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ａｎａｌｙｚｉｎｇｃｈａｎｇｅｏｆｉｏｎｉｚａｂｌｅｇｒｏｕｐｐｏｓｉｔｉｏｎｉｎｎｉｔｒｉｌａｓｅｆｒｏｍ
Ｐｙｒｏｃｏｃｃｕｓａｂｙｓｓｉ
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（１．ＮｅｗＷｏｒｌｄＢｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙＩｎｓｔｉｔｕｔｅ，ＳｔａｔｅＫｅｙＬａｂｏｒａｔｏｒｙｏｆＢｉｏｒｅａｃｔｏｒＥｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ，ＥａｓｔＣｈｉｎａＵｎｉｖｅｒｓｉｔｙｏｆ
ＳｃｉｅｎｃｅａｎｄＴｅｃｈｎｏｌｏｇｙ，Ｓｈａｎｇｈａｉ２００２３７，Ｃｈｉｎａ；２．ＳｔａｔｅＫｅｙＬａｂｏｒａｔｏｒｙｏｆＭａｔｅｒｉａｌｓＯｒｉｅｎｔｅｄＣｈｅｍｉｃａｌＥｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ，
ＮａｎｊｉｎｇＵｎｉｖｅｒｓｉｔｙｏｆＴｅｃｈｎｏｌｏｇｙ，Ｎａｎｊｉｎｇ２１０００９，Ｃｈｉｎａ）
Ａｂｓｔｒａｃｔ：Ｔｈｅｐｏｓｉｔｉｏｎｏｆｔｈｅａｍｉｎｏａｃｉｄｓｗｉｔｈｉｏｎｉｚａｂｌｅｇｒｏｕｐｏｆｐｒｏｔｅｉｎｈａｄａｇｒｅａｔｅｆｅｃｔｏｎｐｒｏｔｅｉｎ
ｔｈｅｒｍｏｓｔａｂｉｌｉｔｙ．Ａｔｈｅｒｍｏａｃｔｉｖｅｎｉｔｒｉｌａｓｅｗａｓｃｏｎｓｔｒｕｃｔｅｄａｎｄｔｈｅｈｅｔｅｒｏｌｏｇｏｕｓｅｘｐｒｅｓｓｅｄ．Ｔｈｅｂａｓｉｃｐｒｏｐ
ｅｒｔｉｅｓｗｅｒｅｔｅｓｔｅｄ．ＴｈｅｅｎｚｙｍｅｗａｓｍｏｄｅｌｅｄｂｙＤｉｓｃｏｖｅｒｙＳｔｕｄｉｏｐｒｏｇｒａｍｉｎｈｏｍｏｌｏｇｙｍｏｄｅｌｉｎｇｐｒｏｔｏｃｏｌ
ａｎｄｓｉｍｕｌａｔｅｄｉｎＧｒｏｍａｃｓｍｏｌｅｃｕｌａｒｄｙｎａｍｉｃｓｐｒｏｇｒａｍａｔｄｉｆｅｒｅｎｔｇｉｖｅｎｔｅｍｐｅｒａｔｕｒｅｓ．Ｆｉｎａｌｙ，ｔｈｅｍａｃ
ｒｏｄｏｘｐｒｏｇｒａｍｗａｓｕｓｅｄｔｏｃａｌｃｕｌａｔｅｔｈｅｐｒｏｔｅｉｎｓｓｏｌｖｅｎｔａｃｃｅｓｓｓｉｂｉｌｉｔｙ．Ｔｈｅｓｏｌｖｅｎｔａｃｃｅｓｓｉｂｉｌｉｔｙｏｆｉｏｎｉｚ
ａｂｌｅｇｒｏｕｐｓｉｎｎｉｔｒｉｌａｓｅｗａｓｄｉｆｅｒｅｎｔａｔｃｈａｎｇｉｎｇｔｅｍｐｅｒａｔｕｒｅｓ．Ｉｔｗａｓｎｅｃｅｓｓａｒｙｆｏｒｄｙｎａｍｉｃａｎａｌｙｓｉｓｏｆ
ｐｒｏｔｅｉｎ′ｓｔｈｅｍｒｏｓｔａｂｉｌｉｔｙｍｅｃｈａｎｉｓｍ．
Ｋｅｙｗｏｒｄｓ：ｈｏｍｏｌｏｇｙｍｏｄｅｌｉｎｇ；ｍｏｌｅｃｕｌａｒｄｙｎａｍｉｃｓ；ｓｏｌｖｅｎｔａｃｃｅｓｓｉｂｉｌｉｔｙ；ｎｉｔｒｉｌａｓｅ；ｔｈｅｒｍｏｓｔａｂｉｌｉｔｙ
　　
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Ｔａｂｌｅ２　ＩｏｎｉｚａｂｌｅｇｒｏｕｐｗｉｔｈＳＡｖａｌｕｅ“ｓｗｉｎｇ”ｇｒｅａｔｌｙａｔｄｉｆｅｒｅｎｔｔｅｍｐｅｒａｔｕｒｅｓ
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５３９９ ＯＤ２ Ａｓｐ３３６ Ｂ ５９ ８ ５７ －５１ ４９ １００
５０３１ ＯＥ１ Ｇｌｕ３１３ Ｂ ２８ ７５ ２９ ４７ －４６ ９３
４１２０ ＯＥ２ Ｇｌｕ２５８ Ａ ２４ ４ ７３ －２０ ６９ ８９
４６９６ ＯＥ１ Ｇｌｕ２９１ Ｂ ５ ５７ ２２ ５２ －３５ ８７
２７５ ＯＤ１ Ａｓｐ１７ Ａ ４ ６５ ４４ ６１ －２１ ８２
５３９８ ＯＤ１ Ａｓｐ３３６ Ｂ ２６ ７０ ３４ ４４ －３６ ８０
　　　
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Ｔａｂｌｅ３　ＩｏｎｉｚａｂｌｅｇｒｏｕｐｗｉｔｈＳＡｖａｌｕｅｒｉｓｅｉｎｇｇｒｅａｔｌｙａｔｄｉｆｅｒｅｎｔｔｅｍｐｅｒａｔｕｒｅｓ
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ＳＡ３７０／％ ＳＡ３００／％ ΔＳＡ３／％ ＳＡ３７０／ＳＡ３００
３４６７ ＯＥ２ Ｇｌｕ２１８ Ａ ７８ ６ ７２ １３
４６９７ ＯＥ２ Ｇｌｕ２９１ Ｂ ７２ １０ ６２ ７２
８３１３ ＯＥ１ Ｇｌｕ５１９ Ｂ ６０ ９ ５１ ６６７
４１２０ ＯＥ２ Ｇｌｕ２５８ Ａ ７３ ２４ ４９ ３０４
４４８４ ＯＤ１ Ａｓｐ２７９ Ｂ ６１ １２ ４９ ５０８
　　　
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Ｔａｂｌｅ４　ＩｏｎｉｚａｂｌｅｇｒｏｕｐｗｉｔｈＳＡｖａｌｕｅｆａｌｉｎｇｇｒｅａｔｌｙａｔｄｉｆｅｒｅｎｔｔｅｍｐｅｒａｔｕｒｅｓ
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ＳＡ３７０／％ ＳＡ３００／％ ΔＳＡ４／％ ＳＡ３００／ＳＡ３７０
５４６１ ＯＤ２ Ａｓｐ３４０ Ｂ ３ ６３ －６０ ２１
５６６２ ＯＤ１ Ａｓｐ３５５ Ｂ ２３ ７２ －４９ ３１３
　　　
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０６］．ｈｔｐ：／／ｉｗｅｂ．ｔｎｔｅｃｈ．ｅｄｕ／ｍａｃｒｏｄｏｘ／ｍａｃｒｏｄｏｘ．ｈｔｍｌ．
［１８］　ＭｕｅｌｅｒＰ，ＥｇｏｒｏｖａＫ，ＶｏｒｇｉａｓＣＥ，ｅｔａｌ．Ｃｌｏｎｉｎｇ，ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎａｎｄ
ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎｏｆａｔｈｅｒｍｏａｃｔｉｖｅｎｉｔｒｉｌａｓｅｆｒｏｍｔｈｅｈｙｐｅｒｔｈｅｒｍｏ
ｐｈｉｌｅａｒｃｈａｅｏｎＰｙｒｏｃｏｃｃｕｓａｂｙｓｉ［Ｊ］．ＰｒｏｔｅｉｎＥｘｐｒＰｕｒｉｆ，２００６，４７
（２）：６７２６８１．
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