全 文 ：植物生理学通讯 第 43卷 第 3期，2007年 6月 407
植物蛋白磷酸酶 2C (PP2C)及其在信号转导中的作用
胡晓丽，李德全 *
山东农业大学生命科学学院，山东泰安 271018
Protein Phosphatase 2C in Plants and Its Functions of Signal Transduction
HU Xiao-Li, LI De-Quan*
College of Life Sciences, Shandong Agricultural University, Tai’an, Shandong 271018, China
提要：蛋白磷酸酶(protein phosphatase，PP)是蛋白质可逆磷酸化调节机制中的关键酶，蛋白磷酸酶 2C (PP2C)是蛋白
磷酸酶的一个分支。文章介绍了PP2C的结构及其在信号转导中的研究进展。
关键词：蛋白磷酸酶 2C；可逆磷酸化；结构；功能；信号转导
收稿 2007-01-23 修定 　2007-04-13
资助 国家自然科学基金(30 4 71 0 5 2)。
* 通讯作者(E-mail：dqli@sdau .edu.cn；Tel：0538-
8 2 4 9 1 3 7 )。
由蛋白激酶和蛋白磷酸酶催化的蛋白质的可
逆磷酸化是细胞信号转导中的组成部分，概括地
说，这种翻译后修饰可以改变信号通路中许多关
键蛋白质的性质，如酶活性和细胞内定位等，从
而影响细胞的增殖、分化和凋亡。在 1955年就
有关于蛋白质磷酸化可以调节酶活性的报道，但
是蛋白质磷酸化调节的重要性直到 20多年以后才
受到重视。目前，蛋白质的可逆磷酸化在控制细
胞对胞外刺激的反应过程中的重要性已经得到广泛
的认知，而且细胞的生长、发育、分化及许多
其他的受到信号转导调控的生理学反应大多都建立
在磷酸化和脱磷酸化的基础之上，蛋白质的可逆
磷酸化反应对于信号的快速、精确传递起着无可
替代的作用。多数蛋白磷酸酶和蛋白激酶一样受
到精确调节，许多蛋白磷酸酶位于信号转导途径
的下游或末端，是信号调节的对象，这种对蛋白
激酶调节过程的存在说明蛋白磷酸酶的重要性。
目前越来越多的研究发现，蛋白磷酸酶与蛋白激
酶一样，在信号转导中尤其是在由环境胁迫所激
活的信号通路中同样起调控作用，在蛋白质的可
逆磷酸化反应中，两者缺一不可。
1 植物蛋白磷酸酶的分类
真核生物中的蛋白磷酸酶根据其底物特异性
可分为两大类：丝氨酸 / 苏氨酸蛋白磷酸酶类
(protein serine/threonine phosphatases，PSPs)和酪
氨酸蛋白磷酸酶类(protein tyrosine phosphatases，
PTPs)。其中，PTPs类包括酪氨酸蛋白磷酸酶和
双特异性蛋白磷酸酶(dual specificity phosphatases，
DSPs)，DSPs是一类能使磷酸化的丝 /苏氨酸和
磷酸化的酪氨酸脱磷酸，在结构上是与其他 PTPs
相似的一类特殊蛋白磷酸酶。真核生物中，酪氨
酸残基上的磷酸化只占所有磷酸化氨基酸位点的很
少一部分，但在酪氨酸残基上的可逆磷酸化作用
对于细胞的生长和分化是必不可少的。所有的
PTPs均含有一个活性位点的特征性元件(active site
signature motif) ：(I/V)HCXAGXXR(S/T)G。PSPs
根据催化亚基的不同及对特定抑制剂的不同敏感性
分为 PP1和 PP2两类。PP1对哺乳动物磷酸化酶
激酶 β亚基的去磷酸化活力较高，受内源蛋白抑
制物 I-1和 I-2的抑制。PP2对磷酸化激酶 α亚基
的去磷酸化活力较高，且不受 I-1和 I-2的抑制，
此酶的催化亚基可单独存在，无需特定调节亚基
的结合，但其功能的实现需要特定的调节亚基将
其在细胞内定位或者识别特定的底物(Cohen和
Cohen 1989)。PP2按照亚基的结构、活力及对
二价阳离子的依赖性又被进一步分为 3个亚类：
PP2A、PP2B和 PP2C。所有的 PP2A均由一个催
化亚基和一个调节亚基A组成其核心，多数物种
中还含有另一个调节亚基，此调节亚基分 B、B’
和 B” 3 个类型，其中 B’又包括 α、β、γ、
§等众多亚型，PP2A的活性不依赖于二价阳离
子；PP2B是迄今发现的惟一依赖于 Ca2+/CaM的
蛋白磷酸酶，由一个催化亚基和一个调节亚基构
成；PP2C是一种单体蛋白磷酸酶，其活力依赖
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Mg2+或者Mn2+。
根据氨基酸序列以及高级结构的不同，PSPs
又可分为 2个家族：蛋白磷酸酶 P家族(protein
serine/threonine phosphatases P)和蛋白磷酸酶M家
族(protein phosphatase M)。PP1、PP2A和 PP2B
催化亚基的氨基酸序列具有同源性，都属于 PPP
家族。而 PP2C与 PPP家族的其他成员在序列上
没有相关性(Cohen和 Cohen 1989)，它与位于线
粒体上的丙酮酸脱氢酶磷酸酶和另外一些丝氨酸/
苏氨酸蛋白磷酸酶组成 PPM家族(Cohen 1997)
(图 1 )。
区域、磷酸化蛋白结合区域以及N端的与促分裂
原活化蛋白激酶(mitogen-activated protein kinase，
MAPK)相互作用的结构域(MAPK interaction motif，
KIM)(Stone等 1994；Li等 1999)。苜蓿中 PP2C
类磷酸酶基因MP2C的催化区域能够和其位于N-
端的KIM相结合。烟草中PP2C类磷酸酶DBP1的
N-端具有转录因子的序列特征，能够与防卫相关
基因启动子区域结合(Carrasco等 2003)。ABI1基
因中N-端延伸区域缺失后，其蛋白磷酸酶活性增
加 2倍(Sheen 1998)。虽然 PPP的底物特异性主要
由它们的亚细胞定位所控制(Hubbard和 Cohen
1993；Chen等 1994)，但在独立调节亚基缺失的
情况下，植物 PP2Cs N-端特有的延伸区域可能在
底物识别中起作用，同时也可能在调节PP2C催化
亚基的酶活性中发挥作用。
3 植物 PP2C的功能
PP2C 是一类具有多种功能的蛋白磷酸酶，
PP2C的多个成员已在许多生物体以及生物体的不
同组织内得到检测并进行了特性分析。同时，低
等真核生物的遗传学研究也为研究蛋白磷酸酶在信
号通路中的功能提供帮助。例如，在酵母中，
PP2C在由外激素诱导的MAPK信号传递途径中充
当负调控因子。对融合酵母的遗传学分析表明
PP2Cs可能位于Spc1下游(Gaits等1997)，对Wis1-
Spc1 MAPK介导的逆境信号途径起负调控作用
(Shiozaki和 Russell 1995)。在脊椎动物中，PP2C
的重要性体现在视网膜的发育、信号跨膜转导的
调控和肝脏的糖原代谢途径中。已经揭示，高等
真核生物中的PP2C是逆境胁迫信号激活的激酶通
路中的一种负调控因子。例如，人类 PP2C催化
去磷酸化即会导致AMP活化蛋白激酶(AMP-acti-
vated protein kinase，AMPK)的失活(Moore等
1991)，AMPK是由细胞水平胁迫尤其是那些降低
ATP水平的胁迫所激活的蛋白激酶通路中的成分
(Corton等1994)。高等植物中PP2C广泛参与ABA
图 2 植物 PP2C的结构(Bork等 1996)
图 1 蛋白磷酸酶的分类
2 植物 PP2C的结构
PP2C的最重要的特异性表现在它与其他PPP
相比缺少调节亚基，即 PP2C是一种单体酶，通
过增加 PP2C基因数量或将 PP2C蛋白整合到不同
结构中，可以弥补由于缺少调节亚基而存在的功
能缺陷。PP2C活性需要Mg2+或Mn2+调节，而
Ca2+、Zn2+、Ni2+等其他离子，一般通过竞争Mg2+
或Mn2+而使 PP2C的活性丧失(Klumpp等 1998；
Baudouin等 1999)，并且 PP2C对 PP1和 PP2A的
抑制剂如酒石酸、环孢霉素等不敏感( C o h e n
1989)。PP2C类蛋白磷酸酶的一个重要的结构特
征就是在其催化区域内含有11个保守的结构亚区
(Bork等 1996)(图 2)。与哺乳动物 PP2Cs相比，植
物 PP2Cs具有其独特的结构模式，即植物中多数
PP2C类磷酸酶 C-端有保守的催化区域，而N-端
则是保守性不强、长度不一的延伸区域，这些延
伸区域含有与胞内信号相关的序列包括跨膜区域和
激酶互作区域等，从而赋予 PP2C 不同的功能。
如激酶相关蛋白磷酸酶(kinase-associated protein
phosphatase，KAPP)含有 3个功能区域，膜结合
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调控的各种信号途径，包括ABA诱导的种子萌发/
休眠、幼苗根系的伸长、保卫细胞及离子通道调
控和气孔关闭、逆境胁迫等。PP2C还参与植物
创伤反应、生长发育以及抗病原菌侵害等多种途
径。虽然对 PP2C的研究已经取得了很大的进展，
但对植物中PP2C的功能和生理底物的认识仍十分
有限。新近的研究(Schweighofer等 2004)表明，
植物中PP2C可能在许多信号转导途径中作为负调
控因子，在调节由环境胁迫如冷害、干旱、损
伤等激活的信号通路中起作用。
3.1 PP2C参与ABA信号调控途径 ABI1和 ABI2
是拟南芥中 2个编码 PP2C的基因。ABI1的N-端
延伸区包含一个Ca2+结合位点的EF-手型结构域。
因此，人们推测ABI1的磷酸酶活性受 Ca2+调节，
但有报道称未发现ABI1受 Ca2+调节(Bertauche等
1996；Leube等 1998)。目前，尚无试验证据证
明ABI1直接对ABA调节的细胞内Ca2+的浓度变化
作出反应。ABI2与 ABI1编码的蛋白质氨基酸序
列有较高的同源性，二者包含PP2C核心区域的C-
端区域有 86%同源，不保守的N-端区域也有48%
的同源性，但ABI2的N-端延伸区不含 EF-手型
结构域。
ABA对植物生长发育如种子萌发、休眠、气
孔关闭、叶中水分控制等都有显著的调控作用。
同时也能调节植物对外界环境胁迫的响应。大量
研究结果表明PP2C的功能与ABA信号途径有关。
abi1和 abi2是从拟南芥中筛选到的 2个显性突变
体，abi1-1和abi2-1突变分别发生在ABI1的第180
位点和ABI2的第 168位点上，都是甘氨酸残基位
点为天冬氨酸所替代。突变可能破坏 ABI1中与
Mg2+结合位点相邻的第177个天冬氨酸残基/178个
甘氨酸残基以及ABI2中第165个天冬氨酸残基/166
个甘氨酸残基的构象，以致突变体 abi1-1和 abi2-
1的体外蛋白磷酸酶活性降低(Bertauche等 1996；
Leung等1997；Leube等1998；Rodriguez等1998)。
由于这些突变体是显性的，因此并不能由此确定
ABI1和ABI2是否参与ABA信号通路。Gosti等
(1999)以 EMS处理 abi1-1突变体种子后，得到几
株隐性回复突变体，这些回复突变体都是PP2C催
化结构域内的错义突变，突变后其蛋白丧失酶活
性。由于回复突变株是隐性的，且在种子休眠与
干旱适应性上对ABA更为敏感，因此 ABI1基因
丧失功能后植物对ABA的敏感性增强，表明ABI1
是ABA信号途径的负调控因子。Merlot等(2001)
以同样的方法筛选出abi2的隐性回复突变体abi2-
1R，其 PP2C酶活性比野生型ABI2低 100倍，但
在种子萌发与调节气孔关闭上均与野生型无异。
而双突变体(abi1-1R和abi2-1R)则又在种子萌发上
比任何一个单突变体对 ABA更敏感，于是认为
ABI2也是ABA信号途径的负调控因子。
AtPP2CA是在拟南芥pde1突变体中分离到的
PP2C基因，主要在叶中大量表达，与ABI1一样，
AtPP2CA在原生质体中瞬时表达能够阻断ABA信
号途径。AtPP2CA的转录可受低温、干旱、高
盐和ABA诱导，其中低温处理ABA缺陷型突变体
aba1-1后 AtPP2CA的转录降低，说明低温诱导的
该基因的表达是依赖 A B A 的，而干旱诱导的
AtPP2CA基因的表达是依赖ABA和ABI的。反义
抑制 AtPP2CA基因的表达加速植物的冷适应性，
从而提高其抗冻性。此外，转反义植株在抗冻及
种子萌发上比野生型对 A B A 更加敏感，表明
AtPP2CA是ABA介导的冷适应过程的负调控因子
(Tahtiharju和 Palva 2001)。研究拟南芥 cDNA文
库中筛选到的由于 AtPP2CA插入过表达的突变体
PP2CAox以及 AtPP2CA缺失突变体 pp2ca-1和
pp2ca-2的结果表明，AtPP2CA过表达的突变体
PP2CAox在种子萌发和气孔关闭时对 ABA不敏
感，而AtPP2CA缺失突变体 pp2ca-1和 pp2ca-2则
呈现相反的表型，从而证实AtPP2CA是ABA信号
途径的负调控因子( K u h n 等 2 0 0 6 )。此外，
AtPP2CA能够与控制K+内向通道的蛋白AKT2相
互作用。AtPP2CA和 AKT2基因的表达都受ABA
调控并具有相同的组织表达特性，即都在韧皮部
和筛管中高表达。因此推测AtPP2CA可能通过与
AKT2相互作用从而调控 K+内向通道(Cherel等
2002)。
从对ABA超敏感的拟南芥突变体ahg中分离
到一个与 AtPP2CA高度同源的 PP2C基因 AHG3。
对ABA超敏感的ahg3-1错义突变体无论是体内和
体外都未检测到 PP2C的活性，说明AHG3也是
ABA信号途径的负调控因子(Yoshida等2006)。分
析 8个结构相关的拟南芥 PP2C基因突变体时发
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现，AHG3突变后的种子萌发对ABA最敏感，但
在成熟植株中则没有明显变化(Yoshida等 2006)。
FsPP2C1是从山毛榉中分离到的 PP2C类基
因。ABA处理后 FsPP2C1在种子中表达量上升，
且表达量与种子萌发率成正比(Lorenzo等 2001)。
FsPP2C1超表达的转基因拟南芥植株种子表现出对
ABA不敏感，其萌发不受ABA抑制，一定时间
内根生长更快，种子对盐及渗透压的抗性显著提
高，表明 FsPP2C1是ABA信号途径中的负调控
因子，并在种子休眠 / 萌发生理活动中起作用
(Gonzalez-Garcia等 2003)。
FsPP2C2是山毛榉中的另一个 PP2C类基因。
将 35S::FsPP2C2转入拟南芥超表达后，转基因拟
南芥的种子和分生组织对ABA及非生物胁迫更加
敏感，呈现出比野生型植株明显矮小的表型并且
开花延迟，用GA3喷施转基因植株可以恢复其野
生型的表型。此外，35S::FsPP2C2超表达植株中
RAB18 (ABA响应基因)转录水平明显提高，因此
认为FsPP2C2与FsPP2C1不同，它是ABA信号途
径的正调控因子，并且参与GA的生物合成(Reyes
等 2006)。
3.2 PP2C参与植物的生长发育 拟南芥KAPP是作
为与类受体激酶 5 (receptor-like kinase 5，RLK5)
相互作用的探针分离出来的(Stone等 1994)，它与
拟南芥中其他蛋白磷酸酶同源性较低，共有 581
个氨基酸，其结构主要包含 3个不同区域，氨基
酸锚定区域、激酶作用区域(kinase interaction
domain，KI)和 PP2C蛋白磷酸酶催化亚区。其中
KI区域可能属于一类新的蛋白质与蛋白质相互作
用区域，结合位点包含磷酸化丝氨酸残基和磷酸
化苏氨酸残基，是KAPP与RLK5相互作用所必需
的，KAPP在体外通过 KI区域与磷酸化状态的
RLK5相互作用，而与未被磷酸化的RLK5不起作
用(S tone 等 19 94 )。RLK5 所属的类受体激酶
(receptor-like kinase，RLK)主要参与胞外信号向胞
内信号的传递，在结构上含有一个较大的胞外区
域，一个跨膜区域和一个胞质蛋白激酶区域。
目前已经克隆到多个RLKs，包括拟南芥中的
ERECTA、CLV1、BRI1，水稻中的 Xa21以及
玉米中的 CR4等。CLV基因编码信号转导的有关
组分如受体激酶CLV1，受体类似蛋白CLV2以及
小分泌蛋白CLV3。其中CLV1是维持拟南芥细胞
增殖与分化平衡的一个基因，通过抑制
WUSCHEL (WUS)基因的表达启动分生组织中干细
胞的分化，CLV突变后导致植物器官形成推迟，
嫩芽和分生组织中未分化的细胞增多，致使整个
分生组织粗大变形。CLV1与RLK5有很高的同源
性，同属于富含亮氨酸重复序列的亚类，Williams
等(1997)研究KAPP与 CLV1相互作用的结果表
明，CLV1同时磷酸化其自身以及KAPP，而KAPP
结合磷酸化状态的CLV1并将其去磷酸化，KAPP
超表达的转基因植株中 CLV1 受抑制，而降低
clv1-1中KAPP mRNA水平可以恢复到野生型的表
型，由此推测KAPP是CLV1信号转导途径中的负
调控因子(Stone等 1998)。免疫共沉淀反应的结果
表明分别有 185 kDa和 450 kDa 2个抗体蛋白与
CLV1抗血清结合。在450 kDa复合体中含有KAPP
及 1个 RhoGTPase相关蛋白质，其中KAPP直接
与CLV1作用，并且复合体的形成还需要CLV3的
参与。CLV3功能上与 CLV1相似，在 clv3突变
体中不能形成 450 kDa的复合体，CLV3可能对
C LV1 形成复合体起辅助作用( Tr o t ocha ud 等
1999)。此外，KAPP还可以与拟南芥中体细胞胚
胎发育受体激酶 1 (somatic embryogenesis receptor
kinase 1，AtSERK1)相互作用，AtSERK1是位于
泡囊上的在胚胎发育早期迅速表达的富含亮氨酸重
复序列的一类RLK。FRET细胞定位分析的结果显
示，瞬时表达的原生质体中，KAPP和AtSERK1
均能同时定位于质膜和泡囊上，但只在泡囊上互
相接触(Shah等 2002)。KAPP在体外能够与多种
RLKs相互作用，因此推测KAPP可能参与RLK途
径的调节。
3.3 PP2C参与植物创伤信号途径 MP2C (Medicago
phosphatase 2C)是在苜蓿cDNA文库中筛选到的能
够克服信息素诱导的细胞周期停滞的一个参与
MAPK 信号途径的 PP2C 类基因(Meskiene 等
1998)。MP2C分子量为 45 kDa，编码 346个氨
基酸。与MP2C同源的 PP2Cs成员还有酵母中的
Ptc1、拟南芥中的ABI1和人类的 PP2C，但它们
的同源区仅限于催化区域，而 N- 末端同源性很
低。
早期的体外实验认为，M P 2 C 可调节由低
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温、干旱、触摸以及创伤迅速激活的 SAMK 途
径，创伤可诱导植物叶片中MP2C基因的表达同
时激活 SAMK途径，并且GST-MP2C重组蛋白能
够在体外使得SAMK途径失活(Meskiene等1998)。
但进一步的实验表明，在苜蓿中 2 个伤诱导的
MAPK途径SAMK和SIMK (stress-induced MAPK)
中，MP2C直接作用的是 SIMK，MP2C通过将
SIMK中 pTEpY序列的苏氨酸残基去磷酸化导致
SIMK途径失活(Meskiene等 2003)。SIMK是用酵
母双杂交鉴定出的惟一的一个与MP2C相互作用的
MAPK，植物受创伤后叶中MP2C大量表达，而
SIMK途径随着MP2C的表达而逐渐失活，因此认
为MP2C是 SIMK 途径的负调控因子(Jonak等
1996；Bogre等 1997；Meskiene等 2003)。
3.4 PP2C参与植物抗病信号途径 植物遭遇病毒、
真菌、细菌等生物因子侵害时产生多种信号分子
如活性氧(ROS)、水杨酸(SA)、茉莉酸(JA)、乙
烯(ET)等并通过信号传递激活防卫基因的表达，
从而产生抗病反应。新近研究表明，PP2C也参
与植物的抗病信号途径。DNA结合蛋白磷酸酶
(DNA-binding protein phosphatase，DBP1)是在烟
草λZAP cDNA文库中筛选到的具有磷酸酶活性的
PP2C类基因，它能够与番茄抗病基因CEVI1启动
子区域的顺式作用元件特异结合并调节 CEVI1基
因的转录(Carrasco等 2003)。此外，KAPP也可
能参与拟南芥抗病信号反应，酵母双杂交实验发
现胞外甘氨酸富集蛋白(glycinerich extracellular
protein，AtGRP-3)能够与细胞壁相关受体蛋白激
酶(wall-associated receptor kinase，Wak1)的胞外
区域结合，在病原信号传递过程中 AtGRP-3和
Wak1在植物体内形成一个分子量约为 500 kDa的
复合物，并且与KAPP结合形成一个三聚体，在
三聚体中KAPP与WAK1的胞内区域结合，从而
使病原信号从胞外传递到胞内(Park等 2001)。
4 结束语
作为植物体内较大的一类蛋白磷酸酶家族，
PP2C具有特殊的结构特征和理化性质，并参与植
物体内多种信号途径。目前已经分离到大量的
PP2C基因，并对其在信号转导中的作用进行了初
步研究，少数基因如 ABI1、ABI2和 AtPP2CA的
功能已研究得比较清楚，但由于缺少专一性PP2C
抑制剂，致使其底物的研究还很有限。目前PP2C
作用底物的研究已成为新的热点，酵母双杂交技
术为这一研究提供了极大便利。相信借助反向遗
传学技术(如T-DNA插入，RNA干涉)并结合基因
芯片技术对系统突变体进行研究，人们将对PP2C
的功能有更深入的了解。此外，分子遗传学、生
物化学、分子生物学以及细胞生物学等学科的交
叉融合，也可为PP2C生理功能的研究和鉴定提供
新的思路。
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