全 文 ： 生 物 工 程 学 报 Chin J Biotech 2010, January 25; 26(1): 1−8
journals.im.ac.cn Chinese Journal of Biotechnology ISSN 1000-3061
cjb@im.ac.cn ©2010 CJB, All rights reserved.


Received: September 3, 2009; Accepted: November 11, 2009
Supported by: National Natural Science Fundation of China (Nos. 30771464, 30871709), Chongqing University Postgraduates Innovative Team
Building Project (No. 200909B1007).
Corresponding author: Guoping Chen. Tel: +86-23-65112674; Fax: +86-23-65112674; E-mail: chenguoping@cqu.edu.cn
国家自然科学基金 (Nos. 30771464, 30871709)，重庆大学研究生创新团队建设项目 (No. 200909B1007) 资助。

综 述
植物同源结构域指蛋白在拟南芥等十字花科植物春化作
用途径中的功能
胡功铃，陈国平，胡宗利，顾峰，李勇
重庆大学生物工程学院，重庆 400030
摘 要 : 春化低温处理可以使拟南芥等十字花科植物提前开花，该过程中涉及到一个重要的植物同源结构域指
(PHD-finger) 蛋白 VERNALIZATION INSENSITIVE 3(VIN3)。PHD-finger 结构域是真核生物中一种进化保守的锌指结
构域，通常参与蛋白质之间的相互作用，特别是对核小体组蛋白进行甲基化、乙酰化、磷酸化等修饰。在春化处理过
程中，VIN3 及其同源基因编码的蛋白都具有 PHD-finger 结构域，该结构域通过对开花抑制基因 FLOWERING LOCUS C
染色质组蛋白进行 H3K9、H3K27 甲基化、H3K9 和 H3K14 去乙酰化等修饰，调节 FLC 染色质结构状态，使其从松弛
状态转变为高度凝缩状态而关闭其功能，从而影响 FLC 转录活性进而促进开花。以下综述了拟南芥等十字花科植物春
化作用途径中 PHD-finger 蛋白的功能，并且概述了春化作用机制。
关键词 : 植物同源结构域指蛋白，VIN3，FLOWERING LOCUS C，春化作用，组蛋白修饰
Function of plant homeodomain-finger proteins in vernalization
pathway in Arabidopsis and other cruciferous plants
Gongling Hu, Guoping Chen, Zongli Hu, Feng Gu, and Yong Li
Bioengineering College of Chongqing University, Chongqing 400030, China
Abstract: Vernalization makes Arabidopsis and other cruciferous plants flowering earlier. During this process, an important plant
homeodomain-finger(PHD-finger) protein named VIN3 is involved. The PHD domain was a conserved zinc-finger domain in
eukaryotic organism. It used to take part in the interaction between proteins, especially the modification on histone of nucleosome,
such as methylation, acetylation and phosphorylation. In vernaliazation pathway, the proteins translated by VERNALIZATION
INSENSITIVE 3(VIN3) and homologous genes could result in methylation on H3K9 and H3K27 and deacetylation on H3K9 and
H3K14 on chromatin histone of FLOWERING LOCUS C, a gene that inhibited flowering. The structure state of FLC would be
changed from relaxation into compression. Then the transcription activity of FLC could be restrained and it couldn’t inhibit flowering
any more, so it would induce flowering earlier. This paper reviewed the function of PHD-finger proteins in vernalization pathway in
Arabidopsis and other cruciferous plants, and overviewed the vernalization mechanism.
Keywords: plant homeodomain-finger proteins, VIN3, FLOWERING LOCUS C, vernalization, histone modification
DOI:10.13345/j.cjb.2010.01.006
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目前，本实验室在研究菜薹 Brassica campestris
L. ssp. chinensis var. utilissen. et Lee 早花原因的过
程中发现春化处理 (Vernalization) 可以使菜薹提前
开花 10~20 d。根据拟南芥 Arabidopsis 及其芸薹属
相关领域的研究报道，本研究将重点放在开花网络
核心基因 FLOWERING LOCUS C (FLC) 及其春化
作 用 途 径 上 游 的 关 键 基 因 VERNALIZATION
INSENSITIVE 3(VIN3) 上。研究发现，长时间 (大于
20 d) 的低温处理会诱导 VIN3的表达，并使 FLC表
达量降低，此时菜薹的表型为早花。在模式植物拟
南芥中很早前就有过这种现象的相关报道，并且对
VIN3 有较深入的研究。VIN3 编码一个 PHD-finger
蛋白，在春化作用中起着重要的作用。近年来，对
PHD-finger 蛋白在拟南芥春化作用途径中的功能
已有了一些报道。以下简要介绍 PHD-finger结构域
的结构与功能，并主要介绍 VIN3 及其同源基因编
码的 PHD-finger蛋白在拟南芥等十字花科植物春化
作用途径中的功能。
1 植物开花的多种途径
成花是高等植物个体发育的中心环节，是植物
由营养生长转向生殖生长的一个重要生理过程。环
境因素对这个过程具有很大的影响，春化作用便是
其中一个重要因素 [1]。所谓春化作用，是指对植物
进行低温处理促进其开花的过程。对拟南芥的研究
发现，影响开花的因素主要有 4 种途径：光周期途
径、赤霉素途径、自主途径和春化作用途径[2]。其
中，光周期途径和赤霉素途径通过激活开花整合基
因 FLOWERING LOCUS T (FT) 和 SUPPRESSOR OF
OVEREXPRESSION OF CO 1(SOC1) 促进植物开
花 [3-4]。自主途径和春化作用途径通过抑制
FLOWERING LOCUS C (FLC) 的表达促进开花 (图
1)。FLC 编码 MADS-box 转录因子，通过抑制 FT
和 SOC1的表达抑制植物开花[2]。
依赖春化作用的开花途径是指植株营养生长阶
段必须经过一定时期的低温才能获得向生殖生长转
变的潜能，在适宜条件下开花。在拟南芥的研究中
发现，春化低温处理诱导了春化作用关键基因VIN3
的表达[5]。VIN3编码一个PHD-finger蛋白，对开花抑
制基因FLC起负调控作用[5]。VIN3只在长时间低温处
理条件下才能被诱导表达，在植株返回常温条件后
则无法再检测出VIN3，但FLC仍呈现被抑制状态[5]，
此时对FLC的抑制需要VERNALIZATION 1(VRN1)
和VERNALIZATION 2(VRN2) 等基因的维持。VIN3
对FLC的抑制效应主要是通过其编码的PHD-finger
蛋白对FLC染色质组蛋白H3K9和H3K27的甲基化以
及H3K9和H3K14的去乙酰化修饰[5]，使FLC的染色
质从松弛状态转变为高度凝缩状态而关闭FLC功
能，最终抑制其表达。
2 PHD 结构域的序列、结构及其功能
春化处理诱导了关键基因 VIN3的表达，其编码
一种 PHD锌指蛋白。真核生物中的许多蛋白质包含
锌指结构区，这类蛋白称为锌指蛋白。锌指蛋白包
含特殊的指状结构，在对 DNA、蛋白质和 RNA 的
识别和结合中起重要作用[6]。PHD锌指结构域是 14
种已知的锌指结构域 (Zinc-binding motif) 中的一
种，存在于 400 多种真核生物蛋白质中，在进化过
程中高度保守[7]。1993 年，Schinder 等在研究拟南
芥蛋白 HAT3.1和 HOXIA时发现了一段富含半胱氨
酸的保守序列，而这段序列与金属离子的结合结构
域非常相似[8]，这段区域就是 PHD结构域。
PHD结构域是一类由约 60个氨基酸残基组成

图1 拟南芥的多种开花调控途径
Fig. 1 Pathways regulating flowering time in Arabidopsis.
Lines with arrows indicate activation of gene expression and
lines with bars for gene repression.
胡功铃等: 植物同源结构域指蛋白在拟南芥等十字花科植物春化作用途径中的功能 3

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的具有 C4HC3 (cys4-His-cys3) 保守序列的结构 (图
2)，属于“cross-brace”锌指蛋白家族 (Cross-brace zinc
finger protein)[9]。从拟南芥以及芸薹属中克隆获得的
VIN3及其同源 VEL家族基因编码的氨基酸序列中都
含有 PHD结构域，并且具有保守的 C4HC3序列结构
(图 2)。其中，BrVIN3(Ten Bank Accession No.
FJ936115) 基因片段为本实验室首次从芸薹属中获
得，与 AtVIN3(Ten Bank Accession No. NM_125121.3)
有很高的同源性，且表达模式类似，并且其编码的
氨基酸序列中含有保守的 PHD结构域。PHD结构可
以结合 2个锌离子，以 pygoupus蛋白为例，分别在
C1、C2、H1 和 C5 上结合第一个锌离子以及 C3、
C4、C6和 C7上结合第 2个锌离子，使得在 PHD结
构域内形成 2 个环的稳定结构[10]。本研究推测菜薹
中的 PHD-finger蛋白 VIN3也具有与 pygoupus蛋白
类似的锌蛋白交叉支架结构 (图 3)。该结构使得
VIN3具有很多生理功能，例如参与蛋白与蛋白之间
的相互作用、核小体组蛋白的修饰等。

图 2 不同蛋白质 PHD 结构域氨基酸序列比对
Fig. 2 Alignment of PHD finger sequences among different proteins. Asterisk means the C4HC3 conservative structure.


图 3 BrVIN3 蛋白 PHD 结构域的 cross-brace 模型预测
Fig. 3 Anticipation of cross-brace model of the PHD-finger of
BrVIN3, based on the cross-brace model of the PHD-finger of
Pygous[11].

各种 PHD 结构域蛋白的 PHD 三维结构大致相
同，为球状结构域。但随不同 PHD结构域氨基酸残
基序列的差异，其三维结构也会有细微差异，正是
这种差异性，赋予了 PHD结构域家族成员不同的生
物学功能。例如，原癌蛋白 c-Cbl 和 MEKK1 (MAP
kinase/ERK kinase kinase) 的 PHD结构域具有 E3泛
素连接酶活性，介导 ERK1/2 的泛素化和降解[12]；
WSTF、KAP-1、Mi-2β以及 AIRE等 PHD锌指蛋白
在细胞核中发现，推测这类锌指可能通过其 loop2
表面与特异的核蛋白相互作用，从而参与染色质重
塑的调控[6]。此外，PHD 结构域能够特异性识别并
结合组蛋白 H3K4 的甲基化密码 (修饰)，从而发挥
基因转录调控功能。在拟南芥的春化作用途径中，
涉及到 VIN3等 PHD-finger蛋白对 FLC染色质组蛋
白的修饰，而这种修饰参与了开花关键基因转录活
性的调控，与开花时间有密切的联系。同样，在芸
薹属中，本实验室首次克隆了 BrVIN3，由于 BrVIN3
与 AtVIN3具有较高的同源性，进而推测 VIN3也参
与了 FLC 组蛋白的修饰，并且具有与 AtVIN3 类似
的功能。
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3 春化作用途径中的 PHD-finger 蛋白及其
功能
目前，对于拟南芥中春化作用的分子机理已经
有较深入的研究，但对其表观遗传机制尚不十分明
确。近年来，对于FLC染色质组蛋白的修饰有较多
的报道，组蛋白的修饰与春化作用促进开花是密切
相关的。FLC在拟南芥的开花调控网络中处于枢纽
位置 (图1)，在其上游基因FRIGIDA (FRI) 等的正调
控作用下抑制成花[13]。研究表明，FLC的表达水平
与植株低温处理的时间呈量的关系，低温处理时间
越长，则FLC的表达越弱 [14]。FLC染色质的组蛋白
上发生了许多共价修饰[9]，这些修饰与FLC的转录水
平密切相关，这就涉及到了“组蛋白密码”理论。
3.1 组蛋白密码
染色质基本结构单位——核小体由DNA和4种
组蛋白 (Histone) H2A、H2B、H3和H4构成。每一
种组蛋白各2个分子，形成一个组蛋白八聚体，约200
bp的DNA分子盘绕在组蛋白八聚体构成的核心结
构外面，这就形成了一个核小体。核心组蛋白八聚
体中央是由组蛋白H3和H4形成的异四聚体，侧翼是
组蛋白H2A和H2B形成的异二聚体。每个组蛋白的
氨基端约20～35个富含基本氨基酸的片段延伸到核
小体的表面称为“组蛋白尾” (Histone tail)[15]。组
蛋白尾在空间结构上相对可变，由于与核内各种蛋
白质或酶直接接触而被修饰，包括乙酰化、磷酸化、
甲基化、泛素化等 (图4)[16]。经过修饰的组蛋白，
可以改变染色质的状态而促使染色质结构重塑，参
与基因的转录表达调控。
当染色质处于高度凝缩状态时，该染色质上的
基因就可能不表达，但当染色质处于松弛状态时，
该基因就可以作为模板而被转录表达[17]。在组蛋白
上发生特定的共价修饰后，可以引起基因位点染色
质状态的改变，从而影响基因的表达水平。一旦组
蛋白被修饰之后，特定的共价修饰可以被特异性的
绑定蛋白识别，而这些绑定蛋白可以招募一些激活
或者抑制基因表达的复合物使得染色质形成更高层
次的结构，再通过细胞传代使该结构得以维持[9]，
从而保持激活或抑制靶基因的稳定状态，这就是组
蛋白密码理论。在春化作用途径中，涉及到 FLC染
色质组蛋白的甲基化、乙酰化等修饰，而这些修饰
与 VIN3等 PHD-finger蛋白密切相关。
3.2 春化作用途径中的关键 PHD-finger 蛋白对
FLC 染色质组蛋白的修饰
3.2.1 春化处理前 FLC染色质组蛋白 H3K4的甲基
化和 H3K9、H3K14的乙酰化
未经春化处理时，开花抑制基因 FLC 的表达处
于较高水平，这与其染色质上 H3K4的三甲基化有很
直接的关系。H3K4的甲基化一般以 3种状态存在：
单甲基化、二甲基化和三甲基化[18]。研究发现，H3K4

图 4 各种组蛋白尾的修饰[16]
Fig. 4 Post-translation modifications of the histone tails[16]. P: phosphorylation; Ac: acetylation; Me: methylation; Ub: ubiquitin.

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的三甲基化可以激活基因的表达[19]。在酵母中，RNA
聚合酶Ⅱ结合因子 PAF1复合物与 RNA聚合酶Ⅱ在
转录过程中结合，招募 H3K4 甲基化转移酶 SET1
与目的基因结合，使其在转录激活区域的 5′端三甲
基化，从而使三甲基化水平上升[18]。在拟南芥中，
与酵母中 PAF1 复合物功能类似的同源基因分别为
EARLY FLOWERING 7 (ELF7)、EARLY FLOWERING
8 (ELF8)、 VERNALIZATION INDEPENDENCE 4
(VIP4)，与酵母中 SET1 甲基化酶作用类似的为
EARLY FLOWERING IN SHORT DAYS (EFS) 基因，
推测酵母与拟南芥中H3K4的甲基化机制是相似的。
在 elf7 和 elf8 突变体中，FLC 染色质组蛋白的甲基
化水平降低，表现为早花，这说明 PAF1类复合物是
FLC 染色质组蛋白 H3K4 三甲基化所必需的 [20]。
H3K4 的二甲基化也可以激活基因的表达[19]。在酵
母中的研究发现，某些转录基因 (如 MET16) 染色
质组蛋白 H3K4的甲基化要求 Isw1p (酵母 ATP水解
产物，染色质重塑蛋白) 的参与[21]。在拟南芥中，
功能与其类似的基因为 PIE1，该基因是 FLC表达所
必需的[18]。PIE1可能通过绑定 H3K4等修饰位点引
起 FLC染色质的重塑，提高其表达水平进而抑制植
物成花。
此外，在未春化处理植株中，组蛋白 H3K9 和
H3K14的乙酰化保持较高的水平，可以促进 FLC的
表达[1]。核心组蛋白 N 端的末端富含赖氨酸，生理
条件下带正电，它可与带负电的 DNA或相邻的核小
体发生作用，导致核小体构象紧凑及染色质高度折
叠，该状态下 FLC不表达或者表达很弱。乙酰化使
组蛋白与 DNA 间的作用减弱从而导致染色质构象
松散，这种构象有利于转录调节因子的接近并结
合，促进基因的转录。综上所述，在未春化处理时，
FLC 在特定甲基化和乙酰化的协同作用下保持高
水平表达。
3.2.2 春化处理后 FLC染色质组蛋白 H3K9、H3K27
的甲基化和 H3K9、H3K14的去乙酰化
对拟南芥的研究表明，经过春化处理后，FLC
染色质组蛋白 H3K9、H3K27 的二甲基化和三甲基
化水平升高，植株表现为早花。该过程依赖于关键
基因 VIN3，VIN3具有感受低温时程的特性。冬性一
年生拟南芥只有经过足以产生春化效应的一段时期
的低温处理后，VIN3才会被诱导表达，一般时间为
20 d[5]。如处理时间不够，VIN3 不会被诱导表达，
也就不会产生下游的春化效应。当 VIN3被诱导表达
后，FLC的表达随即被抑制，因而 VIN3的作用是在
春化过程中识别低温处理的时间进而建立对春化关
键基因 FLC 表达的抑制 [22]。 VIN3 编码一个
PHD-finger蛋白，可以参与核小体组蛋白的甲基化、
去乙酰化等修饰，引起染色质结构的重塑。VIN3被
诱导后，FLC染色质组蛋白上的 H3K9和 H3K27发
生二甲基化和三甲基化，同时，H3K4的三甲基化和
H3K36的甲基化消失[23]，该机制目前尚不清楚。此
外，FLC所在染色质的组蛋白 H3发生了去乙酰化，
包括 H3K9、H3K14 的去乙酰化修饰[5]。去乙酰化
后，FLC 染色质重新回到高度凝缩状态使其表达受
到抑制。
Sung 等在拟南芥中克隆了 VERNALIZATION 1
(VRN1)、VERNALIZATION 2 (VRN2)和 VIN3基因，
探索它们与 FLC 染色质组蛋白修饰的关系[5]。研究
发现，VIN3在受长时间低温处理后被诱导，表达量
随处理时间的增加而增加，同时 FLC 随着 VIN3 的
增加而递减。恢复常温后 VIN3随即消失，FLC仍然
呈现被抑制的效应，这与 VRN1和 VRN2密切相关[5]。
研究表明，VRN1和 VRN2不受低温的诱导，为组成型
表达。VRN1编码一种植物特有的 DNA结合蛋白[24]，
VRN2编码与果蝇 S(U)12同源的 polycomb蛋白[25]，
VRN1 和 VRN2 参与 FLC 的后生抑制。在该 2 个基
因的突变体中，春化作用对冬性一年生植物没有明
显的促进开花作用，并且在低温处理产生春化效应
时，FLC 的表达量明显降低，但是在植株恢复常温
后，FLC 的表达迅速升高，表现为未春化的状态，
这充分说明了 VRN1和 VRN2参与 VIN3对 FLC抑制
作用的维持。春化处理使 FLC的第一个内含子和启
动子区 H3K9 和 H3K27 二甲基化水平增加。其中
VRN1参与H3K9的二甲基化修饰，VRN2参与H3K9
和 H3K27 的 二 甲 基 化 修 饰 [5] ， VRN2 与
Polycomb-group(Pc-G) 蛋白组成一个类 PRC2 蛋白
复合体(PRC2-like complex)，从而参与春化过程中对
FLC 的后生性抑制。此外，H3K9 的甲基化对植物
产生春化效应非常重要。在 vrn1的突变体中，没有
发现 H3K9的甲基化，虽然春化过程中 FLC染色质
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上 H3K27的甲基化水平仍然在不断升高，但却不能
维持对 FLC的稳定抑制。由此表明，植物主要是通
过 H3K9的甲基化来建立对春化效应的调控[9]。
拟南芥中还存在一些与 VIN3同源的基因：VIL1
(VIN3-like1，又名 VRN5)、VIL2 (VEL1)、VIL3 (VEL2)
和 VIL4 (VEL3)，属于 VEL 家族基因[26]，它们编码
的蛋白都具有类似的 PHD关键调控区域 (图 2)，参
与对 FLC 表达的调控。其中 VIL1 在春化作用过程
中与 VIN3 形成一个异源二聚体，进而参与春化介
导的对 FLC 染色质的去乙酰化和 H3K9、H3K27 的
三甲基化修饰[27-28]。从经春化处理的拟南芥中分离
到了一个包括 PRC2复合体、VIN3、VIL1以及 VIL2
的大复合体 (PHD-PRC2 复合体)，这说明 PRC2 复
合体还与 VIN3及其相关蛋白 VIL1一起组成一个大
蛋白复合体，参与抑制 FLC的表达[26]。此外，VIL1
与 FLC 染色质组蛋白 H3K27 的三甲基化的延伸有
密切联系。春化处理后，在 FLC的转录起始位点和
翻译起始位点之间，H3K27 三甲基化水平增加，但
第一个内含子和启动子区的H3K27三甲基化都没有
明显的增加。然而，在植株处于 22℃条件下时，发
现 H3K27 三甲基化的区域向 FLC 的启动子区和第
一个内含子、编码区延伸，并且第一内含子上的三
甲基化水平最高[29]。同时发现，FLC 染色质上结合
的 VIL1 与 H3K27 三甲基化水平有一致的变化，这
说明三甲基化范围的延伸与 VIL1有着密切的联系。
VIL3的表达也受长时间低温的诱导，它可能与 VIL1
形成异二聚体在叶片中参与春化介导的对 FLC的后
生性抑制[26]。目前，VIL2和 VIL4的功能尚不清楚。
3.3 春化作用机制-FLC 染色质结构的重塑
根据组蛋白密码理论，可以较全面地概述春化
作用的机制。在低温春化处理之前，植株内本身存
在 H3K4的三甲基化，该三甲基化信号可以被 PAF1
复合物与 EFS 的结合物所识别，从而引导 RNA 聚
合酶Ⅱ结合于 FLC的 5′端序列上，起始 FLC的转录，
激活 FLC 的表达[20]。此外，开花抑制因子 PIE1 可
以识别 H3K4 甲基化并与之结合，稳定染色质的构
象[18]，并且在 SWR1复合体 (可以参与 FLC染色质
组蛋白 H3的乙酰化、H3K4的三甲基化修饰) 以及
FRI (结合在 FLC 启动子区域) 的共同作用下维持
FLC 高水平表达 (图 5)。经过冬天长时间的低温处
理，VIN3被诱导表达。VIN3编码蛋白的 PHD结构
域可以识别染色质上的组蛋白修饰，除了以上阐述
的甲基化修饰外，VIN3 还参与对 FLC 染色质的去
乙酰化修饰。在 vin3突变体与野生型植株的研究中，
野生型植株在 VIN3 表达后，FLC 染色质组蛋白
H3K9、H3K14发生了去乙酰化，而突变体中没有这
一现象，所以认为 VIN3 也是 FLC 染色质组蛋白
H3K9、H3K14 的去乙酰化所必需的 [22]。此外，
VIN3/VIL1及 VIL2/PRC2复合体形成 PHD-PRC2大
复合体，对 FLC染色质上进行 H3K9和 H3K14去乙
酰化、H3K9 和 H3K27 二甲基化以及转录起始和翻
译起始位点之间 H3K27 三甲基化等组蛋白修饰，

图5 春化作用机制示意图
Fig. 5 Schematic diagram of the vernalization mechanism. The left picture means FLC was in activation state before vernalization, and the
right means FLC has been repressed after a long time of cold treatment.
胡功铃等: 植物同源结构域指蛋白在拟南芥等十字花科植物春化作用途径中的功能 7

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引起 FLC染色质结构在空间上的改变，使得 EFS无
法靠近 FLC染色质，因而不能发生 H3K4三甲基化。
PAF1 复合物因无法找到 H3K4 三甲基化信号而不
能激活 FLC 的表达，从而实现了对 FLC 转录的抑
制 [29]。在 VRN1、VRN2和其他蛋白 (如 LHP1[30]，
其是维持 FLC 沉默所必需的) 的共同作用下使得这
种抑制得以维持 (图 5)，FLC 表达的关闭导致下游
受 FLC抑制的开花促进基因 (FT和 SOC1等) 的表
达水平升高，最终促进开花。
4 其他物种春化作用途径中的 PHD-finger
蛋白
除了拟南芥中报道的 VIN3、VIL1 (VRN5) 等
PHD-finger 结构域蛋白外，Fu 等从小麦 Triticum
monococcum L. 中克隆得到了 VIN3 的 3 个同源基
因：TmVIL1、TmVIL2和 TmVIL3，它们编码的蛋白
也具有 PHD 结构域保守的 C4HC3 的基序特性 (图
2)。这 3个基因与拟南芥中报道的 VIN3极其相似，
有较高的同源性，并也受春化的正调控。在恢复常
温条件后，小麦 VIL 基因的表达水平回到未春化处
理的水平[31]。研究发现，小麦的 VIL 基因保留了与
拟南芥 VIN3/VIL同系物相似的特征及其转录水平上
的调控模式，说明它们可能具有类似的功能。
此外，水稻 Oryza sativa 中也获得了 4 个 VEL
家族的基因：OsVIL1、OsVIL2、OsVIL3和 OsVIL4，
与拟南芥已报道的 AtVIN3、AtVIL1、AtVIL2和 AtVIL3
以及小麦中的 VEL家族相比，它们编码的蛋白都含
有保守的 PHD 结构域[31]，所以推测水稻中的 VIL
家族蛋白也具有组蛋白的修饰以及染色质的重塑等
功能。
5 结语
植物开花是一个高度复杂的过程，它涉及多种
基因、多条途径以及多种信号的参与。春化低温处
理作为诱导开花的一个重要因子，与开花网络的其
他途径共同作用，促进植物开花。目前，对春化作
用的研究已经不仅仅局限于拟南芥，在芸薹属、小
麦等物种中都有比较深入的研究。本实验室首次获
得了芸薹属中的 VIN3片段，并且发现该基因片段与
拟南芥 AtVIN3具有很高的同源性，具有类似的表达
模式，这更加丰富了 VIN3/VEL家族基因在不同物种
中的功能研究。在拟南芥和禾本科植物中的
VIN3/VEL家族蛋白都具有保守的 PHD结构域，这
对认识 PHD-finger蛋白的功能及其在春化途径中的
作用是至关重要的。近些年来，人们对于春化作用
的分子机制研究有了很大进展，但对于春化作用的
上游调控，特别是 VIN3感受低温时程而表达和失去
低温信号关闭的机制以及低温信号的接受和传递等
过程还不清楚。在植物中，E3 泛素蛋白连接酶
SINAT5 与 FLC 共定位在核小体中，其锌指模序直
接作用于 FLC 的 MADS-box 区，把 FLC 作为其泛
素连接酶活性的底物，参与 FLC的泛素降解途径[32]。
同时也有报道 FLC染色质上发生了磷酸化修饰，可
以影响 FLC活性[33]。PHD-finger蛋白有没有涉及到
FLC 染色质上的泛素化和乙酰化修饰，目前还没有
相关的报道。相信随着该领域的进一步深入研究，
人们将对春化作用中 PHD-finger蛋白的功能以及植
物的开花分子机理有更深更清晰的认识。
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