全 文 ：植物生理学通讯 第 43卷 第 6期，2007年 12月 995
高等植物的光系统 II蛋白磷酸化机制及其对环境胁迫的响应
刘文娟，袁澍，林宏辉 *
四川大学生命科学学院，生物资源与生态环境教育部重点实验室，成都 610064
Mechanism of Phosphorylation of Photosystem II Proteins in Higher Plants
and Its Response to Environmental Stress
LIU Wen-Juan, YUAN Shu, LIN Hong-Hui*
Key Laboratory of Bio-resources and Eco-environment (Ministry of Education), College of Life Sciences, Sichuan University,
Chengdu 610064, China
提要：高等植物的光系统 II蛋白在环境胁迫，尤其是强光和高温胁迫时会发生可逆磷酸化。本文介绍环境调节下的高等
植物光系统 II蛋白D1、LHCII、CP29及TSP9的可逆磷酸化研究进展，并讨论了这种蛋白磷酸化与光系统 II蛋白复合物
在类囊体膜上的迁移和组装之间的关系。
关键词：光合作用; 光系统 II; 蛋白磷酸化; 胁迫响应; 类囊体膜
收稿 2007-09-11 修定 2007-11-12
资助 国家自然科学基金(30571119)和新世纪优秀人才计划
支持项目(N CET-05-07 86 )。
* 通讯作者(E-mai l：honghuil in@hotmail .com；Tel：
02 8-85 41 11 75 )。
高等植物的光合作用由两种与膜相连的色素
蛋白复合物介导：光系统 I ( P S I )和光系统 I I
(PSII)，PSII 催化水的氧化和质体醌的还原。磷
酸化是蛋白翻译前修饰的最常见的形式之一，在
调节从基因表达到信号和代谢调控等所有细胞功能
中都起作用。高等植物类囊体膜上一些蛋白光诱
导的磷酸化是 Bennett (1977)最早发现的。目前发
现的 PSII 中能够发生磷酸化的主要蛋白有 D1、
D2、CP43和 PsbH亚基以及捕光色素蛋白复合物
LHC II 等。这些膜蛋白的可逆磷酸化是光诱导
的，并受类囊体氧化还原调节。采用生化技术检
测体内磷酸化蛋白时发现，这种高等植物类囊体
膜蛋白的可逆磷酸化对环境是依赖的，表明高等
植物的光合反应机构对周围环境具有一定的适应和
调节能力(Aro和Ohad 2003)。
近年来，光合机构的结构及其功能的研究已
取得重大进展，转基因技术的应用发现了许多以
前未知的光合蛋白及其调节组分，并且一些类囊
体蛋白激酶的发现也进一步促进了 PSII蛋白磷酸
化的研究(Depège等 2003；Bellafiore等 2005；
Vainonen等 2005；Bonardi等 2005)。另外，一
些新的检测技术，尤其是载体蛋白组学技术的采
用，使人们能够精确定位发生磷酸化的氨基酸残
基，从而更加推动了从分子水平上研究蛋白磷酸
化机制的工作。仅在最近一年，就发现许多新的
类囊体膜蛋白磷酸化位点(Turkina等 2006a，b；
Rinalducci等 2006；Del Riego等 2006)。通过提
取不同环境诱导下的植物细胞或叶片组织中的光合
蛋白复合物，并对这种体内蛋白磷酸化的氨基酸
进行定位分析，可能会增进我们对高等植物光合
机构调节和适应性的分子机制的认识。
蛋白磷酸化对于高等植物光合机构对环境的
适应和调节很重要，研究逆境中植物光合蛋白，
尤其是 PSII 功能蛋白磷酸化的变化及其响应机
制，对作物栽培和农业生产也有理论指导意义。
但是全面介绍整个 PSII 蛋白磷酸化的文章还很
少，环境胁迫对 PSII磷酸化的讨论也多局限在光
抑制方面。本文介绍近年来高等植物 PSII主要功
能性蛋白可逆磷酸化的研究进展，并着重分析和
阐述多种环境诱导的这种蛋白结构的变化、各种
膜蛋白复合物之间结合和分离的状态改变，以
及高等植物光合系统对环境胁迫的适应和调节
机制。
专论与综述 Reviews
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1 PSII周转和反应中心D1蛋白的可逆磷酸化
尽管光是 PSII电子传递的原初动能，但长时
间的光照会使 PSII的光合效率降低，这种在植物
光合作用中发生的光抑制，会引起 PSII发生光诱
导的氧化性损伤以及光保护机制的启动。整个过
程包括 PSII光合效率的降低、电子传递可逆或不
可逆的光失活以及以 D1蛋白的重新合成为主的
PSII反应中心的修复(Cai和Xu 2002)。PSII反应
中心的修复由一个复杂的循环组成，包括失活
PSII二聚体的解聚、光损伤D1蛋白的降解以及新
合成 D 1 的蛋白向 P S I I 共转运的插入( B a ena -
González和Aro 2002；姜闯道等 2002)。高等植
物的类囊体膜由垛叠区和非垛叠区组成，分别称
为基粒区域和基质区域。PSII的修复循环则涉及
到 PSII单位在基粒区和基质区的横向移动(Baena-
González等 1999)。光照下，位于基粒区的 PSII
的蛋白组分发生磷酸化，此时，PSII仍保持二聚
体形式，当长时间的光照造成D1蛋白的损伤时，
它可能会导致PSII二聚体的单体化(李炯和杜林方
2001)。解聚后的PSII单体作为一个整体单位迁移
到基质片层中修复。可能是为了阻止到达基质区
域前蛋白酶对受损D1蛋白的识别，这时的PSII蛋
白组分仍处于磷酸化状态。一旦进入基质区域，
则会依次发生 CP43、 D2以及D1蛋白的去磷酸
化，从而引起D1蛋白的降解和随之新合成蛋白的
插入。之后，CP43再聚集到复合物中，PSII单
体再迁移回基粒区，在此处它们很有可能重新二
聚化并且在光照下又发生磷酸化(Baena-González和
Aro 2002)。最近，Wei等(2006)的一项新的研究
发现，在强光照射的菠菜叶中 D1蛋白会与周围
PSII的其他蛋白组分发生交联，其中也包括磷酸
化的D1蛋白，推测这可能是为了防止在 PSII修
复过程中，新的D1蛋白合成之前的损伤的磷酸化
D1蛋白降解。最近，Bonardi等(2005)对光抑制
的 PSII的修复机制提出了另一种观点，认为可逆
的蛋白磷酸化对于 PSII的修复并不是必需的。他
们在缺失 STN8蛋白激酶的拟南芥突变体中发现，
强光照射对突变体中 PSII的活性影响非常小，这
一结论的根据是他们在缺失STN8蛋白激酶的拟南
芥突变体中没有见到 PSII 的蛋白组分发生磷酸
化 。
D1蛋白的周转对 PSII的修复循环至关重要，
但是有研究发现，在检测到明显的 PSII光抑制之
前，D1蛋白的磷酸化就已达到饱和，这说明 PSII
的光抑制不是D1蛋白磷酸化的先决条件。光照会
导致高等植物体D1蛋白发生磷酸化，但只要PSII
复合物没有受到损伤，磷酸化的D1蛋白就能很容
易的在黑暗或弱光下去磷酸化，于是一个新的磷
酸化D1蛋白的稳态水平由此建立(张海波和许大全
2003)。与此不同的是，强光照损伤的D1蛋白的
去磷酸化对光是依赖的，而且损伤的D1蛋白只有
先去磷酸化才能被水解，因此有人推测，功能性
的(可恢复的)和受损伤的D1蛋白的去磷酸化过程
是不同的(Baena-González和Aro 2002)。Zhang等
(2002)的研究也得出同样的结论，低光强下，没
有发生光损伤的 D1蛋白其磷酸化和去磷酸化对
PSII反应中心的功能没有明显的影响。另外，在
一天之内植物体内D1蛋白的磷酸化水平呈周期性
摆动，这种D1蛋白磷酸化的生理周期受光照的影
响而发生改变(Booij-James等 2002)。
有研究认为，至少有两种蛋白酶 D e g P 2
(Hauβühl等2001)和FtsH (Lindahl等2000)涉及到受
损的磷酸化 D1蛋白的降解。最近有人提出，在
细菌和高等植物中，受损 D1蛋白的降解只需要
F t s H 一种蛋白激酶的参与( N i x o n 等 2 0 0 5；
Komenda等 2006)。FtsH是一种含有 6个亚基的膜
蛋白激酶，通过 6个亚基包围的中心孔道识别蛋
白终端并分解蛋白。受损D1蛋白的降解是从暴露
在叶绿体基质侧的N端开始的，这就解释了它在
转移到基质侧降解前N端发生磷酸化的原因：即
N端磷酸化的D1蛋白可能与FtsH中心孔道的活性
位点的亲和力较弱，需要在降解前发生D1蛋白的
去磷酸化。最近，Lundin等(2007)发现一种分子
量为 33 kDa的 PSII外周蛋白 PsbO，此种蛋白在
拟南芥中有两种同源异构体 PsbO1和 PsbO2，其
中 PsbO1与 PSII活性的稳定有关，而 PsbO2可能
在D1蛋白降解过程中起促进D1蛋白向磷酸酶和
蛋白酶靠近的作用，参与调节 D1 蛋白的周转。
2 光合色素蛋白复合物 LHCII的磷酸化
自 1980年以来，很多研究证实捕光色素蛋白
复合物LHCII的磷酸化与其在类囊体膜上的迁移密
切相关。这种状态迁移对光照和类囊体膜氧化还
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原状态是依赖的。LHCII与 PSII相结合称为状态 1
(State 1)，迁移到 PSI以后与其相结合的部分称为
状态 2 (State 2)，与特定的光系统结合可以特异
地增强其光合效率。一直以来，人们认为 LHCII
以非磷酸化状态的形式与 PSII结合，而磷酸化的
LHCII 则迁移到 PS I 并与其结合。磷酸化导致
LHCII三聚体解聚，释放出对PSI有较高的亲和力
的单体磷酸化的LHCII (Allen 2003)。另外， LHCII
从 PSII分离出来后在基粒外周与 PSI结合，这有
利于 D1蛋白发生降解，并增加 PSI的光能利用
率；而D1蛋白的重新合成和新的 PSII颗粒的组
装则可能伴随着 LHCII的去磷酸化，同时 PSII光
能利用率增加。所以 PSII修复过程中D1蛋白的
周转也是 LHCII发生可逆磷酸化和状态转移的前
提。但最近在一些植物突变体的研究中却发现与
PSI结合的 LHCII并没有发生磷酸化(Zhang和
Scheller 2004)，而磷酸化的LHCII也没有与PSI相
结合(Lunde等 2000；Haldrup等 2001)。但目前唯
一可以肯定的是，在 LHCII的状态迁移中涉及到
LHCII的磷酸化，而磷酸化的LHCII是否与PSI结
合还有待进一步证实。
Stt7和STN7是首次在藻类和高等植物中发现
的 LHCII磷酸激酶(Depège等 2003；Bellafiore等
2005)，但至今仍没有证据证明LHCII是这两种激
酶的直接作用底物。现在，关于 LHCII磷酸激酶
的研究仍在探讨中。质体醌库的氧化还原状态对
LHCII磷酸化调节的机制一直是国际上的研究热
点。LHCII的磷酸化需要细胞色素 bf复合物的还
原，这样质体醌才能够与还原的细胞色素b6 f复合
物上的醌氧化位点(Q0)结合。结合在Q0位点的质
体醌是激酶保持活性的必要条件，细胞色素b6 f复
合物和激酶之间的相互作用类似于一种信号传导系
统，细胞色素 b6 f复合物是受体，而配体则是结
合在 Q0位点的质体醌(Vener 等 1997；Zi to等
1999)。后来有研究发现，体内 LHCII的最大磷
酸化仅在低光强下发生，高光强照射会引起强烈
的 LHCII的负调节反应，而这种负调节作用又能
够在黑暗下为外施的巯基还原物质快速诱导，这
说明除了细胞色素 b6 f复合物依赖的调节方式外，
类囊体膜上还存在着另一种LHCII激酶活性的调节
机制(Pursiheimo等 1998； Carlberg等 1999)。高
光照下的负调节很可能由叶绿体上的 Fe-S氧还蛋
白系统介导，与细胞色素b6 f复合物依赖的正调节
方式合作，共同调节 LHCII 的体内磷酸化水平
(Rintamäki等 2000)。这种硫氧还蛋白的作用部位
是 LHCII激酶上的二硫键，黑暗状态下钝化的激
酶上的二硫键是暴露的，易被巯基还原物质还
原，而在活化的激酶中二硫键是隐藏着的，所以
激酶的结构发生改变。强光照射时二硫键再次暴
露，激酶被硫氧还蛋白还原，使其失活。在此
研究基础上，Martinsuo等(2003)提出 LHCII激酶
可能以三种不同的形式存在：(1)黑暗中，细胞色
素b6 f复合物Q0位点的还原态质体醌的缺失造成激
酶的钝化；(2)低照度光下，还原态质体醌与细胞
色素 b6 f复合物Q0位点相结合使激酶激活；(3)强
光照射下，激酶上暴露的二硫键被叶绿体上的硫
氧还蛋白还原，激酶活性受到抑制。并且发现，
过氧化氢作为一种氧化剂催化巯基的氧化，外施
过氧化氢可以恢复 LHCII激酶的活性。Breitholtz
等(2005)用两种比野生型具有较低的非光化学淬灭
和较高的 PSII激发能的拟南芥突变体 npq1-2和
npq4-1为材料，发现突变体在光照下存在一种特
殊的 LHCII 蛋白磷酸化调节方式。他们据此推
测，突变体中较低的非光化学淬灭能力可削弱其
对过剩激发能的耗散，致使叶绿体中活性氧水平
升高，活性氧作为一种氧化剂可催化 LHCII激酶
中巯基的氧化，从而恢复激酶活性。
LHCII的蛋白磷酸化的调节方式很复杂。除
了上述因素以外，Zer等(1999)的研究表明，光照
可促使 LHCII 蛋白的磷酸化位点朝向激酶。因
此，光不但可以通过光系统电子传递链产生氧化
还原信号调节激酶活性，还可以通过影响蛋白底
物的构象调节磷酸化。Hou等(2002)还发现，除
了光照条件以外，植物的代谢水平，尤其是糖代
谢，也可调节 LHCII的蛋白磷酸化水平。
3 其他光系统 II蛋白的磷酸化
Andreucci等(2005)用高浓度的变性胶分离出
的磷酸化和去磷酸化状态的CP43，为这种核心天
线蛋白可逆磷酸化功能的研究创造了条件。有研
究认为，CP43的可逆磷酸化与PSII反应中心的修
复有关，是否为此，尚需进一步阐明(Aro和Ohad
2003)。
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低温和强光可以诱导玉米和大麦叶片CP29的
磷酸化，由此证明光抑制条件下，小分子的捕光
蛋白CP29的可逆磷酸化可能广泛存在于C3和C4
植物中。Hansson和Vener (2003)最早在拟南芥中
发现了 CP29的体内蛋白磷酸化位点。CP29可以
在多个位点上发生磷酸化，并可能作为一种
LHC II 连接蛋白，通过可逆磷酸化调节和决定
LHCII在两个光系统之间的亲和性和LHCII的状态
迁移(Turkina等 2004；Kargul等 2005)。但是，
高等植物中 C P 2 9 的功能研究还不甚清楚，
Tikkanen等(2006)的研究表明，在缺失 STN7蛋白
激酶的拟南芥突变体中，除了 LHCII以外，CP29
的磷酸化水平也明显下降。迄今虽然在高等植物
中这种为 STN7激酶催化的CP29只发现有一个磷
酸化位点，但也说明它对 LHCII的状态迁移非常
重要。
在高等植物光系统 II中发现的磷酸化蛋白大
多数是类囊体的内在蛋白，TSP9是最近发现的能
够发生磷酸化的外周蛋白(Carlberg等2003)。光诱
导的TSP9的磷酸化可促使这种蛋白的一部分的从
类囊体释放到叶绿体基质中，对于这种磷酸化依
赖的位置的改变，有人认为植物细胞中的TSP9可
能是一种光合膜表面的信号元件( C a r l b e r g 等
2003)。最近的研究表明，TSP9与 LHCII紧密相
连，并与 PSII的外周亚基(CP29、CP26和 PsbS)
相交联，根据 TSP9这种处于 LHCII和 PSII交界
面的位置，可以推测这种蛋白很有可能涉及到光
能捕获和传递的调节。但是，这种调节仅限于高
等植物，因为 TSP9是一种高等植物的特异蛋白，
这种蛋白在四十多种高等植物中均有发现，但绿
藻和蓝藻中并没有。高等植物与藻类的状态迁移
也有所不同：高等植物中只有 15%~20%的LHCII
在光系统间发生迁移，而绿藻中是 80% (Depège
等 2003；Bellafiore等 2005)。这说明，高等植
物和藻类由LHCII吸收的过剩光能的热能耗散调节
方式是不同的，光诱导的高等植物 TSP9的磷酸
化，其功能可能类似位于 PSII和 LHCII之间的
CP29，涉及到高等植物中光依赖的 LHCII从 PSII
的分离，这一推测还需进一步用实验证明(Vener
2007)。
4 光系统 II的蛋白磷酸化对环境因子的响应
高等植物类囊体膜蛋白的磷酸化最初是通过
高光强诱导发现的(Bennett 1977)，如前文所述，
此后的大多数研究都以光照作为首选环境条件，
发现了很多光诱导的 PSII蛋白的可逆磷酸化。但
随后的研究又发现温度、pH 值、盐离子浓度等
其它环境因子的改变也会引起不同程度的 PSII蛋
白的磷酸化。
温度是影响植物物种分布和生产的一个重要
因素，无论是低温或是高温的胁迫，都会对高等
植物的正常生长产生一定的影响。许多温带和热
带植物如水稻、黄瓜、玉米等对低温十分敏感，
它们在 0~10 ℃低温下即会受到不同程度的伤害，
其中光合器官的光损伤最为明显( Al l en 和 O r t
2001)。Bergantino等(1998)的研究表明，5 ℃低
温会引起大麦中 CP29的磷酸化。Pursiheimo等
(2001)在冬裸麦中发现低温会诱导 CP29和 LHCII
都发生磷酸化，他们认为低温胁迫下捕光色素蛋
白可能通过可逆磷酸化过程调节非辐射能的耗散，
降低质体醌的过度还原，从而避免 PSII发生光抑
制 。
高等植物的光系统也具有很强的热敏感性。
研究发现，温度由 22 ℃上升至 42 ℃时，菠菜
类囊体膜 PSII的反应中心蛋白D1、D2和色素结
合蛋白CP43会发生快速去磷酸化。体内去磷酸化
的研究表明，高温下反应中心D1、D2蛋白的去
磷酸化速率迅速增加，远高于捕光色素蛋白
LHCII的增加速率(Rokka等 2000)。Yoshioka等
(2006)也发现，40 ℃的高温会抑制菠菜类囊体
PSII过度的氧还原，并促进 D1蛋白的降解。由
此看来，反应中心蛋白快速的去磷酸化是高等植
物光合膜对高温胁迫的一种适应性调节，推测与
PSII的修复循环加快有关。高温主要影响叶绿体
内一种蛋白磷酸酶，磷酸化的D1、D2对于这种
磷酸酶很敏感，而 LHCII不敏感，说明反应中心
蛋白和外周蛋白的去磷酸化很可能涉及到不同的磷
酸酶(Rokka等 2000)。一种脯氨酸多肽转移异构
酶 TLP40可以通过与磷酸酶的结合或释放调节磷
酸酶的活性，它可能参与高温诱导的去磷酸化
(Vener等 1999；Rokka等 2000)。
pH值同样影响 PSII蛋白的磷酸化。Vener等
(1995，1997)发现，黑暗中低 pH (4.3)会激活蛋
白激酶，从而诱导 LHCII的磷酸化。低 pH诱导
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的蛋白激酶活性的增加与 PSII电子传递链上还原
态质体醌的增加呈正比，证明了质体醌的氧化还
原状态对 LHCII的激酶调控起重要作用。随后恢
复高 pH，质体醌快速地被重新氧化，但没有同
时造成蛋白激酶的迅速失活，推测这可能与质体
醌与细胞色素 bf复合物上Q0位点的结合有关(Liu
和 Shen 2004)。
通常认为渗透胁迫会使植物细胞因失水而造
成膜结构的破坏，活性氧水平升高，光合蛋白稳
态水平表达下降，光系统蛋白的磷酸化水平也轻
微下降(Liu等 2006)。我们的实验也显示在聚乙二
醇模拟的渗透胁迫下，LHCII和D1蛋白的去磷酸
化速率增加(未发表资料)。这种去磷酸化的加速
可能有利于 PSII蛋白的周转，是抵抗渗透胁迫的
一种适应性调节。但 Liu和 Shen (2004)的工作表
明，不同浓度(10%、20%和 30%)甘油对菠菜PSII
蛋白磷酸化没有明显影响，而用 2.5 mol·L-1 NaCl
处理的LHCII磷酸化则明显受抑制，用LiCl、KCl
和NaNO3等其它盐胁迫也得到同样的结果，说明
NaCl影响的磷酸化水平下降更可能是一种离子效
应而非渗透效应。值得注意的是，盐胁迫对藻类
的影响与高等植物相反，NaCl可以增加光照或黑
暗下杜氏盐藻 LHCII的磷酸化水平，说明高浓度
盐可以激活 LHCII蛋白激酶的活性。这种变化会
导致光合器官发生重排，利于环式电子流和ATP
生成，从而抵抗盐胁迫对能量需求的抑制。由此
可见高等植物与藻类光合机构对盐胁迫的反应机
制不同，但其间的具体的机制还需要进一步研
究。
不同环境因素下的类囊体蛋白磷酸化状态变
化说明，光合器官对外界环境变化具有很大的适
应能力和调节能力，调节反应的分子机制非常复
杂，应该深入研究。
5 结束语
三十多年来，随着分子生物学技术的不断发
展，高等植物光系统 II蛋白磷酸化的研究取得了
重大的进展，已初步证明光系统 II蛋白通过磷酸
化这一结构的改变参与光合机能的调节，因而高
等植物能适应逆境而生长。关于光系统 II蛋白磷
酸化的研究正逐步深入展开，如发生可逆磷酸化
蛋白的种类、磷酸化的调控机制及诱导蛋白磷酸
化的环境因子等，这些问题的深入研究将有助于
人们系统和全面的了解高等植物光合作用调节的分
子机制。
随着定量蛋白组技术的应用，很多新的可发
生磷酸化的光系统蛋白有望得到揭示，如 CP29、
TSP9、PsbH等。这些蛋白的磷酸化状态改变与
蛋白周转和迁移密切相关，通过两者之间的联系
可以调节两个光系统间光能的有效分配，保证受
损伤的 PSII修复循环过程的进行，从而避免光合
器官受到损伤，因而光合作用得以正常进行。但
迄今尚有不少未知功能的可磷酸化蛋白组分还未得
到揭示(Vener 2007)，需要深入探讨。
光系统 II蛋白可逆磷酸化的调控机制是近年
来的研究热点之一， STN7和STN8是先后在拟南
芥中得到揭示的 2种与 PSII蛋白磷酸化有关的蛋
白激酶，前者可能与LHCII的磷酸化有关(Bonardi
等 2005)，后者推测可能是 PSII反应中心蛋白磷
酸化所需要的蛋白激酶( B e l l a f i o r e 等 2 0 0 5；
Vainonen等 2005)，但这种看法还需更多的实验支
持。探寻两种激酶的确切作用底物，阐明由质体
醌和细胞色素 bf复合物介导的激酶活性的氧化还
原调节机制，以及涉及到光系统 II磷酸化的其它
蛋白激酶和磷酸酶的揭示可能是今后的研究热点。
现已证明，大多数 PSII蛋白的磷酸化受外界
环境因子诱导，这是光合机构的一种适应性的调
节过程。但不是所有环境因素的改变都能诱导高
等植物光系统 II蛋白的(去)磷酸化，从目前的研
究来看，这些环境因子主要局限于光照强度、温
度、pH 值和盐离子浓度，其中以高强度光照的
诱导最为普遍，这说明高等植物对逆境胁迫的适
应有可能是多样性的，不同环境因子所诱导的反
应途径可能不同。其它环境因素的改变能否诱导
PSII蛋白的可逆磷酸化，其反应机制与高强度光
诱导有何异同，这对进一步阐明植物光合作用响
应逆境胁迫来说是重要的。另外，也有人认为，
对于高等植物和藻类来说，同样的环境胁迫诱导
出的 PSII蛋白磷酸化水平不同(Liu和 Shen 2004；
Vener 2007)，说明光合器官结构的差异可能会导
致不同植物对外界环境的改变产生不同的适应机
制，即植物对环境的适应也有物种的多样性，这
对今后研究光系统 II蛋白磷酸化的方向提出一个
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新的启示：在相同的环境胁迫下的不同植物 PSII
蛋白磷酸化水平可能存在差异，从而导致不同植
物的抗性不同。所以不同种或不同品系植物的比
较研究也是值得研究的问题。
总之，深入研究逆境胁迫条件下的 PSII蛋白
磷酸化机制将会增加人们对植物体如何适应和改变
环境的认识，从而设法提高作物的抗逆性。相
信，随着生理生化技术方法的进一步发展，更多
的可能发生磷酸化的光合蛋白将会得到揭示，并
且对这些磷酸化蛋白进行体内定量分析。此外，
定量蛋白组学、反向基因组学和定点突变等方法
与高效的膜蛋白复合物分离技术的综合应用，许
多光系统蛋白磷酸化中的未知问题也将陆续得到阐
明。
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