全 文 ：·综述与专论· 2013年第6期
生物技术通报
BIOTECHNOLOGY BULLETIN
Ca2+ 是植物细胞中重要的第二信使，由 Ca2+ 介
导的信号途径已经被证明在植物响应非生物胁迫（如
高盐、干旱、低温、高渗和氧化胁迫等）［1］ 和生物
胁迫（如病原菌，食草动物）［2，3］ 中起重要作用。
Ca2+ 作为重要的第二信使，它在细胞质中浓度
的变化是植物响应环境刺激信号网络中的重要组成
部分。当然，植物响应不同的外界刺激，并不简单
收稿日期 ：2012-11-27
基金项目 ：国家自然科学基金项目（31271633，31071337）
作者简介 ：姜珊珊，女，硕士研究生，研究方向 ：植物抗逆性与分子机制 ；E-mail: ShanshanJiangsdau@126.com
通讯作者 ：李德全，男，教授，博士生导师，研究方向 ：植物抗逆生理与分子机制 ；E-mail: dqli@sdau.edu.cn
植物中的钙依赖蛋白激酶（CDPK）的
结构特征和功能研究进展
姜珊珊  张丹  孔祥培  周严  李德全
（山东农业大学生命科学学院 作物生物学国家重点实验室，泰安 271018）
摘 要 ： Ca2+ 是植物中重要的第二信使，细胞中的钙信号经钙传感蛋白（CaMs、CaMLs、CBLs 和 CDPKs）传递到下游组分
（转录因子，NADPH 氧化酶基因等），引起相关基因的表达，使植物对生物或非生物胁迫作出响应。钙依赖蛋白激酶（CDPKs）是
在植物及原生动物中发现的丝氨酸 / 苏氨酸蛋白激酶，在 Ca2+ 介导的信号途径中起重要作用。CDPKs 是由多基因家族编码，分属
4 个亚家族，各亚族成员具有相同或不同的表达模式、亚细胞定位、底物特异性、功能各异或冗余等特性。综述 CDPKs 的结构特征、
表达模式、定位、调控、体内外底物、抑制剂，以及在响应生物及非生物胁迫中的作用等方面的研究进展，旨在探讨 CDPKs 的功
能及其调控机制。
关键词 ： 钙依赖蛋白激酶（CDPKs） 结构特征 调控机制 生物学功能
Research Progress of Structural Characteristics and Functions of
Calcium-dependent Protein Kinases in Plants
Jiang Shanshan Zhang Dan Kong Xiangpei Zhou Yan Li Dequan
（State Key Laboratory of Crop Biology，College of Life Sciences，Shandong Agricultural University，Taian 271018）
Abstract:  The calcium ion（Ca2+）is known as a key second messenger in plants, intracellular Ca2+ signals are relayed to downstream
（transcription factors, NADPH oxidases genes）via different calcium sensor proteins（CaMs, CaMLs, CBLs, CDPKs）, which further causes
expression of related genes and responses to abiotic and biotic stresses. Calcium-dependent protein kinases（CDPKs）which are Ser/The protein
kinases found in plants and some protozoa, play crucial roles in Ca2+-mediated signaling pathways. CDPKs are encoded by multigene families and
are divided into four subgroups. CDPKs exhibit overlapping and distinct expression patterns, sub-cellular localizations, substrate specificities and
redundancy and/or diversity functions. Here we review the recent advances on the structural characteristics, expression patterns, localizations,
regulations substrates both in vivo and in vitro, inhibitors and functions in response to abiotic and biotic stresses of CDPKs in order to shed light
on the functions and regulatory mechanisms.
Key words:  Calcium-dependent protein kinases（CDPKs） Structural characteristics Regulatory mechanism Biological functions
依赖于 Ca2+ 浓度的变化，胞质中自由 Ca2+ 升高后，
随之会有多次 Ca2+ 浓度的升降，即产生 Ca2+ 振荡。
这种 Ca2+ 的复杂信号被不同的钙感受及响应元件所
识别，再经由一些钙传感蛋白将钙信号向下游进一
步级联放大与传递，包括改变蛋白的磷酸化作用、
细胞骨架的重排及修饰基因的表达模式等，引起胁
迫相关基因表达量的变化，引发植物细胞和植株生
2013年第6期 13姜珊珊等 ：植物中的钙依赖蛋白激酶（CDPK）的结构特征和功能研究进展
理生化过程的变化，提高植物对不良环境刺激的耐
受性［1，4］。
植物中有 4 类钙传感蛋白，包括钙调素（CaM）、
钙调素类似蛋白（CaML）、钙依赖而钙调素不依赖
蛋白激酶（Calcium-dependent protein kinase，CDPK）
以及钙调磷酸酶 B 类蛋白（CBL）/CBL 相互作用蛋
白（CIPK）。
随着研究的不断深入，植物体内 CDPKs 的数
量也逐渐被确定。迄今为止已发现拟南芥中有 34
个［5-7］，水稻中有 31 个［8，9］，小麦中至少有 20 个［10］，
烟草中也有多个 CDPKs。玉米、马铃薯、冰草、大豆、
葡萄、高粱、大麦和番茄等中的 CDPKs 也陆续被鉴
定出来。
1 CDPK 的结构特征及调控机制
1.1 CDPK的结构特征
如图 1 所示，CDPKs（CPKS）具有 4 个典型的
结构域，从 N 端到 C 端依次为 N 末端的可变区、催
化区（激酶区）、连接区（自抑制区）和 调控区（类
钙调素区 /CaM-LD）［5，6］。
连接区由 31 个氨基酸组成，最为保守［15］。富
含碱性氨基酸，紧连催化区，能以假底物的形式与
催化区结合，从而抑制激酶活性，同时连接区还含
有与类钙调素区域（CaM-LD）结合的位点。连接区
的突变（同时删除连接区与类钙调素区）能产生不
依赖 Ca2+ 的组成型有活性的激酶，仅删除类钙调素
区则产生不被 Ca2+ 所活化的失活的激酶［14，15］。
调控区具有类似钙调素的结构，一般含有与
Ca2+ 结合的 EF 手型结构，这也是 CDPK 依赖于 Ca2+
而不依赖于钙调素的原因。多数 CDPK 含有 4 个 EF
手型结构，也有含有 1、2、3 个数目 EF 手型结构
的 CDPK［5， 16］。
1.2 CDPK的调控机制
CDPK 解除自抑制作用有两种机制（图 2）：一
种是在有 Ca2+ 刺激时，Ca2+ 与 CaM-LD 结合，诱导
了 CaM-LD 与连接区结合，解除连接区与催化部位
的结合，从而解除自抑制作用，这一模型与动物中
的一种依赖于钙调素的蛋白激酶的活化方式类似 ；
另一种作用机制是通过 CaM-LD 发生构象改变而起
作用，CaM-LD 中的 4 个 EF 手性结构可分为 N 端和
C 端 的 两 个 球 形 结 构（N-lobe，C-lobe），N-lobe 对
Ca2+ 亲和性低，而 C-lobe 对 Ca2+ 亲和性高，低浓度
的 Ca2+（nmol 级）与 C-lobe 结合后，与连接区相互
作用，当高浓度的 Ca2+（μmol 级）存在时，其与 N-lobe
结合，CaM-LD 发生构象变化，解除自抑制作用。多
数研究结果更倾向于第二种机制［6，7，17］。
CDPK
Kinase Domain
EF-Hands
JunctionAutoinhibitor
图 1 CDPK 的结构［6］
可变区一般由 20-200 个氨基酸残基组成，保
守性很差。多数 CDPK 在 N 端含有与膜定位相关的
豆蔻酰化位点（第二位的甘氨酸残基），而是否定位
于膜不完全取决于豆蔻酰化位点，含有该位点可能
并不定位于膜 ；同样不含有该位点也可能定位于膜，
这可能与棕榈酰化位点（第四或第五位的半胱氨酸
残基）有关［5，11］。对于 N 端可变区的其他功能了解
较少，最近研究表明，NtCDPK1 可变区参与底物的
识别［12］。
催化区由 300 多个氨基酸残基组成，包括典型
的真核生物 Ser/Thr 蛋白激酶的所有 11 个高度保守
的亚结构域（I-XI），同源性较高［13］。在第二亚结
构域中保守的 Lys 残基可能是 ATP 的结合位点，该
位点的突变能够导致催化活性的消失［14］。
INACTIVE
Ca2+<100 nmol/L
PREBOUND AT BASAL CALCIUM
Ca2+ı100 nmol/L
FULLY ACTIVE
Ca2+~1 μmol/L
+Ca2+
Autoinhibitor
I
K
K
II
K
Tether
CaM-LD
N-lobe C-lobe
N-lobe
C-lobe
N-lobe
C-lobe
图 2 CDPK 的调控机制［17］
生物技术通报 Biotechnology Bulletin 2013年第6期14
2 CDPK 的表达特性和亚细胞定位
2.1 CDPK的表达特性
CDPKs 在植物、藻类及部分原生动物中均有存
在，但在细菌、真菌、酵母、线虫和动物中尚未发
现。CDPKs 在植物中分布广泛，涉及根、茎、叶、花、
果实及种子等。
一些 CDPKs 在多数器官中均有表达，而有一
些只在特定组织中有表达。拟南芥的 AtCPK12 除
了在干种子中不表达外，几乎在其他所有组织中
均有表达，包括根、茎、叶、花和成熟果夹等［18］。
AtCPK17 和 AtCPK34 倾向于在花粉管中表达，并调
控花粉管的生长［19］。
2.2 CDPK的亚细胞定位
研究表明 CDPK 可定位于细胞质膜、内质网膜、
胚乳贮藏囊泡、细胞骨架、线粒体、染色质、细胞核、
细胞质、过氧化物酶体、油体及液泡膜等［6］。
Dammann 等［20］ 通 过 CDPK 与 绿 色 荧 光 蛋 白
（GFP）融合的方法，对拟南芥中的 9 个 CDPK 成
员 AtCPK1、AtCPK3、AtCPK4、AtCPK7、AtCPK8、
AtCPK9、AtCPK16、AtCPK21 和 AtCPK28 进行亚细
胞定位分析。结果表明，AtCPK3、AtCPK4 在细胞
质与细胞核中均存在，其他 7 个成员 AtCPK1、7、8、
9、16、21 和 28 则定位于膜，其中除 AtCPK1 定位
于过氧化物酶体膜外，剩余 6 个成员则定位于质膜。
Campos-Soriano 等［21］ 研 究 表 明 水 稻 中 的 OsCPK18
主要定位于细胞膜，而对其 N 端的豆蔻酰化位点进
行突变后，该蛋白则不特异地在细胞膜上定位，而
呈现与空 GFP 相似的定位结果，即在整个细胞中
均有分布。Wang 等［22］ 对烟草中 2 个同源性较高
的 CDPK 成员 NtCPK4 和 NtCPK5 进行了亚细胞定位
分析，结果显示，NtCPK5 定位于细胞膜，NtCPK4
在整个细胞中均有定位，也包括细胞质和细胞核。
当对 NtCPK5 分别进行豆蔻酰化突变（N 端第二位
Gly → Ala）、棕榈酰化（N 端第四位 Cys → Ala）及
双突变后，定位结果显示 3 种突变体形式均丧失了
膜定位，说明 NtCPK5 的 N 端的豆蔻酰化及棕榈酰
化位点都与膜定位有关，单独的酰化位点不足以使
NtCPK5 定位于细胞膜，N 端第二位的 Gly 与第四
位的 Cys 都是膜定位所必须的。Kobayashi 等［23］在
2012 年发现，马铃薯的 StCDPK5/StCDPK5VK（组成
型活化形式）均定位于细胞膜，认为可能与其 N 端
的第二位 Gly 和第五位的 Cys 有关。
3 CDPK 的底物、磷酸化位点和抑制剂
3.1 底物和磷酸化位点
鉴 定 CDPKs 在 植 物 体 内 的 底 物 以 便 于 阐 明
CDPKs 的功能是一项有挑战性的工作。到目前为
止，通过体外试验，已鉴定出许多 CDPKs 的底物，
它们参与各种细胞过程，如初级和次级代谢、胁迫
响应、离子和水分运输、转录过程、信号转导途径
等［17，24］。许多转录因子，如 ABF4（ABA-responsive
element-binding factor 4），RSG（repression of shoot
growth） 和 HsfB2a（heat shock factor B2a）， 都 被 证
实为 CDPKs 的体内底物，它们分别参与 ABA 信号
途径［25，26］，GA 信号途径［12，27］ 和食草动物诱导的
信号途径［28］。响应 ABA 信号的转录因子 ABF4 被
鉴 定 为 拟 南 芥 中 高 度 同 源 的 2 个 CDPK，AtCPK4
和 AtCPK11［26］ 及 AtCPK32［25］ 的底物 ；另一 ABF4
的同系物 ABF1 也是 AtCPK4 和 AtCPK11 的下游靶
点 ；AtCPK12 能磷酸化 ABF1、ABF4 两个转录因子
以及一个 2C 型蛋白磷酸酶（PP2C）ABI2［18］ 。另
外，AtCPK11 能与一个受干旱诱导的细胞核的锌指
蛋白 AtDi19-1［29］ 和一个热激蛋白 HSP1［30］ 相互作
用。RSG 是烟草中参与 GA 反馈调节的一个转录活
化因子。通过 RNA 干扰技术抑制烟草的 NtCDPK1
能够抑制 GA 介导的磷酸化 RSG 的 Ser-114 残基 ；
过表达 NtCDPK1 促进其磷酸化 Ser-114 残基，以上
结果表明 RSG 是 NtCDPK1 的直接靶点［27］。拟南芥
中的 AtCPK3 和 AtCPK13 通过一个热激蛋白 HsfB2a
介导的调节防御相关基因的表达来参与食草动物（灰
翅夜蛾）诱导的信号途径［28］。此外，NADPH 氧化
酶，植物中被定义为 RBOH（respiratory burst oxidase
homolog），也被证实为 CDPKs 的底物［23， 31］。RBOHs
蛋白定位于细胞膜［32］，在其 N 端有 2 个与 Ca2+ 结
合的 EF 手型结构参与酶的活化作用。StCDPK5 能
在 Ca2+ 存在的情况下磷酸化 StRBOHB 的 N 端 Ser-
82 和 Ser-97 残基，由于所有的 StRBOHs 都含有能
被 CDPK 磷酸化的保守基序［33，34］，StCDPK5 也能磷
酸 化 StRBOHA、StRBOHC 和 StRBOHD［23］。Kobay-
2013年第6期 15姜珊珊等 ：植物中的钙依赖蛋白激酶（CDPK）的结构特征和功能研究进展
ashi 等［23］ 将马铃薯 StCDPK5VK（组成型活化形式）
与 StRBOHs 共转化本生烟叶片，StCDPK5VK /StCD-
PK5 能 够 磷 酸 化 StRBOHA-D 的 N 端 区 域 并 参 与
StRBOHB 介导的活性氧（ROS）的产生。
尽管 CDPKs 被公认为 Ser/Thr 蛋白激酶，但其
在酪氨酸残基上的自磷酸化作用在大豆的 GmCDPKβ
以及拟南芥的 AtCPK4 和 AtCPK34 中也有发现。Oh
等［35］在 2012 年首次发现大豆 GmCDPKβ 的 24 位酪
氨酸的自磷酸化作用能够降低其激酶活性。将酪氨
酸残基突变为苯丙氨酸残基（Y24F）后，激酶活性
增加。表明许多 CDPKs 是双重特异性激酶，其磷酸
化酪氨酸可能参与 Ca2+/CDPK 介导的反应。
研究还发现，在体外利用酪蛋白，组蛋白 IIIS，
syntide 等作为底物，异源表达 CDPKs 能够提高受
Ca2+ 刺激的蛋白激酶的活性［5］ 。
3.2 CDPK的抑制剂
与动物中其他蛋白激酶的研究相比，CDPKs 的
专一性抑制剂研究相对滞后。CDPKs 没有专一性
的抑制剂，富含碱性氨基酸的蛋白（多聚赖氨酸、
多 聚 精 氨 酸 等 ）、PKC 的 抑 制 剂（ 鞘 氨 醇、K252
等 ）、CaM 拮 抗 剂（W7、 酚 噻 嗪、 三 氟 拉 嗪 等 ）、
Ca2+/CaM 依赖的蛋白激酶的抑制剂（KN62、KN94
等）被用作 CDPKs 的抑制剂。然而，这些抑制剂不
能排除其他钙调控蛋白参与的可能性，如 CBL 调控
的 CIPK［36］ 和 CRK（for CDPK-related kinase）［37］。
尤以 W7、Ca2+ 螯合剂（EGTA）、蛋白激酶抑制剂
K252a， 以 及 阻 断 胞 外 Ca2+ 内 流 的 Ca2+ 通 道 阻 断
剂（La3+，Gd3+，BAPTA）作为抑制剂研究得最为
广泛［2， 26， 38-40］ 。
4 CDPK 的调控
4.1 转录水平调控
CDPK 基因的表达受多种环境刺激的调节，包
括激素、NO、低温、高温、黑暗、高盐、糖、干
旱、损伤及病原菌。Ma 等［41］ 研究表明，拟南芥
cpk23 突变体植株能够抑制盐胁迫下 K+ 积累的下降，
从而增强对盐胁迫的抗性。水稻 OsCPK18 在其与
丛枝菌根真菌的共生的早期阶段表达。OsCPK18 和
OsCPK4 在接种丛枝菌根真菌（AM）后，基因的表
达量都上调［21］。
4.2 磷酸化作用
磷酸化作用是最普遍的转录后修饰。许多蛋白
激酶能通过自磷酸化或被其他激酶所磷酸化而被激
活。CDPKs 是典型的 Ser/Thr 蛋白激酶，它能磷酸
化含有 Ser/Thr 残基的下游组分。免疫复合物激酶
试验表明，磷酸化作用能够提高激发子介导的烟草
NtCDPK2 的酶活性。NtCDPK2 的 N 端可变区的 Ser-
40 在受胁迫 2 min 内能被未知的膜相关激酶所磷酸
化［42］。通过体外试验验证了许多 CDPKs 的自磷酸
化位点，多数位于 N 端的可变区［43］。由于并未在所
有试验的 CDPKs 中发现保守的磷酸化位点，磷酸化
作用可能对酶的活性并不是特别重要。CDPK 的磷
酸化作用能影响其在胞内定位，底物的特异性及蛋
白间的相互作用。
4.3 脂类调控
拟 南 芥 AtCPK1 受 溶 血 卵 磷 脂（LysoPC）、 磷
脂 酰 肌 醇（PI） 刺 激， 激 酶 活 性 增 加［44］。 胡 萝
卜 DcCPK1 受磷脂酸（PA）、磷脂酰丝氨酸（PS）、
PI 和 磷 脂 酰 乙 醇 胺（PE） 刺 激， 激 酶 活 性 增
加［45］。PA、PS 和 PI 能够结合玉米中响应损伤的
ZmCDPK11，并刺激它的酶活性及基因表达［40，46］。
5 CDPK 对生物胁迫及非生物胁迫的响应
5.1 CDPKs参与免疫应答信号网络
具 有 典 型 胞 外 域 的 不 同 细 胞 表 面 受 体 激 酶
（RLKs） 感 知 病 原 相 关 分 子 模 式（MAMP）， 引 起
CDPK 的瞬时激活，进而独自或者与促分裂原活化
蛋白激酶（MAPKs）共同调控下游的转录因子以及
早期基因的表达［47］。许多 CDPKs 也能活化 NADPH
氧化酶（RBOHs），引起早期的活性氧（ROS）产
生。与此相反，被胞外的 Avr9 或者胞内的效应蛋
白持续激活的 CDPK，能通过调控基因的感应以及
像苯丙氨酸解氨酶（PAL）和 ACC 合酶（ACS）的
活性从而引起水杨酸（SA）、茉莉酸（JA）、乙烯
（ET）的生物合成。CDPK 也能引起参与细胞死亡
及超敏反应的持续的 ROS 的产生。拟南芥第一亚
家 族 的 AtCPK4、 CPK5、CPK6 和 CPK11 共 同 调 控
细菌激发子 flg22 介导的活性氧损伤及病原菌的防
御［2］。组成型活性的 NtCDPK2 能通过乙烯依赖途
径抑制被 9Avr9-Cf9 激活的 MAPK（水杨酸诱导的
生物技术通报 Biotechnology Bulletin 2013年第6期16
蛋白激酶 SIPK 和损伤诱导的蛋白激酶 WIPK）的活
性［48］。植物能通过一些未知的受体感知损伤或食草
动物相关激发子（HAEs），从而感知食草动物进而
活化 MAPKs 并引起 Ca2+ 流入。MAPKs 与 CDPK 能
共同调控 ACS 进而产生乙烯，番茄 LeCPK1 能抑制
质膜的质子泵引起胞外碱化［49］。拟南芥 AtCPK3 和
AtCPK13 通过磷酸化转录因子 HsfB2a 调控食草动物
诱导的基因表达。马铃薯组成型活性的 StCDPK5VK
能够通过活性氧的产生提高对晚疫病菌的抗性，而
增加对早疫病菌的敏感性［23］。尖窄叶烟 NaCDPK4
和 NaCDPK5 通过抑制 JA 的积累及防御代谢物的产
生，负调控对食草动物的抵抗［3］。
5.2 CDPK参与激素及非生物胁迫信号途径
植物通过 Na+ 毒害作用、渗透胁迫以及 ABA 的
合成感知干旱及高盐逆境，进而活化 CDPKs，调控
K+ 的摄取、活性氧的产生、渗透调节物质（脯氨
酸）的积累、水分运输（水通道蛋白）以及基因的
表达。功能冗余的 CDPKs 通过活化转录因子 ABFs
及 AtDi19s 调控基因的表达。Saijo 等［50，51］研究表
明，水稻 OsCPK7 在响应冷及盐胁迫时，基因表达
上调，过表达 OsCPK7 提高了转基因植物对干旱、
高盐和冷胁迫的抗性。拟南芥 AtCPK4 和 AtCPK11
是 CDPK/Ca2+ 介导的 ABA 信号途径中的 2 个正调
控因子［26］。烟草组成型活性的 NtCDPK2VK 能在
非生物胁迫刺激下增加茉莉酸和乙烯的浓度，并
且与 MAPKs 共同调控乙烯信号途径［48］。拟南芥的
AtCPK12 是 ABA 信号途径的负调控因子，它能磷
酸化 ABIs，抑制 SnRK2 以及 CDPK 依赖的转录调
控［18］。玉米 ZmCPK11 的酶活及转录水平受亚麻酸
（LA）和茉莉酸甲酯（MeJA）的调控，并参与损伤
介导的信号途径［52］。CDPKs 也能通过抑制 K+ 内向
通道（KAT1），促进气孔关闭，活化慢性阴离子通
道（SLAC1 和 SLAH3）［53，54］。CDPKs 和 SnRKs 有
共同的底物（ABFs 和通道）和下游调控因子（ABIs）。
一些 CDPKs 也能通过负反馈调节抑制透性 Ca2+ 通道
或 Ca2+ 泵。许多 CDPKs 也有提高植物抗寒性的作用，
但其分子机制还不清楚。
6 CDPK 在胁迫响应中的节点作用
最近的研究结果揭示了 CDPKs 作为 Ca2+ 介导的
免疫及胁迫响应的重要调控者，对植物的生存至关
重要。一些核心成员如 AtCPK1、AtCPK3、AtCPK4、
AtCPK6、AtCPK11、OsCPK12 和 OsCPK13，在介导
植物响应非生物胁迫及病原菌侵害中起到重要的信
号节点作用。除了功能的特异性，一些 CDPKs 还表
现为功能冗余，这使得健康植物能对不良环境刺激
做出响应及适应性调整。例如，AtCPK4、AtCPK5、
AtCPK6 和 AtCPK11 在 早 期 的 MAMP 信 号 途 径 中
共 同 调 控 基 因 的 表 达［2］， 而 AtCPK4、AtCPK11、
AtCPK10、AtCPK30 和 AtCPK32 都 能 通 过 ABFs 调
控植物对 ABA 的响应。除了与 CDPKs 自身出现功
能冗余外，CDPKs 还与其他蛋白激酶家族表现为功
能 冗 余， 如 SNF1 相 关 激 酶 2（SnRK2s）［55，56］ 和
MAPKs。尤其在保卫细胞参与的信号途径中的一些
效应蛋白，如 KAT1、 SLAC1、RBOHs 和 ABFs 能作
为 CDPKs 和 SnRK2s 的共同下游组分 ；蛋白磷酸酶
2C（PP2C）型 ABI1、ABI2 或相关的 PP2Cs 能抑制
CDPKs 对胁迫及 ABA 的响应，如 AtCPK10/AtCPK30
调控基因的表达，以及 AtCPK21/AtCPK23 活化阴离
子通道［53，54］ 。
CDPKs 与 MAPKs 级联途径存在相互作用，包
括协同及拮抗作用。CDPKs 与 SnRKs 或 MAPKs 之
间的多重交互作用为植物调节免疫及胁迫响应提供
了额外的机制。一些 CDPKs 可能在不同的细胞类
型中行使相反的角色，如 AtCPK21/AtCPK23 能活化
保卫细胞中的 SLAC1/SLAH3 促进气孔的关闭，而
cpk21 和 cpk23 能够提高整株植物的抗旱能力。不同
的 CDPK 底物可能在不同的细胞环境中行使不同的
生理功能。
7 结语
Hetherington 和 Trewavas 等 1982 年 首 次 在 豌
豆中发现 CDPK，直到 1991 年 Harper 等才从拟南
芥中克隆得到 cDNA 序列，近 10 多年来，各国的
研究者对其进行了深入的研究，也取得了重要进
展。大量研究表明，CDPKs 是多功能及进化保守
的 Ca2+ 传感蛋白，参与植物响应环境刺激的各种
过程。比较 CDPKs 的表达模式、亚细胞定位 / 转
移、受脂类调控、磷酸化作用、互作蛋白、对钙离
子敏感性及底物的特异性，揭示了植物通过磷酸化
2013年第6期 17姜珊珊等 ：植物中的钙依赖蛋白激酶（CDPK）的结构特征和功能研究进展
作用调节细胞过程的复杂而精细的 Ca2+ 信号途径。
CDPKs 与其他 Ca2+ 传感蛋白及蛋白激酶，如 RLKs
（receptor-like kinases），MAPKs，SnRK1s，SnRK2s，
SnRK3s/CIPKs（CBL-interacting protein kinases）， 在
共同调控免疫反应及胁迫响应的信号网络中的功能
还有待于分子生物学、遗传学、基因组学和蛋白质
组学等进一步研究。由于 Ca2+ 信号被限定在细胞
内，建立 Ca2+ 与特定 Ca2+ 通道、钙泵以及转运蛋白
有关分子的、细胞的、基因的关系，对 CDPKs 活化
及转运进行时空分析，对于破译植物中的 Ca2+ 介导
的信号途径至关重要。不同于不依赖 Ca2+ 的 SnRKs
和 MAPKs，由于在细胞提取物中维持反映生理状态
的精确的 Ca2+ 水平非常困难，对于 CDPKs 在体内
的活化作用的分析受到限制。发展中的特异性抗磷
酸肽抗体能有效抑制 CDPKs 或其直接底物的活性，
这有利于监测植物中的 CDPK 的活化作用。目前还
没有找到 CDPK 的专一性抑制剂。由于人体中没有
CDPKs，CDPK 专一性抑制剂将成为人类防治寄生
虫病的有效药物。通过突变 EF-hands 区域进行的基
因方面的研究，能建立 CDPKs 与 Ca2+ 之间的功能关
系。尽管 CDPKs 已被报道参与多种生理过程，但其
在体内的直接下游底物还知之甚少。已有的研究推
测 CDPKs 的 N 端可变区可能参与底物的识别，利
用酵母双杂交的方法研究蛋白间的互作，将为鉴定
CDPKs 的体内底物提供有效的线索。鉴定 CDPKs 的
体内底物及其调控机制，能为人们了解其在不同的
胁迫响应中的作用，提供更为翔实的证据。
参 考 文 献
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（责任编辑 狄艳红）