全 文 ：植物生理学通讯 第 43卷 第 2期，2007年 4月 363
核酮糖 -1,5-二磷酸羧化酶 /加氧酶(Rubisco)
梅杨，李海蓝，谢晋，罗红艺 *
华中师范大学生命科学学院，武汉 430079
Ribulose-1,5-bisphosphate Carboxylase/oxygenase (Rubisco)
MEI Yang, LI Hai-Lan, XIE Jin, LUO Hong-Yi*
College of Life Sciences, Central China Normal University, Wuhan 430079, China
提要：文章就核酮糖 -1,5-二磷酸羧化酶 /加氧酶(Rubisco)的分布、结构、性质、分类与功能的研究进展作了介绍。
关键词：核酮糖 -1,5-二磷酸羧化酶 /加氧酶(Rubisco) ；Rubisco类似蛋白(RLP) ；羧化 /氧化值；热稳定性；分类
收稿 2006-11-20 修定　 2007-03-12
资助　 华中师范大学精品课程建设项目。
* 通讯作者(E-m a i l：lhyh zsd@ya h oo.com .cn；T e l：
0 27 -6 78 6 19 7 8)。
核酮糖-1,5-二磷酸羧化酶/加氧酶(ribulose-1,5-
bisphosphate carboxylase/oxygenase, Rubisco)是植
物光合作用过程中固定 CO2的关键酶，同时也参
与植物的光呼吸代谢途径，消耗植物光合作用合
成的有机物，由此造成的净光合效率损失高达
50% (Lundqvist和 Schneider 1991；熊晓然等
2003；Ashida等 2005)。因此，研究 Rubisco对
提高植物的光合作用效率有重要意义。自从 1953
年Calvin等在研究光合碳循环过程中证实其存在至
今，有关 Rubisco的一系列问题不断得到阐明，
人们对其性质、结构、类型和功能等诸多方面有
了更深入的了解，这方面的研究已取得了较大进
展，本文就此作介绍。
1 Rubisco的分布与定位
Rubisco广泛分布于具光合功能的细胞器中。
它是一个含量很丰富的酶，据估计全世界Rubisco
的量约有 4×107吨。Rubisco在C3植物中主要定位
于叶肉细胞叶绿体间质中，在基粒片层上也有少
量分布；在C4植物中则定位于维管束鞘细胞中的
叶绿体间质内。低等藻类的Rubisco主要定位在淀
粉核上。 许多化能自养细菌和蓝藻中存在多角形
细胞内含物，其中含有大量的羧化酶，称之为羧
基化小体。羧基化小体最初是从氧化硫细菌中分
离出来的，并且含有大量的 Rubisco。有研究表
明，羧基化小体是原核生物体内储存Rubisco的重
要场所，能够协助Rubisco在低浓度的CO2条件下
完成羧化。那不勒斯硫杆菌( T h i o b a c i l l u s
neapolitanus)的 Rubisco缺陷菌株无羧基化小体的
形成，且必须在高浓度的CO2下才能生长(Baker等
1998)。海洋氢弧菌(Hydrogenovibrio marinus) MH-
110在CO2浓度低于0.15%时就会形成羧基化小体
(Yoshizawa等 2004)。
2 Rubisco的结构
采用X射线晶体衍射技术，人们解析了不同
来源的 Rubisco的晶体结构，包括烟草(Nicotiana
tabacum)、菠菜(Spinacia oleracea)、深红红螺菌
(Rhodospirillum rubrum)、莱茵衣藻(Chlamydomonas
reinhardtii)、蓝藻聚球藻(Synechococcus PCC
6301)、喜温红藻(Galdieria partite)、绿色硫细菌
(chlorobium tepidum)、超耐热原始菌(Tk 菌,
Thermococcus kodakaraensis KOD1)等(Kitano等
2001；Parry等 2003；Li等 2005)。Rubisco一
般由多个大亚基(LSU)和小亚基(SSU)组成，其中
大亚基的分子量为 50~55 kDa，小亚基为 12~18
kDa (Ashida等 2005)。大亚基具有催化功能，小
亚基仅具有调节作用。
迄今的研究认为，Rubisco的大亚基由N、C
两个结构域组成。N结构域从N末端开始，包括
137个氨基酸，其中含有 5股 β折叠。C结构域
中含有丰富的 α螺旋，其中以 α/β桶状结构域(α/
β barrel domain)最引人注目。它包括 8个 α螺旋
和 8个 β折叠，彼此连接成 8个环。一个大亚基
专题介绍 Special Topics
植物生理学通讯 第 43卷 第 2期，2007年 4月364
的羧基末端为另一个大亚基氨基末端部分覆盖，
形成漏滴状的活性中心，Mg2+参与其中。Mg2+与
亚基中的 3个氨基酸残基所含有的氧原子发生作
用，它们分别是氨甲酰化的Lys191、侧链Asp193和
Glu194 (Lundqvist和 Schneider 1991)。C端结构域
同时含有一个特征性的突环(Loop6)。Loop6影响
酶与气体分子(包括 CO2和O2)的亲和性，一系列
发生在环内的突变均能影响酶的羧化 /氧化值(Ω
值) ；在形成烯醇化中间产物的过程中，Loop6也
起关键性的作用(Parry等 2003)。Loop6同时还影
响酶活性状态的形成与维持。活性中心的模拟分
析表明，Rubisco是否处于活性状态与活性中心
(Lys175、Lys201)和 Loop6 (Lys334)的 3个 Lys残基密
切相关(熊晓然等 2003)。
小亚基远离活性中心，其含有 4个反向平行
的 β折叠和 2个 α螺旋，β折叠和 α螺旋的核心
含有疏水的氨基酸残基及与大小亚基相互作用有关
的保守氨基酸残基。小亚基能促进CO2与Mg2+对
酶的活化，维持和稳定酶的活化构象。Spreitzer
(2003)认为，小亚基可能在进化过程中扮演聚集
大亚基活性位点的角色，小亚基可能有更多特异
性功能。
3 Rubisco的类型
根据Rubisco大亚基氨基酸序列同源性及空间
结构的相似性，可以将其分为 4 类，即 I、I I、
III、IV型(表 1)。I型主要存在于能够进行光合
作用的有机体内，如高等植物、真核藻类、蓝
藻、光能及化能自养细菌及其它一些原核生物，
它由 8个大亚基和 8个小亚基组成，呈 L8S8的结
构。Tabita (1995)分析不同的 I型 Rubisco结构后，
又将其分为 “Green-like”和 “Red-like” 2类，并进
一步将其划分为 A、B、C及 D 4个亚类。II型
Rubisco由 2~8个大亚基组成，呈 L2n的结构，其
分子量为 110~450 kDa，主要存在于一些光能及
化 能 合 成 细 菌 、 海 产 甲 藻 如 共 生 甲 藻
(Symbiodinium Spp.)、膝钩藻(Gonyaulax polyedra)
等中(Rowan等 1996；Nassoury等 2001)。尽管 I
型与 II型 Rubisco在活性位点上的氨基酸残基高
度保守，但 II型与 I型的大亚基的同源性仍很低，
仅为 28% (Kitano等 2001；Liao等 2004)。III型
也仅由大亚基组成，呈 LX结构，存在于某些嗜
热古生菌如 Tk菌、詹氏甲烷球菌等中(Klenk等
1997；Watson和 Tabita 1999；Kitano等 2001)。
有人研究 Tk-Rubisco的结果表明，它是由大亚基组
表 1 不同来源的Rubisco及其羧化 /氧化值、结构和功能
类型 Rubisco的来源 羧化 /氧化值 结构 功能 参考文献
Ⅰ 海洋氢弧菌(Hydrogenovibrio marinus) 2 5 L8S8 卡尔文循环 吕红等 2003；Yoshizawa等 2004
脱氮硫杆菌Ⅰ(Thiobacillus denitrificansⅠ) 4 5 吕红等 2003
蓝藻(Cyanophyta) 35~40 吕红等 2003；Ashida 等 2005
绿藻 * 6 0 吕红等 2003
高等植物 * 90~95 陈为钧等 1 99 9；吕红等 2 0 0 3
紫色细菌纲 45~75 吕红等 2003
海产非绿色藻类 * 100~240 Uemura 等 1997；吕红等 2003
Ⅱ 深红红螺菌(Rhodospirillum rubrum) 1 5 L2n 卡尔文循环 吕红等 200 3；Liao等 2004
球形红假单孢菌Ⅱ(Rhodobacter sphaeroidesⅡ) 1 0 吕红等 2003
脱氮硫杆菌Ⅱ(Thiobacillus denitrificansⅡ) 1 0 吕红等 2003
Ⅲ 詹氏甲烷球菌(Methanococcus jannaschii) 0.5 L2 PRPP-RuBP- Watson和 Tabita 1999
超耐热原始菌(Thermococcus kodakaraensis KOD1) 310 (L2)5 PGA通路 Ezaki等 1999；Kitano等 2001
好热性硫磺细菌 rbcL-2 (Archaeoglobus fulgidus rbcL-2) — — Liao等 2004；Ashida等 2005
Ⅳ 绿色硫细菌(Chlorobium tepidum) 无羧 L2 硫代谢 Hanson和 Tabita 2001；Li等 2005
好热性硫磺细菌 rbcL-1 (Archaeoglobus fulgidus rbcL-1) 化酶 L2 氧化应激 Liao等 2004；Ashida等 2005
泥生绿菌(Chlorobium limicola) 活性 — S-腺苷蛋氨 Ashida等 2005
枯草芽孢杆菌(Bacillus subtilis) — 酸补救合成 Ashida等 2003；Carré-Mlouka等
2006
　　*代表植物；—表示暂无相关数据。好热性硫磺细菌含有 2 类 Rubisco：rbcL-1 和 rbcL-2 (Karlin和Mrazek 2000) ；超耐热
原始菌先前报道称为 Pyrococcus kodakaraensis KOD1 (Kitano等 2001)。
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成的(L2)5的十聚体，与菠菜中的I型Rubisco有36%
的同源性，与深红红螺菌中的 II型Rubisco有30%
的同源性(Kitano等 2001) ；分析詹氏甲烷球菌
Rubisco的序列表明，它与蓝藻中的聚球藻 I型
Rubisco有 41%的同源性，与深红红螺菌中的 II
型 Rubisco有 33% 的同源性(Watson和 Tabita
1999)。尽管以上三类 Rubisco相互之间的同源性
较低，但已知的 Rubisco参与羧化或氧化核酮糖 -
1,5-二磷酸(ribulose-1,5-bisphosphate, RuBP)过程的
所有保守氨基酸残基在 I、II和 III型中都存在，
除了 III型中 Phe199被其它氨基酸所取代(Ashida等
2005)。IV型又称为Rubisco类似蛋白(rubisco-like-
protein, RLP)，存在于非光合细菌、部分不依赖
卡尔文循环的光合细菌和古生菌如绿色硫细菌、
好热性硫磺细菌 rbcL-1、泥生绿菌、枯草芽孢杆
菌等中(Klenk等 1997；Watson和 Tabita 1999；
Hanson和 Tabita 2001，2003；Ashida等 2003)。
它与 I、II、III相比，许多活性位点保守氨基酸
残基缺失，同源性甚低。如泥生绿菌、好热性
硫磺细菌 rbcL-1、枯草芽孢杆菌中分别有 11、5、
9个活性位点的保守氨基酸残基被其它氨基酸所取
代；枯草芽孢杆菌 RLP与 I、II、III型仅有 23%、
23%、30%的序列同源性(Ashida等 2005)。
实际上，在许多细菌中同时存在编码 I型和
II型Rubisco的结构基因，但在正常情况下两者并
不同时表达(English等 1992；Karlin和Mrazek
2000)。那不勒斯硫杆菌在 rbcLI突变的情况下，
rbcLII可表达生成Ⅱ型 Rubisco，但菌体必须在高
浓度的CO2下才能生长良好(Baker等 1998)。海洋
氢弧菌MH-110 含有 3 个拷贝的 Rubisco基因
(CbbLS-1和 CbbLS-2属于 I型，CbbM属于 II型)。
Yoshizawa等(2004)研究证实海洋氢弧菌MH-110在
不同浓度的 CO2条件下，三者以不同的组合形式
进行表达。脱氮硫杆菌在厌氧条件下以硝酸盐作
为电子受体能同时表达生成 I、 I I 2 种类型
Rubisco。最近，Carré-Mlouka等(2006)报道，在
世界范围内广泛引起水华的铜绿微囊藻PCC 7806
(Microcystis aeruginosa PCC 7806)细胞内同时存在
I、IV型 Rubisco。沼泽红假单胞菌(Rhodopseudo-
monas palustris)除了含有 I、II型 Rubisco，还同
时存在 2类不同的RLP (Larimer等 2004)。这些发
现导致不同类型 Rubisco的共存问题变得更加复
杂，这对研究 Rubisco的进化可能有意义。
4 Rubisco的性质
与一般的酶相比，Rubisco具有 2个显著的特
征。一是非专一性，即 Rubisco既能催化羧化反
应，也能催化加氧反应，具有双功能性；二是
低效性，即 Rubisco的催化效率较一般酶低，是
由于 Rubisco酶转换数低(真核生物的 Rubisco kcat
约为 3~5 s-1，来源于不同生长温度的植物Rubisco
kcat略有不同)，催化效率有限(Watson和 Tabita
1999；Sage 2002；Ashida等 2005)。
4.1 热稳定性 Rubisco有一定的热稳定性，但不
同来源的Rubisco的热稳定性存在较大差异。水稻
Rubisco在 50 ℃保温 7 min达到最大活力，随后
迅速下降，30 min后酶活性下降至 40%；烟草
Rubisco在 50 ℃保温 20 min达最大活力，30 min
后活力还维持在 98%左右；菠菜 Rubisco氨甲酰
化后经 60 ℃的 10 mmol·L-1 DTT处理 1 h活力还维
持 50% (陈为钧等 1999)。在嗜热古生菌如 Tk菌
中，Rubisco的热稳定性极高。Tk-Rubisco在
30~110 ℃范围内均能有效完成十聚体结构的组装
(Maeda等 2002) ；在 40~100 ℃范围内能够保持有
效的羧化酶活性，且活性随温度(40~90 ℃)的升高
而上升；在 80 ℃保温 15 h活力仍维持 50% (Ezaki
等 1999)。Maeda等(2002)采用定点突变(E63S、
R 6 6 S、D 6 9 S )的方法，进一步研究证实 T k -
R ub is co 耐热性依赖于特殊的五角形晶体结构
(pentagonal structure)，此种结构的特点是二聚体
相互接触紧密，接触面上的氨基酸残基之间存在
离子间的相互作用，并形成 8 对离子键。同时，
低聚状态对耐热性的维持也有影响。Tk-Rubisco
的十聚体结构提高了蛋白质的变性温度，从而进
一步提高了 Tk菌适应高温的能力。
4.2 酶促反应动力学参数 一般而言，C3植物及
景天科酸代谢植物 Rubisco的 Km(CO2)在 12~26
µmol·L-1，C4植物 Rubisco的 Km(CO2)为 28~63
µmol·L-1 (Chen等 2002)。但不同类型植物 Rubisco
Km(CO2)仍存在差异，如水稻 Rubisco Km(CO2)一
般为 12 µmol·L-1，而喜温红藻(Galdieria partita)
的 K m(CO 2)仅为 6 .6 µmol ·L- 1，这种喜温红藻
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Rubisco Km(CO2)值在当时被认为是所有Rubisco中
最小的(Uemura等 1997)。Ezaki等(1999) 研究 Tk
菌的结果表明，Tk -Rubisco具有更强的羧化能
力，在 CO2饱和、90 ℃高温条件下，Tk-Rubisco
同化 CO2的速率可达 19.8×103 nmol·mg-1 (酶蛋白)·
min- 1。
Rubisco羧化与氧化反应的活力比按 VC/Vo=
(VCKo)/(VoKC)([CO2]/[O2])计算。其中，VC、Vo分
别表示羧化和氧化反应的最大反应速率；KC、Ko
分别代表羧化和氧化反应的米氏常数；[CO2]和
[ O 2 ]为气体浓度；( V C K o ) / ( V o K C )称特性因子
(specificity factor)，即羧化 /氧化值(Ω值) (Uemura
等 1997；Parry等 2003)。一定种类 Rubisco的Ω
值为一常数，但不同来源的 Rubisco Ω值有较大
差异(表 1)。绿色高等植物 Rubisco的Ω值一般在
90~95之间；蓝藻的Ω值也有 35~40；细菌的Ω
值一般在 9~45之间。从喜温红藻中发现的 I型
Rubisco Ω值高达 238 (25 ℃)，是高等植物Ω值
的 2 .5 倍，说明其具有极强的固定 CO 2 的能力
(Uemura等 1997)。更为重要的是喜温红藻本身就
属于植物，这对从亚基水平上改变Rubisco动力学
性质及 Ω 值，提高植物光合效率有重大意义。
Tk-Rubisco存在更高的Ω值且随温度的升高而上
升，在 50 ℃时为 70，70 ℃时上升至 250，90
℃时则达到最大值 310 (Ezaki等 1999)。与此相
反，喜温红藻的 Rubisco Ω值随着温度的升高反
而降低(Uemura等 1997)。Watson和 Tabita (1999)
测定詹氏甲烷球菌Ω值的结果表明，其羧化能力
极差，Ω值只有 0.5，是所有 Rubisco中Ω值最
低的。
5 Rubisco的功能
已经证实，O2是羧化酶反应的竞争性抑制
剂；同样 CO2是加氧酶反应的竞争性抑制剂。因
此，Rubisco处于光合碳还原(光合作用)和光合碳
氧化(光呼吸) 2个方向相反但又相互连锁的循环反
应的交叉点上。当CO2/O2的浓度比值较高时，促
进 Rubisco催化的羧化反应。羧化反应一般分为
烯醇化、羧化、水合、C - C 键断裂、质子化 5
个阶段(Lundqvist和 Schneider 1991；Li等 2005)。
Rubisco催化游离的CO2共价结合到底物RuBP上，
进而生成两分子的 3-磷酸甘油酸(3-phosphoglyc-
eric acid，PGA)，推动 C3-PCR循环。当 CO2/O2
的浓度比值较低时，促进 Rubisco催化的加氧反
应，RuBP即裂解产生一分子的磷酸乙醇酸和一分
子的 PGA，前者进一步分解成乙醇酸和磷酸，参
与绿色植物的光呼吸循环。
研究初期，人们认为 Rubisco的功能主要集
中在光合碳同化及光呼吸过程中。然而随着各种
不同类型 R u b i s c o 的陆续发现和研究的深入，
Rubisco的功能呈现出多样化(表 1)。詹氏甲烷球
菌及其它产甲烷古生菌中的Ⅲ型 Rubisco参与
PRPP-RuBP-PGA途径(Ashida等称之为RuPP通路)
(Finn和 Tabita 2004；Ashida等 2005)。在这一途
径中 RuBP的合成前体是 1-焦磷酸 -5-磷酸 -核糖
(5-phospho-D-ribose-1-pyrophosphate，PRPP)，
脱磷酸后经NAD+氧化生成RuBP，接着在Rubisco
的催化下与 CO2结合生成 PGA。
RLP一般无羧化酶活性，但它能催化 2,3-二
酮基 -5-甲硫戊基 -1-磷酸(2,3-diketo-5-methythio-
pentyl-1- phosphate, DK-MTP-1-P)的烯醇化反应，
与硫代谢密切相关(Ashida等 2003；Li等 2005；
Carré-Mlouka等2006)。枯草芽孢杆菌RLP在S-腺
苷蛋氨酸补救合成途径中作为DK-MTP-1-P烯醇
化酶发挥作用(Ashida等 2003，2005)。在其 rlp
突变株中导入深红红螺菌的Ⅱ型Rubisco后，该菌
株竟然可恢复生长，说明光合类型的Rubisco可能
仍然保持着作为 S- 腺苷蛋氨酸补救合成途径中
DK-MTP-1-P烯醇化酶的功能。也有人认为是由
于 R u b i s c o 对底物存在一定范围的适应( L i 等
200 5)。绿色硫细菌 R LP 与硫代谢和氧化应激
(oxidative stress)有关(Hanson和 Tabita 2001)。铜
绿微囊藻PCC 7806 RLP在硫代谢过程中也起一定
作用。半定量 RT-PCR的结果显示，在硫缺乏的
情况下，rbcLIV的转录是正常状况(硫充足)下的22
倍(Carré-Mlouka等 2006)。
Rubisco作为植物叶中的主要含氮有机物之
一，必然与植物对氮的吸收、利用及循环有关。
研究不同种类 C4植物氮利用的情况表明，较高的
Rubisco kcat是NADP苹果酸酶类型比NAD苹果酸
酶类型具有更高的氮利用率的主要原因(Ghannoum
等 2005)。Rubisco与植物雄性不育也有一定的联
系。刘祚昌等(1983)研究玉米、高粱、水稻、小
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麦和烟草等作物的细胞质雄性不育系Rubisco的结
果表明，其活性均高于相应的保持系。水稻光周
期敏感核不育农垦58S经长光照及红光间断暗周期
处理表现为雄性不育，其Rubisco的活性明显低于
可育状态(夏凯等 1989)。Schwender等(2004)最新
发现甘蓝型油菜(Brassica napus)中Rubisco参与植
物中碳转化为油的代谢通道，此通道可导致碳作
为油贮存的效率达到最大。
6 结语
有人曾将红藻中高效率Rubisco酶的小亚基基
因转入植物叶绿体中并得到表达，但表达出的小
亚基却不能与植物本身的大亚基组装成全酶
(Whitney和Andrews 2001)。这可能是由于小亚基
存在特异性的修饰，或者协助组装的分子伴侣无
法识别异源亚基。要解决上述问题尚待深入研究
Rubisco的组装机制。
众多的研究表明，低等藻类和古生菌体内存
在不同类型 Rubisco。Lonsdale等(1983)从玉米
(Zea mays)线粒体中分离到一个与 Rubisco大亚基
同源的基因，此基因在大肠杆菌中表达合成的分
子量为 21 kDa的蛋白能与小麦的 Rubisco抗体反
应。如何科学地解释 Rubisco的共存现象，共存
现象与 Rubisco的分子进化是否存在某种内在联
系，植物体内是否也存在多拷贝的 Rubisco基因，
均待进一步研究。
微生物 Rubisco的研究大大扩展了人们对
Rubisco类型及功能的认识。序列同源性比较分析
的结果显示，Ⅲ型和Ⅳ型Rubisco比Ⅰ型及Ⅱ型更
原始；枯草芽孢杆菌及铜绿微囊藻PCC 7806 RLP
功能及突变株的研究结果表明，Ⅲ型与Ⅳ型
Rubisco中可能存在 Rubisco的原始形式，或者说
它们与Rubisco的原始形式在结构及功能上有更多
的相似性。根据研究枯草芽孢杆菌 RLP的结果，
Ashida等(2003，2005)提出一条 Rubisco可能的进
化路线，认为光合类型Rubisco正是由枯草芽孢杆
菌 RLP演变而来的。以上研究和发现并未完全解
决Rubisco的分子进化问题，但却为人们指明了方
向，即通过研究和分析微生物Rubisco的结构和功
能有可能部分或完全揭示 Rubisco的分子进化历
程 。
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