全 文 ：研究报告
Research Report
垂序商陆抗坏血酸过氧化物酶(APX1)基因克隆及表达分析
赵启红 张皓 刘海珍 徐吉臣 *
北京林业大学,林木育种国家工程实验室,北京, 100083
*通讯作者, jcxu282@sina.com
摘 要 从垂序商陆中克隆了抗坏血酸过氧化物酶基因 PaAPX，CDS (coding sequence)全长为 753 bp，可编
码 250个氨基酸，预测蛋白分子质量为 27.54 kD，等电点为 5.39，二级结构主要由 α螺旋和无规则卷曲组
成。生物信息学分析显示，在氨基酸水平上 PaAPX1蛋白与菠菜的同源性达到 93.2%，系统进化树显示与菠
菜、盐地碱蓬、甜菜等物种的亲缘性较近；实时荧光定量 PCR结果显示，PaAPX1在块根、须根、茎、叶中均有
表达，茎和叶中的表达量高于根；镉胁迫处理后，PaAPX1在块根、须根中上调表达，茎和叶中下调表达，且根
中的表达量高于茎和叶。
关键词 垂序商陆,抗坏血酸过氧化物酶,基因克隆,表达分析
Cloning and Expression Analysis of Ascorbate Peroxidase (APX1) Gene in
Phytolacca americana
Zhao Qihong Zhang Hao Liu Haizhen Xu Jichen *
National Engineering Laboratory for Tree Breeding, Beijing ForestryUniversity, Beijing, 100083
* Corresponding author, jcxu282@sina.com
DOI: 10.13417/j.gab.035.001479
Abstract The ascorbic acid peroxidase gene PaAPX1 was cloned from the Phytolacca americana L., and its
complete length of CDS (coding sequence) was 753 bp, encoding 250 amino acids with a 27.54 kD predicting protein
molecular weight and a 5.39 isoelectric point. Secondary structure was mainly composed of alpha helix and
random coil. Bioinformatics analysis showed that PaAPX1 protein had a 93.2% homology with Spinacia oleracea
APX1 protein on the level of amino acid, also had such close genetic relationship with Spinacia oleracea, Suaeda
salsa and Beta vulgaris where system evolutionary tree displayed. Real-time fluorescent quantitative PCR results
showed that the PaAPX1 gene expressed universally in the main root, fibrous root, stem and leaves, in which
expression was higher in the stem and leaves than the root. The expression of PaAPX1 was up-regulated in the
main root, fibrous root, and down-regulated in the stem and leaf through cadmium stress treatment, in which exp-
ression was higher in the root than that in the stems and leaves.
Keywords Phytolacca americana L., Ascorbate peroxidase, Gene cloning, Expression analysis
基金项目：本研究由北京市自然科学基金项目(5112015)资助
基因组学与应用生物学，2016年，第 35卷，第 6期，第 1479-1486页
Genomics and Applied Biology, 2016, Vol.35, No.6, 1479-1486
抗坏血酸过氧化物酶(APX)是一类广泛存在于
真核生物和少数蓝细菌中的亚铁血红素蛋白(Mani
and Panneerselvam, 2013)。作为一个重要的抗氧化
酶，APX在植物体内抗氧化清除系统中发挥关键作
用，尤其是清除细胞内 H2O2的抗坏血酸-谷胱甘肽
循环过程，以抗坏血酸为底物，利用其产生的电子与
H2O2结合，达到清除H2O2的目标，增强植物的抗氧
化胁迫能力(Gechev et al., 2003)，保障植物在逆境环
境中的生长(Vuleta et al., 2016)。
目前植物中有许多研究报道 APX 基因的表达
在抗逆境方面发挥着重要作用，如低温下水稻幼苗
中 APX可以提高其抗胁迫能力(Sato et al., 2001)；过
表达叶绿体 APX基因的转基因拟南芥植株可以抵
御强光氧化胁迫(Pang et al., 2011)；转 APX基因的甘
图 1垂序商陆 APX基因的核酸及氨基酸序列
Figure 1 Nucleotide and amino acid sequence of APX gene in P. americana
薯其耐旱性得到提高(王福琴等, 2015)；相较于野生
型，过表达 PutAPX基因的转基因拟南芥株系的抗
旱和盐胁迫的能力增强(Guan et al., 2015)；过表达
花生细胞系胞内抗坏血酸过氧化物酶基因 AhcAPX
可以提高转基因烟草对盐和干旱耐受性(Shrivastava
et al., 2015)。
垂序商陆(Phytolacca americana L.)是一种多年
生的重金属超富集植物(Zhao et al., 2011; Fu et al.,
2011)，对多种逆境如病菌(周洁尘等, 2015)、病毒(葛
永辉等, 2013)、寄生虫(丁丽娟, 2013)等都具有一定
抗性。APX基因虽然在水稻和拟南芥中的研究比较
系统(Teixeira et al., 2006; Narendra et al., 2006)，但在
垂序商陆中还未有研究报道，因此，我们对垂序商陆
APX基因进行克隆、表达及生物信息学分析，以期为
垂序商陆 APX 基因功能研究及其在植物抗逆尤其
是抗重金属中的应用奠定基础。
1结果与分析
1.1 PaAPX1基因克隆及表达分析
利用垂序商陆 APX基因 5 UTR和 3 UTR特异
引物，以镉处理和未处理的垂序商陆 cDNA为模板，
扩增出一条约为 800 bp特异片段。将扩增得到片段
进行回收，克隆并测序，获得全长为 753 bp的 APX1
基因 CDS序列，可编码 250个氨基酸(图 1)。
由于拟南芥中 APX 家族基因研究比较系统
(Panchuk et al., 2005)，因此我们将这些家族基因的氨
基酸序列与商陆 APX的氨基酸序列进行比对，分析
发现拟南芥 APX1与商陆 APX最同源，一致率高达
84.4%，因此我们将本研究克隆到的垂序商陆 APX
垂序商陆抗坏血酸过氧化物酶(APX1)基因克隆及表达分析
Cloning and Expression Analysis of Ascorbate Peroxidase (APX1) Gene in Phytolacca americana 1480
基因组学与应用生物学
Genomics and Applied Biology
图 2 PaAPX1 基因在垂序商陆不同组织中的表达
Figure 2 Expression of PaAPX1 gene in different tissues of P.
americana
表 1 PaAPX1蛋白的氨基酸组成分析
Table 1 Amino acid composition analysis of PaAPX1 protein
氨基酸
Amino acids
酪氨酸
Tyrosine
色氨酸
Tryptophane
缬氨酸
Valine
苏氨酸
Threonine
丝氨酸
Serine
精氨酸
Arginine
谷氨酰胺
Glutamine
脯氨酸
Proline
天冬酰胺
Asparagine
甲硫氨酸
Methionine
亮氨酸
Leucine
赖氨酸
Lysine
异亮氨酸
Isoleucine
组氨酸
Histidine
甘氨酸
Glycine
苯丙氨酸
Phenylananine
谷氨酸
Glutamic acid
天冬氨酸
Aspartic acid
半胱氨酸
Cystine
丙氨酸
Alanine
残基数
Residue number
7
2
12
10
13
12
9
16
4
5
27
17
4
8
25
14
21
17
4
23
摩尔比(%)
Molar ratio (%)
2.80
0.80
4.80
4.00
5.20
4.80
3.60
6.40
1.60
2.00
10.80
6.80
1.60
3.20
10.00
5.60
8.40
6.80
1.60
9.20
基因命名为 PaAPX1。
实时荧光定量 PCR 检测结果显示，PaAPX1 基
因在镉处理和未处理的垂序商陆根、茎、叶中均有较
高的表达，未经镉处理的植株中，表达量依次为茎>
叶>须根>块根，而且茎和叶中的表达量约为块根和
须根的 2倍；镉胁迫条件下垂序商陆的不同器官表
达量依次为须根>块根>叶>茎，PaAPX1基因受镉诱
导在须根和块根中的表达量提高了大约一倍，而茎
和叶中的表达受到镉胁迫，下降超过 50% (图 2)。
1.2 PaAPX1基因的氨基酸序列分析
氨基酸序列组成含有丰富的谷氨酸 (Glu,
8.40%)、甘氨酸(Gly, 10.00%)、亮氨酸(Leu, 10.80%)、丙
氨酸(Ala, 9.20%)等(表 1)，疏水氨基酸比例占 39.20%，
亲水氨基酸占比例为 42.80%。蛋白相对分子质量约
为 27.54 kD，等电点pI为 5.39。
1.3 PaAPX1蛋白的结构功能分析
通过 SOPMA软件预测分析得到 PaAPX1蛋白
的二级结构，该蛋白是由 α-螺旋(alpha helix)、延伸链
(extended strand)、β-转角(beta turn)以及无规则卷曲
(random coil) 4种结构元件组成，含量分别为 38.00%、
11.20%、8.80%和 42.00% (图 3A)。利用 SWISS-
MODEL (http://swissmodel.expasy.org/)进行空间结构
同源建三维立体空间结构图(图 3B)。
利用 NCBI的 CDS 程序分析发现，PaAPX1 蛋
白序列中含有一段保守区域，发现该区域属于植物过
氧化物酶超家族。同时以 PaAPX1蛋白序列与 CCD
数据库比对发现，该蛋白包含三个结合位点，分别与
亚铁血红素、底物(抗坏血酸)和 K+离子结合(图 4)。
1.4 PaAPX1的同源蛋白的多序列比对
将 PaAPX1 的氨基酸序列与 18 种植物包括拟
南芥 (GI: 15223049, Arabidopsis thaliana)、花生 (GI:
120969450, Arachis hypogaea)、甜菜 (GI: 731355965,
Beta vulgaris)、甘蓝型油菜 (GI: 923640714, Brassica
napus)、辣椒(GI: 28627542, Capsicum annuum)、中粒
咖啡(GI: 661887168, Coffea canephora)、甘薯(GI: 37-
1481
垂序商陆抗坏血酸过氧化物酶(APX1)基因克隆及表达分析
Cloning and Expression Analysis of Ascorbate Peroxidase (APX1) Gene in Phytolacca americana
图 3 PaAPX1蛋白质二级结构(A)和三级结构(B)的预测
Figure 3 Prediction of secondary (A) and tertiary (B) structure of PaAPX1 protein
图 4 PaAPX1蛋白的结构域预测分析
Figure 4 Predication analysis of domains of PaAPX1 protein
783265, Ipomoea batatas)、苜蓿(GI: 724597696, Med-
icago sativa)、烟草(GI: 1389654, Nicotiana tabacum)、
胡杨(GI: 743909831, Populus euphratica)、毛白杨(GI:
553928602, Populus tomentosa)、萝卜(GI: 468733, Ra-
phanus sativus)、高粱 (GI: 242051414, Sorghum bicol-
or)、菠菜 (GI: 310587, Spinacia oleracea)、盐地碱蓬
(GI: 14324146, Suaeda salsa)、华东葡萄(GI: 73647738,
Vitis pseudoreticulata)、玉米(GI: 195643366, Zea mays)、
枣 (GI: 393715842, Ziziphus jujuba)等植物 APX1 蛋
白进行相似性比较，发现垂序商陆同这些物种 APX1
氨基酸序列一致介于 83.60%和 93.20%之间，与菠菜
的一致性最高可达 93.20% (图 5)，说明 APX1 蛋白
的氨基酸序列在进化过程中保守程度较高。
系统进化进一步分析表明，垂序商陆的 PaAPX1
与菠菜的亲缘关系最近，并且与盐地碱蓬、甜菜和拟
南芥、萝卜、甘蓝型油菜等处于同一个进化分支；而
烟草(Nicotiana tabacum)、甘薯(Ipomoea batatas)、玉米
(Zea mays)、苜蓿(Medicago sativa)和毛白杨(Populus
tomentosa)等处于另一进化分支，物种间 APX1蛋白
的亲缘关系与传统的物种分类基本吻合(图 6)。
2讨论
非生物逆境胁迫下，植物细胞生物膜结构的改
变，活性氧解毒系统被破坏，进而损伤植物细胞(李泽
琴等, 2013)。其中 APX是细胞内清除 H2O2的重要酶
类(Kitajima et al., 2007)。APX的高表达可以提高植
物的抗逆能力，过量表达豌豆 APX基因可以提高高
羊茅对 H2O2和镉、铜、砷等重金属的抗性(Lee et al.,
2007)，在盐胁迫下，耐盐型黑麦草比盐敏感型黑麦草
APX表达量大约高 20%~30% (Hu et al., 2012)，低温
胁迫下，抗寒性较强的白菜型冬油菜陇油 7号和抗
寒性较弱的天油 4号根、叶 APX表达量均有大幅提
高，而陇油 7号约为天油 4号的 2倍(曾秀存等, 2013)。
PaAPX1基因在垂序商陆各组织中相对表达量均较
高，这在一定程度上赋予了垂序商陆对逆境胁迫的
抗性，而在镉胁迫下，PaAPX1基因在须根和块根中
显著提高，表明镉诱导提高了根对镉的抗性。PaAPX1
在茎和叶中的表达量下降可能因为垂序商陆在长时
间的镉胁迫下，茎、叶富集了大量的镉，镉造成了叶
绿体光合作用电子传递链的损伤，从而抑制了其在
茎和叶这些绿色组织中的表达。镉对光系统 2 (PSⅡ)
反应中心有破坏作用，还原态质体醌减少(魏花朵等,
2015)，而质体醌还原受抑制，还原态质体醌的减少会
抑制叶中 APX1的表达(Mullineaux et al., 2000)。
利用垂序商陆与其他 18 种植物 APX1 氨基酸
序构建的系统进化树明显分为 2类，与垂序商陆聚
1482
基因组学与应用生物学
Genomics and Applied Biology
图
5
Pa
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1
蛋
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植
物
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nt
s
1483
图 6 PaAPX1蛋白与其他相关物种的系统进化分析
Figure 6 Phylogenetic analysis of PaAPX1 protein and other re-
lated species
为一类的包括油菜、萝卜、拟南芥等十字花科植物和
甜菜、菠菜、盐地碱蓬等藜科植物，而这两科拥有大
量的重金属超富集植物，如十字花科集中了遏蓝菜
和印度芥菜等重金属超富集植物 (何兰兰等, 2009)，
甜菜和菠菜本身也是重金属超富集植物(Salaskar et
al., 2011; Chen et al., 2013)。另一类群中却鲜有重金
属超富集植物。推测 PaAPX1在拥有与其他普通植
物共同的保守结构特征和功能外还具有对重金属富
集和抗性的特异性。
3材料与方法
3.1材料
选取长势一致的垂序商陆幼苗于沙土中进行培
养，施加氯化镉(10 mg/kg干土)处理 2周，分别收集
其须根、块根、茎、叶，利用 TRIzol (Invitrogen, USA)
方法提取总 RNA并用 DNaseⅠ除去 DNA后反转录
为 cDNA，保存于-80℃冰箱中备用。
从 NCBI protein数据库下载 18个物种的 APX1
氨基酸序列。
3.2 PaAPX1基因的克隆与序列分析
基于垂序商陆转录组测序结果中注释的 APX1
基因序列，分别在 APX1 5 UTR和 3 UTR设计特异
引物 (PaAPXOF: 5-GCTCGTGGTTGCCTCGCGCT
A-3/PaAPXOR: 5-GTGTGCTAGCCTGTGTGGTGG
A-3)，对垂序商陆的 cDNA进行扩增。反应体系为 10×
KODPlusBuffer5μL，2mmol/LdNTPs5μL，25mmol/L
MgCl2 2μL，KODPlus聚合酶(TOYOBO, Japan) 1μL，
上下游引物各 1.5 μL，cDNA 2 μL，加水至 50 μL。反
应程序为 94℃预变性 3 min，35 个扩增循环(94℃
30 s→60℃ 30 s→68℃ 1 min)，最后 4℃保温。扩增片
段回收并克隆到 pEASY-Blunt (全式金, 北京)载体
上，测序。
以垂序商陆不同组织的 cDNA为模板，设计实
时定量 RT-PCR引物(qPaAPX1F: 5-CGTCTTGCAT
GGCACTCTGCTGGTA-3/qPaAPX1F: 5-TCAACA
GCCACAACTCCAGCCAACT-3)，检测PaAPX1基
因的表达，内参基因为垂序商陆 β-actin9 (forword:
5-AGTACCCGATTGAGCATGGTATTG-3/reverse:
5-TGATCTGAGTCATCTTCTCCCTGT-3)。利用 B-
IO-RAD CFX96荧光定量 PCR仪对镉处理和未经处
理的垂序商陆 PaAPX1基因表达量进行检测，反应
体系为 10 μL SYBR Premix Ex Taq (大连宝生物)，
2 μL cDNA，1.5 μL引物(5 μmol/L)，水 6.5 μL，反应
程序为 95℃预变性 5 min→(95℃ 5 s→60℃ 20 s→
72℃ 15 s) 45个循环，根据内参基因和 PaAPX1的
Cq值计算相对表达量。
3.3 PaAPX1基因序列的生物信息学分析
采用 DNAMAN 7 (Lynnon, USA)分析基因序列
并预测其氨基酸序列，并在 NCBI 保守域数据库
(Conserved Domain Database, CDD) (http://www.ncbi.
nlm.nih.gov/Structure/cdd/wrpsb.cgi)中搜索 PaAPX1
的蛋白结构域，分别利用在线软件 SOPMA (https://
npsa-prabi.ibcp.fr/NPSA/npsa_sopm.html)和 SWISS-
MODEL (http://swissmodel.expasy.org/)预测蛋白的二
级结构和空间结构同源建模。使用 DNAMAN7
(Lynnon, USA)软件比对不同来源 APX1氨基酸序列
的一致性；利用 MEGA6 (Tamura et al., 2013)软件
Clustal W比对后，邻近连接法(neighbor joining)构建
系统进化树。
垂序商陆抗坏血酸过氧化物酶(APX1)基因克隆及表达分析
Cloning and Expression Analysis of Ascorbate Peroxidase (APX1) Gene in Phytolacca americana 1484
基因组学与应用生物学
Genomics and Applied Biology
作者贡献
徐吉臣是本研究的构思者及负责人，指导实验
设计、数据分析、论文写作等；赵启红是本研究实验
设计和实施的执行人；赵启红、张皓和刘海珍参与了
实验过程及数据分析；全体作者都阅读并同意最终
的文本。
致谢
本研究由北京市自然科学基金项目(5112015)资助。
参考文献
Chen S., Chao L., Sun L., and Sun T., 2013, Effects of bacteria
on cadmium bioaccumulation in the cadmium hyperaccu-
mulator plant Beta vulgaris var. cicla L., International Jour-
nal of Phytoremediation, 15(5): 477-487
Ding L.J., 2013, Action modes and isolation of acaricidal sub-
stances from Phytolacca americana L. against Tetranychus
cinnabarinus (Acari: Tetranychidae), Thesis for M.S., South-
westUniversity, Supervisor:DingW., pp.17-23 (丁丽娟, 2013,
美洲商陆杀螨活性物质的追踪分离及作用方式研究,硕
士学位论文,西南大学,导师:丁伟, pp.17-23)
Fu X.P., Dou C.M., Chen Y.X., Chen X.C., Shi J.Y., Yu M.G.,
and Xu J., 2011, Subcellular distribution and chemical
forms of cadmium in Phytolacca americana L., Journal of
Hazardous Materials, 186(1): 103-107
Ge Y.H., Zhang J., Liu K.X., Xiang Z.M., and Geng Z.L., 2013,
Extraction and separation of anti-TMV activity extracts from
Phytolacca, Nongyao (Agrochemicals), 52 (9): 680-683 (葛
永辉,张婕,刘开兴,向章敏,耿召良, 2013,垂序商陆抗烟
草花叶病毒活性物质提取及分离,农药, 52(9): 680-683)
Gechev T., Willekens H., Montagu M.V., Inze D., Camp W.V.,
Toneva V., and Minkov I., 2003, Different responses of to-
bacco antioxidant enzymes to light and chilling stress, Jour-
nal of Plant Physiology, 160: 509-515
Guan Q.J., Wang Z.J., Wang X.H., Takano T., and Liu S.K.,
2015, A peroxisomal APX from Puccinellia tenuiflora im-
proves the abiotic stress tolerance of transgenic Arabidopsis
thaliana through decreasing of H2O2 accumulation, Journal
of Plant Physiology, 175: 183-191
He L.L., Jiao Y.M., Wang L.H., and Zhou H.B., 2009, Advance
in study of Pb, Zn, Cu and Cd hyperaccumulators, Huanjing
Kexue Yu Jishu (Environmental Science and Technology),
32(11): 120-123 (何兰兰,角媛梅,王李鸿,周鸿斌, 2009, Pb,
Zn, Cu, Cd的超富集植物研究进展,环境科学与技术, 32
(11): 120-123)
Hu L.X., Li H.Y., Pang H.C., and Fu J.M., 2012, Responses of
antioxidant gene, protein and enzymes to salinity stress in
two genotypes of perennial ryegrass (Lolium perenne) differ-
ing in salt tolerance, Journal of Plant Physiology, 169 (2):
146-156
Kitajima S., Shimaoka T., Kurioka M., and Yokota A., 2007, Ir-
reversible cross-linking of heme to the distal tryptophan of
stromal ascorbate peroxidase in response to rapid inactiva-
tion by H2O2, FEBS J., 274(12): 3013-3020
Lee S.H., Ahsan N., Lee K.W., Kim D.H., Lee D.G., Kwak S.S.,
Kwon S.Y., Kim T.H. and Lee B.H., 2007, Simultaneous
overexpression of both CuZn superoxide dismutase and asc-
orbate peroxidase in transgenic tall fescue plants confers in-
creased tolerance to a wide range of abiotic stresses, Journal
of Plant Physiology, 164(12): 1626-1638
Li Z.Q., Li J.X., and Zhang G.F., 2013, Expression regulation of
plant ascorbate peroxidase and its tolerance to abiotic stress-
es, Yichuan (Hereditas), 35(1): 45-54 (李泽琴, 李静晓, 张
根发, 2013,植物抗坏血酸过氧化物酶的表达调控以及对
非生物胁迫的耐受作用,遗传, 35(1): 45-54)
Mani M.G., and Panneerselvam R., 2013, Study of antioxidant
enzymes activity during rooting in Adhatoda vasica under
different triazole compounds, Journal of Phytology, 5: 19-24
Mullineaux P., Ball L., Escobar C., Karpinska B., Creissen G.,
and Karpinski S., 2000, Are diverse signalling pathways in-
tegrated in the regulation of Arabidopsis antioxidant defence
gene expression in response to excess excitation energy?,
Phil. Trans. R. Soc. Lond B, 355(1402): 1531-1540
Narendra S., Venkataramani S., Shen G.X., Wang J., Pasapula V.,
Lin Y., Kornyeyev D., Holaday A.S., and Zhang H., 2006,
The Arabidopsis ascorbate peroxidase 3 is a peroxisomal
membrane-bound antioxidant enzyme and is dispensable for
Arabidopsis growth and development, Journal of Experi-
mental Botany, 57(12): 3033-3042
Panchuk I.I., Zentgraf U., and Volkov R.A., 2005, Expression of
the Apx gene family during leaf senescence of Arabidopsis
thaliana, Planta, 222(5): 926-932
Pang C.H., Li K., and Wang B.S., 2011, Overexpression of Ss-
CHLAPXs confers protection against oxidative stress in-
duced by high light in transgenic Arabidopsis thaliana, Phys-
iol Plant, 143(4): 355-366
Salaskar D., Shrivastava M., and Kale S.P., 2011, Bioremediation
potential of spinach (Spinacia oleracea L.) for decontamina
tion of cadmium in soil, Current Science, 101(10): 1359-1363
Sato Y., Murakami T., Funatsuki H., Matsuba S., Saruyama H.,
and Tanida M., 2001, Heat shock-mediated APX gene ex-
pression and protection against chilling injury in rice seed-
lings, Journal of Experimental Botany, 52(354): 145-151
Shrivastava D.C., Kisku A.V., Saxena M., Deswal R., and Sarin
N.B., 2015, Stress inducible cytosolic ascorbate peroxidase
1485
(Ahcapx) from Arachis hypogaea cell lines confers salinity
and drought stress tolerance in transgenic tobacco, Nucleus,
58(1): 3-13
Tamura K., Stecher G., Peterson D., Filipski A., and Kumar S.,
2013, MEGA6: molecular evolutionary genetics analysis
version 6.0, Mol. Bio. Evol., 30(12): 2725-2729
Teixeira F.K., Menezes-Benavente L., Galv觔o V.C., Margis R.,
and Margis-Pinheiro M., 2006, Rice ascorbate peroxidase
gene family encodes functionally diverse isoforms localized in
different subcellular compartments, Planta, 224(2): 300-314
Vuleta A., Jovanovic S.M., and Tucic B., 2016, Adaptive flexi-
bility of enzymatic antioxidants SOD, APX and CAT to
high light stress: the clonal perennial monocot Iris pumila as
a studycase, PlantPhysiologyandBiochemistry, 100: 166-173
Wang F.Q., Hou F.Y., Qin Z., Dong S.X., Wang Q.M., and
Zhang L.M., 2015, Progress on the molecular biology of the
abiotic stress tolerance in sweet potato, Jiyinzuxue Yu
Yingyong Shengwuxue (Genomics and Applied Biology), 34
(1): 221-226 (王福琴,侯夫云,秦桢,李爱贤,董顺旭,王庆
美,张立明, 2015,甘薯耐非生物胁迫的分子生物学研究
进展,基因组学与应用生物学, 34(1): 221-226)
Wei H.D., LI Y., Chen Z.L., Xu S.N., Yu N., and Zhang L.H.,
2015, Effects of nitrogen fertilizer on photosynthetic and
fluorescent characteristics of Zoysia japonica under cadmi-
um str- ess, Zhongguo Turang Yu Feiliao (Soil and Fertilizer
Sciences in China), (4): 88-92 (魏花朵,李悦,陈忠林,徐苏
男,于宁,张利红, 2015,氮肥对镉胁迫下结缕草光合和叶
绿素荧光特性的影响,中国土壤与肥料, (4): 88-92)
Zeng X.C., Sun W.C., Fang Y., Liu Z.G., Dong Y., Sun J., Wu J.
Y., Zhang P.F., Shi P.F., Kong D.J., Zhang T.G., He L., and
Zhao C.X., 2013, Cloning, expression, and activity analysis
of ascorbate peroxidase (APX) gene from winter turnip rape
(Brassica campestris L.), Zuowu Xuebao (Acta Agronomica
Sinica), 39(8): 1400-1408 (曾秀存,孙万仓,方彦,刘自刚,
董云,孙佳,武军艳,张鹏飞,史鹏辉,孔德晶,张腾国,何
丽 , 赵彩霞 , 2013, 白菜型冬油菜抗坏血酸过氧化物酶
(APX)基因的克隆、表达及其活性分析,作物学报, 39(8):
1400-1408)
Zhao L., Sun Y.L., Cui S.X., Chen M., Yang H.M., Liu H.M.,
Chai T.Y., and Huang F., 2011, Cd-induced changes in leaf
proteome of the hyperaccumulator plant Phytolacca ameri-
cana, Chemosphere, 85(1): 56-66
Zhou J.C., Liu J.A., He Y.H., and Zhou G.Y., 2015, Inhibitory ef-
fects of the extracts of 13 invasive plants from Hainan a-
gainst Colletotrichum gloeosporioides on Dalbergia odorifera,
Zhiwu Baohu (Plant Protection), 41(5): 54-60 (周洁尘 , 刘
君昂,何苑皞,周国英, 2015, 13种海南入侵植物提取物对
降香黄檀炭疽病菌的抑制作用,植物保护, 41(5): 54-60)
垂序商陆抗坏血酸过氧化物酶(APX1)基因克隆及表达分析
Cloning and Expression Analysis of Ascorbate Peroxidase (APX1) Gene in Phytolacca americana
Bioscience Methods (BM)
Bioscience Methods (ISSN 1925-1920) is an open access, peer reviewed journal published
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