全 文 ：植物生理学通讯 第41卷 第5期，2005年10月 691
植物中的磷脂酶D
张充 蒋继志* 廖祥儒 彭亮 安秀娟 杨磊
河北大学生命科学学院，河北保定071002
Phospholipase D in Plants
ZHANG Chong, JIANG Ji-Zhi*, LIAO Xiang-Ru, PENG Liang, AN Xiu-Juan, YANG Lei
College of Life Sciences, Hebei University, Baoding, Hebei, 071002, China
提要 介绍了植物磷脂酶Ｄ(PLD)的生化性质、克隆、基因组结构、氨基酸序列结构、活性调控、信号转导和细胞生理功
能的研究进展。
关键词 植物；磷脂酶 D　
收稿 2005-03-02 修定 　2005-08-04
资助 河北省自然科学基金项目(300081)和河北省省级重点学
科生物工程项目。
*通讯作者(E-mail: jiangjizhi@yahoo.com, Tel: 0312-
5079364)。
在已经发现的磷脂酶(phospholipase)中，根
据它们水解磷脂分子的作用部位不同，可划分为
4 种类型，即 A1、A2、C 和 D (PLA1、PLA2、
PLC和PLD)。PLD (phospholipase D)即磷脂酰胆
碱磷脂水解酶(EC 3.1.4.4)，催化磷酸二脂酯键和
碱基交换反应，广泛存在于各种植物体中[ 1 ]。
1994 年，Wang 等[2]从蓖麻豆胚乳中分离提纯到
PLD，并以其为寡聚核苷酸探针首次用反转录技
术，经 PCR 克隆了 cDNA。之后，多种植物 PLD
cDNA 均克隆成功。植物 PLD 由复杂的基因家族
编码。在拟南芥中发现 7 条编码 PLD 基因，位于
不同的染色体上[3]，而且不同植物中 PLD 编码基
因组成结构也有所差异[ 4 ]。植物生长发育过程
中，PLD mRNA 表达量存在差异，且受植物激素
的影响[4,5]。氨基酸一级结构含有HKD基序、Ca2+/
磷脂结合C2区域、多磷脂酰肌醇(polyphospha-
tidylinositol phosphate, PIP2)结合基序、前导肽、
修饰位点[3]。Ca2+、多磷酸肌醇等因子可调节PLD
活性[6~10]。植物 PLD 通过其信号转导途径，在细
胞抗逆境、质膜重塑与增殖以及植物激素反应等
生理过程中起作用[3]。
1 生化性质
植物PLD 催化水解磷脂分子中的磷酸和有机
碱(如胆碱、乙醇胺)羟基成酯的键，水解产物为
磷脂酸和有机碱。除水解作用外，植物 PLD 还能
催化各种含羟基的化合物结合到磷脂的碱基上，
形成新的磷脂，这一特性称为PLD磷脂转移特性[2]。
其反应式如下：
植物 P L D 广泛作用于许多磷脂和磷脂衍生
物，对构成酯的碱基部分没有绝对的特异性要
求。从植物中提纯的 PLDa 能催化水解磷脂酰胆
碱(phosphatidylcholine, PC)、磷脂酰乙醇胺(phos-
phatidylethanolamine, PE)、磷脂酰甘油(phosphati-
植物生理学通讯 第41卷 第5期，2005年10月692
dylglycerol, PG); PLDb和PLDg也能催化水解PC、
PE、P G，但是与 PLDa 反应条件不同。磷脂转
移反应中，磷脂酰基受体包括水、甲醇、乙醇、
乙醇胺、甘油、丝氨酸、溶血磷脂(lysophospho-
lipids)等。其中，醇类受体要比水和羟酸(如柠檬
酸)类受体的转化率高。研究醇类的结果表明，当
醇浓度小于0.04 mol·L-1时，各种醇对PLD无抑制
作用。在同一浓度下，以各种醇类为底物的转化
效率大小依次为：伯醇>仲醇>叔醇，一元醇>二
元醇>三元醇[1]。
已从多种植物中提纯了 PLD。多数植物 PLD
的最适pH值为酸性，且有时取决于Ca2+ 浓度，等
电点范围为4.2~5.0，分子量为75~200 kD。有机
溶剂和去污剂可刺激PLD 活性，例如乙醚和SDS。
PLD离体试验中所需最适Ca2+的浓度相比生理状态
下要高得多，为10~100 mmol·L-1，但拟南芥中
PLDb 所需的 Ca2+ 浓度只有亚微摩尔数量级[1]。
2 克隆
1994年，Wang等[2]从蓖麻豆胚乳中分离提纯
了 PLD，并测定它的 N 末端氨基酸序列。他们还
以其为寡聚核苷酸探针首次采用反转录技术，经
P C R 克隆出了 c D N A ，核苷酸序列为一个包含
2 426个碱基对的开放阅读框，转入大肠杆菌中可
得到表达，编码出 92.4 kD、808 个氨基酸的功
能性 PLD，具有水解酶和转移酶活性(表 1)。随
后，从拟南芥中克隆出3种表达序列标签(express-
ed sequence tag, EST)。核酸序列分析表明，其
中 1 条 EST 与克隆的蓖麻豆 PLD 有 70% 同源性，
另外 2 条有 40% 同源性。根据从拟南芥中 cDNA
克隆的先后顺序，依次命名为 P L D a、P L D b、
P L D g [ 4 ]。之后，从拟南芥中克隆出了第 4 条
cDNA，与 PLDg 具有高度同源性，命名为 PLDg2。
与 PLDb 相比，PLDa 和两种 PLDg 有更高的同源
性，其氨基酸序列有 65% 的同源性，而与 PLDb
仅有 4 0 % 的同源性。
3 PLD基因家族结构
植物PLD 由复杂的基因家族编码。在拟南芥
PLD 基因研究中，已测定出 7 条编码 PLD 的基因
(图1)，其中4条位于染色体IV，2条位于染色体
II，1 条位于染色体 III。PLDa 基因位于染色体
III，PLDb 基因位于染色体II，PLDg 和PLDg2 基
因位于染色体IV。PLDg 基因簇中发现的第3种编
码PLD 基因，命名为PLDg3。染色体IV和 II 上的
另外两条编码PLD 基因标记为PLDd1 和 PLDd2[3]。
最先从蓖麻中分离出的 PLD 基因含有 4 个外
显子和3个内含子[5]。拟南芥PLDa以及水稻PLD1
表1 一部分已克隆的植物PLD cDNA及性质[11]
基因 来源 cDNA及编码蛋白的特征
PL Da 拟南芥 2 806 bp，809 个氨基酸，91.8 kD
P L D b 拟南芥 3 309 bp，968 个氨基酸，10.9 kD
P L D g 拟南芥 3 224 bp，855 个氨基酸，95.5 kD
P L D 水稻 3 040 bp，812 个氨基酸，82.0 kD
P L D 玉米 2 804 bp，812 个氨基酸，82.0 kD
P L D 蓖麻 2 834 bp，808 个氨基酸，92.4 kD
图1 拟南芥PLD基因家族结构及其在染色体定位[3]
植物生理学通讯 第41卷 第5期，2005年10月 693
与蓖麻豆PLD 有相同的基因结构[12]。基因结构的
保守性暗示不同种类植物 PLD 可能来源于同一祖
先。拟南芥PLDb 和3种 PLDg 基因分别含有10个
外显子。染色体IV 上的 PLDgs 基因内含子、外显
子间隔距离及基因片段长度相似，而与PLDb 基因
明显不同。PLDg1、PLDg2 和 PLDg3 分别长约3 585、
3 698、3 730 bp，PLDg2 与 PLD 3 间隔 750 bp，
PLDg3 与 PLDg1 间隔 2 124 bp。PLD d 基因均含有
1 1 个外显子，并且结构相同。
4 基因表达
4.1 生长发育过程中mRNA水平的变化 通过RNA
印记法检测技术，发现 PLDa mRNA 在代谢水平
旺盛的发育组织中含量丰富，而在成熟组织中则
大为减少，在水稻、茴芹(Pimpinella brachy-
carpa)和大豆中PLDa mRNA在种子萌发期表达量
增加[3]。mRNA 转录水平的变化是其发育过程中
启动子活性变化的结果。拟南芥中 P L D a 、
PLDb、PLDg 可重叠表达，但在同一组织中三者
的表达量均不同[4]。PLDa mRNA 在根、茎、花
组织中含量最高，叶、苗、果组织中含量次之，
而在干燥的种子中几乎没有。PLDg mRNA 在根、
花组织中含量较高，果实中次之。PLDb mRNA
总体水平比 PLDa 或 PLD g mRNA 低，但其在发
育过程中的转录调节不同，某些组织中转录水平
高，果实、花、叶中的 PLDb mRNA 含量比 PLDa
和 PLDg mRNA 高得多[4]。
4.2 植物激素对PLD基因表达的影响 一些植物激
素可以调节 PLD 启动子活性，从而影响 PLD 基因
表达[5]。烟草幼苗以植物激素处理后，如 ABA 可
提高叶肉细胞和根部分支交叉区域 PLD 启动子活
性；呋喃甲基腺嘌呤和赤霉酸则抑制叶中和分生
组织中 PLD 启动子活性。拟南芥叶片以 ABA 和乙
烯处理后，其 PLDa RNA、蛋白和活性水平均有
提高[3]。
5 PLD 氨基酸序列结构
5.1 HKD基序 真核生物中PLD氨基酸序列均包
含 2 个“Hx K x x x D”基序，即“组氨酸 x 赖氨
酸 x x x 天门冬氨酸”基序，分别称为 H K D 1 和
HKD2 (图 2)。植物中 HKD1 和 HKD2 两个基序相
距约320 个氨基酸[13,14]。HKD 基序是催化水解的
活性部位，PLD 以保守的组氨酸残基对底物进行
亲和攻击，通过两步乒乓反应机制，水解断裂P—
O 键[13]。H、K、D 残基在 PLD 活性中的作用已
在酵母 PLD 特异位点诱变实验中得到证明，改变
其中任何一个残基都会导致 PLD 活性的丧失[13]。
5.2 Ca2+/磷脂结合C2区域 所有植物PLD的N末
端均含有C2区域(图2)，该结构区域大概含有130
个氨基酸残基，是 Ca2+、磷脂以及其它效应物结
合的区域[11]。采用X-衍射和核磁共振技术研究发
现，C2 区域由 8个 b 折叠组成三明治式结构，每
个 b 折叠由 4~5 个氨基酸残基组成[14]。Ca2+ 可与
C2区域内几个保守的酸性氨基酸残基结合，定位
于一个双向环状结构内。PLDb 与 PLDg 的 C2 区
域内分别具有4~5个结合Ca2+的保守的酸性氨基酸
残基，而PLDa 的C2 区域内有 2个结合位点(xx)
分别被带正电荷和中性电荷的氨基酸所取代，改
变了PLDa 与Ca2+ 结合的专一性[11]。因此，C2 区
域的不同，可能是 PLDa 与 PLDb 和 PLDg 生化特
征不同的结构基础。
5.3 PIP2结合基序 在拟南芥PLDb中发现，位于
C末端第2个 HKD基序附近含有1个“RxxxxKxRR”
和 1 个“RKxRxxxxR”基序，这两个基序与 PIP2
联结有关[16](图 2)。不仅 PLDb 和 PLDg 活化时需
要 PIP2，Ca2+ 浓度低时 PLDa 也可为 PIP2 激活。
实验证明，PLDa、b、g 都是选择性地与 PIP2 结
合。PLDg 中的上述 2 个基序氨基酸残基与 PLDb
有较高同源性，而 P L D a 中的序列同源性则较
低，一些残基为酸性氨基酸代替[4]。三者在 PIP2
结合区域上的不同导致与 PIP 2 的结合能力有差
异，这也是 PIP 2 进行活性调节的基础。
图2 PLD氨基酸序列结构[15]
植物生理学通讯 第41卷 第5期，2005年10月694
5.4 前导肽 根据测定纯化的PLD的N末端氨基酸
序列，人们推测 P L D a 含有一段前导肽序列。
Wang 等[2]的研究表明，蓖麻PLD 的 N 末端前有一
段30个氨基酸的前导肽。在水稻和甘蓝PLD中也
分别含有 46 和 35 个氨基酸的前导肽序列。前导
肽在成熟过程中可能被去除，其功能尚不清楚。
而 PLDb 和 PLDg 中是否含有前导肽也未确定。
5.5 修饰位点 序列分析表明，PLD一级结构中有
多个位点能够发生蛋白修饰作用，包括糖基化、
磷酸化和酰基化。拟南芥 P L D a、b、g 分别含
有 1、4、5 个糖基化位点。大豆 PLD 能与半刀
豆素 A 相互作用，半刀豆素 A 是一种血细胞凝集
素，是多聚糖抗体，可特异吸附糖蛋白，这暗
示大豆 PLD 具有糖基化位点[5]。磷酸化位点可通
过依赖钙调蛋白激酶、蛋白激酶 C 和酪氨酸激酶
修饰。磷酸化修饰作用在哺乳动物 PLD 中已经得
到证实，而在植物 P L D 中还没有找到直接的证
据。PLD g N 末端含有一个十四烷基化保守序列
“MGx x x S”，被认为是豆蔻酸化位点[1](图 2 )。
豆寇酸盐具有疏水性质，可使酶蛋白能够与膜脂
联结；另一方面，蛋白质的豆蔻酸化作用对其结
构稳定和调节与目的蛋白的相互作用非常重要[3]。
6 活性调控
6.1 Ca2+调控 Ca2+是植物PLD重要的活性调节因
子，大多数植物 PLD 为 Ca 2+ 依赖型，对 Ca2+ 浓
度需求也不同。拟南芥中 3 种 PLD 同工酶在不同
Ca2+ 浓度下的活性不同，PLDa 活性激活所需要的
C a 2 + 浓度达到毫摩尔水平，而在相同条件下
PLDb、PLDg 活性则受抑制。PLDb 对 Ca2+ 的依
赖性与 PLDg 相似，缺 Ca2+ 不表现活性，最大活
性的Ca2+ 浓度为 50 mmol·L-1，毫摩尔浓度下活性
受抑[7](图 3)。实验表明Ca2+ 调节 PLDa 活性与pH
值有关。pH 4.5~5.5 条件下，PLDa 达到最大活
性时需要微摩尔浓度的Ca2+；pH 6.0 以上时，活
性达到最大值时则需要毫摩尔浓度的 C a 2 + 。
PLDb、PLDg 对 pH 值不敏感，pH 6.0~7.5 下均
表现活性，最适 pH 为 7.0[6]。
Ca2+ 调节 PLD 活性可能通过多种途径。其中
一种可以通过与 PLD 分子之间联结，改变酶分子
构象，使 PLD 易于与质膜联结或易于与底物进行
催化反应。另外，Ca2+ 可以根据质膜的电荷和形
状选择 PL D 膜定位点。序列分析表明，PL D 分
子至少含有1个Ca2+联结位点，即N末端C2区域。
Ca2+ 与 C2 区域联结后折叠，并且这种联结可促进
酶分子与质膜联结[8]。
植物细胞质中Ca2+浓度在nmol·L-1数量级，而
在细胞器内，如内质网、液泡内 Ca2+ 浓度可达到
100 mmol·L-1 以上。在外界环境刺激下，如机械
损伤、热、冷和渗透胁迫，植物细胞内 Ca 2+ 浓
度便处于一种动态平衡状态，促进 PLD 与质膜联
结，活性也随之变化，进而发挥其功能[9 ]。
6.2 PIP2调节 PIP2是调节PLD活性的另一个重要
因子。PLDb、PLD g 对 PIP 2 具有依赖性，PIP 2
或磷酸肌醇(phosphatidylinositol phosphate, PIP)不
能为磷脂酸(phosphatidic acid, PA)、PE、PG、
磷脂酰肌醇磷酸(phosphatidylinositol, PI)或磷脂酰
丝氨酸(phosphatidylserine, PS)取代[3]。研究发现，
以 PC-PE-PIP 为底物时，PIP2 作为 PLDb 活性激
活剂的最低浓度为0.1% (摩尔百分数)，最大活性
需PIP2 为 7.9%。PLDa 在Ca2＋离子浓度达到或接
近最适水平时，其活性不依赖 PIP2，但在非最适
水平(mmol·L-1)时，PIP2 对其活性有激活作用。
PLDa 在 PIP2 浓度达到 20% 前，活性随浓度增加
升高；PLDb、PLD g 则在 PIP 2 浓度超过 8% 时，
活性受抑制[15]。
PIP2与PLD分子联结可能是其活性激活和/或
与质膜联结的必要步骤。PLD 与 PIP2 之间的亲和
图3 Ca2+ 浓度对 PLDa、b、g 活性的影响[7]
反应条件为：pH 7.0，底物(0.4 mmol·L-1)含有87%(摩尔
百分数) PE、5.1% PC、7.9% PIP2。
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力依序为 PLDb>PLDg>PLDa[15]。PLD 与 PIP2 联
结需在Ca2+浓度低于100 mmol·L-1时发生，这可能
是由于Ca2+ 和 PIP2 竞争联结位点所致。目前，已
发现植物PLD 中含有 2个 PIP2 联结位点。一个是
位于第 2 个 H K D 基序附近的 P I P 2 联结基序，
(R/K)xxxx(R/K)x(R/K)(R/K)[16]。PLDb 含有该基
序；PLD g 含有其中 3/4 精氨酸或赖氨酸残基；
PLDa 中则有2个氨基酸残基发生改变，因而其与
PIP2 的亲和力降低。另外一个结合位点是 C2 区
域。在高浓度Ca2+ 下，PLDa 无需PIP2 激活，Ca2+
可以调整其构象，使其适于与底物结合，并联结
至膜；而在低浓度Ca2+ 下，带有负电荷的PIP2 通
过与 C2 区域内带正电荷的 R、K 残基相互吸引作
用，增加 PLDa 与底物亲合的能力[4,9,14]。PLDb、
PLDg 对 PIP2 的需求则与 Ca2+ 浓度无关，这暗示
PLDa对PIP2的需求只是改变与底物的亲和力，而
PLDb、PLD g 还与催化反应激活有关[17]。
植物体内PIP2分布不均匀，以质膜中含量最
高。PIP2 对 PLDb、PLDg、PLDa 活性调节作用
在质膜发生，因此与质膜PIP2 的含量变化决定了
活性的变化。质膜 PIP2 含量又与自由 PIP2 有关。
自由PIP2 处于动态平衡状态，外界环境变化可导
致自由PIP2 含量发生变化，进而引起信号级联反
应的发生[18]。
6.3 其它活性调节因子 在对PLDa、b、g 进行底
物特异性实验过程中发现，PLDb、g 活性激发需
要底物中含有 PE。PE 是非片状结构的脂质，易
于形成一种“headgroup”倒转的六角相构象[19]。
而倒转的六角相结构被认为是不易存在于生物膜中
的，因此遂认为，非片状脂质是通过改变质膜弯
曲率对质膜产生影响的，并进而导致膜联结 PLD
与底物的亲和力的变化[19]。另外，三聚体G蛋白
也可调控植物 PLD 活性；新霉素可抑制 PLDb 和
PLDg 的活性；0.1% 的正丁醇可抑制 PLDa、PLDb
和 PLDg 的活性[3]。
7 PLD信号转导及其在细胞生理活动中的作用
7.1 信号转导作用 PLD酶水解磷脂生成PA和1
个自由“headgroup”(如胆碱)[7]。PA 是细胞内信
息传递的第二信号分子，有很多作用(图 4)。PA
可以激活蛋白激酶K(protein kinase，PRK)系列中
的Ca2+依赖性和非依赖性激酶(如protein kinase C,
PKC)、细胞分裂激活蛋白激酶、PIP-5激酶、PLC
和 PLA2 等。PA 还可作为中间体参与脂类合成，
如二酰基甘油(diacylglycerol, DAG)、溶血磷脂酸
(lysoPA)的游离脂肪酸的合成等。PA与其特异性
蛋白结合可以介导 NADPH 氧化酶的活化。PA 还
是某些油脂生物合成的中心前体，因此它可以改
变膜的成分。如 PA 可以去磷酸化形成 DAG 和自
图4 植物PLD激活和信号转导机制[20]
植物生理学通讯 第41卷 第5期，2005年10月696
由脂肪酸(free fat acid, FFA)，也可通过乙酰水解
酶或 PLA 形成 lysoPA。“headgroup”组分也有
调节作用，与其有关的N-乙酰乙醇胺(N-aceayl-
ethanolamine, NAE)与病原体入侵植物时的最初激
发过程有关。“headgroup”也可与不同区域内
的酰基形成新的磷脂，或与同一区域内的不同酰
基反应，这一过程可以改变膜脂组成。
7.2 在细胞生理活动中的作用
7.2.1 介导植物激素的生理活动 PLD与种子萌发
有关[20]。在蓖麻、水稻和大豆种子发芽以及秧苗
期，其 PLD 活力明显增高，而在干瘪水稻种子中
无 PLD 表达。脱落酸(ABA)和赤霉素(GA)在种子
休眠和萌发过程中是一对互为拮抗的调控因子，
谷物中 GA 可提高淀粉酶的合成和分泌，将淀粉
转化为萌发所需的能量，而 A B A 抑制此酶的分
泌，推迟种子萌发。PLD 酶解产物 PA 加入到大
麦胚乳中会产生类似 ABA 对 GA 反应那样的抑制，
并激发 ABA 诱导的基因表达，这提示 PLD 可能与
控制种子萌发中信号介导有关系。
PLD 在植物衰老过程中起作用[21]。将 ABA 注
入离体的 PLD 功能缺失植株的叶中后，叶衰老明
显滞后，具体表现为叶黄化延迟，并仍保持较高
的叶绿素含量和光合活性，磷脂含量无明显下降
等。未作 ABA 处理的 PLD 功能缺失植株与非功能
缺失植株的离体叶片在衰老进程上无明显差别，
且二者的生长发育也没有明显差异。因此可以认
为，PLD 并非直接促进植物衰老，而是在植物激
素导致的衰老过程中起介导作用。
ABA 通过影响调节气孔保卫细胞膨压的因子
而调节气孔的开闭[22]。ABA能够活化非选择性Ca2+
通道，使细胞膜去极化，从而增加 K + 引起的气
孔关闭；同时，AB A 使 K + 进入通道失活，而激
活 K + 流出通道，便进一步增进气孔关闭。研究
A B A 如何调节离子通道活性变化的结果表明，
PLD 介导了 ABA 对离子通道的影响[22]。用 PA 处
理保卫细胞抑制Ｋ+内流，可诱导气孔关闭并抑制
气孔开放。用PLD转磷酰基竞争性抑制剂1-丁醇
处理细胞时，ABA 不能诱导 PA 的产生，可部分
削弱 ABA 对气孔打开的抑制以及对气孔关闭的诱
导。这一现象提示，在保卫细胞中 A B A 可活化
PLD 而产生 PA，PA 再进一步与 ABA 诱导的细胞
反应发生联系。
7.2.2 抗逆反应 在众多胁迫条件(如病原体侵入、
辐射、创伤等)下，植物 PLD 调节的生理活动都
显著增强。如水稻抗病性植株在受到一种特异病
原体侵染后，PLD 基因表达量增高，而易感病的
植株则无增加现象[23 ]。荧光抗体标记的结果显
示，随着病原体的侵入，抗性植株 PLD 逐渐聚集
于质膜上病原体的侵入位点，而易感病的植株则
均匀分布。这暗示 PLD 表达量与质膜上分布变化
的差异可能是植株抗病性有异的原因。
又如 g 射线作用下，花椰菜花瓣组织中积累
PA 和氧化脂质[24]。PLD ® PA 磷脂酶 ® 酰基水
解酶是分解自由脂肪酸的主要途径，自由脂肪酸
和氧化脂质如茉莉酮酸(jasmonic acid, JA)有调节
细胞防御辐射胁迫的功能。番茄在 UV- 射线辐射
下，PLD 介导的 JA 合成途径，可激活防御和修
复基因功能。机械创伤作用下，植物体内 PA 含
量迅速增加2~4 倍[25]。自由胆碱水平提高而磷酸
胆碱水平无明显变化，暗示 PA 含量提高是由于
PLD 活性的提高，而非 PLC 或 DAG 激酶引起。其
机制是 PLD 活性激活后，PLD 介导的信号转导激
活亚麻酸积累，于是 JA 合成，进而激活防御基
因的表达。
7.2.3 膜脂重塑与增殖 植物细胞的许多生理功能
与膜脂组成有关。P A 是调节甘油脂，如磷脂、
糖脂类、甘油三脂的中心物质[26]，PLD 水解磷脂
后释放的PA 和“headgroup”是合成甘油脂的底
物。甘油脂合成的变化，可引起生长 / 分化 / 防
御应急反应过程中质膜组成发生变化。在新生和
生长的组织内，如出芽分生组织、下胚轴和腋芽
中，PLD 基因高效表达。PLD 在细胞生长增殖过
程中起促进有丝分裂信号的作用，并为膜脂合成
和重塑提供中间体。
此外，PLD 在高尔基体中的新生小泡释放、
胞吞和胞吐以及细胞极性分化等植物生理过程中也
有作用[3]。
8 结束语
自1947年Hanahan和Chaikoff[27]在胡萝卜中
首次发现磷脂酶 D 以来，人们相继在多种植物中
获得提纯。同时，有关 P L D 的生化性质、基因
结构、一级结构的研究也有了很大突破[1~3]。用
植物生理学通讯 第41卷 第5期，2005年10月 697
从蓖麻、烟草、拟南芥等中克隆得到的 P L D
cDNA 已成功地获得蓖麻、烟草和拟南芥的转化
植株，从而获得了许多具有特殊性状的植株及其
后代。这类转化植株与野生型相比，均明显提高
抗冻性、耐盐能力、种子萌发和幼苗生长速度，
衰老过程延缓[14]。这些结果表明 PLD 在植物细胞
生理过程中是重要的，给植物育种开拓了良好的
前景。另外，由于它在多种代谢途径中有调控作
用[20~26]，因而，近年来其与信号转导已成为研究
的热点。随着研究的进一步深入，PLD 的功能和
其参与信号转导的研究将会有新的突破。
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