全 文 ：生命科学
Chinese Bulletin of Life Sciences
第 18 卷 第 2期
2006年 4月
Vol. 18, No. 2
Apr., 2006
表皮生长因子受体 EGFR 及其信号传导
吴健虹, 谢秋玲, 陈小佳, 洪 岸*
（暨南大学生物工程研究所，广州 5 1 0 6 3 2）
摘　要：表皮生长因子受体(epidermal growth factor receptor，EGFR)是 ErbB 家族成员之一，具有酪
氨酸激酶活性，是一种重要的跨膜受体。EGFR 被配体激活后启动胞内信号传导，经过细胞质中衔接
蛋白、酶的级联反应，调节转录因子激活基因的转录，指导细胞迁移、黏附、增殖、分化、凋
亡，且与肿瘤的形成和恶化密切相关。本文对 EGFR 的结构特性、几种重要的信号通路及各个信号通
路之间的交联，以及信号的衰减等方面的研究进展进行了综述。
关键词：表皮生长因子受体；信号传导
中图分类号：Q 25 7　　文献标识码：A
Epidermal growth factor receptor (EGFR) and its signal transduction
WU Jian-Hong, XIE Qiu-Ling, CHEN Xiao-Jia, HONG An*
(Bioengineering Institute of Jinan University, Guangzhou 510632, China)
Abstract: Epidermal growth factor receptor is a member of ErbB family. It’s an important transmembrane
receptor with signal-transducing tyrosine kinase activity. Activated EGFR induced by ligands start intracellular
signal cascades composed of cytoplasmic enzymes and adapter proteins. The subsequent signal stimulate
transcription factors and finally direct cellular responses, including migration, adhesion, proliferation, differen-
tiation and apoptosis. The EGFR signal plays a fundamental role in the development and growth of many types
of human tumour cells. In this article the structural properties of EGFR were described, recent research ad-
vances on several signal pathways and the crosss-talk between them, and the attenuation of the EGFR sigal
were reviewed.
Key words: epidermal growth factor receptor；signal transduction
收稿日期：2005-03-31；修回日期：2005-06-29
作者简介：吴健虹(1 98 0 －)，女，硕士研究生；谢秋玲 ( 19 68 －)，女，博士，硕士生导师；陈小佳(1 97 3 －)，
女，硕士，助理研究员；洪 岸( 1 9 6 6 －)，女，博士，教授，博士生导师，* 通讯作者。
文章编号 ：1004-0374(2006)02-0116-07
表皮生长因子受体(epidermal growth factor
receptor, EGFR)是一种广泛分布于人体各组织细胞膜
上的多功能糖蛋白，是鸟类成红细胞白血病病毒
(avian erythroblastic leukemia viral, v-erb-b )致癌基因
同源体，为 HER/ErbB 家族的四个成员之一，故又
名 HER1 或 ErbB-1。EGFR 及其配体是细胞信号传
导系统的一部分。研究表明，EGFR 基因拷贝数增
加或者过度表达，均能促进正常细胞的转化和恶性
肿瘤的转移。EGFR 的信号传导网络在肿瘤的形成
和发展过程中占了重要的地位。从 1984年EGFR基
因被首次克隆，20 年来的研究显示，EGFR 是治疗
肿瘤的一个很有前景的靶分子。
1　EGFR的结构特性
人 EGFR 基因位于第 7 号染色体 p13~q22 区，
全长 200 kb，由 28 个外显子组成，编码 1 186 个氨
基酸[1]，其糖蛋白分子量约 170 kDa[2]，与 HER2/
ErbB-2/ Neu/p185、HER3/ErbB-3、HER4/ErbB-4等
被归入 HER/ErbB 家族，同属于受体酪氨酸激酶
117第2期 吴健虹，等：表皮生长因子受体 EGFR 及其信号传导
(RTKs)。
EGFR 由三部分组成(图 1)[3]: (1)胞外区(ECD):
在 NH2 端，为配体结合区，共 621 个氨基酸残基，
由Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ四个亚区(或相应称为 L1、S1/
CR1、L2、S2/CR2 亚区)构成。截短型 EGFR 与配
体TGFα结合的晶体结构见图2，L1亚区结合TGFα
多数肽链，L2亚区通过主要的保守氨基酸残基与配
体相互作用。 2 TGF-α：2 EGFR(aa1~501)复合物
的结合形式有两种：图 2A 属于 back-to-back 形式，
即两个受体通过CR1亚区相结合；另外一种形式是
head-to-head (图 2B)，即两个受体通过 L1 和 L2 亚
区相结合。研究表明，前者更有利于发挥二聚体复
合物的生物学功能[4]。Ⅱ和Ⅳ区富含半胱氨酸，共
50 个半胱氨酸残基，全部参与形成分子内 25 个二
硫键[5~6]。另外ECD存在 12个潜在的N-糖苷键连接
的糖基化位点，其中Ⅰ、Ⅱ区各有 2 个，Ⅲ、Ⅳ
区各有 4 个。研究表明，EGFR 的糖基化作用与配
体的结合及受体同型二聚化有关[2]。值得注意的，
是ECD除了识别和结合配体外，对胞内酪氨酸激酶
(TK)还具有抑制作用。研究证明，野生型 EGFR 可
以通过 ECD 相互作用形成二聚体，抑制 TK 的活
性；将EGFR的ECD删除或者替换为促红细胞生成
素受体的胞外区，均会导致突变型EGFR自身TK的
组成型活化，并且也会导致野生型 EGFR 的组成型
磷酸化[7]。(2)跨膜(TM)区：由 23 个氨基酸残基构
成的疏水区，为单链 α 螺旋[6]。(3)胞内区：共 542
个氨基酸残基，由近膜(JM)区、酪氨酸激酶(TK)
区、C- 末端等三个亚区构成。JM 区的前 13 个氨
基酸(645~657)是介导胞内二聚化作用所必需[8]。自
身磷酸化位点位于 C- 末端，其中 Tyr 1068、1148、
1173 为主要位点，Tyr992、1086 为次要位点[9]，
与信号传递密切相关。Lin 等[10]发现配体激活后进
入核内的 EGFR 可作为转录因子激活与细胞增殖相
关基因的转录(如提高 cyclin D1 表达而缩短 G1 期)，
原因是C-末端含有一个富含脯氨酸的序列，为转录
激活区。
ErbB 受体家族其他成员的结构与 EGFR 相似，
区别在于：尽管 HER3 能够结合 ATP，但是不具有
激酶活性；HER2 目前还未发现与之结合的配体，
可认为 HER2 没有配体结合区。　
2　EGFR的活化
2.1　配体激活
ErbB受体的活化，一般需要配体的激活。ErbB
受体家族中，除了 HER2 外，其他成员都有其相应
配体，各种各样的配体是由对应的跨膜蛋白前体经
过蛋白水解而来的，都有一个 EGF 样结构域。
与 EGFR特异性结合的配体包括表皮生长因子
(EGF)、转化生长因子 α (TGFα)、双向调节蛋白
(AR)、β- 细胞素(BTC)、肝素结合 EGF 样生长因
子(HB-EGF)、表皮调节素(EPR)等。其中BTC、HB-
EGF、EPR既能与EGFR结合，又能与HER4结合；
神经调节素(NRG)配体家族中，NRG1 和 NRG2 均
能结合HER3和HER4，NRG3和NRG4仅能与HER4
图1　EGFR的结构示意图[3]
图2　EGFR截短CR2亚区的胞外区与TGFα (2:2)结合
的晶体结构图[4]
EGFR 分子用橙色表示；TGFα 分子用绿色和淡紫色表示；
二硫键用黄色表示
118 生命科学 第18卷
结合 [ 1 1 ]，见表 1 。
2.2　受体二聚化
配体诱导的二聚化作用，是首先发现于EGF受
体，后来被证明是刺激细胞生长的一种普遍机制，
即信号通过细胞膜来进行传递。配体与受体结合
后，引起受体的二聚化作用，形成同型或异型二聚
体。二聚化的受体发生交联磷酸化，即一个受体使
另外一个受体上特定酪氨酸残基磷酸化，激活胞内
区的 TK 亚区，从而激发下一级信号传导。
在哺乳动物中ErbB 4种受体可以形成10种不同
的二聚体[12]，即 EGFR 可以形成同型二聚体，也可
以和HER2、HER3或HER4形成异型二聚体，其他
受体也是如此。
研究证明，E G F R 主要与 H E R 2 形成二聚
体[13~14]，这种 EGFR/HER2 异型二聚体在细胞膜上
停留的时间比 EGFR 同型二聚体长，不易被细胞内
吞，即使内吞也不至于被降解掉，仍然可以循环到
细胞表面被重新利用，这样可以增强 EGFR 信号传
导，延长信号传导的时间。
因此，生化特性截然不同的各种配体与 10 种
受体二聚化方式一起形成了复杂、多样的生物化学
途径，精确地指导不同强度和类型的细胞反应，包
括增殖、分化、迁移、黏附。
3　EGFR的胞内信号传导途径
3.1　近膜信号的产生
TK亚区随着二聚体的形成 及C-末端酪氨酸的
磷酸化而被激活是信号传导的第一步。受体C-末端
上特定的酪氨酸残基被磷酸化，为具有 SH2 (Src
homology 2)结构域或者PTB结构域的蛋白质信号分
子提供停泊位点[11]，这些信号分子包括：衔接蛋白
(如 Shc、Crk、Grb2、Grb7、Gab1、Dok-R[15])，
激酶(如 Src、Chk 和 PI3K)，蛋白酪氨酸磷酸酶(如
SHP1 和 SHP2)。Shc 蛋白通过 PTB 结构域与 EGFR
的 C- 末端Tyr1173和 Tyr1148结合，通过 SH2结构
域与Tyr1173结合；PLC结合到Tyr1173和 Tyr992；
Grb2 结合到 Tyr1068、Tyr1086；SHP1 结合到
Tyr1173。
3.2　信号从细胞质传导到细胞核内
近膜信号经过细胞质中各种衔接蛋白、酶等的
级联反应到达核内，最主要的信号通路包括MAPK
通路、PI3K 通路、c-Src 通路(图 3)。以下对这三
种信号通路及它们之间的交联进行较详细的介绍。
3.2.1　MAPK 通路　作为EGFR的靶子，MAPK(丝
裂原活化蛋白激酶)包括 Erk1/2、Erk5、Jnks、p38
等不同种类[16]。活化MAPK可以调节各种转录因子
及其他胞内蛋白的活性，见图 3 右侧路线标识。紧
随着近膜信号的发生，如Shc和Grb2聚集到酪氨酸
磷酸化的受体上后，鸟苷酸交换因子 S o s 结合
Grb2，活化 Ras 蛋白，随后诱导丝氨酸 / 苏氨酸激
酶 Raf 和 MEK1/2 激酶特异性地激活 Erk1/2，最终
通过调节转录因子，如 Elk-1、c-fos，提高基因
表达水平。
MAPK 通路有正、负两种调控机制，其中起
负调控作用的是 Dok-R 蛋白和 Abi-1 蛋白。Dok-R
又称 Dok2 或 FRIP，是 Dok 家族五个成员之一，
为酪氨酸激酶的底物，其N端具有与膜上磷脂类分
子(PIP2、PIP3、IP3 等)结合的 PH (plecks tr in
homology)结构域及与 EGFR 结合的 PTB 结构域，C
端是多个酪氨酸磷酸化位点。Jones 等[15]发现 Dok-R
在 EGFR 上聚集，能削弱 Ras-MAPK 途径。EGFR
的 Tyr1086 和 Tyr1148 磷酸化，使 Dok-R 结合
EGFR，而 Dok-R 自身酪氨酸 Tyr276、Tyr304、
Tyr351的磷酸化又为含有SH2结构域的信号蛋白分
子 rasGAP 和 Nck 提供停泊点。rasGAP 对 Ras 起
到抑制作用；Nck 与 WASp/Scar 家族蛋白结合后调
节肌动蛋白的聚合作用[17]。Abi-1 对 MAPK 通路的
负调控作用是Fan和Goff[18]发现的。Abi-1通过结合
Sos1、Sos2 而干扰 MAPK 信号途径。相反地，骨
架蛋白 SUR-8 发挥了正调控作用[19]，SUR-8 与 Ras
和Raf形成功能复合物，可增强EGF刺激下MEK的
活化。其他骨架蛋白包括 CNK、KSR、MP1 等也
参与了 MAPK 通路的调控。Anselmo等[20]证明CNK
表1　表皮生长因子受体家族成员的配体
　　　　　　　　　　　　　　 配　　体

受体
EGF TGFα AR BTC HB-EGF EPR NRG1 NRG2 NRG3 NRG4
EGFR/HER1 √ √ √ √ √ √
HER3 √ √
HER4 √ √ √ √ √ √ √
119第2期 吴健虹，等：表皮生长因子受体 EGFR 及其信号传导
和 KSP 是 Raf 活化所需，前者使 Raf 在膜上聚集，
后者介导 Raf 与上游激酶 Ras 结合。KSP 又发挥了
衔接蛋白的功能，促进了Raf-MEK和(或) MEK-Erk
之间的作用；MP1 也能够促进 MEK1 对 Erk1 的活
化。KSP 和 MP1 均可抑制或加强 MAPK 通路，取
决于各自的表达量，过表达时发挥抑制作用，低表
达时则发挥加强作用。
需要指出的是，MAPK通路的级联反应顺序不
是固定不变的，例如： Erk5 途径不同于 Erk1/2 途
径，前者不依赖于 Ras，由 MEK5 活化，调控细
胞增殖和细胞周期；后者主要是调控细胞的增殖。
再如，Bcr/Abl (c-Abl 酪氨酸激酶的致癌形式)不依
赖于 Ras/Raf-1 途径，而是通过 Rap1 和 B-Raf 活化
Erk，激活 MAPK 通路，很可能与白血病形成有
关[21]。又如，BTC 结合 EGFR 产生的 MAPK 通路
也不同于 EGF， BTC 刺激下 Erk 的活化不依赖于
Ras，EGFR 羧基末端 Tyr1068 酪氨酸磷酸化，随
即招募大量的Grb2-MEKK1复合物到细胞膜上，大
大提高了 Erk 的活性，促进细胞增殖，与 BTC 介
导的抗凋亡功能相关[22]。
3.2.2　PI3K通路　Rodrigues等[23]研究提出配体激活
EGFR 后，Gab1 被磷酸化，作为船坞蛋白招募大
量的下游信号蛋白，特别是 PI3K (磷酯酰肌醇 3 位
羟基激酶)，见图 3 居中路线。Gab1 的 C- 端特定酪
氨酸磷酸化后成为 PI3K 的调节亚基 p85 的结合位
点，招募大量的 PI3K；N- 端的 PH 结构域可结合
细胞膜上的 PIP3，在 EGF 的刺激下 PI3K 催化 PIP2
磷酸化形成 PIP3，使Gab1在细胞膜上聚集。因此，
Gab1 在 PI3K 通路中发挥了正反馈的作用。
在没有 Gab1 参与 PI3K 通路的情况下，EGFR
只有与HER3形成二聚体才能活化 PI3K。这是因为
EGFR 上没有 PI3K 的结合位点，而HER3具有多个
YXXM 基序(PI3K 结合基序)，当 EGFR与 HER3二
聚化并使之磷酸化后才可结合 PI3K 的亚基 p85[24]。
在该通路中，PIP3 继续与 PDK1 (3- 磷酸肌醇
依赖性激酶)上的 PH 结构域结合，后者又通过自身
的 PIK-pocket作用于底物，包括 PKB、S6K、SGK、
AGC 等蛋白激酶。其中，PKB (又称 Akt)是 PI3K
下游一个重要的靶子，通过使大量蛋白(包括调节
FasL 表达的 Forkhead 家族转录因子、caspase-9、
GSK-3β、NF-κB)的磷酸化来调控细胞的存活和凋
亡 [ 2 5 ]。
图3　 EGFR信号传导通路
120 生命科学 第18卷
PI3K通路的负反馈是由蛋白激酶PKC和蛋白磷
酸酯酶 PTEN 来调节的。Wen 等[26]证明在 A549 和
HEK293细胞中，PKC的活化可以下调PI3K/PKB通
路，而 PKC 的抑制剂可以激活 PI3K/PKB 通路。
PTEN 则是通过使 PI3K 的产物 PIP3 脱磷酸化，抑
制Gab1在膜上聚集，进而抑制EGF信号传导。Lee
等[27]证明，降低 PTEN 的表达量及扩增 PIK3CA
mRNA (编码PI3K的催化亚基p110α)会激活PI3K通
路，引起人类卵巢癌细胞对顺铂药物的抗药性。
Raftopoulou等 [28]发现PTEN的C2结构域对其抑制细
胞迁移作用很重要。因此，PTEN 被认为是人类肿
瘤细胞中的抑癌因子。
3.2.3　c-Src通路　Goi等[29]研究发现EGF受体通过
Ral-GTPase 间接使酪氨酸激酶 c-Src 活化，活化的
c-Src 接着磷酸化 STAT3 和 cortactin 蛋白，前者为
转录激活因子；后者能够分别与丝状肌动蛋白和
Arp2/3 蛋白复合物结合，增强两者间的相互作用，
促进肌动蛋白的聚合[30]，成为细胞运动的主要驱动
力，见图 3 左侧路线。
在人的许多肿瘤细胞中，可发现 c-Src与EGFR
同时过表达，暗示两者可能在功能上协同，引起肿
瘤的形成。Tice 等[31]和 Biscardi 等[32]发现 c-Src 与
EGFR结合会引起受体Tyr845磷酸化，且对于EGFR
促有丝分裂作用很重要。Bao等 [33]进一步阐述 c-Src
与EGFR协同致癌作用的机理：c-Cbl介导受体的下
调作用被抑制。c-Src 过表达的细胞膜上，可以检
测到大量的EGFR，因为EGFR由 c-Cbl启动的泛素
化作用受阻，膜的内吞作用也被削弱。c-Src 通过
破坏 c-Cbl，使EGFR逃避被降解。因此，Src-EGFR
协同作用导致肿瘤发生。
3.2.4　各信号通路之间的交联(cross-talk)　MAPK通
路、PI3K 通路、c-Src 通路等信号传导并不是独立
存在的，各个信号通路之间存在着交联，使细胞的
最终效应受到多种因素的综合调控。
MAPK 通路中的 Erk在不同配体刺激下活化可
影响 PI3K 通路，Yu 等[34]证明 EGF 刺激下 Erk 的活
化会降低 Gab1酪氨酸的磷酸化程度，减弱Gab1与
PI3K 的结合，从而抑制 PI3K 通路；相反，HGF
(肝细胞生长因子)刺激下 Erk 的活化可以促进 Gab1
与 PI3K 的结合，进而增强 PI3K 通路。PI3K 通路
中的PKB也参与到Ras-MAPK通路中，PKB的酶活
性受到了Raf的磷酸化程度的抑制；负调控PI3K通
路的 PTEN 又可抑制 EGF 诱导的 MAPK 通路。
c-Src通路中的 c-Src同时参与到MAPK通路和
PI3K 通路中。Sayeski 等[35]证明，c-Src 和 Shc/Grb2/
Erk2，即MAPK通路在血管紧张素Ⅱ刺激下血管平
滑肌细胞(VSMC)的增殖中起了重要的作用。c-Src
特异性酪氨酸磷酸化后可结合 Shc 的 SH2 结构域，
激活 Shc，结合 Grb2 后活化 Erk2，增强了 MAPK
通路。Lu 等[36]证明，Src 激酶可通过抑制 PTEN 的
作用，提高 PKB 的磷酸化程度，增强 PI3K 通路。
以上所述的是每两条通路之间的联系，此外，
三条通路中的某些信号分子也可能同时发生于某个
信号通路中。例如，Src、PI3K 的 p85 亚基、Grb2
都具有 SH2 结构域，均能够与磷酸化的 FAK(粘着
斑激酶)结合而在粘着斑聚集，参与整合素介导的
信号传导。Shen 等[37]发现，FAK 招募 Src 和 p85-
PI3K 会刺激细胞的迁移，而招募 Grb2 则是促进细
胞周期的循环。随着研究的深入，各个信号通路之
间的交界点将越来越多地被发现。
3.3　信号的衰减　
受体信号的终止是通过加速的内吞作用及受体-
配体复合物的降解来完成的，这一过程称为“下
调”。在信号衰减的过程中，Cb1 作为衔接蛋白起
了关键作用。EGFR 羧基末端 Tyr1045 磷酸化，为
Cb1 蛋白提供停泊的位点。Cb1 通过招募泛素激活
酶(E1)和泛素缀合酶(E2)，控制 EGFR 的下调，即
泛素与 E1 酶形成硫酯键，被转移到 E2 酶的巯基位
置上，接着又被传递给泛素蛋白连接酶(E3)Cb1，
最后，E3 酶 Cb1 选择性识别及泛素化受体。
Cb1蛋白N-端的SH2结构域结合EGFR，其C-
端含一个富含脯氨酸的结构域以及几个酪氨酸磷酸
化位点，能与激酶(如 Src )和鸟苷酸交换因子(如
Vav、C3G、SOS)相互作用，而中间是一个 RF 结
构域(C3HC4-type RING finger)[38]，具有泛素连接酶
E3 活性。Cb1 家族由 c-Cb1、Cbl-b 和 Cbl-3 三个成
员组成[39]，均具有完整的 RF 结构域；而在 c-Cb1
的两种致癌蛋白即 v-Cbl 和 70Z-Cbl 中，RF 结构域
被阻断，使介导受体下调的功能丧失[38]。
另外，配体 EG F 也对内在化作用产生影响。
Sigimund 等[40]研究表明，在不同剂量 EGF 诱导下，
细胞膜上 EGFR 复合物内在化的途径不同。在低剂
量 EGF 刺激下，EGF-EGFR 复合物在 clathrin 蛋白
作用下向胞内凹陷，信号传导增强；高剂量 EGF
刺激下，受体会被 E3 酶泛素化，在含有泛素作用
基序(UTM)的蛋白 eps15s 、 epsin的介导下向胞内凹
121第2期 吴健虹，等：表皮生长因子受体 EGFR 及其信号传导
陷，导致受体快速被降解。
细胞膜上的 EGFR 复合物内在化，形成早期胞
内体后，其命运有两个：被溶酶体降解，或返回
到膜上。正常情况下，T y r 1 0 4 5 磷酸化后结合
Cb1，启动受体的泛素化，将受体靶向溶酶体，由
水解酶降解。异常情况有两种：一是不存在 Cb1，
而是存在致癌蛋白 v-Cbl；二是 Tyr1045 突变，两
者都会导致受体不能泛素化，不能被正常的降解，
而是重新回到膜上，再次接收配体的刺激，促使有
丝分裂信号增强。再者，内吞的配体 - 受体复合物
有不同的稳定性，如 EGFR 同型二聚体比较稳定，
能够与 Cb1 牢固结合，靶向溶酶体，最后被降解；
相反，EGFR/HER2 异型二聚体不稳定，被膜内吞
后容易解离，导致结合上的 Cb1 又从复合物上分
离，受体又回到细胞膜上，这与前面提到的 EGFR/
HER2 二聚体引导的信号更强是一致的。
4　结语
EGFR 的信号传导关乎细胞的凋亡、增殖、分
化、迁移和细胞周期循环，与肿瘤的形成和恶化息
息相关，近年来受到研究者们的关注。通过对
EGFR 结构的分析，选择其特点部位作为靶点，通
过干扰 EGFR 信号传导，如小分子酪氨酸激酶抑制
剂、单克隆抗体、基因治疗等来抗肿瘤的治疗方法
层出不穷，成为国内外不少研究者的焦点。因此，
阐明 EGFR 信号传导机制，对于预防和治疗肿瘤意
义重大。相信随着研究的深入，人们必将发现
EGFR信号通路中其他新的底物分子，不仅为EGFR
信号传导这张地图填补新的路线，也为抗肿瘤的研
究提供新的方向。
[参　考　文　献]
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· 简讯 ·
国家新药筛选中心与英国医学研究委员会技术部合作开展抗疟药物研究
2006 年 3 月 10 日，英国医学研究委员会(Medical Research Council)技术部宣布与国家新药筛选中心开
展一项重要的药物发现合作研究——抗疟药物研究。
位于伦敦Mill Hill实验室的英国医学研究委员会技术部药物发现小组建立了一种基于潜在抗疟药物靶点
Pfsub-1(类枯草杆菌样蛋白酶)的筛选方法，并成功地从其样品库中找到了几个活性化合物。此次国家新药
筛选中心与该技术部的合作将进一步扩大对抗疟药物化合物的筛选规模。
由科技部、中国科学院和上海市政府共同组建，并依托于中科院上海药物研究所的国家新药筛选中
心，是目前国内惟一的国家级药物筛选机构和公共技术平台，其研究领域包括肿瘤、中枢神经系统疾病、
代谢性疾病和某些感染性疾病等。中心建立了我国目前规模最大的国家化合物样品库，化合物总量超过 10
万个。除了合成类化学样品外，中心还拥有大量从包括中药在内的天然产物中分离得到的化合物。
英国医学研究委员会技术部执行长 Roberto Solari 评论说：“这次合作是在中英‘精英科技’年活动
及去年 10 月英国医学研究委员会代表团访华的基础上发展起来的。”
国家新药筛选中心主任王明伟教授认为双方首选的合作项目是中国长期以来为控制这种致命性疾病所付
出努力的自然延伸。通过整合双方的优势，将显著提高研究效率。
摘自 http: //www.sibs.ac.cn