全 文 ：植物生理学通讯 第42卷 第1期，2006年2月 105
生长素受体之谜得到初步破解
康宗利1,* 杨玉红2
1 中国农业大学植物生理生化国家重点实验室，北京 100094；2 沈阳农业大学生物科学与技术学院，沈阳 110161
The Mystery of Auxin Receptor Was Over
KANG Zong-Li1,*, YANG Yu-Hong2
1State Key Laboratory of Plant Physiology and Biochemistry, China Agricultural University, Beijing 100094, China; 2College
of Biological Science and Technology, Shenyang Agricultural University, Shenyang 110161, China
提要 扼要介绍了生长素受体研究的最新进展、基因转录水平上的生长素调控机制以及生长素信号转导与蛋白质泛素化
降解途径的关系。
关键词 生长素；受体；信号转导；泛素化途径；SCFTIR1复合体
收稿 2005-06-13 修定 　2005-11-15
*E-mail: kangzongli@163.com，Tel：010-62733405
1 生长素受体之谜
生长素(auxin)是人们最早发现的一种植物激
素(Went 1928)，在植物生长发育的诸多方面发挥
重要的作用(Leyser 2002; Willemsen和Scheres
2004): 如调控细胞的分裂、伸长和分化，调节离
子的跨膜运输，影响胚胎发育和根系的形态建
成，促进某些植物的雌花分化，诱导单性结实，
引起植物的向地性和向光性反应等。然而，由于
生长素的受体一直未能确定，极大限制了人们对
生长素信号转导途径的阐明，因此，生长素受体
之谜成了生长素作用机制研究中的“瓶颈”。
2 生长素结合蛋白
Napier等(2002)的研究结果表明，生长素结
合蛋白(auxin-binding protein 1，ABP1)很可能是
生长素的受体。细胞质膜、内膜系统和细胞质中
均发现有 ABP1 存在。内质网是 ABP1 的主要分布
场所，ABP1可以分泌到质膜和细胞壁上(Johns和
Herman 1993)。一般认为，生长素与质膜上的
ABP1结合，将信号转换为质膜的物理化学状态的
改变，如质膜超极化(Leblanc等1999b); 这种变化
再通过膜上的某些信号转换系统将信号放大，如
K + 内流通道的活化(Thiel等1993)，最终引起植物
体内各种生理生化反应。
尽管 ABP1 的研究已取得了较大进展，但仍
有许多问题尚未解决：如 ABP1 调控的信号转导
与其它信号转导间的联系还不清楚，ABP1如何影
响生长素相关基因的表达也不明确(吴顺等2004)。
3 基因转录水平上的生长素调控机制
在生长素的作用机制研究中，人们对生长素
在基因转录水平上的调控已有较多的了解(Hagen
和Guilfoyle 2002)。一般认为，受生长素调控的
转录因子至少有2类：AUX/IAAs (auxin/indolea-
cetic acid proteins)和ARFs (auxin response factors)。
AUX/IAAs属于转录抑制因子，在拟南芥中已经鉴
定了29 个 AUX/IAAs 基因。在静息状态下，AUX/
IAAs 与 ARFs 结合形成 AUX/IAA-ARF 二聚体，从
而抑制ARFs对基因表达的调控，这并不引起与生
长素有关的反应。当有生长素存在时，它会促进
AUX/IAAs通过泛素化途径(ubiquitination pathway)
的降解而释放出 ARFs，于是 ARFs 遂形成具有活
性的ARF-ARF 二聚体，进一步调控与生长素相关
基因的转录，最终引起与生长素有关的反应；同
时，新合成的 AUX/IAAs 又可以反馈抑制生长素
相关基因的转录，引起生长素-受体复合物解离，
生长素信号解除，进而精确地调节生长素的信号
转导过程(Ulmasov等1999; Tiwari等2001; Zenser
等2001；Liscum和Reed 2002) (图1)。迄今在拟
南芥中，至少已经分离到 23 个 ARF 基因，有的
ARFs (如 ARF5、ARF6、ARF7、ARF8)是转录
抑制因子，但多数 AR F s 促进基因的转录。
研究通讯 Research Letter
植物生理学通讯 第42卷 第1期，2006年2月106
4 通过泛素化途径的AUX/IAAs降解
通过泛素化途径的 AUX/IAAs 降解，已有大
量的报道，并取得了重要的进展( 韩晔和种康
2004)。在泛素化介导的蛋白质降解途径中，靶
蛋白通过3个主要步骤加入泛素链后为26S蛋白酶
体(proteasome)降解：首先泛素活化酶E1通过ATP
活化泛素，形成 E1-Ub；随后泛素分子转移到泛
素结合酶 E2 上，形成 E2-Ub；然后，在泛素连
接酶 E3 的作用下，将泛素分子连接到靶蛋白(如
AUX/IAAs)上，如此往复，直至在靶蛋白上形成
一个多泛素链；最后，多泛素化的靶蛋白为 26S
蛋白酶体迅速识别并降解，泛素单体再循环利用
(Deshaies 1999；Pickart 2001；Moon等 2004；
Smalle和Vierstra 2004) (图2)。
在靶蛋白的泛素化降解途径中，泛素连接酶
E3 起特异性识别底物的作用(Deshaies 1999；
Gagne等 2002；Cardozo和 Pagano 2004)。SCF复
合体(SKP1/Cullin/F-box complex)是主要的E3类
型。一般SCF复合体由4个亚基构成(图2): Cullin、
SKP1 (S phase kinase-associated protein 1)、RBX1
(ring box protein 1)和F-box蛋白。Cullin作为一个
大的支架蛋白，它可以促进 E2 与底物更好地结
合；SKP1 连接F-box蛋白，促进后者与Cullin的
互作；RBX1是一个小的环蛋白，介导E2和Cullin
的互作，促进泛素从E2转移到靶蛋白；F-box 蛋
白是一类含有F-box结构域(motif)的蛋白家族，其
N 端的 F-box 结构域结合 SKP1，C 端通过特殊的
二级结构(如亮氨酸拉链、锌指结构等)特异性地
结合靶蛋白。
5 生长素受体之谜初步解开
在F-box蛋白家族中，TIR1 (transport inhibi-
tor response 1)备受瞩目。TIR1在形成SCFTIR1复
合体中，起特异结合靶蛋白的作用( G r a y 等
2001；Kepinski 和 Leyser 2004)。AUX/IAA 与
SCFTIR1 间的相互关系是生长素作用机制的核心。
曾有报告认为，在与SCFTIR1 相互识别之前，AUX/
I A A 需要进行磷酸化、羟基化或糖基化的修饰
(Deshaies 1999；Jaakkola等 2001；Yoshida等
2002；Cardozo和Pagano 2004)。美国Indianna大
学Estelle实验室(Dharmasiri等 2005)和英国York大
学Leyser实验室(Kepinski和Leyser 2005)同时在
Nature上发表文章，证实TIR1就是生长素的一种
受体，在国际植物分子生物学界，引起巨大反
响。出人意料的是，人们苦苦追寻了数十年的生
长素受体，居然是泛素化降解途径E3连接酶复合
图2 通过泛素化途径的AUX/IAAs
降解(Kepinski 和 Leyser 2002)
F-box 蛋白识别 AUX/IAA 蛋白，将泛素(被 E1 激活后传
给 E2)通过 E2 和 E3 的互作结合到 AUX/IAA 蛋白上，从而使
带有泛素链的 AU X / I A A 蛋白被 2 6 S 蛋白酶体降解。CU L 1 :
Cullin 1; ASK1: 拟南芥类似SKP1蛋白(from arabidopsis SKP1
like)。
图1 生长素在基因转录水平上的调控机制(Gray等2001)
AXR1: auxin resistant protein 1; RUB1: related-to-ubiquitin
protein 1; Ub: ubiquitin; E1: 泛素活化酶；E2: 泛素结合酶；
E3: 泛素连接酶。
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体中的 F-box 蛋白——TIR1。这两个实验室的工
作证明，SCFTIR1 与 AUX/IAA 间的识别和互作，并
不需要任何修饰；在生长素存在的情况下，通过
生长素与SCFTIR1直接结合(不需要任何其他成分的
协助)，从而促进了 SCFTIR1 和 AUX/IAA 间的识别
与互作，启动 AUX/IAA 的泛素化过程，最终导
致泛素化的 AUX/IAA 在 26S 蛋白酶体中降解(图
3 )。
在拟南芥基因组中，编码F-box 蛋白的基因
有 700 个以上。因而有理由推测，在植物信号转
导过程中依赖 SCF 的蛋白降解途径可能起极为广
泛而重要的作用(Kepinski和Leyser 2005)，而不
仅仅局限于生长素的信号转导途径。
此外，还有两点值得关注：(1)最新的报道证
明，小分子RNA (microRNAs, miRNAs)可以抑制
与其序列互补的靶ARFs的表达(miRNAs通过介导
靶 mRN A 的降解，属于转录后基因沉默)，从而
起调控生长素信号的作用，而 miRNAs 对生长素
信号的调控是植物生长发育所必需的(Mallory等
2005; Sorin等 2005；Wang等 2005)。miRNAs参
与调控生长素信号的结果，为研究生长素的作用
机制提供了新的思路和手段。(2)最近，Callis
(2005)提出，在植物生长发育过程中，生长素引
起的各种反应，是否都与 SCF 介导的蛋白降解途
径有关呢？这是一个十分重要而有趣的问题。
总之，可以预见，SCFTIR1与 ABP1 介导的生
长素信号转导途径以及Callis (2005)的问题都将会
很快得到阐明。
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图3 生长素信号转导的模式
6 结语
生长素受体之谜的初步解开，无疑会大大促
进生长素作用机制的研究。需要指出的是，TIR1
是存在于细胞质中的可溶性蛋白，但仍有证据表
明细胞膜外也存在生长素的受体，有可能是ABP1
(Leblanc等 1999a)。而生长素直接结合TIR1后，
如何促进SCFTIR1 与 AUX/IAA 间精确的互作，仍不
清楚。推测可能是由于结合生长素后，TIR1 会
产生构象变化，从而更有利于与 AUX/IAA 结合。
每个TIR1结合多少个生长素分子，以及具体的结
合位点，尚未确定(Dharmasiri等 2005)。
在增强生长素诱导质膜 H+-ATPase 活性的反
应中，由于反应过于迅速，不太可能是由 TIR1
介导的 AUX/IAA 降解进而引起基因转录引起的，
而很可能是由于TIR1直接介导了某种调节蛋白降
解的结果。这说明，植物体内可能还存在其他生
长素信号转导途径(Dharmasiri等2005)。
植物生理学通讯 第42卷 第1期，2006年2月108
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