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作 者 ：董贻诚;陈世芝;朱曰荣;王耀萍

期 刊 ：生物物理学报 1996年 01期 页码：6

关键词：疏水相互作用；α－苦瓜子蛋白；蛋白质折叠；

摘 要 ：α－苦瓜子蛋白结构模型中共有疏水残基１４１个，占践基总数的５７％。其中１２８个疏水残基有相互作用，占疏水残基的９１％。疏水残基之间的相互作用与其是否在α－螺旋或β片层内没有多大关系。本文着重分析了α－螺旋间和α螺旋与β结构之间的疏水相互作用；讨论了α５和大β片层中疏水残基与亲本残基的分布特点，这一特点对该蛋白分子最后折叠成特定的空间结构有重要影响。类似的情况在同源蛋白天花粉蛋白中也是存在的。

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