全 文 ：生命科学
Chinese Bulletin of Life Sciences
第21卷 第4期
2009年8月
Vol. 21, No. 4
Aug., 2009
文章编号 ：1004-0374(2009)04-0524-07
自我剪接内含子指在没有任何酶或蛋白质因子
存在的情况下，可通过自我剪接反应将自身从前体
中剪切去除，并将相邻的5-端和3-端外显子(exon)
连接成成熟 mR N A 的一类 RNA 分子。这类内含子
又称为核糖核酸内切酶(ribozyme)，即核酶。
自我剪接内含子是重要的遗传元件，可通过归
巢过程在不同的基因间发生转移。自我剪接内含子
可在RNA水平上发生自我剪接，对宿主基因无任何
自我剪接内含子结构与剪接的关系
张相萍1，林 瑛2，屈 艾1，孟　清2*
（1 徐州师范大学生命科学学院，徐州2211 16；2 东华大学生物科学与技术研究所，上海2016 20）
摘　要：自我剪接内含子是指具有催化活性的 RNA 分子，可介导自身的剪切和两侧外显子的连接。自
我剪接内含子包括Ⅰ型内含子和Ⅱ型内含子两类，主要存在于原生生物、真菌、藻类、植物细胞器
以及细菌和古细菌(Ⅱ型内含子)基因组中。尽管核苷酸序列保守性很低，但两类自我剪接内含子均能分
别形成不同的保守二级结构，且它们都可通过两步连续的转酯反应完成剪接。但由于其结构存在较大差
异，导致其剪接机制也各不相同。对其结构与剪接关系的深入研究将有助于进一步探索自我剪接内含子
在生物体内的功能、起源和进化。
关键词：自我剪接内含子; ORF; 结构; 剪接; 成熟酶
中图分类号：Q 5 2 2　　文献标识码：A
Relationship between structure and splicing of self-splicing introns
ZHANG Xiang-ping1, LIN Ying2, QU Ai1, MENG Qing2*
(1 School of Life Science, Xuzhou Normal University, Xuzhou 221116, China; 2 Institute of Biological
Sciences and Biotechnology, Donghua University, Shanghai 201620, China)
Abstract: Self-splicing introns are catalytic RNAs and divided into two groups, group I intron and group II intron.
They are found in mitochondria and chloroplasts genomes of plants, fungi, protists and algae, as well as in
bacterial and archaebacterial (group II intron) genomes. All self-splicing introns can fold into their respective
conserved secondary structures, although they are different in sequences. The typical secondary structure of
a group I intron consists of approximately ten paired elements, and group Ⅱ introns have a typical structure with
six double-helical domains (DI- DVI). Self-splicing introns can self-splice from their pre-RNAs by two consecu-
tive transesterification reactions joining the flanking exons and releasing the introns. Group I introns use an
exogenous G to initiate the splicing reaction, but group II introns use an internal bulged adenosine in DVI. Their
respective secondary structure and protein factors are all important for the splicing reaction. Group I intron and
group II intron have been used in bioengineering and also have many potential applications in functional
genome and gene therapy. Self-splicing introns have become a research focus with the development of their
structure and function.
Key words: self-splicing introns; ORF; structure; splicing; maturase
收稿日期：2009-05-13；修回日期：2009-06-30
基金项目：国家自然科学基金项目(30770463)
*通讯作者：Tel: 021-67792651; E-mail: mengqing@dhu.
edu.cn
毒害作用，成为研究 RNA 折叠和催化的模式分子，
对其结构与剪接关系的深入研究将有助于我们探索
自我剪接内含子在生物体内的功能、起源和进化。
525第4期 张相萍，等：自我剪接内含子结构与剪接的关系
1　自我剪接内含子的种类和分布
根据结构特征，自我剪接内含子主要分为Ⅰ型
内含子(group Ⅰ intron)与Ⅱ型内含子(group Ⅱ intron)
两大类。Ⅰ型内含子数量最多、分布范围最广，主
要分布于细胞核rRNA 基因、真菌的线粒体和质体
基因组、细菌[1]以及原生生物体内，但目前尚未发
现古细菌体内有Ⅰ型内含子的存在。Ⅱ型内含子存
在于植物和真菌的线粒体和叶绿体中[2]，也存在于
大约25%的真核生物基因组中。古细菌体内也发现
了Ⅱ型内含子的存在[3-5]，但仍未发现自我剪接内含
子在动物体内的存在[6]。
内含子长期以来一直被认为是真核生物特有的
一类遗传元件。然而，自 10 年前在细菌中发现第
一个Ⅱ型内含子以来，特别是最近几年，随着基因
组测序的迅速发展，发现内含子存在于G+ 和 G- 细
菌中也是一种极普遍的现象，且绝大多数是Ⅱ型内
含子，Ⅰ型内含子较少。目前报道的Ⅰ型内含子
(http://www.rna.icmb.utexas.edu)，大多数位于
tRNA基因中，少数位于rRNA基因中，仅在Bacillus
anthracis的染色体recA基因[7]和蓝细菌Trichodesm-
ium erythraeum的rir(编码核糖核酸还原酶)基因[1]中
各发现了一个Ⅰ型内含子。约1/4已测序的细菌基
因组包含有一个或一个以上Ⅱ型内含子，甚至在古
细菌中也发现Ⅱ型内含子的踪迹[3-5]。
细菌的基因密度极高，但是与真核生物相比，
许多细菌的Ⅰ型内含子和Ⅱ型内含子被排除在保守
的 蛋 白 编 码 基 因 之 外 。 例 如 蓝 藻 类 细 菌
Thermosynechococcus elongatus拥有的28个Ⅱ型内含
子中[8]，有26个内含子处在基因之外或移动元件内
(插入序列等)，另外1个位于tRNA基因中，1个位
于类似蛋白编码基因而非功能基因中[5,9,10]。由此可
见，在细菌基因组中一定存在某种屏障(barrier)阻
碍了内含子进入蛋白质编码基因。而真核生物中几
乎所有的Ⅰ型内含子和Ⅱ型内含子都保守地存在于
编码蛋白质的基因中。这一现象表明内含子插入基
因具有选择性[9,11]。
借助BLAST 和 FASTA 等软件，对国际基因数
据库中公布的T. erythraeum基因组序列进行初步的
筛选、分析、比较和鉴定，在rir和dnaN[12] (编码
保守的DNA polymerase III β亚基)这些保守的蛋白
编码基因中分别发现了3 个和4 个Ⅱ型内含子，这
与已经鉴定的许多细菌的Ⅰ型内含子和Ⅱ型内含子
都存在于保守的蛋白质编码基因之外相悖。在rir基
因中还发现有4个蛋白质内含子(intein)与3个Ⅱ型内
含子共存。细菌中多个Ⅱ型内含子与多个蛋白质内
含子共存于一个基因中，以前从未有过报道。超长
的rir 基因中拥有的7 个间隔区已占超过80% 的序
列，这只是以前在真核生物中见到过的一个特征[12]。
这一发现将有助于揭示细菌基因组内含子进入蛋白
质编码基因存在的屏障。
通过进一步的分析鉴定，在T. erythraeum基因
组序列中又发现多个Ⅱ型内含子，且这些Ⅱ型内含
子多数都存在于保守的蛋白编码基因中。T .
erythraeum基因组中存在的Ⅰ型内含子和多个Ⅱ型内
含子将为研究其结构与功能、起源和进化、剪接与
转移提供多方面的实验材料。
2　Ⅰ型内含子
2.1　结构　武汉大学张翼等研究结果[13,14]及 Com-
parative RNA 数据库收录的Ⅰ型内含子序列[15]表明，
其长度为140－4 200 nt，序列保守性很小。Ⅰ型
内含子的二级结构主要由10个臂状结构(P1－P10)
和10个环状结构(L1－L10)及臂环间的连接结构构
成(图1)。有时还存在一些不稳定配对结构，Li等[16]
研究表明IE 内含子含有14 个保守臂环结构。臂环
结构折叠形成催化核心，外围结构自核心伸展出
来[17-20]。P1的3端为内含子序列，5端为5-外显
子序列，即剪接反应中的底物链，P 1 末端的 G·
U碱基对在剪接反应中可被识别为5剪接位点，剪
接第一步完成之后形成P10中的ΩG(图2c)[21]在3剪
接位点的识别中具有重要作用。活性中心(阴影部
分)位于P3－P7及J4/5、J8/7附近[22,23]，主要由P4－
6(包括P4、P5和 P6)和 P3－ 8(包括P3、P7和 P8)
两大结构域组成。虽然催化核心的结构是保守的，
但除了位于活性位点的几个碱基外，其核苷酸序列
并无明显的保守性。
2.2　编码蛋白质　许多长度在1 000 nt以上的Ⅰ型内
含子具有编码蛋白质的开放阅读框(open reading
frame, ORF)，如细胞状粘菌(Dictyostelium discoideum)
的线粒体DNA中编码细胞色素氧化酶[24]亚基I和II
融合基因中含有4 个Ⅰ型内含子，其中3 个Ⅰ型内
含子含有 ORF 编码序列，分别位于 L1、L2 及 L8
(图 1)。这些冗长的编码序列通常编码具有成熟酶
活性和核酸内切酶活性的蛋白质，有人认为Ⅰ型内
含子编码蛋白质的成熟酶活性源于核酸内切酶活
性[25]，不同的核酸内切酶具有不同的氨基酸模体：
LAGLIDADG 模体、GIY-YIG 模体、H-N-H 模体及
526 生命科学 第21卷
His-Cys 模体[26]。其中LAGLIDADG 模体最大且研
究也最为清楚，H - N - H 模体最小最不清楚[ 2 7 ]。
Downing等[28]对Aspergillus nidulans中I-AniI的
研究表明，内含子编码的蛋白质分为 N- 端结构域
和C- 端结构域(图3)。I-AniI 中含有两个不同的
LAGLIDADG 模体，一个位于N- 端结构域，一个位
于C- 端结构域，如图3A 所示，红色 α螺旋结构即
为I-AniI 蛋白的LAGLIDADG 模体；蓝色部分为蛋
白质序列中保守的氨基酸残基，这些残基对蛋白发
挥功能至关重要；绿色部分是核酸结合部位，由图
可知均为β折叠结构。实验表明C-端结构域具有帮
助内含子剪接的活性，而N 端结构域主要帮助内含
子发生归巢。
2.3　结构与剪接的关系　Ⅰ型内含子与Ⅱ型内含子
的剪接均包括两步转酯反应，但不同的结构导致其
剪接机制也各不相同。
大多数Ⅰ型内含子在体外能够独立的完成自剪
接，少数Ⅰ型内含子需要蛋白质因子(即成熟酶)帮
助才能完成正确的折叠。Ⅰ型内含子的剪接反应包
括两步磷酸酯键的转移。首先，一个外源的鸟苷G
结合到内含子催化中心的G 结合位点，作为亲核试
剂以其3-OH攻击5剪接位点的磷酸二酯键，与内
含子的5端第一个核苷酸形成3,5-磷酸二酯键，并
释放出5- 外显子；外源鸟苷即离开，G 结合位点
被5剪接位点附近的ΩG 取代。而后，游离5-外
显子的3-OH攻击3剪接位点的磷酸二酯键，导致
5- 外显子与3-外显子的连接和内含子的释放[29](图
2)。Ⅰ型内含子自我剪接只需要外源鸟苷G 和镁离
子即能自发进行，无需供给能量和酶。但是 R N A
必须折叠成为正确的构象即必须形成天然的功能结
构，而在此过程中内含子各结构域均具有不同的作
用。Xie等[30]对细菌噬菌体的外壳蛋白MS2进行研
究，得出此RNA结合蛋白结合于真核生物中Ⅰ型内
含子，主要与P5ab 发生作用，使得L9-P5 之间的
相互作用更加稳定，从而使内含子的催化中心更加
紧密而改变了3水解活性。构成催化核心的保守结
构元件对其发挥功能是必不可少的，但外围非保守
的结构元件对内含子的功能发挥同样必不可少。Xie
图1　I型内含子的剪接机制图[6]
图3　I型内含子的二级结构示意图[28]
图2　I-AniI蛋白的结构示意图[21]
527第4期 张相萍，等：自我剪接内含子结构与剪接的关系
等以内含子的自我剪接活性为依据对IE亚组Ⅰ型内
含子的各外围结构元件进行筛选，最终发现假丝酵
母Candida Ⅰ型内含子中P2.1对催化活性结构折叠
是必需的。他们还推测P2.1极有可能是通过与核心
螺旋结构P3和P6形成三级螺旋作用参与催化核心的
折叠[31]。
Chauhan 和 Woodson[32]通过位点特异性突变对
细菌Ⅰ型内含子的一个环状结构及其受体进行删
除，发现内含子的三级结构相互作用很不稳定，表
明这种三级结构相互作用在内含子的天然态和类似
天然态的过渡中起协调作用。他们还对突变的Ⅰ型
内含子进行变性聚丙烯酰胺凝胶电泳和RNase T1酶
切实验，结果显示，突变内含子在折叠初始即很难
形成均一的碱基配对，且他们还证实天然折叠的内
含子在5－20 ms 内即完成折叠过程，而突变体中
40% － 60% 需要30 － 40 ms，其余则需30 － 200
m s。因此，正确的三级结构相互作用能够保证内
含子形成稳定的三维结构，而只有内含子形成稳定
的三维结构，才能直接快速的折叠成天然的功能结
构，继而完成其剪接。Ⅰ型内含子中含有GNRA(其
中 N 为 A 、U、C 或 G；R 为 G 或 A ) 序列的环能
够形成稳定而保守的发夹结构，GNRA 高频率的存
在于Ⅰ型内含子中，可形成环- 受体结构参与三级
结构相互作用。这种发夹结构帮助内含子折叠成正
确的分子结构，与蛋白质发生相互作用，阻止逆转
录酶的延伸等，在内含子的剪接中发挥重要的生物
学功能[33]。图 2中的阴影部分即为Ⅰ型内含子的剪
接活性结构区，是由多个发夹结构和单链连接区构
成，其中多数发夹结构即含有GNRA，如L2、L9 等。
外源鸟苷G亲核攻击5剪接位点，是内含子剪
接的发起者，在整个剪接过程中发挥重要的作用，
近年来对其结构特点和生化特性研究颇多。 Hougland
等[34]证明外源鸟苷2-OH在四膜虫的Ⅰ型内含子剪
接反应中形成氢键，是催化反应必需的。将此2-OH
删除，内含子即不能折叠为催化活性结构，生化分
析与结构分析表明2-OH 为催化核心内部金属离子
的配位基团，原子突变循环法证实不论基态还是跃
迁态2-OH 均为氢键供体，在剪接辅助因子的识别
及整个剪接反应中发挥重要作用。
Tetrahymena 内含子P4－P6 区的晶体结构解
析结果显示[35]，P4－ P6 区 RNA 在 P5 部分有一个
150°的弯折，被称为P5abc 的部分与P4 、P5 和
P6 并排靠在一起，形成了一个紧密的发夹形状。
为这种形状提供稳定力量的是一个由2 个镁离子介
导的主链接触和一个核糖介导的主链接触。1998
年，Golden等[36]对构成Tetrahymena 核酶催化核心
的P4－P6 与P3－P9 结构域的晶体结构研究表明，
核酶RNA 折叠成了规则紧密的形状，非常类似蛋
白质酶的构造。 P4－P6 与单独结晶时的构象相比
没有大的改变，仍旧呈发夹状。P3－ P9绕在P4－
P6 的一边，两个结构域一起形成了一个裂隙，可
以容纳包含5剪接位点的短双螺旋。没有采取正常
RNA 双螺旋的A构象，而是形成了一个适合结合鸟
苷的口袋形状。这清楚地显示了一个在没有底物情
况下已预先折叠好的催化结构。这些结构充分证明
了大RNA 分子可以形成紧密有序的空间构象来执行
其催化功能。2004年，Adams等[37,38]又相继报道了
完整的I型内含子(包括5-外显子和3-外显子)的晶
体结构及多个螺旋间的相互作用，进一步揭示了结
构与剪接之间的关系。
近期，我们对鉴定自Nostoc punctiforme基因
组的一个Ⅰ型内含子结构预测表明，L1与 P10、L1
与 J8/7 两种相互作用是内含子剪接必需的，L1 与
P10之间、L1与J8/7之间的相互作用使得内含子形
成正确的构象从而完成自身剪接。为了验证这一预
测，我们构建了此Ⅰ型内含子的一系列突变体。实
验先对其中一个结构(L1)进行突变，发现突变体并
不剪接，再对突变体另一个结构(分别为P10和J8/7)
进行突变，表达结果证明发生一次突变后的克隆均
不剪接，而发生两次突变的克隆恢复了剪接能力，
这就表明L1与P10和 L1与 J8/7两种相互作用对其
剪接是必需的。
3　Ⅱ型内含子
3.1　结构　Ⅱ型内含子的长度从几百个碱基到几千
个碱基不等，核苷酸一级序列保守性小，但二级结
构保守，主要由6 个茎环结构域(DI － DVI)组成，
呈车轮状放射分布。其中DV 为催化中心[39,40]，通
常由34 个核苷酸构成；DI 最大，包含帮助内含子
进行特定的构象变化的外显子结合序列(EBS)(图
4A) ；DVI 含有一个突起的碱基A[41]，是剪接反应
的发起者，在剪接后的产物中形成分支位点；DIV
环最不保守，某些能够编码蛋白质的内含子在DIV
环含有ORF，编码的蛋白质通常具有四个功能结构
域(图4B) ：RT结构域(具有反转录酶的活性，亚结
构域0 － 7)、X 结构域(具有成熟酶的活性，帮助
内含子剪接)、D 结构域(非保守的DNA 结合区域)、
528 生命科学 第21卷
En结构域(具有核酸内切酶的活性)[42-44]。这些不同
的结构域具有不同的作用，内含子在体内的剪接依
赖X 结构域。内含子作为一个移动的遗传元件需要
所有四个结构域，但并非所有Ⅱ型内含子编码的蛋
白质均具有上述四个功能区，如鉴定自 T .
erythraeum基因组中的24个Ⅱ型内含子中，19个具
有蛋白质编码序列，4 个没有蛋白质编码序列，另
外一个目前还不清楚；而其中仅10个Ⅱ型内含子编
码的蛋白质具有完整的四个功能区，9 个缺失其中
的一个或两个功能区或某个功能区的一部分(部分研
究结果待发表)[12,45]。Ⅱ型内含子结构的多样性、是
否编码蛋白质以及编码蛋白质功能区的多样性，揭
示Ⅱ型内含子可能在生物功能基因的表达与调控过
程中起重要作用。
3.2　编码蛋白质　Ⅱ型内含子可折叠成一个具有六
个结构域的保守二级结构，内含子编码的成熟酶辅
助相似I 型内含子的剪接，那么这些成熟酶是结合
在Ⅱ型内含子六个结构域的哪个部位起作用呢；成
熟酶在辅助内含子剪接过程中是帮助维持其正确构
型，还是作为一个催化单位行使功能；细菌Ⅱ型内
含子的剪接功能区域究竟在Ⅱ型内含子的哪个部位
等一系列问题在国际上还都是空白。我们以克隆自
T. erythraeum基因组的pDN4[45] Ⅱ型内含子作为研
究对象，对Ⅱ型内含子的DIVa 区[46]进行研究，检
测DIVa 区是否是剪接必需的。我们对pDN4(自身
并不编码剪接所需的成熟酶)的DIVa区进行不同的
缺失突变，另外，将pDN4 Ⅱ型内含子的DIVa 区
与另一个Ⅱ型内含子的 DIVa 区进行互换，然后由
成熟酶pAM1(rir基因中第三个Ⅱ型内含子编码的成
熟酶)协助其剪接。实验结果表明，我们所得到的
pDN4 Ⅱ型内含子四种不同的缺失突变体在成熟酶
pAM1 的帮助下均能发生剪接，pDN4 的 DIVa 区与
另一Ⅱ型内含子的DIVa 区互换后，两个重组克隆
在成熟酶pAM1 的帮助下均发生剪接，但是剪接效
率有所降低，这表明DIVa 区这一结构对剪接并非
必需，但是对其剪接效率是有一定影响的(研究结
果另文发表)。这与p62(reverse transcriptase-
maturase protein)结合于DVIa区对aI2的体内剪接并
非必需[47]是相符的。
尽管某些Ⅱ型内含子在体外非生理条件下可以
催化自身的剪接，但它们在体内的剪接需要特异性
的成熟酶或蛋白质帮助完成。真核生物细胞器的Ⅱ
型内含子募集细胞蛋白质帮助内含子剪接，而细菌
的Ⅱ型内含子能编码一个成熟酶蛋白特异性地帮助
自身剪接和自身内含子的转移，所有先前分析的成
熟酶都只能特异性地与编码它们的内含子起作用，
但是密切相关的成熟酶之间可能存在交叉反应。
植物叶绿体只有一个编码成熟酶相关蛋白质的
Ⅱ型内含子即trnK-I1，trnK-I1编码的蛋白质称为
MatK，Vogel等[48]证明 MatK可能帮助许多缺少ORF
的Ⅱ型内含子剪接。我们将几个不同的内含子编码
的不同成熟酶与同一个内含子分别进行共表达，结
果表明这些成熟酶均能帮助同一内含子完成剪接，
孟清等[45]也已得出一种内含子编码的成熟酶能够帮
助多个不同基因中的结构相似的不同内含子完成剪
接，以上结论均表明不同内含子编码的成熟酶之间
存在交叉反应。
3.3　结构与剪接的关系　Ⅱ型内含子剪接也包含两
步转酯反应。第一步通过5-外显子中的内含子结合
序列(IBS)与对应的EBS相互作用正确定位5剪接位
点，使其靠近DVI 中突起的A，A 中 2-OH 进攻5
剪接位点的磷酸二酯键，释放5-外显子，形成套
索状中间产物。
第二步通过两个单一的碱基配对相互作用正确
定位3- 外显子；这种相互作用随着RNA 种类的不
同而不尽相同[41]。第二步转酯反应与第一步相似，
随着5-外显子释放，其3-OH 进攻3 剪接位点，
导致内含子两侧外显子连接并释放套索状内含子。
剪接反应中磷酸二酯键的断裂和连接是均等的，不
需要外源能量。
体外自剪接反应需要相对极端的反应条件，如
Mg2+ 等金属离子。金属离子帮助内含子进行构象改
图4　II型内含子的二级结构图
529第4期 张相萍，等：自我剪接内含子结构与剪接的关系
变使其折叠成为有功能的活性结构，完成自身剪
接。Steiner等[49]对Ⅱ型内含子折叠过程与Mg2+的关
系进行研究，利用单分子荧光标记技术对Mg2+ 不同
浓度时Ⅱ型内含子的折叠进行动态分析发现内含子
折叠具有Mg2+ 依赖性。在Ⅱ型内含子的折叠过程中
观察到三种不同的构象分子，而只有在Mg2+ 浓度高
于20 mmol/L时内含子才折叠成可结合底物的构象，
随着Mg2+ 浓度的增加，内含子的构象不断变化直到
形成活性结构。在体内， 内含子剪接需要蛋白质因
子(成熟酶)帮助内含子折叠成催化活性结构，且与
其他区域的相互作用诱导其结构变化，从而促进自
剪接，产生剪接的外显子和核糖核蛋白(rib o n -
ucleoprotein, RNP)。
许多生化研究已经证实Ⅱ型内含子的大部分结
构特点，但是对其功能结构的空间组织和活性中心
的分子排布仍无详细的描述。Toor等[50]对 Oceano-
bacillus iheyensis中一个完整Ⅱ型内含子的结构进行
晶体学分析，发现多种三级结构相互作用形成网络
促进内含子的亚结构域围绕活性中心(DV)有序的折
叠，DV的突出部分在大沟处(催化中心)形成一个异
常的螺旋结构与催化中心共同连接在两个二价金属
离子上，恰与“两个金属离子”这一催化反应机
制相符。而结构与功能模拟实验也支持Ⅱ型内含子
与剪接体内含子源于同一祖先的假说[2,51]。
4　结语
自我剪接内含子可介导自身的剪切和两侧外显
子连接；同时，作为独特的遗传元件，归巢和反
转录转座使得它们能够在基因内或基因间发生移
动。在过去的几十年里，关于自我剪接内含子的结
构、结构特征与剪接的关系以及剪接机制的研究取
得了许多重要成果，但仍有许多关键问题有待解
决。利用随机突变加上功能选择导致分子定向进
化，将有望进一步阐明自我剪接内含子结构与功能
的关系；克隆来自不同物种的自我剪接内含子(Ⅱ
型内含子)以及其编码的蛋白质，深入研究不同Ⅱ
型内含子编码的成熟酶蛋白能否协助同种或多种细
菌中、相同或不同基因中以及相似或不相似的内含
子的剪接，将有望进一步阐明Ⅱ型内含子的起源和
进化历史；对自我剪接内含子不同结构域进行定点
突变，构建不同的内含子供体和受体，将有望进一
步阐明原核生物Ⅱ型内含子的剪接机理、转移过程
以及在基因表达过程中的调控作用。
[参　考　文　献]
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