全 文 ：热带亚热带植物学报 2004，12(5)：449—454
Jouma／of Tropical and Subtropical Botany
荔枝果皮过氧化物酶的纯化及部分酶学性质研究
庞学群 ，段学武2，张昭其 ，徐凤彩 ，季作梁2
(1．华南农业大学生命科学学院，广东 广州 510642；2．华南农业大学园艺学院，广东 广州 510642)
摘要 ：经硫酸铵分级盐析、DEAE-Sepharose和 Sephadex G-75柱层析分离，从荔枝果皮中分离提纯了过氧化物酶
(POD)，该酶被纯化了 12．5倍，产率为 1．9％。经 SDS-PAGE确定为单一条带。该酶最适反应温度为 35~C，对热具有较
强的稳定性，经 75℃处理 30 min，酶活性只损失 50％。最适 pH约为 6．5，但在 pH 4．0—8．0范围内活力仍比较稳定。该
酶在 25~(2和 0．05 mol／L磷酸缓冲液 (pH 7．0)条件下对愈创木酚 、邻苯二酚和没食子酸的 Km分别是 2．75、12．4和
12．8 mmol／L。二硫苏糖醇和抗坏血酸能完全抑制POD活性，L半胱氨酸、柠檬酸、FeSO4、GSH、SDS和ZnSO4对POD
活性有一定的抑制作用，而 FeC1 和 CuSO 对 POD则有较好的激活作用。
关键词：荔枝；过氧化物酶；纯化；特性
中图分类号：Q946．546 文献标识码 ：A 文章编号：1005-3395(2004)05—0449—06
Purification and Some Properties of Peroxidase from Pericarp of
Litchi(Litchi chinensis Sonn．)
PANG Xue．qun ， DUAN Xue．WH ， ZHANG Zhao-q i ， XU Feng-ca i ， J I Zuo-1 i ang
(1．College of Life Science，South China Agricultural University，Guangzhou 510642，China；
2．Colege of Horticulture，South China Agricultural University，Guangzhou 5 10642)
Abstract：Peroxidase(POD) from pericarp of litchi(Litch chinensis Sonn．) was purified by l2．5．f0ld and a
1．9％ yield using ammonium sulfate． DEAE．Sepharose an d Sephadex G．75． The enzyme was determined to be
homogenous by SDS-PAGE， which was relatively heat stable with a optimum temperature of 35~C， requiring a
time ofat least 30 min at 75oC for 50％ loss ofthe activity．Litchi POD had a optimum pH at 6．5，but it was stable
within a range of pH 4．0-8．0． The apparent Km values with guaiacol， catechol an d pyrogallol as substrates were
2．75．12．4 and 12．8 ITInlO儿 at 25oC an d pH 7．0，respectively．The presence of Fe3 an d Cu2 enhanced POD
activity．L-cysteine，citrate acid,FeSO4，SDS，GSH and ZnS04 partially inhibited POD activty,but it was completely
inhibited by dithiothreitol and ascorbate．
Key words：Litchi chinensis：Peroxidase；Purifcation；Property
过氧化物酶 (Peroxidase，POD，EC 1．1 1．1．7)能
催化过氧化物对酚类物质的氧化，导致组织褐变[1]。
POD被认为参与了梨[2]、苹 和草莓 等果实的褐
变。荔枝果皮中也存在高活力的 POD，并认为 POD
参与了荔枝果皮褐 ～。随着荔枝果皮褐变及贮藏
时间的延长，果皮 POD活性迅速增加 ]。陈贻竹和
王以柔证实，荔枝果皮 POD可催化某些酚类物质
的氧化[1q。因此，推测 POD以某种方式参与了荔枝
果皮的酶促褐变，Underhil和 Critchley甚至推测 ，
POD在荔枝果皮褐变中的作用可能比多酚氧化酶
(PPO)更大[6】。但在荔枝采后生理研究中，对果皮
POD的研究还没有受到足够重视，对 POD是如何
参与荔枝果皮褐变的，了解很少。本试验分离纯化
了荔枝果皮 POD酶，并研究了它的酶学性质，为荔
收稿 日期 ：2003-10-21 接受 日期 ：2Oo4—02—23
基金项目：国家自然科学基金农业倾斜项目(30070534)；国家自然科学基金 (39900102)；广东省教育厅自然科学基金 (200002)资助
通讯作者Coresponding author
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450 热带亚热带植物学报 第 12卷
枝贮运保鲜提供理论依据。
1材料和方法
实验材料 荔枝 (Litchi chinensis Sonn．)品
种为淮枝。
POD的提取与纯化 参照 Sciancalepore等
人的方法【1”，并作改进。取鲜红荔枝果皮，加入 2倍
体积己预冷 (4o(=)的 0．05 mol／L的磷酸缓冲液 (pH
7．0)和果皮重量 5％的不溶性 PVP(聚乙烯吡咯烷
酮)，在高速组织捣碎机上捣碎，用4层脱脂纱布过
滤。滤液在 l5 000 X g下离心 20 min，上清液即为
POD粗提液。向酶粗提液中边搅拌边加入固体硫酸
铵至 30％饱和度，15 000 X g离心 20 min，弃沉淀。
继续向上清液中加入硫酸铵至 80％饱和度，搅拌、
静置 l一2 h，然后于 15 000×g离心 20 min，弃上清
液。沉淀用0．05 mol／L的磷酸缓冲液(pH 7．0)溶解，
并以同样的缓冲液透析2 d，透析液在50℃下加热
20 min，10 000 X g离心 20 min，弃沉淀取上清液，得
到POD提取液。将上述酶提取液上DEAE—Sepharose
层析柱 (1．5 cmx50 cm)，该柱先用 0．05 mol／L的磷
酸缓冲液 (pH 7．0)平衡，用含 0-0．5 mol／L NaCI的
磷酸缓冲液进行离子强度线性梯度洗脱(流速为
0．5 ml min。)，收集具有较高 POD酶活性的组分。
然后将此部分酶液上用 0．05 mol／L的磷酸缓冲液
(pH7．0)平衡过的 Sephadex G一75层析柱 (1．5 cm x
50 cm)，用含 0-0．5 mol／L NaCI的缓冲液进行离子
强度线性梯度洗脱 (流速为 0．2 ml min。)，收集含
有POD最高活性的组分，进行SDS—PAGE电泳。上
述过程均在 4~C下进行。
POD活性和蛋白质含量测定 按照陈贻竹
和王以柔的方法【l 进行。POD测定系统为 3 ml，其
中含 2．775 ml 0．05 mol／L磷酸缓冲液 (pH 7．0)、
0．1 ml l％过氧化氢、 0．1 ml 4％愈创木酚。加入
0．025 ml酶液后启动反应，于波长 470 am和 25℃
下记录 2min内OD值的变化。一个酶单位 (U)定
义为在测定条件下每分钟引起的光密度改变 0．Ol
所需的酶量。蛋白质含量测定采用 Bradford染色方
法【1 ，以牛血清蛋白作标准蛋白质。
SDS一聚丙烯酰胺凝胶电泳 按郭尧君的方
法㈣进行，浓缩胶浓度为5％，分离胶浓度为 12％，
上样量为 20 u l。电泳结束后银染。
POD最适反应an值和对 pH的稳定性 按
Sciancalepore等人的方法【l”进行。酶反应系统组成
同上，其中pH值在 6．0-8．0范围内，采用 0．05 mol／L
的磷酸 缓冲 液 ；pH值 在 3．0-5．6范 围 内，采 用
0．05 mol／L的磷酸 一柠檬酸缓冲液。另外为了测定
POD对 pH的稳定性，将 0．05 ml酶液直接加入到
1．95 ml不同pH值的缓冲液中，于4~C下预先放置
24 h，然后按酶活性测定方法测定残余的 POD活
性。实验重复 3次。
POD 的最适反应温度和热稳定性 采用
Sciancalepore等人的方法【l1]o将 2．775 ml磷酸缓冲
液在不同温度 (25—65oC)水浴中分别保温 10 min，
然后加入过氧化氢、愈创木酚和酶液。反应 3 min
后，用 1 ml丙酮终止反应，立即测定 OD o对于
POD热稳定性的测定，分别将 0．5 ml酶液在不同温
度 (30、40、50、60、70、80和 90oC)水浴中保温 30 min，
然后冰浴冷却至室温，测定各处理残余 POD的活
性。实验重复 3次。
底物 Kin的测定 分别配制不同浓度的愈
创木酚、邻苯二酚和没食子酸 ，根据陈贻竹和王以
柔【1 的报道，以这 3种底物测定 POD活性，所采用
的波长分别是470 hil、398 hil和 334 hil。根据上述
POD活性的测定方法，测定 POD活性，然后，利用
双倒数作图法，求出 Km值。实验重复 3次。
不同化合物对POD活性的影响 将 2．675 ml
0．05 mol／L磷酸缓冲液 (pH 7．0)、0．1 ml 1％过氧化
氢、0．1 ml 4％愈创木酚与 0．1 ml不同化合物溶液
(见表 2)均匀混合后，立即加入 0．025 ml酶液，然
后测定 POD活性。酶活性大小按无化合物时的酶
活性百分比来表示。实验重复 3次。
2结果和分析
2．1 POD的分离纯化
经硫酸铵分步盐析和热处理后，进行 DEAE—
Spharose离子交换 柱层 析 ，并用含 0-0．5 mol／L
NaCI的0．05 mol／L的磷酸缓冲液 (pH7．0)进行离
子强度线性梯度洗脱，出现两个酶活性峰。其中第
一 峰占酶活力的 78．9％，收集该活性峰 (图 1A)。然
后进行 Sephadex G一75柱层析，分离出5个主要蛋
白峰，仅第一峰具酶活性 (图 1B)。收集该活性主
峰，得到了纯化倍数为 l2．5、产率为 1．9％的荔枝果
皮 POD。对其进行 SDS—PAGE电泳得到 POD单一
条带 (图2)。纯化全过程总结于表 1。
2．2 POD最适反应 pH值和对 pH的稳定性
以愈创木酚为底物，荔枝果皮POD最适pH值
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帮 5期 L崖学群等：荔枝果皮过氧化物晦的纯化及 丹酶学性质研究
管号 Fraclmn number
图 1荔转里监 POD的DEAE—s印hamsc{A}丰¨Sepbadex G-75{H)} 层析
FigI E]utitm profiles oflitcchi periea~ POD by DEAE Sepharose(A，and SephadcxG一75fB)column chromatography
表 1荔枝果皮过氧化物酶的纯化
Table l Purification ofpernxida,-,e f m lilchi pcri,ca~p
样 一
图2荔姓景皮过氧化物酶 SDS一震fE；I烯班胺凝腔电孙图谱
Fig 2 Electropho~togram ofPOD h㈣ litchi pericarp
衄 SDS—polyacrylamide gel
约为6．5，在 pH 5．6和 pH 8 0处约f『_保持虽大活力
的 50％(罔 3A)，可见荔枝果皮 POD反应 pH范围
较窄 POD对 pH的稳定-性如图 3B所示，POD在
pH 4 0-8．0范围内活力比较稳定 例蜘I．在 pH4．0
和pH 8．0时的残余酶活力分别为 8 J．3％午钉75．O％，
F降I旧度 人；但当pH 3．0时．不能榆测到残余
酶活性
2．3 POD最适反应温度和热稳定性
在 25—65 范围内分别测定荔枝果皮的 POD
活力。结果表明，荔技粜皮 POD最适反应温度为
35X：，随着温度 商，酶活力逐渐下降，在 65屯时酶
活力为3O．1‰(图 4A) 将酶液 不问温度下保温
30rain后迅速冷却，立即测定其活性．结果表明，荔
枝粜皮 POD在 6O℃以下时报稳定．40 和 50 有
轻微激活作用，7O℃后酶活力迅速降低，90=CI]-f不能
榆删到酶活力(圈4B)
2．4 POD底物专一性
用不同浓度的愈刨木酚、邻苯二酚和没食予酸
作废物 ，删 定 同浓 度下的酶活性 ，然后按
Lineweaver-Burk作 法，汁算得到荔枝粜皮POD
在25℃和 0．05 moL,％磷酸缓 I 液 (pH 7．0)条件下
对愈创水酚、邻堆二酚千【I没食了酸的 Km分别是
2 75、I2 4干u l2．8mmol／L 可 l见荔枝粜皮 POD对
几种供试的酚类物质部有较商的亲和力
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452 热带亚热带植物学报 第 12卷
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pH pH
图3荔枝果皮 POD的最适 pH(A)和对pH的稳定性 (B)
Fig．3 pH Cllves ofactivity(A)and stability(B)oflitchi pedcarp POD
温度 Temperature(oC)
图 4荔枝果皮 POD的最适反应温度 (A)和热稳定性 (B)
Fig．4 Optimum temperature(A)and thermal smb~ity 03)of litchi peficarp POD
2．5不同化合物对 PoD活性的影响
不同化合物对荔枝果皮POD活性的影响如表
2所示。0．1 mol／L的DTT、AsA能完全抑制 POD活
性，而半胱氨酸、柠檬酸、FeSO 、SDS、GSH及 ZnSO
则对 POD活性有不同程度的抑制作用。NaC1和
CaC1：在高浓度时有轻微的抑制作用，但低浓度时
有轻微的激活作用。FeC1，和 CuSO 对 POD均有激
活作用，特别是在浓度较高时；而 Na：SO，则对 POD
活性无明显影响。
3讨论
在 H：O：存在的情况下，POD能催化多种酚类
物质氧化并形成褐色产物p】。愈创木酚被认为是
POD的最适底物，葡萄⋯ 和大豆 POD对愈创木酚
的Km分别为 5．5和 5．9 mmol／L，豌豆三种 POD同
功酶 N、C1、C2对 愈创木酚 的 Km 分别为 10．2、
10．8、10．2 mmol／L【1 5】。在本试验中，荔枝果皮POD
表2 不同化合物对荔枝果皮POD活性的影响
Table 2 Efect ofvarious compounds on POD activity from
litchi peficarp
化合物
Compound
相对活性Relmive activity(％)
O．1 mmol／L l mmoI／L
Na2SO3浓度分别为 100 lag L- 和 500 lag L～ The concentration
ofNa2SO3 solution is 100 lag L and 500 lag L- ，respectively．
一o／a一誊，、弓∞o0 ∞≯焉Ia正
∞ ∞ ∞ ∞ ∞
一 言o∞Q0 8^焉Ia
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第 5期 庞学群等：荔枝果皮过氧化物酶的纯化及部分酶学性质研究 453
对愈创木酚的Km 为 2．75 mmol／L，可见愈创木酚
对不同来源的 POD的亲和力是不一样的。我们还
发现荔枝果皮 POD对邻苯二酚和没食子酸的 Km
分别为 12．4 mmol／L和 12．8 mmol／L，表明不同酚类
物质对 POD的亲和力差异较大。
不同来源 POD的最适 pH和对pH的稳定性不
一 样，但比较接近。如以愈创木酚为底物时，草莓[1司、
葡萄⋯ 和番茄 等果实的 POD的最适 pH分别为
6．0、5．5和 5．5。我们以愈创木酚为底物测得荔枝果
皮 POD的最适 pH为 6．5，并且反应 pH范围较窄，
与草莓比较相似【l61。Civelo等发现草莓 POD在pH
4．0-11．0比较稳定，低于pH 3．0时不能检测到残余
酶活力[1司；而辣椒 POD在 pH 6．0-9．0范围内稳定，
在pH 5．0以下时失活很快，而pH 3．0时完全失活[1目。
我们也发现，荔枝果皮 POD在 pH 4．0-8．0范围内
稳定，在pH 3．0以下完全失活。Burnete认为，POD
在 pH 3．0以下完全失活是 由于在低 pH条件下
POD失去了亚铁原卟呤(Heme group)组份[ ，该组
份是构成POD结构及活性中心的必需成分 。
荔枝果皮 POD最适温度为 35℃，介于草莓果
实 POD(30~C)[ 司和葡萄果实 POD(40~C)[ 之间。
随着温度的升高，草莓果实POD活性迅速降低，
50~C时酶活力只有最适温度时的 20％[ ，而温度对
荔枝果皮 POD活力影响较小，随温度升高酶活力
下降缓慢，65℃仍然保持 30．1％的酶活力，这与葡萄
果实的 POD比较一致⋯】。荔枝果皮 POD也表现较
高的热稳定性，在 60~C以下稳定，超过 60~C酶活力
开始下降，80℃处理 30 min尚保持 39．8％的酶活
力，与大豆 POD相似㈣。而葡萄 POD在 65℃下
2 min就 失活 50％[ ”，草莓 果实 POD 在 60℃仅
5 min就失活 80％以上 。因此不同植物来源 POD
的热稳定性差异较大。
Halpin研究表明，铁离子是 POD活性中心的
必需成分[151。本研究发现，Fe 显著抑制 POD活性，
而 Fe 可激活 POD活性，暗示荔枝果皮 POD活性
中心的铁离子可能是高价铁离子。Cu2十对荔枝果皮
POD活性也具有显著的激活作用。
抗坏血酸是 POD的有效抑制剂[21】。本研究发现
0．1 mmol／L的抗坏血酸 (AsA)能完全抑制 POD活
性。巯基试剂如二硫苏糖醇(DTT)、半胱氨酸和谷
胱甘肽 (GSH)也能完全或强烈抑制荔枝果皮 POD
活性。虽然二氧化硫可以抑制荔枝果皮褐变[91，但本
研究发现 500 t, gL Na SO3对荔枝 POD没有抑制
作用。王璋认为 SO 抑制 POD活性的机理在于它
能破坏 H 0：，对 POD活性的抑制效果取决于它与
H 0 的比例 。通常在测定 POD活性时采用过量
的 H 0 ，因此 NaESO3不足以破坏 H 0 ，也就不能抑
制 POD活性。
综上所述，荔枝果皮 POD对供试的几种酚类
物质都具有较高的亲和力。事实上，可作为 POD底
物的酚类物质种类远比PPO多[3】，考虑到荔枝果皮
具有高活力的 P0D ，推测 POD在荔枝果皮褐变
中起到了不可忽视的作用。荔枝 POD与多数其他
来源的植物 POD相似，具有较高的热稳定性，因此
选择热处理抑制 POD活性作为防褐采后技术往往
要求较高的温度，难以取得较好防腐效果[2川；但荔枝
果皮 POD在低 pH条件下很不稳定，并且活力低，
一 些强还原剂如 DTT、AsA等可强烈抑制 POD活
性，因此，从抑制荔枝果皮 POD活性的角度 出发，
本研究为进一步筛选合适的化学药剂、结合热处理
及浸酸处理防止荔枝果皮褐变提供了理论依据。
参考文献
【1]Walker J R Ferar P H．Diphenol oxidas~，enzyme-catalysed
browning and plant disease resistance[J]．Biotechn Gen Eng Rev，
l998．15：457-498．
【2] Richard F F， Gauillard F A． Oxidation of chlorogenic acid,
catechins,an d4一methylcatecholinmodel solutionsbycombinations
ofpear(帅 comFnuni~cv．Willians)polyphenol oxidase and
peroxidase：a possible involvement of peroxidase in enzymatic
browning【J】．J Agri Food Chem，1997，45：2472-2476．
【3]Nicolas J J，Richard-ForgetF，GoupyP，eta1．Enzymatic brown ing
reactions in apple and apple products[J]．Crit Rev Food Sci Nutr,
l994．34：l09-157．
【4]Lepoz-Serrano M，Barcelo A R．Purifcation and characterization of
a basic peroxidase isoenzyme from strawbery 【J]．Food Chem，
l996．55：l33-137．
【5]Ray P K．Post-harvest handling of litchi fruit in relation to colour
retention-a critical appraisal[J]．J Food Sci Techn，l998，35：lO3一
l16．
【6]Underhil S J R，Critchley C．Celular localization of polyphenol
oxidase an d pemxidase activity in Litchi chinensis Sonn．pericarp
【J】．Aust J Plant Physiol，l 995，22：627—632．
【7]Lin z F(林植芳)，Lj S S(李双顺)，Zhang D L(张东林)，et a1．The
changes of oxida tion an d peroxida tion in postharvest litchi fruit
【J]．Acta Bot Sin(植物学报)，1988，30：383-387．(in Chinese)
【8]Huang S，Hart H，Lee H，et a1．Enzymic colour changes during
postharvest storage of lychee fruit【J】．J Food Sci，l 990，55：l 762一
l763．
【9]Zauberma G，Ronen Akerman M，et a1．Postharvest retention of
the red colouroflitchifruitpericarp[J]．SciHort，1991，47：89—97．
【10]ChenYz(陈贻竹)，WangYR(王以柔)．A studyonperoxidase
in litchee pericarp【A]．In：Acta Botanical Austro Sinica Vo1．5
维普资讯 http://www.cqvip.com
454 热带亚热带植物学报 第 12卷
[c]．Beijing：Science Pres，1989．47—52．(in Chinese)
[1 1]Sciancalepore V，Longone V，Alviti F S Partial purification and
some properties of peroxidase from Malvasia grapes[J]．hiler J
EnolViticult，1985，36：105-110
[12]Bradford M M．A rapid and sensitive method for the quantitation of
microgram quan tities of protein utilizing the principle of
protein—dye binding[J]．Anal Biochem，1976，72：248—254．
[13]GuoY J(郭尧君 )．SDS—polyacrylamide gel electrophoresis[A]．
In：He Z X，Zhang S z．Electrophoresis[M]．Beijing：Science
Press，1999．127—138．(in Chinese)
[14]Sessa D J，An．demon R L．Soybean peroxidase：purification and
some properties[J]．J A Food Chem，1981，29：960—965．
[15]Halpin B，Pressey Jen J，et a1．Purification and characterization
of peroxidase isoenzymes from green peas(Pisum sativum)[J]．J
Food Sci，1 989，54：644-649．
[16]Civelo P M，Martinez G A，Chaves A et a1．Peroxidase from
strawberry fruit rFraga~／a n， m珊sn Duch)：partial purification and
determination ofsome properties[J]．J Agri Food Chem，1995，43：
2596—2601．
[17]Jen J J，Seo A，Flurkey W H．Tomato peroxidase：purification via
hydrophobic chromatography[J]．J Food Sci，1980，45：60—63．
【18]Pomar F，Bemal M A，Diaz J，et a1．Purification，characterization
and kinetic properties of pepper fruit acidic peroxidase [J]
Phytochem，1997，46：1313—1317．
[19]Bumete F．Peroxidase and its relationship to food flavor and
quality：A review[J]．J Food Sci，1977，42：1-6．
[20]Farel R L，Murtagh K E，Tien M，et a1．Physical and enzymatic
properties of lignin peroxidase isoenzymes from Phanerochaete
chrysosporium[J]．Enzyme Microb Techn，1989，Il：322—328．
[2 1]Kim S H，Shinkle J R，Roux S J．Phytochrome induces changes in
the immunodetectable level of a wall peroxidase that precede
growth changes in maize seedlings[J]．Proc Natl Acad Sci USA，
1989，86：9866—9870．
[22]Wang Z(王璋 )．Food Enzymology[M]．Beijing：China Light
Industry Pres，1994．229—253．(in Chinese)
[23]Zhang Z Q(张昭其)，Pang X w(庞学群)，Duan X w(段学武)，
et a1． An thocyan in degradation and changes of anthocyaninase
activity during lychee pericarp browning[J]．Sci A Sin(中国农
业科学)，2003，36：945-949．(in Chinese)
[24] JiangYM，Liu SX，Chem F，et a1．A reassessment ofheat
treatment as a mean s of reducing the occurrence of brown ing of
litchi(Litchi chinensis Sonn．)fruit[J]．Int J Trop A ，1996，14：
163一l67
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