全 文 ：生命科学
Chinese Bulletin of Life Sciences
第 19卷 第 2期
2007年 4月
Vol. 19, No. 2
Apr., 2007
收稿日期：2006-10-09；修回日期：2006-12-04
基金项目：国家自然科学基金(30470240)
作者简介：欧海龙(1977－)，男，博士研究生，*通讯作者，E-mail: ouhailong@sohu.com
H1foo的分子结构特征及其功能
欧海龙*，黄 英
(上海交通大学医学遗传研究所，上海 200040)
摘　要：哺乳动物细胞内存在着多种亚型的连接组蛋白，其中 H1foo是首先在小鼠中发现、在卵母细
胞中特异表达的一种连接组蛋白。H1foo通过与染色质的结合，改变染色质的结构，进而参与卵母细
胞的成熟、受精后对精子染色质的重构及在体细胞核移植中对体细胞核的重编程等。本文就 H1foo的
分子结构特征、表达特点及其在受精过程、体细胞核的重编程过程中的作用作一综述。
关键词：H 1 f o o；卵母细胞；连接组蛋白
中图分类号：Q132.7　　文献标识码：A
The molecular structure and function of H1foo
OU Hailong*, HUANG Ying
(Institute of Medical Genetics, Shanghai Jiaotong University, Shanghai 200040, China)
Abstract: Among many subtypes of linker histone in mammalian cell, oocyte-specific linker histone H1foo was
first found in mouse which expresses specifically in oocytes. By regulating the chromatin structure and function,
H1foo is involved in various mechanisms in embryogenesis such as the mature of oocyte, remodeling chroma-
tin of sperm after fertilization and even reprogramming the donor cell after somatic nuclear transfer (SCNT). We
summerize the character of molecular structure, expression pattern of H1foo, and its function in fertilization,
reprogramming the somatic cell after SCNT in this article.
Key words: H1foo; oocyte; linker histone
文章编号 ：1004-0374(2007)02-0179-05
真核生物的细胞核DNA与组蛋白及非组蛋白结
合，从而形成染色质，在染色质的基本结构中，
146bp的DNA围绕由各两分子的H2A、H2B、H3及
H4构成组蛋白八聚体 1.75圈，形成核心核小体；
另一种组蛋白即连接组蛋白(H1)与两核小体之间的
DNA(连接DNA)结合，从而构成染色质的念珠串结
构。
连接组蛋白具有种族、组织特异性，对染色质
结构及功能都有着重要的作用，它不但连接及稳定
两核心组蛋白八聚体，还能促进核小体的紧密折叠
压缩，形成染色质的高级结构，而且还与染色质的
修饰、基因表达模式及不同时空的发育调控有关[1]。
与核心组蛋白相比，H1存在着更多的变种，从卵
母细胞、胚胎发育到个体形成的过程中，哺乳动物
的细胞内存在着多种连接组蛋白H1的亚型，其中
包括六种体细胞类型的连接组蛋白：Ha、Hb、Hc、
Hd、He、H10，以及两种在生殖细胞中表达的连接
组蛋白：睾丸内特异表达的Ht和在卵母细胞内特异
表达的H1foo。Ha－He广泛存在于小鼠各种类型的
体细胞中，分别由不同的基因编码并成簇排在 13号
染色体上[2]，蛋白结构具有相似性，中央是保守的
球状结构域，N末端和 C末端为可变序列。H10是
180 生命科学 第19卷
一种替代型的连接组蛋白，常在哺乳动物的终末分
化细胞中表达，H10基因位于小鼠的 15号染色体及
人类的22号染色体上[3]。H10mRNA在整个细胞周期
中都存在，其作用与分化有关，特别在 S 期时，
H10mRNA的积累达到最高峰，在细胞完成有丝分裂
后，H10结合到染色质上。H10的蛋白结构与其他的
体细胞连接组蛋白相比，不管在中心的球状结构还
是两边的侧翼序列都有很大的不同，同时它在各种
哺乳动物中又具有高度的保守性[3]。尽管各种体细
胞亚型的连接组蛋白的具体功能目前还不是很清楚，
但研究表明，在各种体细胞亚型的H1中去掉其中任
何一种都不会影响H1与核心组蛋白的比率，对于小
鼠的正常发育也不会有明显的影响，但是当几种组
蛋白(如 Hc、Hd、He)联合缺失时，染色质的结构
就会发生改变，胚胎发育无法正常进行[4]。在成熟精
子中表达的连接组蛋白Ht同样位于小鼠的13号染色
体上，并与体细胞连接组蛋白H1在同一基因簇上
[2]。H1foo是最近在小鼠中发现的一种卵母细胞特异
的连接组蛋白，卵母细胞的细胞质对于卵母细胞自
身成熟、精子染色质的重构、胚胎基因的表达与调
控以及体细胞核移植后，体细胞核的重编程都起着重
要的作用，而研究表明这些过程均与H1foo有关。本
文就H1foo的分子结构特征、表达特点以及在胚胎发
育、基因组重编程中的作用作一介绍。
1　哺乳动物卵母细胞特异性连接组蛋白H1foo的
分子结构
H1foo是在哺乳动物卵母细胞中发现的一种特
异性连接组蛋白，与一些非哺乳动物卵母细胞特异
表达的连接组蛋白，如 csH1以及H1M(B4)，具有
同源性[5]。csH1蛋白，即海胆卵母细胞表达的卵裂
期组蛋白(cleavage-stage histone1，csH1)，是海胆
卵、合子以及 2细胞之前唯一存在的连接组蛋白。
它对卵母细胞的成熟有着重要的作用，在受精后它
还有助于精子染色质的重构，进而促进胚胎的形成
及发育。受精之后不久，随着胚胎的卵裂而不断被
冲淡稀释并最终被体细胞类型的组蛋白所取代。
H1M(B4)是爪蟾卵母细胞中早期表达的一种主要的连
接组蛋白[6]，对早期胚胎的形成及维持胚胎的全能
性都有着重要的作用[7]。Mandl等[8]研究表明，HIM
(B4)分子结构或表达模式以及功能等都与csH1有着
相似性，是存在于脊椎动物中与csH1呈种间同源的
蛋白。
Tanaka 等[5]首先通过消减杂交的方法克隆出
H1foo的 cDNA片段，再用其筛选出H1foo的全长
cDNA，经序列分析认为H1foo的全长 cDNA约有
1.2kb，包含有 912个开放阅读框，编码约 304个
氨基酸，相对分子质量为 34 000。同时通过Amino
acid BLAST、Protein BLAST比对结果表明，H1foo
的蛋白质结构与 csH1及 B4具有高度的同源性，也
具有N末端、C末端及位于中央的球状结构域，中
央的球状结构域是与 DNA结合的结构域，是一个
高度保守的区域，并具有种族及各连接组蛋白间的
特异性。H1foo与 csH1和 B4的中央球状结构域序
列相比分别具有 52%及 54%的一致序列，而且与
csH1、B4一样在mRNA的 3端具有多聚腺苷酸。
进一步研究表明，小鼠的H1foo基因是一单拷
贝基因，由 5个外显子和 4个内含子组成，基因总
长为 5 301bp，定位于 16号染色体上。H1foo基因
通过转录后的选择性剪接形成两种不同的转录本：
一种即为上述的H1foomRNA，命名为H1fooα；另
一种为H1fooβ，它与H1fooα相比其 C末端插入有
GTAG四碱基，并引起阅读框的改变，使翻译提前
终止而形成一个只有246个氨基酸残基的蛋白(图1)。
尽管H1fooβ与H1fooα一样从卵子、卵母细胞的成
熟到早期胚胎的各阶段都能表达，但H1fooβ的丰度
明显低于 H1fooα，而且这种差别到合子期更为明
显 [ 9 ]。
随后，人们又分别在人、牛中发现与小鼠
H1foo基因同源的卵母细胞特异表达的连接组蛋白基
因。人的H1foo基因位于染色体的 3q21— 22区域，
含有 5个外显子，编码 347个氨基酸，相对分子质
量为 35 800的蛋白。在 3端非编码区有加尾序列
(AAUAAA)及多聚腺苷酸降解序列(AUUUA)。同样
拥有中央球状，两边侧翼序列的三结构域的蛋白结
构[10]。而牛H1foo蛋白的氨基酸序列比人的稍短一
些为 344个，相对分子质量为 35 400。对小鼠、人、
牛的H1foo的同源性进行分析表明，牛的H1foo蛋
白与人的具有 55.6%的相同的氨基酸序列，与小鼠
图 1 H1fooα、H1fooβ的基因结构[9]
181第2期 欧海龙，等：H1foo的分子结构特征及其功能
的相比相同序列为 41.1%。人与鼠的H1foo蛋白具有
42.3%的一致序列。对保守的中央球状结构域的氨
基酸序列分析显示，小鼠与牛、人的相同序列分别
为 82%及 74.3%，三者的一致序列为 71.4% [11]。
2　H1foo的表达特点
运用原位杂交的方法对小鼠卵进行研究发现
H1foomRNA只存在于早期卵母细胞中，卵巢的其
他细胞类型，如膜细胞、颗粒细胞中可能也存在，
但无法被检测出。随着初级卵泡、次级卵泡的不断
发育，杂交信号越来越明显。而受精后，卵母细
胞内的H1foomRNA水平急剧下降，到了 2细胞期
就基本上消失[4]。通过免疫荧光对未受精卵及植入
前胚胎进行分析表明，H1foo定位于未排卵的生发
泡，排卵之后停留在MⅡ期凝集染色体及第一极体
上。受精后到第二极体未排出之前阶段，H1foo只
存在于母源染色体，而精子的染色体无H1foo，在
第二极体排出之后，精子头部及第二极体均可检测
到H1foo的免疫活性，而且在第二极体中这种免疫
活性一直存在。从细胞核的着色水平上看，2细胞
的着色水平比 1细胞要低，到胚胎发育至 4细胞时，
细胞核不能着色[5]。
在牛中，与小鼠的一样，H 1 f o o 的转录本
H1foomRNA在生发泡(GV)阶段含量最高，在MⅡ
期时明显下降，转录水平只有原来的 59%。随着
胚胎的发育，H1foo的mRNA含量呈持续下降的趋
势，相对于 GV 期的 mRNA 含量，2 细胞、4 细
胞、8 细胞分别下降至 4 1 %、2 8 %、7 %，而到
16细胞期及囊胚期时，其mRNA水平分别下降至
原来的 0.5%和 0.05%[11]。牛的H1foo在受精前的卵
母细胞及早期胚胎中的分布与小鼠的有所不同，在
GV期、MⅡ期的卵母细胞及受精后的 1细胞、2细
胞、4 细胞期胚胎以及第一、二极体内均表达有
H1foo蛋白，并且均匀地分布在细胞质中。随着胚
胎的发育，在 8— 16细胞期的胚胎中，H1foo尽管
依然在细胞核内表达，并与染色质结合，但在细胞
质中不再存在，到了桑葚及囊胚期，H1foo的蛋白
水平已无法被检测到[11]。
进一步的研究发现， 随着胚胎的发育H1foo蛋
白的表达量不断降低，最终在中期囊胚转换
(midblastula transition, MBT)时消失，并被体细胞
类型的连接组蛋白所取代。中囊胚转换期是脊椎动
物胚胎发育过程中一个重要的阶段，指胚胎发育进
入由母型基因控制向合子基因型控制的过渡时期，
经过中囊胚转换期后，合子基因型控制胚胎发育。
爪蟾早期胚胎发育过程中，在中囊胚转换后，染色
质的连接组蛋白类型发生了极大的变化，先前占绝
对优势的 B4逐渐被体细胞类型的H1所取代，到原
肠末期体，细胞类型连接组蛋白H1成为主要的连
接组蛋白[12]。同样的情况发生在小鼠卵母细胞中，
在小鼠的早期卵母细胞、1细胞及 2细胞胚胎中只
含有极少量或几乎没有体细胞类型的H1，而经过两
次卵裂，到 4细胞胚胎时，体细胞类型的H1又重新
出现[13]。而与此相反的是H1foo从早期卵母细胞到 2
— 4细胞期一直存在，4细胞期后则消失。可见不
同类型的连接组蛋白在2细胞期发生转化，体细胞类
型的H1替换了H1foo。而小鼠胚胎的中囊胚转换期
正好处于 2细胞期。同样在牛中，体细胞类型的H1
在 8— 16细胞的胚胎中几乎不存在，在 8— 16细胞
后又重新出现[14]，而牛的H1foo蛋白随着胚胎的发
育，其表达强度不断减弱，到了 8— 16细胞期急
剧下降，之后就无法被检测到[11]。8— 16细胞期
正是牛的中囊胚转换期。这说明哺乳动物与两栖类
动物一样，在中囊胚转换时，卵母细胞的连接组蛋
白 H1被体细胞类型的所取代。
3　H1foo在胚胎形成及早期发育中参与精子染色
质的重构
受精后，精子染色质发生重构，即卵母细胞特
异的组蛋白换去鱼精蛋白(protamine)——一种与精子
染色质结合的精子特异表达的碱性蛋白[15]。成熟精
子的形态结构及组成成分与体细胞染色质存在很大的
差异，其DNA不以核小体的形式与组蛋白结合，而
与鱼精蛋白结合形成复合物并呈高度凝集状态[16]。
受精后，精子染色质在卵胞质中各种因子的作用下
发生重构，其形态结构、分子构成发生巨大变化，
如鱼精蛋白被组蛋白所取代，精子染色体以核小体
的形式存在等[17]。
实验表明，H1foo也同其他核心组蛋白一样参
与精子染色质的重构过程。Gao等[18]利用卵母细胞
单精子显微注射(ICSI)的方法对H1foo与精子染色质
的关系进行分析。首先对MⅡ期的卵母细胞进行
ICSI注射，之后分别在 5、30、60min时对其固定。
结果显示，在进行 ICSI处理后的 5min内，通过免
疫荧光便能发现 H1foo存在凝集的精子染色体上，
而注射后的 30min及 60min时可以清楚地看见H1foo
与松散的精子染色质结合。另外，Tanaka等[5]也发
现，受精后不久，在膨胀的精子头部存在有H1foo
182 生命科学 第19卷
的免疫活性。这说明，H1foo确实参与了精子的染
色质重构。
4　H1foo蛋白在体细胞核移植中参与对体细胞核
的重编程
原来旨在探寻核质关系而发展起来的核移植技
术，由于其背后潜在的巨大应用价值而倍受人们的关
注，然而由于核移植，特别是体细胞核移植技术的
成功率很低还不能作为一种常规的技术方法，严重影
响其应用潜力。这可能与我们对体细胞核移植及重构
胚胎发育过程中内部机理了解不够有关，深入了解供
体细胞在卵母细胞内的各种变化，将有助于加深对克
隆机理的认识，进而促进克隆效率的提高。已分化
的体细胞核进入去核的卵母细胞后，必然经过重新编
程的过程即改变基因的表达模式，使基因回到早期胚
胎细胞核的状态，恢复其全能性[19]。实验表明，这
种高效的基因重编程机制存在于卵母细胞质中。特
别是卵母细胞中特有的蛋白H1foo对供体染色质的
重构，基因的重编程起着重要的作用。
在爪蟾中，Dimitrov和Wolffe[15]运用红细胞作
供体，移入去核的卵母细胞内，结果发现红细胞的
连接组蛋白不久就被卵母细胞型的H1所替代，在
分子伴侣—— nucleoplasmin的作用下，B4与DNA
结合，使凝集的红细胞核呈松散开放状态，DNA
开始快速复制，并获得转录活性，基因组逐渐恢复
全能性。而在牛中也发生了类似的情况，Teranishi
等[19]分别用H1foo抗体及Hoechst33342对未融合的
卵母细胞及融合后不同发育阶段的胚胎进行染色，
结果显示，融合后 10min，H1foo即出现在供体核
中。人工激活后，重构胚胎排出极体并形成假雄原
核，这时H1foo也存在于极体及假雄原核上，并且
在整个早期胚胎形成过程中，极体上的荧光活性一
直很高。到了 2细胞胚胎时细胞核的着色水平明显
低于 1细胞胚胎，而发育至 4细胞时，核不再被着
色[19]。以转H1c-GFP基因的细胞为核供体进行核移
植发现，在荧光下，融合后 30min内大部分的H1c
从染色质释放，而融合后 1h，体细胞H1的着色水
平几乎消失[18]。通过免疫荧光发现在体细胞核移植
后体细胞核着色水平不断加深，1h后，供体细胞
核膜破裂，而供体细胞染色体竟存在H1foo的免疫
荧光，说明H1foo不但能进入细胞核，而且还能与
相应的染色质结合。
之后对体细胞核移植重构胚不同发育阶段的
H1foo及各种体细胞类型H1继续检测发现，随着胚
胎的发育，H1foo在 2细胞期无法检测到，而体细
胞类型H1则正好相反在 2细胞期只是弱表达，到 4
细胞期表达水平明显提高。这种H1foo与体细胞类
型H1之间的消长变化趋势与体外受精的合子一致，
说明克隆胚胎与正常受精胚胎的体内发育存在着相
似的机制，即在胚胎发育的中囊胚转化时，H1foo
被体细胞类型的 H1所替换。
从以上分析可见，H1foo参与核移植胚胎细胞
的重新编程，有利于更加开放染色质结构的形成，
实现基因组的完全重编程，并维持细胞的全能性。
而体细胞类型的H1与染色质结合促进细胞对转录的
选择性抑制的建立，使细胞全能性逐渐缩小，并正
确建立起身体的各组织器官[20-21]。H1foo与染色质
结合到H1foo从核内及胞内消失，从而被体细胞类
型H1所取代，对于染色质重构、基因组重编程是
一段非常重要的时期。 Wakayama等[22]根据小鼠体
细胞核移植的实验结果认为，与经核移植后立即激
活的方法相比，延迟激活可提高克隆胚胎的桑囊
率，并且采用对经核移植后的重构胚延迟 1— 6h后
再激活，而不是通过克隆多莉羊的立即激活的方法
而首次成功克隆出小鼠。可见适当推迟对卵母细胞
的激活，延长H1foo与体细胞类型H1转化时间，使
卵母细胞内的H1foo与供体细胞充分作用，将有助
于基因组的重编程以及克隆效率的提高。
5　展望
H1foo是哺乳动物卵母细胞内特异表达的一种
连接组蛋白，它对于卵母细胞的成熟、受精及胚胎
早期发育以及体细胞核的重编程都有着重要的作
用。哺乳动物早期胚胎发育机制现在仍然还不是非
常清楚，筛选卵母细胞内特异表达的蛋白 , 如
H1foo、MSY2等，探明其分子结构特点，进而阐
明其功能及作用，必将大大促进我们对哺乳动物早
期胚胎发育机制的了解，同时也能加深我们对哺乳
动物克隆机理的进一步认识。
致谢 ：感谢黄淑帧教授、任兆瑞教授对本文的审阅
及提出的宝贵建议！
[参 考 文 献]
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美国应用生物系统公司亚太应用支持中心正式启用
2007 年 3 月 14 日，Applera 集团旗下的美国应用生物系统公司(纽约证券交易所股票代码：ABI)宣
布，其亚太应用支持中心在中国上海正式启用。该中心的建立将为生命科学领域的研究人员提供全面接触和
了解美国应用生物系统公司的各种生命科学研究工具的场所，从而有助于推动中国生命科学产业的发展。
该应用支持中心占地5400平方英尺，拥有5个演示实验室，集中了世界一流的仪器和应用。其主要应
用范围贯穿生命科学的多个领域，包括制药和生物技术研究、医疗卫生和临床研究、环境和食品安全检测，
以及刑侦法医 DNA 分析等。
新成立的亚太应用支持中心配备了美国应用生物系统公司的全套分析仪器系列，为中国和亚太地区的客
户提供“一站式”服务。中心拥有多位应用及培训专家并为客户提供全面的技术支持项目。中心的主要功能
包括样品分析、针对生命科学研究和应用市场的特定应用仪器的操作和工作流程演示、各类培训项目、针对
区域市场的特定应用的开发、现场和远程技术支持，以及与生命科学各领域的权威分析和研究人员紧密合作，
促进新市场的开发。
　　　 　
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