全 文 ：! " #$%& 天冬氨酸转氨酶结构与功能关系的研究进展
严 明!，许 伟!，"，陈 菲!!
（! #南京工业大学 制药与生命科学学院，南京 "!$$$%；
" #盐城工学院 化学工程系，盐城 ""&$$’）
摘 要：天冬氨酸转氨酶是转氨反应的高效催化剂，并且对细胞中氮和碳的代谢起到非常重要的作用。上世纪 %$
年代中期以来，从结构的水平上来分析 ! ( #$%& 天冬氨酸转氨酶的催化机理，以指导酶的改造研究已经成为国外的
研究热点。从酶的催化机理、序列及结构特点、活性中心残基组成以及基因多态性对结构和功能的影响四个方面，
综述近年来有关 ! ( #$%& 天冬氨酸转氨酶的研究现状。
关键词：天冬氨酸转氨酶；结构；基因多态性；突变
中图分类号：)*!& 文献标识码：+ 文章编号：!,-" . ’,-*（"$$&）$’ . $$!& . $/
!"#$%&’( )% (*+,&*,+’ $%" -,%&*).% .- ! ( "#$% !(/!0
0+1 2345!，67 893!，"，:;<1 =93!
（!# :>??959 >@ A3@9 BC394C9 D4E FGDHIDCJ，1D4K345 743L9HM3NJ >@ O9CG4>?>5J，1D4K345，"!$$$%，:G34D；
"#P9QDHNI94N >@ :G9I3CD? <453499H345，0D4CG945 R4MN3NSN9 >@ O9CG4>?>5J，0D4CG945，""&$$’，:G34D）
!1(*+$&*：+MQDHNDN9 DI34>NHD4M@9HDM9M 3M D4 9@@9CN3L9 CDND?JMN @>H NG9 DI34>NHD4M@>HIDN3>4，D4E 3N Q?DJM D4 3IT
Q>HND4N H>?9 34 NG9 I9NDU>?3MI >@ CDHU>4 D4E 43NH>594 34 C9??M( RN GDM U9C>I9 >49 >@ NG9 H9M9DHCG G>NMQ>NM 34N9HT
4D? D4E 9VN9H4D? NGDN MNSEJ >4 NG9 CDND?JN3C I9CGD43MI UDM9E >4 NG9 I>?9CS?DH MNHSCNSH9 >@ NG9 94WJI9 GDM 5S3ET
9E NG9 3IQH>L9I94N >@ 94WJI9M M34C9 NG9 I3EMN >@ %$’M ?DMN C94NDHJ(+CG39L9I94NM H9?DN9E N> NG9 CDND?JN3C I9CGT
D43MI，NG9 CGDHDCN9H >@ NG9 M9XS94C9 D4E NG9 MNHSCNSH9 @9DNSH9，H9M3ES9M C>IQ>M9E >@ NG9 DCN3L9 M3N9 D4E NG9 9@T
@9CN >@ Y949N3C Q>?JI>HQG3MI >4 NG9 MNHSCNSH9 D4E @S4CN3>4 >@ NG9 ! ( #$%& +MQ+O Z9H9 H9L39Z9E 34 NG3M QDQ9H(
2’3 4.+"(：DMQDHNDN9 DI34>NHD4M@9HDM9；MNHSCNSH9；5949N3C Q>?JI>HQG3MI；ISNDN3>4
天冬氨酸转氨酶（DMQDHNDN9 DI34>NHD4M@9HDM9，+MT
Q+O）广泛存在于植物、微生物及动物体内，在细胞
内氮和碳代谢过程中起到非常重要的作用。它主要
负责催化酸性氨基酸和!T酮酸之间的可逆反应，是
转氨反应的高效催化剂。通过辅酶在磷酸吡哆醛
（QJH3E>VD? QG>MQGDN9，FAF）和磷酸吡哆胺（QJH3E>VDI349
QG>MQGDN9，F2F）之间的转换来完成氨基的转运。随
着生物技术的发展，越来越多的研究人员通过分子
模拟等方法，从结构水平上来研究其催化机理，指导
对酶的改造和合理设计。本文将对这一领域进行综
述，以期为进一步的理论和应用研究提供参考。
5 催化机理
在生理条件下，+MQ+O 以 +MQ 和 Y?S 作为氨基
供体，草酰乙酸和酮戊二酸作为氨基受体。它可以
通过不同方式与两种类型的底物相互作用。在反应
过程中最重要的辅酶是 FAF，其 :T&’碳原子和酶活
! 收稿日期："$$&T$/T!%
基金项目：国家 %-’项目（"$$’:[-!,$$$）
作者简介：严 明，男，硕士，讲师，研究方向：蛋白质工程。
+S5# "$$&
·!&·
生 物 加 工 过 程
:G349M9 \>SH4D? >@ [3>QH>C9MM <453499H345
第 "卷第 ’期
"$$&年 *月
万方数据
性中心 !"#$%&的!’氨基之间共价结合，形成醛亚胺
的形式。其催化的转氨反应可以用下面的乒’乓机
理［(，$］来描述（方程 (、$）。
)*+,- ./+0 ( 1 2,3’4!4!"’526- ./+0 ( 1 2,3·474（(）
"’526- ./+0 $ 1 2,3·474!)*+,- ./+0 $ 1 2,3’4!4（$）
其中的 2,3’4!4和 2,3·474分别是酶与 4!4和
474结合形式。以 ! 8 "#$% )#9):为例，具体的催化
过程如下［;］：
上面的反应方程中：（.）辅酶 4!4与酶活性中心
的 !"#$%&残基形成质子化的内部醛亚胺；（<）酶的
底物天冬氨酸；（/）辅酶的 474形式；（0）由底物天
冬氨酸转化成的相应的酮酸。
! ! " "#$% )#9):的序列及结构特点
$ =( 序列的特点
(>&?年，@-,0-8@8 等［?］报道了 ! 8 "#$% 中的 )#’
9):完整的氨基酸序列，并比较得出其与鸟类和哺
乳类的序列同源性为 ?AB。(>&C年，他们对 ! 8 "#$%
)#9):的氨基酸序列进一步分析认为［%］，! 8 "#$% )#’
9):单亚基含有 ;>D 个氨基酸残基，分子量为
?;%C;。其中，含有非极性残基 %%8&B，极性残基
??8$B，这些数值与小鸡以及猪线粒体中的同功酶
类似。而且通过实验证明在 ! 8 "#$% 酶中不存在二
硫键［%］。根据序列的同源性，)#9):#可被划分到转
氨酶 EF.## G［D］。)#9):#也可以根据序列同源性划分
为 C个亚类［C］。根据亚类成员的序列相似性，由高
到低依次为 G"’G#。! 8 "#$% )#9):属于亚类 G"。在亚
类 G"的成员之间，约有 ?AB以上的氨基酸残基相
同［&］；相对于其它亚类的 )#9):#以及其它不同底物
特异性的转氨酶相比，亚类 G"的 )#9):# 已经广泛
深入地进行了研究［>］。
$ =$ 结构的特点
早期，对 ! 8 "#$% )#9):的研究是通过定点突变
实验来推测其结构。(>&D年，H*+6I等［(A］通过 J射
线衍射的方法得到它的三维结构。! 8 "#$% )#9):是
一个同型二聚体酶，有两个相同的亚基，每个亚基可
以划分成一个大结构域和一个小结构域［((］。KL.M2N
等［($］根据结构中各部分的功能再次进行划分，提出
每个亚基可以分为一个 O’末端臂（用于两个亚基之
间的相互联系，稳定酶的整体结构），一个大结构域
（用于结合辅酶），一个小结构域（用于结合底物）。
当酶与底物结合时，小结构域会朝着大结构域运动。
因此，结构域之间的界面组成很重要，并且在这些区
域一般都有高度保守的序列（见图 (）。
图 ( ! 8 "#$% )#9):单亚基的三维结构（4PQ GP：()7R）
S+M8( :I2 #T
)NM;$>）和小结构域（4N-(D’F"#?% 和 GF2;;A’!2T?A>），
以及与另一个亚基相互作用的 O’末端臂（726%’
)#9(%）组成。大结构域是由有 C 股折叠片（D 个平
行的，(个反平行的）和 ((个螺旋组成，约占所有残
基的 CAB左右。小结构域主要由 ?个平行的螺旋，
两个小折叠片以及连接两个结构域的 E’末端长螺
旋构成。亚基的中心区域形成典型的"V$二级结
构。当两个亚基结合的时候，O’末端的长螺旋负责
与另一个亚基相互作用。亚基的表面由残基 %’($，
$AA?年 &月 严 明等：! & "#$% 天冬氨酸转氨酶结构与功能关系的研究进展 ·(%·
万方数据
!"#$%，&%"#&&%，&&’#&("，&!(#&!)，("(#(""，()*#*%( 组
成［&(］，除了由 +,-("!的侧链引起的突起之外，其它
的地方是光滑的。此酶的二级结构是由 !$.螺旋
结构、(%.!#弯曲、&".!#折叠和 &$.无规卷曲组成
的。
! 活性中心的残基组成及作用
近年来，对 ! / "#$% +,0+1已经在结构水平上有
了更深入的研究［&*，&!］，确认 ! / "#$% +,0+1有两个相
同的亚基，且活性中心位于亚基界面上。活性中心
的残基在不同的同功酶中具有高度的保守性［&2］。
每个亚基上都有与底物和辅酶的结合位点。+34*’"
和 +34()(是 ! / "#$% +,0+1活性中心中直接参与二
羧基底物识别的主要残基［&"］，其主要原理是通过精
氨酸带正电的胍基与底物的羧基相互作用。在
! / "#$% +,0+1中，位于小结构域中的 +34*’"与位于
二聚体另一个亚基大结构域中的 +34()(分别与底
物的"#羧基和末端羧基相互作用。+,0+1以 565作
为辅酶，辅酶以 789:;; 碱的形式共价结合到活性中
心 6<,(2’残基上。通过辅酶在 565与 5=5之间的
转换，从而来促进转氨过程的完成。+,0(((可以与
565或 5=5辅酶上的 >（&）发生强烈的离子作用，并
稳定质子化的 >（&）以及加强辅酶的吸电子能力。
+,-&)!主要作用是与 565上的 ?*’形成氢键，来稳
定醛亚胺的构象（见图 (）。
图 ( ! / "#$% +,0+1的活性中心（5@A B@：&+7=）
C:4/( 19D E8F:GD ,:FD H; ! / "#$% +,0+1（5@A B@：&+7=）
由图 (可以看出 ! / "#$% +,0+1 与马来酸（酸性底
物的类似物）、辅酶 565复合的状态以及 565与 I(2’
所形成的醛亚胺结构和氢键体系。图中用单个字母
代码表示氨基酸残基，!表示来自另外一个亚基。
（=+J：马来酸；565：磷酸吡哆醛；虚线表示氢键）
" 基因多态性研究对其结构及功能的影响
自从得到 ! / "#$% +,0+1的晶体结构以来，越来
越多的科研人员通过突变残基对其三维结构的影响
来研究酶与辅酶，以及底物与酶的作用机理。并且，
通过这些研究从理论上来指导对酶的合理设计。近
年来，在这个领域的研究进展如下：
!/& 对活性中心残基突变的研究
酶的催化作用主要是通过活性中心的残基与底
物之间的相互作用来完成。因此，早期的科研人员
对酶进行改造，主要集中于对活性中心残基的研究。
! / "#$% +,0+1对酸性氨基酸底物的识别主要是
依靠活性中心的 K()(和 +34*’"与底物羧基之间的
电荷作用。对这两个重要的精氨酸进行突变后，会
使酶对天然底物的活性大幅下降。’% 年代末，
L3H-:-等［&$］通过对 ! / "#$% +,0+1的 K()(@突变，发
现突变酶在 +34 与 +,0 中优先选择 +34 作为底物，
而且对 +,0的催化效率大幅下降。后来，+MNH等［&’］
对 K()(@突变酶的结构进行了研究，发现把这个位
点突变为含有相反电荷的残基，由于残基的侧链与
主链两者重新定位而影响了对 +,0 的转氨活性。
@E-:,9D;,O< 等［&)］分别把活性中心的 +34*’" 突变为
1<3和 59D，发现突变后使其对天然底物的催化活性
下降超过了 2 个数量级。=:PQ4Q89: 等［(%］通过对
! / "#$% +,0+1的 K*’"R和 K*’"C突变酶的结构进行
了研究，发现对这个 +34残基进行突变，会部分地破
坏 565#>&)!#K*’"氢键连接体系，从而影响 6<,(2’
与 565形成的 789:;; 碱的 0IE 值，改变酶活性中心
的结构。主要原因可能是 565#6<,(2’的扭角变动，
因为它是控制醛亚胺 0IE值的主要因素。
在转氨过程中，辅酶是氨基的载体。因此对与
辅酶直接作用的残基进行突变后，也会对酶的活性
或底物特异性造成很大的影响。7N:F9 等［(&］对
! / "#$% +,0+1 进行了 I(2’+ 突变，发现突变酶与
565结合形式的活性（以 +,0作为底物），还不到野
生型酶的 &%#"倍。通过对突变酶的三维结构的分析
表明，与辅酶 565形成 789:;;碱的 6<,(2’突变成 +ME
后，酶不再以共价键的形式与 565 结合，而是通过
氢键或盐桥与其周围残基的侧链或主链原子相互作
用。S:EO等［((］对 ! / "#$% +,0+1进行 I(2’T突变，发
现突变酶只保留了部分催化能力。对 +,0、UMQ的活
性相应的下降了 *个数量级，而对于 (#酮戊二酸则
·&"· 生物加工过程 第 (卷第 *期
万方数据
下降了 ! 个数量级。"#$#%&’()*+& 等［,-］通过对
.,!/0突变酶的晶体结构进行研究，发现 .,!/0突
变酶的平衡有点向“12(3”构象移动。用 0*%残基代
替活性中心的 .,!/后，为了容纳咪唑环，酶的结构
发生了局部的变化。其中，咪唑基可能参与了醛亚
胺4酮亚胺的异构作用。在很多生物的 5%256 中，
5%2,,,具有高度的保守性。它位于可以与 787 或
7"7辅酶上的 9（:）产生强烈的离子作用的范围内。
通过 ;,,,<突变，发现 787形式的突变酶以 5%2为
底物时，仍然保持较高的活性。但是，;,,,5 或
;,,,9突变酶，其活性分别下降了 /===和 ,====倍。
这些发现表明［,>］，,,,位点的负电荷残基对氨基酸
底物!4质子的消除非常重要并且能加速反应。
5%2,,,可以把辅酶限制在活性中心来发挥其作用，
并稳定质子化的 9（:）以及加强辅酶的吸电子能力。
>?, 对非活性中心残基的突变研究
随着对酶的催化机理的深入研究，很多科研人
员发现，只通过突变活性中心的一、两个残基很难对
酶的催化功能进行彻底改造，达到预期的目标。而
且实验证明，非活性中心的保守残基在酶的催化功
能中也担任着重要的角色。
很多研究人员通过对多个保守残基的联合突
变，来改变酶的底物特异性，并且已经取得了一定的
效果。"#$#%&’()*+&等［,!］突变 ! ? "#$% 5%256的六个
残基，在没有降低对 5%2的转氨活性的前提下，大大
提高了突变酶对 6@A的转氨活性。主要是由于残基
的侧链性质不同以及微小的空间重排造成的。B#34
%13*C% 等［,D］通过对 5%256 的 E,,!F G F-/D5 共同突
变，发现其对酸性氨基酸的活性下降了三个数量级，
而"4脱羧基酶活 G转氨酶活的比例增加了 D!====
倍。对突变酶晶体结构的分子动力学模拟表明，其
主要原因是有一个新的氢结合到 7874底物复合物
的亚胺 9原子上，并且改变了底物"4羧基周围的静
电势。HC( 等［,I］对 ! ? "#$% 5%256的 :I个氨基酸残
基进行了突变（56J:I），发现其对"4支链氨基酸活
性大大增加而对天然底物的活性则有所下降。K#+4
+# 等［,/］为了改变 ! ? "#$% 5%256的底物专一性，依次
用 0*%取代几个非极性活性中心的残基。进行 L:I0
和 K-I0的突变酶对芳香族氨基酸的转氨活性大约
降低了 :==倍，而对酸性氨基酸的活性分别降低了
,=M和 D=M。这些结果似乎是由新引入的 0*%残基
的质子化引起的。
! 结语与展望
作者对近年来有关 ! ? "#$% 5%256催化机理、结
构与功能关系等方面大量文献进行了分析和总结，
为此酶的应用研究及合理设计提供有价值的参考。
本实验室对 ! ? "#$% 5%256进行了长期的研究，
利用此酶生产 84氨基酸，并已经实现了工业化。目
前，正在开展一系列关于 5%256 的应用和理论研
究，包括定向进化（;95 %&CNN$*3O技术），酶的特异性
改造，以及通过定点突变合理设计高稳定性的 5%4
256。作者正在利用计算机技术及生物信息学的方
法，从分子水平上对酶的结构功能和催化机理进行
研究，进一步设计具有高催化活力和高稳定性的酶。
随着蛋白质的结晶技术、成像技术的发展，酶的晶体
结构数据资源将会以前所未有的速度迅猛增长。这
将为该领域的科研工作者提供更广阔的空间，更有
利于酶的合理设计，从而促进生物催化工程的发展。
参考文献：
［:］ <$*+’ P Q，K#)#A# B? 5 ’*3(R*+ #3S (TC*$*UA*CV #3#$@%*% 1N R&( O$CR#V*+
1W#$1#+(R#R( RA#3%#V*3#%( V(+*%V［ B］? B J*1$ X&(V，:YD,，,-I：
,:=Y4,:,,?
［,］ .**+’ ; "，X11’ 7 Q? 20 %RCS*(% R1Z#AS R&( ($C+*S#R*13 1N R&( #CW*$4
*#A@ +#R#$@%R 1N 2*O &(#AR #%2#AR#R( #V*31RA#3%N(A#%(［B］? J*1+&(V*%RA@，
:Y/-，,,：-I!4-/,?
［-］ 0#@#%&* 0，"*[COC+&* 0，#3S .#O#V*@#V# 0? 6&( *V*3(42@A*S*3(
R1A%*13 1N R&( 2@A*S1W#$ !47&1%2&#R( %+&*NN U#%( 1N #%2#AR#R( #V*31RA#3%4
N(A#%( $1Z(A% *R% 2.# *3 R&( C3$*O#3S(S (3[@V( #3S *% +AC+*#$ N1A R&(
%C++(%%*)( *3+A(#%( *3 R&( 2.# SCA*3O +#R#$@%*%［ B］? J*1+&(V*%RA@，
:YY/，-I：:!=ID4:!=/!?
［>］ .13S1 .，\#’#U#@#%&* P，E#O* 6，(R #$? 6&( +1V2$(R( #V*31 #+*S %(4
TC(3+( 1N #%2#AR#R( #V*31RA#3%N(A#%( NA1V !&"’()%"’%* "#$%：%(TC(3+(
+1V2#A*%13 Z*R& 2*O *%1(3[@V(%［B］? J*1+&(V? J*12&@% F(% X1VVC3，
:Y/>，:,,：D,4DI?
［!］ .13S1 .，\#’#U#@#%&* P，.#O#V*@#V# 0? PRAC+RCA#$ %RCS*(% 13 #%4
2#AR#R( #V*31RA#3%N(A#%( NA1V !&"’()%"’%* "#$% ? X1)#$(3R %RAC+RCA(［B］?
B J*1$ X&(V，:Y/I，,D,：/D>/4/D!Y?
［D］ "(&R# 7 .，0#$( 6 L #3S X&A*%R(3 7? 5V*31RA#3%N(A#%(%：S(V13%RA#R*13
1N &1V1$1O@ #3S S*)*%*13 *3R1 ()1$CR*13#A@ %CUOA1C2%［ B］?
［I］ B(3%(3 F 5，]C \? <)1$CR*13#A@ A(+AC*RV(3R 1N U*1+&(V*+#$$@ %2(4
+*#$*[(S %CUS*)*%*13% 1N Q#V*$@ L Z*R&*3 R&( 2A1R(*3 %C2(AN#V*$@ 1N
#V*31RA#3%N(A#%(%［B］? B J#+R(A*1$，:YYD，:I/：,:D:4,:I:?
［/］ H’#V1R1 5，.#R1 F，"#%C* F，(R #$? 53 #%2#AR#R( #V*31RA#3%N(A#%(
NA1V #3 (WRA(V($@ R&(AV12&*$*+ U#+R(A*CV，6&(AVC% R&(AV12&*$C% 0J/
［B］? B J*1+&(V（61’@1），:YYD，::Y：:-!4:>>?
,==>年 /月 严 明等：! + "#$% 天冬氨酸转氨酶结构与功能关系的研究进展 ·:I·
万方数据
［!］ "#$% & ’( )*+,-#./0 1$#21$/345-414%-4%3 4%6*742［"］( 8,#9$,7 8,#5
1$*2 ’93/，:!!;，:<=>（<）：>:5!?(
［:@］A7,3$ B C，&,%D4 B，E,%0/*2#% F C，43 /0( )+40,7,%/+* G5+/* -/3/ H#+
/21/+3/34 /7,%#3+/%2H4+/24 H+#7 I29$4+,9$,/ 9#,0［"］( " J#0 8,#0，:!>?，
:!:：K@:5K@<(
［::］"/%2#%,L2 " M，N,%94%3 J O，),9#3 B( P+*23/00#D+/1$,9 4Q,-4%94 H#+ /
749$/%,27 #H /93,#% #H /21/+3/34 /7,%#3+/%2H4+/24［P］( )+#9 EI8A
P#%D+，R$4 M43$4+0/%-2：8+,00 ’9/-47,9 )LS0,2$4+2，:!>;，:?：:@!5
:<@(
［:<］"T/D4+ "，J#24+ J，A/L-4+ U，43 /0( P+*23/0 23+L93L+42 #H I29$4+,9$,/
9#0, /21/+3/34 /7,%#3+/%2H4+/24 ,% 3V# 9#%H#+7/3,#%2：9#71/+,2#% #H L%5
0,D/%-4- #14% /%- 3V# 0,D/%-4- 90#24- H#+72［"］( " J#0 8,#0，:!!=，
［:K］J/0/2$W4Q,9$ N M，A3+#W#1*3#Q 8 N，8#+,2#Q N N，43 /0( P+*23/0
23+L93L+4 #H 3$4 90#24- H#+7 #H 9$,9W4% 9*3#2#0,9 /21/+3/34 /7,%#3+/%25
H4+/24 /3 :(! ’ +42#0L3,#%［"］( " J#0 8,#0，:!!;，<=X：:::5:<=(
［:=］J/32L, Y，J/32L, I，A/W/, Z，43 /0( R$4 7#049L0/+ 23+L93L+4 #H $*14+5
3$4+7#23/S04 /+#7/3,9 /7,%#3+/%2H4+/24 V,3$ %#Q40 2LS23+/34 2149,H,9,3*
H+#7 )*+#9#99L2 $#+,W#2$,,［"］( " 8,#0 P$47，<@@@，
［:;］J4$3/ ) [，\/04 R Y，P$+,234% )( IQ#0L3,#%/+* +40/3,#%2$,12 /7#%D
/7,%#3+/%2H4+/242( R*+#2,%4 /7,%#3+/%2H4+/24， $,23,-,%#051$#21$/34
/7,%#3+/%2H4+/24，/%- /21/+3/34 /7,%#3+/%2H4+/24 /+4 $#7#0#D#L2 1+#5
34,%2［"］( IL+ " 8,#9$47，:!>!，:>?：<=!5<;K(
［:?］\/*/2$, \，Y%#L4 [，J,6LDL9$, \，43 /0( ’%/0*2,2 #H 3$4 2LS23+/345
+49#D%,3,#% 7#-4 #H /+#7/3,9 /7,%# /9,- /7,%#3+/%2H4+/24 S* 9#7S,%4-
L24 #H ]L/2,2LS23+/342 /%- 2,345-,+4934- 7L3/D4%42,2：2*2347/3,9 $*5
-+#.*5D+#L1 /--,3,#% ^ -4043,#% 23L-,42 3# 1+#S4 3$4 4%6*7452LS23+/34 ,%5
34+/93,#%2［"］( 8,#9$47,23+*，:!!?，K;（<:）：?X;=5?X?:(
［:X］P+#%,% P M，[,+29$ " E( #H /+D,%,%45H,9,3* #H /21/+3/34 /7,%#3+/%2H4+/24 /2 4./7,%4- S* 2,345-,+4934- 7L3/5
D4%42,2［"］( 8,#9$47,23+*，:!>>，
3$4 /034+4- 2LS23+/34 2149,H,9,3* #H 3$4 &1/+3/34 /7,%#3+/%2H4+/24 H+#7 ! ( "#$%［"］( )+#34,% I%D，:!!=，X（K）：
=@;5=:<(
［:!］B/%,2$4H2W* ’ R，_%%LH4+ " "，)432W# O ’，43 /0( ’93,Q,3* /%- 23+L95
3L+4 #H 3$4 /93,Q452,34 7L3/%32 &K>?Z /%- &K>?E #H !&"’()%"’%* "#$%
/21/+3/34 /7,%#3+/%2H4+/24［"］( 8,#9$47,23+*，:!!:，K@（X）：:!>@5:!>;(
［<@］J,6LDL9$, \，\/*/2$, \，_W/-/ [，43 /0( A3+/,% ,2 7#+4 ,71#+3/%3
3$/% 40493+#23/3,9 ,%34+/93,#% ,% 9#%3+#00,%D 3$4 1[/ #H 3$4 9/3/0*3,9
D+#L1 ,% /21/+3/34 /7,%#3+/%2H4+/24［"］( 8,#9$47,23+*，<@@:，=@（<）：
K;K5K?@(
［<:］A7,3$ B C，’07# A P，R#%4* J B，43 /0( <(>5’5+42#0L3,#% 9+*23/0
23+L93L+4 #H /% /93,Q452,34 7L3/%3 #H /21/+3/34 /7,%#3+/%2H4+/24 H+#7 I25
9$4+,9$,/ 9#0,［"］( 8,#9$47,23+*，:!>!，<>（<@）：>:?:5>:?X(
［<<］‘,/W J，"/D4+ "，J/0/2$W4Q,9$ N M，43 /0( JL3/%3 /21/+3/34 /7,%#5
3+/%2H4+/24（[<;>\）V,3$#L3 1*+,-#./05;’5 1$#21$/345S,%-,%D 0*2,%4
+42,-L4［"］( A3+L93L+/0 /%- 9/3/0*3,9 1+#14+3,42，IL+ " 8,#9$47，:!!K，
<::：=X;5=>=(
［
-#./0 ;’51$#21$/345S,%-,%D 0*2,%4 +42,-L4［"］( 8,#9$47,23+*，:!!;，K=
（<）：=@;5=:=(
［<=］Z/%# R，[L+/7,32L A，R/%/24 A，43 /0( #H ’21<<< ,% 3$4 9/3/0*3,9
749$/%,27 #H I29$4+,9$,/ 9#0, /21/+3/34 /7,%#3+/%2H4+/24：3$4 /7,%#
/9,- +42,-L4 V$,9$ 4%$/%942 3$4 HL%93,#%#H 3$4 4%6*745S#L%- 9#4%6*74
1*+,-#./0 ;’51$#21$/34［"］( 8,#9$47,23+*，:!!<，K:（<;）：;>X>5;>>X(
［<;］J/0/2$W4Q,9$ N M，_%LHH4+ " "，[,+29$ " E，43 /0( ’034+%/3,%D /+D,5
%,%457#-L0/34- 2LS23+/34 2149,H,9,3* ,% /% 4%D,%44+4- 3*+#2,%4 /7,%#5
3+/%2H4+/24［"］( M/3 A3+L93 8,#0，:!!;，<（X）：;=>5;;K(
［-#./05;’51$#21$/345-414%-4%3 4%6*74［"］( IL+ " 8,#9$47，:!!;，
［
3L+/0 9#71/+,2#% V,3$ 3$4 4%6*745P=5-,9/+S#.*0,9 /%/0#D 9#7104.［"］(
8,#9$47（R#W*#），<@@@，:
0/+ +42,-L42 ,% 3$4 /93,Q4 2,34 #H /21/+3/34 /7,%#3+/%2H4+/24 S* $,23,5
-,%4(IHH4932 #% +4/93,#% /%- 2LS23+/34 2149,H,9,3*［"］( IL+ " 8,#9$47，
:!!;，<
·:>· 生物加工过程 第 <卷第 K期
万方数据