全 文 ：植物生理学通讯 第 44卷 第 3期，2008年 6月 387
植物的肌动蛋白结合蛋白
韩利波，陈志玲 *
首都师范大学生命科学学院，北京 100037
Plant Actin-binding Proteins
HAN Li-Bo, CHEN Zhi-Ling*
College of Life Sciences, Capital Normal University, Beijing 100037, China
提要：文章介绍植物细胞内几类肌动蛋白结合蛋白(如：前纤维蛋白、形成素、肌动蛋白相关蛋白 2/3复合体、肌动蛋白
解聚因子和成束蛋白)的结构、性质和功能的研究进展。
关键词：植物；微丝骨架；肌动蛋白结合蛋白
收稿 2008-01-09 修定 2008-05-06
资助 国家自然科学基金(30 1 00 0 9 1)。
* 通讯作者(E-mai l：Zhil ingch@sina.com；Tel：0 10 -
6 8 9 0 1 4 9 4 )。
微丝又称肌动蛋白纤维，是细胞骨架的主要
成员，广泛存在于真核细胞中。现已查明微丝骨
架参与细胞内众多的生理活动，如胞质环流、细
胞分裂、染色体迁移、细胞壁构建和细胞器定
位、顶端生长、信号转导等。因此从微丝骨架
发现之日起就成为人们研究的热点之一。
细胞中的肌动蛋白以两种形式存在，即球状
肌动蛋白(global actin，G-actin)和微丝(filament
actin，F-actin)，多个单体肌动蛋白按照一定方
式聚合形成微丝，二者处于动态的聚合解聚的平
衡过程中。与动物细胞及酵母细胞的微丝骨架相
比，植物细胞中的微丝骨架的动态变化更为活
跃。有研究表明，酵母细胞中大多数的肌动蛋白
以微丝形式存在(Karpova等 1995)，而玉米及虞美
人的花粉中只有 5%~10%的肌动蛋白以微丝形式
存在(Gibbon等 1999；Snowman等 2002)，烟草
悬浮细胞中 1%~2%的肌动蛋白以微丝形式存在
(Wang等 2005)。由此可见，植物肌动蛋白具有
独特的动力学特性，而这种独特的动力学特性受
一系列细胞内外信号调控，其中肌动蛋白结合蛋
白(actin-binding proteins，ABPs)扮演着非常重要
的角色，肌动蛋白结合蛋白可以结合单体肌动蛋
白或微丝，对微丝的解聚聚合过程以及三维网状
结构进行调节。
植物细胞ABPs的研究起步较晚，目前分离
获得的ABPs有十余种，主要包括前纤维蛋白、形
成素、肌动蛋白相关蛋白 2/3复合体、肌动蛋白
解聚因子和成束蛋白等。
1 前纤维蛋白(profilin)
前纤维蛋白是最早得到鉴定的肌动蛋白结合
蛋白，其分子量为 12~15 kDa，广泛分布在真核
细胞中。植物细胞中的前纤维蛋白是 1 9 9 1 年
Valenta 等研究赤扬花粉中的致敏源时发现的，
1993年，Valenta证实为肌动蛋白结合蛋白(Valenta
等 1991，1993)。此后，人们对植物前纤维蛋白
的结构、性质及功能进行了深入的研究，取得了
一些重要进展。
不同来源的前纤维蛋白一级结构的保守性较
低，但是三维结构很相似(Fedorov等 1997)。从
三维结构来看，前纤维蛋白的中央都是由 7条反
向平行的 β-折叠构成的球形分子，N末端和 C末
端是相互靠近的 α- 螺旋结构，位于同一个平面
上，前纤维蛋白有 3个结构域，这些结构域分别
负责与肌动蛋白、磷脂酰肌醇以及富含脯氨酸的
蛋白的结合。
前纤维蛋白是含量最为丰富的肌动蛋白结合
蛋白，对于微丝骨架的动态特性具有较为复杂的
影响。非植物系统的研究表明，前纤维蛋白一方
面可以通过结合单体肌动蛋白阻止微丝的聚合，
另一方面可以通过提高结合于单体肌动蛋白的
ATP和ADP之间的交换速度促进微丝的聚合。在
专论与综述 Reviews
植物生理学通讯 第 44卷 第 3期，2008年 6月388
植物中，还未见前纤维蛋白有促进核苷酸交换的
能力，而玉米的前纤维蛋白还轻微抑制花粉单体
肌动蛋白的核苷酸交换(Kovar等2000)，但最近的
研究发现，拟南芥中腺苷酸环化酶相关蛋白可以
直接提高单体肌动蛋白的核苷酸交换能力，进而
对肌动蛋白库中未聚合的ATP-肌动蛋白进行调控
(Chaudhry等 2007)。任海云等(2000)用紫外检测
和共沉淀的方法研究玉米花粉内源前纤维蛋白对丝
状肌动蛋白的调节时发现，前纤维蛋白在体外能
够封存单体肌动蛋白，从而使微丝的聚合速度和
程度减少，未发现前纤维蛋白促进微丝聚合。
Staiger等(1994)采用显微注射技术向紫露草雄蕊毛
细胞中注入前纤维蛋白增加细胞内前纤维蛋白的浓
度后，发现胞质环流停滞，跨液泡的微丝束受到
破坏；而Wang等(2005)在烟草悬浮细胞中过量表
达前纤维蛋白时，细胞中微丝的含量提高。这些
研究表明，前纤维蛋白的功能十分复杂，可能是
不同的前纤维蛋白异型体在不同的细胞和不同的发
育阶段具有不同的功能。
前纤维蛋白除了与单体肌动蛋白结合外，还
可以结合磷脂酰肌醇，如：磷脂酰肌醇二磷酸
(phosphatidylinositol-4,5-diphosphate，PIP2)。磷
脂酰肌醇二磷酸因与前纤维蛋白结合而得到保护，
不为磷脂酶 C (phospholipase C，PLC)水解，但
磷脂酶 C磷酸化修饰以后，便能克服前纤维蛋白
对磷脂酰肌醇二磷酸的保护而将其水解(Todderud
等 1990)。磷脂酰肌醇二磷酸是第二信使 1,4,5-三
磷酸肌醇(inositol-1,4,5-triphosphate，IP3)的直接前
体，而 1,4,5-三磷酸肌醇则启动 Ca2+信号，于是
前纤维蛋白将微丝骨架的动态与信号转导途径联系
了起来。有研究表明，玉米根毛顶端中磷脂酰肌
醇二磷酸与前纤维蛋白共分布，并呈梯度分布特
点，以 1~5 µmol·L-1的胡蜂蜂毒肽(mastoparan)处
理水解磷脂酰肌醇二磷酸后，原来在根毛顶部呈
弥散状分布的肌动蛋白帽形成清晰可见的微丝束，
进而导致顶端生长停止(Braun等 1999)。由此可
见，磷脂信号通路调节着微丝骨架的动态组装。
前纤维蛋白还可以与富含脯氨酸的蛋白质结
合，如：形成素相关蛋白( f o r m i n - r e l a t e d
protein)，在植物细胞中，它是仅有的一类富含脯
氨酸并能与前纤维蛋白结合的蛋白，也是重要的
肌动蛋白结合蛋白。
2 形成素(formin)
形成素蛋白即 FH 蛋白( formin homology
protein)，是一类肌动蛋白成核因子(Zigmond
2004)。除少数蛋白如形成素蛋白 C外，大多数
形成素蛋白都有两个基本结构域：富含脯氨酸的
FH1结构域和高度保守的 FH2结构域。FH1结构
域对于与前纤维蛋白的结合是必需的，FH2结构
域是与肌动蛋白相互作用的结构域，而且是形成
素蛋白的识别特征。尽管目前从植物中鉴定获得
了一些形成素蛋白家族成员，但是关于植物形成
素蛋白的功能研究还不多。
在拟南芥基因组中发现至少存在着21个编码
形成素蛋白的基因。Cheung和Wu (2004)发现，
拟南芥形成素蛋白 1 (Arabidops is formin 1，
AtFH1)在花粉管中过量表达可诱导形成大量的从细
胞膜发出的微丝束，并且引起花粉管生长的极性
丧失，导致花粉管变粗，生长停止；而适度过
量的拟南芥形成素蛋白1则能促进花粉管的生长。
这说明拟南芥形成素蛋白1对细胞的极性生长是非
常重要的。此外，还有研究显示，包含拟南芥
形成素蛋白8的FH1结构域和FH2结构域的重组蛋
白可以在体外促进肌动蛋白成核，降低临界浓
度，降低正端聚合速度以及剪切的作用，拟南芥
形成素蛋白 8在拟南芥中过量表达，导致根毛细
胞形态发生明显的变化，伴随有细胞内微丝骨架
分布的异常(Yi等 2005) ；拟南芥形成素蛋白 5的
突变会使胚乳的胞质分裂发生推迟( Ingouff 等
2005)。这些结果表明，植物中的形成素蛋白对
植物细胞的极性生长、形态发生和细胞分裂都有
作用。
基于形成素蛋白结构上的特点，Yi等(2005)
首次利用体外系统证实拟南芥形成素蛋白8的FH1
结构域可直接介导拟南芥形成素蛋白8与前纤维蛋
白的相互作用，并推测结合单体肌动蛋白的前纤
维蛋白与结合在丝状肌动蛋白正端的拟南芥形成素
蛋白 8的 FH1结构域相互作用，进而将单体肌动
蛋白递交给 FH2结构域，随后由 FH2结构域通过
某种机制将单体肌动蛋白加入至丝状肌动蛋白正
端。由此我们可以看出，不同的肌动蛋白结合蛋
白之间对微丝的动态进行着协同调节。
3 肌动蛋白相关蛋白2/3复合体(actin-related pro-
tein 2/3 complex，Arp2/3复合体)
肌动蛋白相关蛋白2/3复合体是除形成素蛋白
植物生理学通讯 第 44卷 第 3期，2008年 6月 389
之外的另一类肌动蛋白成核因子，它由 7种亚基
组成，分别是 Arp2、Arp3、Arpc/p41、Arpc2/
p31、Arpc3/p21、Arpc4/p20和 Arpc5/p16，其
中和肌动蛋白相关的亚基为Arp2和Arp3 (Higgs和
Pollard 2001)。活化的肌动蛋白相关蛋白 2/3复合
体与已有的微丝结合并诱导形成新的微丝，进而
产生具分支的微丝组成的网络(Amann和 Pollard
2001)。
在拟南芥基因组中已经发现编码上述 7种亚
基的基因。Mathur 等(2003)发现，在拟南芥中
wurm和distorted1基因分别编码肌动蛋白相关蛋白
2和肌动蛋白相关蛋白 3，而这 2个基因的突变可
导致多种类型细胞的生长发生异常，如：叶片表
皮毛细胞的伸展方向随机，根毛细胞变得弯曲等
等；他们的进一步研究发现，细胞形态的变化与
细胞内丝状肌动蛋白的分布异常密切相关。Li等
(2003)用 T-DNA插入方法研究肌动蛋白相关蛋白
2/3复合体时发现，肌动蛋白相关蛋白 2/3复合体
通过调节微丝的动态在叶的形态建成中发挥重要作
用。由此可以看出，肌动蛋白相关蛋白 2/3复合
体在维持细胞形态中有至关重要的功能。但是，
有研究表明，在肌动蛋白相关蛋白2/3复合体活性
缺失的情况下，植物也能生长并完成其生长周
期，表明肌动蛋白相关蛋白2/3复合体对于基于肌
动蛋白的细胞生理活动不是必需的，可能有其特
殊的调控机制。其中 SCAR蛋白是目前植物中唯
一得到证实的肌动蛋白相关蛋白2/3复合体激活因
子(Uhrig等 2007)。
4 肌动蛋白解聚因子(actin depolymerizing factor，
ADF)
肌动蛋白解聚因子是一类分子量较小且高度
保守的肌动蛋白结合蛋白，它既能结合单体肌动
蛋白，也能结合微丝，通过提高微丝负端的解聚
速度来解聚微丝，从而提高微丝的周转率(Carlier
等1997)。植物中有大量的编码肌动蛋白解聚因子
的基因，并且在同一种植物中往往存在多个肌动
蛋白解聚因子异型体，例如：在拟南芥中有 12
种肌动蛋白解聚因子异型体，玉米中有 3种肌动
蛋白解聚因子异型体，这些异型体在表达模式上
不尽相同，推测这些异型体可能在进化过程中产
生了某种功能上的差异(张成伟等 2007)。
在拟南芥中过量表达肌动蛋白解聚因子 1
时，粗的微丝束消失，组织和细胞生长受到抑
制；抑制肌动蛋白解聚因子 1表达时，则能促进
微丝束的形成(Dong等 2001)。Hussey等(1998)采
用显微注射技术将玉米花粉特异的肌动蛋白解聚因
子(ZmADF1)注入到紫露草雄蕊毛细胞中，横向的
微丝束取代了原来纵向排列的微丝束，说明肌动
蛋白解聚因子含量增加引起微丝的分布发生重排。
研究肌动蛋白解聚因子活性调控时发现，其
受以下几个因素调节：(1)靠近N末端的 Ser的磷
酸化能够降低ADF的活性(Allwood等 2002)。(2)
pH的影响。当 pH为 6.0时，它结合丝状肌动蛋
白；当 pH高于 7.4时，它结合单体肌动蛋白(Yi
等 2005)。(3)受磷脂酰肌醇二磷酸调节。磷脂酰
肌醇二磷酸帮助肌动蛋白解聚因子结合到细胞膜上
来影响肌动蛋白的动态变化。肌动蛋白解聚因子
由于受质子、Ca2+以及磷脂酰肌醇二磷酸这些花
粉管生长调控因子的调控而被认为能影响花粉管的
生长，从而影响植物的发育。
5 成束蛋白(fimbrin)
成束蛋白是一类肌动蛋白成束蛋白，含有 2
个肌动蛋白结合结构域(actin-binding domain，
ABD)，此外，在靠近N末端头部含有 2个“EF-
手”的基序(EF-hand motif)。其中每个肌动蛋白
结合结构域都是由一对串连的CH结构域(calponin-
homology domain)组成(图 1) (Castresana 和 Sarsate
1995；Klein等 2004)，与其他含有一个肌动蛋白
结合结构域的肌动蛋白成束蛋白(如α-辅肌肌动蛋
白、红膜肽等)不同的是，成束蛋白以单体形式
使相邻的微丝交联成束状。植物中关于成束蛋白
的第一篇报道是1997年Cruz-Ortega等从受铝胁迫
的小麦中分离获得成束蛋白的 cDNA部分序列；
随后，1998年，McCurdy和 Kim又从拟南芥中
分离得到拟南芥成束蛋白1 cDNA的全长序列，拟
南芥成束蛋白 1结构的分析表明，其与非植物的
成束蛋白不同之处在于拟南芥成束蛋白1的C末端
多了一段尾部序列，迄今这段序列的功能还不清
图 1 成束蛋白的结构
根据文献(Klein 等 2 00 4)改画。
植物生理学通讯 第 44卷 第 3期，2008年 6月390
楚(McCurdy等 1998)。
体外生化分析表明，原核表达的拟南芥成束
蛋白 1可以结合并交联花粉微丝，通常是 1:4 (mol
ATFIM1: mol G-actin)的比例结合肌动蛋白，表现
出稳定微丝的特性(Kovar等 2000)。以俄勒冈绿
488 (Oregon Green 488)荧光标记的重组拟南芥成
束蛋白1低浓度(10~30 µmol·L-1)注入到紫露草雄蕊
毛细胞中，发现它对微丝骨架的功能几乎没有影
响，激光共聚焦扫描显微镜下可观察到周质细密
的微丝骨架以及跨液泡的胞质束中较粗的微丝束
(Kovar等 2000)。采用GFP-FABD2融合蛋白可以
观察到拟南芥幼苗不同部位细胞中微丝骨架的分
布，如：伸长的下胚轴表皮细胞中纵向排列的粗
的微丝束和叶片表皮毛细胞中围绕核的明显的微丝
网络等(Voigt等 2005)，从而更加肯定成束蛋白在
植物细胞微丝骨架动态调控中起作用。
6 结语
与动物和酵母细胞相比，植物细胞的微丝骨
架具有独特的动力学特性，而这些特性是微丝骨
架发挥重要生物学功能的基础。微丝的动态特性
是严格受肌动蛋白结合蛋白的时空调控来实现的，
但各个肌动蛋白结合蛋白如何调控微丝动态以及不
同的肌动蛋白结合蛋白之间如何协作来完成调控却
知之甚少。因此，对已知的肌动蛋白结合蛋白进
行详细的功能分析，了解其调节微丝动态的分子
机制，无疑是今后一个非常重要的研究方向。
此外，植物体内每个肌动蛋白结合蛋白家族
都由多个成员组成，它们的分布具有组织和器官
特异性，不同的成员可能执行不同的功能。到目
前为止，肌动蛋白单体表面还存在一些位点尚未
发现与之结合的相关蛋白，这些位点可能受到某
些未知的肌动蛋白结合蛋白的调控，随着植物基
因组序列信息的不断丰富，陆续鉴定出新的具有
与肌动蛋白作用潜力的基因将是毫无疑问的，但
这些基因编码的蛋白质在体外如何调控肌动蛋白的
动态特性以及在体内如何参与微丝骨架的动态组
装，无疑是应该关注的问题。
总之，结合生物信息学、遗传学、分子生
物学等方法，采用基因克隆、植物体过量表达以
及干扰表达体系等突变体系统，新的肌动蛋白结
合蛋白将不断发现，从而为进一步揭示肌动蛋白
结合蛋白在植物细胞中的功能陆续提供新的线索和
依据。
参考文献
任海云, 易克喜, 荆艳萍(2000). 前纤维蛋白影响花粉肌动蛋白体
外聚合分析. 植物学报, 42 (5): 476~479
张成伟, 郭林林, 王秀兰, 张辉, 石海燕, 许文亮, 李学宝(2007). 4
个棉花 ADF基因的分子鉴定及其差异表达. 遗传学报, 34
(4): 347~354
Allwood EG, Anthony RG, Smertenko AP, Reichelt S, Drobak BK,
Doonan JH,Weeds AG, Hussey PJ (2002). Regulation of the
pollen-specific actin-depolymerizing factor LlADF1. Plant
Cell, 14: 2915~2927
Amann K, Pollard TD (2001). Direct real-time observation of
actin filament branching mediated by Arp2/3 complex using
total internal reflection fluorescence microscopy. Proc Natl
Acad Sci USA, 98: 15009~15013
Braun M, Baluska F, von Witsch M, Menzal D (1999). Redistribu-
t ion of a ctin, profil in a nd phospha tidylinositol -4 ,5 -
bisphosphate in growing and maturing root hairs. Planta,
209: 435~443
Carlier MF, Laurent V, Santolinin J, Melki R, Didry D, Xia GX,
Hong Y, Chua N-H, Pantaloni D (1997). Actin depolymer-
izing factor (ADF/cofilin) enhances the rate of filament
turnover: implication in actin-based motility. J Cell Biol, 136
(6): 1307~1323
Castresana J, Saraste M (1995). Does Vav bind to F-actin through
a CH domain? FEBS Lett, 374: 149~151
Chaudhry F, Guerin C, von Withsch M, Blanchoin L, Staiger CJ
(2007). Identification of Arabidopsis cylase-associated pro-
tein 1 as the first nucleotide exchange factor for plant actin.
Mol Biol Cell, 18: 3002~3014
Cheung AY, Wu HM (2004). Overexpression of an Arabidopsis
forming stimulates supernumerary actin cable formation from
pollen tube cell membrane. Plant Cell, 16 (1): 257~269
Cruz-Ortega R, Cushman JC, Ownby JD (1997). cDNA clones
encoding 1,3-β-glucanase and a fimbrin-like cytoskeletal
protein are induced by Al toxicity in wheat root. Plant
Physiol, 114: 1453~1460
Dong CH, Xia GX, Hong Y, Ramachandran S, Kost B, Chua NH
(2001). ADF proteins are involved in the control of flower-
ing and regulate F-actin organization, cell expansion, and
organ growth in Arabidopsis. Plant Cell, 13 (6): 1333~1346
Fedorov AA, Ball T, Mahoney NM, Valenta R, Almo SC (1997).
The molecular bassis for allergen cross-reactivity: crystal
structure and IgE-epitope mapping of birch pollen profilin.
Structure, 5: 33~45
Gibbon BN, Kovar DR, Staiger CJ (1999). Latrunculin B has
different effects on pollen germination and tube growth.
Plant Cell, 11: 2349~2363
Higgs HN, Pollard TD (2001). Regulation of actin filament
network formation through ARP2/3 complex: activation by
a diverse array of proteins. Annu Rev Biochem, 70: 649~676
Hussey PJ, Yuan M, Calder G, Khan S, Lloyd CW (1998).
Microinjection of pollen-specific actin-depolymerizing
factor, ZmADF1, reorientates F-actin strands in Trades-
植物生理学通讯 第 44卷 第 3期，2008年 6月 391
cantia stamen hair cells. Plant J, 14 (3): 353~357
Ingouff M, Fitz Gerald JN, Guerin C, Robert H, Sorensen MB, Van
Damme D, Geelen D, Blanchoin L, Berger F (2005). Plant
forming AtFH5 is an evolutionarily conserved actin nucleator
involved in cytokinesis. Nat Cell Biol, 7: 374~380
Karpova TS, Tatchell K, Copper JA (1995). Actin filaments in
yeast are unstable in the absence of the capping protein or
fimbrin. J Cell Biol, 131: 1483~1493
Klein MG, Shi WX, Ramagopal U, Tseng Y, Wirtz D, Kovar DR,
Sta iger CJ, Almo1 SC (2004 ). Structu re of the actin
crosslinking core of fimbrin. Structure, 12: 999~1013
Kovar DR, Drobak BK, Staiger CJ (2000). Maize profilin isoforms
are functionally distinct. Plant Cell, 12: 583~598
Li S, Blanchoin L, Yang ZB, Lord EM (2003). The putative
Arabidopsis Arp2/3 complex controls leaf cell morphogenesis.
Plant Physiol, 132: 2034~2044
Mathur J, Mathur N, Kernebeck B, Hulskamp M (2003). Mutations
in actin-related proteins 2 and 3 affect cell shape develop-
ment in Arabidopsis. Plant Cell, 15: 1632~1645
McCurdy DW, Kim M (1998). Molecular cloning of a novel
fimbrin-like cDNA from Arabidopsis thaliana . Plant Mol
Biol, 36: 23~31
Snowman BN, Kovar DR, Shevchenko G, Frank-Tong VE, Staiger
CJ (2002). Signal-mediated depolymerization of actin in
pollen during the self-incompatibility response. Plant Cell,
14: 2613~2626
Staiger CJ, Yuan M, Valenta R, Shaw PJ, Warn RM, Lloyd CW
(1994). Microinjected profilin affects cytoplasmic streaming
in plant cells by rapidly depolymerizing actin microfilaments.
Curr Biol, 4 (3): 215~219
Todderud G, Wahl ML, Rhee SG, Carpenter G (1990). Stimulation
of phospholipase C-γ 1 membrane association by epidermal
growth factor. Science, 249: 296~298
Uhrig J, Mutondo M, Zimmermann I, Deeks MJ, Machesky LM,
Thomas P, Uhrig S, Rambke C, Hussey PJ, Hulskamp M
(2007). The role of Arabidopsis SCAR genes in ARP2-
ARP3-independent cell morphogenesis. Development, 134:
967~977
Valenta R, Duchene M, Pettenburger K, Sillaber C, Valent P,
Bettelheim P, Breitenbach M, Rumpold H, Kraft D, Scheiner
O (1991). Identification of profilin as a novel pollen allergen:
IgE autoreactivity in sensitized individuals. Science, 253:
557~560
Valenta R, Ferreira F, Grote M, Swoboda I, Vrtala S, Duchene M,
Deviller P, Meagher RB, Mckinney E, Heberle-Bors R et al
(1993). Identification of profilin as an actin-binding pro-
tein in higher plants. J Biol Chem, 268: 22777~22781
Voigt B, Timmers ACJ, Samaj J, Muller J, Baluska F, Menzel D
(2005). GFP-FABD2 fusion construct allows in vivo visual-
ization of the dynamic actin cytoskeleton in all cells of
Arabidopsis seedlings. Eur J Cell Biol, 84: 595~608
Wang HY, Yu Y, Chen Z-L, Xia G-X (2005). Functional charac-
terization of Gossypium hirsutum profilin 1 gene (GhPFN1)
in tobacco suspension cells. Planta, 222: 594~603
Yi K, Guo C, Chen D, Zhao B,Yang B, Ren H (2005). Cloning and
functional characterization of a formin-like protein (AtFH8)
from Arabidopsis. Plant Physiol, 138: 1071~1082
Zigmond SH (2004). Formin-induced nucleation of actin filaments.
Curr Opin Cell Biol, 16: 99~105