全 文 ：第24卷 第2期
2012年2月
Vol. 24, No. 2
Feb., 2012
生命科学
Chinese Bulletin of Life Sciences
文章编号：1004-0374(2012)02-0161-08
硫醌氧化还原酶研究进展
马玉彬1,2，史晓丽1，邵明瑜1，董英萍1，李金龙1，张志峰1*
(1 中国海洋大学海洋生物遗传育种教育部重点实验室，青岛 266003；2 中国科学院青岛生物能源
与过程研究所生物燃料重点实验室，山东省能源生物遗传资源重点实验室，青岛 266101)
摘　要：硫化物是一种广泛分布的有毒物质。硫醌氧化还原酶是生物体硫化物代谢的一种关键酶。对该酶
的发现与分布、序列特征、催化机制、催化特性、三维结构和生理功能等几个方面进行概述，并对该酶未
来研究方向进行展望。
关键词：硫醌氧化还原酶；硫化物；序列特征；催化机制；三维结构
中图分类号：Q71 文献标志码：A
Advances in research on sulfide: quinone oxidoreductase
MA Yu-Bin1,2, SHI Xiao-Li1, SHAO Ming-Yu1, DONG Ying-Ping1, LI Jin-Long1, ZHANG Zhi-Feng1*
(1 Key Laboratory of Marine Genetics and Breeding, Ocean University of China, Ministry of Education, Qingdao 266003,
China; 2 Shandong Provincial Key Laboratory Of Energy Genetics, Key Laboratory of Biofuels, Qingdao Institute of
Bioenergy and Bioprocess Technology, Chinese Academy of Sciences, Qingdao 266101, China)
Abstract: sulfide is a natural, widely distributed poisonous substance. Sulfide:quinone oxidoreductase (SQR) is a
critical enzyme involving in organism sulfide metabolism. In this paper, we summarized recent progresses on SQR
discovery and distribution, sequence characteristics, catalytic mechanism, three dimensional structure and its
physiological function. Furthermore, we suggest some future research directions of SQR.
Key words: sulfide:quinone oxidoreductase; sulfide; sequence characteristics; catalytic mechanism; three
dimensional structure
收稿日期：2011-06-08； 修回日期：2011-08-15
基金项目：国家自然科学基金项目 ( 4 0 7 7 6 0 7 4，
31072191)
*通信作者：E-mail: zzfp107@ouc.edu.cn
硫化物是一种广泛分布的有毒物质。硫醌氧化
还原酶 (sulfide:quinone oxidoreductase, SQR)是生物
体中硫化物代谢的一种关键酶 [1-2]。该酶催化硫化
氢和泛醌之间的反应，在此过程中硫化氢被氧化为
过硫化物，泛醌由氧化型转变为还原型 [3-4]。硫醌
氧化还原酶在生物界中分布极为广泛 [5]，目前的研
究主要集中在原核生物，真核生物中仅在粟酒裂殖
酵母 (Schizosaccharomyces pombe)[6]、沙蠋 (Arenicola
marina)[4]、单环刺螠 (Urechis unicinctus)[7-9]以及大
鼠 (Rattus norregicus)[2]中有研究报道。下面从 SQR
的发现与分布、序列特征、催化机制、催化特性、
三维结构和生理功能等几个方面概述其研究进展。
1　SQR的发现与分布
硫醌氧化还原酶的发现历程可以追溯到 20世
纪 70年代，Knaff和 Buchanan[10]首次证明泛醌参
与硫化物氧化，他们在绿硫细菌 (Chlorobium thiosul-
fatophilum)细胞膜中发现硫化物依赖的光反应对泛
醌类似物敏感。随后，Brune和 Trüper[11]发现荚膜
红细菌 (Rhodobacter capsulatus)以硫化物作为电子
供体还原 NAD+时对泛醌类似物敏感，推测硫化物
释放的电子通过泛醌进入光合作用电子传递链。紧
接着，Shahak等 [12]发现沼泽颤藻 (Oscillatoria lim-
netica)类囊体膜上有硫化物依赖的质子梯度的形
生命科学 第24卷162
成，并且该质子梯度对泛醌类似物敏感。进一步，
Arieli等 [13]通过检测外源泛醌的变化而建立了 SQR
酶活性测定方法。他们发现硫化物可以诱导沼泽颤
藻类囊体膜上外源泛醌的还原，并且该反应对泛醌
类似物敏感，由此推测存在可以催化硫化物氧化的
SQR，并且该酶可以把氧化产生的电子传递给泛醌。
SQR 自发现后陆续在以下原核生物中发现
其有分布并进行了相关的研究，包括泥生绿硫菌
(Chlorobium limicola)[14]、荚膜红细菌 [15]、脱氮副球
菌 (Paracoccus denitrificans)[16]、着色菌 (Chromatium
vinosum)[17]、嗜热菌 (Aquifex aeo-licus)[18-19]、嗜盐隐杆
藻 (Aphanothece halophytica)[20]、氧化亚铁硫杆菌
(Acidithiobacillus ferrooxidans NASF-1)[21]、假单胞菌
(Pseudomonas putida)[22]、嗜热脂肪芽孢杆菌 (Bacillus
stearothermophilus)[23] 和 嗜 热 古 细 菌 (Acidianus
ambivalens)[24]。在上述物种中的研究，涉及 SQR的
基因克隆、重组表达、酶学特性、催化机制、三维
晶体结构等方面。
在真核生物中，SQR首先在粟酒裂殖酵母被
发现并进行了一定的研究 [6]。尽管 NCBI基因组数据
库显示，许多多细胞动物，如斑马鱼 (Danio rerio)、果
蝇 (Drosophila melanogaster)、 人 (Homo sapiens)、
小鼠 (Mus musculus)、线虫 (Caenorhabditis elegans)
中都有 SQR序列，但是迄今仅在沙蠋 [4]、单环刺
螠 [7-9]和大鼠 [2]中对 SQR有进一步的研究报道。
2　SQR保守的氨基酸序列
在地球生物进化历程中，原始海洋有一段时
期缺氧并富含硫化氢，所有的海洋生物都要遭遇硫
化物暴露，SQR可能在当时的生物体中就已经发
挥功能 [4]。本课题组推测这可能是导致该酶在真核
生物和原核生物中间广泛分布的重要原因之一。由
于具有相似的催化功能，在原核和真核生物中必定
有些与催化密切相关的位点是保守的。Theissen等 [5]
使用 Blast程序，对来自于原核和真核生物的 SQR
进行序列分析，发现其氨基酸相似度很低，例如荚
膜红细菌和粟酒裂殖酵母之间的相似性只有 24%。
进一步采用软件与人工分析相结合的方式，参考已
报道的 SQR功能位点，确定了 SQR保守区域，包
括锌指结构 2( 含有保守的 Cys159)、锌指结构
5(含有保守的 Cys353)和 FAD结合结构域Ⅲ (含
有保守的 Gly299)(图 1)。在荚膜红细菌中，这些
保守的位点参与酶的催化，突变任何一个保守的氨
基酸都会导致酶活性显著降低 [25]。
图1 SQR保守的氨基酸序列：Cys 159、Cys353和FAD结合结构域Ⅲ[5]
马玉彬，等：硫醌氧化还原酶研究进展第2期 163
3　SQR催化机制
目前仅在原核生物荚膜红细菌和真核生物沙蠋
中通过点突变对 SQR催化机制进行了研究 [6,26]。下
面将从催化的最初产物、还原半反应和氧化半反应
等三个方面阐述 SQR催化机制。
3.1　SQR催化最初产物为过硫化物
荚膜红细菌最终硫化物氧化产物为元素硫，元
素硫在室温下以 S8环的形式存在，而这种物质在
水溶液中的溶解度很低。硫化物氧化的最初产物要
扩散到细胞外，而过硫化物是水溶性的，因此推测
过硫化物是其最初的氧化产物。随后通过酶催化反
应化学计算硫化物和泛醌的反应产物化合价稍低于
硫元素，而过硫化物化合价也符合这一推断。实验
中加入 40 μmol/L泛醌和 40 μmol/L硫化物两种底
物进行催化反应，利用分光光度计对产物过硫化物
进行测定，结果显示吸光度提高了 0.013 ± 0.02，而
过硫化物的摩尔吸光系数为 0.38 mmol-1cm-1，经过
计算得出产物过硫化物浓度为 34 μmol/L，如果过
硫化物中五硫化物为主要成分，结果其浓度为 42
μmol/L，和实验结果比较接近，故产物为五硫化物
的可能性较大。另外酶催化产物的高效液相色谱分
析也显示存在过硫化物，而没有硫元素。上面这些
证据表明过硫化物是荚膜红细菌 SQR催化的最初
产物 [26]。在沙蠋中推测其最初产物也是过硫化物 [4]。
3.2　SQR还原半反应
Griesbeck等 [26]通过氨基酸点突变推测了荚膜
红细菌 SQR的催化机制，认为其催化反应由还原
半反应和氧化半反应构成 (图 2、3)。其中荚膜红
细菌 SQR的还原半反应是由其保守的半胱氨酸、
谷氨酸与 FAD介导的。正常情况下，3个半胱氨酸
(Cys127、Cys159、Cys353)之间形成 2个二硫键，
这 2个二硫键之间存在一定的平衡 (图 2A)。加入
的硫化氢对 Cys127和 Cys353之间的二硫键进行亲
核攻击，形成 1个过硫键和 1个硫醇基团 (图 2B)。
接着第 2个硫化氢分子对形成的过硫键进行亲核攻
击，导致释放 1个过硫化物分子 (图 2C)。随后谷
氨酸Glu165的活性位点从Cys159吸收一个质子 (图
2D)，引起 Cys159与 FAD作用，导致 FAD还原 (图
2E)以及两个半胱氨酸 Cys127和 Cys159之间形成
二硫键 (图 2F)。
而在沙蠋中，由于缺少了第三个半胱氨酸
(Cys353)，推测细胞内的其他的一些半胱氨酸供体
例如硫氧还蛋白等参与这一酶催化反应，具体的还
原半反应催化机制与荚膜红细菌类似 (图 4)[4]。
3.3　SQR氧化半反应
荚膜红细菌 SQR氧化半反应推测是在还原型
的 FAD、氧化型泛醌和保守的组氨酸之间进行的。
图2 推测的荚膜红细菌SQR还原半反应[26]
生命科学 第24卷164
其中，还原型的 FAD的氢负离子通过与 SQR His196
和 His131的协同作用转移至氧化型的泛醌 (图
3A)，将后者还原为还原型的泛醌，并将其释放，
同时 FAD恢复为氧化型，His131的质子转移至
His196(图 3B)，最后 SQR His196的质子通过分
子内重排回到 His131，使该酶恢复为氧化型 (图
3C)[26]。
沙蠋 SQR中推测的氧化半反应机制与荚膜红
细菌 SQR一致 [4]。
4　SQR三维结构
蛋白质的三维结构可以使我们对其功能序列和
结构有更直观的认识。对于 SQR究竟在生物体内
参与酶催化功能的氨基酸是否就是前述保守的氨基
图4 推测的沙蠋SQR还原半反应[4]
图3 推测的荚膜红细菌SQR氧化半反应[26]
酸以及它们具体参与催化的结构如何，有学者通过
SQR三维晶体结构对这些疑问进行了阐述，如目前
已报道了嗜热菌 [17]和嗜热古细菌 [22]的 SQR三维
结构。以研究更为清楚的嗜热菌 SQR为例介绍其
三维结构特点，该蛋白为三聚体的周质整合膜蛋白，
通过螺旋 -转角 -螺旋三角基序整合到细胞膜的磷
脂双分子层上 (图 5)。泛醌位于与膜结合 FAD的
逆时针面 (si面 )，在保守的氨基酸 Phe385和 Ile346
中间，利用 Glu318或是邻近的水分子进行质子化
作用 (图 6)。过硫化物出现在 FAD的顺时针面 (re
面 )，Cys156和 Cys347与过硫化物分子共价结合。
同时发现 FAD通过二硫键与蛋白的 Cys124共价结
合 [19](图 7)。通过该 SQR三维结构的展示，证实
了前述保守氨基酸即为 SQR酶催化活性中心序列。
马玉彬，等：硫醌氧化还原酶研究进展第2期 165
A：SQR三聚体的三维晶体结构。左图显示其厚度为55 Å，右图显示其亲水部分半径为65 Å。B：SQR三聚体膜结合基序。
图中淡青色为FAD，深绿色为N端区域，浅绿色为硫酸根离子，深蓝色为保守半胱氨酸，黄色为SQR三聚体与膜结合区域[19]
图5 嗜热菌SQR三维结构特性[19]
图6 嗜热菌SQR泛醌结合位点[19]
图7 嗜热菌SQR辅酶FAD(A)和过硫化物结合位点(B)[19]
5　SQR催化特性
该方面的研究在原核生物中报道较多，其 SQR
对底物硫化物和泛醌的 Km值均在微摩尔级水平
[3]。
最高的 SQR活性在嗜热菌中获得。在室温条件下，
其 SQR活性是其他细菌，如沼泽颤藻和绿硫细菌
的 10倍左右，而最适温度 (85 ℃ )下嗜热菌的 SQR
活性甚至是其他酶活性的 50倍 [26]。所有的 SQR都
对微摩尔级或纳摩尔级浓度的泛醌类似物敏感。
与来自绿硫细菌的 SQR相比，沼泽颤藻 SQR对抑
制剂黏噻唑和抗霉素 A不敏感。微摩尔级氰化物
是很多黄素蛋白的潜在抑制剂，光能合成细菌 (R.
capsulatus、 A. vinosum、O. limnetica 和 C. limicola)
SQR对氰化物敏感，而化能合成细菌 (A. aeolicus
和 P. denitrificans)SQR却对氰化物不敏感，预示着
化能和光能合成细菌 SQR的催化特性不同 (表 1)[3]。
而真核生物中，目前仅见粟酒裂殖酵母、沙蠋
生命科学 第24卷166
和单环刺螠 SQR在此方面的研究报道。粟酒裂殖
酵母 SQR对硫化物和泛醌的 Km均为 2 mmol/L
[6]；
沙蠋 SQR对硫化物和泛醌的 Km分别为 23 μmol/L
和 6.4 μmol/L，抗霉素 A对该酶具有抑制作用 [4]。
单环刺螠 SQR对硫化物和泛醌的 Km分别为 40.3
μmol/L和 15.6 μmol/L [7]。沙蠋和单环刺螠对硫化
物和泛醌的亲和力不同可能是由于物种的差异以及
获得活性 SQR方法不同导致的，其中沙蠋 SQR来
自于酿酒酵母表达 [4]，而单环刺螠 SQR来自于大
肠杆菌表达 [7]。
6　SQR生理功能
SQR的生理功能一直是大家关注的热点问题
之一。目前 SQR的生理功能研究主要集中在以下
几个方面。
6.1　硫化物利用与耐受
生物对硫化物的利用主要是通过硫化物氧化产
生的电子，进入线粒体呼吸链 (蓝细菌中进入光合
成反应 )，最终产生能量供生物体使用。在深海热
泉和海洋底质等富硫生境中生活着很多种蓝细菌，
这些蓝细菌可以利用硫化物作为氢供体进行光合成
反应，硫化氢可以作为其能量来源 [26]。已有研究报
道很多蓝细菌都可以在很高的硫化物浓度下进行光
合作用，例如嗜盐隐杆藻和沼泽颤藻最适的硫化物
浓度分别可高达 0.7和 3.5 mmol/L [27]。其他一些细
菌，如荚膜红细菌和绿硫细菌并非像蓝细菌一样的
嗜硫，但也同样具有一定的硫化物耐受能力 [28]。真
核生物中自首次在无肠蚌 (Solemya reidi)中发现以
硫化物为底物可以合成 ATP 后 [29]，这种现象已经
在多种硫化物耐受物种 (例如环节动物和软体动物 )
甚至在非硫化物耐受的脊椎动物中被发现 [30]。在硫
化物氧化产能中，SQR做为线粒体硫化物氧化的第
一个酶，直接参与硫化物的氧化产能过程。然而不
同物种由于 SQR含量和活性不同，以及呼吸链细
胞色素 C氧化酶对硫化物的耐受不同，导致不同物
种对硫化物的利用和耐受能力不同。Bagarinao和
Vette[31]研究了加利福尼亚沿岸浅水区的一些鱼类对
硫化物的耐受能力，发现鱇鱼属 Fundulus parvipinnis
和姬鰕虎鱼 (Gillichthys mirabilis)在 200 μmol/L硫
化物水体中可存活将近 4 d，对硫化物具有很强的
耐受能力。Butterworth等 [32]研究发现，挪威龙虾
(Nephrops norvegicus)在 500 μmol/L硫化物中半致
死时间 LT50为 22.5 h，认为这种生物能够适度耐受
硫化物。单环刺螠在 50、150、300和 600 μmol/L
硫化物中的半致死时间 LT50分别为 112、86、68和
60 h[33]。很多生物都有硫化物耐受能力，其耐受程
度与其生境中硫化物浓度密切相关，是否与不同生
境中物种 SQR活性有关还有待于进一步研究。
6.2　解毒
在真核生物中，高浓度的硫化物将引起诸如
细胞色素 C氧化酶以及其他代谢酶活性的抑制、
神经毒性、线粒体去极化、DNA和 RNA损伤等 [7]。
线粒体硫化物氧化是机体进行硫化物解毒的重要途
径 [30]。该氧化途径推测是由三种酶参与的，其中
第一个酶为 SQR，它可将硫化物转变成过硫化物
(persulfide)，同时产生的电子进入呼吸链；随后，
一个假定的存在于线粒体基质中的硫双加氧酶
(sulfur dioxygenase)氧化一个过硫化物分子成为亚
硫酸盐；最后硫转移酶 (sulfur transfers)再转移一个
过硫化物分子到亚硫酸盐形成终产物硫代硫酸盐。
表1 细菌中SQR活性，对底物的亲和力以及对抑制剂的敏感程度[3]
马玉彬，等：硫醌氧化还原酶研究进展第2期 167
而 SQR因其催化硫化物的最初氧化，在硫化物氧
化体系中扮演着更为重要的角色 [1-2]。Furne等 [34]
推测，小鼠结肠黏膜的线粒体可利用 SQR氧化由
肠道细菌厌氧代谢产生的硫化物，以保护结肠黏膜。
6.3　重金属耐受
粟酒裂殖酵母中的 SQR由于其参与重金属的
耐受，被称之为HMT2 (heavy metal tolerance)基因 [2,35]。
这一耐受机制依赖于植物整合素 (phytochelatins)和
硫化物以合适的比例在细胞质中与重金属形成络合
物。如果硫化物浓度过高，重金属就会在细胞质内
沉淀而危害生物体。而 HMT2就是通过线粒体的硫
化物氧化来调节细胞质中的硫化物浓度进而降低重
金属在体内的残留 [35]。
6.4　信号转导相关功能
硫化物除了具有毒性作用之外 (通常是指外源
性硫化物 )，低浓度的硫化物 (通常是指内源性硫
化物 )在哺乳动物体内的信号转导方面起着重要的
作用。这种双重作用与一氧化氮 (NO)、一氧化碳
(CO)相似，由此硫化氢又被称为第三种气体信号分
子 [36]。硫化物通过调节平滑肌的舒张而导致血压升
高，这种作用与 NO作用类似 [37]。信号转导依赖于
信号分子浓度的调节，因此线粒体 SQR可能参与
机体内硫化物浓度的调节。可能正是由于生物体的
这一基本功能需求，使得 SQR在所有的动物中广
泛分布 [38]。
7　展望
SQR的发现使多细胞动物的硫化物代谢机制
深入到了分子机理层次，目前的研究还主要集中在
对该酶功能解析方面，对于其表达调控还尚未有涉
及。相信随着研究的深入，该方面的研究一定会获
得很多有价值的成果。例如 SQR在硫化物环境中
是否存在诱导表达的特征，如果存在这一特性，其
表达调控如何，在不同水平上的调控网络如何，都
有待于深入研究。另外真核生物 SQR三维晶体结
构尚未解析，相信随着研究的深入，该方面定会有
研究涉及。另一方面，随着硫化氢作为第三种信号
分子的发现，相信越来越多的研究会涉及到生物体
内硫化氢的代谢调控。目前大多研究集中在硫化氢
在体内产生所涉及到的相关基因，而硫化氢在生物
体内的代谢基因，例如 SQR在这一信号分子行使
功能中扮演何种角色还未可知。再者，随着海洋污
染的加剧，沉淀物中的硫化物含量逐渐增加，严重
危害底栖生物的生存环境和养殖产品的质量，去除
沉积环境中的污染物，是维持滩涂养殖可持续发展
的基础。是否可以开发底栖环境中耐硫生物的 SQR
为工程酶，应用于未来的环境污染治理中仍有待于
进一步的研究。
[参　考　文　献]
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