全 文 ：生命科学
Chinese Bulletin of Life Sciences
第 18卷 第 1期
2006年 2月
Vol. 18, No. 1
Feb., 2006
分子伴侣的功能和应用
聂忠清*，吴永刚，蒙建州
（四川农业大学动物科技学院，雅安 6 2 5 0 1 4）
摘　要：本文综述了分子伴侣的分类、功能、作用机理、研究现状及应用前景。分子伴侣是在生物
大分子的折叠、组装、转运及降解等过程中起协助作用，参与协助抗原的呈递和遗传物质的复制、转
录及构象的确立，但自身并不发生任何变化的一大类广泛存在于生物体内的蛋白质分子。随着对分子
伴侣的进一步研究和相关知识的不断深入，分子伴侣在生物产品开发、物种改良、抗衰老，疾病预
防、诊断和治疗以及环境监测方面具有广阔的前景。
关键词：分子伴侣；蛋白质折叠；热休克蛋白；信号传导；凋亡
中图分类号：Q 7 1　　文献标识码：A
The function and application of molecular chaperone
NIE Zhong-Qing*, WU Yong-Gang, MENG Jian-Zhou
(College of Animal Science & Technology, Sichuan Agricultural University, Yaan 625014, China)
Abstract: This paper discussed the classification, function, mechanism, current research progress and the
application prospect of the molecular chaperone. Molecular chaperones are a serial group of proteins which are
found in all living organism, helping in the process of the folding, assembly, transportation and degradation of
huge biological molecule, and participating in antigen presentation, in replication, transcription and conforma-
tional decision of genetic substance. But molecular chaperones dont’t change themselves at all when they work.
With the further development of research and the associated knowledge of molecular chaperone, there will be
extensive prospects of the application in exploiting bio-products, improving species, anti-aging, diagnosing
and treating disease, monitoring environment and so on.
Key words: molecular chaperone; protein folding; heat shock proteins; signal transduction; apoptosis
第一个分子伴侣(molecular chaperone)——核质
蛋白(nucleoplasmin)是 Laskey 等于 1978 年在非洲爪
蟾(Xenopus laevis) 卵的浸出液中发现的[1]。
Ellis[2]给分子伴侣的定义是功能意义上的定义：
帮助其他含多肽结构的物质在体内进行正确的组
装，并且不是组装后的结构发挥其正常的生物功能
的组分，它们是结构可以完全相同，也可以完全不
同的蛋白质的总称[2]。其中最大一类分子伴侣是热
休克蛋白(heat shock proteins, HSP)。
经过几十年的研究，分子伴侣的概念已经扩大
为：在生物大分子的折叠(folding)、组装(assembly)、
文章编号 ：1004-0374(2006)01-0084-06
收稿日期：2005-07-21；修回日期：2005-10-08
作者简介：聂忠清(1984—)，本科在读，* 通讯作者；吴永刚(1983—)，本科在读；蒙建洲(1983—)，本科在读。
转运及降解等过程中起协助作用，参与协助抗原的
呈递和遗传物质的复制、转录及构象的确立；参与
细胞周期调控、抗衰老、凋亡调控等，但自身并
不发生任何变化的一大类广泛存在于生物体内的蛋
白质分子。
1　分子伴侣的分类和分布
分子伴侣广泛存在于原核生物和真核生物中，
其具体分类和分布情况如表 1。
2　分子伴侣的功能
现阶段关于分子伴侣的研究已经取得了重大的
进展，对分子伴侣促进生物大分子的折叠、组装、
8 5第1期 聂忠清，等：分子伴侣的功能和应用
转运及降解等机制也有了一些突破。特别是对热休
克蛋白的形态、结构、功能等的研究。
最初只认为HSP在高温下可有效保护蛋白质折
叠结构，真核细胞和原核细胞在高温时均可产生
HSP。进一步研究表明，其他许多刺激，如病毒感
染、发热、炎症、组织损伤、代谢性疾病、癌症、
心肌肥大等均可使HSP异常升高。正常细胞中还存
在多种有活性的分子伴侣在调节细胞生长、分化
(cell differentiation)、免疫和存活中发挥重要作用。
2.1　分子伴侣参与生物机体的应激反应
分子伴侣中除少数成员外，大部分均可被高温
或低温以及乙醇、亚砷酸盐、重金属等诱导合成，
它们使生物体逆境耐受力大大增强。大肠杆菌中
DnaK 基因缺失严重，降低细胞在 30℃下生长速
度，在 40℃细菌生长则完全被抑制。野生型大肠
杆菌(Escherichia coli)在 42℃条件下预处理 5min 将
明显提高其在 50℃的存活率。用人类的Hsp70 基因
转化的鼠细胞和猴细胞，其耐热能力明显提高。免
疫荧光标记法(immuno-fluorescence technique)确定真
核生物的Hsp70集中在膜、核质和核仁中，同时在
酵母无细胞提取液中纯化的Hsp70 可以修复因热诱
导被破坏的核功能[3]。可见，分子伴侣在热激反应
中的作用首先是恢复细胞转录和翻译的机能。
2.2　分子伴侣参与生物大分子的折叠和组装
所有的分子伴侣家族都具有帮助生物大分子(主
要是蛋白质)折叠和组装的功能(图 1)[4]。体外合成
的蛋白质不能正确的折叠和组装，或者是折叠和组
装的速度很慢。根据 Levinthal[5]在 1968年提出的假
设，一个含 100个氨基酸残基的蛋白质，如果每个
残基可采取三个不同的位置，其构象总数为 3100，
即 5× 1047 。如果一种构象变为另一种构象，所
需时间为 10~13 秒，那么总共所需时间为 5× 1034
秒，即 1 .6 × 10 27 年。而在生物机体内，因为有
分子伴侣的参与，折叠和组装的速率和效率大大提
高，使实际的时间为 1秒至几分钟。他还认为，蛋
白质的折叠是一种积累选择(cumulative selection)机
制，就是每次搜索时把正确折叠的那部分结构保留
下来，形成一系列连续的局部折叠中间体，因此蛋
白质折叠能迅速完成，在这个过程之中分子伴侣起
重要协助作用[5]。在体液中，肽链形成天然构象或
亚基装配成复合物之前，本应包埋在蛋白质中心的
疏水区瞬间暴露而易错误折叠或聚集形成不正确的
产物；分子伴侣识别这些未折叠的肽链和未组装的
亚基，与它们形成复合物，防止错误折叠或聚集成
分类
核质蛋白家族
Nucleoplasmin
Protein XLNO-38
Nucleoplasmin S
Hsp70家族
Hsp70 (Hsp40、Hsp24)
DnaK (DnaJ、GrpE)
Ssa1 -4、SsB1、
　SsC1、SsD1
Bip
Hsc70
grp78
prp73
Kar2p
Hsp60家族
GroEL(GroES)
cpn60(cpn10)
RBP
Mif4p
TCP-1
TF55
Tric(TCP-1)
Thermosme
Hsp90家族
HtpG
Hsp90
Hsp83、Hsp87
gp96
Grp94
Hsp100家族
Hsp104
ClpX
分子内伴侣
Subtilisin prosequence
Alpha-lytic factor
　prosequence
CaroxypeptidaseY
　prosequence
周质分子伴侣
DsbC(DsbA、DsbG)
PulS
RNA分子伴侣
StpA
H-NS
其他
PDI
SscB
TAP
Calnexin(p88)
Calreticulin
ERp57
tapasin
Ii
HLA-DM
HLA-DO
表1　分子伴侣的分类和分布
种属
真核生物
真核生物
真核生物
所有生物
大肠杆菌
酵母
哺乳动物
动物细胞
哺乳动物
动物细胞
酵母
大肠杆菌
真核细胞
植物
酵母
古细菌
真核生物
古细菌和嗜热原体
大肠杆菌
哺乳动物
酵母和果蝇
肉瘤细胞
哺乳动物
酵母
大肠杆菌
枯草杆菌
产酶溶杆菌
酿酒酵母
细菌
革兰氏阴性细菌
大肠杆菌
大肠杆菌
真核生物
大肠杆菌
真核生物
哺乳动物
哺乳动物
哺乳动物
哺乳动物
哺乳动物
真核、原核生物
哺乳动物
细胞内的定位
细胞核基质
细胞核基质
细胞核基质
细胞质和细胞核
骨架，热休克后
移至细胞核及核
仁质膜上；哺乳
动物线粒体
细胞质
细胞质线粒体
内质网
胞浆
内质网
胞浆
内质网
内质网
线粒体和叶绿体
叶绿体
线粒体
细胞质
细胞质
细胞质
细胞质
细胞质
细胞质
内质网和胞液
内质网
细胞质和核及核仁
细胞质
细胞质
细胞质
液泡中
细胞周质空间
细胞周质空间
细胞类核
细胞类核
内质网
细胞质
内质网
内质网
内质网
内质网
内质网
跨内质网膜
内体 /溶酶体
溶酶体
8 6 生命科学 第18卷
包涵体(inclusion body)。如Hsp70 家族惟一定位在
内质网中的结合蛋白(binding protein, Bip)，它能够
识别内质网蛋白的信号序列(signal sequence)。Bip
蛋白具有ATP 酶活性，能够水解ATP 提供其作用
于蛋白质折叠所需的能量[6]。
2.3　分子伴侣参与生物大分子的转运和定位
分子伴侣与新生肽链结合，阻止新生肽链折叠
成天然构象或聚集，使新生肽保持能够跨膜转运出
去的分子构像，即不折叠或部分折叠，并且不被细
胞内蛋白酶水解，利于跨膜转运。Hsp70 家族能结
合胞液中未折叠的蛋白，并帮助其输入到线粒体和
叶绿体中。如在线粒体一些蛋白质的转运过程中，
分子伴侣能解开细胞质内前体蛋白(precursor protein)
折叠的结构域，牵拉多肽链穿膜而过。水解 ATP
所释放的能量用以帮助解折叠及跨膜完成后蛋白质
与分子伴侣复合物的分离。线粒体基质 H s p 7 0
(mHsp70) 可与已进入线粒体腔的导肽交联。一旦前
体蛋白进入线粒体腔，立即有一分子的mHsp70 结
合上去，这样就防止导肽退回细胞质。随着肽链进
一步伸入线粒体腔，肽链会结合更多的mHsp70 分
子，mHsp70 分子可拖拽肽链，mHsp70 以一种高
能构象结合导肽转变为低能构象，促使导肽进入线
粒体腔，并迫使后面的肽链解链进入转运孔道(图
2)[7]。另外，在网格蛋白包被小泡(coated vesicle)
形成过程中也需要分子伴侣协助[8]。
2.4　分子伴侣参与遗传物质的复制转录及生物信号
转导
在体外试验中，核酸衣壳(nucleocapsid, NC)蛋
白可与单链DNA、RNA 以及双链DNA 结合[9]。NC
蛋白可以消除RNA 模板的二级结构，有效地减少反
转录过程受阻的现象，增加全长 cDNA合成效率。
分子伴侣在信号转导中也有重要作用。一些脂
溶性信息分子在细胞质中的受体有三个功能部位：
激素结合位点、DNA 结合结构域及核定位位点，
受体本身就是核定位蛋白(nuclea r local iz a tion
protein)。当细胞未受到激素刺激时，受体同分子
伴侣结合在一起，核定位信号(nuclear localization
signal, NLS)和DNA 结合位点都被隐蔽起来。当细
胞受到信号分子的作用，脂溶性的激素进入细胞
质，同相应的受体上的激素结合位点结合，使受体
同分子伴侣脱离，露出核定位信号和DNA 结合位
点。然后核定位蛋白通过核孔(nuclear pore) 进入细
胞核(nuclear)，DNA结合位点同染色体上的 DNA
结合，启动基因表达 [ 1 0 ]。
如糖皮质激素受体(glucocoricoid receptor, GR)，
其本身就是一个调节基因表达的蛋白，在没有激素
作用时，同 Hsp90 结合，存在于胞质中。当细胞
受到激素的刺激作用，激素进入胞质，同受体结合，
使之同分子伴侣分开，这样受体可以进入细胞核，并
结合于特定的DNA 而启动基因的表达(图 3)[11]。
2.5　分子伴侣参与细胞器和细胞核结构的发生
真核生物的许多细胞器，如线粒体、叶绿体、
溶酶体、过氧化物酶体等，它们只具有很少或者不
具有遗传物质，它们在形成过程中所需的蛋白质大
多或全部由核基因编码，在细胞质中合成，再转运
到目的细胞器中进行折叠加工，并参与组装成完整
的细胞器，在这个过程中涉及蛋白质的转运与定位
以及折叠和组装。这些都需要分子伴侣的参与。
分子伴侣在核小体(nucleosome)的装配过程中起
重要作用，参与这种功能的分子伴侣是核质蛋白，
这种酸性可溶蛋白在核中带负电，只与组蛋白
(histone, H)结合，不与DNA 或其他装配好的核小体
图1　分子伴侣Hsp70 & Hsp60在蛋白质折叠中的作用[4]
图2　线粒体蛋白跨膜转运过程图解[7]
图3　分子伴侣Hsp90在信号转导中的作用[11]
8 7第1期 聂忠清，等：分子伴侣的功能和应用
结合，其作用在于：既能促进组蛋白与DNA的相互
作用，又能避免DNA 与组蛋白因强静电吸引而形成
非特异性结合的不溶性聚合物，降低组蛋白电性，
减少DNA 和组蛋白因离子作用引起的装配错误[12]。
2.6　分子伴侣参与细胞骨架的组装
肌动蛋白和微管蛋白是细胞骨架(cytoskeleton)
的主要组成成分，在真核细胞胞浆中含量极其丰
富。CCT(the chaperonin containing tailless complex
polypeptide 1)是一种广泛存在于细胞胞浆中异型寡聚
蛋白，在肌动蛋白、微管蛋白的组装和折叠中发挥
重要作用，CCT构象顶端结构域的螺旋突出物，执
行了分子伴侣功能。
CCT底物蛋白变构后形成单链，进入 CCT-侧
环中间，并与亚基顶端结构域的疏水区域相结合，
形成底物蛋白 -CCT 复合物；该复合物与 ATP 结
合后，ATP 水解释放能量，依次改变了 CCT螺旋
突出物、顶端结构域的构象，同时带动环内蛋白质
构象的改变，从而完成蛋白质的折叠组装，这是一
种消耗能量的主动折叠机制[13~14]。
2.7　分子伴侣参与细胞周期与凋亡的调控
日本扎幌医科大学病理组报道，在应激诱导下
Hsp70家族成员之一——HSC73 ，可与促进细胞分
裂增殖过程的关键分子——人成视网膜细胞瘤 Rb
(retinoblastoma)蛋白直接作用，并以与Hsp40 形成复
合物的形式维持非磷酸化Rb 的活性，阻止其聚集，
从而可间接发挥对细胞周期(cell cycle)的抑制作用[15]。
有研究发现，Hsp90家族的新成员——Hsp75，
它在有丝分裂(mitosis)期核膜(nuclear envelope)解体
时，可由胞质移向核内，并与 Rb 结合形成复合
物，通过对 Rb 的调控而影响细胞周期的运行[16]。
Hsp70现在被认为是一种抗凋亡蛋白，其作用
机制比较复杂[17]。有文献表明Hsp70 的抗调亡作用
与其对压力应激酶的抑制作用有关，而 JNK 激酶
(JNK kinase)则是细胞调亡(apoptosis)途径中的重要一
环。Hsp70 的作用机制也是作为一种压力感受器
(stress sensor) 而与 JNK 激酶级联通路的上游元件
结合，当细胞内异常蛋白增多时，Hsp70 信号对细
胞凋亡的抑制作用还可能位于凋亡途径的其他位
点，在凋亡的效应阶段，细胞色素 C从线粒体逸出
并与APAF-1(apoptosis protease activating factor-1)及
ATP 共同导致 procaspase-9的激活，产生凋亡效
应。而 Hsp70 可与 APAF-1结合，阻止由寡聚的
APAF-1及由募集的 procaspase-9组成凋亡效应体
(apoptosome)，从而阻断凋亡途径[18]。
最近又发现，H s p9 0 有重要的抗凋亡作用。
Hsp90 过度表达可通过阻止细胞分裂，从而抑制由
肿瘤坏死因子 α所诱导的NIH3T3细胞的凋亡[19]。
2.8　分子伴侣与机体免疫
2.8.1　分子伴侣在MHC-Ⅰ (major histocompatibility
complex-I)类分子抗原呈递中的作用　这类分子伴侣
包括：Hsp 家族中部分成员、TAP(ATP-dependent
transporter associated with antigen processing)、钙
联接蛋白( ca lnex in)、钙网蛋白( ca l r e t i cul in )、
ERp57、tapasin(TAP-associated golycoprotein)、Bip
(GRP78)等，其中以 TAP的研究较为清楚。
TAP 属于ABC(ATP-binding cassette)转运蛋白超
家族。TAP是MHC-I类分子抗原呈递途径中最为重
要的分子伴侣，驻留在内质网腔，它是一种ATP依
赖的抗原呈递相关转运蛋白。TAP主要负责结合胞
质溶胶中经蛋白酶体水解后的肽段，并将其转运到
内质网腔与MHC-I类分子结合，它与肽段的结合是
ATP非依赖的，但对肽段的转运则依赖于ATP。TAP
缺陷细胞内MHC-I类分子因没有可结合的肽段而滞
留在内质网中，TAP同时具有将 β2m 滞留在内质网
中的功能。TAP 对所结合的肽段具有一定的选择
性，可以为MHC-I类分子预选合适的肽段[20]。
2.8.2　分子伴侣在MHC-II(major histocompatibility
complex-II)类分子抗原呈递中的作用　这类分子伴
侣包括：Ii(invariant chain)、HLA-DM、HLA-DO
等。现以HLA-DM为例简要介绍其作用机理。HLA-
DM 是目前发现惟一存在于内体/溶酶体中起作用的
分子伴侣，能耐受溶酶体的低 pH 环境。(1 )CLIP
(class-II-associated Ii peptide)与肽段交换的催化剂。
它的高催化活性与普通酶相似。体外实验表明：
MHC-II隔室((MHC-compartment,MIIC)中的HLA-
DM 只占所有MHC-II 类分子的 1/5，但催化作用很
强，pH=5.0时，一个HLA-DM 分子每分钟可使3~12
个MHC-II类分子加载肽段。(2)MHC-II类分子的分
子伴侣。晚期MIIC的 pH很低，HLA-DM 分子可
结合MIIC中已卸去CLIP的空载MHC-II类分子，防
止后者聚合、解离，直到有合适的肽段结合到
MHC-II 类分子肽结合沟槽内。同时缺失HLA-DM
与 Ii 的APC 呈递抗原的能力降低，提示这不是因
为CLIP的存在，而是缺少HLA-DM分子对MHC-II
类分子的伴侣作用，也说明HLA-DM分子的作用是
Ii 非依赖的。(3)MHC-II类分子结合肽段的编辑者
HLA-DM与MHC-II类分子结合后可保持空载MHC-II
类分子的构型，以便结合处理过的肽段。实验证实
8 8 生命科学 第18卷
HLA-DM 能够将MHC-II类分子加载的低亲和力抗原
肽段去除，直到有高亲和肽段结合上去，HLA-DM
才从MHC-II类分子上解离下来。这样保证MHC-II
类分子对优势抗原表位的呈递，可更有效地激发
CD4+ T细胞应答[20] 。
2.9　分子伴侣参与生物大分子的降解
Sherman 和Goldberg[21]的研究结果表明，分子
伴侣DnaK等不仅与变性蛋白质结合，阻止它们聚
集，还作为蛋白酶降解的识别要素，使被破坏的蛋
白质被快速降解掉，减少了被破坏蛋白质与功能蛋
白质间发生有害作用的可能性，防止不溶蛋白质聚
集积累。这说明分子伴侣不能帮助未折叠的中间物
获得正确的折叠途径时，它们就加速中间物的降
解，保证体内环境的稳定。
2.10　分子伴侣与细胞衰老
Tower[22]报道，Hsp70过量表达引起果蝇、老
鼠寿命延长。另有报道，在体外转染单个分子伴侣
使细胞寿命延长，如用Hsp70F、SV40T蛋白转染
体外细胞，能使体外细胞获得无限增殖的能力。在
超出SV40T 抗原耐受温度范围，转染细胞能延缓衰
老。或许，分子伴侣的活动能保护对温度敏感的 T
抗原。通过能量限制可以引起与细胞长寿有关的分
子伴侣表达的上调。通过观察热休克过程产生分子
伴侣的流动，能使人类的乳腺上皮细胞永生，有力
说明了分子伴侣与细胞无限增殖有关。分子伴侣
P23、Hsp90与端粒酶功能具有同源性，可与端粒
酶协同作用，而端粒稳定，使细胞永久增殖[23]。而
韦尔纳综合征患者寿命缩短，可能与分子伴侣(WRN
蛋白)的功能丧失有关[24]。
3　分子伴侣的应用前景展望
3.1　疾病的预防、诊断和治疗
细胞骨架是所有细胞共存的最基础的成分，它
决定细胞的形态，参与细胞的运动和内部成分的转
运，微管和微丝的正确合成和组装对于生命健康意
义重大。在一些自身免疫病，如风湿性关节炎、系
统红斑狼疮、干燥综合征等结缔组织病的浆液中，
CCT水平比正常对照明显升高[25]，可能是某些自身
抗体与CCT 结合使细胞骨架的合成和组装产生障碍
所导致，研究分子伴侣在细胞骨架组装中的重要作
用，有利于找到正确的解决一些疾病的方法。
由于分子伴侣在遗传物质的复制、转录方面以
及在蛋白质分子的折叠组装中发挥重要作用，因
此，分子伴侣与病毒DNA的复制、转录以及病毒粒
子的装配等密切相关 。对病毒与分子伴侣相互关系
的深入研究可能提供动、植物抗病毒的又一可能途
径，在病毒性疾病的治疗上具有广阔的应用前景。
实验表明，分子伴侣对于处于应激条件下的细
胞具有保护作用。这一特性可考虑用于临床。
Hsp70 的高表达可增强细胞缺血耐受性，这提供了
预防和治疗缺血性心肌损伤和脑中风的新思路。
另有研究发现，在肺癌的进展过程中，可以
通过蛋白质变性、坏死及降解的方式保护肿瘤细胞
逃逸宿主的免疫监视，促进肿瘤的增长和对周围组
织的侵蚀，有利于肿瘤细胞的生存和增殖。这表
明，GRP78 可能与人类肺癌的发生相关，其表达
还与肺癌的分化程度与临床进展有关。GRP78 可以
作为一种新的有价值的分子标记物以协助判断肺癌
的分化和临床分期[26]。
3.2　指导生物产品的开发
Hsp70作为一个肽链携带者，可加强抗原呈
递，这样可能提供有前景的疫苗。最有前景的疾病
治疗应用可能对于那些自身编码分子伴侣的病毒最
有效，因为这些分子伴侣蛋白含有特异的病毒蛋白
的基元，而在宿主编码的分子伴侣蛋白中不存在，
故可作为小分子阻碍物的理想侯选。已经有几种分
子伴侣类的小分子化学阻碍剂被分离，可以作为病
毒特异的阻碍剂而用于疾病治疗。另外，分子伴侣
还可以成为肿瘤或感染性疾病中的免疫优势抗原
(immunodominant antigens)激发宿主的免疫反应。这
说明分子伴侣有可能作为疫苗，来抵抗微生物的感
染，并用来治疗肿瘤和自身免疫疾病[27]。在治疗白
血病方面，将来自小鼠 B细胞淋巴细胞瘤或 B细胞
白血病的Hsp70注入小鼠体内发现，可诱导较强、
特异的抗白血病细胞的细胞免疫[28]。
在mRNA 反转录的 cDNA的全长扩增中，有些
基因GC含量特别高，其mRNA 形成的二级结构可
能具有较高的热稳定性，常规温度(65℃或 70℃)变
性处理效果不理想。而分子伴侣有利于保持底物特定
的构象，在这一领域开辟了一个新天地，随着核酸
分子伴侣产品的开发，这一问题可望得到解决。
3.3　辅助蛋白质复性
重组DNA技术为大规模生产目标蛋白提供崭新
的途径，现在人们利用基因工程载体，如大肠杆菌
表达的尿激酶、人胰岛素、人生长激素、白介素
等，不仅不能分泌到细胞外，反而在细胞内聚集成
没有活性的直径约为 0.1~3.0um的固体颗粒包涵
体 [29]。这些基因表达产物的一级结构虽正确，但
其立体结构是错误的，因此没有生物活性。分子伴
8 9第1期 聂忠清，等：分子伴侣的功能和应用
侣帮助变性蛋白质正确折叠的功能为解决上述困难
提供了可能。Teshima等[30]利用固定化分子伴侣，
在体外辅助了淀粉酶、碳酸酐酶、DNA 酶的折叠
复性。还有报道利用“小分子伴侣”对目标蛋白
质进行复性[31]。它们能有效地促进亲环蛋白A、硫
氰酸酶以及芽孢杆菌 RNA 酶复性。由于小分子伴
侣分子小，更适合于固定化，且不需另加复性辅助
因子，因此具有很大的应用前景。
3.4　应用于农作物育种
由于分子伴侣有使生物体产生应激反应的功
能，因此分子伴侣可以提高植物对环境的抗性，使
植物具有耐热的性能。这为通过基因工程的手段培
育耐热品种提供了理论和物质基础。
3.5　其他方面
由于环境污染对Hsp70 有诱导作用，所以可以
通过测量动物体内Hsp70水平来监测环境污染[32]。
致谢：承蒙四川农业大学动物生物技术中心颜其贵
教授悉心指导，在此表示衷心的感谢！
[参　考　文　献]
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