全 文 ：第24卷 第1期
2012年1月
Vol. 24, No. 1
Jan., 2012
生命科学
Chinese Bulletin of Life Sciences
文章编号：1004-0374(2012)01-0013-06
肌动蛋白解聚因子/cofilin功能的研究进展
徐　阳，原丽平，陈金铃，黄晓红*
(福建师范大学生命科学学院，福建省发育与神经生物学重点实验室，福州 350108)
摘　要：肌动蛋白解聚因子 (actin depolymerizing factor, ADF)/cofilin家族是一类肌动蛋白结合蛋白，它们通
过切断肌动蛋白纤丝并结合到肌动蛋白单体上，在重塑肌动蛋白骨架中发挥重要作用。就 ADF/cofilin家族
的结构特点、调控肌动蛋白动力学的机制及其功能的最新研究进展做一简要综述，并指出了目前在 ADF/
cofilin功能研究方面的不足和尚需解决的问题。
关键词： ADF/cofilin家族蛋白；调控机制；功能
中图分类号：Q26；Q71 文献标志码：A
Research progress on functions of ADF/cofilin
XU Yang, YUAN Li-Ping, CHEN Jin-Ling, HUANG Xiao-Hong*
(Fujian Key Laboratory of Developmental and Neurobiology, College of Life Science,
Fujian Normal University, Fuzhou 350108, China)
Abstract: The actin depolymerizing factor/cofilins are a family of actin-binding proteins, which remodel the actin
cytoskeleton through severing actin filaments and binding to actin monomers.The structural features of ADF/cofilin
family and regulatory mechanism of actin dynamics were reviewed in this paper, the new progress on functions of
ADF/cofilin were also clarified in detail. It was proposed that there existed deficiency and some unsolved problems
in the research on the functions of ADF/cofilin.
Key words: ADF/cofilin family; regulatory mechanism; function
收稿日期：2011-06-15； 修回日期：2011-07-08
基金项目：国家自然科学基金项目(31040084)；福建
省自然科学基金项目(2008J0004，2010J01145)；福建
省省人才建设项目
*通信作者：E-mail：biohxh@fjnu.edu.cn
肌动蛋白解聚因子 (actin depolymerizing factor,
ADF)/cofilin 家族蛋白是一类肌动蛋白结合蛋白，
普遍存在于除红细胞与精细胞之外的真核细胞中。
真核微生物 (如酿酒酵母、棘阿米巴虫 )和无脊椎
动物 (如线虫、果蝇、多棘海盘车卵等 )一般只含
有 1 个 ADF/cofilin 家族蛋白 [1-3]，球虫和刚地弓形
虫等顶复门原虫例外，含有 2 个 [4]。在大多数脊椎
动物，特别是所有的哺乳动物中，ADF/cofilin 家
族蛋白包括 ADF、非肌型微丝切割蛋白 cofilin(n-
cofilin )和肌肉型 cofilin(m-cofilin)，但非洲爪蟾只
表达 2 个 cofilin，鸡只表达 1个 cofilin[5]。植物细胞
比动物细胞有更多的 ADF/cofilin基因，拟南芥基
因组测序表明其含有 12 个 ADF/cofilin 基因
(AtADFs)[6]。ADF/cofilin 在维持肌动蛋白动态化过
程中起着重要的作用，其中 ADF 主要螯合 ATP-肌
动蛋白单体，cofilin 主要切割肌动蛋白纤丝，更重
要的是 ADF 与 cofilin 在这一过程中具有重叠功能，
其中一种蛋白的缺失引起细胞分裂和细胞运动的异
常可由另一种蛋白的过度表达来弥补 [7]。ADF/
cofilin 是细胞的结构、生长、发育和分化中必不可
少的因素。近年来，随着对 ADF/cofilin 家族研究
的进一步深入，发现它们在激活磷脂酶、携带肌动
蛋白入核和诱导细胞凋亡等方面也有重要作用。
1　ADF/cofilin 基因和蛋白的结构特点
ADF/cofilin 基因的外显子—内含子交界区序
列在不同物种间相当保守。ADF 蛋白通过选择性剪
生命科学 第24卷14
接的方式对 ADF 基因进行转录后调控。人的
m-cofilin 可转录出两种不同的 mRNA，但通过选择
性剪接最终产生了相同的多肽 [8]。而线虫 ADF/
cofilin 基因，即 unc-60最终可翻译为两种不同的蛋
白 [2]。ADF 基因的内含子可改变其表达的组织特异
性，并提高其表达水平。矮牵牛花 ADF1 的第一个
内含子使得只在生殖组织中特异表达的 ADF 也在
其他植物组织内表达，并且该内含子 5端的缺失抑
制了该蛋白的高效表达 [9]。
ADF/cofilin 蛋白大小从 113 个氨基酸 (艾美耳
球虫 )到 168 个氨基酸 (非洲爪蟾 )不等，如在弓
形虫、鸡胚和人中，分别为 118、166及 165 个氨
基酸 [10-11]，但它们的序列具有较高的同源性，如人
的 ADF 与猪的破解蛋白 destrin 有 100%的同源性，
与鼠和猪的 cofilin 则 70%同源。ADF/cofilin 蛋白
有一个相当保守的长 α-螺旋，是 ADF 与肌动蛋白
结合并促使肌动蛋白纤丝 (F-actin)解聚的一段序列，
称为 ADF 同源区。此外，ADF/cofilin 蛋白上有一
段 Trp100~Met115 的序列，用来结合磷脂酰肌
醇 -4,5-二磷酸 (PIP2)，这段序列对于 ADF 与肌动
蛋白的相互作用也至关重要 [12]。
2　ADF/cofilin家族蛋白调控肌动蛋白动力学
的机制
ADF/cofilin 蛋白家族既可以促进肌动蛋白聚
合，也可以促进 F-actin 的解聚，这取决于 ADF/
cofilin 蛋白与肌动蛋白的摩尔比 [13]。当 F-actin 中
cofilin 与肌动蛋白的比例小于 1 : 100 时，cofilin 持
续切割 F-actin[14]。 当其比例为 1 : 10 到 1 : 2 时，
由于 cofilin 协同结合到 F-actin 上，使得 cofilin 短
暂地切割 F-actin，将 F-actin 稳定在一种扭曲的状
态 [15]。当细胞内 cofilin 过量表达或者受到氧化压
力时，cofilin与肌动蛋白的比例超过某种临界值，
cofilin-ADP-actin 聚合成束，使得 cofilin不能促进
F-actin 的解聚与切割 [16]。在神经元的轴突和树突中，
该 cofilin-actin 束的形成可阻止神经传递及造成突
触损伤，从而导致老年痴呆。
肌动蛋白纤丝有极性， 两端都可进行肌动蛋白
单体的聚合和解聚， ADF/cofilin和加帽蛋白 (capping
protein, CP)分别独立作用于肌动蛋白，从而实现
对肌动蛋白纤丝“踏车运动”的精密调控。Roland
等 [17]建立的动力学模型表明，ADF/cofilin通过切
断肌动蛋白纤丝和增强肌动蛋白单体离开肌动蛋白
纤丝末端的速率这两方面来发挥解聚活性。cofilin
结合在 F-actin头端的 ADP-actin上使其发生小角度
的旋转，并使 F-actin头端的解聚速率提高 30多倍。
另一方面， cofilin与解离的 ADP-actin结合抑制其
核苷酸交换。肌动蛋白纤丝头端单体的解离是细胞
骨架动态循环的限速步骤。因此，ADF/cofilin从整
体上促进了肌动蛋白动力学。
3　ADF/cofilin家族蛋白活性的调节
ADF/cofilin蛋白的活性受到自身磷酸化与去磷
酸化的调节，Ser3位点磷酸化的 ADF/cofilin丧失
解聚活性。LIM激酶和 TES激酶对 ADF/cofilin进
行专一性磷酸化 [18]，但其活性可在丝切蛋白磷酸酶
(slingshot, SSH)将其去磷酸化和 14-3-3蛋白的支持
作用下恢复 [19]。 Rho家族小 G蛋白 Rac通过其下
游的效应子 PAK1对 LIMK1第 508位以及 PAK4
对 LIMK2第 505位苏氨酸片段的磷酸化来调节其
活性 [20]。Tyr68在哺乳动物、鸡以及非洲爪蟾的
cofilin中高度保守，虽然 Tyr68的磷酸化对其解聚
活性没有影响，但在 293T细胞中，Tyr68的磷酸化
能增强泛素化和蛋白质降解，从而降低 cofilin的整
体水平，使得 F-actin也减少 [21]。
大部分 ADF/cofilin蛋白家族的活性受到 pH的
调节，但不包括酵母 cofilin[22]。ADF/cofilin蛋白家
族的 pH依赖性在刚地弓形虫 [10]、人 [11]、牵牛花 [23]
中皆有报道，如人的 ADF在 pH<7.0时与 F-actin
结合，在 pH>7.5时仅与 G-actin结合。一般而言，
ADF/cofilin在低 pH值时与 F-actin结合，pH值升
高时其解聚活性增强，更倾向与肌动蛋白单体结合。
在不同生物个体和不同外部条件下，ADF/cofilin对
pH值的调节反应及敏感性均有一定差异，如变形
虫的 actophorin对肌动蛋白的作用不受 pH值的影
响 [24]。
细胞内主要的还原剂谷胱甘肽可氧化并通过分
子间二硫键使 cofilin 二聚化，二聚化的 cofilin 失去
解聚和切割活性 [25]。在 T 细胞中，由于粒细胞释放
活性氧， cofilin 的 4 个半胱氨酸位点被氧化，使得
cofilin C39 与 C80 之间形成分子内化学键，这虽然
不能抑制 cofilin 与 actin 结合，但却增加了F-actin[26]。
4　ADF/cofilin家族的功能
4.1　ADF/cofilin家族对植物顶端生长及抵抗病虫害
的影响
许多植物细胞，如根毛、花粉管、藻假根及原
丝体都是通过顶端生长来延伸的。顶端生长是极性
徐　阳，等：肌动蛋白解聚因子/cofilin功能的研究进展第1期 15
细胞的生长过程，依赖活性肌动蛋白骨架的调节。
Rho 家族的 Rop1 通过控制与平衡微丝聚合 (RIC4
途径 )和微丝解聚 (RIC3)的信号途径来调控肌动蛋
白动力学和顶端生长 [27]。细胞内 ADF 的浓度过低
或其第六个氨基酸——丝氨酸发生磷酸化或突变，
可抑制细胞的顶端生长。顶端生长是苔藓原丝体唯
一的生长方式，通过RNAi 使苔藓ADF 基因沉默后，
其个体大小明显小于正常苔藓 [3]。向过量表达 ADF
的烟草花粉管中显微注射花粉，这些花粉不能正常
萌发，即使萌发，花粉管的伸长也很快终止 [28]。玉
米 ZmADF3 定位于正在生长的根毛细胞的顶端，
它通过加速肌动蛋白动力，促进根毛生长。
植物在抵抗病原真菌和病虫害时，肌动蛋白骨
架会发生重排，微丝在侵染位点下聚集，核与原生
质向侵染位点极性集中而形成如乳突，抵抗病原菌
的入侵 [29]。拟南芥被线虫感染 14 ~21 d之间，虫瘿
肥大细胞内 5 个 ADF 家族基因上调，将 ADF2基因
敲除后，多核肥大细胞无法正常发育，从而抑制线
虫繁殖 [30-31]。在被丁香假单胞菌感染后，ADF4 通
过抑制球形肌动蛋白核苷酸交换的速率，改变肌动
蛋白骨架，从而激活拟南芥对其的抗性信号通路 [32]，
并且 ADF4转基因烟草的胚轴弯曲，根毛减少且弯
曲，花粉管更短，使开花时间晚 7 d[6]。
4.2　对细胞运动的影响
细胞定向运动与细胞骨架的动态变化密切相
关，“弹性布朗齿轮”模型表明，伸长一个单位的
微丝产生的回复力将挤压膜的内表面，从而产生推
动力 [33]，运动细胞在其伪足前沿通过 F-actin 的聚
合推动细胞膜的前进，在基部则依赖 F-actin的不
断解聚拖拉细胞向前运动。ADF/cofilin 富集于运动
细胞前缘，细胞运动是神经生长锥迁移、胚胎发生
以及肿瘤细胞迁移等的基础。
ADF/cofilin 在神经系统结构及功能的完善上发
挥重要作用，如生长锥延伸、轴突运输、神经嵴细
胞尾部回缩等。神经生长因子 (NGF)和 netrin-1可
激活胚胎背脊神经节及颞视网膜神经细胞的 ADF/
cofilin，加快纤丝肌动蛋白的聚合，使得生长锥细
胞膜突起，生长锥发生转向 [34]。树突嵴的突触可塑
性以肌动蛋白网络为基础，过高的 ADF/cofilin 活
性导致树突嵴变小以及不成熟的嵴形态 [35]。
肌动蛋白动力学决定并维持肾足细胞在发育过
程中的正常形态，以及其受损后的恢复 [36]，并且对
肾发育过程中输尿管芽分枝有重要作用 [37]。小鼠输
尿管芽上皮中 cofilin1和 destrin同时缺失导致正常
的上皮组织被扰乱，细胞迁移被抑制，肾的分支
形态发生被抑制在早期。胚胎发育过程中，ADF/
cofilin在果蝇视网膜细胞的延伸、感光小杆的发生
及其感光结构的变化中起了巨大作用。ADF 突变体
的视网膜比野生型的更薄，感光小体和感光细胞之
间的黏着结构比野生型的更宽，在更为严重的突变
体中，甚至出现视叶缺陷，感光小体结构紊乱，微
绒毛变短等 [38-39]。内耳柯蒂氏器、椭圆囊、球囊中
未成熟的毛细胞及其一些非感官作用的支持细胞内
富含肌动蛋白纤丝与 ADF，ADF对于听力过程中
机械能向电能的转变、耳蜗及前庭功能的正常发挥
至关重要 [40]。
肌动蛋白骨架调节蛋白，如 cofilin等的表达与
调控，对于肿瘤细胞是否具有迁移性及其迁移速度
有重要影响。片状伪足在驱动癌细胞的迁移中起主
要作用，皮层蛋白通过磷酸化与去磷酸化调节树突
状伪足的形成过程 [41]。肿瘤细胞迁移的分子机制非
常复杂，蛋白质表达谱分析表明，cofilin信号通路
的整体活性决定了乳腺癌细胞侵袭与转移表型 [42]。
LIMK通过连接来自 Rho家族的信号，改变 cofilin
的活性，调节肌动蛋白动力学从而控制癌细胞的迁
移性。在肺癌A549细胞中 [43]和人成骨瘤细胞中 [44]，
分别有一条应答叶酸水平和基质细胞衍生因子 -1
(SDF-1)的调节细胞运动性的 cofilin 信号通路。
4.3　对寄生性原生动物入侵宿主及生长发育的影响
寄生性原生动物入侵宿主及其正常发育均与细
胞骨架的重排有关。克氏锥虫成虫期特异性表面蛋
白 gp20可导致宿主 HeLa细胞皮层的肌动蛋白骨架
解聚，注射有 gp20的宿主细胞中，只有 30%的细
胞有典型的应力纤维，从而使得寄生性原生动物侵
入细胞内 [45]。地克珠利使艾美耳球虫第二代裂殖子
ADF-mRNA 的表达水平比对照组下调 63.86%，影
响其入侵宿主 [46]。
细胞骨架的变化对疟原虫生活周期的转化 [47]、
侵袭性阿米巴虫的成囊与脱囊过程 [1]、弓形虫由速
殖子向缓殖子的发育 [4]以及利什曼原虫的发育 [48]
也至关重要。疟原虫在其生活周期中经历两次转化，
若敲除疟原虫 ADF2基因，与野生型疟原虫相比，
只有 30%的疟原虫成功完成第一次转化，并且卵
囊偏小；而对第二次转化而言，只有 20%~50%的
疟原虫成功完成。实时 PCR显示，在阿米巴虫成
囊时，ADF2 mRNA水平下降，诱导脱囊后， ADF1、3
的转录水平提高。在 ADF/cofilin 缺失的利什曼原
虫中，基体与动基体的分离、鞭毛袋的分裂及卵裂
生命科学 第24卷16
沟的形成均发生延迟。
4.4　将肌动蛋白转运到细胞核中
肌动蛋白没有核定位信号 (nuclear localization
signal, NLS)，但大多数 ADF/cofilin家族蛋白 (玉米、
盘基网柄菌属、刚地弓形虫的 ADF除外 )在氨基
端至少有一个核定位信号 NLS，它们承担着向细胞
核内运输肌动蛋白的任务。肌动蛋白在核内参与染
色质重塑、核不均一核糖核蛋白复合物的形成以及
调控基因表达。茎端分生组织内 ADF9基因将 actin
转运入核，改变开花抑制基因 (FLC)基因座所在染
色质的结构，降低其表达水平，使得正常拟南芥的
开花时间比 ADF9 基因突变体晚 4~6 d [49]。当细胞
受到外界压迫，如热力或化学应力时，一部分 ADF
就从细胞质转移到细胞核中，ADF可能以这种方式
将肌动蛋白带入细胞核中，使得高度密集的肌动蛋
白被保护而不发生变性 [50]。
4.5　诱导线粒体产生细胞色素C
中性粒细胞产生的生理氧化剂可将 cofilin氧
化，氧化后的 cofilin失去对 actin的亲和力，并转
移到线粒体，通过调节线粒体通透性转换孔的开放
释放细胞色素 C 诱导细胞凋亡 [51]。星型胶质细胞
在持续性癫癎状态后 [52]以及神经母细胞瘤在诱导
凋亡后 [53]，其磷酸化的ADF/cofilin可转移到线粒体。
cofilin的移位依赖于其氨基端的线粒体定位序列
和羧基端的序列，但 cofilin诱导细胞凋亡是依赖于
其肌动蛋白结合区域。肌动蛋白和 cofilin相互作用
蛋白 (CAP1)在诱导细胞凋亡后也转移入线粒体，
但 CAP1的过表达不会引起细胞凋亡，只能促进
cofilin诱导的细胞凋亡，这说明 CAP1是肌动蛋白
骨架与线粒体之间的直接纽带。CAP1发挥作用依
赖于 N 端的线粒体定位序列及 C 端的肌动蛋白结
合区域 [54]。
4.6　参与胞质分裂
肌动蛋白骨架在分裂沟的定位和分裂起始过程
中有重要的作用。裂殖酵母的 ADF1通过解聚细胞
两端的肌动蛋白纤丝，在细胞分裂处聚集大量的肌
动蛋白，装配收缩环，并在收缩环形成后维持其结
构，在子细胞收缩时，ADF聚集到收缩环处解聚
F-actin，保证其胞质分裂的正常进行 [55]。
4.7　激活磷脂酶D1(PLD1)
磷酸化的 cofilin一直被认为是无活性状态，但
最近有研究表明，磷酸化的 cofilin可直接激活 PLD1，
PLD1的活化提高了细胞内磷脂酸 (PtdOH)的水平 [56]。
PLD1是一种在细胞趋化性中有重要作用的酶。Rac
的活化与定位是嗜中性粒细胞具有趋化性的必要
条件，Rac在膜上的准确定位依赖于细胞内充足的
PtdOH， Rac的活化需要非典型鸟嘌呤交换因子和
DOCK的准确定位，这一定位又依赖于 PtdOH[57]。
近年来，有关 ADF/cofilin分子家族功能的微
观研究越来越深入而细致，某些疾病都与 ADF/
cofilin蛋白或与其复杂的激酶信号途径相联系 ,这
也更加深刻地表明了该家族在参与各种生理活动中
的重要性，但是，某些方面仍缺乏细节性的证据，
如 ADF/cofilin与 F-actin相互作用，从而将其切断
并加速 G-actin释放这一动态过程的详细结构图、
蛋白浓度与机制方面；ADF/cofilin如何使得 F-actin
发生扭曲，以及这些蛋白在信号途径中的表达及活
性作用；调节途径所决定的疾病表现型等。这些对
于完整而清晰地确定其功能及可靠性来说是必不可
少的。随着技术的发展，用 X-射线晶体学测定蛋
白结构、蛋白微结构域间毫秒之内的相互作用以及
单个细胞内的离子浓度将逐渐成为可能，将为
ADF/cofilin 蛋白家族的功能研究提供新的进展。
[参　考　文　献]
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