全 文 ：植物学报 Chinese Bulletin of Botany 2012, 47 (5): 543–549, www.chinbullbotany.com
doi: 10.3724/SP.J.1259.2012.00543
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收稿日期: 2011-10-31; 接受日期: 2012-03-18
* 通讯作者。E-mail: wwkong@yzu.edu.cn
植物Metacaspase研究进展
马聪, 孔维文*
扬州大学园艺与植物保护学院植物病理实验室, 扬州 225009
摘要 过敏性坏死反应是植物的一种重要的抗病机制, 类似于动物细胞凋亡, 它是一种程序性细胞死亡(programmed cell
death, PCD)过程。目前, 已经确定半胱天冬蛋白酶(caspase)在动物PCD过程中起核心作用。在植物中, 尚未发现其直系
同源蛋白, 但是有一类与其结构相似的蛋白酶, 称为metacaspase。在植物不同的PCD过程中, 有的依赖于metacaspase,
而有的则不依赖于该类蛋白酶。目前对metacaspase的结构和功能已有了初步的研究, 对其深入的研究则进展缓慢, 其具
体的生物学功能和在PCD信号路径中的定位有待进一步探索。
关键词 半胱天冬蛋白酶, metacaspase, 程序性细胞死亡
马聪, 孔维文 (2012). 植物Metacaspase研究进展. 植物学报 47, 543–549.
植物经常受到真菌、细菌和病毒等病原物的侵扰,
这将影响植物的正常生长, 甚至导致其死亡。在动物
中, 程序性细胞死亡(programmed cell death, PCD)
是正常机体细胞在受到生理和病理刺激后出现的一
种主动的死亡过程。机体可不断产生新的细胞, 同时
其衰老、突变和受病原物侵染的细胞通过PCD机制被
清除, 器官和组织因而得以正常地发育和代谢(Ellis,
1991; Greenberg, 1996)。在植物体内 , 过敏反应
(hypersensitive reaction, HR)是植物与病原物互作
时发生的局部细胞自杀行为, 可将病原物限制在植物
受侵染的部位, 防止其进一步扩散和为害, 并能作为
一种信号传递给其它未被侵染的细胞, 启动相应的抵
抗机制(Greenberg, 1997; Pennell and Lamb, 1997;
Heath, 2000)。HR是一种常见的抗病机制, 其过程类
似于动物的PCD(Lam et al., 2001; Reape and
McCabe, 2010)。除此之外, 植物PCD也参与其组织
的形成和器官的正常分化过程(Fukuda, 2000; Bozh-
kov et al., 2004, 2005)。
在动物的 PCD过程中 , 半胱天冬蛋白酶
(cysteine-dependent aspartate-specific proteases,
caspase)起着关键作用(Chowdhury et al., 2008)。研
究显示, 有些植物能够产生类似caspase活性的物质,
并且这种酶活性调控着PCD过程 (Danon et al.,
2004)。尽管如此, 在植物中并没有找到与caspase同
源的蛋白质 , 但是发现有一类含有caspase结构域
(caspase domain)的蛋白质, 称为类半胱天冬蛋白
(caspase-like protein)(Uren et al., 2000)。已发现在
真菌和一些原生动物中存在这类蛋白, Uren等(2000)
将其命名为metacaspase。实验证明, metacaspase
直接或间接参与了植物的PCD过程, 尽管其不一定
表现出caspase活性 ; 同时也发现了没有metacas-
pase参与的PCD过程, 这说明有不同的途径控制着
该过程。在植物和动物的PCD过程中, 可能有一些比
较保守的调节因子或者效应因子参与, 这些调节因子
或效应因子在动植物间具有相似的功能或者以相似
的策略控制着细胞死亡过程(Lam, 2004)。因此, 对动
植物PCD过程的参与者和机制的比较分析, 可以帮
助我们全面了解这个古老的细胞过程, 也可以帮助我
们追溯其起源与进化历程。
到目前为止, 参与植物细胞死亡途径的核心调节
因子还没有确定。通过对metacaspase在植物PCD过
程中的作用和相关信号途径的研究, 我们可进一步了
解植物PCD过程, 同时可为深入研究植物的抗病机
制奠定理论基础。
1 Metacaspase的起源及其结构
半胱天冬蛋白酶(caspase)可以降解底物中的天冬氨
·专题论坛·
544 植物学报 47(5) 2012
酸残基, 在多细胞动物的PCD中起着重要作用。该蛋
白酶的caspase结构域由p20和p10两个亚单位组成。
p20含有2个保守的氨基酸, 分别为组氨酸和半胱氨
酸 , 这2个氨基酸均位于酶的活性中心。Uren等
(2000)通过PSI-BLAST分析发现 , 一类含caspase-
like结构域的蛋白质存在于植物、真菌、原生动物以
及细菌中, 被统称为caspase-like proteins或者cas-
pase-related proteins。Caspase-like结构域同样具有
组氨酸和半胱氨酸这2个保守的氨基酸。根据这些蛋
白质结构域的构成和序列相似性, 将部分后生动物和
黏菌(Dictyostelium)中的caspase-like proteins命名
为paracaspases, 将植物、真菌和原生动物中的
caspase-like proteins命名为metacaspase。Para-
caspases和 metacaspase均存在于细菌中 , 而
caspase只存在于动物中 (Aravind and Koonin,
2002)(图1)。Aravind和Koonin(2002)通过序列进化树
和蛋白质空间结构分析认为, 由于metacaspase存在
于除动物之外的其它所有真核生物以及原核生物α变
形菌中, 因此metacaspase很可能起源于原线粒体在
真核细胞中的内共生阶段, 即来源于细菌。在真核生
物中, paracaspase只存在于动物和黏菌中, 它可能
来源于细菌(如吞噬细菌)相应水平转移的基因, 其它
真核生物可能丢失了该基因; 真核生物中的paraca-
spase和metacaspase都可能起源于细菌, 并且细菌
界中的paracaspase和metacaspase表现出明显的分
化。Caspase与paracaspase的关系比较近, 在动物
进化的后期, 尤其是体腔动物出现以后, caspase在
动物中的差异变大, 成为今天看到的具有动物特异性
的caspase。
基于序列和结构的相似性, metacaspase可以分
成2种类型, 即type I和type II(Uren et al., 2000)。来
自植物和真菌的 type I metacaspase N端的pro-
domain含有1个特定的氨基酸模序(motif), 通常是富
含脯氨酸的重复模序(proline-rich repeat motif)或者
锌指模序(zinc finger motif)。这一锌指结构与植物HR
相关的蛋白LSD-1相似。植物中type II metacaspase
没有prodomain, 但是在p20和p10两个亚单位之间
插入了一个长约200个氨基酸残基的片段(图2)。为什
么在植物中存在2种类型的metacaspase？这个问题
有待今后探究。
2 Metacaspase在植物PCD过程中可
能的作用
虽然植物没有caspase的同源蛋白, 但是植物的PCD
过程有时能检测到caspase的活性, 这种酶活性被定
义为类caspase活性(caspase-like activity)。del Pozo
和Lam(1998)首次报道了植物中这种酶活性的存在,
并且发现其在PCD过程中发挥功能。此后其他研究者
也报道了类似的结果(Clarke et al., 2000; De Jong et
al., 2000; Bozhkov et al., 2004)。大部分PCD过程存
在类caspase活性, 暗示此酶活性可能是植物PCD过



图1 含caspase-like结构域的蛋白质的分布(引自http://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/CommonTree)

Figure 1 The distribution of metacaspase, caspase and paracaspase in organisms (from http://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxono-
my/CommonTree)

马聪等: 植物Metacaspase研究进展 545


图2 植物I型和II型metacaspase结构示意图
I型和II型metacaspase的caspase结构域由p20和p10两个区域组成。在p20中有2个保守的氨基酸, 分别是组氨酸(H)和半胱氨酸(C)。
I型metacaspase的N端prodomain通常为脯氨酸重复模序或锌指模序; II型没有prodomain, 但是在p20和p10亚单位之间有一个长约
200个氨基酸残基的间隔片段。

Figure 2 The structure diagram of type I and type II metacaspase in plants
The caspase domain includes two parts, p20 and p10. There are two conservative amino acid residues, histidine (H) and cys-
teine (C), in the p20 subdomain. Type I metacaspase has N-terminal prodomain which generally contains proline-rich repeat
motif or zinc finger motif. Type II metacaspase has no prodomain, but there are about 200 amino acid residues between the p20
and p10 subdomain.


程核心机制的一部分(Bonneau et al., 2008)。到底是
哪些蛋白质起着类caspase的作用, 我们很容易就会
想到metacaspase。要弄清这个问题会面临一个挑战:
用于验证caspase活性的底物并非完全只被caspase
降解 , 它们有可能被其它一些蛋白酶识别并降解
(Stennicke and Salvesen, 2000)。这干扰了我们对
metacaspase表现caspase活性的判断, 因此很难有
效地界定植物中具有类似caspase活性的物质。到目
前为止 , 只有一个实例说明metacaspase具有类
caspase活性。啤酒酵母(Saccharomyces cerevisiae)
中有一个拷贝的metacaspase, 该蛋白的加工过程与
caspase相似, 且具有caspase活性, 参与了过氧化
氢诱导的细胞凋亡过程(Madeo et al., 2002)。但更多
的研究发现, 植物的metacaspase不能降解caspase
的底物, 并且其酶活性不能被caspase抑制剂所抑制
(Vercammen et al., 2004; Watanabe and Lam,
2005; He et al., 2008)。在大部分情况下, metacas-
pase虽然参与了PCD过程, 但并没有表现出类cas-
pase活性, 说明在植物细胞中存在其它具有caspase
活性的蛋白酶。Metacaspase和caspase活性如何在
PCD过程中统一起来？Watanabe和Lam(2005)认为,
在氧胁迫诱导的细胞死亡过程中, 酵母中的metaca-
spase能够激活下游表现出caspase活性的一类蛋白
酶, 从而介导该过程的进行。实验结果显示, 在植物
PCD过程中 , 存在一些具有类caspase活性的蛋白
酶 , 如VPE(vacuolar processing enzyme)(Hatsug-
ai et al., 2004)、saspase(serine-dependent aspar-
tate-specific proteases)(Coffeen and Wolpert, 2004)
和 phytaspase(plant aspartate-specific protease)
(Chichkova et al., 2010)等。这些蛋白酶与metacas-
pase 的关系如何？尚需进一步研究。
Caspase识别底物中连续4个氨基酸组成的切割
位点, 即P4-P3-P2-P1, 并且切割P1的C端肽键。通
常情况下, caspase所识别的P1是1个天冬氨酸残基
(Riedl and Shi, 2004)。近期发现, 植物metacaspase
缺乏识别并切割天冬氨酸残基的特异性。通过植物细
胞提取液和人工合成的寡肽在无细胞体系下的生化
反应来判断metacaspase的活性 , 获得了被meta-
caspase特异降解的氨基酸位点, 例如精氨酸和赖氨
酸残基(Vercammen et al., 2004; Bozhkov et al.,
2005; Watanabe and Lam, 2005)。但是其在植物活
细胞内的催化特性还有待探究。研究发现, 欧洲云杉
(Picea abies)的metacaspase mcII-Pa能够在正常发
育或者胁迫诱导的PCD过程中降解TSN(tudor staph-
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ylococcal nuclease)蛋白酶, 该酶存在于不同物种中,
且均比较保守。所有植物的 TSN都含有多个
metacaspase的切割位点 , 这表明TSN极有可能是
metacaspase的底物(Sundström et al., 2009)。
在动物细胞中, caspase蛋白酶可以分为2类, 分
别为起始蛋白酶和效应蛋白酶。它们均以酶原的形式
存在, 其中效应caspase蛋白酶的激活需要起始蛋白
酶, 而起始caspase蛋白酶则以自我剪切催化的形式
激活(Riedl and Shi, 2004)。Watanabe和Lam(2011b)
发现拟南芥的一种II型metacaspase AtMCP2d表现
出依赖于Ca2+的分子内部自我剪切催化活性。另外,
也有研究表明, 拟南芥AtMC4、AtMC5和AtMC8在体
外的催化活性都依赖于Ca2+, 而AtMC9在弱酸性条
件下被激活且不依赖于 Ca2+(Zhang and Lam,
2011)。NO作为一种信号分子参与了动植物的多种生
物学过程。在哺乳动物中, caspase蛋白酶通过半胱氨
酸位点的亚硝基化来调节其活性, 从而调控细胞凋亡
过程。实验证明, 拟南芥metacaspase 9的酶活性也
受到亚硝基化的调控, 据此推断这种亚硝基化影响着
metacaspase所参与的生物学过程(Belenghi et al.,
2007)。
尽管metacaspase没有表现出类caspase活性,
但是它们仍然在植物PCD过程中发挥作用(表1)。
Hoeberichts等 (2003)发现在 灰霉病菌 (Botrytis
cinerea)侵染诱导的番茄(Lycopersicon esculentum)
细胞死亡过程中 , 番茄 type II metacaspase (Le-
MCA1)的mRNA水平快速上调, 但是在化学诱导的
PCD中没有上调, 说明植物PCD过程存在不同的信
号路径, 其中有些路径不依赖metacaspase的参与。
在烟草 (Nicotiana benthamiana)中 , metacaspase
NbMCA1能增强烟草对毁灭炭疽菌(Colletotrichum
destructivum)的抗性(Hao et al., 2007)。欧洲云杉
type II metacaspase的下调能抑制其胚胎形成时期
胚柄细胞的PCD过程(Suarez et al., 2004)。Coll等
(2010)发现拟南芥中的2种I型metacaspase (AtMC1
和AtMC2)均能调控PCD过程, 其中AtMC1是正调控
因子 , 而AtMC2是负调控因子。Watanabe和Lam
(2011a)证明在生物和非生物胁迫诱导的拟南芥PCD
中, AtMCP2d都发挥着正调控因子的作用。拟南芥另
一种II型metacaspase AtMC8在UVC和H2O2介导的
PCD过程中表达上调, 该基因的缺失会减弱细胞死
亡 , 可以推测AtMC8参与了氧胁迫诱导的拟南芥
PCD过程(He et al., 2008)。通过与动物caspase比较,
Aravind和Koonin(2002)认为 , metacaspase可能在
植物PCD过程中扮演着重要角色。其原因有以下几
点: metacaspase与caspase有共同的起源, 而在植
物中尚未发现其它同源蛋白与caspase的亲缘关系更
近; 部分I型metacaspase的N端含有与植物过敏反应
调节因子LSD1蛋白一样的锌指结构; 与caspase在
动物基因组中扩张 (proliferation)类似 , metacas-
pase基因也在植物基因组中发生了扩张。
目前对metacaspase的研究尚处于起步阶段, 它
在细胞中的降解底物和在信号路径中与其直接相关
的上下游调控因子及效应因子等尚未确定。Hoeberi-
chts和Woltering(2003)提出了一个由植物特异性调
节因子组成的PCD信号网络, 其中包括活性氧分子、
植物激素和一系列蛋白酶等。这个信号网络模型是由
不同的实验结果总结而来, 目前仍有许多未知的信号


表1 Metacaspase在植物中的功能
Table 1 Functions of metacaspases in plants
物种 Metacaspase基因 功能 参考文献
番茄 LeMCA1 参与灰霉病菌(Botrytis cinerea)侵染诱导的番茄程序性
细胞死亡(PCD)过程
Hoeberichts and Woltering, 2003
欧洲云杉 McII-Pa 参与胚胎形成时期的PCD过程 Suarez et al., 2004
烟草 NbMCA1 增强对毁灭炭疽菌(Colletotrichum destructivum)的抗性 Hao et al., 2007
AtMC8 参与氧胁迫诱导的PCD过程 He et al., 2008
AtMC1 正向调控生物和非生物胁迫诱导的PCD过程
AtMC2 负向调控PCD过程
Coll et al., 2010
拟南芥
AtMC4(AtMCP2d) 激活真菌毒素和氧胁迫诱导的PCD过程 Watanabe and Lam, 2011

马聪等: 植物Metacaspase研究进展 547
路径, 并且metacaspase尚未被明确地定位于其中。
现在可以确定的是, 植物PCD过程涉及不同的信号
途径 , 有些途径依赖于metacaspase, 而有些则不
依赖。
3 研究展望
Metacaspase广泛分布在各种植物、真菌及原生动物
中, 与caspase可能有相同的起源, 但由于起源比较
久远, 两者序列相似性很低。目前, 对动物caspase
的研究, 特别是它在PCD中的核心作用方面的研究
比较多, 基本上研究清楚了其在动物中的生物学功
能。尽管动植物的PCD过程有类似的机制, 存在部分
比较保守的调控因子, 但是对于植物metacaspase的
研究还仅停留在结构和生化性质上, 涉及信号调控网
络方面的研究进展比较缓慢。其原因有2点 : (1)
Metacaspase在植物细胞内的降解底物尚未确定, 对
其调控和被调控因子也知之甚少, 目前无法将其定位
在特定的信号路径中; (2) 动植物PCD过程的调控网
络错综复杂, 尽管有一些保守或相似的地方, 但它们
之间的差异很大, 很难通过比较的方法来探求植物
PCD过程的细节问题。从目前的研究状况来看, 对单
个蛋白质家族的研究不足以揭示这种复杂的调控网
络及其进化过程, 因此有必要对调控网络中蛋白质之
间的相互作用及其调控关系进行分析。随着现代分子
生物学的迅速发展, 借助基因组学、比较基因组学和
系统生物学等方法, 结合分子进化和生物系统进化等
理论, 人们对于这一问题的认识将会更加深入和全
面。
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马聪等: 植物Metacaspase研究进展 549
Research Progress in Plant Metacaspase
Cong Ma, Weiwen Kong*
Key Laboratory of Plant Pathology, School of Horticulture and Plant Protection, Yangzhou University, Yangzhou 225009, China
Abstract The hypersensitive reaction is an important process in plant disease resistance. Similar to apoptosis in ani-
mals, it is programmed cell death (PCD) process in plants. Caspases (cysteine-dependent aspartate-specific proteases)
play a central role in animal apoptotic pathways. No orthologous proteins of caspases have been found in plants, but a
group of proteins with similar structures, termed metacaspases, have been found. In plants, some PCD processes depend
on metacaspases, and others do not. We discuss researches into the structure and function of metacaspases. The bio-
logical functions of metacaspases and their roles in PCD pathways in plants remain to be explored.
Key words caspase, metacaspase, programmed cell death
Ma C, Kong WW (2012). Research progress in plant metacaspase. Chin Bull Bot 47, 543–549.
———————————————
* Author for correspondence. E-mail: wwkong@yzu.edu.cn
(责任编辑: 白羽红)