全 文 ：漆酶结构的研究进展
韩君莉!，"，郭丽琼!，"，林俊芳!，"
!
（! # 华南农业大学 生物质能研究所，广州 $!%&’"；" # 华南农业大学 食品学院，广州 $!%&’"）
摘 要：漆酶是一种含铜的多酚氧化酶，具有特异的氧化还原电位，能够催化氧化酚类和芳胺类化合物，同时伴随 ’
个电子的传递，最终将 ("还原成水。本文就近年来漆酶的结构及其特性的研究进展做扼要综述。
关键词：漆酶；多铜氧化酶；晶体结构
中图分类号：)$$’ 文献标识码：* 文章编号：!&+" , -&+.（"%%&）%’ , %%%! , %&
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/*0 123456!，"，78( 964:6;3?3（! # =3@A6A2AB ;> C6;D?@@ E3BF
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3#+ ’($4,：5?KK?@B；Q52B D25A6K;PPBF ;R6O?@B；KFG@A?5 @AF2KA2FB
漆酶（9?KK?@B，EJ ! #!% #- #"）是一种含铜的多酚
氧化酶，和植物中的抗坏血酸氧化酶、哺乳动物的血
浆铜蓝蛋白同属蓝色多铜氧化酶（Q52B D25A64K;PPBF
;R6O?@B）家族。!..- 年，日本学者吉田（V;@I6）［!］首次
从日本紫胶漆树（ !"#$ %&’()*)+,#-）漆液中发现一种
可催化漆固化过程的蛋白质；!.W’ 年，CBFAF?3O［"］将
这种蛋白质命名为漆酶（9?KK?@B）。漆酶广泛分布于
真菌分泌物、高等植物［- X $］、少量细菌［& X +］和昆虫［.］
中。分泌漆酶的真菌主要分布于担子菌（ .-$)/)0123
*04)(-）、多孔菌（50,260’#$）、子囊菌（ 7$*012*04)(-）、脉
孢菌（ 8&#’0$6’-）、柄孢壳菌（ 50/0$60’-）和曲霉菌
（ 7$6&’9),,#$）等属种，其中最主要的是担子菌亚门的
白腐真菌［W］。按其来源漆酶主要分为漆树漆酶、真
菌漆酶和细菌漆酶。漆酶具有较强的氧化还原能
力，例如漆树漆酶能够催化木质素的聚合过程［!%］，
而真菌漆酶则能催化木质素的降解、去除有毒化合
物的毒性作用、促进真菌色素的合成等［!!］，因此，真
菌漆酶在环境保护、生物检测、造纸工业、食品工业
等领域具有广泛的潜在作用［!"］。然而不同来源的
漆酶其氧化还原能力相差较大，这与漆酶的分子结
构密切相关。本文主要就近年来漆酶的结构及其特
性的研究进展做扼要综述。
5 漆酶的结构
漆酶分子结构中一般含有 ’个铜原子，根据磁学
和光谱学性质不同可将漆酶分子中 ’个铜原子分为 -
类：!型 J2" Y（U!J2）和"型 J2" Y（U"J2）各 ! 个，是单
电子受体，呈顺磁性；# 型 J2’ Y" （U-J2）两个，是耦合
! 收稿日期："%%&4%!4!%
基金项目：国家自然科学基金资助项目（0;#-%&+!’$+）；广东省科技攻关项目（0;#"%%-J-!"%+，0;#"%%’C"%!%!%%!）；广东省自然科学基金
课题（0;#$%%&&.%）
作者简介：韩君莉（!W.!4），女，山东烟台人，硕士研究生，研究方向：生物转化和生物加工。
联系人：林俊芳，研究员，E4D?65：563Z>[ @K?2# BO2# K3；E4D?65：Z23>?3<563"%%-[ G?I;;# K;D# K3
第 ’ 卷第 ’ 期
"%%& 年 !! 月
生 物 加 工 过 程
JI63B@B 1;2F3?5 ;> C6;PF;KB@@ E3<63BBF63<
0;L T "%%&
· ! ·
万方数据
离子对，双电子受体，反磁性。!型 !" 原子形成单核
中心，在 #$% &’有强烈光吸收，呈蓝色；"型 !" 原子
和# 型 !"原子形成三核铜簇，"型 !"原子具有 ()*
（电子顺磁共振效应）性质，非蓝色，无特征吸收光谱；
# 型 !"原子无 ()*性质，在 ++% &’附近有宽的吸收
带［$+］。,-./"&0& (等［$1］研究的射脉菌（!"#$%&’ (’)&’*
+’）漆酶只含有 2个铜原子（!型 !"原子、"型 !"原子
各 $一个），无# 型 !"1 32 ，该漆酶分子中含有 $ 个有
机小分子辅基吡咯喹啉（45..6768"9&679&08"9&6&0，)::）
在分子中具有类似# 型 !" 的功能。)-7’90.9 ; 等［$<］
从糙皮侧耳（!#$,(-+,. -.+($’+,.）中纯化的一种新型漆
酶 )=>?$只有 $ 个 !"，却含有 2 个锌原子和 $ 个铁
原子，由于缺少 @$!"，在 #$% &’处没有吸收峰，酶蛋
白呈白色。
漆酶大多数为单体酶，由 <%% A <<% 个左右的氨
基酸所组成，表观相对分子质量主要集中在 < B
$%1 A $%< 之间［$+］，皆为糖蛋白，糖配基主要有己糖、
葡萄糖、甘露糖、半乳糖、岩藻糖和阿拉伯糖，含糖质
量分数在 $%C A D%C［$2］。其糖基化被认为可能与
漆酶的热稳定性有关［$+］。但是近来 ,-9E/-&F7 等［$#］
测试了 1 种含糖质量分数差别显著的漆酶的稳定
性，发现含糖质量分数高的漆酶既不能提高漆酶的
热稳定性，也不能阻止由紫尿酸自由基引起的漆酶
失活。纵观近年来不同来源的漆酶，其氨基酸序列
相似性并不高，例如子囊菌漆酶 /$#’0-1’(2,. ’#*
%-341$.（G-H）与担子菌漆酶的序列相似性仅为 2%C
A +%C［$I］，但与铜原子相连的 $ 个 !5J 和 $% 个 K9J
及其周围的氨基酸配基则是相对保守的。
由于漆酶的含糖质量分数较高，一直难以获得
>L衍射分析用的单晶，因此关于漆酶结构的研究进
展比较缓慢。$MMD 年 N"E.6J O［$D］制备了第一个来
自灰盖鬼伞（5-2(&0,. 1&0$($,.6）P540L2 !" 缺失型漆酶
晶体，并解析了它的结构。目前，来自 7’1&##,. .,%*
+&#&.（!6?）［$M］；/$#’0-1’(2,. ’#%-341$.（G-H）［$I］；8&9&*
)-2-(,. #&90-.,. （ *9H）［2%］；!410-2-(,. 1&00’%’(&1,.
（)EH）［2$］；5-2(&0,. 1&0$($,.（!EH）［22］和 :(’3$+$. 6$(.&*
1-#-(（@QH）［2+］漆酶的三维结构已相继被报道。
漆酶分子主要由 + 个 E"4.0R6S9&L79T0 结构域所
组成，三者紧密结合形成球状结构。这种结构形式
是铜蓝蛋白家族所共有的［$I，$D］，图 $ 所示分别为在
% U21 &’ 分辨率下 /$#’0-1’(2,. ’#%-341$.（G-H）和
5-2(&0,. 1&0$($,.（!EH）的三维结构图。
（V）/$#’0-1’(2,. ’#%-341$.（G-H）；（W）5-2(&0,. 1&0$($,.（!EH）
图 $ 漆酶的三维结构图，糖基以灰色标示
X9F U$ @/.00LR9’0&J96&-7 JP."EP".0J 6Y G-H -&R !EHU !-.W6/5R.-P0J -.0 J/6Z& -J F.-5 JP9ETJ
如图 $ 所示，G-H 分子含有 + 个结构域：?（$ A
$
位于结构域 ?（红色）和结构域 !（蓝色）的界面上，单
核的 @$铜原子位于结构域 !（蓝色）上，结构域 [（绿
色）和结构域 !参与底物结合。整个分子由 + 个二馏
键加以稳定，分别是位于结构域 ? !5J1 A !5J$2、结构
域 ? ! 界面上 !5J$$1 A !5J<1%、结构域 ! !5J2MD A
!5J++2，而 5-2(&0,. 1&0$($,.（!EH），8&9&)-2-(,. #&90-.,.
（*9H）漆酶分子中则含有两个二硫键。
· 2 · 生物加工过程 第 1 卷第 1 期
万方数据
! 铜离子结合位点
! "# $# %&结合位点
$#%&以 %&! ’ 形式存在，在所有的多铜氧化酶
中，$#%& 都与两个 ()* 的 + 和一个 %,* 的 - 配位结
合，形成扭曲的四面体结构［#.，!/］，如图 ! 所示。其
中共价键 %&0-（%,*）的配位结合使酶呈现蓝色。
（1）!"#$%&’( )%&*$*’(（%23）；（4）+%,%-"#"$’( .%,&"(’(（5)3）
图 ! 漆酶 $#%&单核结合位点
6)7 "! $89 :;<;<&2=9>? $#%& *)@9 ;A =>22>*9
如图 ! 所示，在 %23 中距离 $#%& / "BC <: 处有
一个轴向的 39& 配基，在抗坏血酸氧化酶中为
D9@［!E］，在 $F3 中为 G89［!B］。这种轴向的氨基酸配
位的不同曾经被认为是影响真菌漆酶氧化还原电位
（H;）的重要因素［#］。G9??,2? 等［!C］认为此位置的疏
水基团越大，则其还原电势越强，如为甲硫氨酸
（D9@）配基，还原电势最低；亮氨酸（39&）配基，还原
电势次之；苯丙氨酸（G89）配基，还原电势最高。在
5)3中为 39& 配基，氧化还原电势可达到 IB/ :J。
然而 -)=F)> K>?>F>7=)> 等［!/］通过比较 %23（低 H;）和
$F3（高 H;）的不同发现，39& 或 G89 配位的不同并不
是影响氧化还原电位高低的最主要因素，认为 %�
+H间的距离则是影响氧化还原电位高低的最主要
因素。与 %23相比，在 $F3分子中 $#%& 处存在一个
!0螺旋，K=&EL/ 和 -9?##B 能形成强烈的氢键，从而导
致 %�+H的距离比 %23长 / "/#I <:，因而使得 $F3
具有较高的氧化还原电势。同样，在 5)3 中 K=&ECM
和 -9?##B 能形成氢键（K=&ECM 的 NH! 距离 -9?##B NK
/ "!LB <:，可能与 $F3 中 K=&EL/ 和 -9?##B 间的氢键
对于 %�+H的距离起相同的作用。
! "! $! O $B%& 结合位点
在已知漆酶的三维结构中，$!O $B%& 三核铜簇与高
度保守的 E个 ()*0P0()*花样的 .个 ()*配位结合，$B%&
结合 L个 ()*，$!%&结合 !个 ()*，如图 B所示［#M，!/］。
（1）/0)%..’( (’12%.%(（%;Q）；（4）+%,%-"#"$’( .%,&"(’(（5)3）
图 B 漆酶 $! O $B 三核结合中心
6)7 "B $89 $! O $B @?)<&2=9>? 2;RR9? *)@9 ;A =>22>*9
!//L 年 ## 月 韩君莉等：漆酶结构的研究进展 · B ·
万方数据
由图 ! 可得，不同来源漆酶的 "# $ "! %& 结合位
点也有一定的差别，!"#$%%&’ ’&()$%$’（%’(）"! %& 的 #
个铜原子通过 ) 个 *+ 桥配位连接起来，组成双核
铜区，具有抗磁性，因而在 ,-. 上无信号产生，然而
在 *$+$,-.-/&’ %$+0-’&’（./0）（如图 !（1）所示）中 "!
%&的 # 个铜原子并无 *+桥存在，相反 "!2%&，"#%&
则分别与 ) 个 *+相连，但由于与 *+相连是不对称
的，因此也不能认为是 *+桥（如图 !（1）所示）。3/45
6/2 72826294/2等［#:］认为在 *$+$,-.-/&’ %$+0-’&’（./0）
中，具有 ,-. 活性不是 "# %&，而是与来自 ! 个 +/;
的 <原子相连的 "!1%&，而 "!2%&、"#%& 则分别与 )
个 *+ 相连是导致 ,-. 沉默的原因。=24>8/> ?&@8’;
等［##］于 #::) 年在 : A)BC DE 分辨率下得到完整的
1-./$0&’ #$02/2&’（%@0）结构，并表明在 %@0 中 "# $ "!
%& 三核铜簇也没有 *+桥的存在。
! 漆酶底物结合位点
! A) *#分子结合位点
D 等［)G］观察 32%"0-#"/.&’ "%(-45#2’
（H20）发现在两个 "! %& 铜原子中间处结合一个 *#
分子。两个氧原子 *) 和 *# 距离 "! %& 的 %&#%&!
的距离在 : A#I J : A#B DE（如图 I（2）所示）。K82D@/;@’
L 等［#B］于 #::I 年研究来自 !"#$%%&’ ’&()$%$’（%’(）孢子
壁漆酶的结构发现，%’(中 *#分子则分别与 74&IMC5
*,和两个 "! %& 铜原子相结合，其中 *) 主要跟
74&IMC5*,结合（*,)5*) N : A#G DE，*,#5*) N : A#M#
DE），而 *# 则跟两个 "! %& 铜原子结合（*#5%&# N
: A!#O DE，*#5%&! N : A!! DE）（如图 I（1）所示）。
（P）32%"0-#"/.&’ "%(-45#2’（H20）；（1）!"#$%%&’ ’&()$%$’（%’(）
图 I 漆酶 *#分子结合位点
K/9 AI "Q> ’RS9>D 1/DT/D9 ;/U> ’V 42@@2;>
! A# 还原性底物结合位点
漆酶还原性底物的活性结合位点通常位于
")%&单核结构中心的附近，单电子氧化还原性底物
开始传递电子［)M］。D 等［)G］通过分析
32%"0-#"/.&’ "%(-45#2’（H20）的结构，得出 H20 的底
物活性结合位点是结构域 W和结构域 %的 O 个 4’’X
结构。K82D@/;@’ L等［)M］通过分析来自 !"#$%%&’ ’&()$%$’
（%’(）孢子壁漆酶的结构，得出在 %’( 中漆酶的活
性结合位点是由极性氨基酸所组成的 4’’X 和!Y 螺
旋的盖状结构（如图 O 所示）。#::I 年 K82D@/;@’ L
等［#B］以 (W"3为底物研究底物结合后漆酶结构，证
实了这一论点。其中 (W"3以 Z 形状与漆酶分子相
结合，这与 (W"3 被漆酶氧化后形成 (W"3 [ 几何结
构是相一致的。在 Z 形状底部 (W"3 的噻唑环与
+/;IMG 的 <原子垂直结合，+/;IMG Y < 原子与 ") 铜
原子的配位键 %S;5IM#5%间距离是 : A!!# DE（如图 O
所示）。(W"3 与 %’( 漆酶分子的结合形式则解释
了漆酶分子从还原性底物 (W"3 中提取 ) 个电子经
+/;IMG，再经过 ") Y %S;传递到 "# $ "! %& 三核铜簇，
将氧气还原成水。
! A! 溶剂通道
漆酶在 "# $ "! %& 三核铜簇处将氧气还原成水，
其中氧气分子进入 "# $ "!%& 三核铜簇结构中心和水
分子流出蛋白质表面至少存在两条由极性和中性氨
基酸所组成的溶剂通道，一条主要用来连接 "#%& 和
蛋白质表面，另外一条通道则用来连接 "! %& 和蛋白
· I · 生物加工过程 第 I 卷第 I 期
万方数据
质表面［!"］（如图 # 所示）。两条溶剂通道的存在从而
允许了氧气的快速结合和水分子的迅速释放［$%］。在
!"#$%&’$()*+ $#,&-.’"+（&’(）中则是通过 )*末端的一
段保守 +,-*./0*123序列连接三核铜簇中心到蛋白质
表面［!4］。/$’0##*+ +*,10#0+（)5+）漆酶分子中以 +,-67!*
+,-8""*1298":形成溶剂通道，+,-67! 位于蛋白质表
面，经过 +,-8""* 1298":到达三核铜簇中心，水分子则
与周围的氨基酸形成很多氢键［$#］。
图 6 /$’0##*+ +*,10#0+（)5+）漆酶的还原性底物（+;<.）结合位点
=>? @6 +;<. A/B>’C50 >D CE/ /$’0##*+ +*,10#0+ )5+ 2’FF’,/ G>DB>D? ,>C/
图 # /$’0##*+ +*,10#0+（)5+）漆酶分子中的溶剂通道
=>? @# .C09FC90/ 5H /$’0##*+ +*,10#0+（)5+）2’FF’,/ ,52I/DC FE’DD/2,
! 漆酶结构与热稳定性的关系
多数真菌漆酶的热稳定性不高，一般当温度超
过 67 J几分钟后就失去活性［"］。现在也有较耐高
温真菌漆酶的报道，K50B’’D K 等［$4］从来自南非的嗜
热白腐真菌菌株中得到耐高温漆酶，其最适反应温
度为 47 J，#7 J保温 " E 仍具有完全活性。
(>?>’ L等人于 $77$ 年发现了一种来自 /$’0##*+
+*,10#0+（)5+）孢子壁高度耐热性漆酶，:7 J半衰期为
$ M 8 E［$:］。=0’DF>,F5 K同 (>?>’ L于 $77% 年进一步观
测了 )5+漆酶的结构，并讨论了漆酶结构与热稳定
性的关系。=0’DF>,F5 K等［!"］指出 )5+漆酶耐热性是
与漆酶分子中形成的氢键、盐桥、蛋白质表面的电荷
分布，蛋白质的堆叠作用，氨基酸的组成等因素密切
相关。与其他已知不耐热漆酶结构相比，)5+ 的 N05
的质量分数较高（: @"O）（:O
F9-0/B5P>D*2>Q/ 结构域间形成了很多氢键，以及在结
构域 ! 和结构域 $ 表面存在的高度密集排列堆叠的
氨基酸残基，如氨基酸残基 +’!87*+’!#6、氨基酸残
基 +’$46*+’%77，)*末端氨基酸残基 +’847*+’6!7 同
样也影响了 )5+漆酶热稳定性。
$77# 年 !! 月 韩君莉等：漆酶结构的研究进展 · 6 ·
万方数据
! 展 望
漆酶最早是从高等植物中发现，但对于高等植物
漆酶的结构和功能的研究仍存在一定的空白，这部分
漆酶的研究，无疑是将低等植物和高等植物漆酶的研
究建立一个桥梁。目前，真菌漆酶的理论研究和应用
研究日益深入，但仍有很多问题亟待解决。仍需加强
对不同漆酶分子晶体结构的研究，如漆酶氧化还原电
势高低、漆酶热稳定性与结构之间的内在关系仍然不
是很清楚。通过比较其结构的差异与漆酶的性质和
功能不同，研究不同漆酶间的催化机制，为高活性漆
酶在蛋白质水平的改造提供理论依据。在应用研究
方面，由于漆酶分子结构机制的日益明朗使得漆酶具
有坚实的理论基础；同时，漆酶的广泛的底物专一性，
较强的氧化还原能力，使得真菌漆酶在造纸工业、环
境保护、食品等工业有广阔的应用前景。
参考文献：
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X�，!HHH（=I）：;=I9<;==J (
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［!7］W42-#$ Z ( )-.$,10 $,-42,4-* #/ ,%* ,.B*<; )4 @*B0*,*@ 01221$* /-#+ 0)3
%$/-’& 0/-#$#’& 1, ; U;_ -*$#04,&#?［5］( S1, 6,-42, >�，!HH7（I）：8!J<
8!= (
［!H］ ]-1?2&$2# 5 Y，T&R&1 QO，F@-&1?# Q ’，*, 10 ( )-.$,10 $,-42,4-* #/ 1
X12,*-&10 *?@#$B#-* 2#1, 2#+B#?*?,［ 5］( K%* 5#4-?10 #/ >�#R&210
)%*+&$,-.，;JJ8，;:7（;!）：!H9!=［;J］6&0C&1 A，O1-&1 K )，O1-2# O6E，*, 10 ( K%* $,-42,4-* #/ :/;/()%)$’&
*/;-)&’& 01221$* 2#?,1&?&?R 1 /400 2#+B0*+*?, #/ 2#BB*- &#?$，-*C*10$ 1?
1$.++*,-&210 1--1?R*+*?, /#- ,%* K8 2#BB*- B1&-［5］( 5 O#0 >�，;JJ9
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