全 文 ：第 １２卷第 １期
２０１４年 １月
生　 物　 加　 工　 过　 程
Ｃｈｉｎｅｓｅ Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｂｉｏｐｒｏｃｅｓｓ Ｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ
Ｖｏｌ􀆰 １２ Ｎｏ􀆰 １
Ｊａｎ􀆰 ２０１４
ｄｏｉ：１０􀆰 ３９６９ ／ ｊ􀆰 ｉｓｓｎ􀆰 １６７２－３６７８􀆰 ２０１４􀆰 ０１􀆰 ０１２
收稿日期：２０１３－１０－１５
基金项目：国家重点基础研究发展计划（９７３计划）（２０１１ＣＢ７０７４０２）；国家自然科学基金（３１２７２３７０）
作者简介：于孟兰（１９９０—），女，内蒙古赤峰人，硕士研究生，研究方向：黄翅大白蚁中肠漆酶的相关研究；倪金凤（联系人），教授，Ｅ⁃ｍａｉｌ：ｊｉｎｆｇｎｉ
＠ ｓｄｕ􀆰 ｅｄｕ􀆰 ｃｎ
昆虫漆酶的研究进展
于孟兰，倪金凤
（山东大学 生命科学学院 微生物国家重点实验室，济南 ２５０１００）
摘　 要：从昆虫漆酶的种类、分布、序列信息、研究方法以及体内功能等方面对昆虫漆酶的研究现状进行综述，并提
出昆虫漆酶有望应用于木质素降解和害虫防治等领域。
关键词：昆虫漆酶；木质素；角质层鞣化
中图分类号：Ｑ８１４􀆰 ２　 　 　 　 文献标志码：Ａ　 　 　 　 文章编号：１６７２－３６７８（２０１４）０１－００８０－０６
Ｒｅｓｅａｒｃｈ ａｄｖａｎｃｅｓ ｉｎ ｔｈｅ ｉｎｓｅｃｔ ｌａｃｃａｓｅ
ＹＵ Ｍｅｎｇｌａｎ，ＮＩ Ｊｉｎｆｅｎｇ
（Ｓｔａｔｅ Ｋｅｙ Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ ｏｆ Ｍｉｃｒｏｂｉａｌ Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ，Ｓｃｈｏｏｌ ｏｆ Ｌｉｆｅ Ｓｃｉｅｎｃｅ，Ｓｈａｎｄｏｎｇ Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙ，Ｊｉｎａｎ ２５０１００，Ｃｈｉｎａ）
Ａｂｓｔｒａｃｔ： Ｒｅｃｅｎｔ ｒｅｓｅａｒｃｈ ａｄｖａｎｃｅｓ ｉｎ ｔｈｅ ｖａｒｉｔｉｅｓ ａｎｄ ｄｉｓｔｒｉｂｕｔｉｏｎｓ ｏｆ ｉｎｓｅｃｔ ｌａｃｃａｓｅ， ｓｅｑｕｅｎｃｅ
ｉｎｆｏｒｍａｔｉｏｎ ａｎｄ ｒｅｓｅａｒｃｈ ｍｅｔｈｏｄｓ， ａｎｄ ｆｕｎｃｔｉｏｎｓ ｏｎ ｄｅｇｒａｄａｔｉｏｎ ｏｆ ｌｉｇｎｉｎ ａｎｄ ｃｕｔｉｃｌｅ ｔａｎｎｉｎｇ ａｒｅ
ｒｅｖｉｅｗｅｄ􀆰 Ｔｈｅ ａｐｐｌｉｃａｔｉｏｎ ｐｒｏｓｐｅｃｔ ｏｆ ｉｎｓｅｃｔ ｌａｃｃａｓｅｓ ｉｎ ｌｉｇｎｉｎ ｄｅｇｒａｄａｔｉｏｎ ａｎｄ ｐｅｓｔ ｃｏｎｔｒｏｌ ｉｓ ａｌｓｏ
ｐｒｅｓｅｎｔｅｄ􀆰
Ｋｅｙ ｗｏｒｄｓ：ｉｎｓｅｃｔ ｌａｃｃａｓｅｓ；ｌｉｇｎｉｎ；ｃｕｔｉｃｌｅ ｔａｎｎｉｎｇ
　 　 漆酶（ ｌａｃｃａｓｅ，ＥＣ １􀆰 １０􀆰 ３􀆰 ２），是多铜氧化酶家
族（ｍｕｌｔｉｃｏｐｐｅｒ ｏｘｉｄａｓｅｓ，ＭＣＯｓ）中的最大组成部分，
具有较广的底物范围，能够氧化双酚、氨基或甲氧
基替代单酚、芳香二元胺、羟酚氨成分和木质素［１］。
漆酶广泛存在于真菌、高等植物、细菌和昆虫中，在
不同的物种中发挥着不同的作用。 植物来源的漆
酶主要参与木质素的生物合成与降解［２］。 细菌漆
酶［３］主要在黑色素产生、芽胞壁防御、形态发生和
铜离子脱毒等方面起作用。 真菌漆酶主要与色素
生成、植物致病和木质素降解有关［４］；而昆虫漆酶
主要参与木质素的氧化和昆虫角质层的鞣化。 另
外，漆酶在纺织、制浆、食品应用等方面都有广泛的
用途［５］。
目前，关于木质素降解的研究主要集中于丝状
担子菌（白腐菌和棕腐菌）。 白腐菌通过氧化、脱甲
基化等途径实现木头中木质素的降解［６］。 而棕腐
菌则能够绕过木质素屏障，通过对木质素进行微小
的修饰来移除半纤维素和纤维素［７］。 在复杂的生
态环境（如昆虫肠道）中，微生物群体而非单个物种
参与木质素降解，从而增加了研究难度。 已有研究
发现白蚁肠道微生物具有降解纤维素的能力［８］，但
是木质素如何被降解还没有清晰地阐述［９］。 Ｎｉ
等［１０］概述了木质素在白蚁肠道中的结构变化，Ｇｅｉｂ
等［１１］通过检测木质素在光肩星天牛（Ａｎｏｐｌｏｐｈｏｒａ
ｇｌａｂｒｉｐｅｎｎｉｓ）和溼木白蚁（Ｚｏｏｔｅｒｍｏｐｓｉｓ ａｎｇｕｓｔｉｃｏｌｌｉｓ）
肠道内的化学变化，证实了昆虫肠道具有木质素的
降解或修饰能力。
漆酶是重要的木质素降解酶之一。 尽管昆虫
角质层漆酶活性发现［１２］已经超过 ５０ 年，但是直到
最近通过基因沉默的方法将昆虫角质层中的漆酶
基因沉默，昆虫漆酶参与角质层鞣化、色素沉积等
功能才真正被证实［１３］。 目前，基因组测序的广泛应
用使得昆虫漆酶的寻找变得简单。 研究人员发现
一个昆虫中存在多种漆酶基因，说明不同的漆酶可
能在昆虫生理上发挥不同的功能［１４－１５］。
本文中笔者主要对国内外昆虫漆酶的研究进
行总结，展示昆虫漆酶的研究现状，挖掘昆虫漆酶
的应用潜力。
１　 昆虫漆酶的种类与分布
根据酶生理作用的不同，将昆虫漆酶主要分为
漆酶 １（ｌａｃｃａｓｅ １）和漆酶 ２（ ｌａｃｃａｓｅ ２）。 漆酶 １
分布于昆虫的多种组织器官中，如唾液腺、中肠、马
氏管等；而漆酶 ２ 主要分布于表皮、卵壳等组织中。
其中，漆酶 ２ 已经被证明与角质层的鞣化有关［１３］，
对昆虫漆酶 １ 的研究推测该酶主要参与食物的
脱毒［１５］。
２　 昆虫漆酶的序列信息
与植物和真菌来源的漆酶相比，昆虫漆酶既有
其相同之处也有其独特之处。 相同之处表现为：①
均含有 １型（Ｔｙｐｅ １，Ｔ１）铜离子结合位点和 ２型 ／ ３
型（Ｔｙｐｅ ２ ／ Ｔｙｐｅ ３，Ｔ２ ／ Ｔ３）位点构成的铜离子结
合簇［１６］。 在这 ２ 个活性区域中，有 １０ 个保守的组
氨酸和 １个保守的半胱氨酸。 ②大多数漆酶是分泌
型的，含有信号肽。 ③漆酶序列中含有多个糖基化
位点。 昆虫漆酶的独特之处为：①昆虫漆酶具有较
长的 Ｎ 末端序列。 在漆酶第 １ 个铜离子结合的组
氨酸前面，真菌和植物来源的漆酶大约有 ６０个氨基
酸，而昆虫漆酶有大约 ２００到 ４００个氨基酸的残基。
②昆虫漆酶 Ｎ 末端相似性较低，差异较大。 但在
所有已知昆虫漆酶序列中，都含有一段特有的半胱
氨酸 Ｘ 精氨酸 Ｘ 半胱氨酸（Ｃ Ｘ Ｒ Ｘ Ｃ）
基序以及下游的多半胱氨酸序列，大约位于第 １ 个
铜离子结合组氨酸上游 ９０个氨基酸的位置，而这段
序列在植物和真菌漆酶中不存在［１５］。 ③昆虫漆酶
的 Ｔ１铜离子中心含有一个保守的甲硫氨酸，而在
真菌或植物漆酶中，这个保守的氨基酸大多为苯丙
氨酸或者亮氨酸。 由于这个氨基酸的不同，导致漆
酶在 Ｔ１区域的几何结构不同，从而使漆酶的氧化
还原电位发生改变［１７－１８］。
漆酶工程数据库（ ｌａｃｃａｓｅ ｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ ｄａｔａｂａｓｅ，
ＬｃｃＥＤ）是第 １个多铜氧化酶的数据库，包含漆酶和
多铜氧化酶的序列信息［１６］。 在 ＬｃｃＥＤ （ ｈｔｔｐ：∥
ｗｗｗ􀆰 ｌｃｃｅｄ􀆰 ｕｎｉ⁃ｓｔｕｔｔｇａｒｔ􀆰 ｄｅ）中有 １１ 个超家族（超家
族 Ａ～Ｋ），包含 ５６ 个亚家族。 其中，昆虫漆酶属于
超家族 Ｃ，包括 ８个同源亚家族，排列为 Ｃ１～Ｃ８。 截
至 ２０１３年 ５月 ２８ 日，共有 ２３０ 个预测为漆酶或者
多铜氧化酶的蛋白，包含 ２７５条序列，其中漆酶 １ 的
蛋白序列占 １１􀆰 ７％，漆酶 ２ 占 １０％。 目前，仍没有
昆虫漆酶的晶体结构被解析出来。
３　 昆虫漆酶的研究方法
分布于唾液腺、马氏管等组织的漆酶较易提
取，直接解剖获得组织，研磨后离心，进行活性检测
即可。 而角质层中的漆酶因与角质层紧紧地结合
在一起，使其性质研究受到很大的阻碍。 早期研究
使用的方法主要有： ①酶解法，例如用胰蛋白酶或
糜蛋白酶处理角质层，获得酶悬液。 ②化学提取
法，如使用四硼酸钾和抗坏血酸的混合液或者尿素
处理角质层将漆酶溶解出来［１９］。 但是，这 ２ 种方法
有一些局限性，且不稳定。 近年来，新发展起来的
基因组、转录组、质谱分析等技术为昆虫漆酶基因
的获得提供了方便，如对黑腹果蝇 （ Ｄｒｏｓｏｐｈｉｌａ
ｍｅｌａｎｏｇａｓｔｅｒ）、家蚕（Ｂｏｍｂｙｘ ｍｏｒｉ）、埃及伊蚊（Ａｅｄｅｓ
ａｅｇｙｐｔｉ）的基因组测序分析，发现了更多的漆酶基
因。 通过基因克隆的方法，可以对角质层漆酶的表
达情况进行研究［１５］。 而 ＲＮＡｉ［２０］技术则为研究昆
虫漆酶参与角质层硬化等体内功能提供更直接的
证据。
４　 昆虫漆酶的体内功能
４􀆰 １　 昆虫漆酶参与木质素的降解或食物脱毒
漆酶是真菌木质素降解中很重要的一个酶，对
于昆虫漆酶的研究，多集中于漆酶 ２ 在昆虫外骨骼
的硬化、表皮色素沉积和角质层鞣化方面的作
用［２１］，而对漆酶 １ 的研究进展不大。 Ａｒａｋａｎｅ 等［１３］
对赤拟谷盗（Ｔｒｉｂｏｌｉｕｍ ｃａｓｔａｎｅｕｍ）漆酶基因 ＴｃＬａｃ１
进行沉默，但是没有观察到任何表型，以至于不能
对 ＴｃＬａｃ１的功能得出结论。
对分布于烟草天蛾（Ｍａｎｄｕｃａ ｓｅｘｔａ）马氏管和中
肠中的漆酶 ＭｓＬａｃ１ 进行研究发现，当烟草天蛾进
１８　 第 １期 于孟兰等：昆虫漆酶的研究进展
食后，漆酶基因 ＭｓＬａｃ１在马氏管和中肠组成型高表
达，而在幼虫开始休眠时消失。 因为马氏管和中肠
在功能上与昆虫脱毒有关［２２］，所以推测 ＭｓＬａｃ１ 可
能与食物中的有毒成分氧化或脱毒有关［１５］，或者参
与离子代谢［２３］。
Ｇｏｒｍａｎ等［１４］研究发现冈比亚按蚊（ Ａｎｏｐｈｅｌｅｓ
ｇａｍｂｉａｅ）的多铜氧化酶 ＡｇＭＣＯ１也存在于马氏管和
中肠。 当对雌性冈比亚按蚊注射血液时，ＡｇＭＣＯ１
的表达量上调，说明 ＡｇＭＣＯ１ 可能参与离子代谢。
但因雄性冈比亚按蚊、黑腹果蝇和烟草天蛾能够不
依赖血液存活，说明 ＡｇＭＣＯ１ 的功能不仅仅是血液
离子的脱毒。 当注射细菌时，ＡｇＭＣＯ１ 的基因转录
与其在黑腹果蝇中的同源物一样，都出现明显地上
调表达，表明 ＡｇＭＣＯ１ 可能参与昆虫体内的免疫
调节。
黑尾叶蝉（Ｎｅｐｈｏｔｅｔｔｉｘ ｃｉｎｃｔｉｃｅｐｓ）的唾液腺在昆
虫与水稻相互作用中发挥重要作用。 黑尾叶蝉有 ２
种漆酶 １：ＮｃＬａｃ１Ｓ 和 ＮｃＬａｃ１Ｇ。 ＮｃＬａｃ１Ｓ 只在唾液
腺表达，而 ＮｃＬａｃ１Ｇ 的表达在角质层、马氏管、中
肠、唾液腺中都能检测到［２４］。 原位杂交实验证明，
ＮｃＬａｃ１Ｓ在唾液腺的 Ｖ ｃｅｌｌ中高度表达，这与之前
的研究结果吻合。 因此有学者认为，黑尾叶蝉唾液
腺漆酶能够通过氧化作用，对水稻中的单酚进行脱
毒作用，继而形成无毒的聚合物，并通过醌鞣化反
应，使螫针鞘中出现的凝胶快速氧化［２４－２５］。
因白蚁能够有效利用难分解的木质纤维素，并
将其转化为自身或者共生生物利用的能量，其在生
物能源中的潜在应用受到广泛关注［９］。 对低等白
蚁黄肢散白蚁（Ｒｅｔｉｃｕｌｉｔｅｒｍｅｓ ｆｌａｖｉｐｅｓ）肠道的宏转录
组分析，在宿主文库中发现了 ６条漆酶转录组序列，
而在共生生物的文库中没有发现，说明漆酶为宿主
来源［２６］。 将这些序列与其他昆虫的漆酶进行序列
比对，发现具有很高的同源性，也支持其为昆虫来
源漆酶。 以焦棓酸［１］为底物进行活性检测，证实黄
肢散白蚁肠道漆酶具有氧化焦棓酸的能力［２７］但不
能氧化酪氨酸、多巴胺和其他黑色素前体，说明该
酶没有昆虫角质层漆酶的功能。 Ｃｏｙ 等［２６］将黄肢
散白蚁的漆酶基因 ＲｆＬａｃ 异源表达后进行活性分
析，证明其具有木质素降解能力。
高等培菌白蚁的外部共生真菌，具有很高的漆
酶活性，推测在培菌白蚁木质素降解中发挥重要的
作用［２８］。 笔者所在课题组对培菌白蚁黄翅大白蚁
中肠进行转录组测序，发现了预测为漆酶的转录组
序列，与其他昆虫来源的漆酶序列进行系统进化树
比较，证实为昆虫来源。 该漆酶的功能尚不清楚。
４􀆰 ２　 昆虫漆酶参与角质层鞣化、硬化和色素化
昆虫外骨骼和 ／或角质层除了给昆虫提供保护
作用外，还在昆虫的运动、呼吸和交流方面发挥重
要的作用。 角质层由表皮细胞分泌，并由上表皮和
前表皮组成。 在昆虫的角质层中，来源于多巴胺和
二羟基苯乙醇的邻苯二酚被氧化生成醌，并与昆虫
前表皮中的蛋白相交联，然后昆虫角质层实现鞣
化［２９］。 邻苯二酚的氧化主要由存在于昆虫角质层
中 ２种不同类型的酚氧化酶（酪氨酸酶和漆酶）催
化完成。 酪氨酸酶具有一元酚单氧酶（ｍｏｎｏｐｈｅｎｏｌ
ｍｏｎｏｏｘｙｇｅｎａｓｅ，ＥＣ １􀆰 １４􀆰 １８􀆰 １）活性，可以将一元酚
羟化产生 ｏ 苯二酚，然后发挥儿茶酚氧化酶
（ｃａｔｅｃｈｏｌ ｏｘｉｄａｓｅ，ｏ⁃ｄｉｐｈｅｎｏｌ ｏｘｉｄａｓｅ，ＥＣ １􀆰 １０􀆰 ３􀆰 １）
的活性，将 ｏ 苯二酚氧化成相应的苯醌。 漆酶虽然
缺少酪氨酸酶的单加氧酶活性，却能氧化 ｏ 苯二酚
和 ｐ 苯二酚。 针对酪氨酸酶已经做了很多的研究，
且已被证实能在鞣化、伤口愈合和昆虫免疫方面发
挥很大的作用［３０］，虽然关于漆酶在这方面的研究很
少，但仍有很多证据表明漆酶在角质层骨化过程中
发挥重要的作用［３１］。
Ｙａｍａｚａｋｉ［３２］在黑果蝇（Ｄ􀆰 ｖｉｒｉｌｉｌｓ）的蛹壳中发现
了一个与蛹壳硬化有关的酚氧化酶。 酶活性分析
发现，在蛹壳开始形成阶段，能够检测到酶活性，并
在蛹壳形成后 ３ ｈ达到最大酶活。 通过对该酶的性
质鉴定，确定为漆酶。 在黑腹果蝇的蛹壳角质层
中，也发现类似的酶。 以甲基氢醌为底物对铜绿蝇
（Ｌｕｃｉｌｉａ ｃｕｐｒｉｎａ）３龄幼虫角质层中溶解出来的酶进
行活性分析，发现在蜕皮期酶的氧化活性与脱皮的
相关性较好，活性在休眠早期很低，而在蛹化期则
增加至之前的 ５倍［３３］。
对家蚕中存在的漆酶进行纯化分析发现了
ＢｍＬａｃｃａｓｅ２。 该漆酶在蜕皮前的上皮中高度表达，
但在新蜕皮蛹的角质层中却不能检测到该漆酶的
活性，只能在蜕皮结束的几小时后检测到，表明该
漆酶以无活性的酶原形式生成，然后在蜕皮后被
激活［１９］。
采用 ＲＡＮｉ 技术将赤拟谷盗的漆酶 ２ 基因沉
默，发现角质层不能硬化，同时伴有角质层不能染
色和躯体残疾［３４－３５］，且导致个体在脱皮期死亡。 而
采用同样的方法敲除漆酶 １或酚氧化酶酪氨酸酶对
角质层的鞣化没有影响。 对松墨天牛（Ｍｏｎｏｃｈａｍｕｓ
２８ 生　 物　 加　 工　 过　 程　 　 第 １２卷　
ａｌｔｅｒｎａｔｕｓ）漆酶 ２ 的敲除得出了与赤拟谷盗类似的
结果。 说明漆酶 ２ 在角质层鞣化、形态学和色素沉
积等方面发挥重要的作用［３６］。 对冈比亚按蚊进行
基因组分析［１４］，对家蚕［１９］和烟草天蛾［３７］进行质谱
分析，也鉴定出了漆酶 ２。
对半翅类昆虫椿象的 ３ 个属的点蜂缘蝽
（Ｒｉｐｔｏｒｔｕｓ ｐｅｄｅｓｔｒｉｓ， Ａｌｙｄｉｄａｅ）、孔背长椿象 （Ｎｙｓｉｕｓ
ｐｌｅｂｅｉｕｓ，Ｌｙｇａｅｉｄａｅ） 和 臭蝽（Ｍｅｇａｃｏｐｔａ ｐｕｎｃｔａｔｉｓｓｉｍａ，
Ｐｌａｔａｓｐｉｄａｅ）的漆酶 ２进行研究，发现在蜕皮前，漆酶
２基因在表皮组织高度表达，而当用 ＲＮＡｉ 技术将漆
酶 ２基因沉默则使蜕皮后的色素沉积被阻碍，且这种
阻碍具有剂量依赖性［２１］。
４􀆰 ３　 昆虫漆酶的其他功能
对意蜂（Ａｐｉｓ ｍｅｌｌｉｆｅｒａ）的漆酶 ２（Ａｍｌａｃ２）进行
研究，表明 Ａｍｌａｃ２ 的表达受蜕皮激素调控，且对成
年蜜蜂外骨骼的分化有重要的作用［３８］。 对白纹伊
蚊（Ａ􀆰 ａｌｂｏｐｉｃｔｕｓ）的漆酶 ２ 研究发现，漆酶 ２ 对其蛋
壳硬化和色素沉积发挥重要的作用。 因雌性白纹
伊蚊在吸食血液后，漆酶 ２基因上调，预测漆酶 ２ 与
白纹伊蚊卵巢的发育有关［３９］。
对淡色库蚊 （ Ｃｕｌｅｘ ｐｉｐｉｅｎｓ ｐａｌｌｅｎｓ） 的漆酶 ２
（ＣｐＬａｃ２）的研究表明，ＣｐＬａｃ２不仅在蛋壳的鞣化和
角质层的硬化方面发挥作用，当分别对药敏感和不
敏感的淡色库蚊中 ＣｐＬａｃ２的表达量进行分析时，发
现对药不敏感的淡色库蚊过表达 ＣｐＬａｃ２。 这说明，
ＣｐＬａｃ２可能会通过加固蛋壳的角质层，以降低农药
的渗透率［４０］。
在瘤姬蜂（Ｐｉｍｐｌａ ｈｙｐｏｃｈｏｎｄｒｉａｃａ）的毒囊中也
存在漆酶 ＰｈＬａｃ１，且具有 Ｌ 多巴胺氧化活性，说明
该酶可能与鞣化途径有关。 或者，该酶可能通过引
起血细胞裂解或阻止拟寄生幼虫的包装以规避宿
主的免疫系统［４１］。
４􀆰 ４　 昆虫漆酶酶学性质分析
酶的底物特异性、米氏常数分析为掌握酶的功
能提供了很高的参考价值。 Ｄｉｔｔｍｅｒ 等［４２］通过对家
蚕、红头丽蝇（Ｃａｌｌｉｐｈｏｒａ ｖｉｃｉｎａ）、黑腹果蝇、黑果蝇、
铜绿蝇、烟草天蛾、黑尾叶蝉等漆酶酶活性分析发
现，漆酶的最适 ｐＨ呈酸性，并且具有很高的热稳定
性，除了对内生底物乙酰多巴胺（Ｎ⁃ａｃｅｔｙｌｄｏｐａｍｉｎｅ，
ＮＡＤＡ） 和 丙 氨 酰 多 巴 胺 （ Ｎ⁃β⁃ａｌａｎｙｌｄｏｐａｍｉｎｅ，
ＮＢＡＤ）具有很高的活性外，还能分别在以甲基邻苯
二酚 （ ４⁃ｍｅｔｈｙｌｃａｔｅｃｈｏｌ， ４ ＭＣ ） 和 甲 基 氢 醌
（ｍｅｔｈｙｌｈｙｄｒｏｑｕｉｎｏｎｅ，ＭＨＱ）为底物的反应中观察到
高活性。 而对欧美散白蚁唾液腺及前肠的漆酶酶
活性测定发现，该漆酶对 ２，６ ＤＭＰ 和焦棓酸具有
很高 的 氧 化 能 力， 但 不 能 氧 化 左 旋 多 巴
（Ｌ ＤＯＰＡ），也说明白蚁肠道的漆酶可能参与木质
素氧化［２６］。 表 １ 为目前已经进行酶学性质分析的
昆虫漆酶及其对应的基因序列号的信息汇总。
表 １　 酶学性质分析的昆虫漆酶
Ｔａｂｌｅ １　 Ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚｅｄ ｉｎｓｅｃｔ ｌａｃｃａｓｅｓ
物种 分类 序列号 文献
家蚕 漆酶 ２ ＮＭ＿００１１０９９２５ ［１２］
红头丽蝇 漆酶 ①无 ［４３］
黑腹果蝇 漆酶 ②多个序列号 ［３２］
黑果蝇 漆酶 ②多个序列号 ［４４］
铜绿蝇 漆酶 ①无 ［３３］
烟草天蛾 漆酶 １漆酶 ２
ＡＹ１３５１８５
ＡＹ１３５１８６ ［３７］
黑尾叶蝉
漆酶 ２
漆酶 １Ｇ
漆酶 １Ｓ
ＡＢ５１４１３１
ＡＢ５１４１３０
ＡＢ５１４１２９
［２４］
欧美散白蚁
漆酶 ６，７，
１２ １７，
１９，１０
ＧＱ４２１９０９ １７ ［２６］
赤拟谷盗 漆酶 １漆酶 ２Ａ
ＡＹ８８４０６５
ＡＹ８８４０６１ ［１３］
鼠丽蝇 漆酶 ①无 ［４５］
　 注：①—做过酶学性质分析，但是没有查找到序列；②—有活性分
析，通过基因组测序查到很多漆酶序列，但是不知道哪条序列
对应活性漆酶。
　 　 漆酶酶活性分析数据中，测定米氏常数的数据
较少，仅发现家蚕、红头丽蝇、烟草天蛾和鼠丽蝇来
源的漆酶有相关的米氏常数测定数值。 其中最大
和最小的米氏常数均在烟草天蛾漆酶实验组，所对
应的底物分别为二羟基苯丙氨酸（ＤＯＰＡ）和甲基氢
醌［４６］。 Ｇｒｏｍａｎ等［４７］分别对赤拟谷盗和冈比亚按
蚊漆酶 ２的 ４个亚型漆酶的米氏常数进行测定。 结
果表明，其中 ２ 个亚型 Ａ和 Ｂ 的底物特异性没有大
的差异，并得出漆酶 ２ 的亚型可能在体内氧化相同
的底物，而各亚型在功能上的差异还需要进一步的
实验验证。
５　 结　 论
漆酶在细菌、真菌、高等植物中都发挥着非常
重要的作用，在昆虫中也不例外。 近十年对昆虫漆
３８　 第 １期 于孟兰等：昆虫漆酶的研究进展
酶功能研究证明漆酶 ２ 广泛参与昆虫角质层的鞣
化，而漆酶 １可能参与木质素的脱毒；同时，低等白
蚁肠道内源性漆酶的发现为昆虫可能参与木质素
的降解提供证据。 角质层鞣化、硬化和色素沉积对
昆虫的生长、发育、存活是必需的，应用漆酶 ２ 参与
昆虫角质层鞣化这一特性，为研制生物杀虫剂提供
了实验依据。 虽然通过基因组、转录组等测序技术
使得昆虫漆酶序列的发现变得更为容易，但还需要
更多的实验证据对昆虫漆酶的重要性进行支持和
验证，昆虫漆酶也有更多的潜力值得挖掘。
参考文献：
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（３）：２７３⁃２８０􀆰
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ａ ｃｏｐｐｅｒ⁃ｄｅｐｅｎｄｅｎｔ ｌａｃｃａｓｅ ［ Ｊ］ ． Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｂａｃｔｅｒｉｏｌｏｇｙ， ２００１，
１８３（１８）：５４２６⁃５４３０􀆰
［ ４ ］ 　 Ｐｉｓｃｉｔｅｌｌｉ Ａ， Ｄｅｌ Ｖｅｃｃｈｉｏ Ｃ， Ｆａｒａｃｏ Ｖ， ｅｔ ａｌ􀆰 Ｆｕｎｇａｌ ｌａｃｃａｓｅｓ：
ｖｅｒｓａｔｉｌｅ ｔｏｏｌｓ ｆｏｒ ｌｉｇｎｏｃｅｌｌｕｌｏｓｅ ｔｒａｎｓｆｏｒｍａｔｉｏｎ ［ Ｊ ］ ． Ｃｏｍｐｔｅｓ
Ｒｅｎｄｕｓ Ｂｉｏｌｏｇｉｅｓ，２０１１，３３４（１１）：７８９⁃７９４􀆰
［ ５ ］ 　 Ｖｉｒｋ Ａ Ｐ， Ｓｈａｒｍａ Ｐ， Ｃａｐａｌａｓｈ Ｎ􀆰 Ｕｓｅ ｏｆ ｌａｃｃａｓｅ ｉｎ ｐｕｌｐ ａｎｄ
ｐａｐｅｒ ｉｎｄｕｓｔｒｙ［Ｊ］ ．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ Ｐｒｏｇｒｅｓｓ，２０１２，２８（１）：２１⁃３２􀆰
［ ６ ］ 　 Ｃｈｅｎ Ｃ Ｌ， Ｃｈａｎｇ Ｈ Ｍ， Ｋｉｒｋ Ｔ Ｋ􀆰 Ｃａｒｂｏｘｙｌｉｃ ａｃｉｄｓ ｐｒｏｄｕｃｅｄ
ｔｈｒｏｕｇｈ ｏｘｉｄａｔｉｖｅ ｃｌｅａｖａｇｅ ｏｆ ａｒｏｍａｔｉｃ ｒｉｎｇｓ ｄｕｒｉｎｇ ｄｅｇｒａｄａｔｉｏｎ ｏｆ
ｌｉｇｎｉｎ ｉｎ ｓｐｒｕｃｅ ｗｏｏｄ ｂｙ Ｐｈａｎｅｒｏｃｈａｅｔｅ ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ［Ｊ］ ．Ｊｏｕｒｎａｌ
ｏｆ Ｗｏｏｄ Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ａｎｄ Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ，１９８３，３（１）：３５⁃５７􀆰
［ ７ ］ 　 Ｇｒｅｅｎ ＩＩＩ Ｆ， Ｈｉｇｈｌｅｙ Ｔ Ｌ􀆰 Ｍｅｃｈａｎｉｓｍ ｏｆ ｂｒｏｗｎ⁃ｒｏｔ ｄｅｃａｙ：
ｐａｒａｄｉｇｍ ｏｒ ｐａｒａｄｏｘ ［ Ｊ ］ ． Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ Ｂｉｏｄｅｔｅｒｉｏｒａｔｉｏｎ ＆
Ｂｉｏｄｅｇｒａｄａｔｉｏｎ，１９９７，３９（２）：１１３⁃１２４􀆰
［ ８ ］ 　 Ｂｒｅｚｎａｋ Ｊ Ａ，Ｂｒｕｎｅ Ａ􀆰 Ｒｏｌｅ ｏｆ ｍｉｃｒｏｏｒｇａｎｉｓｍｓ ｉｎ ｔｈｅ ｄｉｇｅｓｔｉｏｎ ｏｆ
ｌｉｇｎｏｃｅｌｌｕｌｏｓｅ ｂｙ ｔｅｒｍｉｔｅｓ ［ Ｊ］ ． Ａｎｎｕａｌ Ｒｅｖｉｅｗ ｏｆ Ｅｎｔｏｍｏｌｏｇｙ，
１９９４，３９（１）：４５３⁃４８７􀆰
［ ９ ］ 　 Ｏｈｋｕｍａ Ｍ􀆰 Ｔｅｒｍｉｔｅ ｓｙｍｂｉｏｔｉｃ ｓｙｓｔｅｍｓ：ｅｆｆｉｃｉｅｎｔ ｂｉｏ⁃ｒｅｃｙｃｌｉｎｇ ｏｆ
ｌｉｇｎｏｃｅｌｌｕｌｏｓｅ［Ｊ］ ．Ａｐｐｌｉｅｄ Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ ａｎｄ Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ，２００３，
６１（１）：１⁃９􀆰
［１０］ 　 Ｎｉ Ｊ，Ｔｏｋｕｄａ Ｇ􀆰 Ｌｉｇｎｏｃｅｌｌｕｌｏｓｅ⁃ｄｅｇｒａｄｉｎｇ ｅｎｚｙｍｅｓ ｆｒｏｍ ｔｅｒｍｉｔｅｓ
ａｎｄ ｔｈｅｉｒ ｓｙｍｂｉｏｔｉｃ ｍｉｃｒｏｂｉｏｔａ ［ Ｊ ］ ． Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ Ａｄｖａｎｃｅｓ，
２０１３，３１（６）：８３８⁃８５０􀆰
［１１］ 　 Ｇｅｉｂ Ｓ Ｍ，Ｆｉｌｌｅｙ Ｔ Ｒ，Ｈａｔｃｈｅｒ Ｐ Ｇ，ｅｔ ａｌ􀆰 Ｌｉｇｎｉｎ ｄｅｇｒａｄａｔｉｏｎ ｉｎ
ｗｏｏｄ⁃ｆｅｅｄｉｎｇ ｉｎｓｅｃｔｓ［Ｊ］ ．ＰＮＡＳ，２００８，１０５（３５）：１２９３２⁃１２９３７􀆰
［１２］ 　 Ｙａｍａｚａｋｉ Ｈ Ｉ􀆰 Ｃｕｔｉｃｕｌａｒ ｐｈｅｎｏｌｏｘｉｄａｓｅ ｆｒｏｍ ｔｈｅ ｓｉｌｋｗｏｒｍ，
Ｂｏｍｂｙｘ ｍｏｒｉ：ｐｒｏｐｅｒｔｉｅｓ，ｓｏｌｕｂｉｌｉｚａｔｉｏｎ，ａｎｄ ｐｕｒｉｆｉｃａｔｉｏｎ［Ｊ］ ．Ｉｎｓｅｃｔ
Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，１９７２，２（８）：４３１⁃４４４􀆰
［１３］ 　 Ａｒａｋａｎｅ Ｙ，Ｍｕｔｈｕｋｒｉｓｈｎａｎ Ｓ，Ｂｅｅｍａｎ Ｒ Ｗ，ｅｔ ａｌ􀆰 Ｌａｃｃａｓｅ ２ ｉｓ
ｔｈｅ ｐｈｅｎｏｌｏｘｉｄａｓｅ ｇｅｎｅ ｒｅｑｕｉｒｅｄ ｆｏｒ ｂｅｅｔｌｅ ｃｕｔｉｃｌｅ ｔａｎｎｉｎｇ ［ Ｊ］ ．
ＰＮＡＳ，２００５，１０２（３２）：１１３３７⁃１１３４２􀆰
［１４］ 　 Ｇｏｒｍａｎ Ｍ，Ｄｉｔｔｍｅｒ Ｎ，Ｍａｒｓｈａｌｌ Ｊ， ｅｔ ａｌ􀆰 Ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎ ｏｆ ｔｈｅ
ｍｕｌｔｉｃｏｐｐｅｒ ｏｘｉｄａｓｅ ｇｅｎｅ ｆａｍｉｌｙ ｉｎ Ａｎｏｐｈｅｌｅｓ ｇａｍｂｉａｅ［ Ｊ］ ． Ｉｎｓｅｃｔ
Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ａｎｄ Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｂｉｏｌｏｇｙ，２００８，３８（９）：８１７⁃８２４􀆰
［１５］ 　 Ｄｉｔｔｍｅｒ Ｎ，Ｓｕｄｅｒｍａｎ Ｒ，Ｊｉａｎｇ Ｈ，ｅｔ ａｌ􀆰 Ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎ ｏｆ ｃＤＮＡｓ
ｅｎｃｏｄｉｎｇ ｐｕｔａｔｉｖｅ ｌａｃｃａｓｅ⁃ｌｉｋｅ ｍｕｌｔｉｃｏｐｐｅｒ ｏｘｉｄａｓｅｓ ａｎｄ
ｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔａｌ ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ ｉｎ ｔｈｅ ｔｏｂａｃｃｏ ｈｏｒｎｗｏｒｍ， Ｍａｎｄｕｃａ
ｓｅｘｔａ，ａｎｄ ｔｈｅ ｍａｌａｒｉａ ｍｏｓｑｕｉｔｏ， Ａｎｏｐｈｅｌｅｓ ｇａｍｂｉａｅ ［ Ｊ］ ． Ｉｎｓｅｃｔ
Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ａｎｄ Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｂｉｏｌｏｇｙ，２００４，３４（１）：２９⁃４１􀆰
［１６］ 　 Ｓｉｒｉｍ Ｄ， Ｗａｇｎｅｒ Ｆ， Ｗａｎｇ Ｌ， ｅｔ ａｌ􀆰 Ｔｈｅ ｌａｃｃａｓｅ ｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ
ｄａｔａｂａｓｅ：ａ ｃｌａｓｓｉｆｉｃａｔｉｏｎ ａｎｄ ａｎａｌｙｓｉｓ ｓｙｓｔｅｍ ｆｏｒ ｌａｃｃａｓｅｓ ａｎｄ
ｒｅｌａｔｅｄ ｍｕｌｔｉｃｏｐｐｅｒ ｏｘｉｄａｓｅｓ［ Ｊ］ ．Ｄａｔａｂａｓｅ （Ｏｘｆｏｒｄ），２０１１，ｄｏｉ：
１０􀆰 １０９３ ／ ｄａｔａｂａｓｅ ／ ｂａｒ００６􀆰
［１７］ 　 Ｃａｎｔｅｒｓ Ｇ Ｗ， Ｇｉｌａｒｄｉ Ｇ􀆰 Ｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ ｔｙｐｅ １ ｃｏｐｐｅｒ ｓｉｔｅｓ ｉｎ
ｐｒｏｔｅｉｎｓ［Ｊ］ ．ＦＥＢＳ Ｌｅｔｔｅｒｓ，１９９３，３２５（１）：３９⁃４８􀆰
［１８］ 　 Ｘｕ Ｆ， Ｐａｌｍｅｒ Ａ Ｅ，Ｙａｖｅｒ Ｄ Ｓ， ｅｔ ａｌ􀆰 Ｔａｒｇｅｔｅｄ ｍｕｔａｔｉｏｎｓ ｉｎ ａ
Ｔｒａｍｅｔｅｓ ｖｉｌｌｏｓａ ｌａｃｃａｓｅ ａｘｉａｌ ｐｅｒｔｕｒｂａｔｉｏｎｓ ｏｆ ｔｈｅ Ｔ１ ｃｏｐｐｅｒ［ Ｊ］ ．
Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，１９９９，２７４（１８）：１２３７２⁃１２３７５􀆰
［１９］ 　 Ｙａｔｓｕ Ｊ，Ａｓａｎｏ Ｔ􀆰 Ｃｕｔｉｃｌｅ ｌａｃｃａｓｅ ｏｆ ｔｈｅ ｓｉｌｋｗｏｒｍ，Ｂｏｍｂｙｘ ｍｏｒｉ：
ｐｕｒｉｆｉｃａｔｉｏｎ， ｇｅｎｅ ｉｄｅｎｔｉｆｉｃａｔｉｏｎ ａｎｄ ｐｒｅｓｅｎｃｅ ｏｆ ｉｔｓ ｉｎａｃｔｉｖｅ
ｐｒｅｃｕｒｓｏｒ ｉｎ ｔｈｅ ｃｕｔｉｃｌｅ􀆰 ［ Ｊ］ ． Ｉｎｓｅｃｔ Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ａｎｄ Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ
Ｂｉｏｌｏｇｙ，２００９，３９（４）：２５４⁃２６２􀆰
［２０］ 　 Ｈａｎｎｏｎ Ｇ Ｊ􀆰 ＲＮＡ ｉｎｔｅｒｆｅｒｅｎｃｅ ［ Ｊ］ ． Ｎａｔｕｒｅ，２００２，４１８ （ ６８９４）：
２４４⁃２５１􀆰
［２１］ 　 Ｆｕｔａｈａｓｈｉ Ｒ，Ｔａｎａｋａ Ｋ，Ｍａｔｓｕｕｒａ Ｙ，ｅｔ ａｌ􀆰 Ｌａｃｃａｓｅ２ ｉｓ ｒｅｑｕｉｒｅｄ
ｆｏｒ ｃｕｔｉｃｕｌａｒ ｐｉｇｍｅｎｔａｔｉｏｎ ｉｎ ｓｔｉｎｋｂｕｇｓ ［ Ｊ］ ． Ｉｎｓｅｃｔ Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ
ａｎｄ Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｂｉｏｌｏｇｙ，２０１１，４１（３）：１９１⁃１９６􀆰
［２２］ 　 Ａｈｍａｄ Ｓ，Ｂｒａｔｔｓｔｅｎ Ｌ Ｂ，Ｍｕｌｌｉｎ Ｃ Ａ，ｅｔ ａｌ􀆰 Ｅｎｚｙｍｅｓ ｉｎｖｏｌｖｅｄ ｉｎ
ｔｈｅ ｍｅｔａｂｏｌｉｓｍ ｏｆ ｐｌａｎｔ ａｌｌｅｌｏｃｈｅｍｉｃａｌｓ［ Ｊ］ ．Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ａｓｐｅｃｔｓ ｏｆ
Ｉｎｓｃｅｔ⁃Ｐｌａｎｔ Ａｓｓｏｃｉｃａｔｉｏｎｓ， １９８６， ｄｏｉ： １０􀆰 １００７ ／ ９７８⁃１⁃４６１３⁃
１８６５⁃１＿３􀆰
［２３］ 　 Ｎｉｃｈｏｌ Ｈ， Ｌａｗ Ｊ Ｈ，Ｗｉｎｚｅｒｌｉｎｇ Ｊ Ｊ􀆰 Ｉｒｏｎ ｍｅｔａｂｏｌｉｓｍ ｉｎ ｉｎｓｅｃｔｓ
［Ｊ］ ．Ａｎｎｕａｌ Ｒｅｖｉｅｗ ｏｆ Ｅｎｔｏｍｏｌｏｇｙ，２００２，４７（１）：５３５⁃５５９􀆰
［２４］ 　 Ｈａｔｔｏｒｉ Ｍ，Ｔｓｕｃｈｉｈａｒａ Ｋ，Ｎｏｄａ Ｈ，ｅｔ ａｌ􀆰 Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎ
ａｎｄ ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ ｏｆ ｌａｃｃａｓｅ ｇｅｎｅｓ ｉｎ ｔｈｅ ｓａｌｉｖａｒｙ ｇｌａｎｄｓ ｏｆ ｔｈｅ ｇｒｅｅｎ
ｒｉｃｅ ｌｅａｆｈｏｐｐｅｒ，Ｎｅｐｈｏｔｅｔｔｉｘ ｃｉｎｃｔｉｃｅｐｓ （Ｈｅｍｉｐｔｅｒａ：Ｃｉｃａｄｅｌｌｉｄａｅ）
［Ｊ］ ． Ｉｎｓｅｃｔ Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ａｎｄ Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｂｉｏｌｏｇｙ，２０１０，４０（ ４）：
３３１⁃３３８􀆰
［２５］ 　 Ｈａｔｔｏｒｉ Ｍ， Ｋｏｎｉｓｈｉ Ｈ， Ｔａｍｕｒａ Ｙ， ｅｔ ａｌ􀆰 Ｌａｃｃａｓｅ⁃ｔｙｐｅ
ｐｈｅｎｏｌｏｘｉｄａｓｅ ｉｎ ｓａｌｉｖａｒｙ ｇｌａｎｄｓ ａｎｄ ｗａｔｅｒｙ ｓａｌｉｖａ ｏｆ ｔｈｅ ｇｒｅｅｎ
ｒｉｃｅ ｌｅａｆｈｏｐｐｅｒ， Ｎｅｐｈｏｔｅｔｔｉｘ ｃｉｎｃｔｉｃｅｐｓ ［ Ｊ ］ ． Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｉｎｓｅｃｔ
Ｐｈｙｓｉｏｌｏｇｙ，２００５，５１（１２）：１３５９⁃１３６５􀆰
［２６］ 　 Ｃｏｙ Ｍ，Ｓａｌｅｍ Ｔ，Ｄｅｎｔｏｎ Ｊ，ｅｔ ａｌ􀆰 Ｐｈｅｎｏｌ⁃ｏｘｉｄｉｚｉｎｇ ｌａｃｃａｓｅｓ ｆｒｏｍ
ｔｈｅ ｔｅｒｍｉｔｅ ｇｕｔ［ Ｊ］ ． Ｉｎｓｅｃｔ Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ａｎｄ Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｂｉｏｌｏｇｙ，
２０１０，４０（１０）：７２３⁃７３２􀆰
［２７］ 　 Ｔａｒｔａｒ Ａ，Ｗｈｅｅｌｅｒ Ｍ Ｍ，Ｚｈｏｕ Ｘ，ｅｔ ａｌ􀆰 Ｐａｒａｌｌｅｌ ｍｅｔａｔｒａｎｓｃｒｉｐｔｏｍｅ
ａｎａｌｙｓｅｓ ｏｆ ｈｏｓｔ ａｎｄ ｓｙｍｂｉｏｎｔ ｇｅｎｅ ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ ｉｎ ｔｈｅ ｇｕｔ ｏｆ ｔｈｅ
ｔｅｒｍｉｔｅ Ｒｅｔｉｃｕｌｉｔｅｒｍｅｓ ｆｌａｖｉｐｅｓ ［ Ｊ ］ ． Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ ｆｏｒ Ｂｉｏｆｕｅｌｓ，
２００９，ｄｏｉ：１０􀆰 １１８６ ／ １７５４⁃６８３４⁃２⁃２５􀆰
［２８］ 　 Ｔａｐｒａｂ Ｙ， Ｊｏｈｊｉｍａ Ｔ，Ｍａｅｄａ Ｙ， ｅｔ ａｌ􀆰 Ｓｙｍｂｉｏｔｉｃ ｆｕｎｇｉ ｐｒｏｄｕｃｅ
ｌａｃｃａｓｅｓ ｐｏｔｅｎｔｉａｌｌｙ ｉｎｖｏｌｖｅｄ ｉｎ ｐｈｅｎｏｌ ｄｅｇｒａｄａｔｉｏｎ ｉｎ ｆｕｎｇｕｓ
ｃｏｍｂｓ ｏｆ ｆｕｎｇｕｓ⁃ｇｒｏｗｉｎｇ ｔｅｒｍｉｔｅｓ ｉｎ ｔｈａｉｌａｎｄ ［ Ｊ］ ． Ａｐｐｌｉｅｄ ａｎｄ
４８ 生　 物　 加　 工　 过　 程　 　 第 １２卷　
Ｅｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔａｌ Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ，２００５，７１（１２）：７６９６⁃７７０４􀆰
［２９］ 　 Ｋｒａｍｅｒ Ｋ，Ｋａｎｏｓｔ Ｍ，Ｈｏｐｋｉｎｓ Ｔ，ｅｔ ａｌ􀆰 Ｏｘｉｄａｔｉｖｅ ｃｏｎｊｕｇａｔｉｏｎ ｏｆ
ｃａｔｅｃｈｏｌｓ ｗｉｔｈ ｐｒｏｔｅｉｎｓ ｉｎ ｉｎｓｅｃｔ ｓｋｅｌｅｔａｌ ｓｙｓｔｅｍｓ ［ Ｊ ］ ．
Ｔｅｔｒａｈｅｄｒｏｎ，２００１，５７（２）：３８５⁃３９２􀆰
［３０］ 　 Ｍａｒｍａｒａｓ Ｖ Ｊ，Ｃｈａｒａｌａｍｂｉｄｉｓ Ｎ Ｄ，Ｚｅｒｖａｓ Ｃ Ｇ􀆰 Ｉｍｍｕｎｅ ｒｅｓｐｏｎｓｅ
ｉｎ ｉｎｓｅｃｔｓ： Ｔｈｅ ｒｏｌｅ ｏｆ ｐｈｅｎｏｌｏｘｉｄａｓｅ ｉｎ ｄｅｆｅｎｓｅ ｒｅａｃｔｉｏｎｓ ｉｎ
ｒｅｌａｔｉｏｎ ｔｏ ｍｅｌａｎｉｚａｔｉｏｎ ａｎｄ ｓｃｌｅｒｏｔｉｚａｔｉｏｎ［ Ｊ］ ．Ａｒｃｈｉｖｅｓ ｏｆ Ｉｎｓｅｃｔ
Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ａｎｄ Ｐｈｙｓｉｏｌｏｇｙ，１９９６，３１（２）：１１９⁃１３３􀆰
［３１］ 　 Ａｎｄｅｒｓｅｎ Ｓ􀆰 Ｉｎｓｅｃｔ ｃｕｔｉｃｕｌａｒ ｓｃｌｅｒｏｔｉｚａｔｉｏｎ： ａ ｒｅｖｉｅｗ ［ Ｊ］ ． Ｉｎｓｅｃｔ
Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ａｎｄ Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｂｉｏｌｏｇｙ，２０１０，４０（３）：１６６⁃１７８􀆰
［３２］ 　 Ｙａｍａｚａｋｉ Ｈ Ｉ，Ｔｈｅ ｃｕｔｉｃｕｌａｒ ｐｈｅｎｏｌｏｘｉｄａｓｅ ｉｎ Ｄｒｏｓｏｐｈｉｌａ ｖｉｒｉｌｉｓ
［Ｊ］ ．１９６９，１５（１２）：２２０３⁃２２１１􀆰
［３３］ 　 Ｂａｒｒｅｔｔ Ｆ Ｍ􀆰 Ｐｈｅｎｏｌｏｘｉｄａｓｅｓ ｆｒｏｍ ｌａｒｖａｌ ｃｕｔｉｃｌｅ ｏｆ ｔｈｅ ｓｈｅｅｐ
ｂｌｏｗｆｌｙ，Ｌｕｃｉｌｉａ ｃｕｐｒｉｎａ：ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎ，ｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔａｌ ｃｈａｎｇｅｓ，
ａｎｄ ｉｎｈｉｂｉｔｉｏｎ ｂｙ ａｎｔｉｐｈｅｎｏｌｏｘｉｄａｓｅ ａｎｔｉｂｏｄｉｅｓ ［ Ｊ］ ． Ａｒｃｈｉｖｅｓ ｏｆ
Ｉｎｓｅｃｔ Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ａｎｄ Ｐｈｙｓｉｏｌｏｇｙ，１９８７，５（２）：９９⁃１１８􀆰
［３４］ 　 Ａｒａｋａｎｅ Ｙ，Ｍｕｔｈｕｋｒｉｓｈｎａｎ Ｓ，Ｂｅｅｍａｎ Ｒ，ｅｔ ａｌ􀆰 Ｌａｃｃａｓｅ ２ ｉｓ ｔｈｅ
ｐｈｅｎｏｌｏｘｉｄａｓｅ ｇｅｎｅ ｒｅｑｕｉｒｅｄ ｆｏｒ ｂｅｅｔｌｅ ｃｕｔｉｃｌｅ ｔａｎｎｉｎｇ［Ｊ］ ．ＰＮＡＳ，
２００５，１０２（３２）：１１３３７⁃１１３４２􀆰
［３５］ 　 Ａｒａｋａｎｅ Ｙ，Ｌｏｍａｋｉｎ Ｊ，Ｂｅｅｍａｎ Ｒ，ｅｔ ａｌ􀆰 Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ ａｎｄ ｆｕｎｃｔｉｏｎａｌ
ａｎａｌｙｓｅｓ ｏｆ ａｍｉｎｏ ａｃｉｄ ｄｅｃａｒｂｏｘｙｌａｓｅｓ ｉｎｖｏｌｖｅｄ ｉｎ ｃｕｔｉｃｌｅ ｔａｎｎｉｎｇ
ｉｎ Ｔｒｉｂｏｌｉｕｍ ｃａｓｔａｎｅｕｍ ［ Ｊ ］ ． Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，
２００９，２８４（２４）：１６５８４⁃１６５９４􀆰
［３６］ 　 Ｎｉｕ Ｂ， Ｓｈｅｎ Ｗ， Ｌｉｕ Ｙ， ｅｔ ａｌ􀆰 Ｃｌｏｎｉｎｇ ａｎｄ ＲＮＡｉ⁃ｍｅｄｉａｔｅｄ
ｆｕｎｃｔｉｏｎａｌ ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎ ｏｆ ＭａＬａｃ２ ｏｆ ｔｈｅ ｐｉｎｅ ｓａｗｙｅｒ，
Ｍｏｎｏｃｈａｍｕｓ ａｌｔｅｒｎａｔｕｓ ［ Ｊ］ ． Ｉｎｓｅｃｔ Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｂｉｏｌｏｇｙ，２００８，１７
（３）：３０３⁃３１２􀆰
［３７］ 　 Ｄｉｔｔｍｅｒ Ｎ，Ｇｏｒｍａｎ Ｍ，Ｋａｎｏｓｔ Ｍ􀆰 Ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎ ｏｆ ｅｎｄｏｇｅｎｏｕｓ
ａｎｄ ｒｅｃｏｍｂｉｎａｎｔ ｆｏｒｍｓ ｏｆ ｌａｃｃａｓｅ⁃２，ａ ｍｕｌｔｉｃｏｐｐｅｒ ｏｘｉｄａｓｅ ｆｒｏｍ
ｔｈｅ ｔｏｂａｃｃｏ ｈｏｒｎｗｏｒｍ，Ｍａｎｄｕｃａ ｓｅｘｔａ ［ Ｊ］ ． Ｉｎｓｅｃｔ Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ
ａｎｄ Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｂｉｏｌｏｇｙ，２００９，３９（９）：５９６⁃６０６􀆰
［３８］ 　 Ｅｌｉａｓ⁃Ｎｅｔｏ Ｍ， Ｓｏａｒｅｓ Ｍ， Ｓｉｍｏｅｓ Ｚ， ｅｔ ａｌ􀆰 Ｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔａｌ
ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎ，ｆｕｎｃｔｉｏｎ ａｎｄ ｒｅｇｕｌａｔｉｏｎ ｏｆ ａ ｌａｃｃａｓｅ２ ｅｎｃｏｄｉｎｇ
ｇｅｎｅ ｉｎ ｔｈｅ ｈｏｎｅｙ ｂｅｅ， Ａｐｉｓ ｍｅｌｌｉｆｅｒａ （ Ｈｙｍｅｎｏｐｔｅｒａ， Ａｐｉｎａｅ）
［Ｊ］ ． Ｉｎｓｅｃｔ Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ａｎｄ Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｂｉｏｌｏｇｙ，２０１０，４０（ ３）：
２４１⁃２５１􀆰
［３９］ 　 Ｗｕ Ｘ， Ｚｈａｎ Ｘ， Ｇａｎ Ｍ， ｅｔ ａｌ􀆰 Ｌａｃｃａｓｅ２ ｉｓ ｒｅｑｕｉｒｅｄ ｆｏｒ
ｓｃｌｅｒｏｔｉｚａｔｉｏｎ ａｎｄ ｐｉｇｍｅｎｔａｔｉｏｎ ｏｆ Ａｅｄｅｓ ａｌｂｏｐｉｃｔｕｓ ｅｇｇｓｈｅｌｌ［ Ｊ］ ．
Ｐａｒａｓｉｔｏｌｏｇｙ Ｒｅｓｅａｒｃｈ，２０１３，１１２（５）：１９２９⁃１９３４􀆰
［４０］ 　 Ｐａｎ Ｃ，Ｚｈｏｕ Ｙ，Ｍｏ Ｊ􀆰 Ｔｈｅ ｃｌｏｎｅ ｏｆ ｌａｃｃａｓｅ ｇｅｎｅ ａｎｄ ｉｔｓ ｐｏｔｅｎｔｉａｌ
ｆｕｎｃｔｉｏｎ ｉｎ ｃｕｔｉｃｕｌａｒ ｐｅｎｅｔｒａｔｉｏｎ ｒｅｓｉｓｔａｎｃｅ ｏｆ Ｃｕｌｅｘ ｐｉｐｉｅｎｓ ｐａｌｌｅｎｓ
ｔｏ ｆｅｎｖａｌｅｒａｔｅ［ Ｊ］ ． Ｐｅｓｔｉｃｉｄｅ Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ａｎｄ Ｐｈｙｓｉｏｌｏｇｙ，２００９，
９３（３）：１０５⁃１１１􀆰
［４１］ 　 Ｐａｒｋｉｎｓｏｎ Ｎ，Ｓｍｉｔｈ Ｉ，Ｗｅａｖｅｒ Ｒ，ｅｔ ａｌ􀆰 Ａ ｎｅｗ ｆｏｒｍ ｏｆ ａｒｔｈｒｏｐｏｄ
ｐｈｅｎｏｌｏｘｉｄａｓｅ ｉｓ ａｂｕｎｄａｎｔ ｉｎ ｖｅｎｏｍ ｏｆ ｔｈｅ ｐａｒａｓｉｔｏｉｄ ｗａｓｐ Ｐｉｍｐｌａ
ｈｙｐｏｃｈｏｎｄｒｉａｃａ［ Ｊ］ ． Ｉｎｓｅｃｔ Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ａｎｄ Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｂｉｏｌｏｇｙ，
２００１，３１（１）：５７⁃６３􀆰
［４２］ 　 Ｄｉｔｔｍｅｒ Ｎ， Ｋａｎｏｓｔ Ｍ􀆰 Ｉｎｓｅｃｔ ｍｕｌｔｉｃｏｐｐｅｒ ｏｘｉｄａｓｅｓ： ｄｉｖｅｒｓｉｔｙ，
ｐｒｏｐｅｒｔｉｅｓ，ａｎｄ ｐｈｙｓｉｏｌｏｇｉｃａｌ ｒｏｌｅｓ ［ Ｊ］ ． Ｉｎｓｅｃｔ Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ａｎｄ
Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｂｉｏｌｏｇｙ，２０１０，４０（３）：１７９⁃１８８􀆰
［４３］ 　 Ｂａｒｒｅｔｔ Ｆ Ｍ，Ａｎｄｅｒｓｅｎ Ｓ Ｏ􀆰 Ｐｈｅｎｏｌｏｘｉｄａｓｅｓ ｉｎ ｌａｒｖａｌ ｃｕｔｉｃｌｅ ｏｆ ｔｈｅ
ｂｌｏｗｆｌｙ，Ｃａｌｌｉｐｈｏｒａ ｖｉｃｉｎａ［Ｊ］ ．Ｉｎｓｅｃｔ Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，１９８１，１１（１）：
１７⁃２３􀆰
［４４］ 　 Ｙａｍａｚａｋｉ Ｈ Ｉ􀆰 Ｔｈｅ ｃｕｔｉｃｕｌａｒ ｐｈｅｎｏｌｏｘｉｄａｓｅ ｉｎ Ｄｒｏｓｏｐｈｉｌａ ｖｉｒｉｌｉｓ
［Ｊ］ ．Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｉｎｓｅｃｔ Ｐｈｙｓｉｏｌｏｇｙ，１９６９，１５（１２）：２２０３⁃２２１１􀆰
［４５］ 　 Ｂａｒｒｅｔｔ Ｆ Ｍ􀆰 Ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎ ｏｆ ｐｈｅｎｏｌｏｘｉｄａｓｅｓ ｆｒｏｍ ｌａｒｖａｌ ｃｕｔｉｃｌｅ
ｏｆ Ｓａｒｃｏｐｈａｇａ ｂｕｌｌａｔａ ａｎｄ ａ ｃｏｍｐａｒｉｓｏｎ ｗｉｔｈ ｃｕｔｉｃｕｌａｒ ｅｎｚｙｍｅｓ
ｆｒｏｍ ｏｔｈｅｒ ｓｐｅｃｉｅｓ ［ Ｊ］ ． Ｃａｎａｄｉａｎ Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｚｏｏｌｏｇｙ， １９８７， ６５
（５）：１１５８⁃１１６６􀆰
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ｓｏｌｕｂｉｌｉｚｅｄ ｌａｃｃａｓｅ ｆｒｏｍ ｐｈａｒａｔｅ ｐｕｐａｌ ｉｎｔｅｇｕｍｅｎｔ ｏｆ ｔｈｅ ｔｏｂａｃｃｏ
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ｃａｓｔａｎｅｕｍ ａｎｄ Ａｎｏｐｈｅｌｅｓ ｇａｍｂｉａｅ ［ Ｊ］ ． Ｉｎｓｅｃｔ Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ａｎｄ
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（责任编辑　 管珺）
５８　 第 １期 于孟兰等：昆虫漆酶的研究进展