全 文 ：生命科学
Chinese Bulletin of Life Sciences
第 17卷 第 3期
2005年 6月
Vol. 17, No. 3
Jun., 2005
整合蛋白信号转导研究进展
田 芳，缪泽鸿，章雄文，丁 健*
（中国科学院上海生命科学研究院上海药物研究所，新药研究国家重点实验室，中国科学院研究生院，上海 201203）
摘　要：细胞外基质受体整合蛋白全方位影响细胞的形态、运动、存活和增殖。它通过介导复杂的
信号通路，将细胞外信息内传，调控细胞的生命活动。本文综述了整合蛋白的活化过程、信号转导
过程及其与生长因子受体信号通路相互关联研究的最新进展。
关键词：细胞外基质；整合蛋白活化；整合蛋白信号
中图分类号：Q 51 3　　文献标识码：A
Advance in integrin activation and signaling
TIAN Fang, MIAO Ze-Hong, ZHANG Xiong-Wen, DING Jian*
(Shanghai Institute of Materia Medica, Shanghai Institutes for Biological Sciences, Chinese Academy of Sciences,
Graduate School of CAS, Shanghai 201203, China)
Abstract: Integrins, a large family of receptors that attach cells to the matrix, exert an extraordinary control on
cell adhesion, migration, proliferation and survival. Integrins recognize cues encoded by the extra-cellular
matrix and convert them into complex biochemical signals that control the behavior of cells. In this paper, we
review the recent research concerning the integrin activation and integrin signaling, as well as their cooperation
with receptor protein tyrosine kinases.
Key words: extra-cellular matrix; integrin activation; integrin signaling
细胞外基质与细胞相互作用，影响细胞的基本
生命活动。整合蛋白是细胞外基质的主要受体，普
遍存在于各种细胞的表面，负责将细胞外基质承载
的信号经复杂的通路转导入细胞内，对细胞的形
态、运动、存活和增殖产生重要调控作用，并参
与组织器官的形成。
1　 整合蛋白的活化过程
整合蛋白是一跨膜糖蛋白受体家族，为由α和
β两个亚基构成异二聚体。迄今发现 18种α亚基和
8种 β亚基，以不同组合形成 24种整合蛋白分子[1]
(图 1 )。
整合蛋白需经活化后才能与其配体结合并转导
信号。最近两年研究表明，整合蛋白的 α 及 β 亚
文章编号 ：1004-0374(2005)03-0240-06
收稿日期：2004-09-28；修回日期：2004-11-30
作者简介：田 芳(1977 —)，女，博士研究生；缪泽鸿(1966 —)，男，博士，副研究员；章雄文(1964 —)，男，
博士，副研究员；丁 健( 1 9 5 3 —)，男，研究员，博导，* 通讯作者。
基在活化和失活状态之间处于动态平衡，活化状态
的亚基是直立分开的，失活状态的亚基则在中部弯
曲(图 2)。整合蛋白的活化发生在细胞外侧与配体
图1　整合素亚型
241第3期 田 芳，等：整合蛋白信号转导研究进展
作用的结构域和细胞内结合细胞骨架蛋白和信号转
导蛋白的结构域，两者互相伴随[2 ]。
整合蛋白的活化过程的细节尚待进一步阐明。
目前有两种互补的作用模式：一为整合蛋白首先变
为活性构象，再与其相应的配体结合；另一为整合
蛋白在细胞膜表面簇集导致细胞粘附，但并不影响
其与相应的配体的结合。Li等[2]关于整合蛋白 αIIbβ3
跨膜域对完整整合蛋白 αIIbβ3影响的研究表明，这
两种模式都存在。β3亚基跨膜螺旋结构域 708处的
甘氨酸变为天冬氨酸时，加强了β3亚基跨膜域形成
同源三聚体。测定整合蛋白 αIIbβ3与自身配体纤维
蛋白原的结合、与模拟配体的抗体 PAC-1的结合、
粘着斑激酶的激活，结果均显示突变的整合蛋白
αIIbβ3胞内和胞外域都处于活化状态。α亚基 701位
的蛋氨酸变为天冬氨酸时也有类似作用。且 708位
突变的整合蛋白不加配体就簇集到了细胞膜周围。
因此，促进跨膜域同源寡聚与促进整合蛋白在细胞
膜簇集的突变是一致的。提示整合蛋白跨膜域的同
聚化为其活化提供了动力，使得多个整合蛋白αIIbβ3
在细胞膜附彼此连接成网，整合蛋白与胞外的配体
结合及与胞内的相应蛋白结合都触发信号转导过程。
Vinogradova等[3]进一步证实此模式的普遍性。
选取最大亚型 β1家族中的整合蛋白α5β1，和对新生
血管生成、凋亡、肿瘤生长等都有效应的整合蛋白
αVβ3，核磁共振显示它们的 α亚基和 β亚基未激活
时在胞浆也是相连的，胞内信号外传引起整合蛋白
活化时α/β亚基尾部分开。Barton等[4]的研究则阐述
了影响 β1亚基活性的位点。β1亚基A结构域 α1和
α7螺旋的疏水残基上的点突变能显著增强整合蛋白
α5β1和 α4β1同配体的结合活性，亲水残基的突变得
到相反结果。这表明 α1和 α7螺旋的转位可能参与
了 β1亚基的活化。这些研究为整合蛋白的活化和功
能发挥找到了相一致的结构基础。
2　整合蛋白的信号转导通路
2.1　整合蛋白的信号转导与细胞骨架的聚集紧密相
连
整合蛋白与细胞外基质结合后便在细胞膜上聚
集成簇并与细胞骨架及信号转导复合物相连接，引
发纤维肌动蛋白的聚集。纤维肌动蛋白进一步构建
成为更大的应力纤维，继而又反过来促进整合蛋白
聚集，增强其与细胞外基质结合，形成一个正反馈
环。与此同时，与整合蛋白连接的信号蛋白进行聚
集，并最终导致细胞外基质蛋白、整合蛋白分子、
细胞骨架蛋白、细胞信号蛋白等大量聚集在局部细
胞膜，形成粘着斑“focal adhesion”。粘着斑成
为外界机械力、细胞骨架、细胞内的生化信号以及
细胞粘附的交汇点[5]，整合蛋白则扮演了整合细胞
外基质、细胞骨架和细胞信号的角色。
2.2　FAK信号通路
粘着斑激酶(focal adhesion kinase，FAK)是细
胞质中的非受体酪氨酸激酶，其伴随着粘着斑的聚
集而激活。FAK转导的信号通路能被绝大部分整合
蛋白所激活。激活的FAK与含SH2结构域的胞内蛋
白等多种蛋白结合，可导致下列通路活化[6~8](图 3):
(1)FAK与 p130Cas相连，Cas的COOH端与 Src及
Src家族的其他蛋白的 SH3结构域结合，Cas磷酸
图2　整合蛋白的活化
(左): 未被激活时，整合蛋白异二聚体呈弯曲状并不与细胞外配体相结合，两个亚基的胞浆域紧紧相靠，可能由某个未知
蛋白绑在一起，形成异二聚体；(中): 激活时，整合蛋白异二聚体被相结合的细胞外配体或细胞内骨架蛋白(如踝蛋白, talin)
所拉直；(右): 在 α亚基的跨膜域之间重新构成了同源二聚体，在 β亚基的跨膜域之间形成同源三聚体，这样整合蛋白与配
体、细胞内与骨架相连的踝蛋白、信号分子(FAK)及可能被 α亚单位招募的未知胞浆蛋白稳定地聚集在一起。
242 生命科学 第17卷
化位点所在区域动员 Crk和 Nck，形成一个 FAK-
Cas-Crk复合物。在许多细胞中Crk与DOCK180结
合，激活Rac，再依次激活下游PKA和 JNK(MAPK
c-Jun NH2-terminal kinase)信号。激活的 JNK进入细
胞核对转录因子 c-Jun进行磷酸化，后者与 c-Fos结
合形成AP-1复合物进而调节对细胞增殖起重要作用
的基因。而激活的 Rac还促进细胞骨架构建和细胞
铺展，增强整合蛋白簇集，形成正反馈环。(2)FAK-
Cas-Crk能够激活MEK-ERK这一调节细胞增殖的信
号通路。Crk结合 GTP交换因子 C3G，继而激活
Ras 相连的小G蛋白Rap1，通过下游B-Raf促进ERK
活化来调节增殖。(3) FAK还与 p190Rho-GEF(GTP
交换因子)直接结合，GEF刺激GDP转化为GTP，
继而激活RhoGTP家族激酶，激活Ras-Rap-Raf-ERK
通路。(4)FAK募集并直接激活 PI3K, 继而激活下游
的AKT。AKT可以抑制 caspase-9，抑制Bcl-2家族
中促细胞凋亡的 Bad，促进NF-κB信号转导，抑制
死亡诱导基因的转录等，从而对细胞产生保护作
用。(5)FAK还与衔接蛋白 Paxillin相互作用，导致
其 31和 118位点发生磷酸化。Paxillin同Cas一样能
募集 Crk，转导上述与增殖、粘附和迁移相关的多
种信号。它还与抑制 Src家族激酶的 Csk和使 Cas
去磷酸化的 PTP-PEST相结合，故潜在参与了负反
馈调节。此外，Paxillin能与含 PKL、GEF Pix/cool、
PAK的复合物结合，在 Cdc42、Rac和 PAK的连接
中发挥作用。整合蛋白 -FAK激活后，Paxillin能够
把Abl酪氨酸激酶从细胞核内募集到粘着斑，由Abl
使 Ena/VASP蛋白发生磷酸化，从而调节APR2/3依
赖的微丝聚集，影响细胞骨架。
2.3　特殊的整合蛋白信号通路
除FAK信号转导通路外，不同亚型的整合蛋白
还激活特异的信号通路。这些特异性的信号通路不
只是FAK通路的补充，还决定着不同类型细胞或不
同环境中细胞的存活、增殖及迁移能力。
2.3.1　SFK/Shc通路　α1β1、α5β1和 αVβ3整合蛋白
可以不通过FAK而直接激活Src家族激酶(SFK)。它
们通过跨膜调节蛋白 caveolin-1与棕榈酰化Src家族
激酶相连，后者激活，构象改变，暴露出新的 SH3
域结合 Shc，继而在酪氨酸残基磷酸化并结合Grb2/
SOS复合物，使 ERK激活，调节增殖[9]。在原代
的成纤维细胞以及内皮细胞中，这条信号通路与受
体酪氨酸激酶通路协作调控细胞增殖和存活。此
外，α6β4整合蛋白的 SFK/Shc-Grb2/SOS-ERK通路
机制又有独特的地方。α6β4整合蛋白部分棕榈酰化
并与棕榈酰化的 SFK，如 Fyn和Yes在膜脂区域相
结合，激活了SFK同时又反回来引起β4亚基胞质部
分的几个酪氨酸残基磷酸化。酪氨酸1526位点的磷
酸化又促进 Shc的募集和激活；酪氨酸 1494位点的
磷酸化使整合蛋白得以募集和激活 PI3K [10]。大多
数角质细胞中α6β4的配体可以促进细胞受EGF刺激
发生增殖，而其他不与 Shc相结合的整合蛋白则不
能。
2.3.2　SFK/Syk通路　血小板的αIIbβ3和淋巴细胞的
αvβ3的作用之一是募集并激活细胞浆内的酪氨酸激
酶 Syk 以及 ZAP-70[11]。活化的 Syk /ZAP-70激活下
游包括 Rac 交换因子Vav1和Vav3、衔接蛋白 SLP-
76和 SLAP-130/ADAP，都参与了微丝细胞骨架调
节[12]。缺失SLP-76的血小板不能正常铺展在纤维蛋
白原上。而缺失 SLAP-130/ADAP的细胞在 T细胞
受体信号刺激下不再具有β3整合蛋白依赖性的粘附
能力。提示 Syk /ZAP-70对血小板的粘附过程是必
需的；SLAP-130/ADAP在T细胞反应引起整合蛋白
激活信号转导途径中也非常重要。整合蛋白募集和
激活 Syk /ZAP-70需要有 β3亚基 C端最末的四个氨
基酸，及 Syk/ZAP-70的N端 SH2域和内域A；此
过程能被 β3亚基NPxY基序的磷酸化所逆转[11]。与
配体结合前，β3亚基需与 Csk结合。Csk能磷酸化
Src家族激酶 C末端的自身抑制性磷酸化位点，使
SFK处于失活状态。整合蛋白与配体结合后释放出
Csk，与整合蛋白相连的 SFK于是活化，继而募集
图3　FAK信号通路
243第3期 田 芳，等：整合蛋白信号转导研究进展
并激活 Syk/ZAP-70[12]，活化 SLP-76、SLAP-130/
ADAP等下游因子，调节粘附。
2.3.3　经TM-4的通路　TM-4家族蛋白有四个跨膜
域，能够与数种膜蛋白发生相互作用，调节它们在
细胞膜两侧的结合能力。小鼠基因敲除实验显示
TM-4在精子卵子的融合、光感受器的形态发生以
及免疫细胞功能发挥中都有重要作用。整合蛋白 -
TM-4通路能调节微丝细胞骨架、细胞的粘附、铺
展和迁移。特定的含 β1亚基的整合蛋白包括 α3β1、
α4β1和 α6β1与 TM-4家族蛋白在细胞外结构域相结
合。结合过程需要整合蛋白 α亚基的胞外结构域，
以及TM-4家族蛋白在第三和第四跨膜片断间形成的
一个胞外环共同参与 [ 1 3 ]。多种 T M - 4 蛋白包括
CD9、CD63、CD81、CD82和 CD151，以及蛋
白激酶C的主要下游MARCKS(十四烷基化的富含丙
氨酸的激酶 C下游)，与 α3β1都聚集在细胞外周一
种明显不同于粘着斑的斑点样结构中。TM-4蛋白
与活化的蛋白激酶C-α和βII结合，并把这些酶带到
了与 TM-4蛋白相连的整合蛋白旁边，蛋白激酶 C
于是促进了整合蛋白α3胞浆域丝氨酸1042残基的磷
酸化。MARCKS又能够在细胞微丝形成应力纤维结
构后与微丝分离并释放 PIP2，有利于微丝细胞骨架
的局部调节[14]。最后 TM-4还与磷酯酰肌醇 4激酶
相作用，将这一激酶传给整合蛋白，为细胞的粘
附、铺展和迁移中的微丝细胞骨架调节提供了又一
条途径。
2.3.4　经 IAP的通路　α2β1、αVβ3和 αIIbβ3整合蛋
白可以与另一个有五个跨膜域的蛋白 IAP(integrin-
associated protein)结合[15]，IAP是参与血小板凝结、
炎症、新生血管生成的细胞外基质蛋白——血小板
反应蛋白(TSP)的受体。在黑素瘤细胞中TSP与 IAP
的结合促进整合蛋白 αVβ3依赖的细胞粘附和铺展。
在血小板中 TSP与 IAP的结合能促进胶原激活整合
蛋白 α2β1；促进由整合蛋白 αIIbβ3介导的纤维蛋白
原依赖的血小板聚集。IAP分布于细胞外周，可能
通过活化异源三聚体Gi 蛋白来实现对细胞铺展的调
节(Gi 蛋白可以调节PI3Kγ的信号通路和影响细胞迁
移)。IAP突变的小鼠表现出很容易被细菌感染的现
象，原因是小鼠的淋巴细胞不能在炎症区域有效地
聚集和发挥作用，这也说明了 IAP在炎症反应中的
重要性。
3　整合蛋白与受体蛋白酪氨酸激酶(RPTK)的信号
通讯
RPTK是一类具有酪氨酸激酶活性的重要的细
胞表面受体，调控细胞生长、分化、死亡等过程。
整合蛋白和 RPTK在功能上有相似作用，信号通路
在多个环节发生重叠[16]。
首先，整合蛋白和 RPTK两种不同受体在细胞
膜表面发生相互作用[17]。免疫荧光标记显示整合蛋白
在细胞膜附近与细胞基质接触的位点募集大量骨架蛋
白和包括RPTK的信号蛋白。免疫共沉淀表明，多种
与Shc相连的整合蛋白可与RPTK形成复合物，如αVβ3
整合蛋白与肝素、血小板源生长因子受体(PDGFR)以
及血管内皮细胞生长因子受体(VEGFR); α5β1及其
他一些 β 1整合蛋白与表皮生长因子受体（EGFR）
以及VEGFR；α6β4整合蛋白与 EGFR、肝细胞生长
因子受体(HGFR)等。脂质微结构域可能是这种结合
的基础。在生长因子刺激下，与整合蛋白结合的
RPTK优先被激活，提示整合蛋白有助于与之相结
合的 RPTK的激活；而 RPTK也能激活靠近膜表面
的整合蛋白依赖的信号转导。
其次，整合蛋白在靠近细胞膜表面水平激活
RPTK[17]。一方面，整合蛋白信号可以促进 RPTK
的激活。细胞粘附于细胞外基质可引起酪氨酸激
酶，如 PDGFR、EGFR、bFGFR、VEGFR、HGFR
的磷酸化激活。缺少生长因子时细胞粘附部分激活
ERK和 PI3K而促进细胞存活：整合蛋白活化SFK，
激活 p130Cas并与 RPTK的膜浆域结合，最终形成
整合蛋白 -RPTK复合体。整合蛋白引起的RPTK激
活与RPTK配体结合的经典激活相比有几个特点[16]:
需要 SFK 的活化；激活程度相对较低；有 RPTK
胞内域酪氨酸残基参与。另一方面，整合蛋白信号
通过 SFK引起免疫球蛋白家族蛋白 SIRP-α/SHPS-1
的胞内区酪氨酸磷酸化[18]。这一事件又引发了在细
胞膜募集酪氨酸磷酸酶 SHP-2，后者使 PDGFR酪
氨酸去磷酸化，降低 Ras-GAP的活性，从而增强
Ras信号以及丝裂原的刺激。因此，整合蛋白信号
不但可引起RPTK的磷酸化，还可以引起某些RPTK
胞内区酪氨酸残基的去磷酸化。
最后，整合蛋白信号还可以作为 RPTK信号通
路的下游发挥作用。内皮细胞中VEGFR导致 FAK
在酪氨酸 861残基发生磷酸化，通过SFK使FAK向
整合蛋白 αVβ5聚集。这说明 RPTK信号可以促进
FAK与整合蛋白的结合。上皮细胞中 EGFR和Met
能与 α6β4整合蛋白结合激活其信号，促进细胞的迁
移和癌细胞侵袭。这些RPTK激活后通过 SFK引起
整合蛋白 β4亚基胞内区磷酸化，使整合蛋白的异聚
体结构解聚，募集 Shc和 PI3K，触发粘附、迁移
244 生命科学 第17卷
等信号。生理状态下，此过程需要整合蛋白与基质
配体结合，然而，在 RPTK高表达或突变时出现持
续活化的情况下，RP TK 不需要细胞外基质的参
与，即能直接激活整合蛋白[19]。Met激活癌基因翻
译功能也需α6β4整合蛋白参与，在β4亚基胞内区缺
失时Met无法促进细胞侵袭生长。整合蛋白作为
RPTK下游机制在内皮细胞的新生血管生成、伤口
愈合，以及肿瘤浸润和生长过程中都发挥了重要作
用。
总之，整合蛋白与 RPTK在不同条件下的信号
转导通路中，可以相互平行或互为上下游，形成复
杂的信号双向流动模式。整合蛋白与 RPTK复合体
的形成是这一模式的基础，粘着斑则为此提供了相
应的支架结构。相关研究显示， RPTK很可能只有
通过与整合蛋白相互作用才能完全发挥其功能。
4　整合蛋白的生物学效应
4.1　调控细胞增殖
细胞需要粘附到细胞外基质上，以进行细胞增
殖。有两条调控增殖的信号通路被大多数整合蛋白
活化：一条为整合蛋白激活调节 ERK。整合蛋白
与角蛋白相连并招募 Fyn，导致 Shc 的磷酸化，或
利用 FAK招募Grb-2、Src、Shc来激活 ERK，整
合蛋白还能够结合并激活生长因子受体来激活
ERK。另一条是整合蛋白活化 JNK。激活的 JNK进
入细胞核对转录因子 c-Jun进行磷酸化，后者与c-Jos
结合形成AP-1复合物，进而调节对细胞增殖起重要
作用的基因。又由于生长因子对 JNK只存在微弱的
激活作用，所以整合蛋白对 JNK的激活作用可以解
释为什么细胞的增殖需要整合蛋白介导的粘附。此
外，整合蛋白的信号转导对细胞顺利通过细胞周期
非常必要。研究发现几个周期依赖激酶的活化，如
周期蛋白D、周期蛋白 A、p27cip1及 p21cip1都被整
合蛋白信号所调控[20]。
4.2　调控细胞的存活和死亡
当细胞失去与细胞外基质的接触时会引发细胞
凋亡而不能继续存活，这种死亡现象被称为 anoikis
(希腊语“无家可归的”意思)。FAK 是细胞外基
质存活信号的主要调控者，FAK募集并激活PI3K及
AKT，通过AKT机制来抑制凋亡。特殊的整合蛋
白信号也维持着细胞存活，并且最佳的细胞存活条
件常需要整合蛋白和生长因子受体两种受体及相应
配体的共同存在。另一方面失去与细胞外基质的连
接能主动引发细胞凋亡。一个独特的机制是，
caspase-8这个死亡受体下游因子在失去粘附的细胞
中会被未结合配体的整合蛋白直接募集到细胞膜并
激活。整合蛋白调控细胞存活的作用还与细胞骨架
相关，Bcl-2家族中促细胞凋亡的Bmf通过结合肌球
蛋白从而与肌动蛋白微丝系统相连；当细胞失去粘
附时微丝细胞骨架被打乱，释放出 Bmf引起细胞存
活受阻 [ 21 ]。
4.3　调控细胞的形态和运动
整合蛋白调节的细胞铺展及迁移是通过Rho鸟
苷酸激酶家族实现的[22]，FAK-Src复合物也在此过
程中扮演重要角色。Rho家族中的 RhoA诱导生成
应力纤维，Cdc42与丝状伪足形成相关，Rac引起
片层结构。Rho家族不但促进细胞骨架构建和细胞
铺展，还传导生长刺激信号并促进整合蛋白的簇
集。这些作用引起进一步 Rho家族蛋白的活化、细
胞铺展、整合蛋白簇集，形成了一个正反馈环。因
此，整合蛋白对细胞形态、运动、存活和生长的
协同调控在生物体组织构建中起着非常重要的作用。
5　结语
多细胞生物与单细胞生物之间最重要的区别在
于前者通过细胞间基质介导细胞间相互作用并最终
发育成为独立的个体。细胞间基质在这一过程中发
挥了关键作用。通过它，相同和 /或不同类型的细
胞聚集在一起，为组织器官的形成与发育提供了物
质基础；更为重要的是，它还肩负着传递细胞间信
息的重任，而正是这些信息，决定着细胞的命运，
或是正常分化发育，形成正常的组织、器官乃至个
体，或是异常分化形成肿瘤等威胁生命存在的疾
病。而细胞间基质这些功能的实现高度依赖于其受
体整合蛋白。由此可见，整合蛋白及其信号转导通
路研究的重要性。近年来，相关研究已取得了许多
重要进展；但仍有许多关键问题尚待阐明，如不同
亚型整合蛋白下游信号的具体调节机制以及产生的
效应，不同类型细胞如何通过整合蛋白决定细胞最
终是增殖、保持粘附铺展、还是运动迁移。这些
问题的阐明，将极大地增强人们对生命本质的认
识，同时为多种疾病包括恶性肿瘤的治疗提供全新
的策略。
[参　考　文　献]
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本书主要阐述了 RAPD、RFLP、AFLP、SSR、AP-PCR、ISSR、
EST 和 SNP等 DNA分子标记技术的概念、原理、操作流程、优缺点、
操作要点，以及它们在植物学研究中遗传连锁图谱的构建、遗传多样性
分析、种质资源鉴定、基因定位、亲缘关系分析、性别鉴定、基因克
隆、基因表达和分子标记辅助选择育种等方面的应用。介绍了植物基因组DNA、线粒体DNA和叶绿体
DNA的提取纯化和检测方法及其操作要点；涵盖了相关领域的最新研究成果和实例。
本书强调基础理论和实际技术相结合，图文并茂；注重语言的科学性与通俗性，知识的先进性与
系统性；体现了内容新颖性、信息全面性、生命科学及其各分支科学的交叉与融合的特点。
本书可供大专院校生物科学、生物技术、分子生物学、遗传学、分子生态学与进化、细胞生物学
等专业的教师和学生、科研及技术人员、中学生物教师和管理工作者等的使用和参考。
周延清 编著 定价 39元 化学工业出版社出版
¾ 涵盖各种DNA 分子标记技术：RAPD、SCAR、 RFLP、AFLP、SSR、
AP-PCR、ISSR、EST、SNP、STS、RBM、SRAP 和 TRAP
¾ 突出DNA分子标记技术在植物学研究中多方面的应用成果
¾ 采用“Step-by-Step”的方式，结合实例，突出实验操作要点
¾ 基于教学与科研，强调理论和实际应用相结合，图文并茂，全面新颖
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