全 文 ：生命科学
Chinese Bulletin of Life Sciences
第22卷 第2期
2010年2月
Vol. 22, No. 2
Feb., 2010
文章编号 ：1004-0374(2010)02-0185-07
收稿日期：2009-09-01；修回日期：2009-11-03
基金项目：云南省自然科学基金(KKSA200826046) ；
昆明理工大学科学研究青年基金(KKZ2200826091)
*通讯作者：Tel:0871-3802069；E-mail: jixiuling1023
@126.com
细菌锌离子抗性机制研究进展
季秀玲*，魏云林，林连兵
（昆明理工大学生物工程技术研究中心，昆明 650224）
摘　要：锌(Zn)是生命代谢中重要的微量金属元素，但锌过量会对细胞造成毒害作用。细菌通过一些
特有的机制来解除重金属离子对它们的毒害。该文重点介绍了细菌对高浓度 Zn 2+ 的抗性机制，主要包
括外排机制(RND 蛋白家族、CDF 蛋白家族和 P- 型 ATPase)、螯合机制和外排后结合机制。通过这些
机制细菌能有效控制胞内 Zn2+ 浓度，保护其不受过量 Zn2+ 的毒害，但抗性机制往往不依赖单一的抗性
系统，而是多种系统协调作用的结果。细菌 Zn 2+ 抗性机制的研究将有助于进一步揭示生物是如何应对
高浓度金属离子的胁迫及相应的适应性规律。
关键词：外排机制；螯合；外排后结合；Z n 2 +
中图分类号：X 1 7 2　　文献标识码：A
Research advances on zinc ion resistance mechanisms in bacteria
JI Xiu-ling*, WEI Yun-lin, LIN Lian-bing
(Biotechnology Research Center, Kunming University of Science and Technology, Kunming 650224, China)
Abstract: Zinc, though an essential trace metal element, is toxic to the cell at higher concentrations. Mechanisms
to evade metal ion toxicity are prevalent in bacteria. Mechanisms of zinc ion resistance are summaried in this
paper. They range from efflux, sequestration, post-efflux binding to metal-responsive transcriptional regulatory
proteins. Efflux-mediated zinc resistance mechanisms include RND system, CDF system and P-type ATPase. All
these mechanisms aim at reducing the intracellular concentration of zinc ion so as to protect the cellular targets.
zinc ion resistance is not unique function, but the result of multiple resistance systems. Mechanisms of zinc ion
resistance are particularly of interest. It helps in the understanding of the homeostatic control of managing the
excess amount of metal.
Key words: Efflux-mediated resistance mechanism; sequestration; post-efflux binding; Zn2+
密度在 5 以上的金属统称为重金属，如金、
银、铜、铅、锌、镍、钴、镉、铬和汞等。
随着它们在冶金、化工及农业等领域应用的不断拓
展，重金属造成的环境污染问题逐步凸现，其治理
也日益受到重视。众所周知，重金属在生物体内超
过一定浓度时，会对其造成不同程度的毒害，对微
生物来说也不例外，但它们可以通过主动运输、结
合或转化等方式解除重金属离子对它们的毒害。
锌(Zn)是生命代谢中重要的微量金属元素：它
是多种生物酶类的重要辅基，如碱性磷酸酶、乙醇
脱氢酶、氨基肽酶等；它还参与了糖类、脂类、
蛋白质的合成和降解等重要的新陈代谢过程；在调
节细胞的增殖、分化和程序性凋亡以及维持细胞的
膜结构中均起到了重要作用。因此，锌离子(Zn2+)
在整个生命活动中都扮演着重要的角色，可以说没
有它生命就不可能存在。然而，物极必反，Zn 2 +
过量会对细胞造成毒害作用。首先，过量的Zn2+ 与
186 生命科学 第22卷
其他功能金属离子竞争蛋白的结合位点使其失活；
其次，它还可形成羟基自由基，对 D N A、蛋白质
和脂类造成伤害；最后，高浓度 Zn 2+ 还会直接抑
制电子传递链中的电子传递，影响呼吸作用，对生
物体造成损伤[1]。如何对抗过量Zn2+ 对生物体的损
伤，对环境适应性最强的微生物首先给出了答案，
如某些微生物可通过启动解毒机制精确调控胞内
Zn2+ 的动态平衡，从而对过量Zn2+ 的毒性产生耐性
或抗性。
在现有的生命形式中，细菌是最古老、分布
最广的生物。由于其生境的多样性，它们成为地球
生物质中最主要组成部分，因此是研究金属离子与
生物相互作用的理想模型。对不同种属细菌Zn2+ 调
控机制研究表明，不同细菌可以同时具备一种或多
种机制来保持胞内Zn2+ 的浓度，就目前的研究结果
来看，细菌对高浓度Zn2+ 的抗性机制主要有：外排
机制(包括resistance-nodulation-cell division-RND蛋白
家族、cation diffusion facilitators-CDF蛋白家族和
P-型 ATPase)、螯合机制和外排后结合机制(图1)。
1　外排机制
细菌排出Zn2+ 的机制主要有三种，通过特殊的
膜转运蛋白来完成：包括了 R N D 蛋白家族、CD F
蛋白家族和P-型 ATPase 的外排机制，其中RND 蛋
白家族的外排机制为革兰氏阴性细菌所特有。RND
外排机制要涉及到细菌外膜，所以只存在于革兰氏
阴性菌中。而CDF 蛋白和P- 型 ATPase 属于单亚基
转运系统，能将细菌细胞胞质中过量的Zn2+ 转运至
周质空间，这两种转运蛋白定位于细胞质膜，在革
兰氏阳性和阴性细菌中均存在。
细菌利用金属应答转录调控蛋白维持金属离子
动态平衡，这些蛋白与特定的金属离子结合，调控
编码金属离子的转运、螯合、外排和吸收蛋白的基
因的转录。它们多为MerR和 ArsR/SmtB 家族蛋白，
其金属离子结合位点位于亚基表面，为3~4 个 Cys
的巯基[2]。MerR 家族蛋白主要通过与金属离子结
合，激活细菌金属离子抗性相关基因的转录；而
ArsR/SmtB家族蛋白则通过与特定金属离子结合后解
除对细菌金属离子抗性相关基因转录的抑制，利用
去阻遏作用赋予宿主菌对相应金属离子抗性[3]。在耐
Zn2+的细菌中，金属应答转录调控蛋白也普遍存在[4,5]。
Cupriavidus metallidurans CH34菌株为兼性化
能自养型革兰氏阴性细菌，分离自高浓度重金属污
染(如钴、锌、镍和镉)的工业沉淀物、土壤和废
水中。在该菌中已发现了多种重要的抗性机制[6,7]，
RND 蛋白家族、CDF 蛋白家族和P- 型 ATPase 均存
在于CH34 菌株中。RND 系统，尤其是Czc 系统不
仅可以通过质子通道直接降低细胞胞质内Zn2+ 的浓
度，还能将其他外排系统转运至周质空间中过量的
Zn2+ 进一步排出到外界[8]。这就使得一部分Zn2+ 在
进入胞质之前就被阻断在胞外，Zn2+ 的存在可以诱
导三种外排泵工作。CzcCBA 外排系统主要介导细
菌高浓度Zn2+ 抗性，同时能降低Zn2+ 对编码P- 型
ATPase (ZntA或CadA)基因的诱导作用，CzcCBA是
最高效的Zn2+ 外排系统。因此，Czc 是 Zn2+ 抗性的
第一层防御系统；CDF 蛋白主要是协助和参与Zn2+
的转运；P- 型 ATPase 则利用ATP 水解产生的能量
将胞质内过量的Zn2+ 向周质空间方向转运。
1.1　RND家族的外排机制
由于耐药节结化细胞分化家族(RND) 蛋白排出
胞质内过量Zn2+ 为革兰氏阴性细菌所特有，在RND
驱动的跨膜Zn2+ 外排蛋白系统中，蛋白复合物中心
泵通常为RND 超家族成员，排出胞内多余的 Zn2+，
同时需要一种外膜因子和膜融合蛋白将Zn2+ 直接转
运至胞外。该家族成员均为反向运输蛋白，为二聚
体，每个单体由12 个跨膜区域组成，参与Zn2+ 输出
的蛋白其跨膜 α- 螺旋具有保守的 DFGX3DGAX3VEN
结构[9]。
关于细菌RND驱动的Zn2+ 外排机制研究得比较
深入的是CH34 菌株的Czc 系统。编码Czc 系统的
基因(czcC、czcB和czcA)定位于该菌的质粒pMOL30
图1 细菌Zn2+抗性机制
A ：R N D 蛋白家族的外排机制；B：C D F 蛋白家族的外排
机制；C：P- 型 A T P a s e 的外排机制；白色长方形：周质
中与锌离子结合的蛋白质；灰色五边形：细胞质中与锌离
子结合的金属硫蛋白(MT) ；白色六边形：细胞质中与锌离
子结合的还原型谷胱甘肽(G S H ) ；椭圆图：与锌离子结合
的金属应答转录调控蛋白
187第2期 季秀玲，等：细菌锌离子抗性机制研究进展
上，其基因产物CzcA、CzcB 和 CzcC 组成一个完
整的跨膜转运蛋白CzcCBA 复合物。其中，CzcA 属
于RND 超家族的成员，是阳离子 / 反向转运蛋白，
质子动力来源于△pH，其自身能形成穿膜的转运质
子通道，在位于胞质外的周质空间有一个Zn2+ 结合
位点，胞内经质子通道转运出来的Zn2+、周质内已
存在的Zn2+ 和经其他系统转运至周质空间的Zn2+ 均
能与CzcA 的 Zn2+ 结合位点结合，利用H+ 质子动力
该系统可以将大量积累的Zn2+ 通过 CzcB和 CzcC高
效快速地向外膜转运(图2)。CzcA蛋白的第5个跨
膜α-螺旋中的Asp参与质子转移，是形成质子跨膜
通道的组分之一；而CzcB 也是跨膜融合蛋白，连
接细胞周质空间与细胞外部环境，主要是形成阳离
子通道，控制周质空间内阳离子的释放，CzcB 蛋
白为二聚体或三聚体，结构域中有 8 个 His 残基，
构成 2 个金属结合位点；CzcC 是外膜蛋白，主要
参与跨膜运输，向外膜高效转运阳离子，CzcC 并
不直接与CzcA 融合，而是通过CzcB 贴附在CzcA
上，CzcC 是一种修饰蛋白，由它决定结合金属离
子[8]。CzcCBA对 Zn2+ 的 k50 值均在mmol/L 水平，在
胞内Zn2+ 浓度高于k50 时，CzcABC 系统快速将Zn2+
排出胞质，而当胞质内Zn2+ 浓度低于k50 值时，该
系统就无法快速泵出Zn2+，比如CH34菌株胞内Zn2+
的转运就符合S 形曲线，希尔系数为2 [10]。
RND 系统的外排机制普遍存在于其他的革兰氏
阴性菌中，如铜绿假单胞菌(Pseudomonas aeruginosa)
CMG103和恶臭假单胞菌(P. putida) CD2菌株的Czr
系统、恶臭假单胞菌(P. putida) KT2440 菌株的
CzcCBA1和CzcCBA2系统及幽门螺杆菌(Helicobacter
pylori) Czn系统[10-13]。Czr蛋白以及Czn蛋白与CH34
菌株中的Czc系统具有高度的相似性，其中CzrA和
CznA 属于RND 蛋白家族成员，与CH34 菌株Czc 型
跨膜转运蛋白相似，作为Zn2+/H+反向运输蛋白穿过
细胞质膜，特异性外排 Zn2+[10-12]。
RND 系统不仅可以通过质子通道直接降低细胞
胞质内Zn2+ 的浓度，还能将其他外排系统转运至周
质空间过量的Zn2+ 进一步排出到外界[8]。这就使得
一部分Zn2+ 在进入胞质之前就被阻断在胞外，因此
Czc 是 Zn2+ 抗性的第一层防御系统。
1.2　CDF家族的外排机制
阳离子扩散蛋白家族(CDF, T.C.2.A.4.1.1-2)为
金属转运蛋白家族，只专一性地转运金属离子，大
多数参与Zn2+ 的转运[14]。细菌CDF蛋白定位于细胞
质膜，主要负责将过量Zn2+ 从胞质内转运至周质空
间，降低胞内Zn2+ 浓度，属于阳离子/H+ 反向外排
系统，能量可以来源于浓度梯度、化学渗透梯度、
△ψ、△ pH 或 K+ 梯度等[14, 15]。该家族蛋白多由
300~400 个氨基酸残基组成，具有六个潜在的跨膜
结构域、一个特殊的 N- 端氨基酸序列和一段富含
His残基的金属离子锚定区域，该区域可以位于C-
端或N-端，甚至位于第四与第五跨膜螺旋之间[8] ；
其主要功能氨基酸残基位于保守的第二、第五和第
六跨膜螺旋区域，能形成完整的离子通道[16]。CDF
系统主要对二价阳离子进行转运，并且对其半径有
一定的要求，范围在(74±2)pm 之间，Zn 2+ 为 74
pm，正好落在此区间[9]。很多金属阳离子，如Zn2+
均会通过非特异性吸收系统过量进入细菌胞内，而
CDF 系统在将胞内多余的金属阳离子包括过量Zn2+
排出的过程中扮演了重要的角色。
CH34 菌株含有3 种参与Zn2+ 转运的CDF 蛋白，
即CzcD、FieF 和 DmeF。czcD 定位于质粒pMOL30
上，编码单体蛋白 CzcD，其富含His 区域能结合
2~3 个 Zn2+[17]，CzcD 能高效转运胞内过量的Zn2+，
降低胞内Zn2+ 浓度，并调控 CzcCBA 系统的表达，
提高宿主细菌的Zn2+抗性[18](图2) ；而编码FieF和
DmeF 的基因定位于染色体上，将它们转化锌敏感
大肠杆菌(Escherichia coli)后能介导其宿主菌对Zn2+
产生抗性；不同于其他已知 C D F 蛋白，Dm e F 富
含His区域位于细胞质膜内侧第四与第五跨膜螺旋之
间，而非一般的 N 端或 C 端[8 ]。
一般的E. coli大多含有CDF家族的2种Zn2+动
态平衡蛋白YiiP (FieF)和ZitB，过量Zn2+均可诱导它
图2 C. metallidurans CH34菌株Zn2+外排机制
图中自左至右分别代表CzcCBA 蛋白的外排机制、CzcD 蛋
白的外排机制和ZntA 蛋白的外排机制
188 生命科学 第22卷
们大量表达，从而提高宿主菌对Zn2+ 的耐受性[14]。
它们定位于细胞质膜上，均能与4个Zn2+结合，YiiP
(FieF)为同型二聚体，与Zn2+结合的位点处于二聚体
表面第二和第四个跨膜区域之间， ZitB与Zn2+结合
位点位于跨膜区域的H53、H159、D163 和 D186。它们均
利用跨膜pH梯度催化内膜进行Zn2+/H+交换转运[19, 20]，
从而降低胞内 Zn2+ 积累。
1.3　P-型ATPase的外排机制
P-型ATPase (P-type ATPase)定位于细胞质膜，
是一类利用ATP水解产生的能量维持胞内离子强度
的转运蛋白的总称。与重金属抗性相关的ATPase有
以下一些特征：具有强极性的 N 端，其间有与重
金属离子结合的位点；具有保守的 CP x 基序，包
括CPC、CPH 或 CPS 基序，可归为CPx- 型 ATP 酶；
同时在位于C端第六个跨膜区域34~43氨基酸的CPx
基序中还有保守的组氨酸-脯氨酸(his-pro)二肽结
构，使该酶在跨膜区具有独特的空间结构，该结构
在重金属转运过程中扮演非常重要的角色，其中
WIYR/K 保守序列对于Zn2+ 转运至关重要[21]。
Zn-CPx-型ATPase是细菌最重要的Zn2+转运系
统之一，在CH34 菌株中编码ZntA 或 CadA 的基因
定位于染色体上，均属于Zn-CPx- 型 ATPase 家族，
能利用ATP水解产生的能量高效转运Zn2+[8, 22](图2)。
ZntA蛋白N端富含His区域能与过量Zn2+ 结合，将
细胞胞质内的过量 Zn 2 + 定向转运到周质空间内；
CadA 蛋白的主要作用是参与 Cd2+ 的转运，但当胞
内Zn2+ 浓度过高时，作为一个备用的金属离子转运
系统参与Zn2+的转运[21, 22]。在真核和原核生物的胞
质内还原型谷胱甘肽(glutathione, GSH)能与一部分
Zn2+ 结合形成Zn2+-GSH 复合物，该复合物内的Zn2+
只有通过Zn-CPx- 型 ATPase 才能转运至周质空间，
而位于质膜上的CzcCBA 系统无法直接转运出Zn2+-
GSH 复合物中的Zn2+。Zn-CPx- 型 ATPase 在细菌中
分布十分广泛，如E. coli中的ZntA蛋白，荧光假
单胞菌、恶臭假单胞菌、金黄色葡萄球菌中以及幽
门螺杆菌中的CadA、CadA1 和 CadA2 蛋白均属于
Zn-CPx- 型 ATPases，它们为诱导表达型金属离子
转运系统，胞内过量的 Zn 2+ 可以诱导它们过量表
达，从而高效排出 Zn 2+，降低胞内浓度，提高细
菌的Zn2+抗性[12, 13, 23-25]。因此，Zn-CPx-型ATPase
在维持细菌细胞质内Zn2+ 的动态平衡中起着重要的
作用[22]。
E. coli的ZntR蛋白属于MerR家族，为金属应
答转录调控同型二聚体蛋白，每个蛋白结合1~2个
Zn2+，结合了Zn2+的ZntR与zntA(zntA编码Zn-CPx-
型 ATPase ZntA)的启动子结合，形成ZnZntR-DNA
复合物，导致DNA 构象发生变化，激活zntA 基因
的转录，提高Zn2+ 从细胞胞质内流出的效率[4]。金
黄色葡萄球菌(Staphylococcus aureus pI258) CadC蛋
白属于ArsR/SmtB 家族，为金属应答转录调控同型
二聚体抑制因子，每个CadC单体由六个 α- 螺旋和
三个 β-折叠组成，在第四和第五螺旋之间有螺旋-
转角- 螺旋DNA 结合位点，CadC 具有两个Zn2+ 结
合位点，未与 Zn2+ 结合时抑制 cadA 基因的转录，
Zn2+ 过量时与Zn2+ 结合，从cad 操纵子/启动子中
解离，激活 cadA 基因的转录，从而提高宿主菌对
Zn2+ 的抗性[5, 24]。
2　螯合机制
金属硫蛋白(mtallothioneins, MTs)是一类环境胁
迫诱导表达型蛋白，具有抗氧化功能，能够独立或
与 G S H 一起保护细胞免受有害过氧化物的伤害。
MTs 富含Cys，还原形式的Cys 残基能通过羟硫键
与金属离子结合，形成金属 - 羟硫基复合物。
细菌的MTs能通过多价螯合来缓冲胞内瞬时过
量的Zn2+，降低或解除其对细胞的伤害。细菌可以
利用MTs的Cys残基的硫和His的氮与金属离子形成
螯合物[26]。MTs 在真核生物中较常见，但在原核
生物，如蓝细菌中也发现了 M T s，它们的重要功
能之一就是为Zn2+ 依赖蛋白的生物合成提供Zn2+。
集胞藻属(Synechococcus sp.) PCC 7942菌株的MT
蛋白由smtA 基因编码；PCC 6803 菌株的MT 蛋白
由ziaA基因编码[27] ；蓝细菌短丝颤藻(Oscillatoria
brevis)的 MT蛋白由bmtA基因编码。其中ziaA和
bmtA能被Zn2+诱导而大量表达，它们均能有效降低
胞内Zn2+ 浓度，经转化大肠杆菌后能明显提高其对
Zn2+ 的抗性[28]，证明这些MT蛋白能赋予宿主菌Zn2+
抗性 。
细菌ArsR/SmtB家族是一类重要的金属应答转
录调控蛋白，在调控 Zn 2+ 动态平衡中扮演重要角
色，其成员为同型二聚体金属“感应”蛋白质，
含有Zn2+ 结合位点和 DNA 结合区域，未与 Zn2+ 结
合时，抑制 DNA 转录；与 Zn 2+ 结合后，阻遏复合
物从 DNA 上解离，产生去阻遏作用，从而激活细
菌Zn2+ 抗性相关基因的转录[29]。ArsR/SmtB 家族蛋
白在细菌中较普遍，如蓝细菌鱼腥藻属(Anabaena)
189第2期 季秀玲，等：细菌锌离子抗性机制研究进展
P C C 7 1 2 0 菌株的 A z t R 蛋白、蓝细菌聚球藻
(Synechococcus sp.) PCC7942和PCC 6803菌株的
SmtB和ZiaR蛋白、蓝细菌短丝颤藻(Oscillatoria
brevis)的BxmR蛋白等[29-32]。
GSH 作为一种金属离子结合蛋白同样参与E.
coli Zn2+的动态平衡和抗性，它主要通过Cys巯基、
His 咪唑环、Asp 和 Glu 羧基与Zn2+ 结合。GSH 有
两个巯基和两个羧基与Zn2+结合, 形成一个六价双-
glutathionato 复合物 “笼子”。GSH和 P-型 AT-
Pase ZntA双缺失的E. coli突变株对Zn2+抗性明显下
降，但GSH 和 P- 型 ATPase ZntA 的单一突变体对
Zn2+ 抗性影响很小，证明GSH在细菌Zn2+ 动态平衡
中起着重要作用[33]。
在细菌胞内存在大量以金属离子为辅基的酶和
蛋白质，如 RNA 聚合酶等，它们在细菌细胞内能
与Zn2+ 通过螯合高效结合，在缓冲胞内过量Zn2+ 对
细胞的伤害中扮演了重要角色。
3　外排后结合机制
外排后结合机制也是阻止外流离子再进入胞内
的重要方式之一，外排的金属离子通过沉淀或与特
定蛋白结合被约束于胞外的特定区域。CH34 菌株
可以通过沉淀作用来实现对外排后金属离子的调
控，外排的金属离子最终以硫酸盐和氢氧化物的形
式沉淀于细胞的周质内[22]。Zn2+ 是一种具有重要生
理功能的金属离子，因此在胞内浓度过高时被外排
沉淀于周质中的Zn2+ 可被再利用，过量的Zn2+ 可暂
时储存于细胞周质中。革兰氏阴性菌中的多种酶均
可从周质中获取 Zn 2+ 作为辅基，如 Ptr、Ush A、
PhoA、SodC、Rna、ZraP、ZnuA、YodA、NlpD
和 YibP 等蛋白质均以Zn2+ 为辅基[34]。因此，过量
Zn2+ 外排及胞外特异性结合的双重策略对于细菌控
制胞内Zn2+ 是非常有效的，外排机制适用于快速地
解除金属毒害，而结合/储存方式更有利于细菌形
成长期的抗性[35]。
4　小结
细菌对金属离子的抗性机制往往不是依赖单一
的抗性系统，而是多种系统相互作用的结果。
CH34 模式菌株就集中了代表性的 RND 家族蛋白、
CDF 家族蛋白和P- 型 ATPase，该菌的高抗性形成
可主要归纳为：首先，通过基因水平转移，含有
的三种蛋白家族基因数量多；其次，具有能被金属
离子诱导的串联高效操作子，如CDF蛋白(CzcD)与
RND 蛋白(CzcA)相联系，提高了对金属离子的抗
性；最后，不同的金属离子转运系统间能够互补，
达到对过量金属抗性最大化[22]　；除了在CH34 中存
在的金属离子转运系统外，细菌还能通过MTs多价
螯合来缓冲胞内瞬时过量的金属离子，降低或解除
其对细胞的伤害；而金属应答转录调控蛋白则可通
过激活或去阻遏作用赋予宿主菌对相应金属离子抗
性；上述机制均可降低胞内过量金属离子浓度，以
达到保护细胞自身的目的。
随着各类新型复合金属材料的不断开发和使
用，环境中重金属离子和多种抗生素协同污染的机
率不断提高，细菌通过自身的进化和适应形成了同
时对两者的协同选择抗性，由于重金属很难被降
解，成为长期、广泛且顽固的选择性压力，使该
环境中的微生物不仅保持和强化了原有的重金属抗
性，还加剧了对抗生素的抗性，而具有这种特性的
细菌很多是医院常见的致病菌[36]，这种现象对于目
前只利用抗生素进行细菌感染性疾病的治疗提出了
新的挑战。协同抗性不但危害人类健康，而且已成
为威胁植物、动物感染性疾病防治的全球性问题[37]，
细菌的重金属抗性机制研究已不仅仅局限于单纯的
重金属抗性，而是更多地对协同抗性进行研究，因
此，深入了解细菌重金属和抗生素协同选择抗性形
成机制不但非常必要，而且已经是一项刻不容缓的
重要工作。
对细菌重金属抗性机制的研究很重要的一点是
要回答高等生物如植物和动物的重金属抗性机制。
到目前为止，除RND家族蛋白的外排机制仅见于细
菌外，其他抗性机制在真菌、植物和动物中都已被
证实存在[38]。与细菌相比，植物和动物细胞在结构
上不同，因此在对金属离子的抗性机制上也有所区
别，如很多抗重金属植物的转运蛋白定位于液泡膜
上(如CDF家族蛋白)或细胞器膜上(如P-型 ATPase
定位于叶绿体膜、高尔基体膜及内质网上)，将细
胞质内的过量Zn2+ 排至体外或进行区室化隔离；通
过根部吸收、木质部装载、植物螯合肽和液泡的区
室化，转运、富集重金属从而大幅度地提高其对金
属离子的抗性。目前在生物修复技术恢复生态环境
研究领域，有许多都是以细菌和植物共同作用为
主，但相关的协调作用机制也亟待加强。因此，通
过对细菌金属抗性机制的深入研究不仅可以更好地
帮助人们研究和理解其他高等生物包括人类的重金
190 生命科学 第22卷
属抗性机制，同时也可为安全、清洁地解决环境问
题提供重要的理论和实践基础。
[参　考　文　献]
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