AtHsfA2 突变
体中, 热和氧化胁迫下的离子渗漏水平, H2O2水平和
膜脂过氧化程度增加, 而在超表达品系中, 这些水平
却降低 . 这些结果提示 , 拟南芥热激转录因子
AtHsfA2 通过调节胁迫反应基因的表达而提高热
和氧化胁迫耐性 . 因此 , 我们提出热激转录因子
AtHsfA2 在联系热和氧化胁迫信号反应中具有重要
的作用.
至少有 3 种不同的感受分子可能涉及植物中
H2O2 的感知. H2O2 可被一个双组分激酶系统或其他
的受体分子, 或通过磷酸酶活性的直接抑制, 或通过
氧化还原状态敏感的转录因子如 Hsfs 感知[25,26], 并
且至少在果蝇和哺乳动物细胞中, Hsfs 的寡聚化和
DNA结合在体内或体外都可被热和 H2O2诱导, 从而
提出 Hsfs充当细胞中热和 H2O2的直接感受因子. 这
两种胁迫的感知需要在Hsfs的DNA结合结构域内存
在可形成对氧化还原状态敏感二硫键的两个半胱
氨酸[27,28]. 最近, Davletova 等人[23]第一次提出遗传
证据表明, 植物 Hsfs 是 H2O2的重要感知因子, 并且
AtHsf21 可能是较好的候选因子, 根据我们的结果推
测, AtHsfA2可能也是一个植物感受热和H2O2的感知
因子. 但精确的胁迫感知和激活信号的机制还有待
进一步的研究.
参 考 文 献
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