全 文 ：生物物理学报 第+ 卷 第一期
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:一 苦瓜子蛋白晶体结构中的次级相互作用的研究
工 结构中氢键相互作用的分析
王耀萍 陈世芝 董贻诚
(中国科学院生物物理研究所 北京 1的 11 0)
任景山
(牛津大学分 子生物物理实验室 英国 )
摘 要
:一 苦瓜子蛋白是一种单链核糖体失活蛋白 , 具有 N 一 糖苍酶活性 , .2叭 分辫率的三维结构 已
经测定 。 : 一 苦瓜子蛋白中总共有 3 53 个氮健 , 其中主链原 子间氢健 165 个 , 主桩原 子与侧链原子间
氢健 54 个 , 侧链原子间氢健 21 个 , 蛋白分子中原子与溶水剂的氢健 113 个 , 主链 C = O ,主链 N H 及
侧链分子结构中有 95 % 的残基能生成氢健 , sA p 、 lG u 、 sA n 、 G 】n 具有较强的生成多个氢健的能力 ,
并对 13 个没有任何氢健的残基作了分析 。 月a 、 址 u 、 le 、 lG u 、 G ln 在 : 螺旋中出现机率较大 , V走幻、
玫u 、 T犷、 le 、 1l l r 在 口结构中占了一半以上 , A电容易形成远程的氢健 , 而 erS
、
T h r 贝.J容易形成近
程氢健 。 某些氢健 , 特别是保守残基间的氢健 , 对形成蛋白分子局部特征构象和活性部位的特征构
象有影响 , : 一 苦瓜子蛋白的特定折叠方式时其与溶剂水分子成氢健有影响 。
关键词 : “ 一 苦瓜子蛋白 氢健
引 言
一个球蛋白复杂的空间结构中除了根据序列由共价肤键联结各个氨基酸外 , 还有许多次级
相互作用为形成 和稳定复杂的 空 间结构起着重要作用 。 这些次级作用有 : 疏水作用 、 氢
键 、 盐键 、 范德华引力以及偶极子相互作用 。 疏水相互作用促使球蛋 白中的疏水基 团相互聚
集形成球蛋白的疏水区 , 以降低整个分子的 自由能 。 球蛋白中主链原子间的氢键是形成球蛋
白规则的二级结构 一 : 螺旋 、 刀结构和 刀拐折的最重要的作用力 。 除了主要靠二硫 键来稳定
结构的较小蛋 白质分子外 , 二级结构在球 蛋白中占有相 当的 比重 (40 一 5 % ) l] , 它们对稳定
球蛋白的空间结构有着重要的作用 。 这些二级结构的分布状况又决定着球蛋 白所属的结构类
型 . 除了主链原子间的氢键外 , 主链原子和侧链原子间的氢健以及侧链原子与侧链原子间的
氢链及盐键对稳定整个分子的空 间结构也起着作用 , 尤其是那些同源结构中保守的不变残基
所形成的氢键或盐键 , 对形成该类球蛋 白的特征结构是有极重要作用的 , 这些氢键或盐键对
保持该类球蛋 白的特殊功能有重要影响 , 如果对这些残基进行定位突变 , 使其丧失形成氢键
的能力 , 则它的功能发挥就受到直接影响 仪 3] 。 球蛋白的分子表面还分布着许多带极性 的基
团 , 这些基团极易和溶剂水分子形成氢键 , 这些氢键降低了整个分子体系的自由能 。 而某些
水分子与球蛋白的原子有相 当紧密的结合 , 甚至在同源蛋白中它们的位置也是很保守的 , 以
致这些分子可视作整个球蛋白的有机组成部分 lo]
生 物 物 理 学 报 1奥辫年
:一 苦瓜子蛋 白的分子量为 29 2 0, 由 246 个氨基酸残基组成 , 2 . OA 分辨率的晶体结构
测定已经完成阅 。 整个分子有 8段 二螺旋 占残基总数的 41 . 5% , 相对集中于分子的中间 , 有 10
段 口链组成三个 口片层占残基总数的 21 . 0% , 分布在分子的外围 。 在 晶体结构模型中还找到
了 19 6 个水分子 。 本文将着重描述该结构模型中的氢键及盐键体系及其在维持和稳定蛋白质
三维结构中所起的作用 。
方 法
: 一 苦瓜子蛋白分子的结构模型来 自经过晶体学修正的 .2 0人分辨率的 R 3 晶型的原子座
标 , 包括 19 6 个水分子 。 它的 R 因子是 0 . 175 , 键长的二 偏差是 .0 01 3入键角的。 偏差是
2
.
1
“ 。 在 Q au n at 程序包 中计算了所有可能的氢键 , 氢键 的选 取 标 准 是 : 键 长 范 围 取
.2 4 一 .3 3凡 键角在 90 一 180 。 。 计算是在 s G I 4D /30 图象工作站上进行的 。
用 A C C ES S 程序计算模型中每个原子的可及表面 , 探针的半径选取为 1 .4 A 。
结果与讨论
一 、 各类氢键的统计分析
( l) 氢键总数 (包括盐键 )
根据上述模型计算的与蛋白分子有关的所有氢键总数是 353 个 , 基中主链原子间有氢键
16 5个 , 占氢键总数的 47 % , 主链原子与侧链原子间的氢键 54 个 , 占总数 的 巧% , 侧链原子
间的氢键 21 个 , 占总数 6% , 蛋 白分 子 中的原 子与溶 剂水 间的氢键 113 个 占总数 犯% 。
见表 1 。
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()z 主链形成的氢键
在 戊 一 苦瓜子蛋 白分子模型中 C = 0 和 N H 成氢键情况列于表 2 。 247 个 C 二O 中 (包括 C
末端 ) 与主链 N H 成氢键的 C 二 O 有 106 个 , 占 C = O 总数 43 % , 与侧链原子成键的 C = 0 有 1
个 , 占总数 4% , 一个 C 二 0 同时与 N H 和侧链成氢键 20 个 , 占 C 二 0 总数 8% , 总共约有 5 %
的 C = O在分子内部成了氢键 。 有 6个 C 二 O 与水及蛋 白原子有氢键 , 仅仅和水成氢键的 C = O
有 35 个 , 没有成氢键的 C = O 有 69 个 , 占 C = O 总数的 28 % 。 这些不成任何氢键的 C = O 主
要分布在无规卷曲 、 : 螺旋的 C 端和 刀片层 的两侧 。 在 24 6 个主链 N 中除去 fl 个 P or 的主
链 N 不能成氢键外 , 共有 235 个主键 N l l , 其中与主链 C = O成氢键的 N H 有 13 8 个 , 占总数
第 l期 以一 苦瓜子蛋白晶体结构中的次级相互作用的研究 I 结构中氢键相互作用的分析 1 2
59 %
, 与侧链原子成氢键 18 个 , 占 N H 总数 8% , 一个 N H 同时与 C = O和侧链成氢键的有 2
个 。 在蛋白分子中成氢键的 N H 约占 N H 总数的 67 % , 还有 18 个 N H 仅和水成氢键 . 有 59
个 N H 不成氢键 , 占 N l l 总数 25 % , 它们主要分布在无规卷曲 、 : 螺旋的 N 端和 刀片层两侧 .
由于一个 C = O或 N H 可以生成一个 以上的氢键 , 所以表 2 中统计的氢键数目皆大 于 C = O
或 N H 的个数 。
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(3 ) 侧链形成的氢键
: 一 苦瓜子蛋白分子中侧链成氢键情况列于表 3。 在分子 中总共有 12 3个残基侧链基 团
可以成氢键 , 其中与主链 C 二 O 或 N H 成氢键的侧链 25 个 , 占侧链总数 20 % , 侧链 与侧链成
氢键 14 个 , 占侧链总数 1 % , 一个侧链同时与其它侧链及主链原子成氢键的有 7 个 , 占侧链
总数 6% 。 有 20 个侧链 与蛋 白原子及水有氢键 , 占侧链总数 16 % , 仅和水有氢键的 29 个 ,
占总数 24 % , 有 28 个侧链不成氢键 , 占总数 23 % 。 在这不成氢键的 28 个侧链 中带有长侧链
的 L” 和 A r g 占 1 个 ( 39 % ) , 尤其是 L” , 在分子 中有 10 个 , 其中有 6 个侧链均不成氢
键 , 这与 L ” 侧链的较大柔性有关 。 从它的侧链末端 N Z 原子有很大的温度因子 ( > 50) 也
可以得到证实 。 侧链 与各类原子成的氢键数包括一个侧链所成的多个氢键 , 所以表 3 中的氢
键数也都大于侧链数 。
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(4) 残基成氢键能力的分析
每个残基成氢键数目统计于表 4 . 从表 4 可知 95 % 的残基都有氢键生成 , 绝大多数 ( 19 3
个 ) 即占 78 % 残基具有 1一 3个氢键 。 能生成 8 个氢键的残基是 sA p 65 , 口 u l 68 , 能生成
生 物 物 理 学 报 1更辫年
7个氢键的残基是 Asp 1 3 3, G lu 8 9 , 户` n 54 , G h 170 、 说明 sA p , lG u , sA n , G ln 确实具有较强的
生成多个氢键的能力 。 不形成氢键的残基共 13 个 , 占残基总数的 5% 。 这 十三个残基中九
个是疏水残基 , 它们是 口 y s , p or 2 6 , P h e 2 7 , 玫 u 3 8 , A l a 9 9 , lG y 204 , le Zo s , p or Z 12 和 口y 2 2o 。
除口 y 204 外 , 经可及表面计算其它 8个残基均较内埋 , 它们的 N H 可及表面积均为 0 ; 四个
亲水残基是 sA p 98 , L” 120 , G ln 224 , A r g Z科 , 根据结构模型它们 的侧链是暴露于分子表 面
的 , 应该说它们很可能会与溶剂水分子有氢键形成 , 但 由于它们侧链的末端原子的温度因子
均较大 ( > 50) , 说明它们的侧链柔性较大 , 它们与溶剂水分子形成的氢键可能不易确定 。
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( 5) 不同残基形成的氢键类型统计分析
表 5 统计了不同残基形成各类氢键的分布情况 , 川 a , L￡ u , le , G l u , G ln , 这五种残基在
: 一 螺旋中出现机率较大 . 这与 C七o u 和 F as l 必n 对 20 种残基在 : 螺旋中出现机率的估计是
相一致的阎 。 va l 、 L￡ u 、 T y r 、 le 、 T b r , 这五种残基 占声结构中残基总数的一半以上 , 也符合
C脸o u 和 F a s往以n 的估计 阎 。 S er 在 : 一苦瓜子蛋白结构中出现在 : 螺旋中机率也较大 , 这与
Ser 形成螺旋两端的近程主侧链氢键有关 。
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第 1期 “ 一 苦瓜于蛋臼晶体结构 中的次级相互作用的研咒 I结构中氢键相互作用 的分析 2 3
除了二级结构中的氢键外 , 球蛋白中主链 C = O和 N H 还可以分别和分子中极性侧链基
团形成氢键 , 这些主链与侧链间的氢键在整个分子的氢键总数中也占有相 当比重 , 而且主链
C 二O 比 N H 更易与侧链基团形成氢键1 。 在 “ 一 苦瓜子蛋白中由 C 二 O与侧链形成 的氢键有
3 个 , 最易 与主链 C = O成氢键的是 A飞 , 其次是 S er 的侧链 。 由 N H 与侧链形成的氢键 21
个 , 其中最易与主链 N H 成氢键的是 sA p , 沪` n 和 C】n 的侧链 。 主侧链 间的氢键 S er 、 T七r 往
往形成近程 的相互作用 , 而 A堪 则是远程的相互作用 。 这些情况与其它一些球蛋白中的情况
是一致 的 I[] 。
在 : 一 苦瓜子蛋白中还有一类主侧链的氢键是发生在同一残基中的 , 这种残基 自身的侧
链与主链成氢键的 共有 三 个 , 它们是 A堪 1 13 N H 卜 · O l l3 A飞 , A堪 22 N I J I… O 2 2 A堪 和
G l u 123 O IE 与 N 12 3G lu 。 在 15 个球蛋白的结构统计中 A堪 和 lG u 也是最易 发生 自身主侧链
间氢键的残基 lo[]
侧链间的氢键占氢键总数的比例并不大 , 其 中还有很大部分是盐键 , 易形成盐键的是
A飞 , L” 与 lG u , sA p 之 间 的离 子 对 , 它 们 共 有 9 个 , 2 N H 卜 .o E 2 168 , 2 N壬12… oE Z 16 8,
4 6N旧… 0 D 2 6 5, 4 6N H 2… 0 D 2 6 5 , 10 2N Z … O E 2 89 , 12 2N E … O E l l 89 , 122N H Z… O E l l 89 ,
163 N H .I 二 O E Z 16O
,
165 N Z
. 二O E Z 168
。
A r g
,
L ys 侧链在其它一些球蛋 白中也主要是和 lG u 或
sA p 有相互作用 lo[]
2
、 氢键对构象的影响
( l) 主链 间的氢键
主链间的氢键是维持和稳定球蛋 白分子二级结构的主要作用力 , 它约占整个球蛋白分子
氢键的一半 。 在 : 一 苦瓜子蛋 白分子 中主链 间的氢键共有 16 5 个 , 占整个分子氢键总数 的
47 %
。 这些主链间的氢键绝大部分是分布在二级结构中 , “ 一 苦瓜子蛋 白分子 10 条 刀链中共
有氢键 31 个 , 8 段 : 螺旋共有氢键 67 个 , 3 1。 螺旋共有氢键 34 个 , 它怕共 占主链 间氢键总
数的 80 % , 在 : 一 螺旋中往往出现一个 C 二O 与二个 N H 成氢键的情况 , 这在其它球蛋 白中
也是屡见不鲜的 l1] 。 在 : 一 苦瓜子蛋白分子中还有一些主链间的氢键类似于 刀链的模式但氢键
所 在 的 残基 的二 面 角 毋、 价值 不 落 在 典 型 的 口结 构 所 在 的 区 域 , 如 1 63 0 … N 2 3 8,
1 65 .N
二 0 23 6
, 这两个氢键就具有反平行刀链 的氢键模式 , 它们在 维持 : 一 苦瓜子蛋白分子两
个结构域的相互关系以及活性部位 的构象均有着重要作用 。 12 7N … 0 179 , 127 0 … N 179 这两
个氢键也具有反平 行刀链氢键模式 , 它们的作用在于维持和稳定两个无规卷曲肤段 12 0 一 127
和 175 一 1 81 之间的相互作用 。 类似这种主链间氢键的还有两个 : 3 50 … N 240 , 37 N 二 0 240 ,它
们维持了 C 末端与 几 、 刀3片层间的构象 。
( 2) 主链与侧链间的氢键
主侧链间的氢键 , 大多存在于两个结构域之间 、 两个二级结构单元之间 、 二级结构单元
与无规卷曲区之间以及两个无规卷曲区之间 。 这一类的氢键相互作用 , 对 : 一 苦瓜子蛋 白的
特定折叠方式是有影响的 , 它们进一步稳定了该球蛋 白的二级结构分布方式 , 这一类主侧链
的氢键如果发生在两个刀链之间往往引起 口链的走向发生改变 , 而导致不规则的 刀链间的氢
键 产 生 , 或 者 引 起 刀 链 的 鼓 包 , 如 sA p 65 o D 卜 · N6 7 r hr , sA n 68 o D 卜
·
N7 0yT
r ,
sA sn 中O D卜 · N 58 L” 这三对氢键就形成了 刀5 、 风上的鼓包和 刀、 至 民的走向改变 ; 还有一部
生 物 物 理 学 报 l望辫年
分主侧链的氢键与 :螺旋有关 , 特别是在 : 螺旋的 N 端或 C 端 , 第 n 位残基的侧链与第 n 一 4
位或 n 一 3 位残基 的主链 发生 氢键相 互作 用 , 而 且绝 大多 数还是 S er 或 T七 r 的侧链 , 如
Se9I 2O G … 0 8少口lu , S er l 3 7O G … o l 3 3sA P , T h r 13 8O G I… o l 34S er , T h r 15 7O G I … 0 1 53丫ar l ,
T五r 15 80 G I… O154 L￡ u , S er l g l O G … 18 7S er , S er l g日) G… 0 192T 印 , T b r 2 3粼) G I… 0 2 3峪 er 均属于
这一类 , 这种现象在其它球蛋白中也是常见的 lo[]
在 : 一 苦瓜子蛋 白分子中有三个区域的主侧链间的氢键在维持分子的某些局部的特征构
象中起着重要 的作用 : T y r l 4 O H … O 15 7S er 这一对氢键在引起 : , 螺旋弯折 中起着重要作用 ,
由于这一对主侧链间 氢键 , 使 巧7 位 C 二 O 的指 向大大偏离了 : , 螺旋轴 的方 向 , 破坏 了 电
螺旋内 S er 157 的 0 与 月 a l 61 的 N 之 间的正常螺旋 内氢键 , 从而 使 : , 发生 明显 的弯 折 :
A堪 2 2N H 2… 0 16 腼 , A飞 2 NE … 162 腼 这两对主侧链间的氢键对维持 : 一 苦瓜子蛋 白糖昔酶活性部位的关键残基 G l u 160 , A堪16 3 的构象有着重要作用 , 由于这两对氢键使 160 位至
16 3 位四个残基形成类似于 吞拐折的构象 , 见图 1 , 这一拐折不是靠第 1一 4 位之间主链氢键
维持 的 , 而是 由于这两对主侧链 间 的氢键维持的 , 正是 由于这样的构象 才使 Agl 163 和
G l u 160 的侧链处于能与底物相互作用的适 当位置 : 在 : 一 苦瓜子蛋白分子结构中还有一明
显的特征是 妈螺旋发生弯折 , 断裂 了 吟螺旋内的 lG ul 89 0 与 S er 193 N , sA ln 90 O 与 川 a 19N4
两对正常的螺旋 内氢键 , T pr 192 , S er l% , G ln Zo 这三个残基正好处于 : 7 螺旋弯折的后半
段 , 并处于 “ 螺旋的同一侧面 , 它们侧链的极性原子与分子 C 末端 附近的 l ￡ u 239 , L eu 24 1 ,
T七r 243 的主 链 C = O 和 N H 形 成 四 对 氢 键 , T pr 19 2N E .二239 L￡ u , S er 19 6( 旧C … N 24 1L启 u ,
G in Zo NE
.2 二 0 2 4 l L￡ u , G lu Z仪幻 lE …N2 43 T hr , 从而稳定了 呜 的弯折 。 如果把 鸽 后半段 的螺旋
轴方向看作为一条 刀链的主链走向 , 把 T印 192 , S er l9 6 , G址20 的侧链成氢键的原子看成这
想像的 P链的主链 O 和 N , 则这四对氢键类似于平行 刀链走向的氢键模式 。 见图 2o
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(3 ) 侧链间的氢键
侧链间的氢链为数虽不多 , 但某些残基侧链
瑰 . 2 11 r h川拍罗 n bo dn P a tet 印 忱 h从笼n
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间的氢键值得注意 , 即在同源蛋 白序列 比较中那些不变残基之间形成的氢键 , 它们可能与形
成和稳定该类蛋白的活性部位的构象有关 。 : 一 苦瓜子蛋白是属于核糖体失活类蛋 白 , 在十
一个核糖体失活蛋白的序列 比较中有 13 个残基是不变的圈 , 其中 T y r l4 , A堪2 , T y r 7 0 , T yr l l ,
第 1期 “ 一 苦瓜子蛋白晶体结构中的次级相互作用的研究 I结构中氢键相互作用的分析 2 5
。 ul印 , A飞 163 , G lu 189 , 户` n 190 和 T甲 192 九个残基的侧链能成氢键 , 仰 r l 4 , A堪 2 , T印 19 2
的侧链与主链成氢键的情况在前面已叙述 , 它们在维持活性部位的特征构象中起着重要作
用 , A电1 6 3 , G l u l 60 是糖昔酶活性的关键残基 , T班 1 1 , T厂 7 0 , 以 u l 89 , 户` n l 90 和 T印 192 处
于活性 口袋区内 , 在这 口袋区内还有 A堪 12 和 口 n 156 也是很保守的 。 在十一个同源蛋白中
十个在这两位都是 A电 和 G ln , 这些残基之间有五对侧链间的氢键 , 。 u l翻O E I… 0 H I l yT r ,
G l u l翻 0 E 2 . 二N H l l6 3A gr , A飞 122N E … 0 E l l8 臾玉u , 口 u l8 9 0 E 2 . 二 N E 21 5 6 6 1n , A嗯 122N H 2 . 二
(兀 ) 1 90 户` n , 这些相互作用对维持和稳定活性 口袋区的构象是有作用的 。
3
、 蛋白分子中原子与溶荆水分子间的氮键
蛋 白质晶体中常含有大量 的溶剂水分子 , 一般溶剂体积约 占 40 一 50 % 叼 , 这些溶剂水分子
具有较大的流动性 , 晶体中许多水分子并没有固定的位置 , 即使在很高分辨率的结构中也仅
能找到部分有序的水分子 , 这些溶剂水分子有的与蛋白分子中的主链或侧链原子有较好的氢
键 . 在蛋白分子表面形成一层紧密结合的水化层 , 这些与蛋 白原子紧密结合的水分子无论从
稳定蛋白质的结构或从发挥蛋白质分子的功能来说都是相当重要的 , 晶体一 旦失去 了水份 ,
它也就丧失了衍射能力 , 失去了活性 , 所以这些水分子应该看成是蛋白质分子整体结构不可
分割的一部分 。 在 “ 一 苦瓜子 R 3 晶型的结构模型中我们找到了 19 6 个水分子 , 这些水分子
有 1 13 个直接与蛋 白分子中的主链或侧链原子有氢键作用 , 其余的或者通过其它水分子间接
l b b k 6 跳 t of n l 刃n c h面n C = 0 an d N H 9 1〕u声 bo un d ot 认. et r .
C = 0 一 一 一 叭厄吐 N H 一 一 一 W a te r
5 0 一 一 一W 25 2 117 0 一 一 一 W 337 I N 一 一 一 W 3肠
13 0 一 一 一 W 25 1 12 0 一 一 一W 28 2 3 N 一 一 一 W 24 7
32 0 一 一 一 w 42 6 125 0 , / 2 S N 一 一 一 W Z印
23 3 0 ,
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126 0 一 一 一 W 284 7 N 一 一 一 W 32 1
3 0 一 一 一 W 328 139 0 一 一 一 W 289 28 N 一 一 一 W 45 5
42 0 一 一 一 W 330 14 1 0 一 一 一 W 洲〕 30 N 一 一 一 W 382
43 0 一 一 一 W 25 9 145 0 一 一 一 W 34 1 32 N 一 一 一 W 434
45 0 一 一 一 W 43 1 146 0 一 一 一 W 29 3 33 N 一 一 一 W 327
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与蛋白分子中原子相作用 , 或者通过水分子间氢键形成一个水簇团 , 极个别以孤立的水分子
存在 。 蛋 白原子与水分子 间氢键情况统计于 表 6、 表 7。 从表 6 、 表 7 可见蛋 白分子中的 39
个主链 C = O 与水分子有氢键 , 占 C = 0 总数 16 % , 有 6 个 C 二 O 除了和水分子成氢键外 同时
与蛋白分子其它原子还有氢键生成 , 18 个主链 N H 与水分子的氢键 , 占 N H 总数 8% 。 从统
计结果看 , 主链 C = O 比 N H 更易与水分子成氢键 , 这可能与 C 二 O 有两个孤对电子和有利
的成氢键的几何因素有关【l] 。 但总的说 : 一 苦瓜子蛋白分子中无论主链 C = O 还是主链 N H 与
水成氢键的比例数比 B a k e r 和 H u b ab 记对 10 个球蛋白的统计数要少 , 分析其原 因可能有如
下几点 : 一是蛋白分子越大 , 其内埋残基 比例就越大 , 主链 C 二 O 与 N 壬1和水成氢键机率就减
小 。 如 R u be rt o x in 24 % N H 与水成氢键 , 57 % C 二 O 与水成氢键网 。 而 P喇c ilo p eP s in 仅仅
是 17 % N H 与水成氢键 , 47 % C = O 与水成氢键门 。 B ak er 统计的 10 个蛋白质分子中有 7 个蛋
白质分子含有的残基数小于 20 个 , 平均每个蛋白质分子仅有 173 个残基 , 比 : 一 苦瓜 子蛋
白要小 ; 二是与 : 一 苦瓜子蛋白的特殊的折叠方式有关 , 即 : 一 螺旋相对集中于分子中间有
第 1期 二 一 苦瓜子蛋白晶体结构中的次级相互作用的研究 I结构中氢键相互作用的分析 2 7
6 9个 ( 2 8 % ) C = O和 59个 (2 5 % )的 N H 没有任何氢键 .这个比例较 E以 kr e对 0 1个蛋白分子
的统计数 ( C二 O和 N H 分别为 n %和2 1 %没有任何氢键 )要高得多 ,但这些不成氢键的 c = o,
NH 经可及表面积计算
, 其中有 25 个 c = o 和 41 个 NH 的可及表面积为 。人气有 7 个 c = o 及
9个 NH 的可及表面积小于次 所以真正有机会能与水接触的 c 二 o 和 NH 而不形成任何氢
键的比例就不大了 ; 第三个原因是在氢键距离选取标准和确定水分子 的多少有差异 . 我们选
定的氢键标准是 .3 3人 B以b 留的标准是 .3 5入. : 一 苦瓜子蛋白的晶体中找到 的水分子也相对
少些 .
由于球蛋白中疏水残基的疏水相互作用 , 使大部分疏水残基聚集在分子内部 , 而亲水的
极性侧链基团大部分 分布在球蛋 白分子 的表面 , 因此极性侧链极易和 水分子 形成氢键 。
从表 3 中可见有 49 个侧链与水分子成氢键 , 占侧链可成氢键的残基总数 40 % , 占与水分子
成氢键的总数 43 % . 侧链中 O 与水分子成氢键有 35 个 , 侧链中 N与水分子成氢键 巧 个 。
通过上述分析 , 可见球蛋白分子中的氢键是复杂而又完整的体系 , 虽然每个氢键能量不
大 , 但从整体看它数量大 , 在稳定蛋白的整体构象中是起重要作用的 。
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本文于 1卯 3年 5 月 27 日收到 .