全 文 ：第23卷 第11期
2011年11月
生命科学
Chinese Bulletin of Life Sciences
Vol. 23, No. 11
Nov., 2011
文章编号：1004-0374(2011)11-1106-08
受体激 酶介导的油菜素内酯信号转导途径
卫卓赟，黎　家*
(兰州大学生命科学学院，兰州 730000)
摘　要：油菜素内酯 (brassinosteroids, BRs)是一类重要的类固醇激素，参与调控植物生长发育的许多过程。
结合应用遗传学、生物化学以及蛋白质组学等研究手段现已基本阐明了 BR信号转导的主要过程。BRI1作
为受体在细胞表面感知 BR，BRI1抑制子 BKI1从质膜上解离下来，使 BRI1与其共受体 BAK1结合。BRI1
和 BAK1通过顺序磷酸化将 BR信号完全激活。活化的 BRI1将 BSK磷酸化激活，BSK活化 BSU1，BSU1
将 BIN2去磷酸化使其失活，解除 BIN2对 BES1/BZR1的抑制功能。PP2A可以将 BES1/BZR1去磷酸化激活，
又可以将受体BRI1去磷酸化促使其降解。BR信号的传递最终使去磷酸化状态的BES1/BZR1在细胞内累积，
激活 BR信号通路下游的转录调控。
关键词：油菜素内酯；受体激酶；信号转导；BRI1；BAK1
中图分类号：Q946.48 文献标志码：A
Receptor kinases mediated brassinosteroid signal transduction in plants
WEI Zhuo-Yun, LI Jia*
(School of Life Sciences, Lanzhou University, Lanzhou 730000, China)
Abstract: Brassinosteroids (BRs) are a class of steroidal hormones, playing essential roles in a wide range of
processes during plant growth and development. The combined genetics, biochemistry and proteomics approaches
have been employed to elucidate the major events in BR signaling pathway, mainly via a series of reversible
phosphorylation and dephosphorylation processes. Perception of BR by the BR receptor BRI1 at cell surface leads
to the dissociation of BRI1 kinase inhibitor BKI1 from the plasma membrane and association of BRI1 with its co-
receptor BAK1. Sequential transphosphorylation of the paired BRI1/BAK1 receptor kinases completely activates
the BR signaling cascade. BRI1 phosphorylation of the BSK kinases leads to the activation of the BSU1
phosphatases, which can function to dephosphorylate and inactivate the BIN2 kinase. PP2A phosphatases play dual
roles in mediating BR signaling pathway including dephosphorylating BES1/BZR1 transcription factors to promote
their functions and dephosphorylating BRI1 to make it less stable. These events result in the accumulation of
unphosphorylated BES1/BZR1 transcription factors in the nucleus and subsequent activation of the downstream
transcriptional network.
Key words: brassinosteroids; receptor kinase; signal transduction; BRI1; BAK1
收稿日期：2011-08-07
基金项目：国家自然科学基金项目(90917019)
*通信作者：E-mail: lijia@lzu.edu.cn
1970年，Mitchell等 [1]从油菜花粉中提取出了
一种生物活性极高的物质，将其命名为油菜素
(brassins)。1979年，Grove等 [2]经 X光衍射和超微
量分析确定了油菜素内酯生物合成途径的最终产
物，也是油菜素内酯成员中生物活性最强的一种分
子——油菜素内酯 (brassinolide, BL)的分子结构，
认为是一种甾醇类化合物。随后，科学家们陆续
从不同的植物中提取到了几十种与 BL类似的化
合物，并将它们统一命名为油菜素甾醇类化合物
(brassinosteroids, BRs)[3]。早期科学家们对油菜素内
酯的研究，主要是以拟南芥为材料，通过 EMS诱
变和 T-DNA插入方法筛选对 BRs不敏感的突变体。
卫卓赟，等：受体激酶介导的油菜素内酯信号转导途径第11期 1107
他们得到的这些突变体表现出植株极端矮化、叶片
卷曲、暗下生长呈去黄化形态、开花及衰老推迟、
雄性不育等各种缺陷表型 [4-6]。由于有强有力的遗
传学证据支持，现在大家普遍认为 BRs的确是一类
重要的植物激素，参与调控细胞分裂和伸长、木质
部分化、开花、衰老以及光形态建成等各种植物生
长发育过程 [4-6]。
近 30多年来，科学家们通过遗传学、生物化
学以及分子生物学等各种技术手段发现并鉴定了
一系列 BR信号转导通路的关键因子。早期的正向
遗传学鉴定到两个对 BR不敏感的突变体——bri1
(brassinosteroid insensitive 1)[4,7]和 bin2 (brassinosteroid
insensitive 2)[8]。BRI1编码一个富含亮氨酸重复序列
(leucine-rich repeats, LRRs)的单次跨膜受体蛋白激
酶 [9]。作为 BR受体，BRI1胞外区内位于第 21及
22个 LRR中间的岛屿结构与其他 LRRs组成的一
个疏水结构域可以诱导结合并感知 BR[10-14]。BIN2
是 Shaggy/GSK3 (glycogen synthase kinase 3) 的同
源物，作为 BR信号通路负调控因子抑制下游转录
因子的活性 [8]。通过激活标签法筛选 BRI1 弱突变
体 bri1-5的遗传抑制子及利用酵母双杂交筛选与
BRI1胞内激酶区相互作用的蛋白过程中，两个不
同的研究团队同时发现了 BAK1[15-16]。BAK1也编码
一个含 LRR的类受体激酶，与 BRI1不同的是，
BAK1的 LRR重复序列只有 5个 [15]，而 BRI1是 25
个 [9]。研究发现 BAK1与 BRI1相互作用，作为
BRI1的共受体参与BR信号的传递 [15-16]。BSU1 (bri1
suppressor 1)也是通过激活标签法筛选 bri1~5的遗
传抑制子克隆到的，它编码一种核定位的丝氨酸 /
苏氨酸蛋白激酶 [17]。BKI1 (BRI1 kinase inhibitor 1)
是通过酵母双杂交筛选到的与 BRI1相互作用并抑
制 BRI1活性的蛋白 [18]。BSKs (BR signaling kinases)
是通过蛋白组学研究鉴定到的与 BRI1相互作用受
BRI1调控的 RLCK (receptor-like cytoplasmic kinase)
蛋白激酶 [19]。bes1-D (bri1-EMS-suppressor 1 D)是
以 bri1-119为背景通过 EMS诱变筛选到的一个遗
传抑制子 [20]；bzr1-1D是一个对 BR合成抑制剂
BRZ (brassinozole)具有抗性的突变体 [21-22]；BES1
和 BZR1编码两个氨基酸序列同源性高达 88%的
转录因子，参与 BR信号下游响应基因的转录调
控 [20,22]。PP2A (protein phosphatase 2A)是在 BR信
号通路中发挥双重功能的磷酸酶，一方面与 BZR1
相互作用将其去磷酸化激活 BR信号通路；另一方
面将活化的 BRI1去磷酸化抑制 BR信号通路 [23-25]。
目前，BR信号从细胞表面信号的感知到细胞核内
的转录激活已经基本清楚，本文集中阐述了这一信
号传递过程。
1　BR受体BRI1及共受体BAK1在细胞表面感
知BR信号
BRI1是一个定位于细胞膜上的富含亮氨酸重
复序列的类受体激酶，它的胞外区域含有 25个
LRRs，在第 21个和第 22个 LRR之间有一个由 70
个氨基酸组成的“岛屿 (island)”结构，还有一个单
跨膜区域、一个近膜区域、一个丝氨酸 /苏氨酸胞
内激酶区域、一个 C端调控区域 [9]。BRI1的 25个
LRRs串联形成一个高度弯曲的螺旋管状结构，围
绕中心轴旋转 360度，相对于第一个基序，最后一
个基序通过右手螺旋围绕中心轴上升 60Å[14]。其近
膜区域对 BRI1的功能有促进作用，而 C端区域则
抑制 BRI1的激酶活性 [26]。BRI1作为 BR受体发挥
功能已通过多种实验被证明，如针对 BRI1的胞外
区域和跨膜区域与水稻病害抗性受体 XA21激酶区
域人为合成的嵌合蛋白在 BL处理的情况下，可以
引发植物防御反应，说明 BRI1的胞外区域可以感
知 BL，而胞内区决定特定的信号途径 [10]；2001年，
Wang等 [11]证明免疫沉淀得到的 BRI1-GFP与同位
素标记的 [3H]-BL位于同一复合物中；BPCS、[3H]-BL
与 BRI1的结合实验则证明与 BRs直接结合的是
BRI1的胞外岛屿结构和第 22个 LRR[12]。近期的蛋
白晶体结构研究表明，岛屿结构向 LRRs超螺旋结
构内部折叠形成一个可以容纳配体的疏水小坑，使
受体与配体形状与电荷互补，通过疏水相互作用结
合 [13]。此外，BRI1的同源物 BRL1和 BRL3也可
以与 BL结合参与调控 BR信号通路，但 BRI1是
BR的主要受体 [27-28]。
在动物体内，TGF-β (transforming growth factor
β)的感知会引起 I型 TGF-β受体和 II型 TGF-β受
体的同源二聚化以及两种受体之间的异源结合 [29]。
在植物体内，BR信号的传递也需要 BRI1与其共受
体 BAK1的共同作用。BAK1属于 SERK家族成员。
因此，也被命名为 SERK3，由 N端信号肽、亮氨
酸拉链结构、5个 LRRs、富含脯氨酸区域、跨膜
区域以及胞内的丝氨酸 /苏氨酸蛋白激酶结构域构
成 [15]。研究表明，受体 BRI1可以形成同源二聚体，
也可以与 BAK1异源结合 [30-32]。2004年，Russinova
等 [30]通过荧光共振能量转移 (fluorescence resonance
energy transfer, FRET)首次证明BRI1在豇豆 (cowpea)
生命科学 第23卷1108
原生质体中可以形成同源二聚体，并可与 BAK1形
成异源二聚体，但是，他们没有得到 BAK1形成同
源二聚体的证据。BRI1-FLAG和 BRI1-CFP的免疫
共沉淀 (co-immunoprecipitation, CoIP)证明了 BRI1
在植物体内的同源结合，而且 BRI1的同源二聚化
并不依赖于 BL的存在，但是，BL可以使 BRI1
的同源二聚体结构更加稳定 [31]。2008 年，Hink
等 [32]通过 PCH(photon counting histogram)和 FCCS
(fluorescence cross correlation spectroscopy) 证 明 在
原生质膜上有 20%的 BRI1以二聚体形式存在，但
是没有多聚体形式；BAK1的同源蛋白 SERK1有
15%形成同源二聚体，但是没有观察到 BAK1的同
源二聚体形式。最新的晶体结构研究则认为 BRI1
似乎难以形成同源二聚体，因为 LRRs的结构过于
庞大，而且在晶体结构或溶液中也没有看到同源二
聚体的迹象 [14]，而 BRI1与 BAK1异源二聚体的形
式从空间结构来看似乎是最合理的，而真正要阐明
这些疑问还需要更深入的结构生物学及生物化学研
究。研究表明，BAK1的同源蛋白 SERK1和 BKK1
(SERK4)也可以参与调控 BR信号通路 [33-35]。最近
对 BAK1的研究已成为植物学研究的一大热点，原
因是多个实验室先后发现 BAK1具有多重生物学功
能。BAK1除了作为 BRI1的共受体介导 BR信号
转导通路以外，还可以与 Flagellin的受体 FLS2相
互作用介导植物先天免疫反应 [36]，与BKK1 (SERK4)
一起参与细胞死亡调控 [35,37]，SERKs家族成员还与
BIR1相互作用介导调控细胞死亡 [38]，与 EFR以及
PEPR1/2相互作用介导免疫反应 [39-42]，可能与
EMS1/EXS相互作用调控花粉发育 [43-44]，也就是说，
SERKs家族成员与多个 LRR-RLKs相互作用介导
不同的信号通路 [45]。
可逆的磷酸化与去磷酸化反应是 BR信号转导
的主要调控方式。科学家们通过体外和体内实验鉴
定了一系列 BRI1和 BAK1的磷酸化位点，也发现
BRI1 与 BAK1具有催化丝氨酸 /苏氨酸和酪氨酸磷
酸化的双重激酶活性 [46-52]。BRI1的磷酸化位点包
括近膜区域内的 Y831、S838、T842、T846、S858、
T872、T880，激酶区域内的 S887、Y956、T982，
活化环内的 S1044、T1045、T1049、Y1052、Y1057
及活化环外的 Y1072，C端区域的 S1162、S1166、
S1168、T1180等 [46-50]。已鉴定的 BAK1的磷酸化
位点有激酶区域的 S286、S290、T312，活化环内
的 T446、T449、T450、T455 以 及 C 端 的 S604、
Y610、S612[49-52]。2008年，Wang等 [50]提出了一个
BRI1/BAK1顺序磷酸化 (sequential transphosphorylation)
模型：BR与 BRI1的结合使 BRI1通过自身磷酸化
激活，活化的 BRI1 与 BAK1 结合，将其 S290/
T312(激酶区域 )、T446/T449/T450/T455 (活化环内 )
等位点磷酸化，从而将 BAK1激活，活化的 BAK1
又可以将 BRI1的近膜区域 (S838、T846、S858)和
C端区域 (S1166、T1180)的一些位点磷酸化，使
BRI1被完全激活，同时，BRI1被 BAK1磷酸化也
为下游的调控因子提供了作用位点，将信号传递下
去。
在哺乳动物和酵母中，激活的受体可以通过内
吞作用离开质膜进入细胞体内，将信号传递给下游
信号分子，或者通过内吞作用将受体从质膜上清除
以终止信号传递 [53]。2004年，Russinova等 [30]首
次观察到了 BRI1和 BAK1的内吞现象，而且 BRI1
和 BAK1在原生质体中的共表达会加速内吞。2007
年，Geldnerden等 [54]观察到 BRI1除定位于质膜上
外，还可以定位于胞内体 (endosome)中，而且
BRI1胞内体定位的增加会使BES1/BZR1去磷酸化，
将 BR信号激活，使受负反馈调控的 BR合成基因
DWF4表达量降低。而最近的研究认为，经 BL活
化的 BRI1是甲基化的 PP2A的作用底物，PP2A将
质膜上的 BRI1和 /或通过内吞作用定位于内膜上
的 BRI1去磷酸化，然后去磷酸化的 BRI1或被降解，
或循环回到质膜上 (图 1)[24-25]，但目前 BRI1内吞
的具体功能还有待于进一步的研究。
2　BRI1/BAK1介导的BR信号转导
在没有 BRs的情况下，BRI1激酶活性除了受
自身 C端区域的抑制之外，还受 BKI1的负调控。
在没有 BRs的情况下，BKI1定位于质膜上，与
BRI1相互作用，抑制 BRI1激酶活性 [18]；在 BRs
存在的情况下，BR与 BRI1的结合使其磷酸化激活，
活化的 BRI1将 BKI1酪氨酸 Y211磷酸化 [55]，使
BKI1解离到细胞质中，BKI1的解离使得 BRI1与
BAK1相互作用并顺序磷酸化，将 BR信号传递下
去 [18,55]。除了 BAK1和 BKI1之外，还有其他的与
BRI1相互作用的蛋白被发现，包括 TTL、TRIP-1、
BSKs、P-ATPase 等 [19,56-58]。 其 中，TTL、TRIP-1
和 P-ATPase参与 BR信号通路的具体机制还有待
于进一步的研究 [56-58]。BSKs属于 RLCK第 12亚
家族，N端有一个激酶结构域，C端有一个 TPR
(tetratricopeptide repeat)结构域 [19]。BRI1和 BSK1相
互作用将 BSK1的丝氨酸 S230磷酸化，从而将
卫卓赟，等：受体激酶介导的油菜素内酯信号转导途径第11期 1109
BSK1激活 [19]。分子遗传学研究证明 BSKs是位于
BRI1和 BIN2之间的 BR信号通路的正向调节因子。
BIN2也被命名为 DWF12或 UCU1，是哺乳动物
Shaggy/GSK3的同源物，与 GSK3氨基酸序列同
源性达 70%[8,59-60]。研究证明，BIN2通过磷酸化抑
制 BES1/BZR1，在 BR信号通路中发挥负向调节
功能 [61-64]。最近的研究表明，BIN2受 BSU1的直
接调控，这与之前 BSU1通过去磷酸化调控 BES1/
BZR1的说法相悖 [17,65]。之前的研究认为，BSU1
与 BIN2 作用相反，是将 BIN2 磷酸化的 BES1/
BZR1去磷酸化，提高去磷酸化状态 BES1/BZR1的
水平 [17]。Kim等 [65]的研究则证明，BSU1在 BIN2
的上游发挥功能，BIN2在其酪氨酸 Y200位点自身
磷酸化而保持活性，进而磷酸化 BES1/BZR1，而
BSU1可以与 BIN2相互作用将其酪氨酸 Y200位点
去磷酸化使其失活，解除 BIN2对 BES1/BZR1的抑
制作用。此外，他们还通过免疫共沉淀证明 BSU1
与 BSK1具有相互作用，BRI1对 BSK1的磷酸化对
BSK1与 BSU1的相互作用具有促进作用 [65]。除了
BAK1和 BSU1之外，BRS1 (bri1 suppressor 1)也是
通过激活标签法筛选 bri1-5遗传抑制子克隆到的，
BRS1编码一个分泌性的丝氨酸羧肽酶，参与调控
早期 BR信号的传递，但是其具体分子机制尚不清
楚 [66-67]。最近的 BRI1晶体结构研究提出了有可能
在 BR与 BRI1相互作用过程中有小分子的蛋白质
起协同作用 [14]，而这些小分子蛋白如果存在，会不
会就是 BRS1的产物，有待于进一步去证实。目前
的研究结果支持如下关于 BR信号早期转导的模型：
BR 与 BRI1 的结合将 BRI1 激活，此过程需要
BAK1 的参与，激活的 BRI1 将 BSK1 磷酸化，
BSK1将 BSU1激活，BSU1将负调因子 BIN2去磷
酸化，使其失活，将信号传递下去 (图 1)。
PP2A是一个由结构亚基 A、可变调节亚基 B
和催化亚基 C组成的异源三聚体形式的丝氨酸 /苏
氨酸磷酸酶 [23]。研究证明，PP2A与 BZR1具有相
互作用，可以在体外将 BZR1去磷酸化，将 BZR1
激活，实现对 BR信号通路的正向调节作用 [23]。而
最近的研究表明，PP2A还可以负向调控 BR信号。
BRs与 BRI1的结合使 BRI1磷酸化激活，从而诱发
BR信号的传递，包括 SBI1 (suppressor of bri1)的表
达。SBI1 编码一个 LCMT (leucine carboxylmethy-
ltransferase)，可以将 PP2A的 C亚基甲基化，甲基
化的 PP2A与活化的 BRI1结合将其去磷酸化，促
使其降解，从而终止 BR信号 (图 1)[24-25]。也就是说，
BR与其受体BRI1的胞外区域结合，使BRI1的抑制因子BKI1磷酸化解离，BRI1和BAK1相互作用并通过顺序磷酸化将BR信号
完全激活。BSK被BRI1磷酸化，激活BSU1，使BIN2失活，PP2A将BES1/BZR1去磷酸化，激活BR靶基因的表达。经SBI1甲
基化的PP2A还可以将BRI1去磷酸化促使其降解，从而终止BR信号通路。
图1 油菜素内酯信号转导模式图
生命科学 第23卷1110
PP2A在 BR信号通路中发挥双重功能，PP2A不同
形式的 B亚基决定了其底物的特异性，从而导致其
不同的功能。
3　BES1/BZR1及其参与的下游转录调控
BES1/BZR1是 BR信号转导通路下游的两个关
键转录因子，两者同源性高达 88%，由 DNA结合
区域、BIN2磷酸化区域以及 C端区域构成，其
DNA结合区域通常形成一个 bHLH (basic helix loop
helix)结构 [20,22]。2010年，Peng等 [68]证明 BZR1的
C 端区域含有一个由 12 个氨基酸组成的 DM
(docking motif)结构，可以与 BIN2结合，从而被
BIN2磷酸化；BES1也有与 BZR1中一样的 DM保
守区域，说明 BIN2可能通过一样的机制将 BES1
磷酸化。BIN2对 BES1/BZR1的磷酸化使其失活，
磷酸化的 BES1/BZR1的 DNA结合活性降低，或被
14-3-3运输到细胞质中，或被降解 [69-70]。而与
BIN2功能相反，PP2A可以通过 PEST结构域与
BZR1相互作用，PP2A功能缺失突变体中有磷酸
化状态的 BZR1累积， PP2A的超表达会使得去磷
酸化状态和磷酸化状态的 BZR1都累积，说明
PP2A既影响了 BZR1的磷酸化，也影响了其蛋白
降解，免疫沉淀得到的 PP2A在体外可以将 BZR1
去磷酸化 [23]。酵母双杂交实验也证明了 PP2A与
BES1的相互作用，说明 PP2A可能也调控 BES1[23]。
去磷酸化状态的 BES1/BZR1具有转录活性，
或直接调控下游 BR靶基因的表达，或与其他蛋白
相互作用共同调控下游基因的表达，从而调控植物
的各种生长发育过程。2005 年，He 等 [71] 证明
BZR1作为转录抑制子调控 BR靶基因的表达，也
可以直接调控 BR合成基因 CPD、DWF4的表达，
使 CPD、DWF4表达量降低，EMSA证明与 BZR1
结合的 DNA序列是 CGTGT/CG，这个序列被命名
为 BRRE (BR-response element)。 同 年，Yin 等 [72]
证明 BES1作为转录激活子，与 BIM1相互作用一
起激活 BR诱导基因 SAUR-AC1的表达，与 BES1
和 BIM1 结合的序列是 CANNTG，被命名为 E
box。最近，两个研究组通过 ChIP-chip分别鉴定了
BES1和 BZR1的靶基因，Yu等 [73]鉴定的 1 609个
BES1靶基因中至少有 250个是受 BR调控的。Sun
等 [74]鉴定到了 953个受BR调控的BZR1的靶基因，
这些基因参与调控生长发育、细胞信号转导、环境
胁迫响应以及与其他激素信号通路的 cross-talk等
过程。而且，元件序列分析证明 BES1和 BZR1都
可以与 BRRE和 E box结合，而 BRRE和 E box在
BR诱导或抑制的基因的启动子中都存在。因此，
BES1/BZR1很可能通过与其他蛋白相互作用一起调
控某些 BR靶基因的表达，从而调控特定的生长发
育过程。目前已知的与 BES1相互作用的蛋白有
MYB30、ELF6和 REF6、IWS等，MYB30是 BES1
的靶基因，而MYB30又可以与 BES1相互作用共
同调控其他 BR靶基因的表达 [75]；ELF6和 REF6
是两个含有 Jumonji结构域的组氨酸脱甲基酶，参
与调控开花过程 [76]；IWS1与 BES1相互作用参与
转录延伸调控，进而调控基因表达 [77]。
目前已知的参与 BR信号通路调控的转录因
子还有 BEE1/BEE2/BEE3、ATBS1/KIDARI1/PRE1、
AtGRAS8、TCP1、CESTA等 [78-83]。其中，tcp1-1D
是以 bri1-5为背景通过激活标签法筛选到的遗传抑
制子，TCP1直接调控BR合成基因DWF4的表达 [80]；
CESTA被证明可以直接调控 BR合成基因 CPD的
表达 [81]。
4　讨论
在过去的 30多年中，科学家们通过遗传学、
生物化学以及蛋白质组学等技术手段，鉴定了一系
列参与 BR信号转导通路的关键因子，阐明了 BR
信号转导的主要过程。BR与细胞表面的受体 BRI1
结合，将其激活，使负调因子 BKI1解离下来，活
化的BRI1与BAK1相互作用，将BAK1磷酸化激活，
活化的 BAK1又可以反过来再次将 BRI1磷酸化，
使 BR信号被完全激活。活化的 BRI1与 BSKs相
互作用，将 BSKs磷酸化激活，活化的 BSKs将
BSU1激活，BSU1将 BIN2去磷酸化使其失活，从
而解除 BIN2对 BES1/BZR1的抑制功能，PP2A可
以将 BES1/BZR1 去磷酸化，去磷酸化状态的
BES1/BZR1与其他转录因子一起调控 BR靶基因的
表达，进而调控各种生长发育过程 (图 1)。但是还
有一些问题有待解决，如 SERKs在 BR信号途径中
是不是必不可少的。到目前为止，尽管有很强的功
能获得性 (gain-of-function)遗传及生化证据，但是
还缺乏功能缺失性 (loss-of-function)的遗传证据表
明 BAK1及其同源物在激活 BRI1介导的通路中起
不可或缺的作用，其中的原因是 SERK成员之间的
功能冗余，此外 SERKs还参与除 BR信号外其他途
径，给遗传分析带来了较大困难。另外，BSKs是
如何调控 BSU1的活性的；BRS1在早期的 BR信
号感知过程中发挥了怎样的功能；BES1/BZR1如何
卫卓赟，等：受体激酶介导的油菜素内酯信号转导途径第11期 1111
与其他蛋白相互协调以调控各种各样的生长发育过
程；植物体内是否存在核定位的 BR受体介导 BR
信号转导，即类似于动物中类固醇信号的核受体。
尽管没有找到与动物中编码类固醇受体相似的基
因，但这并不意味着别的蛋白就不能起核受体的功
能。研究人员观察到了 BRI1/BAK1的内吞现象，
但是其具体分子机制仍属未知。目前发现 BR与多
种植物激素有 cross-talk，但具体调控机理还不完全
清楚。相信在后续的研究中，借助于新兴的研究手
段，这些问题将逐步得到阐明。
[参　考　文　献]
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