全 文 ：·综述与专论· 2014年第2期
生物技术通报
BIOTECHNOLOGY BULLETIN
热 激 蛋 白（ 又 称 热 休 克 蛋 白 ）（Heat shock
proteins，Hsps）是生物体遭受不利环境条件胁迫时
迅速产生的一种抗逆蛋白，可帮助生物机体度过不
利环境条件［1，2］。Hsp90 在分子进化中高度保守，
参与调控、维持细胞内多种蛋白的构象和功能，使
细胞在胁迫环境下正常存活［3］。在真菌和动物中，
Hsp90 广泛介导胁迫信号的传递，参与类固醇激素
受体、激酶和转录因子的折叠，并激活底物，起始
胁迫信号的传递［4-7］。
热激蛋白（Hsps）是一类在进化过程中古老且
高度保守的细胞内蛋白。1962 年，Ritossa［8］将黄猩
收稿日期 ：2013-08-13
基金项目 ：国际原子能机构资助项目（15630）
作者简介 ：张珂，女，硕士研究生，研究方向 ：昆虫分子生物学 ；E-mail ：zhangke2110@163.com
通讯作者 ：翁群芳，女，副教授，研究方向 ：天然源农药，农药残留与环境保护，昆虫生理毒理等 ；E-mail ：wengweng@scau.edu.cn
昆虫热激蛋白 90 的研究进展
张珂  翁群芳  付昊昊
（华南农业大学 天然源农药与化学生物学教育部重点实验室，广州 510642）
摘 要： 热激蛋白 90（Heat shock protein 90，Hsp90）是细胞内最为广泛的分子伴侣之一，间接调控细胞内多条与细胞增殖、
分化、存活、滞育以及与凋亡相关的信号转导通路。近年来，对 Hsp90 家族成员在分子水平上的认识不断深入，Hsp90 已成为细胞免
疫、信号转导以及抗肿瘤研究的前沿课题。昆虫功能基因组的研究正在世界范围内掀起热潮，与昆虫滞育相关热激蛋白的研究也
不断深入。对近年来国内外 Hsp90 的生物学特性、生物学功能及其在昆虫防治中的研究现状及前景进行综述，以期为害虫综合防
治的研究提供参考信息。
关键词 ： 热激蛋白 90 分子伴侣 滞育 应用
Research Progress on Heat Shock Protein 90 of Insects
Zhang Ke Weng Qunfang Fu Haohao
（Key Laboratory of Natural Pesticide and Chemical Biology，Ministry of Education，South China Agricultural
University，Guangzhou 510642）
Abstract:  Heat shock protein 90（Hsp90）is one of the most extensive molecular chaperones in cells, indirect regulation of intracellular
multiple and cell proliferation, differentiation, and survival, diapause, apoptosis and related signal transduction pathway. In recent years,
awareness of Hsp90 family members at the molecular level, Hsp90 has become immune cells, signal transduction and anti-tumor research
frontiers. Insects functional genome research is a worldwide craze, heat shock protein related to insect diapause research also unceasingly
thorough. This article summarized the biological characteristics of Hsp90 at home and abroad in recent years, the biological function of Hsp90
and its control research present situation and prospect in insect, in order to provide references information for the research of integrated pest
control.
Key words:  Heat shock protein 90 Molecular chaperone Diapauses Application
猩果蝇（Drosophila melanogaster）的培养温度提高，
发现了热休克反应（Heat shock response，HSR）。然
而， 直 到 1974 年 Tissieres 等［9］ 利 用 SDS-PAGE 才
分离到了这些因热休克反应而产生的一组新的蛋白
质，并将这些蛋白质命名为热休克蛋白。Adems 等［10］
证实了一切生物细胞（包括原核细胞和真核细胞）
受高温诱导时，都可以合成一类具有相似功能和生
活学活性的蛋白质。除高温诱导外，许多损伤因素
（如缺氧、重金属离子、病毒感染、DNA 损伤和自
由基）刺激作用后，都可以导致细胞发生热休克反
应，诱导热激蛋白的合成［11］。之后又相继在几种昆
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虫中发现热休克反应和热激蛋白。昆虫热激蛋白按
功能和分子量分为 3 个家族 ：小 Hsp 家族（sHsps），
分子量在 20-30 kD 之间 ；Hsp70 家族，分子量约 70
kD ；Hsp90 家族，分子量在 90 kD 左右［12］。自 1982
年美国冷泉港举行第一届 Hsps 国际会议后，国际上
对 Hsps 的研究热潮逐渐兴起。紧跟国际研究热潮，
国内对 Hsps 的研究始于 20 世纪 80 年代中期，主要
集中对哺乳动物（包括人类）、高等植物和昆虫等
Hsps 进行研究［13，14］。其中对 Hsp70 的研究最普遍，
而对昆虫的 Hsp90 报道很有限。
1 HSP90 家族及其结构特点
1.1 HSP90家族
热激蛋白 90 家族，分子量在 90 kD 左右，包
括大肠杆菌胞浆中的 HtpG，酵母浆中的 Hsp83 与
Hsc83，果蝇浆中的 Hsp83，以及哺乳类胞浆中的
Hsp90 与内质网中的 Gp96 等。Hsp90 家族的第一个
成员是在果蝇中发现的，其分子量为 83 kD，所以又
称为 Hsp83 家族。Hsp90 家族常见有 Hsp90、Gp96 等，
该家族基因序列高度保守，真菌、植物、脊椎动物
以及昆虫等不同种属 Hsp90 的同源性在 61%-79%，
可见 Hsp90 基因的高度保守性。不同种属 Hsp90 C
端最后 4 个氨基酸均为 Glu-G1u-Val-Asp。
Hsp90 是热激蛋白中的重要成员，常见的有两
种即 Hsp90（存在于胞浆中）、Gp96（存在于内质网
中）。Hsp90 在正常状态下的机体内就存在，受到外
界不利环境条件刺激时表达加强 ；而 Gp96 在葡萄
糖充足时不表达，只有在机体大量消耗能量导致葡
萄糖匮乏时才开始表达。Hsp90 蛋白序列的保守性
极高，其氨基酸序列由三部分构成，即 N 末端（25
kD），C 末端（55 kD）和中间的铰链区。
在动物细胞质中的 Hsp90 有 2 种亚型，Hsp90α
和 Hsp90β。其中，Hsp90α 易受热诱导，而 Hsp90β
易受有丝分裂诱导。在 ATP 协助下，Hsp90α 主要
帮助受损蛋白的转运、折叠，防止聚集并恢复其正
常构象 ；Hsp90β 与类固醇激素利用有关［15］。Hsp90
在原核生物中的功能与真核生物不同，但对原核生
物的生长发育过程也是必要的［16］。
1.2 HSP90的结构特点
Hsp90 二级结构由 α-螺旋和 β-折叠组成。对于
细胞质蛋白来说，一般表现出内部疏水和外部亲水
性的特点。Hsp90 分子由 3 个基本结构域组成。N
端为高度保守的 25 kD 结构域，具有 ATP 结合位
点，能催化水解 ATP［17，18］。C 端为分子量为 12 kD
的结构域［19］，具有保守的 MEEVD 基序［20］。中间
结构域的分子量为 40 kD，结构不保守，比较多变 ；
中间结构域与靶标蛋白的结合有关，已证实的如
AKt/KB、eNOS 等［21，22］。而且，靶标蛋白的结合还
能增强 Hsp90 的 ATPase 活性［23，24］。
Hsp90 的分子特征是 25 kD 的 N 端具有一个靶
蛋白的结合部位 P 和一个 ATP 功能域［17，18］，C 末
端是寡聚化结构域，以二聚体的形式存在，具有钙
调蛋白结合位点和多种蛋白的结合位点，如类固醇
受体、肌动蛋白等［25］。Hsp90 的热激诱导表达与热
激应答元件（HSE）和热激转录因子（HSF）密切相关。
正常生理状态下，HSF 以无活性的单体形式散布于
胞质和核质中，由 Hsp90 等多种 HSP 组成的复合物
可能参与了维持 HSF 的单体形式 ；热激时，异常蛋
白增多，由于 Hsp90 对异常蛋白具有较高亲和力，
因此 Hsp90 与异常蛋白的结合释放 HSF 单体，HSF
单体组装成有活性的三聚体，并获得了与 HSE 的结
合能力，继而激活 RNA 聚合酶 II，启动 Hsp90 转录；
热激解除后，细胞内游离的 Hsp90 增多，并与 HSF
相结合，使其脱离 HSE，最终将 HSF 转变成无活性
的单体，关闭 Hsp90 的表达［26］。因此，Hsp90 功能
的丧失会造成细胞的多种生理缺陷。
另外，真核细胞 HSP90 的 N 端结构域和中间结
构域之间有一段荷电区，由大约 50 个氨基酸残基组
成［23］。荷电区对于 Hsp90 的功能主要是起到共价连
接、协助 N 端结构域和中间结构域的作用，以维持
Hsp90 的 ATP 结合状态的构象。
2 HSP90 的调控机理和作用模式
2.1 HSP90基因的转录和表达调控
在正常生理状态下，细胞蛋白的折叠并不需要
Hsp90 的参与，胁迫条件下 Hsp90 可以促使损伤蛋
白的修复。热激逆境会导致包括 Hsp90 在内的很多
热激蛋白基因大量瞬时表达，这种表达受热激因子
（Heat shock factor，HSF）的调控。在热激蛋白基因
启动子上有热激元件（Heat shock element，HSE），
2014年第2期 17张珂等 ：昆虫热激蛋白 90 的研究进展
为 HSF 结合位点。在正常状态下，HSF 以单体和
Hsp90 二聚体相结合 ；在胁迫环境下，热激蛋白与
HSF 分离去处理变形蛋白，激活的 HSF 结构发生变
化，转化为三聚体形式紧密结合于 HSE 元件上，从
而启动诱导热激蛋白基因的转录［25，27］。不仅热激能
诱导 HSF 的表达，其他如氧化、重金属和病虫害等
许多逆境都能激活 HSF 的转录，从而进一步调控热
激蛋白的表达［28］。
到目前为止，已经知道 40 种左右蛋白的空间
结构和突变受到 Hsp90 的直接或间接调控，这些蛋
白都在细胞生理生化变化过程中起重要的调控作用。
Hsp90 与甾体激素类受体结合后，使该受体处于准
备与激素结合的构象状态，直到与激素结合后，引
发受体激活，同时 Hsp90 被受体释放出来，证明
Hsp90 在调节甾体激素类受体的构象中起了重要作
用［29］。Hsp90 还能与多种蛋白激酶如酪氨酸激酶
II、酪氨酸激酶 P60v-src、分裂原蛋白激酶、钙调素、
端粒酶等信号分子结合，参与多种信号转导途径。
Hsp90 家族蛋白功能中的一个重要部分是参
与了细胞骨架动力学，细胞形态和机动性的调控。
Hsp90 能与肌动蛋白和微管蛋白结合，并大量存在
于折叠的膜上。Hsp90 以一种依赖 ATP 的机制调控
肌动蛋白-肌球蛋白的相互作用。无细胞系统的试验
表明，ATP 能诱导 Hsp90 从 F-肌动蛋白上解离下来。
此外，细胞中 Hsp90 表达水平的升高能改变细胞形
态和增加细胞的迁移能力。
2.2 HSP90分子伴侣系统的作用模式
Hsp90 在体内与多于 100 种的信号转导相关蛋
白相互作用，充当分子伴侣功能［30］。Hsp90 与蛋
白激酶和类固醇激素受体等信号传导蛋白相互作用
并形成复合体［31］，使其具有生物活性。Hsp90 是
机体重要的分子伴侣之一，主要在两个方面不同于
其他分子伴侣 ：（1）辅助接近空间构象成熟的底物
蛋白质，不共价修饰“客户蛋白”，仅改变其构象 ；
（2）客户蛋白比较特殊，主要是参与信号转导通路
的蛋白，如激酶蛋白、膜受体和核内受体及转录因
子 等。Hsp90 在 HOP、P23、Cdc37 等 辅 伴 侣 分 子
（cochaperone）参与下与“客户蛋白”结合，许多辅
伴侣分子竞争性结合 Hsp90 的 C 末端。热激蛋白作
为分子伴侣，可通过防止其他蛋白质变性，使其恢
复原有的空间构象和生物活性而保护细胞，维持细
胞正常的生理功能［32］。
在生物进化过程中，Hsp90 是一种高度保守的
蛋白质，主要存在于细胞浆中，在无压力胁迫条件
下约占胞浆蛋白的 1%-2%，压力胁迫下其含量更
高［33］。作为分子伴侣，Hsp90 主要参与蛋白质的折叠、
蛋白质完整结构的维持及调控、细胞周期调控、信
号转导等途径。参与细胞循环的 Weel 络氨酸激酶通
过与 Hsp90 相互作用后才能发挥活性，从而对细胞
周期进行调节［34］。Polo 是一种参与细胞分化的蛋白
激酶，研究发现 Hsp 90 活性受到抑制时会导致 Polo
激酶失去活性，细胞不能正常分化［35］。大部分蛋白
质在合成之后，必须折叠成它们最后的形态和高级
结构以发挥正常功能。热激蛋白 Hsp90 是分子伴侣
家族的重要一员，其中央区域通常为客户蛋白结合
结构域［18，36］，在辅助细胞内蛋白折叠和组装过程中
起重要作用。它在细胞中表达丰度很高，可以参与
许多重要细胞代谢活动［37］。
3 昆虫 HSP90 的研究现状
热激蛋白是昆虫体内大量表达，昆虫生存的重
要调节剂。Hsp90 作为生物体在各种环境胁迫下诱
导表达的热激蛋白除抵御外界不良逆境的作用外，
热激蛋白 Hsp90 与类固醇激素受体及蛋白激酶等信
号传导蛋白相互作用并形成复合体［31］，使其具有生
物活性，即使是在无胁迫的条件下，Hsp90 也是真
核生物必不可少的［38］。因此，研究昆虫热激蛋白意
义非常重大，有助于了解昆虫生长发育与各种影响
因子的变化关系。
3.1 HSP90广泛参与昆虫生长发育过程
Hsp90 是一种高度保守并普遍存在于原核以及
真核生物细胞中的分子伴侣，是真核生物生长发育
所必需。Hsp90 能辅助蛋白的折叠、激活和成熟，
并改变和维持参与信号转导的蛋白构象，在细胞的
生长过程中起着重要的作用［3］。最近也有不少研究
表明，昆虫的热激蛋白基因可能在昆虫的生长发育、
滞育期间、种群密度等方面起着一定的作用。Huang
等［39］研究热激蛋白对美洲斑潜蝇冷耐受力和生长
发育方面的作用机理，结果表明小分子热激蛋白含
生物技术通报 Biotechnology Bulletin 2014年第2期18
量在蛹期最高，而大分子热激蛋白（包含 Hsp90）
表达量则随着生长发育而呈递增趋势。杨丽红等［40］
研究发现柑橘全爪螨（Panonychus citri）Hsp90 基因
在卵、若螨和成螨阶段均大量表达，说明 Hsp90 基
因与维持基本生命活动和生长发育相关。在对赤拟
谷盗（Tribolium castaneum Herbst）的 Hsp83 研究中
发现，卵巢中 Hsp83 只能在性成熟的雌虫中检测到，
而刚羽化的雌虫却没有，不管它们是否受到热胁迫，
并且通过 RNAi 技术抑制 Hsp83 的表达使得雌虫无
法产出成熟的卵细胞。可见，Hsp83 在赤拟谷盗雌
虫的卵巢发育期间起着重要保护作用［41］。在棉铃虫
滞育期间 Hsp70 表达量并没有上升，而 Hsp90 的表
达量却逐渐减少［42］。在形态进化过程中，Hsp90 起
到“突变缓冲器”的作用［43］。通过对果蝇（Drosophila
melanogaster）的研究发现 Hsp90 对基因突变具有
形态缓冲作用。虽然基因发生了突变，但是由于
Hsp90 能维持突变蛋白的正常功能，使这些突变蛋
白能正常参与发育和形态发生过程中的信号传导，
最终本该表现出的突变表型在外形上表现正常［44］。
因此，在 Hsp90 的保护下，这种突变是中性的并且
可以累积，并以随机漂移的方式发生改变。最后当
累积的突变超过了由正常 Hsp90 的适宜量所决定的
阈值，或者当环境胁迫引起的阈值水平下降时，将
诱导中性突变转变为选择性突变。
Miska 等［45］研究发现柔嫩艾美耳球虫（Eimeria）
Hsp90 的转录发生在虫体的所有阶段，柔嫩艾美耳
球虫入侵宿主细胞过程中，虫体在宿主细胞内定
居和发育同时受到宿主细胞内环境的应激。Peroval
等［46］发现柔嫩艾美耳球虫 Hsp90 在虫体入侵宿主
细胞的过程中表达量增加，而使用特异性抗体和格
尔德霉素（GA）抑制其 Hsp90 的功能之后，虫体入
侵宿主细胞和其生长发育均受阻。同样，Echeverria
等［47］研究发现利用格尔德霉素（GA）抑制刚地弓
形虫（Toxoplasma gondii）Hsp90 的功能之后，弓形
虫的速殖子和缓殖子之间的相互转变受到阻碍，表
明弓形虫 Hsp90 对虫体入侵宿主细胞和虫体在宿主
细胞内生长发育也起到重要作用。Hsp90 能够结合
肌动蛋白和肌球蛋白，大量存在于折叠的膜上，而
肌动蛋白和肌球蛋白是昆虫肌肉发育过程中的关键
因子，Hsp90 以一种依赖 ATP 的机制调控肌动蛋白
和肌球蛋白的相互作用。Hsp90 表达水平的升高能
改变细胞形态和增加细胞的迁移能力，对细胞的生
长发育起调节作用。Hsp90 调控着机体内 40 种左右
细胞生理生化过程中的调控蛋白，在机体的生长发
育过程中起着重要的作用。
3.2 HSP90与昆虫滞育
大量的研究已表明热休克蛋白与滞育密切相
关［12，48，49］。Hsp90 与生物的发育密切相关，可以
调控果蝇的卵子发生［50］，参与果蝇的表型进化［44］，
并在细胞转型中起调节作用［51］，Hsp90 在果蝇的形
态突变和绝育上起着生物缓冲器的作用［44，52］；果蝇
在正常发育情况下 Hsp90 表达量维持在较低水平［53］，
但经热激和其他环境刺激表达量明显升高［54］；甘蓝
根结线虫（Meloidogyne artiellia）的二龄幼虫在受到
热激时，Hsp90 的转录水平明显提高［55］，滞育和非
滞育条件下肉蝇（Sarcophaga peregrina）经高温和
低温处理都能诱导 Hsp90 的高表达［56］，南美斑潜
蝇（Liriomyza huidobrenisis）Hsp90 亦可由温度诱导
表 达［57］。 竹 蠹 螟（Omphisa fuscidentalis）Hsp90 在
滞育后期表达量明显减少，Hsp90 可能与滞育维持
相关联［58］。二化螟（Chilo suppressalis）在滞育期间
Hsps 的表达模式与竹蠹螟相似，Hsp90 在滞育幼虫
表达高于非滞育幼虫，冷激处理非滞育幼虫可以诱
导 Hsp90 上调，而滞育幼虫则未显示上调表达［59］。
秀丽小杆线虫滞育期，Hsp90 转录水平明显提高了
10-15 倍，滞育期恢复 2 h 后，Hsp90 转录水平明
显下降［60］。丽蝇蛹集金小蜂（Nasonia vitripennis）
Hsp90 基因的表达量随幼虫滞育的进程而下降［61］。
棉铃虫（Helicoverpa armigera）滞育蛹中 Hsp90 表达
量下降，在美洲棉铃虫（Helicoverpa zea）滞育蛹中
Hsp90 表达量也下降［42，62］。麻蝇（Sarcophaga）在
滞育期间 Hsp90 表达量下降，Hsp90 在滞育期间的
表达可能与蜕皮激素的降解有关［56，63-65］。这些研究
表明 Hsp90 与滞育是密切关联的，Hsp90 可能作用
于维持蛋白的结构或活化蜕皮激素［66，67］。
已有很多研究结果表明，热激蛋白在昆虫体内
的表达，与滞育存在一定关系，滞育与 Hsp90 的表
达量有更密切的联系。Hsp90 在不同阶段及包括脑、
胸部肌肉、肠和卵巢等不同组织的表达量不同，且
2014年第2期 19张珂等 ：昆虫热激蛋白 90 的研究进展
各种组织中均有其独特的作用。Hsp90 的差异表达
可以有效地帮助人们更好地了解这些蛋白对昆虫滞
育的调节功能［42］。研究昆虫 Hsp90 基因的性质与基
因的表达量，有利于阐明昆虫滞育诱导机理，以及
预测滞育发生的时间。在生物防治方面，可以利用
热休克蛋白 Hsp90 的表达机理来调控昆虫（如寄生
蜂等）的滞育时间与时长，以提高防效。
3.3 HSP90和昆虫的抗药性
杀虫药剂进入生物体内后除了与其主要作用靶
标结合发挥其毒性外，还可引起机体其他组织的损
伤。如 Bagchi 等［68］发现倍硫磷、氯丹和异狄氏剂
等杀虫药剂处理大鼠可引起其脑部脂类的过氧化及
DNA 单链断裂，这主要是药剂处理后导致机体内产
生大量活性氧或氧自由基所致。而 Hsp 蛋白的过量
表达则可通过短期内改变细胞的代谢活性，防止蛋
白降解、抑制细胞膜中脂类的过氧化、维持 ATP 水
平或诱导过氧化物歧化酶表达等消除这些氧化压力，
从而保护细胞免受伤害［69］。Feng 等［70］发现阿维菌
素处理朱砂叶螨（Tetranychus cinnabarinus）可显著
诱导阿维菌素抗性、耐热品系和敏感品系朱砂叶螨
Hsp90 的过量表达，推测 Hsp90 的表达可能与其对
阿维菌素的抗性和对极端温度的忍耐有关。王利华
等研究发现高温适应性的灰飞虱可以提高其对毒死
蜱的抗性，同时 Hsp90 表达量明显增多。因为热激
蛋白与昆虫的正常生长发育密切相关，推测高温适
应性灰飞虱对毒死蜱的敏感性下降也可能与热激蛋
白的变化有关［71］。王海鸿［72］的研究也表明热休克
蛋白的表达与烟粉虱的抗性有一定的关系。
3.4 已开展HSP90研究的昆虫
热激蛋白可提高机体对不良环境的耐受性，保
护机体或细胞在随后的致死性应激中不受或少受伤
害，同时还具有保护、修复蛋白质，参与机体免
疫、交叉保护等特性［73，74］。目前在昆虫中已开展
热激蛋白相关研究的昆虫种类主要包括双翅目、鳞
翅目、直翅目、蜚蠊目、膜翅目和鞘翅目等。迄今
已经在很多昆虫体内克隆得到了 Hsp90 的 cDNA 序
列，如 B 型烟粉（Bemisia tabaci B-biotype）、温室白
粉虱（Aleurodes vaporariorum）、褐飞虱（Nilaparvata
lugens）、二化螟（Chilo suppressalis）、玉米螟（Ostr-
inia nubilalis）、 日 本 沼 虾（Macrobrachium nipponen-
se）、棉铃虫（Helicoverpa armigera）、豌豆蚜（Acyrt-
hosiphon pisum）、埃及伊蚊（Aedes aegypti）、印度跳
蚁（Harpegnathos saltator）、中红侧沟茧蜂（Micropl-
itis mediator）、 盘 绒 茧 蜂（Cotesia vestalis）、 意 蜂
（Apis mellifera）、蝶蛹金小蜂（Pteromalus puparum）、
欧洲熊蜂（Bombus terrestris）、甜菜夜蛾（Spodoptera
exigua Hiibner）、 异 色 瓢 虫（Leis axyridis）、 果 蝇
（Drosophila melanogaster）、 地 中 海 实 蝇（Ceratitis
eapitata）、 黑 腹 果 蝇（Drosophila melanogaster）、 绿
蝇（lucilia）、美洲斑潜蝇（Liriomyza sativae）、赤拟
谷 盗（Tribolium castaneum Herbst）、 家 蚕（Bombyx
mori）、半目大蚕蛾（Antheraea yamamai）、沙蟋（Gryllus
firmus）、柑橘全爪螨（Panonychus citri）。比较发现
Hsp90 在不同物种体内，基因长度相差不大，编码
的氨基酸数量相差不超过 10 个，是一个相当保守的
基因。
4 展望
昆虫在动物界中所占的数量多，分布广，并且
具有高度的适应能力和防御机能。研究发现，热激
蛋白参与昆虫的耐热反应，因此研究昆虫热激蛋白
与耐热性之间的关系，有助于了解昆虫生长发育与
温度之间的依赖性。并且，除温度外的其他许多因
素（如紫外线照射、病原物入侵、重金属离子的破坏、
杀虫剂等）均能引起热休克反应，如有报道说杀虫
剂影响热激蛋白的表达［75-78］。因此，研究昆虫热激
蛋白的产生、变化规律可以了解昆虫的生长发育与
各影响因子的变化关系，对害虫的综合防治提供新
思路。
昆虫在地球上的广泛分布及对各种环境极强的
适应性，与昆虫体内的调节机制是分不开的。生物
体在一些不利外界环境的刺激下产生热激蛋白，使
机体少受损伤或者不受损伤，Hsp90 是热激蛋白中
的重要成员，开展 Hsp90 的研究有利于揭示昆虫对
环境的调节和适应机制。目前，Hsp90 在昆虫中的
胁迫应答机理、分子伴侣的作用及其在提高昆虫抗
逆过程中的功能尚不明确，极少见到 Hsp90 伴侣复
合体生理学功能的报道。近几年发现，Hsp90 具有
抵御高温迫害以及遗传缓冲的作用，此发现拓宽了
生物技术通报 Biotechnology Bulletin 2014年第2期20
人们对 Hsp90 的认识并引起了研究者们的极大兴趣。
但昆虫 Hsp90 潜在的重要作用尚未发现，特别是昆
虫 Hsp90 系统的特性、定位于不同细胞器的 Hsp90
功能和作用机制，以及 Hsp90 在昆虫抗高温和非生
物胁迫过程中的具体途径还有待于进一步研究。环
境胁迫、昆虫抗性与 Hsp90 之间的相互作用及分子
机制的解析，对深入了解昆虫抗逆分子机理和滞育
防治害虫具有重要的理论和实践意义。
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（责任编辑 狄艳红）