全 文 ：植物科学学报　 ２０１４ꎬ ３２(５): ５２２~５３０
Ｐｌａｎｔ Ｓｃｉｅｎｃｅ Ｊｏｕｒｎａｌ
　 　 ＤＯＩ:１０􀆰 １１９１３ / ＰＳＪ􀆰 ２０９５－０８３７􀆰 ２０１４􀆰 ５０５２２
蓝细菌光敏色素的分子结构、生物合成和可逆光致变色效应
马 琼１ꎬ２ꎬ 周 志１ꎬ２ꎬ 董静洲１ꎬ 周 明３
(１. 湖北民族学院生物资源保护与利用湖北省重点实验室ꎬ 湖北恩施 ４４５０００ꎻ ２. 湖北民族学院生物科学与
技术学院ꎬ 湖北恩施 ４４５０００ꎻ ３. 华中农业大学农业微生物学国家重点实验室ꎬ 武汉 ４３００７０)
摘　 要: 蓝细菌光敏色素(ＣＢＣＲｓ)是蓝细菌中感受光的重要光受体ꎬ 能够响应从紫外光到红外光范围内的光信
号ꎬ 进而影响蓝细菌的光化学行为ꎮ 蓝细菌光敏色素通过 Ｎ￣末端 ＧＡＦ(ｃＧＭＰ ｐｈｏｓｐｈｏｄｉｅｓｔｅｒａｓｅꎬ ａｄｅｎｙｌｙｌ ｃｙ￣
ｃｌａｓｅ ａｎｄ ＦｈｌＡ ｄｏｍａｉｎ)结构域中保守性半胱氨酸共价结合藻胆色素ꎬ 形成具有感光生理功能的色素蛋白质ꎮ 本
文重点在分子水平上综述了蓝细菌光敏色素的分子结构、 生物合成和可逆光致变色效应机理ꎬ 并基于最新的研
究进展ꎬ 就蓝细菌光敏色素今后的研究方向进行了展望ꎮ
关键词: 蓝细菌光敏色素ꎻ 藻胆色素ꎻ ＧＡＦꎻ 光受体
中图分类号: Ｑ７１　 　 　 　 　 文献标识码: Ａ　 　 　 　 　 文章编号: ２０９５￣０８３７(２０１４)０５￣０５２２￣０９
　 　 　 收稿日期: ２０１３￣１０￣０８ꎬ 退修日期: ２０１４￣０２￣２８ꎮ
　 基金项目: 国家自然科学基金项目(３１０７０７４３)ꎻ 经济林木种质改良与资源综合利用湖北省重点实验室开放基金(２０１１ＢＬＫＦ ５３)ꎻ 湖
北省自然科学基金面上项目(２０１４ＣＦＢ４００)ꎻ 湖北民族学院博士启动基金项目(ＭＹ２０１３Ｂ０１３)ꎮ
　 作者简介: 马琼(１９７９－)ꎬ 女ꎬ 博士ꎬ 副教授ꎬ 研究方向为蓝细菌光敏色素与光信号传递(Ｅ￣ｍａｉｌ: ｍａｑｉｏｎｇ１１０＠１２６. ｃｏｍ)ꎮ
Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｓｔｒｕｃｔｕｒｅꎬ Ｂｉｏｓｙｎｔｈｅｓｉｓ ａｎｄ
Ｐｈｏｔｏｒｅｖｅｒｓｉｂｉｌｉｔｙ ｏｆ Ｃｙａｎｏｂａｃｔｅｒｉｏｃｈｒｏｍｅｓ
ＭＡ Ｑｉｏｎｇ１ꎬ２ꎬ ＺＨＯＵ Ｚｈｉ１ꎬ２ꎬ ＤＯＮＧ Ｊｉｎｇ￣Ｚｈｏｕ１ꎬ ＺＨＯＵ Ｍｉｎｇ３
(１. Ｋｅｙ Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ ｏｆ Ｂｉｏｌｏｇｉｃ Ｒｅｓｏｕｒｃｅｓ Ｐｒｏｔｅｃｔｉｏｎ ａｎｄ Ｕｔｉｌｉｚａｔｉｏｎ ｏｆ Ｈｕｂｅｉ Ｐｒｏｖｉｎｃｅꎬ Ｈｕｂｅｉ Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙ ｆｏｒ
Ｎａｔｉｏｎａｌｉｔｉｅｓꎬ Ｅｎｓｈｉꎬ Ｈｕｂｅｉ ４４５０００ꎬ Ｃｈｉｎａꎻ ２. Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ Ｓｃｉｅｎｔｉｆｉｃ ａｎｄ Ｔｅｃｈｎｉｃａｌ Ｃｏｌｌｅｇｅꎬ Ｈｕｂｅｉ
Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙ ｆｏｒ Ｎａｔｉｏｎａｌｉｔｉｅｓꎬ Ｅｎｓｈｉꎬ Ｈｕｂｅｉ ４４５０００ꎬ Ｃｈｉｎａꎻ ３. Ｓｔａｔｅ Ｋｅｙ Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ ｏｆ Ａｇｒｉｃｕｌｔｕｒａｌ
Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙꎬ Ｈｕａｚｈｏｎｇ Ａｇｒｉｃｕｌｔｕｒａｌ Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙꎬ Ｗｕｈａｎ ４３００７０ꎬ Ｃｈｉｎａ)
Ａｂｓｔｒａｃｔ: Ｃｙａｎｏｂａｃｔｅｒｉｏｃｈｒｏｍｅｓ (ＣＢＣＲｓ) ａｒｅ ｉｍｐｏｒｔａｎｔ ｐｈｏｔｏｒｅｃｅｐｔｏｒｓ ｉｎ ｃｙａｎｏｂａｃｔｅｒｉａ
ｔｈａｔ ｒｅｓｐｏｎｄ ｔｏ ｕｌｔｒａｖｉｏｌｅｔ ｔｏ ｉｎｆｒａｒｅｄ ｌｉｇｈｔꎬ ｔｈｕｓ ａｆｆｅｃｔｉｎｇ ｐｈｏｔｏｃｈｅｍｉｃａｌ ｂｅｈａｖｉｏｒ ｏｆ
ｃｙａｎｏｂａｃｔｅｒｉａ. Ｖｉａ ｃｏｖａｌｅｎｔｌｙ ｂｉｎｄｉｎｇ ｐｈｙｃｏｂｉｌｉｎ ｗｉｔｈ ｃｏｎｓｅｒｖａｔｉｖｅ ｃｙｓｔｅｉｎｅ ｉｎ ＧＡＦ ( ｃＧＭＰ
ｐｈｏｓｐｈｏｄｉｅｓｔｅｒａｓｅꎬ ａｄｅｎｙｌｙｌ ｃｙｃｌａｓｅ ａｎｄ ＦｈｌＡ ｄｏｍａｉｎ) ｏｆ ｔｈｅ Ｎ￣ｔｅｒｍｉｎａｌꎬ ＣＢＣＲｓ ｅｘｈｉｂｉｔ
ｐｈｏｔｏｓｅｎｓｉｔｉｖｅ ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ ｆｕｎｃｔｉｏｎｓ. Ｔｈｅ ｐｒｅｓｅｎｔ ｒｅｖｉｅｗ ｓｕｍｍａｒｉｚｅｓ ｔｈｅ ｍｏｌｅｃｕｌａｒ ｓｔｒｕｃｔｕｒｅꎬ
ｂｉｏｓｙｎｔｈｅｓｉｓ ａｎｄ ｍｅｃｈａｎｉｓｍｓ ｏｆ ｐｈｏｔｏｒｅｖｅｒｓｉｂｉｌｉｔｙꎬ ａｎｄ ｐｒｏｓｐｅｃｔｓ ｆｏｒ ｆｕｔｕｒｅ ｒｅｓｅａｒｃｈ ｏｆ
ＣＢＣＲｓ ｂａｓｅｄ ｏｎ ｌａｔｅｓｔ ｒｅｓｅａｒｃｈ ｐｒｏｇｒｅｓｓ.
Ｋｅｙ ｗｏｒｄｓ: Ｃｙａｎｏｂａｃｔｅｒｉｏｃｈｒｏｍｅꎻ Ｐｈｙｃｏｂｉｌｉｎꎻ ＧＡＦꎻ Ｐｈｏｔｏｒｅｃｅｐｔｏｒ
　 　 光不仅是光合生物重要的能量来源ꎬ 而且是重
要的环境信号ꎮ 为了感知光强、 光质、 光向并对其
变化做出响应ꎬ 光合生物进化出了一套完整的光感
受系统ꎮ 光敏色素是存在于光合生物中感受光的功
能色素蛋白质ꎬ 是光感受系统的主要光受体ꎬ 在光
合生物的光信号响应及光形态建成中发挥重要作
用[１ꎬ２]ꎮ １９５９年 Ｂｕｔｌｅｒ 等在植物体内检测到了一
种红光 /远红光光受体ꎬ 并把这种色素蛋白质命名
为植物光敏色素(ｐｈｙｔｏｃｈｒｏｍｅｓꎬ Ｐｈｙｓ) [３]ꎮ 随着
Ｐｈｙｓ的发现ꎬ 学者们对各种蓝细菌的光受体进行
了研究ꎮ １９９６ 年ꎬ Ｋｅｈｏｅ 和 Ｇｒｏｓｓｍａｎ 通过对发
菜 (Ｆｒｅｍｙｅｌｌａ ｄｉｐｌｏｓｉｐｈｏｎ) 的补充光适应性观察
与分析ꎬ 确定了与 Ｐｈｙｓ 相关的、 具有光适应性的
Ｆｄ ｒｃａＥ基因ꎬ 同时还指出其它蓝细菌中也具有与
Ｐｈｙｓ类似的基因[４ꎬ５]ꎬ 这一开拓性的工作极大地
促进了蓝细菌中光敏色素的深入研究ꎮ 随后 Ｌａｍ￣
ｐａｒｔｅｒ等在集胞藻 ６８０３(Ｓｙｎｅｃｈｏｃｙｓｔｉｓ ｓｐ. ＰＣＣ
６８０３)中发现 Ｓｙ ｃｐｈ１基因编码光受体ꎬ 该光受体
能够结合藻胆色素ꎬ 具有与 Ｐｈｙｓ 类似的红光 /远
红光可逆光效应ꎬ 因此将 ＳｙＣｐｈ１ 称为类植物
Ｐｈｙｓ( ｒｅｌａｔｅｄ ｐｌａｎｔ ｐｈｙｔｏｃｈｒｏｍｅｓ) [６]ꎮ 迄今ꎬ 已
在念珠藻、 集胞藻、 嗜热藻、 聚球藻等蓝细菌中发
现了上百个蓝细菌光敏色素 ( ｃｙａｎｏｂａｃｔｅｒｉｏ￣
ｃｈｒｏｍｅｓꎬ ＣＢＣＲｓ) [７－９]ꎬ 并用不同波长的单色光
诱导其可逆光致变色效应验证 ＣＢＣＲｓꎮ
１　 ＣＢＣＲｓ的结构
高等植物的 Ｐｈｙｓ 由 ２ 个结构域构成: Ｎ￣末端
的光感受区和 Ｃ￣末端的光调节区(图 １)ꎮ 光感受
区包括胆素裂合酶结构域 ( ｂｉｌｉｎ ｌｙａｓｅ ｄｏｍａｉｎꎬ
ＢＬＤ)和光敏色素结构域 (ｐｈｙｔｏｃｈｒｏｍｅ ｄｏｍａｉｎꎬ
ＰＨＹ) [１０]ꎮ ＢＬＤ包含光敏色素的保守性 ＧＡＦ 结构
域 ( ｃＧＭＰ ｐｈｏｓｐｈｏｄｉｅｓｔｅｒａｓｅꎬ ａｄｅｎｙｌｙｌ ｃｙｃｌａｓｅ
ａｎｄ ＦｈｌＡ ｄｏｍａｉｎ)ꎬ ＧＡＦ 结构域与生色团共价结
合ꎻ 当用红光 /远红光照射光敏色素时ꎬ 生色团发
生互变异构ꎬ 从而形成红光或远红光吸收型光敏色
素[１１ꎬ１２]ꎮ ＰＨＹ 结构域位于光感受区的 Ｃ￣端ꎬ 与
ＧＡＦ结构域具有相似的折叠模式ꎬ 是保持 Ｐｈｙｓ 吸
收光谱完整所必需的部分[１３]ꎮ 光调节区域含有 ＰＡＳ
(Ｐｅｒ / Ａｒｎｔ / Ｓｉｍ)同源重复序列和类组氨酸激酶结构域
(ｈｉｓｔｉｄｉｎｅｋｉｎａｓｅ￣ｒｅｌａｔｅｄ ｄｏｍａｉｎꎬ ＨＫＲＤ)[１４]ꎬ 在光
信号的转导过程中发挥着重要作用ꎮ 因此ꎬ 植物
Ｐｈｙｓ由 ＰＡＳ￣ＧＡＦ￣ＰＨＹ 复合结构域组成ꎬ 在 ＰＡＳ
与 ＧＡＦ之间形成“８”字型的套索结构ꎮ 类植物光
敏色素 ＳｙＣｐｈ１ 也具有 ＰＡＳ￣ＧＡＦ￣ＰＨＹ 复合结构
域ꎬ 其吸收光谱与植物 Ｐｈｙｓ具有相似特征ꎮ
ＣＢＣＲｓ与 Ｐｈｙｓ 在结构域组成上有较高的同
源性ꎬ 大多数 ＣＢＣＲｓ 由 Ｎ￣端光感受区和 Ｃ￣端光
调节区组成ꎮ ＣＢＣＲｓ的 Ｎ￣端光感受区含有高度保
守的 ＧＡＦ结构域ꎬ ＧＡＦ结构域与生色团结合ꎬ 在
Plant Phy
Related Plant Phy: SyCph1
CBCRs: SyPixJ1
TePixJ
TeTlr0924
AnAlr3356
SyCcaS
FdRcaE
SyCikA
PHOTOSENSORY REGULATORY
PAS PAS PAS
PAS
GAF
GAF
GAF
GAF
GAF
GAF
GAF
GAF
GAF
PHY
PHY
PAS
PAS PAS
PAS
MA
MA
HKRD
HKRD
HKRD
HKRD
HKRD
HAMP
HAMPHAMP
Ｐｌａｎｔ Ｐｈｙ: 植物光敏色素ꎻ ＳｙＣｐｈ１: 类植物光敏色素ꎻ ＣＢＣＲｓ 包括 ＳｙＰｉｘＪ１、 ＴｅＰｉｘＪ、 ＴｅＴｌｒ０９２４、
ＡｎＡｌｒ３３５６、 ＳｙＣｃａＳ、 ＦｄＲｃａＥ和 ＳｙＣｉｋＡꎮ
Ｐｌａｎｔ ｐｈｙ ｍｅａｎｓ ｐｈｙｔｏｃｈｒｏｍｅ ｆｒｏｍ ｐｌａｎｔ. ＳｙＣｐｈ１ ｉｓ ｒｅｌａｔｅｄ ｐｌａｎｔ ｐｈｙｔｏｃｈｒｏｍｅ. ＣＢＣＲｓ ｃｏｎｔａｉｎ ＳｙＰｉｘＪ１ꎬ
ＴｅＰｉｘＪꎬ ＴｅＴｌｒ０９２４ꎬ ＡｎＡｌｒ３３５６ꎬ ＳｙＣｃａＳꎬ ＦｄＲｃａＥ ａｎｄ ＳｙＣｉｋＡ.
Ｓｙ: Ｓｙｎｅｃｈｏｃｙｓｔｉｓ ｓｐ. ＰＣＣ ６８０３ꎻ Ｔｅ: Ｔｈｅｒｍｏｓｙｎｅｃｈｏｃｏｃｃｕｓ ｅｌｏｎｇａｔｕｓꎻ Ａｎ: Ａｎａｂａｅｎａ ｓｐ. ＰＣＣ ７１２０ꎻ
Ｆｄ: Ｆｒｅｍｙｅｌｌａ ｄｉｐｌｏｓｉｐｈｏｎ.
图 １　 蓝细菌光敏色素和植物光敏色素的结构域组成
Ｆｉｇ􀆰 １　 Ｄｏｍａｉｎ ａｒｃｈｉｔｅｃｔｕｒｅ ｏｆ ＣＢＣＲｓ ａｎｄ Ｐｈｙｓ
３２５　 第 ５期　 　 　 　 　 　 　 　 马 琼等: 蓝细菌光敏色素的分子结构、生物合成和可逆光致变色效应
蓝细菌中作为光受体感知光信号ꎻ Ｃ￣端光调节区
含有多个光信号调节结构域ꎬ 包括组氨酸激酶结构
域 ＨＡＭＰ ( ｈｉｓｔｉｄｉｎｅ ｋｉｎａｓｅ / ａｄｅｎｙｌａｔｅ ｃｙｃｌａｓｅ /
ｍｅｔｈｙｌ￣ｂｉｎｄｉｎｇ ｐｒｏｔｅｉｎ / ｐｈｏｓｐｈｏｄｉｅｓｔｅｒａｓｅ )、 类
组氨酸激酶 ＨＫＲＤ 结构域、 ＲＥＣ( ｒｅｓｐｏｎｓｅ ｒｅｇｕ￣
ｌａｔｏｒ ｒｅｃｅｉｖｅｒ)结构域等(图 １)ꎮ 有些 ＣＢＣＲｓ 的
Ｃ￣端光调节区含有多个激酶结构域ꎬ 与 Ｎ￣端光感
受区的 ＧＡＦ 结构域组成双组分信号转导系统ꎮ 在
双组分信号转导系统中ꎬ ＣＢＣＲｓ可以发生自身磷酸
化或转移磷酸基团ꎬ 从而调节光信号的响应及其传
递过程ꎮ
与 Ｐｈｙｓ不同的是ꎬ ＣＢＣＲｓ无 ＰＨＹ 和 ＰＡＳ 结
构域ꎬ 因此 ＣＢＣＲｓ 不含有 ＰＡＳ￣ＧＡＦ￣ＰＨＹ 复合结
构域ꎬ 不能形成“８”字型套索结构ꎮ 还有少数 ＣＢ￣
ＣＲｓ仅含 ＧＡＦ结构域ꎬ 无 Ｃ￣端的光信号调节结构
域ꎮ 但“８”字型套索结构或 Ｃ￣端光信号调节结构域
的缺乏并不影响 ＣＢＣＲｓ与藻胆色素的共价结合及
其吸收光谱的完整性[１５]ꎮ
２　 ＣＢＣＲｓ的生物合成
ＣＢＣＲｓ的生物合成包含两个方面: (１)藻胆
色素的生物合成ꎻ (２)藻胆色素与 ＣＢＣＲｓ 辅基蛋
白的自催化共价偶联ꎮ
２􀆰 １　 藻胆色素的生物合成
藻胆色素生色团是由 ４个相互连接的吡咯环组
成的开链结构化合物ꎮ 在 ＣＢＣＲｓ 中共发现了 ２ 种
藻胆色素生色团(图 ２): 藻蓝胆素(ｐｈｙｃｏｃｙａｎｏ￣
ｂｉｌｉｎꎬ ＰＣＢ)和藻紫胆素(ｐｈｙｃｏｖｉｏｌｏｂｉｌｉｎꎬ ＰＶＢ)ꎮ
ＰＣＢ和 ＰＶＢ是同分异构体ꎬ 分子量为 ５８６ꎬ 均含
有 １０个双键ꎬ 包括 ２个酮基(Ｃ＝Ｏ)、 ７个碳碳双
键(Ｃ＝Ｃ)和 １个碳氮双键(Ｃ＝Ｎ)ꎬ 两者的差异表
现在共扼双键的数目和位置不同ꎮ ＰＣＢ 有 ９ 个共
扼双键ꎬ ＰＶＢ 有 ７ 个共扼双键ꎬ 随着共扼双键数
目的减少ꎬ 藻胆色素的吸收波长也相应减小ꎬ 游离
ＰＣＢ的吸收波长为 ６６０ ｎｍꎬ 而游离 ＰＶＢ 的吸收
波长为 ５９０ ｎｍ[１６]ꎮ
藻胆色素的生物合成源于生物细胞内普遍存在
的血红素ꎬ 血红素在血红素氧化酶 ＨＯ１ 和胆绿素
还原酶 ＰｃｙＡ 的催化作用下转化成藻蓝胆素
ＰＣＢ[１７－１８]ꎮ ＣＢＣＲｓ 的 ＧＡＦ 结构域与藻胆色素生
色团共价结合ꎬ 形成完整的、 有生理活性的 ＣＢ￣
ＣＲｓꎮ 某些含有保守 ＤＸＣＦ(Ａｓｐ￣Ｘａａ￣Ｃｙｓ￣Ｐｈｅ)基
序或 ＱＴＣＦ(Ｇｌｎ￣Ｔｈｒ￣Ｃｙｓ￣Ｐｈｅ)、 ＤＰＣＬ(Ａｓｐ￣Ｐｒｏ￣
Ｃｙｓ￣Ｌｅｕ)等衍生 ＤＸＣＦ基序的 ＧＡＦ结构域还具有
异构酶的功能ꎬ ＤＸＣＦ ＧＡＦ 能通过饱和 ＰＣＢ 的
Ｃ４ ＝ Ｃ５双键、 去饱和 Ｃ２￣Ｃ３ 单键的形式ꎬ 将初
始结合的 ＰＣＢ部分或全部异构为 ＰＶＢ(图 ２) [１７]ꎮ
２􀆰 ２　 藻胆色素与 ＣＢＣＲｓ辅基蛋白的共价偶联
蓝细菌结构简单ꎬ 遗传背景清楚ꎬ ＣＢＣＲｓ 可
在蓝细菌细胞内有效表达ꎮ Ｈüｂｓｃｈｍａｎｎ 等将 Ｓｙ
ｃｐｈ１基因添加 Ｈｉｓ标签后转入集胞藻 ６８０３(Ｓｙｎｅ￣
ｃｈｏｙｃｓｔｉｓ ｓｐ. ＰＣＣ ６８０３)中表达ꎬ 采用镍柱亲和
层析法提纯ꎬ 获得了蓝细菌体内表达的 Ｓｙ￣
Ｃｐｈ１[１８]ꎮ 随后ꎬ Ｎａｒｉｋａｗａ 等采用同样的方法在
鱼腥藻 ＰＣＣ ７１２０(Ｎｏｓｔｏｃ ｓｐ. ＰＣＣ ７１２０)中成功
获得了 ＡｎＰｉｘＪ[１９]ꎮ
与大肠杆菌表达系统相比ꎬ 蓝细菌表达蛋白周
期长ꎬ 目的蛋白难以提纯ꎬ 因此研究者试图在大肠
杆菌中表达 ＣＢＣＲｓꎮ Ｌａｍｐａｒｔｅｒ 等将蓝细菌血红
素氧化酶基因 ｈｏ１、 胆绿素还原酶基因 ｐｃｙＡ与 Ｓｙ
P P
O
O
A
B
C
D
H
H
H
H
H
NH
N N
+
NH (Z)
Cys
!"#$( )phycoviolobilin, PVB
P P
8 9
10
7
6
5
4
3
2
1
O
O
A
B C
D
H
H
H
HN N
+
N
N
(Z)
Cys
11
12
13
14
15 16
17
18
19
181
182
31
32
21
!%#$( )phycocyanobilin, PCB
图 ２　 藻胆色素 ＰＣＢ与 ＰＶＢ的结构图
Ｆｉｇ􀆰 ２　 Ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ ｍｏｄｅｌ ｏｆ ＰＣＢ ａｎｄ ＰＶＢ
４２５ 植 物 科 学 学 报 第 ３２卷　
ｃｐｈ１同时导入大肠杆菌ꎬ 并在大肠杆菌细胞内共
表达ꎮ 在蓝细菌血红素氧化酶(ＨＯ１)和胆绿素还
原酶(ＰｃｙＡ)存在的条件下ꎬ 大肠杆菌内源血红
素转化为藻蓝胆素 ＰＣＢꎬ ＰＣＢ 与辅基蛋白 Ｃｐｈｌ
共价结合ꎬ 形成了完整的光敏色素 ＳｙＣｐｈｌ[２０ꎬ２１] ꎮ
随后ꎬ 利用大肠杆菌在蓝细菌细胞外表达了来自
各种蓝细菌的 ＣＢＣＲｓꎬ 均获得了与蓝细菌细胞内
表达的、 性质相似的光敏色素[２２－２４] ꎮ 藻胆色素与
ＣＢＣＲｓ辅基蛋白以共价键结合ꎬ ＣＢＣＲｓ 辅基蛋
白固定了藻胆色素发色团的构型ꎬ 完整的 ＣＢＣＲｓ
具有比游离藻胆色素更强的吸收光谱和荧光光
谱ꎬ 可以实现高效率的能量接收及传递ꎮ
２􀆰 ３　 ＣＢＣＲｓ辅基蛋白与生色团的共价结合位点
ＣＢＣＲｓ通过 Ｎ￣末端 ＧＡＦ 结构域中保守性半
胱氨酸(Ｃｙｓｔｅｉｎｅꎬ Ｃｙｓ)的巯基共价结合藻胆色
素ꎬ ＧＡＦ结构域在 ＣＢＣＲｓ 中起着结合色素并稳
定色素共轭结构的作用ꎮ 大多数 ＣＢＣＲｓ 及 Ｐｈｙｓ
的 ＧＡＦ 结构域均含有保守 ＣＨ(Ｃｙｓ￣Ｐｈｅ)基序
(图 ３)ꎬ ＣＨ基序中的 Ｃｙｓ 与藻胆色素的 Ｃ￣３１共
价结合ꎬ 形成第一个典型的硫醚键ꎬ ＣＨ 基序中的
保守性 Ｃｙｓ 简称为 Ｃｃ [１５ꎬ１６ꎬ２５ꎬ２６]ꎬ 仅通过 Ｃｃ 共价
结合藻胆色素的 ＣＢＣＲｓ 被归类为 ＣＨ ＣＢＣＲｓ(图
３)ꎬ 如 Ｓｙｎｅｃｈｏｃｙｓｔｉｓ Ｃｐｈ２ (ＳｙＣｐｈ２)、 鱼腥藻
ＰＣＣ ７１２０ ＡｎＰｉｘＪ、 集胞藻 ６８０３ Ｓｌｒ１３９３ ＧＡＦ３等ꎮ
NpF1883 2/4
NpF1883 3/4
NpF1883 4/4
SyPixJ1
TePixJ
AnAll1280 2/2
NpF6001
FdRcaE
SyCcaS
AnAlr2279
NpR2903 2/2
AnAlr1966
NpF6362 2/2
TeTlr0911
SyUirS
AnAll1688
NpF1000
SyCikA
TeTll0899
AnAlr3356
NpF4973
TeTlr1999
TeTlr0924
NpR1060
AnAll3691
NpAF142 3/3
NpR5113 1/4
NpR5113 3/4
NpR1597 1/4
SySlr1393 3/3
AnAll2699 3/3
AnPixJ 3/4
AnPixJ 2/4
AnPixJ 4/4
AtPhyA
SyCph1
DXCF CBCRs
CL CBCRs
DXCF CBCRs
CH CBCRs
Plant Phy
Related Plant Phy
ＤＸＣＦ ＣＢＣＲｓ为含有 Ａｓｐ￣Ｘａａ￣Ｃｙｓ￣Ｐｈｅ基序或衍生基序的蓝细菌光敏色素ꎬ ＣＨ ＣＢＣＲｓ为含有 Ｃｙｓ￣Ｐｈｅ基序的蓝细菌光敏色素ꎬ
ＣＬ ＣＢＣＲｓ为含有 Ｃｙｓ￣Ｌｅｕ基序的蓝细菌光敏色素ꎮ
ＤＸＣＦ ＣＢＣＲｓ ｃｏｎｔａｉｎ Ａｓｐ￣Ｘａａ￣Ｃｙｓ￣Ｐｈｅ ｍｏｔｉｆ ｏｒ ｉｔｓ ｄｅｒｉｖａｔｉｖｅ ｍｏｔｉｆ. ＣＨ ＣＢＣＲｓ ｃｏｎｔａｉｎ Ｃｙｓ￣Ｐｈｅ ｍｏｔｉｆꎬ ｗｈｉｌｅ ＣＬ ＣＢＣＲｓ ｃｏｎｔａｉｎ
Ｃｙｓ￣Ｌｅｕ ｍｏｔｉｆ.
ＮｐＦ: Ｎｏｓｔｏｃ ｐｕｎｃｔｉｆｏｒｍｅ ＡＴＣＣ ２９１３３ꎻ Ｓｙ: Ｓｙｎｅｃｈｏｃｙｓｔｉｓ ｓｐ. ＰＣＣ ６８０３ꎻ Ｔｅ: Ｔｈｅｒｍｏｓｙｎｅｃｈｏｃｏｃｃｕｓ ｅｌｏｎｇａｔｕｓꎻ Ａｎ: Ａｎａｂａｅ￣
ｎａ ｓｐ. ＰＣＣ ７１２０ꎻ Ｆｄ: Ｆｒｅｍｙｅｌｌａ ｄｉｐｌｏｓｉｐｈｏｎꎻ ＮｐＲ: Ｎｏｓｔｏｃ ｐｕｎｃｔｉｆｏｒｍｅ ＰＣＣ ７３１０２ꎻ Ａｔ: Ａｒａｂｉｄｏｐｓｉｓ ｔｈａｌｉａｎａ.
图 ３　 蓝细菌光敏色素和植物光敏色素 ＧＡＦ结构域的进化树
Ｆｉｇ􀆰 ３　 Ｐｈｙｌｏｇｅｎｅｔｉｃ ｔｒｅｅ ｏｆ ＧＡＦ ｄｏｍａｉｎｓ ｏｆ ＣＢＣＲｓ ａｎｄ Ｐｈｙｓ
５２５　 第 ５期　 　 　 　 　 　 　 　 马 琼等: 蓝细菌光敏色素的分子结构、生物合成和可逆光致变色效应
　 　 近年来ꎬ 在蓝细菌中又发现了另一种类型的
ＣＢＣＲｓ 即 ＤＸＣＦ ＣＢＣＲｓ (图 ３) [１７ꎬ ２５－２８]ꎬ 这类
ＣＢＣＲｓ不仅具有保守性 ＣＨ 基序ꎬ 还具有保守性
ＤＸＣＦ基序或 ＱＴＣＦ、 ＤＰＣＬ等衍生的 ＤＸＣＦ基序ꎮ
与 ＣＨ ＣＢＣＲｓ相似ꎬ ＤＸＣＦ ＣＢＣＲｓ 中 ＣＨ 基序的
Ｃｙｓ为共价结合藻胆色素的第一个 Ｃｙｓꎬ 形成结合
藻胆色素的第一个硫醚键ꎻ 而 ＤＸＣＦ基序中的 Ｃｙｓ
与藻胆色素共价结合形成第二个硫醚键ꎮ 多数学者
认为第二个 Ｃｙｓ 与藻胆色素的 Ｃ￣１０ 结合[２１ꎬ ２７ꎬ２８]ꎬ
但也有少数研究者认为第二个 Ｃｙｓ 与藻胆色素的
Ｃ￣５结合[２５]ꎮ 第二个硫醚键的形成打破了藻胆色
素原有的共轭体系ꎬ 从而赋予 ＤＸＣＦ ＣＢＣＲｓ 在蓝
光或蓝光波段附近具有吸收峰[２６]ꎮ 由于第二个
Ｃｙｓ与藻胆色素结合位置还没有完全确定ꎬ 故该
Ｃｙｓ被简称为 Ｃｘ[２５]ꎮ
此外ꎬ 蓝细菌中还存在一种特殊的蓝细菌光敏
色素 ＦｄＲｃａＥ[２９]和 ＳｙＣｃａＳ[３０]ꎮ 与其它 ＣＢＣＲｓ不
同的是ꎬ ＦｄＲｃａＥ和 ＳｙＣｃａＳ 中没有 ＣＨ 保守性基
序ꎬ 仅含有 ＣＬ (Ｃｙｓ￣Ｌｅｕ) 基序ꎬ 并且通过 ＣＬ 基
序中的 Ｃｙｓ 共价结合藻胆色素ꎬ 因此 ＦｄＲｃａＥ 和
ＳｙＣｃａＳ被归类为 ＣＬ ＣＢＣＲｓꎮ
３　 细菌光敏色素的可逆光致变色效应
Ｙａｎｇ等[３１]用 Ｘ￣射线衍射法测定了细菌光敏
色素 ＢｒＢｐｈｐ突变体的三维结构ꎬ 发现 ＢｒＢｐｈｐ 突
变体处于红光吸收态 (Ｐｒ) 时ꎬ 生色团四吡咯环的
Ｃ１５ ＝ Ｃ１６双键为 Ｚ反式构型ꎮ Ｗｏｒｍａｌｄ等[３２]利
用核磁共振分析了 ＳｙＣｐｈ１ 的三维结构ꎬ 发现 Ｓｙ￣
Ｃｐｈ１处于远红光吸收态 (Ｐｆｒ) 时ꎬ 生色团四吡咯
环的 Ｃ１５ ＝ Ｃ１６双键为 Ｅ 顺式构型ꎮ 这些研究结
果验证了细菌光敏色素的可逆光致变色效应机理ꎬ
即在受到特定波长的光饱和照射后ꎬ 细菌光敏色素
生色团的 Ｃ环与 Ｄ环之间的 Ｃ１５ ＝ Ｃ１６双键发生
顺反异构ꎬ 简称 １５Ｚ / １５Ｅ 异构(图 ４)ꎮ 随着生色
团在 Ｃ１５＝Ｃ１６双键发生顺反异构ꎬ 细菌光敏色素
的构象也随之发生 １５Ｚ / １５Ｅ 顺反异构ꎬ 从而导致
细菌光敏色素的光谱性质及其颜色发生改变ꎮ
此外ꎬ ＤＸＣＦ ＣＢＣＲｓ 的可逆光致变色效应也
遵循细菌光敏色素的可逆光致 １５Ｚ / １５Ｅ 顺反异构
机理ꎬ 但在 ＤＸＣＦ ＣＢＣＲｓ的 １５Ｚ / １５Ｅ顺反异构过
程中(图 ５)ꎬ 还存在着藻胆色素的其它异构平
衡[１７ꎬ２５]ꎮ 首先ꎬ ＤＸＣＦ ＣＢＣＲｓ 中保守性 ＣＨ 基序
中的 Ｃｃ与藻胆色素的 Ｃ￣３１结合ꎬ 形成第一个结合
藻胆色素的硫醚键ꎻ 当用某一波长的单色光饱和照
射 ＤＸＣＦ ＣＢＣＲｓ 后ꎬ ＤＸＣＦ ＣＢＣＲｓ 处于 １５Ｚ 构
型ꎬ 色素蛋白中的藻胆色素以 １５Ｚ￣ＰＣＢ / ＰＶＢ 存在
(图 ５: ａ)ꎮ 随后保守性 ＤＸＣＦ基序中的 Ｃｘ与藻胆
色素的 Ｃ￣１０结合ꎬ 形成第二个结合藻胆色素的硫
醚键ꎮ 此时ꎬ 藻胆色素 ＰＣＢ / ＰＶＢ 在 Ｃ 环与 Ｄ 环
之间形成双吡咯环结构ꎬ 以类胆红素 １５Ｚ￣ＴＰｃＲ /
ＴＰｖＲ形式存在(图 ５: ｂ)ꎬ 从而使 ＤＸＣＦ ＣＢＣＲｓ
１５Ｚ构型在蓝光或蓝光波段附近具有吸收峰ꎮ 当用
另一波长的单色光饱和照射 ＤＸＣＦ ＣＢＣＲｓ １５Ｚ 构
型时ꎬ ＤＸＣＦ ＣＢＣＲｓ中处于 １５Ｚ￣ＴＰｃＲ / ＴＰｖＲ的类
胆红素转换为 １５Ｅ￣ＴＰｃＲ / ＴＰｖＲ (图 ５: ｃ)ꎬ 随后
１５Ｅ￣ＴＰｃＲ / ＴＰｖＲ中的第二个硫醚键因不稳定而断
裂ꎬ 色素转换为 １５Ｅ￣ＰＣＢ / ＰＶＢ(图 ５: ｄ)ꎮ 故可将
ＤＸＣＦＣＢＣＲｓ的可逆光致变色效应机理归纳为:
1 1
2 23 3
4 4
5 5
6 6
7 7
8 8
9 910 1011 11
12 12
13 13
14 14
15 15
16 1617
17
H C3
18
18
19 19
O
O
O O
CH3 CH3
HN+ HN+
COOH COOH
N N
N N
N
N
H H
H H
H
HA A
B BC C
D D
COOH COOH
C15-Z-PCB C15-E-PCB
图 ４　 藻蓝胆素(ＰＣＢ)Ｃ１５＝Ｃ１６双键的顺反异构
Ｆｉｇ􀆰 ４　 Ｉｓｏｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ ｏｆ ｐｈｙｃｏｃｙａｎｏｂｉｌｉｎ ａｔ Ｃ１５＝Ｃ１６ ｄｏｕｂｌｅ ｂｏｎｄ
６２５ 植 物 科 学 学 报 第 ３２卷　
ABC
D
O
Δ
Δ
O
O O
hν hν
O
O O
O
COO
15Z-PCB/PVB
15E-PCB/PVB
15Z-TPcR/TPvR
15E-TPcR/TPvR
COO
COO
COO COO
COO
COO COO
Cx Cx
Cx Cx
N N N
NH NH
N
N N
NH
N NH
H
HN
HN
N
N N
SH
H H
H
H H
H H
H H
H
H
S S
S S
S
SH S
Cc Cc
Cc Cc
1
23
4
5
6
7
8
9101112
13
14
1516
1718
19
a b
d c
图 ５　 ＤＸＣＦ ＣＢＣＲｓ中藻胆色素的顺反异构[１７]
Ｆｉｇ􀆰 ５　 Ｉｓｏｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ ｏｆ ｐｈｙｃｏｂｉｌｉｎ ｉｎ ＤＸＣＦ ＣＢＣＲｓ
ＤＸＣＦ ＣＢＣＲｓ 的可逆光致变色效应是由于 Ｃ１５ ＝
Ｃ１６双键的互变异构引起的ꎬ 在其可逆光致变色
效应过程中ꎬ 还存在 １个硫醚键与 ２个硫醚键结合
色素的平衡ꎬ 存在 ＰＶＢ与 ＰＣＢ 的异构平衡ꎮ 这种
１５Ｚ / １５Ｅ ＰＣＢ / ＴＰｃＲ 和 １５Ｚ / １５Ｅ ＰＶＢ / ＴＰｖＲ 相互
平行的、 相互联系的光循环同时进行ꎬ 使得 ＤＸＣＦ
ＣＢＣＲｓ的可逆光致变色效应更为复杂ꎮ
由于其可逆光致变色效应ꎬ ＣＢＣＲｓ 具有 １５Ｚ /
１５Ｅ两种不同的状态ꎮ 根据 ＣＢＣＲｓ １５Ｚ / １５Ｅ 两种
状态吸收峰的波长不同ꎬ 可以将 ＣＢＣＲｓ 分为 ５ 种
光受体: ( １)红光 /远红光受体ꎬ 如 Ｎｏｓｔｏｃ ｓｐ.
ＰＣＣ ７１２０的 ＡｐｈＣ ＧＡＦ１[３３]和 Ｓｙｎｅｃｈｏｃｙｓｔｉｓ ｓｐ.
ＰＣＣ ６８０３的 Ｃｐｈ２[３４]ꎻ (２)红光 /绿光受体ꎬ 包括
Ｎｏｓｔｏｃ ｓｐ. ＰＣＣ ７１２０的 ＡｎｐｉｘＪ ＧＡＦ２[１９]和 Ｓｙｎｅ￣
ｃｈｏｃｙｓｔｉｓ ｓｐ. ＰＣＣ ６８０３ 的 Ｓｌｒ１３９３ ＧＡＦ３[３５]ꎻ
(３) 绿光 /红光受体ꎬ 包括 Ｔｏｌｙｐｏｔｈｒｉｘ ｓｐ. ＰＣＣ
７６０１的 ＲｃａＥ[１１]和 Ｓｙｎｅｃｈｏｃｙｓｔｉｓ ｓｐ. ＰＣＣ ６８０３
的 ＣｃａＳ[３０]ꎻ (４) 红光 /橙光受体ꎬ 如 Ｎｏｓｔｏｃ ｓｐ.
ＰＣＣ ７１２０ 的 ＡｐｈＣ ＧＡＦ３[３３]ꎻ (５) 近紫外光受
体ꎬ 包括 Ｔｈｅｒｍｏｓｙｎｅｃｈｏｃｏｃｃｕｓ ｅｌｏｎｇａｔｕｓ ＢＰ￣１
的 ＴｅＰｉｘＪ[３６]、 Ｓｙｎｅｃｈｏｃｙｓｔｉｓ ｓｐ. ＰＣＣ ６８０３ 的
ＵｉｒＳ[３７]及 Ｎｏｓｔｏｃ ｓｐ. ＰＣＣ ７１２０ 的 Ａｌｌ１２８０ ＧＡＦ２
等[１７]ꎮ 因此ꎬ 蓝细菌中 ＣＢＣＲｓ 光受体在近紫外
光、 蓝光、 绿光、 黄光、 橙光、 红光、 红外光等波
段都具有强吸收或可逆光致变色效应ꎬ 各种 ＣＢ￣
ＣＲｓ 以不同方式调节着蓝细菌对从紫外光到红外
光范围内光信号的响应ꎬ 从而影响蓝细菌的光化学
行为ꎬ 使蓝细菌在特殊的物理化学条件下找到生长
和新陈代谢的最佳光环境[３８－４０]ꎮ
４　 展望
在较早的光生物学、 生物生化解析的基础上ꎬ
近年来利用分子生物学和基因工程技术对 ＣＢＣＲｓ
的分子结构、 生物合成、 可逆光致变色效应等方面
７２５　 第 ５期　 　 　 　 　 　 　 　 马 琼等: 蓝细菌光敏色素的分子结构、生物合成和可逆光致变色效应
的研究已取得了较大进展ꎬ 但同时也出现了一些亟
待深入阐释的问题ꎬ 突出表现在以下几个方面: 第
一ꎬ 大多数 ＣＢＣＲｓ具有组氨酸激酶和磷酸转移酶
功能ꎬ 还需进一步探讨 ＣＢＣＲｓ 光调控调节激酶的
活性ꎬ 研究 ＣＢＣＲｓ光调控酶的功能ꎬ 进而启动双
组分系统信号转导的过程ꎻ 第二ꎬ 虽然 ＣＢＣＲｓ 的
可逆光致变色效应机理已经阐明ꎬ 但如何通过蛋白
质结构分析ꎬ 分子设计 ＣＢＣＲｓ 的可逆光致变色效
应ꎬ 人为改变 ＣＢＣＲｓ 的吸收光谱和荧光光谱性
质ꎬ 使之更好地为人类服务还未实现ꎬ 需借助分子
生物学技术将该领域的工作深入研究ꎻ 第三ꎬ
Ｐｈｙｓ在植物的光形态形成、 光信号反应、 基因表
达调控等方面具有重要的作用ꎬ 其生理功能已较清
楚ꎮ 但 ＣＢＣＲｓ的生理功能鲜有研究报道ꎬ 如 ＣＢ￣
ＣＲｓ在转录水平调控特异基因的表达ꎬ 绿光受体
ＳｙＣｃａＳ通过信号转导双组分系统调节藻胆体连接
蛋白 ＣｐｃＧ２的表达[３０]ꎬ 红光受体 ＦｄＲｃａＥ通过自
磷酸化作用调控藻蓝蛋白的表达[３８]ꎬ 及 ＳｙＰｉｘＪｌ[７]
和 ＳｙＵｉｒＳ[３７]具有调控蓝细菌趋光性运动的功能ꎬ
进而影响蓝细菌的光合作用效率ꎮ 随着科学研究的
深入ꎬ ＣＢＣＲｓ的其它重要生理功能或光生物学作
用将被揭示ꎬ 这些工作将有利于我们对 ＣＢＣＲｓ 调
控的信号转导网络的认识ꎮ
参考文献:
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ｏｆ ｔｈｅ ｐｉｇｍｅｎｔ ｃｏｎｔｒｏｌｌｉｎｇ ｐｈｏｔｏｒｅｓｐｏｎｓｉｖｅ ｄｅｖｅ￣
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Ｎａｔｌ Ａｃａｄ Ｓｃｉ ＵＳＡꎬ ２０１０ꎬ １０７(２０)ꎬ ９０２９－９０３０.
[ ６ ] 　 Ｈｕｇｈｅｓ Ｊꎬ Ｌａｍｐａｒｔｅｒ Ｔꎬ Ｈａｒｔｍａｎｎ Ｅꎬ Ｇａｒｔｎｅｒ Ｗꎬ
Ｗｉｌｄｅ Ａꎬ Ｂｏｒｎｅｒ Ｔ. Ａ ｐｒｏｋａｒｙｏｔｉｃ ｐｈｙｔｏｃｈｒｏｍｅ[Ｊ] .
Ｐｈｏｔｏｃｈｅｍ Ｐｈｏｔｏｂｉｏｌꎬ １９９７ꎬ ３８６(６６２６): ６６３.
[ ７ ] 　 Ｎｇ ＷＯꎬ Ｇｒｏｓｓｍａｎ ＡＲꎬ Ｂｈａｙａ Ｄ. Ｍｕｌｔｉｐｌｅ ｌｉｇｈｔ ｉｎ￣
ｐｕｔｓ ｃｏｎｔｒｏｌ ｐｈｏｔｏｔａｘｉｓ ｉｎ Ｓｙｎｅｃｈｏｃｙｓｔｉｓ ｓｐ. ｓｔｒａｉｎ
ＰＣＣ６８０３[Ｊ] . Ｊ Ｂａｃｔｅｒｉｏｌꎬ ２００３ꎬ １８５(５): １５９９－
１６０７.
[ ８ ] 　 Ｍｏｏｎ ＹＪ. Ｔｈｅ ｒｏｌｅ ｏｆ ｃｙａｎｏｐｔｅｒｉｎ ｉｎ ＵＶ / ｂｌｕｅ ｌｉｇｈｔ
ｓｉｇｎａｌ ｔｒａｎｓｄｕｃｔｉｏｎ ｏｆ ｃｙａｎｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ Ｓｙｎｅｃｈｏ￣
ｃｙｓｔｉｓ ｓｐ. ＰＣＣ ６８０３ ｐｈｏｔｏｔａｘｉｓ [ Ｊ] . Ｐｌａｎｔ Ｃｅｌｌ
Ｐｈｙｓｉｏｌꎬ ２０１０ꎬ ５１(６): ９６９－９８０.
[ ９ ] 　 Ｎａｒｉｋａｗａ Ｒꎬ Ｓｕｚｕｋｉ Ｆꎬ Ｙｏｓｈｉｈａｒａ Ｓꎬ Ｈｉｇａｓｈｉ Ｓꎬ
Ｗａｔａｎａｂｅ Ｍꎬ Ｉｋｅｕｃｈｉ Ｍ. Ｎｏｖｅｌ ｐｈｏｔｏｓｅｎｓｏｒｙ ｔｗｏ￣
ｃｏｍｐｏｎｅｎｔ ｓｙｓｔｅｍ ( ＰｉｘＡ￣ＮｉｘＢ￣ＮｉｘＣ) ｉｎｖｏｌｖｅｄ ｉｎ
ｔｈｅ ｒｅｇｕｌａｔｉｏｎ ｏｆ ｐｏｓｉｔｉｖｅ ａｎｄ ｎｅｇａｔｉｖｅ ｐｈｏｔｏｔａｘｉｓ
ｏｆ ｃｙａｎｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ Ｓｙｎｅｃｈｏｃｙｓｔｉｓ ｓｐ. ＰＣＣ ６８０３
[Ｊ] . Ｐｌａｎｔ Ｃｅｌｌ Ｐｈｙｓｉｏｌꎬ ２０１１ꎬ ５２ ( １２): ２２１４ －
２２２４.
[１０] 　 Ｗｕ ＳＨꎬ Ｌａｇａｒｉａｓ ＪＣ. Ｄｅｆｉｎｉｎｇ ｔｈｅ ｂｉｌｉｎ ｌｙａｓｅ ｄｏ￣
ｍａｉｎ: ｌｅｓｓｏｎｓ ｆｒｏｍ ｔｈｅ ｅｘｔｅｎｄｅｄ ｐｈｙｔｏｃｈｒｏｍｅ ｓｕ￣
ｐｅｒｆａｍｉｌｙ [ Ｊ] . Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙꎬ ２０００ꎬ ３９: １３４８７ －
１３４９５.
[１１] 　 Ｍｏｎｔｇｏｍｅｒｙ ＢＬꎬ Ｌａｇａｒｉａｓ ＪＣ. Ｐｈｙｔｏｃｈｒｏｍｅ ａｎ￣
ｃｅｓｔｒｙ: ｓｅｎｓｏｒｓ ｏｆ ｂｉｌｌｉｎｓ ａｎｄ ｌｉｇｈｔ [ Ｊ] . Ｔｒｅｎｄｓ
Ｐｌａｎｔ Ｓｃｉꎬ ２００２ꎬ ７: ３５７－３６６.
[１２] 　 Ｒｏｃｋｗｅｌｌ ＮＣꎬ Ｌａｇａｒｉａｓ ＪＣ. Ｔｈｅ ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ ｏｆ ｐｈｙｔｏ￣
ｃｈｒｏｍｅ: ａ ｐｉｃｔｕｒｅ ｉｓ ｗｏｒｔｈ ａ ｔｈｏｕｓａｎｄ ｓｐｅｃｔｒａ[Ｊ] .
Ｐｌａｎｔ Ｃｅｌｌꎬ ２００６ａꎬ １８(１): ４－１４.
[１３] 　 Ｒｏｃｋｗｅｌｌ ＮＣꎬ Ｓｕ ＹＳꎬ Ｌａｇａｒｉａｓ ＪＣ. Ｐｈｙｔｏｃｈｒｏｍｅ
ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ ａｎｄ ｓｉｇｎａｌｉｎｇ ｍｅｃｈａｎｉｓｍｓ[Ｊ] . Ａｎｎｕ Ｒｅｖ
Ｐｌａｎｔ Ｂｉｏｌꎬ ２００６ｂꎬ ５７: ８３７－８５８.
[１４] 　 Ｓｃｈｅｅｒ Ｈꎬ Ｚｈａｏ ＫＨ. Ｂｉｌｉｐｒｏｔｅｉｎ ｍａｔｕｒａｔｉｏｎ: ｔｈｅ
ｃｈｒｏｍｏｐｈｏｒｅ ａｔｔａｃｈｍｅｎｔ [ Ｊ ] . Ｍｏｌ Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌꎬ
２００８ꎬ ６８(２): ２６３－２７６.
[１５] 　 Ｚｈａｏ ＫＨꎬ Ｈａｅｓｓｎｅｒ Ｒꎬ Ｃｍｉｅｌ Ｅꎬ Ｓｃｈｅｅｒ Ｈ. Ｔｙｐｅ
Ⅰ ｒｅｖｅｒｓｉｂｌｅ ｏｆ ｐｈｙｃｏｅｒｙｔｈｒｏｂｉｌｉｎ ｉｎｖｏｌｖｅｓ Ｚ / Ｅ￣ｉｓｏ￣
ｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ ｏｆ ａｌｐｈａ￣８４ ｐｈｙｃｏｖｉｏｌｏｂｉｌｉｎ ｃｈｒｏｍｏ￣
ｐｈｏｒｅ[Ｊ] . Ｂｉｏｃｈｉｍ ｅｔ Ｂｉｏｐｈｙｓ Ａｃｔａꎬ １９９５ꎬ １２２８:
２３５－２４３
[１６] 　 Ｚｈａｏ ＫＨꎬ Ｓｃｈｅｅｒꎬ Ｈ. Ｔｙｐｅ Ⅰ ａｎｄ ｔｙｐｅ Ⅱ ｒｅｖｅｒｓｉ￣
ｂｌｅ ｐｈｏｔｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ｏｆ ｐｈｙｃｏｅｒｙｔｈｒｏｂｉｌｉｎ ａｌｐｈａ￣ｓｕｂ￣
ｕｎｉｔ ｆｒｏｍ Ｍａｓｔｉｇｏｃｌａｄｕｓ ｌａｍｉｎｏｓｕｓ ｂｏｔｈ ｉｎｖｏｌｖｅ Ｚꎬ
Ｅ ｉｓｏｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ ｏｆ ｐｈｙｃｏｖｉｏｌｏｂｉｌｉｎ ｃｈｒｏｍｏｐｈｏｒｅ
ａｎｄ ａｒｅ ｃｏｎｔｒｏｌｌｅｄ ｂｙ ｓｕｌｆｈｙｄｒｙｌｓ ｉｎ ａｐｏｐｒｏｔｅｉｎ[Ｊ] .
８２５ 植 物 科 学 学 报 第 ３２卷　
Ｂｉｏｃｈｉｍ Ｂｉｏｐｈｙｓ Ａｃｔａ￣Ｂｉｏｅｎｅｒｇｅｔｉｃｓꎬ １９９５ꎬ １２２８:
２４４－２５３.
[１７] 　 Ｍａ Ｑꎬ Ｈｕａ ＨＨꎬ Ｃｈｅｎ Ｙꎬ Ｌｉｕ ＢＢꎬ Ｋｒäｍｅｒ ＡＬꎬ
Ｓｃｈｅｅｒ Ｈꎬ Ｚｈａｏ ＫＨꎬ Ｚｈｏｕ Ｍ. Ａ ｒｉｓｉｎｇ ｔｉｄｅ ｏｆ ｂｌｕｅ￣
ａｂｓｏｒｂｉｎｇ ｂｉｌｉｐｒｏｔｅｉｎ ｐｈｏｔｏｒｅｃｅｐｔｏｒｓ: Ｃｈａｒａｃｔｅｒｉ￣
ｚａｔｉｏｎ ｏｆ ｓｅｖｅｎ ｓｕｃｈ ｂｉｌｉｎ￣ｂｉｎｄｉｎｇ ＧＡＦ ｄｏｍａｉｎｓ ｉｎ
Ｎｏｓｔｏｃ ｓｐ. ＰＣＣ７１２０ [ Ｊ] . ＦＥＢＳ Ｊꎬ ２０１２ꎬ ２７９
(２１): ４０９５－４１０８.
[１８] 　 Ｈüｂｓｃｈｍａｎｎ Ｔꎬ Ｂöｒｎｅｒ Ｔꎬ Ｈａｒｔｍａｎｎ Ｅ. Ｃｈａｒａｃ￣
ｔｅｒｉｚａｔｉｏｎ ｏｆ ｔｈｅ Ｃｐｈ１ ｈｏｌｏ￣ｐｈｙｔｏｃｈｒｏｍｅ ｆｒｏｍ Ｓｙ￣
ｎｅｃｈｏｃｙｓｔｉｓ ｓｐ. ＰＣＣ ６８０３ [ Ｊ] . Ｅｕｒ Ｊ Ｂｉｏｃｈｅｍꎬ
２００１ꎬ ２６８(７): ２０５５－２０６３.
[１９] 　 Ｎａｒｉｋａｗａ Ｒꎬ Ｆｕｋｕｓｈｉｍａ Ｙꎬ Ｉｓｈｉｚｕｋａ Ｔꎬ Ｉｔｏｈ Ｓꎬ
Ｉｋｅｕｃｈｉ Ｍ. Ａ ｎｏｖｅｌ ｐｈｏｔｏａｃｔｉｖｅ ＧＡＦ ｄｏｍａｉｎ ｏｆ ｃｙａ￣
ｎｏｂａｃｔｅｒｉｏｃｈｒｏｍｅ ＡｎＰｉｘＪ ｔｈａｔ ｓｈｏｗｓ ｒｅｖｅｒｓｉｂｌｅ
ｇｒｅｅｎ / ｒｅｄ ｐｈｏｔｏｃｏｎｖｅｒｓｉｏｎ[Ｊ] . Ｊ Ｍｏｌ Ｂｉｏｌꎬ ２００８ꎬ
３８０(５): ８４４－８５５.
[２０] 　 Ｂｅａｌｅ ＳＩꎬ Ｃｏｒｎｅｊｏ Ｊ. Ｂｉｏｓｙｎｔｈｅｓｉｓ ｏｆ ｐｈｙｃｏｃｙａｎｏ￣
ｂｉｌｉｎ ｆｒｏｍ ｅｘｏｇｅｎｏｕｓ ｌａｂｅｌｅｄ ｂｉｌｉｖｅｒｄｉｎｉｎ Ｃｙａｎｉ￣
ｄｉｕｍ ｃａｌｄａｒｉｕｍ [ Ｊ ] . Ａｒｃｈ Ｂｉｏｃｈｅｍ Ｂｉｏｐｈｙｓꎬ
１９８３ꎬ ２２７(１): ２７９－２８６.
[２１] 　 Ｂｅａｌｅ ＳＩꎬ Ｃｏｒｎｅｊｏ Ｊ. Ｂｉｏｓｙｎｔｈｅｓｓｉｓ ｏｆ ｐｈｙｃｏｂｉｌｉｎｓ:
Ｆｅｒｒｅｄｏｘｉｎ￣ｍｅｄｉａｔｅｄ ｒｅｄｕｃｔｉｏｎ ｏｆ ｂｉｌｉｖｅｒｄｉｎ ｃａｔａ￣
ｌｙｚｅｄ ｂｙ ｅｘｔｒａｃｔｓ ｏｆ Ｃｙａｎｉｄｉｕｍ ｃａｌｄａｒｉｕｍ [ Ｊ] . Ｊ
Ｂｉｏｌ Ｃｈｅｍꎬ １９９１ꎬ ２６６: ２２３２８－２２３３２.
[２２] 　 Ｋｉｍ ＰＷꎬ Ｆｒｅｅｒ ＬＨꎬ Ｒｏｃｋｗｅｌｌ ＮＣꎬ Ｍａｒｔｉｎ ＳＳꎬ
Ｌａｇａｒｉａｓ ＪＣꎬ Ｌａｒｓｅｎ ＤＳ. Ｆｅｍｔｏｓｅｃｏｎｄ ｐｈｏｔｏｄｙ￣
ｎａｍｉｃｓ ｏｆ ｔｈｅ ｒｅｄ / ｇｒｅｅｎ ｃｙａｎｏｂａｃｔｅｒｉｏｃｈｒｏｍｅ
ＮｐＲ６０１２ｇ４ ｆｒｏｍ Ｎｏｓｔｏｃ ｐｕｎｃｔｉｆｏｒｍｅ ｒｅｖｅｒｓｅ ｄｙ￣
ｎａｍｉｃｓ[Ｊ] . Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙꎬ ２０１２ａꎬ ５１ (２): ６１９ －
６３０.
[２３] 　 Ｒｏｃｋｗｅｌｌ ＮＣꎬ Ｍａｒｔｉｎ ＳＳꎬ Ｆｅｏｋｔｉｓｔｏｖａ Ｋꎬ Ｌａｇａｒｉａｓ
ＪＣ. Ｄｉｖｅｒｓｅ ｔｗｏ￣ｃｙｓｔｅｉｎｅ ｐｈｏｔｏｃｙｃｌｅｓ ｉｎ ｐｈｙｔｏ￣
ｃｈｒｏｍｅｓ ａｎｄ ｃｙａｎｏｂａｃｔｅｒｉｏｃｈｒｏｍｅｓ[Ｊ] . Ｐｒｏｃ Ｎａｔｌ
Ａｃａｄ Ｓｃｉ ＵＳＡꎬ ２０１１ꎬ １０８(２９): １１８５４－１１８５９.
[２４] 　 Ｒｏｃｋｗｅｌｌ ＮＣꎬ Ｎｊｕｇｕｎａ ＳＬꎬ Ｒｏｂｅｒｔｓ Ｌꎬ Ｃａｓｔｉｌｌｏ Ｅꎬ
Ｐａｒｓｏｎ ＶＬꎬ Ｄｗｏｊａｋ Ｓꎬ Ｌａｇａｒｉａｓ ＪＣꎬ Ｓｐｉｌｌｅｒ ＳＣ. Ａ
ｓｅｃｏｎｄ ｃｏｎｓｅｒｖｅｄ ＧＡＦ ｄｏｍａｉｎ ｃｙｓｔｅｉｎｅ ｉｓ ｒｅ￣
ｑｕｉｒｅｄ ｆｏｒ ｔｈｅ ｂｌｕｅ / ｇｒｅｅｎ ｐｈｏｔｏｒｅｖｅｒｓｉｂｉｌｉｔｙ ｏｆ ｃｙａ￣
ｎｏｂａｃｔｅｒｉｏｃｈｒｏｍｅ Ｔｌｒ０９２４ ｆｒｏｍ Ｔｈｅｒｍｏｓｙｎｅｃｈｏ￣
ｃｏｃｃｕｓ ｅｌｏｎｇａｔｕｓ [ Ｊ ] . Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙꎬ ２００８ꎬ ４７
(２７): ７３０４－７３１６.
[２５] 　 Ｒｏｃｋｗｅｌｌ ＮＣꎬ Ｍａｒｔｉｎ ＳＳꎬ Ｇｕｌｅｖｉｃｈ ＡＧꎬ Ｌａｇａｒｉａｓ
ＪＣ. Ｐｈｙｃｏｖｉｏｌｏｂｉｌｉｎ ｆｏｒｍａｔｉｏｎ ａｎｄ ｓｐｅｃｔｒａｌ ｔｕｎｉｎｇ ｉｎ
ｔｈｅ ＤＸＣＦ ｃｙａｎｏｂａｃｔｅｒｉｏｃｈｒｏｍｅ ｓｕｂｆａｍｉｌｙ[Ｊ] . Ｂｉ￣
ｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙꎬ ２０１２ꎬ ５１(７): １４４９－１４６３.
[２６] 　 Ｕｌｉｊａｓｚ ＡＴꎬ Ｃｏｒｎｉｌｅｓｃｕ Ｇꎬ ｖｏｎ Ｓｔｅｔｔｅｎ Ｄꎬ Ｃｏｒｎｉｌｅｓ￣
ｃｕ Ｃꎬ Ｖｅｌａｚｑｕｅｚ ＥＦꎬ Ｚｈａｎｇ Ｊꎬ Ｓｔａｎｋｅｙ ＲＪꎬ Ｒｉｖｅ￣
ｒａ Ｍꎬ Ｈｉｌｄｅｂｒａｎｄｔ Ｐꎬ Ｖｉｅｒｓｔｒａ ＲＤ. Ｃｙａｎｏｃｈｒｏｍｅｓ
ａｒｅ ｂｌｕｅ / ｇｒｅｅｎ ｌｉｇｈｔ ｐｈｏｔｏｒｅｖｅｒｓｉｂｌｅ ｐｈｏｔｏｒｅｃｅｐ￣
ｔｏｒｓ ｄｅｆｉｎｅｄ ｂｙ ａ ｓｔａｂｌｅ ｄｏｕｂｌｅ ｃｙｓｔｅｉｎｅ ｌｉｎｋａｇｅ ｔｏ
ａ ｐｈｙｃｏｖｉｏｌｏｂｉｌｉｎ￣ｔｙｐｅ ｃｈｒｏｍｏｐｈｏｒｅ [ Ｊ ] . Ｊ Ｂｉｏｌ
Ｃｈｅｍꎬ ２００９ꎬ ２８４(４３): ２９７５７－２９７７２.
[２７] 　 Ｋｉｍ ＰＷꎬ Ｆｒｅｅｒ ＬＨꎬ Ｒｏｃｋｗｅｌｌ ＮＣꎬ Ｍａｒｔｉｎ ＳＳꎬ
Ｌａｇａｒｉａｓ ＪＣꎬ Ｌａｒｓｅｎ ＤＳ. Ｓｅｃｏｎｄ￣ｃｈａｎｃｅ ｆｏｒｗａｒｄ
ｉｓｏｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ ｄｙｎａｍｉｃｓ ｏｆ ｔｈｅ ｒｅｄ / ｇｒｅｅｎ ｃｙａ￣
ｎｏｂａｃｔｅｒｉｏｃｈｒｏｍｅ ＮｐＲ６０１２ｇ４ ｆｒｏｍ Ｎｏｓｔｏｃ ｐｕｎｃ￣
ｔｉｆｏｒｍｅ[ Ｊ] . Ｊ Ａｍ Ｃｈｅｍ Ｓｏｃꎬ ２０１２ｂꎬ １３４ (１):
１３０－１３３.
[２８] 　 Ｅｎｏｍｏｔｏ Ｇꎬ Ｈｉｒｏｓｅ Ｙꎬ Ｎａｒｉｋａｗａ Ｒꎬ Ｉｋｅｕｃｈｉ Ｍ.
Ｔｈｉｏｌ￣ｂａｓｅｄ ｐｈｏｔｏｃｙｃｌｅ ｏｆ ｔｈｅ ｂｌｕｅ ａｎｄ ｔｅａｌ ｌｉｇｈｔ￣
ｓｅｎｓｉｎｇ ｃｙａｎｏｂａｃｔｅｒｉｏｃｈｒｏｍｅ Ｔｌｒ１９９９ [ Ｊ ] . Ｂｉｏ￣
ｃｈｅｍｉｓｔｒｙꎬ ２０１２ꎬ ５１(１４): ３０５０－３０５８.
[２９] 　 Ｔｅｒａｕｃｈｉ Ｋꎬ Ｍｏｎｔｇｏｍｅｒｙ ＢＬꎬ Ｇｒｏｓｓｍａｎ ＡＲꎬ
Ｌａｇａｒｉａｓ ＪＣꎬ Ｋｅｈｏｅ ＤＭ. ＲｃａＥ ｉｓ ａ ｃｏｍｐｌｅｍｅｎｔａ￣
ｒｙ ｃｈｒｏｍａｔｉｃ ａｄａｐｔａｔｉｏｎ ｐｈｏｔｏｒｅｃｅｐｔｏｒ ｒｅｑｕｉｒｅｄ ｆｏｒ
ｇｒｅｅｎ ａｎｄ ｒｅｄ ｌｉｇｈｔ ｒｅｓｐｏｎｓｉｖｅｎｅｓｓ[Ｊ] . Ｍｏｌ Ｍｉｃｒｏ￣
ｂｉｏｌꎬ ２００４ꎬ ５１(２): ５６７－５７７.
[３０] 　 Ｈｉｒｏｓｅ Ｙꎬ Ｎａｒｉｋａｗａ Ｒꎬ Ｋａｔａｙａｍａ Ｍꎬ Ｉｋｅｕｃｈｉ Ｍ.
Ｃｙａｎｏｂａｃｔｅｒｉｏｃｈｒｏｍｅ ＣｃａＳ ｉｓ ｔｈｅ ｇｒｅｅｎ ｌｉｇｈｔ ｒｅ￣
ｃｅｐｔｏｒ ｔｈａｔ ｉｎｄｕｃｅｓ ｔｈｅ ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ ｏｆ ｐｈｙｃｏｂｉｌｉ￣
ｓｏｍｅ ｌｉｎｋｅｒ ｐｒｏｔｅｉｎ[Ｊ] . Ｐｒｏｃ Ｎａｔｌ Ａｃａｄ Ｓｃｉ ＵＳＡꎬ
２００８ꎬ １０５(２８): ９５２８－９５３３.
[３１] 　 Ｙａｎｇ ＸＪꎬ Ｅｍｉｎａ ＡＳꎬ Ｊａｎｅ Ｋꎬ Ｍｏｆｆａｔ Ｋ. Ｃｒｙｓｔａｌ
ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ ｏｆ ｔｈｅ ｃｈｒｏｍｏｐｈｏｒｅ ｂｉｎｄｉｎｇ ｄｏｍａｉｎ ｏｆ ａｎ
ｕｎｕｓｕａｌ ｂａｃｔｅｒｉｏｐｈｙｔｏｃｈｒｏｍｅꎬ ＲｐＢｐｈＰ３ꎬ ｒｅｖｅａｌｓ
ｒｅｓｉｄｕｅｓ ｔｈａｔ ｍｏｄｕｌａｔｅ ｐｈｏｔｏｃｏｎｖｅｒｓｉｏｎ [ Ｊ ] .
ＰＡＮＳꎬ ２００７ꎬ １０４(７): １２５７１－１２５７６.
[３２] 　 Ｖａｎ Ｔｈｏｒ ＪＪꎬ Ｍａｃｋｅｅｎ Ｍꎬ Ｋｕｐｒｏｖ Ｉꎬ Ｄｗｅｋ ＲＡꎬ
Ｗｏｒｍａｌｄ ＭＲ. Ｃｈｒｏｍｏｐｈｏｒｅ ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ ｉｎ ｔｈｅ ｐｈｏｔｏ￣
ｃｙｃｌｅ ｏｆ ｔｈｅ ｃｙａｎｏｂａｃｔｅｒｉａｌ ｐｈｙｔｏｃｈｒｏｍｅ Ｃｐｈ１
[Ｊ] . Ｂｉｏｐｈｙｓ Ｊꎬ ２００６ꎬ ９１(５): １８１１－１８２２.
[３３] 　 Ｃｈｅｎ Ｙꎬ Ｚｈａｎｇ Ｊꎬ Ｌｕｏ Ｊꎬ Ｔｕ ＪＭꎬ Ｚｅｎｇ ＸＬꎬ Ｘｉｅ Ｊꎬ
Ｚｈｏｕ Ｍꎬ Ｚｈａｏ ＪＱꎬ Ｓｃｈｅｅｒ Ｈꎬ Ｚｈａｏ ＫＨ. Ｐｈｏｔｏ￣
ｐｈｙｓｉｃａｌ ｄｉｖｅｒｓｉｔｙ ｏｆ ｔｗｏ ｎｏｖｅｌ ｃｙａｎｏｂａｃｔｅｒｉｏ￣
ｃｈｒｏｍｅｓ ｗｉｔｈ ｐｈｙｃｏｃｙａｎｏｂｉｌｉｎ ｃｈｒｏｍｏｐｈｏｒｅｓ:
ｐｈｏｔｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ａｎｄ ｄａｒｋ ｒｅｖｅｒｓｉｏｎ ｋｉｎｅｔｉｃｓ [ Ｊ] .
ＦＥＢＳ Ｊꎬ ２０１２(１)ꎬ ２７９: ４０－５４.
９２５　 第 ５期　 　 　 　 　 　 　 　 马 琼等: 蓝细菌光敏色素的分子结构、生物合成和可逆光致变色效应
[３４] 　 Ｗｉｌｄｅ Ａꎬ Ｆｉｅｄｌｅｒ Ｂꎬ Ｂöｒｎｅｒ Ｔ. Ｔｈｅ ｃｙａｎｏｂａｃｔｅｒｉａｌ
ｐｈｙｔｏｃｈｒｏｍｅ Ｃｐｈ２ ｉｎｈｉｂｉｔｓ ｐｈｏｔｏｔａｘｉｓ ｔｏｗａｒｄｓ
ｂｌｕｅ ｌｉｇｈｔ[Ｊ] . Ｍｏｌ Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌꎬ ２００２ꎬ ４４(４): ９８１－
９８８.
[３５] 　 Ｚｈａｎｇ Ｊꎬ Ｗｕ ＸＪꎬ Ｗａｎｇ ＺＢꎬ Ｃｈｅｎ Ｙꎬ Ｗａｎｇ Ｘꎬ
Ｚｈｏｕ Ｍꎬ Ｓｃｈｅｅｒ Ｈꎬ Ｚｈａｏ ＫＨ. Ｆｕｓｅｄ￣ｇｅｎｅ ａｐ￣
ｐｒｏａｃｈ ｔｏ ｐｈｏｔｏｓｗｉｔｃｈａｂｌｅ ａｎｄ ｆｌｕｏｒｅｓｃｅｎｔ ｂｉｌｉｐｒｏ￣
ｔｅｉｎｓ[ Ｊ] . Ａｎｇｅｗ Ｃｈｅｍ Ｉｎｔ Ｅｄ Ｅｎｇｌꎬ ２０１０ꎬ ４９
(３２): ５４５６－５４５８.
[３６] 　 Ｉｓｈｉｚｕｋａ Ｔꎬ Ｎａｒｉｋａｗａ Ｒꎬ Ｋｏｈｃｈｉ Ｔꎬ Ｋａｔａｙａｍａ Ｍꎬ
Ｉｋｅｕｃｈｉ Ｍ. Ｃｙａｎｏｂａｃｔｅｒｉｏｃｈｒｏｍｅ ＴｅＰｉｘＪ ｏｆ ｔｈｅｒｍｏ￣
ｓｙｎｅｃｈｏｃｏｃｃｕｓ ｅｌｏｎｇａｔｕｓ ｈａｒｂｏｒｓ ｐｈｙｃｏｖｉｏｌｏｂｉｌｉｎ
ａｓ ａ ｃｈｒｏｍｏｐｈｏｒｅ[ Ｊ] . Ｐｌａｎｔ Ｃｅｌｌ Ｐｈｙｓｉｏｌꎬ ２００７ꎬ
４８(９): １３８５－１３９０.
[３７] 　 Ｓｏｎｇ ＪＹꎬ Ｃｈｏ ＨＳꎬ Ｃｈｏ ＪＩꎬ Ｊｅｏｎ ＪＳꎬ Ｌａｇａｒｉａｓ ＪＣꎬ
Ｐａｒｋ ＹＩ. Ｎｅａｒ￣ＵＶ ｃｙａｎｏｂａｃｔｅｒｉｏｃｈｒｏｍｅ ｓｉｇｎａｌｉｎｇ
ｓｙｓｔｅｍ ｅｌｉｃｉｔｓ ｎｅｇａｔｉｖｅ ｐｈｏｔｏｔａｘｉｓ ｉｎ ｔｈｅ ｃｙａｎｏｂａｃ￣
ｔｅｒｉｕｍ Ｓｙｎｅｃｈｏｃｙｓｔｉｓ ｓｐ. ＰＣＣ ６８０３ [ Ｊ] . ＰＡＮＳꎬ
２０１１ꎬ １０８(２６): １０７８０－１０７８５.
[３８] 　 Ｒｙａｎ ＰＢꎬ Ｄａｖｉｄ ＭＫ. Ｆｕｎｃｔｉｏｎａｌ ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎ ｏｆ
ａ ｃｙａｎｏｂａｃｔｅｒｉａｌ ＯｍｐＲ / ＰｈｏＢ ｃｌａｓｓ ｔｒａｎｓｃｒｉｐｔｉｏｎ
ｆａｃｔｏｒ ｂｉｎｄｉｎｇ ｓｉｔｅ ｃｏｎｔｒｏｌｌｉｎｇ ｌｉｇｈｔ ｃｏｌｏｒ ｒｅｓｐｏｎｓｅｓ
[Ｊ] . Ｊ Ｂａｃｔｅｒｉｏｌꎬ ２０１０ꎬ １９２(２２): ５９２３－５９３３.
[３９] 　 Ｒｏｃｋｗｅｌｌ ＮＣꎬ Ｌａｇａｒｉａｓ ＪＣ. Ａ ｂｒｉｅｆ ｈｉｓｔｏｒｙ ｏｆ ｐｈｙ￣
ｔｏｃｈｒｏｍｅｓ[Ｊ] . Ｃｈｅｍ Ｐｈｙｓ Ｃｈｅｍꎬ ２０１０ꎬ １１(６):
１１７２－１１８０.
[４０] 　 Ｉｋｅｕｃｈｉ Ｍꎬ Ｉｓｈｉｚｕｋａ Ｔ. Ｃｙａｎｏｂａｃｔｅｒｉｏｃｈｒｏｍｅｓ: ａ
ｎｅｗ ｓｕｐｅｒｆａｍｉｌｙ ｏｆ ｔｅｔｒａｐｙｒｒｏｌｅ￣ｂｉｎｄｉｎｇ ｐｈｏｔｏｒｅ￣
ｃｅｐｔｏｒｓ ｉｎ ｃｙａｎｏｂａｃｔｅｒｉａ[Ｊ] . Ｐｈｏｔｏｃｈｅｍ Ｐｈｏｔｏｂｉｏｌ
Ｓｃｉꎬ ２００８(１０)ꎬ ７: １１５９－１１６７.
(责任编辑: 刘艳玲)
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０３５ 植 物 科 学 学 报 第 ３２卷