全 文 ：·综述与专论· 2014年第6期
生物技术通报
BIOTECHNOLOGY BULLETIN
脱落酸（Abscisic acid，ABA）是 20 世纪 60 年
代发现的一种倍半萜类化合物，作为植物最重要的
激素之一，参与调控植物生长发育（如胚胎发育、
种子休眠与萌发、幼苗生长、根系发育、果实成熟
和衰老等）以及对干旱、高盐、低温及病菌等胁迫
产生应答。但其发挥生理作用的分子机制及信号通
路的具体组分研究一直存在很大争议。近年来，利
用拟南芥和其他植物的突变体陆续发现并鉴定了一
些 ABA 受体，研究从最初开花时间调控蛋白 A 的发
现到 Mg 离子螯合酶 H 亚基、G 蛋白偶联受体的鉴定，
以及最近 ABA 受体家族（PYR/PYL/RCARs）的成功
鉴定，由此对植物 ABA 信号转导通路分子机制的研
收稿日期 ：2013-11-22
基金项目 ：国家自然科学基金项目（31060027，31260037）
作者简介 ：曹婧，女，硕士研究生，研究方向 ：植物抗逆分子生物学 ；E-mail ：jingyu90217@163.com
通讯作者 ：兰海燕，女，博士，教授，研究方向 ：植物抗逆分子生物学 ；E-mail ：lanhaiyan@xju.edu.cn
植物激素脱落酸受体及其信号转导途径研究进展
曹婧  兰海燕
（新疆大学生命科学与技术学院 新疆生物资源基因工程重点实验室，乌鲁木齐 830046）
摘 要 ： 脱落酸是广泛存在于植物体的多功能激素，通过与体内受体及随后的复杂信号网络互作进而调节植物生长发育、
抵御环境胁迫。脱落酸受体的筛选和鉴定一直备受关注，并已取得较大突破，其信号转导机制也再次成为人们研究的热点。对脱
落酸受体的鉴定以及介导的信号转导途径方面最新进展进行了综述并展望，以期对相关研究领域提供参考。
关键词 ： 脱落酸 受体 PYR/PYL/RCAR 信号转导
Research Progress on Abscisic Acid Receptor and Signal
Transduction Pathway
Cao Jing Lan Haiyan
（Xinjiang Key Laboratory of Biological Resources and Genetic Engineering，College of Life Science and Technology，
Xinjiang University，Urumqi 830046）
Abstract:  Abscisic acid（ABA）is a multi-functional hormone widely existing in plant, by interaction with receptors and consequently
with the complex signal network, it can play the physiological roles in regulation of plant growth and development, as well as mediating adaptive
responses to diverse environmental stresses. The screening and identification of abscisic acid receptors have been controversial. Recently, there
are some breakthroughs in the discovery of the ABA receptors, and its signal transduction has attracted great attention again. In this paper, the
latest advances on identification of ABA receptors and ABA signal transduction were reviewed, and the future developing prospects were also
discussed.
Key words:  Abscisic acid Receptors PYR/PYL/RCAR Signal transduction
究起到显著推动作用，对农业生产具有重要实践意
义。因此，本文就目前对 ABA 受体鉴定及信号途径
机制的进展进行综述，期望为相关研究提供参考。
1 开花时间控制蛋白 FCA
对 ABA 受体研究的首次突破是 FCA（Flowering
control locus A）蛋白的发现，它是参与拟南芥开花
时间和根发育调控的 RNA 结合蛋白，通过与成花过
渡过程中主要抑制因子 FLC 的 mRNA 结合发挥作用，
这项研究结果曾引起植物学界强烈轰动［1］。但进一
步试验发现该结果不能被重复［2］，FCA 并不能特异
结合 ABA。
2014年第6期 23曹婧等 ：植物激素脱落酸受体及其信号转导途径研究进展
2 Mg 离子螯合酶 H 亚基（ABAR/CHLH）
国 内 张 大 鹏 教 授 课 题 组 于 2002 年 通 过 亲 和
层析的方法首次从蚕豆（Vicia faba）叶片中分离
纯化了（+）-ABA 特异性结合蛋白，暗示其具备
ABA 受 体 的 特 征， 被 命 名 为 ABAR（Abscisic acid
receptor）［3］。通过蛋白测序分析，发现该结合蛋
白在拟南芥中的同源基因为 Mg 离子螯合酶 H 亚基
（Mg-chelatase H subunit，CHLH）。CHLH 定 位 于 植
物细胞质体 / 叶绿体上，能够与 Mg 离子螯合酶 D 亚
基和 I 亚基形成聚合体，催化细胞叶绿素前体物质
的合成，并参与应激条件下质体 / 叶绿体与细胞核
之间的信号反向传递［4，5］。
有关研究表明，拟南芥中的 ABAR/CHLH 同源
蛋白也能特异性结合 ABA，且符合受体与配体结合
的动力学特征，超表达 CHLH 和 RNAi 改变了 ABA
结合位点的数量，但未改变其与 ABA 的亲和力。同
时，根据转基因材料在种子萌发、幼苗生长和气
孔运动等生理试验的表型，以及 ABA 信号应答基
因的表达推断，ABAR/CHLH 可作为受体蛋白正向
调控 ABA 信号应答反应［6］。但随后的研究显示了
相反结果，在大麦（Hordeum vulgare）中与拟南芥
CHLH 同源的 XanF 蛋白却未能表现出 ABA 受体功
能，暗示大麦 CHLH 不是 ABA 受体，也许是单子叶
植物 CHLH 蛋白与双子叶植物在 ABA 结合和信号
传导方面存在差异，故对 ABAR/CHLH 是 ABA 受体
的结论提出质疑［7］。随后，张大鹏课题组在过表达
ABAR/CHLH 的转基因株系中发现，结合 ABA 的 C
端区域可导致植物在种子萌发、幼苗生长及气孔运
动的信号通路对 ABA 全面超敏，而不结合 ABA 的
N 端区域仅限于调节种子萌发或幼苗生长其中之一
功能，而 ABAR/CHLH 的 RNAi 株系则出现对 ABA
不敏感表型，于是证明 ABAR/CHLH 分子的 C 端是
介导 ABA 信号的核心区域，参与 ABA 信号的正向
调节［8］。此外，有研究发现一个关键的生物钟调
节 器 TOC1（Timing of CAB expression 1） 具 有 绑 定
ABAR 启动子的功能，独立地证明 ABAR 调节 ABA
介导的植物对干旱的适应性反应，并在植物昼夜节
律和干旱反应的联系方面担任关键角色。该发现进
一步支持了 ABAR/CHLH 在 ABA 信号转导发挥正调
节作用的观点［9］。再联系单子叶植物大麦 XanF 和
水稻 CHLH 都能结合 ABA 并发挥生物学功能的事实，
推测之所以在大麦中会出现矛盾的试验结果，可能
是 XanF 基因功能出现冗余亦或是试验操作不当造
成的［6，8，10，11］。
此外，ABAR 介导的下游信号通路一直是悬而
未决的问题。研究发现，ABAR 是跨越叶绿体被膜
的蛋白质，其 C 端和 N 端曝露于细胞质中 ；ABAR
在细胞质一侧的 C 端部分能结合 ABA 或与一组 WR-
KY 转录因子（WRKY40、WRKY18 和 WRKY60）互
相作用［8，10］。在拟南芥中通过部分遗传学和生物化
学证据表明，WRKY40/18/60 是一组以 WRKY40 为
核心的转录抑制因子，负调节 ABA 信号通路［10，12］。
ABAR 与 ABA 信号分子结合后，可以刺激 WRKY40
从细胞核转移至细胞质，促进 ABAR 与 WRKY40 的
互相作用，由此激发一种未知因子（或信号系统），
阻遏 WRKY40 的表达，以解除 WRKY40 对 ABA 响
应基因（如 ABI5、DREB2A 等）转录的抑制，最终
实现 ABA 的生理效应。这些发现描述了一条新的
始于叶绿体从信号原初识别到下游基因表达的 ABA
信 号 通 路（ABA-ABAR-AD1A-ABI5， 图 1）［10，11］。
另一项对 wrky40 突变体的研究结果显示，该突变体
对 ABA 信号并不敏感，且 WRKY40 对 ABI5、DRE-
B2A 基因转录的抑制作用并未被解除，而 wrky18 和
wrky60 突变体是 ABA 反应的正向调控元件，这与
上述结果相矛盾［13］。近来，由放射性 ABA 测定系
统及相关突变体表型的试验结果显示，ABAR/CHLH
影响了 ABA 介导的气孔保卫细胞的运动，但并不影
响种子萌发和根系生长，推测 Mg 螯合酶不是作为
ABA 受体，可能以整体形式参与调控气孔运动［14］。
同时，被 H3 标记的 ABA 不能与重组的 ABAR/CHLH
结合，而是与另一个公认的 ABA 受体 PYR1 结合，
再次质疑了其作为 ABA 受体的结论［14］。因此，我
们仍需应用恰当的试验手段来进一步证实 ：WRKY-
40/18/60 在 ABA 信号转导过程中的明确作用，以及
ABAR/CHLH 是以受体蛋白形式识别和传递 ABA 信
号，还是以调节因子形式参与 ABA 信号的应答。要
想阐明 ABAR/CHLH 是否为 ABA 受体，则需对其开
展空间结构及功能结构域的研究，以便在分子水平
深入揭示 ABAR/CHIH 结合及感知 ABA 的信号机制。
生物技术通报 Biotechnology Bulletin 2014年第6期24
同 GCR2 突变体组合及其同源蛋白（GCR2-Like 1
and GCR2-Like 2）在种子萌发过程中对 ABA 分别表
现超敏或轻微不敏感的不同反应［20］；鉴于并未预测
到此蛋白的 7 个跨膜结构域，认为拟南芥中的 GCR2
既非跨膜蛋白，也非 G 蛋白偶联受体，而只是细菌
羊毛硫氨酸合成酶（Bacterial lanthionine synthetases）
在植物中的同源蛋白［21］。尽管后来针对该观点给予
的回应表示 GCR2 可能是一种新型的 G 蛋白偶联受
体［18］。试验证明，GCR2 在拟南芥种子萌发及幼苗
生长阶段并未参与调控 ABA 信号应答反应，推测该
蛋白可能是真核生物 LanC 超级家族的新成员而并非
G 蛋白偶联受体［22］，并利用傅立叶变换算法解释了
GCR2 被误认为 G 蛋白偶联受体的可能原因［23］。因
此，GCR2 的 ABA 受体功能仍需进一步确认。
4 新型的 G 蛋白偶联受体（GTG1 和 GTG2）
通常，G 蛋白由 Gα、Gβ 和 Gγ 亚基组成协同 G
蛋白偶联受体及其下游效应因子在响应植物激素信
号应答过程中发挥重要作用［24，25］。已发现拟南芥中
G 蛋白参与调节 ABA 信号［26， 27］，目前对 G 蛋白 α
亚基 GPA1 在 ABA 信号通路中的作用研究较为深入，
被认为是 ABA 信号通路的第二信使［28］。最近，通
过生物信息学分析发现 2 个与人类 G 蛋白偶联受体
GPR89 高度同源的新 G 蛋白，其拓扑学结构与 GP-
CR 类似，具有 9 个跨膜结构域，因此被称为 GTGs
（GPCR-type G proteins）， 分 别 命 名 为 GTG1 和 GT-
G2［29］。与 GPR89 不同的是 GTG1/2 能特异性结合
GTP 且具有 GTP 酶活性。随后，利用遗传学和生物
化学的技术手段证实了 GTG1/2 具有 G 蛋白所有基
本特征，能与 GPA1 相互作用，与 GTP 结合后具有
GTP 酶活性，并能通过 GPA1-GTP 的互相作用来增
强 GTGs 结合 GTP 能力。GTGs-GTP 能特异性结合
（+）-ABA，暗示其可能是定位于细胞质膜上的 ABA
受体蛋白［29］。该研究指出，GTGs-GDP 与 ABA 的结
合力要强于 GTGs-GTP 形式，因此推测前者可能是
GTG1/2 感知和传导 ABA 信号的活性状态（图 2）。
GTG1/2 可作为 ABA 受体蛋白的结论同样遭到
质疑。对 gtg1/gtg2 双突变体的研究发现，其虽在种
子萌发、幼苗生长和气孔关闭中显示对 ABA 的低敏
感性，但双突变体中的 ABA 信号响应并未消失，这
ABA⭏⨶৽ᓄ
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վ⎃ᓖABA 儈⎃ᓖABA
WRKY40 AB15/AB14/ABF4/MYB2
WRKY40 AB15/AB14/ABF4/MYB2
WRKY40
WRKY40
WRKY40
WRKY40 WRKY40 WRKY40
WRKY40
WRKY40 WRKY40
-N
-N -C
-C
ABARABA
ABAR
ABA
ABA
ABA
图 1 ABAR-WRKY40 偶联的信号转导模式图［10］
3 G 蛋白偶联受体（GCR2）
定位在细胞质膜上的 G 蛋白偶联受体（G prot-
cin-coupled receptors，GPCRs）是一类能与 G 蛋白相
互作用形成复合物的蛋白，在真核生物中介导细胞
内外信号的识别，并通过一系列信号转导过程最终
引发胞内相关基因的表达和生理生化响应，参与生
物体内许多重要的生理活动［15］。近来，在拟南芥基
因组中发现 GCR2（G-protein coupled receptor 2）蛋
白的 C 端能与拟南芥 G 蛋白 α 亚基 GPA1（G-protein
α-subunit）相互作用形成复合体，与（+）-ABA 特
异 性 结 合， 诱 使 G 蛋 白 释 放， 随 后 分 离 为 Gα 和
Gβγ 二聚体，并分别通过作用于其下游的效应因子
调控 ABA 信号应答反应，如种子萌发、气孔关闭、
ABA 应答基因的表达等［16］。经预测发现该蛋白具
有哺乳动物细胞典型 G 蛋白偶联受体的普遍结构特
征，含有 7 个跨膜拓扑结构，但其在植物激素信号
转导中的功能与已知 GPCR 存在差异［17］。进一步分
析显示 ：GCR2 定位于细胞膜 ；它的缺失导致所有
ABA 生理效应的丧失 ；而其过表达使植株对 ABA 敏
感性增强 ；GCR2 和 ABA 的结合具有高亲合力，且
在遗传和生理上均可相互作用，由此认为 GCR2 具
有 ABA 受体的功能［17，18］。
但试验发现 GCR2 与 ABA 并没有高亲合性［19］，
使以上研究很快受到质疑。有关研究还显示，gcr2
突变体种子的萌发依然对 ABA 敏感［17］。此外，不
2014年第6期 25曹婧等 ：植物激素脱落酸受体及其信号转导途径研究进展
幼苗生长、ABA 诱导下游基因表达及 SnRK2 激酶活
性等一系列 ABA 反应表现与野生型相似，但其三突
变体（pyr1/pyl1/pyl4）和四突变体（pyr1/pyl1/pyl2/pyl4）
对 ABA 并不敏感，在四突变体中，对 ABA 调控气
孔闭合表现为低敏感性，下游基因 RD29A 受 ABA
的诱导表达也明显低于野生型［38］。在之后的酵母双
杂交试验中，当 pyrabactin 存在时，以 PYR1 作为诱
饵，分离得到植物 A 类 2C 型磷酸酶（PP2C）蛋白
家族中的一个成员 HAB1（Hypersensitive to ABA 1），
在 ABA 信号转导过程中作为负调节因子发挥调控作
用［39］，由此进一步完善了以 ABA-PYR1-PP2C 复合
体为中心的 ABA 信号转导通路（图 3）。另外，该
信号通路模式在体外试验中也得到验证［40］。
GTG-GTP
GPA1-GTP
GPA1-GTP
EDTA EDTA
GTG-GDP [ABA-GTG-GDP]
Signal
propagation
ABA
binding
? ?
当 ABA 不存在时，GPA1-GTP 可以维持 GTG1/2 的 GTP 酶活性，以 GTGs-
GTP 的形式存在，ABA 信号不会向下游传导 ；当 ABA 存在时，GTGs-GDP
与 ABA 结合形成 ABA-GTGs-GDP 复合物，激活下游 ABA 信号应答，但其
中具体的分子机制仍不清楚。GAP1-GTP 和 EDTA 均抑制 GTGs 的 GTP 酶活
性，EDTA 还抑制 ABA-GTGs-GDP 复合物的形成，作为 ABA 信号通路上的
负调节子发挥作用
图 2 GTGs 和 GPA1 介导的 ABA 信号转导模式图［29］
表明可能还存在其他的 ABA 信号感知位点［30］。有
研究认为 GTG1/2 蛋白只是 ABA 信号通路中的一个
调节因子，或可能是受 ABA 调控的阴离子通道［31］。
据报道 GTG1/2 属于跨膜蛋白，但目前分离纯化功
能性跨膜蛋白仍存在较大困难，有关试验表明实际
能结合 ABA 的 GTG1/2 蛋白量很低（仅 1％左右），
故仍需进一步确认该蛋白对 ABA 的结合活性［32-34］。
尽管目前尚不能确定该蛋白是否具有 ABA 受体功
能，但对该蛋白的深入研究将极大地促进对 G 蛋白
信号转导通路与 ABA 信号应答之间相关性的阐明。
5 ABA 受体家族（PYR/PYL/RCARs）
由于上述几种 ABA 受体均受到不同程度的质
疑，使得对 ABA 受体的研究越来越具有挑战性。到
目前为止，利用传统遗传学方法均未能鉴定出 ABA
受体，这可能因为植物 ABA 受体存在功能上的冗余
或植物缺少 ABA 受体导致致死效应［35］。
于是，有研究小组避开传统遗传学方法的缺陷，
运用化学遗传学手段，人工合成了种子萌发抑制剂
pyrabactin［36］（至今仍未有文献报道其合成路线），
作为 ABA 信号应答的选择性拮抗剂，可特异性激活
拟南芥 ABA 受体蛋白 PYR1，由此成功鉴定出一类
胞质内受体［37］。据报道，pyrabactin 和 ABA 在抑制
种子萌发方面具有相同的属性，且两者能诱导种子
中一系列高度相关的转录响应（r=0.98），而在幼苗
中很少有对 ABA 应答的基因同时也对 pyrabactin 作
出显著应答［36］。随后，通过筛选抗 pyrabactin 突变
体，从拟南芥中分离到 12 个 Pyrabactin resistance 1
（Pyr1）突变等位基因，命名为 PYR1。拟南芥中共
有 13 个同源的 PYR1 基因（PYR1-like genes），分别
命名为 Pyl1-Pyl13。虽然 pyr1 单突变体对种子萌发、
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ABA⭏⨶৽ᓄ
ABFs/AREBs
SnRK2SnRK2
ABA
ABA PYR/PYL/RCARPYR/PYL/RCAR
PP2Cs
PP2Cs
P
PP
P
PYR/PYL/RCAR 对 PP2C 起负调控作用，而 PP2C 又对 SnRK2 起负调控作
用。通常，PP2C 通过去磷酸化作用使 SnRK2 失去活性，此时 ABA 信号沉
默。当外界环境刺激导致 ABA 含量增加，ABA 受体 PYR/PYL1/RCAR 就与
PP2C 相互作用并抑制 PP2C 的活性，从而解除其对下游 SnRK2 的负调控作用，
磷酸化的 SnRK2 能进一步使下游因子磷酸化，最终激活 ABA 信号应答反应
图 3 PYR/PYL/RCAR 介导的 ABA 信号转导模式图（参考
相关文献绘制）
与此同时，另一个独立研究小组运用酵母双杂
交技术，以负调控 ABA 信号应答反应的 PP2C 家
族蛋白磷酸酶 ABI2 为诱饵，也筛选出 ABA 受体
PYL9，命名为 RCAR1［41］。研究表明，RCAR1 的瞬
时表达增强了 ABA 对应答基因的表达调控，其稳
定过表达株系对 ABA 敏感，表现为抑制种子萌发
和根伸长，并促进气孔关闭。由此提出了以 ABA-
RCAR1-ABI2 为核心的 ABA 信号通路模式。
事 实 上，RCAR1 与 PYR1 都 是 定 位 在 细 胞 核
和细胞质上的 START/BetvI 超蛋白家族成员，都能
在体内外特异性结合（+）-ABA，只是命名方式不
同。这两个独立科研小组有关 PYR/PYL/RCAR 即
是 ABA 受体蛋白的报道，几乎同时发表在 Science
生物技术通报 Biotechnology Bulletin 2014年第6期26
杂志上，在学术界受到广泛关注。由于之前关于
ABA 受体的诸多争议，该报道的可靠性有待进一
步验证。随后又有相关的研究用 HAB1 为诱饵筛选
到 PYL5/6/8，并重点介绍了 PYL5 作为受体蛋白在
ABA 信号转导中的分子机制［42］；还有用携带 YFP
标签的 ABI1 为诱饵，利用亲和层析和质谱的方法鉴
定出 PYR/PYL/RCAR 家族中的 9 个成员，其中包括
已报道的 ABA 受体 PYR1 和 RCAR1［43］。在随后开
展的一系列结构生物学研究中，确认了 PYL2-ABA-
PP2C 复合物的晶体结构，分析了该复合物对 ABA
信号通路的启动和关闭的分子结构机制等［44］。此外，
还揭示了 PYL 蛋白在结合 / 不结合 ABA 以及同时结
合 ABA 和下游 PP2C 的 3 个状态下的高分辨率分子
结构，通过结构比较和生化分析，确认了 PYL 蛋白
的确是 ABA 受体，并且发现其中一个被命名为 CL2
的蛋白柔性区在介导 ABA 信号及抑制 PP2C 活性中
起到至关重要的作用［45，46］。上述结果为阐明受体蛋
白识别和传递 ABA 信号的过程提供了重要的理论依
据。“PYR/PYL/RCAR 受体蛋白的鉴定及结构解析”
这一重要成果被评为 2009 年 10 大科学进展。
最终确认 PYR/PYL/RCAR 家族共有 14 个成员，
除去 PYL13，其他成员的序列和结构都具有高度
保守性，均能发挥 ABA 受体功能［47］。并对已克隆
的 10 个 PYR/PYL/RCAR 受 体 蛋 白（PYL7、PYL11
和 PYL12 除外）进行了系统的生化分析，发现有部
分受体蛋白无论 ABA 存在与否都能与蛋白磷酸酶
PP2Cs 相互作用并抑制其活性。随后，应用生物化
学和结构生物学手段分析了受体蛋白 PYL10 不依赖
ABA 抑制蛋白磷酸酶 PP2Cs 的分子机制，为深入探
讨 PYR/PYL/RCAR 受体蛋白调控的 ABA 信号转导
通路，以及该家族受体蛋白的分类提供了结构和功
能依据［48］。总之，PYR/PYL/RCAR 的筛选和鉴定无
疑是 ABA 受体研究中的重大突破，有力地推动了植
物 ABA 信号转导途径的研究。
6 小结
近 年 来， 有 关 植 物 ABA 代 谢 及 转 运［49，50］、
ABA 受 体 及 其 信 号 转 导 功 能 组 分 的 筛 选 与 鉴
定［51， 52］、ABA 信号转导通路模型的构建及与其它
植物激素间的相互作用［53-55］等方面的研究均取得了
重要进展，其中 ABA 受体的筛选与鉴定始终是研究
ABA 信号途径的焦点。直到最近，广泛应用蛋白质
互作组学和化学遗传学手段，最终取得了重大突破，
确定了第一个 ABA 受体蛋白家族 PYR/PYL/RCAR。
ABA 受体的明确将成为 ABA 研究的新起点，为阐明
植物体如何在细胞内及胞质间做出 ABA 响应的具体
机制提供新思路。由于细胞内 ABA 信号转导网络的
复杂性，为了更好地弄清其中的具体机制，梳理整
合已报道受体从感知 ABA 到发挥生理作用的分子机
制很有必要。本文根据目前已鉴定的 ABA 受体及其
介导的信号通路，绘制图 4。
虽然关于 ABA 信号通路的研究已取得阶段性进
展，但如何进一步鉴定有争议的蛋白，如何系统诠
释以不同受体蛋白为中心的信号通路作用机制，以
及各通路间的相互作用，仍是有待解决的关键问题。
虽现有的 ABA 转导通路模型帮我们了解了部分受
ABA 调控的下游事件，如转录重组、保卫细胞离子
通道开放等，但仍有很多的下游事件未被阐明，如
应对非生物胁迫、调控蛋白质表达、RNA 代谢以及
表观遗传修饰等。因此，ABA 调控这些下游事件的
ABA⭏⨶৽ᓄ
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ABA
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PYR/PYL/RCARsPYR/PYL/RCARs
ABA
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ABA
PP2Cs
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ABFs
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SLAC1KATI
（1）GPCRs 作为受体蛋白仍存在较大争议，GTGs 与 ABA 结合能启动 ABA
信号应答，但其中的分子机制尚不明确 ；（2）ABAR/CHLH 与 WRKY40 相
互作用抑制其表达，促使 ABA 信号应答相关基因的表达 ；（3）ABA 结合
PYR/PYL/RCAR 后促进与蛋白磷酸酶 PP2Cs 的结合，导致蛋白磷酸激酶
SnRK2s 自我磷酸化和蛋白磷酸化活性的释放，随后作用于下游的转录因子
以及定位于质膜的阴离子通道 SLAC1、钾离子通道 KAT1 和 NADPH 氧化酶，
引起 ABA 信号应答相关基因的表达和气孔关闭
图 4 主要的 ABA 受体及其介导的信号转导通路模型（参考
相关文献绘制）
2014年第6期 27曹婧等 ：植物激素脱落酸受体及其信号转导途径研究进展
具体机制也将成为未来科学研究的焦点。此外，ABA
还是介导植物应对各种非生物与生物胁迫的重要激
素，了解其在体内的作用方式并应用于遗传育种方
面以指导培育抗旱作物，应对当今水资源日益匮乏
的局面，为现代农业生产提供有价值的理论借鉴。
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（责任编辑 狄艳红）