全 文 :传统高温炒制工艺对裸燕麦醇溶蛋白和谷蛋白特性的影响
任 清 张 晓 郭项雨 王福全
(北京工商大学食品学院/食品添加剂与配料北京高校工程研究中心 北京 100048)
摘要 通过扫描电子显微镜观察炒制裸燕麦醇溶蛋白和谷蛋白的形貌特征,并测定其理化特性及消化特性。结
果表明,与未炒制裸燕麦醇溶蛋白和谷蛋白相比,炒制裸燕麦醇溶蛋白和谷蛋白颗粒变大,蛋白质分子间连接
紧密;在碱性条件下,其黏度较高;高温炒制工艺导致裸燕麦醇溶蛋白乳化性、吸油性和持水性显著提高,裸燕
麦谷蛋白持水性显著提高,然而对其醇溶蛋白和谷蛋白消化特性均没有影响,也没有改变其非牛顿流体本质。
关键词 炒制裸燕麦; 醇溶蛋白; 谷蛋白; 蛋白特性
文章编号 1009-7848(2012)08-0067-06
燕麦属禾本科燕麦属, 是世界上八大粮食作
物之一,可分为带稃型和裸粒型,其中我国栽培的
燕麦以裸粒型为主[1-4]。燕麦蛋白含有清蛋白、球蛋
白、醇溶蛋白和谷蛋白,其中清蛋白和球蛋白含有
丰富的氨基酸,决定了裸燕麦的营养品质 [5];而醇
溶蛋白和谷蛋白又称贮藏蛋白, 它们的结构及理
化特性与面团的拉伸特性及延展特性密切相关,
决定了裸燕麦的加工品质。
我国裸燕麦食品的制作方式是先对裸燕麦籽
粒进行高温炒制,然后磨制成粉,再制作成食品。
高温炒制工艺是区别于其它谷类加工特有的工
序,其目的是灭活裸燕麦籽粒中的脂肪酶,防止裸
燕麦酸败, 从而改善裸燕麦制品的口感并延长其
货架期[6],然而对于传统高温炒制工艺对裸燕麦蛋
白质品质有何影响,目前还未见报道。本文通过研
究炒制工艺对裸燕麦醇溶蛋白和谷蛋白的影响,
为裸燕麦醇溶蛋白和谷蛋白的加工及利用提供科
学依据。
1 材料与方法
1.1 材料与试剂
裸燕麦品种坝莜一号, 河北张家口燕麦研究
所;胃蛋白酶、考马斯亮蓝 G-250,美国 Sigma 公
司;其它试剂均为分析纯级。
1.2 仪器及设备
VEGAⅡ型扫描电子显微, 捷克 TESCAN 公
司;DV-Ⅱ+Pro 型黏度计, 美国 BROOKFIELD 公
司 ; 高速冷冻离心机 , 美国 BECKMAN 公司 ;
Bencbtop k 型冷冻干燥机,美国 VirTis 公司;凯氏
定氮仪,美国 FOSS 公司;其它仪器均为实验室常
用仪器。
1.3 方法
1.3.1 裸燕麦传统高温炒制工艺 传统高温炒制
工艺在河北省张家口市农科院裸燕麦研究所完
成。首先将裸燕麦籽粒去杂,然后打开裸燕麦炒制
专用锅,当锅底中心温度为 350~400 ℃时,倒入裸
燕麦籽粒并开始炒制, 裸燕麦籽粒表面温度在
100~120 ℃时,炒制 5 min,即得炒制裸燕麦籽粒。
1.3.2 裸燕麦总蛋白提取工艺 裸燕麦→磨粉→
脱脂(石油醚)→调浆→调 pH 值→搅拌→过滤去
除筛上物→离心→取上清液→调至蛋白质等电
点→静置过夜→离心→沉淀冷冻干燥→裸燕麦总
蛋白质[6]。 未炒制裸燕麦总蛋白提取条件是:料液
比 1∶27.5,pH 10.77,提取温度 50.32 ℃,提取时间
65 min;炒制裸燕麦总蛋白质提取条件是:料液比
1∶22.5,pH 10.94,提取温度 68.30 ℃,提取时间 70
min。
1.3.3 裸燕麦醇溶蛋白的分离 称取 10 g碱法提
取的总蛋白质样品,分别去除清蛋白和球蛋白后,
收稿日期: 2011-08-26
基金项目: 国家燕麦荞麦现代农业产业技术体系
(No.CARS-08-D-3)
作者简介: 任清,男,1969 年出生,博士,副教授
Vol. 12 No. 8
Aug. 2 0 1 2Journal of Chinese Institute of Food Science and Technology
中 国 食 品 学 报第 12 卷 第 8 期
2 0 1 2 年 8 月
DOI:10.16429/j.1009-7848.2012.08.003
中 国 食 品 学 报 2012 年第 8 期
加入 10 mL 75%乙醇,80 ℃水浴 5 min,此间不断
搅拌, 之后加入等体积的水, 用醋酸沉淀醇溶蛋
白,静置过夜后离心,将沉淀冷冻干燥得裸燕麦醇
溶蛋白。
1.3.4 裸燕麦谷蛋白的分离 收集分离醇溶蛋白
后的样品,加入 10 mL 0.2%氢氧化钠溶液,常温
下搅拌 10 min,离心并收集上清液,重复 3 次,合
并收集上清液,用醋酸沉淀谷蛋白,静置过夜后离
心,将沉淀冷冻干燥得裸燕麦谷蛋白[7-8]。
1.3.5 炒制前、 后醇溶蛋白和谷蛋白形貌特征观
察 将分离得到的裸燕麦醇溶蛋白和谷蛋白用双
面胶固定在样品台上,吹掉没有固定好的样品,喷
金后将其置于样品室内, 用扫描电子显微镜观察
其形貌特征[9]。
1.3.6 炒制前、 后醇溶蛋白和谷蛋白流变学特性
测定 黏度作为流变学性质的一个重要指标,它
的变化在一定程度上反映蛋白质分子物理化学特
性和结构的变化。 改进郭文宇[10]等人的方法,准确
称取 5 份炒制前、 后裸燕麦醇溶蛋白和谷蛋白各
10 mg, 溶于 50 mL去离子中, 分别调至 pH 值为
7,8,9,10,11,测定 pH 值对炒制前、后裸燕麦醇
溶蛋白和谷蛋白黏度的影响;选取 pH 7 的醇溶蛋
白和谷蛋白溶液 , 分别调节转速为 25,60,80,
100,120,150 r/min,测定不同转速对炒制前、后裸
燕麦醇溶蛋白和谷蛋白的影响。
1.3.7 炒制前、 后醇溶蛋白和谷蛋白乳化性及乳
化稳定性测定 蛋白质乳化性是指蛋白质能使油
与水形成稳定的乳化液而起乳化剂的作用, 主要
包括乳化能力和乳化稳定性[11]。分别称取 10 mg炒
制前、后的裸燕麦醇溶蛋白和谷蛋白,溶于 25 mL
蒸馏水中,调节 pH 为 7,加入 25 mL 大豆色拉油,
用乳化均质机 10 000 r/min均质 2 min,1 500 r/min
离心 5 min。 计算炒制前、后裸燕麦醇溶蛋白和谷
蛋白的乳化性。
乳化性(%)=离心管中乳化层高度
离心管中液体总高度
×100%
将上述离心管置于 80 ℃水浴中,加热 30 min
后,冷却至室温,1 500 r/min 离心 5 min,测定此时
的乳化层高度, 计算炒制前后裸燕麦醇溶蛋白和
谷蛋白的乳化稳定性[12]。
乳化稳定性(%)=30min后的乳化层高度
初始时的乳化层高度
×100%
1.3.8 炒制前、后醇溶蛋白和谷蛋白吸油性测定
分别称取醇溶蛋白和谷蛋白 80 mg,加入 1.5 mL
大豆油搅拌均匀, 每 5 min 震荡 30 s,30 min 后
8 000 r/min 离心 10 min, 去除游离油, 计算炒制
前、后裸燕麦醇溶蛋白和谷蛋白的吸油性[13]。
吸油性(g/g)=m1-mm
式中,m1——离心后残留物质量 /g;m——蛋
白样品质量/g。
1.3.9 炒制前、后醇溶蛋白和谷蛋白持水性测定
分别称取醇溶蛋白和谷蛋白 80 mg,加入 1.5 mL
蒸馏水搅拌均匀, 每 5 min 震荡 30 s,30 min 后
8 000 r/min 离心 10 min, 去除游离水, 计算炒制
前、后裸燕麦醇溶蛋白和谷蛋白的持水性[14]。
持水性(g/g)=W2-W1W
式中,W——样品质量 /g; W1——样品和离
心管总质量/g;W2——沉淀和离心管总质量/g。
1.3.10 炒制前、 后醇溶蛋白和谷蛋白消化特性
测定 首先, 分别称取 1.00 g 裸燕麦醇溶蛋白和
谷蛋白样品, 采用微量凯氏定氮法测定样品中氮
的含量,然后再分别称取 1.00 g 的蛋白样品,溶解
于 10 mL,pH 1 的盐酸溶液中, 加入 1 mL 胃蛋白
酶液,置于 37 ℃恒温振荡器(120 r/min)上反应 3
h后,加入等体积 20%三氯乙酸终止反应,静置 10
min后离心分离 (3 000 r/min,20 min), 收集上清
液,记录上清液体积。取 1 mL上清液,采用微量凯
氏定氮法测定上清液中氮的含量,同时做空白。计
算炒制前、 后裸燕麦醇溶蛋白和谷蛋白的体外消
化率。
2 结果与分析
2.1 炒制裸燕麦醇溶蛋白和谷蛋白质得率
按照本文 1.3.2 节实验方法,得到未炒制裸燕
麦总蛋白质提取率为 78.05%, 从中分离醇溶蛋
白,得率为 0.83%;从中分离谷蛋白,得率为 21.
47%。而炒制裸燕麦总蛋白质提取率为 25.56%,从
中分离醇溶蛋白, 得率为 0.79%; 从中分离谷蛋
白,得率为 16.34%。
68
第 12 卷 第 8 期
2.2 炒制工艺对裸燕麦醇溶蛋白和谷蛋白质外
貌特征的影响
扫描电镜观察炒制前、 后裸燕麦醇溶蛋白和
谷蛋白外貌特征如图 1~图 4 (放大 2 500 倍)所
示。蛋白质的结构靠二硫键、疏水力、范德华力、氢
键、盐键等维持[15-16]。从图中可以看出,裸燕麦经高
温炒制后,醇溶蛋白和谷蛋白颗粒变大,分子间连
接紧密,这可能是由于高温炒制提供了能量,醇溶
蛋白和谷蛋白分子间均形成新的化学键, 改变了
它们的高级结构; 或是由于炒制工艺使得蛋白质
分子空间结构展开,暴露出较多的疏水基团,疏水
键之间相互作用形成 SS 键,蛋白质又发生聚集现
象,形成更大的聚合体,导致其构象的变化[17-18]。
图 1 未炒制裸燕麦醇溶蛋白电镜图
Fig.1 SEM photo of naked oat prolamin
图 2 炒制裸燕麦醇溶蛋白电镜图
Fig.2 SEM photo of dry roasting naked oat prolamin
图 3 未炒制裸燕麦谷蛋白 SEM 图
Fig.3 SEM photo of naked oat glutein
图 4 炒制裸燕麦谷蛋白 SEM 图
Fig.4 SEM photo of dry roasting naked oat glutein
2.3 炒制工艺对裸燕麦醇溶蛋白和谷蛋白黏度
的影响
不同 pH对炒制前、后裸燕麦醇溶蛋白和谷蛋
白黏度的影响如图 5 所示。 可以看出,炒制前、后
裸燕麦醇溶蛋白和谷蛋白的黏度高于未炒制裸燕
麦醇溶蛋白和谷蛋白黏度,它们都随 pH值的增大
呈现先增大后减小的趋势, 并且谷蛋白黏度大于
醇溶蛋白黏度。
当 pH 值小于 9 时,各种蛋白黏度均随 pH 值
升高而增大。 这是可能是由于碱性环境提供了较
多的负电荷, 同时高温炒制工艺破坏了蛋白质的
天然构象, 导致裸燕麦醇溶蛋白暴露出分子内部
疏水性残基 [19],松散的球蛋白分子之间通过疏水
相互作用形成交联,部分蛋白分子聚集 [20-21],发生
凝沉现象,溶液阻力增加,最终溶液黏度变大。 当
pH 值大于 9 时,炒制裸燕麦醇溶蛋白黏度与未炒
制裸燕麦醇溶蛋白黏度无差异,但呈下降趋势;炒
制前、后裸燕麦谷蛋白黏度也呈现下降趋势。这可
能是由于 pH值过高时, 蛋白结合较多负电荷,分
散程度大,分子间作用几率降低,黏度反而降低。
这与冯凌凌[22]等人研究结果一致。
不同转速对醇溶蛋白和谷蛋白黏度的影响如
图 6 所示。 可以看出,炒制前、后裸燕麦醇溶蛋白
和谷蛋白均随转速的增加而不断降低。 随着转速
的增大,剪切速率逐渐变大,蛋白质分子所受的剪
切应力相应变大,蛋白质分子间氢键被破坏,聚集
传统高温炒制工艺对裸燕麦醇溶蛋白和谷蛋白特性的影响 69
中 国 食 品 学 报 2012 年第 8 期
状态发生改变,导致黏度降低。蛋白质溶液黏度随
着剪切速率的提高而降低, 这种现象是假塑性流
体的特性, 表明裸燕麦醇溶蛋白和谷蛋白溶液本
质属于非牛顿流体。可见,炒制工艺对裸燕麦醇溶
蛋白和谷蛋白流体特性没有影响。
1.90
1.85
1.80
1.75
1.70
黏
度
/P
a·
s
未炒制裸燕麦醇溶蛋白
炒制裸燕麦醇溶蛋白
未炒制裸燕麦谷蛋白
炒制裸燕麦谷蛋白
6 7 8 9 10 11 12
图 5 不同 pH 值对各种蛋白黏度的影响
Fig.5 The influence of pH value on viscosity of
naked oat proteins
pH
3.3
3.0
2.7
2.4
2.1
1.8
1.5
黏
度
/P
a·
s
10 40 70 100 130 160
未炒制裸燕麦醇溶蛋白
炒制裸燕麦醇溶蛋白
未炒制裸燕麦谷蛋白
炒制裸燕麦谷蛋白
转速/r·min-1
图 6 不同转速对各种蛋白黏度的影响
Fig.6 The influence of speed on viscosity of
naked oat proteins
2.4 炒制工艺对裸燕麦醇溶蛋白和谷蛋白特性
的影响
炒制前、 后裸燕麦醇溶蛋白和谷蛋白其它特
性测定结果如表 1所示。可以看出,炒制工艺对裸
燕麦醇溶蛋白乳化稳定性及消化特性没有显著影
响(P>0.05),而对其乳化性、吸油性和持水性有显
著影响(P<0.05);炒制工艺显著提高了裸燕麦谷
蛋白的持水性(P<0.05),而对其它特性没有显著
影响(P>0.05)。
蛋白质的乳化性及乳化稳定性与分子的柔顺
性及疏水性有关[23]。 疏水性的提高,能够加快蛋白
质分子向界面移动, 好的柔顺性有助于分子在界
面重排。 炒制工艺可能暴露了裸燕麦谷蛋白的疏
水基团,疏水性虽然有显著提高,但乳化性没有得
到改善,这可能是大量的可溶性聚集体的生成[24-25],
使得蛋白质分子的柔顺性降低, 反而使其持水性
提高的缘故。
蛋白质在一定温度下解链, 这有利于与酶作
用位点结合,更易消化。 实验结果表明,高温炒制
工艺对裸燕麦醇溶蛋白和谷蛋白消化特性没有显
著影响(P<0.05),这与周志红 [26]等研究结果一致。
这可能由于蛋白质分子间 S-S 键和疏水键的再生
而重新使得蛋白质分子间相互结合得更加紧密,
蛋白质分子内与酶结合的作用位点被包裹在分子
内部,反而不利于消化。
乳化性/% 55.56 ± 1.03 51.81 ± 1.16* 62.29 ± 1.55 63.23 ± 1.18
乳化稳定性/% 93.33 ± 1.32 95.35 ± 1.33 90.01 ± 2.51 95.35 ± 2.63
吸油性/% 25.13 ± 0.27 30.10 ± 0.42* 36.32 ± 0.38 35.10 ± 0.62
持水性/% 24.52 ± 0.35 27.61 ± 0.62* 31.13 ± 0.22 36.52 ± 0.27*
消化特性/% 68.94 ± 2.48 71.95 ± 2.41 61.18 ± 1.39 63.42 ± 1.37
未炒制 炒制 未炒制 炒制
裸燕麦醇溶蛋白 裸燕麦谷蛋白蛋白质特性
蛋白质种类
表 1 裸燕麦醇溶蛋白和谷蛋白特性测定结果
Table 1 The results of properties of naked oat proteins
注:* 代表具有显著性差异(P<0.05)。
70
第 12 卷 第 8 期
3 结论
通过扫描电镜观察炒制前、 后裸燕麦醇溶蛋
白和谷蛋白的形貌特征, 结果显示炒制工艺破坏
了裸燕麦醇溶蛋白和谷蛋白的构象, 蛋白质分子
颗粒变大,分子间结构变得紧密;在碱性环境下,
炒制工艺使得裸燕麦醇溶蛋白和谷蛋白黏度增
加, 并且它们都随着 pH 值的增大呈现先增大后
减小的趋势, 但炒制工艺并未改变裸燕麦醇溶蛋
白和谷蛋白的非牛顿流体本质; 炒制工艺使得裸
燕麦醇溶蛋白乳化性、吸油性和持水性显著增加,
其它特性没有显著变化; 使得裸燕麦谷蛋白的持
水性显著提高; 高温炒制工艺对裸燕麦醇溶蛋白
和谷蛋白的消化特性没有显著影响。
参 考 文 献
[1] Dongowski G, Drzkiova B, Senge B. Rheological behaviour of β-glucan preparations from oat product s [J]. Food
Chemistry, 2005, 93: 279-291.
[2] Kahlon T. S, Edwards R. H, Chow F. I. Effect of extrusion on hypocholesterolemic properties of rice, oat, corn,
and wheat bran diets in hamsters[J]. Cereal Chemists, 1998, 75(6): 897-903.
[3] 况伟. 裸燕麦可溶性膳食纤维的生理功能及应用[J]. 广东化工, 2005, (3): 26-27.
[4] Stacery Bell, ValerieM Goldman. Effect of β-D-glucan from oats and yeast on serum lipids[J]. Critical Reviews in
Food Science and Nutrition, 1999, 39(2): 189-202.
[5] 马德泉, 田长叶, 杨海鹏. 裸燕麦营养与人类健康[J]. 青海农林科技, 1998, (1): 33-35.
[6] 刘刚. 燕麦淀粉和蛋白的提取及理化性质研究[D]. 武汉:武汉工业学院, 2009.
[7] 曹辉, 李蕾, 马海乐, 燕麦分离蛋白提取工艺研究[J]. 安徽农业科学, 2009, 37(22): 10681-10683.
[8] Pirkko M.F,Stephan H.D,Graham K,et al. Ageing of rubbery thermoplastic barley and oat starches[J]. Carbohydrate
Polymers, 1999, 39: 43-51.
[9] Jian Dong, Qingshen Sun, Jin-Ye Wang. Basic study of corn protein, zein, as a biomaterial in tissue engineering,
surface morphology and biocompatibility[J]. Biomaterials, 2004, (25): 4691-4697.
[10] John E Kinsella. Functional properties of soy proteins[J]. JACOS, 1979: 56: 242-258.
[11] 王芳, 刘华, 董梅红. 桑叶蛋白的功能特性研究[J]. 食品科学, 2010, 31(11): 81-86
[12] 郭文宇, 张以民, 聂晴, 等. 酸水解胶原蛋白黏度性能变化研究[J]. 皮革科学与工程, 2010, (02).
[13] Guil-Guerrero J L, Navarro-Juarez R, Lopez-Martinez J C, et al. Functional properties of the biomass of three
microalgal species[J]. Journal of Food Engineering, 2004, 65(4): 511-517.
[14] 李志锐, 刘波, 张兰, 等. 玉米醇溶蛋白功能性质的研究[J]. 中国酿造, 2009, (05): 28-31
[15] Kim S H, Kinsella J E. Effects of reduction with dithiothreitol on some molecular properties of soy glycinin [J].
Journal of Agricultural and Food Chemistry, 1986, 34: 623-627.
[16] Kim S H, Kinsella J E. Surface active properties of food proteins: effects of reduction of disulfide bonds on film
properties and foam stability[J]. Food Science, 1987, 52: 128-131.
[17] German B, Damodaran S,Kinsella JE. Thermal dissociation and association of soy proteins[J]. J Agric Food Chem,
1982, 30: 807-811
[18] Mori T, Nakamura T, Utsumi S. Behavior of intermolecular bond formation in the late stage of heat induced gela-
tion of glycinin[J]. J Agric Food Chem,1986,34:33-36.
[19] Jun Kang, Matsumura Yasuki, Tomohiko Mori. Characterization of texture and mechanical properties of heat induced
soy protein gels[J]. J Am Oil Chem Soc, 1991, 68: 339-345.
[20] Hajime H. Turbidity and hardness of a heat induced gel of hen egg ovalbumnin[J]. Agriculture Biological Chemistry,
1985, 50(8): 2083-2089.
[21] Beveridge T, Toma S J, Nakai S. Determination of -SH and S-S group sin some food proteins using Ellmans
传统高温炒制工艺对裸燕麦醇溶蛋白和谷蛋白特性的影响 71
中 国 食 品 学 报 2012 年第 8 期
高压锅煮粥熬汤 营养最少流失
食物中的矿物质、膳食纤维和蛋白质都是不怕煮的,无论高压还是常压,损失都可以忽略。
维生素 C相当怕热,但无论哪种加热方式,维生素 C都会损失。 人们摄入维生素 C的主要来源
是蔬菜、水果,这些食物很少选择高压锅来烹调。 粮食豆类中压根就没有维生素 C,无需顾虑。
用高压锅来烹调 B 族维生素的食品,固然增加了损失,但烹调时间从常温下的 90 分钟缩短到
30分钟,又减少了损失。两者相抵,不会增加维生素损失。同时,由于锅体完全密闭,避免接触过
多氧气,又减少了因氧化造成的损失,对于保存抗氧化成分如多酚类物质是非常有利的。
研究发现,蒸煮会让豆子的抗氧化效力有所下降,如绿豌豆常温下煮 90 分钟后,氧自由基
吸收能力损失 44%。 然而,用高压锅来烹调豆子,无论是煮还是蒸,在相同软烂程度下,都能减
少抗氧化性的损失。 比如绿豌豆高压煮 15分钟后,氧自由基吸收能力不仅没有下降,反而有所
提升,达到原来的 224%。 所以,不论煮粥还是熬汤高压锅是好的选择。 (消息来源:雅虎)
reagent[J]. Journal of FoodScience, 1974, 39(1): 49-51.
[22] 冯凌凌, 熊犍. 大豆浓缩蛋白粘度与动态粘弹性研究[J]. 食品与发酵工业, 2007: 30(12): 36-39.
[23] Keshun Liu. 大豆化学加工工艺与应用[M]. 江连泽,译. 哈尔滨:黑龙江科学技术出版社, 2005: 46-48.
[24] Petruccelli S,Anon M C. Thermal aggregation of soy protein isolates[J]. Journal of Agriculture and Food Chemistry,
1995,(43): 3035-3041.
[25] 郑恒光, 杨晓泉, 林福珍. 完全热变性、 可溶性大豆蛋白聚集物的溶解性质的研究[J]. 现代食品科技, 2008, 24
(5): 428-432.
[26] 周志红, 唐传核, 杨小泉. 大豆蛋白的体外模拟消化过程及热处理的影响[J] .食品科学. 2006, 27(1): 37-40.
Effect of Traditional High-temperature Dry Roasting on Properties of
Dry Roasting Naked Oat Prolamin and Glutein
Ren Qing Zhang Xiao Guo Xiangyu Wang Fuquan
(College of Food Science/Beijing Higher Institution Engineering Research Center of Food Additives and Ingredients,
Beijing Technology & Business University, Beijing 100048)
Abstract Using the scanning electron microscope, the morphology of dry roasting naked oat prolamin and glutein
were observed. At the same time, physicochemical properties and digestibility had been investigated. Result indicated that
compared with naked oat prolamin and glutein, the granular of dry roasting naked oat prolamin and glutein were bigger
and the molecule structures were more compact. Under the alkalinity condition, their viscosity were higher, because of
the dry roasting process, the emulsifying property and stability, oil-blotting and water binding capacity of naked oat pro-
lamin promoted visibility; while water binding capacity of naked oat glutein promoted visibility. The dry roasting process
made no difference to digestibility of naked oat prolamin and glutein, it didn’t transform their quality of non-newtonian
fluid, either.
Key words dry roasting naked oat; prolamin; glutein; properties of protein
!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
!
72