全 文 ：植物生理学通讯 第41卷 第6期，2005年12月 841
植物的隐花色素及其光信号转导
闫海 周波 李玉花*
东北林业大学花卉生物工程研究所，哈尔滨150040
Plant Cryptochrome and Its Light Signal Transduction
YAN Hai, ZHOU Bo, LI Yu-Hua*
Research Institute of Flower Biotechnology, Northeast Forestry University, Harbin 150040, China
提要 介绍了近年来植物隐花色素介导的光信号转导分子机制的研究进展。
关键词 蓝光受体；隐花色素；光信号转导
收稿 2004-12-28 修定 　2005-08-01
资助 国家自然科学基金(30170785)。
*通讯作者(E-mail: lyhshen@mail.hl.cn, Tel: 0451-
82191783)。
1 隐花色素和蓝光形态建成
蓝光影响植物生长和发育，植物的蓝光反应
包括抑制下胚轴伸长、刺激子叶扩展、调节开花
时间、向光性弯曲、气孔开放、引导昼夜节律
时钟和调节基因表达[1]。
高等植物具有极其精细的光感受系统和信号
转换系统，以监视光信号的方向、能量和光质，
并调节其生长发育[2]。光受体可分为 4 种类型：
光敏色素(phytochrome)、隐花色素(cryptochrome)、
趋光素(phototropin)和超级色素(superchrome)。其
中，隐花色素和趋光素都能吸收蓝光，属于蓝光
受体[3]。
隐花色素是一类吸收蓝光(400~500 nm)和近紫
外光(320~400 nm)的光受体，具有调节植物形态
建成、新陈代谢变化及向光性反应的功能，在蓝
紫光区有3个吸收峰(通常在450、420 和 480 nm
左右) ，在近紫外光区有 1 个吸收峰( 通常在
370~380 nm)，大于 500 nm 波长的光是无效的。
不同植物对蓝光效应的作用光谱稍有差异[4]。要
判定一个光调控反应是否包含蓝光受体(隐花色素)
参与的实验标准是：作用光谱在370 nm 附近有 1
个峰，400~500 nm 之间有 3 个峰[5]。
2 隐花色素的作用机制
植物中的许多生理生化过程表现出以24 h为
周期的内源节律，它受到称作昼夜节律时钟的内
源振荡器的调控。昼夜节律时钟通过专一性刺激
与周期性环境变化同步，最重要的周期性环境变
化是光[6]。在黎明和黄昏，昼夜节律时钟被光信
号导引产生昼和夜的日常周期[7]。光敏色素和隐
花色素通过将光信号转导至中心振荡器参与设置时
钟[6]。现已证明，光敏色素 PH Y A 和隐花色素
CRY1、CRY2 充当蓝光输入时钟的光受体。CRY1
和CRY2在拟南芥中并不像在哺乳动物中一样形成
时钟的一部分，它们在蓝光输入时钟时有冗余作
用。CRY1 在红光和蓝光中与 PHY A 一道将信号
传递给时钟[7]。Ahmad 等[8]证明 PHY A 在体外与
CRY1 和 CRY2 直接相互作用，PHY A 调节 CRY1
依赖红光的磷酸化，而隐花色素在红光中参与
PHY A 信号传递不需要光激活[9]。PHY A 在这一
相互作用中充当光受体，CRY1 和 CRY2 单纯充当
信号转导组分。cry1单基因突变体和cry1cry2双
突变体响应红光，表明 CRY1 和 CRY 2 充当 PHY
A 的下游信号转导组分。光敏色素和隐花色素在
光下都定位于核中[10~13]，表明 PHY A 和隐花色素
的相互作用发生在核中。PHY A 也与核蛋白 PIF3
(phytochrome-interacting factor 3)相互作用[14]，表
明光敏色素和隐花色素可能在核中形成较大的信号
传递复合物的一部分。
隐花色素经历一个影响其形成、分子间相互
作用、生理活性和光受体蛋白丰度的依光磷酸
化[15]。自动磷酸化发生在丝氨酸残基上[16]。隐花
色素可能通过某种分离的细胞机制传递信号，然
后会聚在一起调控HY5 (hypocotyl 5)转录激活因
子的丰度。隐花色素抑制 HY5 蛋白的降解，导致
植物生理学通讯 第41卷 第6期，2005年12月842
HY5 水平的增加，以促进包含 G-box 的光形态建
成重要基因的转录[17]。Cryptochrome-COP1 (con-
stitutive photomorphogenic 1)系统可能对大量转录
调节因子的丰度进行蛋白水解调控[18]。
3 隐花色素诱导的信号转导
植物体内的信号传递不是单通道进行的，而
是某一信号可能影响着下游的很多因子，同时也
受其他转导物质的影响，互相交织形成一个信号
传递的网络。
3.1 隐花色素上游信号转导 隐花色素的主要光反
应是一个涉及电子转移的氧化-还原反应。这一模
式在很大程度上基于已知的光裂合酶机制。
Cashmore等[10]认为隐花色素的原初反应可能与光
裂合酶类似，证实隐花色素的黄素蛋白与邻近的
信号分子或隐花色素的一部分蛋白质之间发生了电
子的转移，从而引起光受体构象的改变，进一步
导致生化性质的修饰，从而产生更多的信号。隐
花色素传递的光信号最终将会改变信号转导蛋白因
子在亚细胞的定位或改变离子平衡、基因表达和
细胞的活性，从而导致植物对隐花色素的原初反
应[19]。
光受体的调控效应可以受其它光受体的活性
强烈影响[20]。这些相互作用取决于光、温度和发
育时期。缺失 PHY A、PHY B 和 CRY1 的突变
体的获得在很大程度上改进了分析光受体之间相互
作用的工具，特别是可以研究光敏色素和隐花色
素家族专一成员的功能[21]。隐花色素发挥功能需
要光敏色素的存在，因为一些光敏色素突变体在
蓝光或绿光下是非光形态建成的。CRY 蛋白可以
在离体条件下被PHY A的蛋白激酶活性磷酸化。而
且，PHY B 和 CRY2 在植物提取液中相互作用[13]。
cry2cry1双突变体可用于进一步研究隐花色素在开
花诱导中的功能。cry2cry1双突变体在单色蓝光
照射下表现为开花延迟，但单基因cry1或cry2突
变体在蓝光下都不表现为开花延迟。这一结果表
明 CRY2 除了依赖 PHYB 起作用外，也与 CRY1 冗
余作用以独立于PHY B的方式促进开花的起始[22]。
光量子的吸收可以引发隐花色素与其它蛋白
质的蛋白质-蛋白质之间的相互作用[9,13,23,24]。隐花
色素和基因表达的变化之间存在着相对较短的转导
链。现已发现了调节幼苗去黄化反应的 CRY1 信
号传递中间物，还鉴定了 3 个新的 CRY 信号传递
基因座：HFR1 (long hypocotyl in far-red 1)、SUB1
(short under blue light)和PP7 (ser/thr protein phos-
phatase 7)。HFR1编码一个基本的螺旋-环-螺旋
转录因子，它有可能充当 CRY1 和 PHY A 光形态
建成下游的正调节因子，其功能仍不清楚[2 5 ]。
SUB1编码一个Ca2+ 结合蛋白，有可能充当光环境
下 HY5 积累的阻遏物[26]，在 CRY 和 PHY A 的信
号传递途径中起作用。虽然SUB1的精确作用机制
现今仍不清楚，但是 CRY 可以直接与 COP1 相互
作用并阻遏 COP1 以促进 HY5 的代谢，表明 SUB1
可能充当一个“变阻器”以微调依赖 CRY 的 HY5
和其他 COP1 靶因子的积累。PP7 编码一个 Ser/
Thr 蛋白磷酸酶，与果蝇 C 磷酸酶有高度序列同
源性，可能充当 C R Y 信号传递的专一正调节因
子[27]。Moller等[27]提出PP7可能调控一个核信号
中间物的功能以进一步调控隐花色素下游的信号传
递[28]。
3.2 隐花色素下游信号转导 研究表明，CRY1和
CRY2羧基末端部分的过量表达诱导一个组成型的
但仍需光敏色素参与的光形态建成。与cop1类似
的表型表明，在起抑制作用的氨基末端功能域缺
失的情况下，隐花色素羧基末端具有组成型活
性[23]。暗中 CRY1 和 CRY2 在细胞核内与 COP1 相
互作用[24,29 ]。因此认为，CRY 感知蓝光可引起
COP1 的快速钝化或降解，于是 HY5 在核中积累，
从而增强了靶基因的转录。这一见解强调 CRY 有
调控蛋白水解的作用[30]。
研究拟南芥CRY1 和 CRY2 的结果支持了细胞
内氧化-还原模型[29]。暗中表达CCT (cry carboxyl
terminal)融合 GUS的 CRY1和 CRY2的转基因拟南
芥植株表现为组成型光形态建成反应[23]。这一表
型可能是 C C T 与 C O P 1 的直接相互作用而抑制
COP1 的活性[24,29]。CRY 的 C 末端域与 COP1 蛋白
之间的相互作用，从另一个侧面反映了拟南芥光
信号传递的起始步骤，以及蓝光受体 CRY 与光形
态建成负调控因子 COP1 之间的联系[29]。
CRY 与 COP1 的相互作用本身不足以使 COP1
钝化[24,29]。在野生型植株中，COP1 的钝化需要
CRY 的羧基末端 CCT 与 COP1 结合并产生一个依
光的变化。Yang 等[29]提出 CRY 通过光激活的PHR
植物生理学通讯 第41卷 第6期，2005年12月 843
(photolyase-related)和CCT之间的分子内氧化-还
原反应参与 COP1 的钝化。有实验显示，PHR 域
起阻遏 CCT 域的作用，并且一个组成型依光的变
化解除了这一阻遏作用[28]。
拟南芥 COP1 在暗中充当光形态建成抑制因
子的作用，光刺激可解除抑制，降低 COP1 蛋白
在细胞核内的丰度。COP1 有 3 个已知的结构组
件：一个 N 末端锌指结合域、一个卷曲螺旋域和
一个C末端的WD-40 重复(图 1)[31]。COP1 主要作
为一个同型二聚体起作用，通过卷曲螺旋域形成
二聚体。锌指结合域和卷曲螺旋域独立调节
COP1 的光控核质分化。含有完整 WD-40 重复的
COP1 突变体蛋白能抑制光形态建成，表明C末端
WD-40 域充当独立的抑制组件。COP1 与正调节
光形态建成的 b Z I P 转录因子直接相互作用。
COP1 的自我聚合是其 WD-40 重复与 HY5 相互作
用的先决条件。COP1 充当一个分子开关[31]，通
过控制转录因子的降解和其靶基因的表达起光形态
建成抑制因子的作用[32]。
COP1活性和 HY5水平的光调控是复杂的，其
中一点就是 COP1 在核质间的运动。在暗中，光
形态建成受到抑制，COP1 存在于核中，HY5 被
降解；在光下，COP1 在核中水平下降，HY5 水
平增加，促进光调控基因的转录(图 2)[33]。
C O P 1 在暗生长植物中与 C O P 1 0 复合物、
CIP8 (cop1 interacting protein 8)、CSN(COP9
signalosome)、隐花色素(CRY)和 bZIP 转录因子
HY5 相互作用。COP1-HY5 相互作用导致 HY5 的
降解。至少存在两种依光机制使 HY5 稳定并且促
进 HY5 靶基因的转录：(1)白光诱导 COP1 从核向
细胞质运动; (2)蓝光使COP1以一种依赖CRY的方
式起作用。
COP1调控的另一点已通过对光受体蛋白的研
究得到揭示。CRY 蛋白羧基末端片段的过量表达
导致COP 突变体表型，表明 CRY 光受体可能负调
控 COP1 的功能，CRY1 和 CRY2 都通过羧基末端
域与 COP1 结合。另外，CRY1 和 CRY2 末端 CCT
图2 COP1活性的依光调节[33]
图1 光下COP1的工作模型[31]
植物生理学通讯 第41卷 第6期，2005年12月844
的过量表达导致HY5的稳定存在和COP1活性的降
低[33]。
光负调控COP1在细胞核中的水平，允许HY5
积累。HY5 与一个复合物专一作用，并且以两种
异构体的形式存在，通过其受光调控的激酶活性
在其COP1 结合域内产生磷酸化。未磷酸化的HY5
与 COP1 强烈相互作用，是降解的偏好底物，同
时还与靶启动子有高度亲和性，比磷酸化形式更
具生理活性。HY5 磷酸化使 HY5 稳定性和活性增
加，提高了核 COP1 的丰度。光控 HY5 磷酸化不
但提供了光下更具生理活性的非磷酸化 HY5，也
帮助维持暗中低活性的磷酸化 HY5 库，此库是暗
中向光下转变的快速初始反应所必需的[34]。
其它分子机制在CRY1 和 CRY2 调控的信号传
递过程中也起作用。微阵列试验表明，蓝光调控
几乎与红光一样多的基因转录。最近，对蓝光信
号转导的研究主要集中在调控转录因子 HY5 上，
其它信号传递因子的参与研究得还不是很清楚。
许多试验表明，可能存在 HY5 关键调控转录因子
以外的因子，例如 HY5 HOMOLOGUE (HYH)，
也参与调节这一过程。遗传分析表明，HYH 主要
参与蓝光调控发育和基因表达，H Y H 的功能与
HY 5 部分重叠。HY H 蛋白的积累依赖 HY5 的存
在。HYH 和 HY5 能分别形成异源二聚体和同源二
聚体，不仅调节不同靶基因的光控表达，也调节
重叠靶基因的光控表达。COP1 通过核中大量光
形态建成促进转录因子的靶向降解调节光控基因表
达[35]。
4 隐花色素的分子结构和基因表达
4.1 Òþ»¨É«ËصķÖ×ӽṹ CRY/光裂合酶家族的
所有成员有一个与氨基末端光裂合酶相关的
(photolyase-related, PHR)功能域，负责与发色团结
合并具有吸收光的能力。CRY 不具有 DNA 修复活
性[36]。隐花色素 PHR 功能域后有一个羧基末端
(CCT末端，cry carboxyl terminal)延伸，光裂合
酶则无[10]。隐花色素之间CCT 末端序列同源性很
小，含有 3 个可识别的基序：(1)接近 CCT 氨基
末端的 DQXVP；(2)包含数量变化的氨基酸残基
的区域；(3)羧基末端的STAES。包含这 3个基序
的隐花色素 C 末端延伸区域称为 DAS (DQXVP-
acidic-STAES)域。拟南芥CRY1和 CRY2具有 DAS
域(图3)[15,19] 。CCT作为蛋白-蛋白作用域可将CRY
激活状态信号传导给下游因子[28]。
4.2 隐花色素基因家族 蓝光受体的隐花色素家族
调控植物发育的各个方面，最明显的是幼苗的去
黄化反应，引导昼夜节律时钟和调节对日长敏感
的开花时间[15]。隐花色素还可能调控离子通道活
性和基因表达的变化[1]。隐花色素首先在拟南芥
中得到鉴定。分离得到的一些拟南芥光形态建成
突变体中的hy4有削弱对蓝光依赖的下胚轴伸长的
作用，在蓝光下生长时产生长下胚轴。HY4 基因
(后来重新命名为CRY1)的 DNA 序列有一个由681
残基组成的开放读码框[1]。1993 年，Ahmad 和
Cashmore[37]发表了蓝光受体隐花色素1 (crypto-
chrome 1, CRY1)的序列。到目前为止，在拟南
芥中已鉴定出隐花色素家族的两个成员：C R Y 1
和 CRY2[37,38]。
4.3 隐花色素基因表达的特点 CRY1是一个在暗
中和光下生长的拟南芥幼苗和成熟植株的不同器官
中都表达的可溶性蛋白。它调节一个抑制植物生
长的依光的过程，例如转基因拟南芥植株中
CRY1 的过量表达可抑制下胚轴伸长，表现为对
蓝光、UV-A 和绿光高度敏感；过量表达 CRY1 的
转基因植株呈现矮化表型。另外，过量表达
CRY1 的转基因植株响应蓝光、UV-A 和绿光诱导
的花色素苷积累，表明蓝光诱导 CHS 基因表达。
CRY1除了对植物生长起作用外，还是一个调节依
赖蓝光的基因表达调控的光受体[39]。CRY1 蛋白
的信号转导机制在不同植物种中是保守的[40]。
CRY2 经历一个依赖蓝光的磷酸化，CRY2 的
磷酸化与它的功能和调控相关。暗中，CRY2 未
被磷酸化，不具活性，稳定；而蓝光诱导 CRY2
的磷酸化，可引发光形态建成反应，最终光受体
发生降解[41]。CRY2在 C末端区包含一个核定位信
号(nuclear localization signal, NLS)。GFP荧光定
图3 隐花色素的结构域[19]
　　PHR (photolyase-related)表示光裂合酶相关的结构域，
DAS(DQXVP-acidic-STAES)表示含有这 3 种基序的结构域。
植物生理学通讯 第41卷 第6期，2005年12月 845
位表明 CRY2 定位于核中，核定位受 CRY2 的 C 末
端区域的调节[42]。
CRY1 和 CRY2 的生理功能在某种程度上可能
有重叠，例如，CRY1 和 CRY 2 都调节抑制下胚
轴伸长和诱导花色素苷合成[38,43]。而且，功能分
析表明，CRY1 和 CRY 2 的 N 末端域或 C 末端域
是可互换的[44]。除了它们的共同功能外，拟南芥
的两种 C R Y 蛋白也有显著不同的功能。例如，
CRY1 主要调节抑制下胚轴伸长[1]和蓝光引导昼夜
节律时钟[45]，而 CRY2 主要调节子叶扩展和控制
开花时间[38,46]。CRY 1 大多在地上组织中表达，
CRY2 在叶原基、根尖和子叶中活性较高[6]。CRY1
和 CRY2 蛋白具有不同的稳定性：CRY2 在绿光、
蓝光和 UV 下迅速降解，CRY1 则不易降解[44]。
5 结语
当前，国内外研究者们正在致力于寻找蓝光
信号转导途径中的重要组分或关键调节基因，研
究它们与转录因子复合物的作用。此外，不同光
受体之间也存在相互作用，例如隐花色素与光敏
色素一道参加控制生物节律性，它们究竟如何起
作用还需进一步的研究。目前的研究大多集中在
细胞核中隐花色素如何通过转录因子起作用，而
对细胞质中隐花色素在接受蓝光信号后如何进行信
号转导的研究还较少。隐花色素可能也是转录调
节复合体的一部分，它们也可能通过与 D N A 或
DNA-蛋白质复合物的直接相互作用介导蓝光信号
转导，最新的研究结果支持这些假设。虽然认识
隐花色素从蓝光感受到转录发生的信号传递步骤方
面有了很大进步，但还不能将这些步骤组成一个
完整的途径。今后的研究将有助于人们更加清楚
地了解隐花色素信号转导是怎样与不同的信号传递
途径和细胞活动相互作用，最终引起植物生长发
育改变，从而阐明隐花色素信号转导的网络和转
导的机制。
参考文献
1 Lin C. Plant blue-light receptors. Trends Plant Sci, 2000, 5:
337~342
2 Xu ZH, Liu CM. The Molecular Mechanism of Plant
Development. Beijing: Sci Press, 1999. 215~224
3 Briggs WR, Olney MA. Photoreceptors in plant photomor-
phogenesis to date. Five phytochromes, two cryptochromes,
one phototropin and one superchrome. Plant Physiol, 2001,
125: 85~88
4 童哲. 光敏色素及光形态建成. 见: 余叔文, 汤章城主编. 植
物生理与分子生物学. 第2版. 北京: 科学出版社, 1998.
634~653
5 李韶山, 潘瑞炽. 植物的蓝光效应. 植物生理学通讯, 1993,
29(4): 248~252
6 Tóth R, Kevei É, Hall A et al. Circadian clock-regulated
expression of phytochrome and cryptochrome genes in
Arabidopsis. Plant Physiol, 2001, 127: 1607~1616
7 Devlin PF, Kay SA. Cryptochromes are required for phyto-
chrome signaling to the circadian clock but not for
rhythmicity. Plant Cell, 2000, 12: 2499~2510
8 Ahmad M, Jarillo JA, Smimova O et al. The CRY1 blue light
photoreceptor of Arabidopsis interacts with phytochrome A
in vitro. Mol Cell, 1998, 1(7): 939~948
9 Lin C, Robertson DE, Ahmad M et al. Association of flavin
adenine dinucleotide with the Arabidopsis blue light receptor
CRY1. Science, 1995, 269: 968~970
10 Cashmore AR, Jarillo JA, Wu YJ et al. Cryptochromes: blue
light receptors for plants and animals. Science, 1999, 284:
760~765
11 Kircher S, Kozma-Bognar L, Kim L et al. Light quality-
dependent nuclear import of the plant photoreceptors phy-
tochrome A and B. Plant Cell, 1999, 11: 1445~1456
12 Yamaguchi R, Nakamura M, Mochizuki N et al. Light-de-
pendent translocation of a phytochrome B-GFP fusion pro-
tein to the nucleus in transgenic Arabidopsis. Cell Biol,
1999, 145: 437~445
13 Mas P, Devlin PF, Panda S et al. Functional interaction of
phytochrome B and cryptochrome 2. Nature, 2000, 408:
207~211
14 Ni M, Tepperman JM, Quail PH. PIF3, a phytochrome-
interacting factor necessary for normal photoinduced signal
transduction, is a novel basic helix-loop-helix protein. Cell,
1998, 95: 657~667
15 Lin C, Shalitin D. Cryptochrome structure and signal
transduction. Annu Rev Plant Biol, 2003, 54: 469~496
16 Bouly JP, Giovani B, Djamei A et al. Novel ATP-binding and
autophosphorylation activity associated with Arabidopsis
and human cryptochrome 1. Eur J Biochem, 2003, 270(14):
2921~2928
17 Quail PH. Photosensory perception and signaling in plant
cells: new paradigms? Curr Opin Cell Biol, 2002, 14: 180~188
18 Holm M, Deng XW. Structural organization and interac-
tions of COP1, a light-regulated developmental switch. Plant
Mol Biol, 1999, 41: 151~158
19 Lin CT. Blue light receptors and signal transduction. Plant
Cell, 2002, S207~S225
20 Casal JJ. Phytochromes, cryptochromes, phototropin: pho-
toreceptor interactions in plants. Photochem Photobiol Sci,
2000, 71: 1~11
21 Casal JJ, Mazzella MA. Conditional synergism between
cryptochrome1 and phytochrome B is shown by the analysis
植物生理学通讯 第41卷 第6期，2005年12月846
of phy A, phy B and hy4 simple, double and triple mutants in
Arabidopsis. Plant Physiol, 1998, 118: 19~25
22 Mockler TC, Guo H, Yang H et al. Antagonistic actions of
Arabidopsis cryptochromes and phytochrome B in the regu-
lation of floral induction. Development, 1999, 126:
2073~2082
23 Yang HQ, Wu YJ, Tang RH et al. The C termini of Arabidopsis
cryptochromes mediate a constitutive light response. Cell,
2000, 103: 815~827
24 Wang H, Ma LG, Li JM et al. Direct interaction of Arabidopsis
cryptochromes with COP1 in light control development.
Science, 2001, 294: 154~158
25 Duek PD, Fankhauser C. HFR1, a putative bHLH transcrip-
tion factor, mediates both phytochrome A and cryptochrome
signaling. Plant J, 2003, 34: 827~836
26 Guo H, Mockler T, Duong H et al. SUB1, an Arabidopsis
Ca2+-binding protein involved in cryptochrome and phyto-
chrome coaction. Science, 2001, 291: 487~490
27 Moller SG, Kim YS, Kunkel T et al. PP7 is a positive regula-
tor of blue light signaling in Arabidopsis. Plant Cell, 2003,
15: 1111~1119
28 Emmanuel L, Daniel WH, Thomas JC. Blue light signaling
through the cryptochromes and phototropins. So that’s what
the blues is all about. Plant Physiol, 2003, 133: 1429~1436
29 Yang HQ, Tang RH, Cashmore AR. The signaling mecha-
nism of Arabidopsis CRY1 involves direct interaction with
COP1. Plant Cell, 2001, 13: 2573~2588
30 Péter G, Eberhard S, Ferenc N. Light perception and signal-
ing in h igher p lants. Cur Opin Plan t Biol , 2003, 6 :
446~452
31 Torii KU, McNellis TW, Deng XW. Functional dissection of
Arabidopsis COP1 reveals specific roles of its three structural
modules in light control of seedling development. Eur Mol
Biol Lab J, 1998, 17: 5577~5587
32 Ma LG, Gao Y, Qu LJ et al. Genomic evidence for COP1 as
a repressor of light-regulated gene expression and develop-
ment in Arabidopsis. Plant Cell, 2002, 14: 2383~2398
33 Hanjo H, Mark E. Plant development: regulation by protein
degradation. Science, 2002, 297: 793~797
34 Christian SH, Kazuhito G, Mark TO et al. HY5 stability and
activity in Arabidopsis is regulated by phosphorylation in its
COP1 binging domain. EMBO J, 2000, 19(18): 4997~5006
35 Holm M, Ma LG, Qu LJ et al. Two interacting bZIP proteins
are direct targets of COP1-mediated control of light-depen-
dent gene expression in Arabidopsis. Genes Dev, 2002, 16:
1247~1259
36 Sancar A. Structure and function of DNA photolyase and
cryptochrome blue-light photoreceptors. Chem Rev, 2003,
103: 2203~2237
37 Ahmad M, Cashmore AR. HY4 gene of Arabidopsis thaliana
encodes a protein with characteristics of a blue-light
photoreceptor. Nature, 1993, 366: 162~166
38 Lin C, Yang H, Guo H et al. Enhancement of blue-light
sensitivity of Arabidopsis seedlings by a blue light receptor
cryptochrome 2. Proc Nat Acad Sci USA, 1998, 95: 2686~2690
39 Lin C, Ahmad M, Cashmore AR. Arabidopsis cryptochrome
is a soluble protein mediating blue light-dependent regula-
tion of plant growth and development. Trends Plant J, 1996,
10: 893~902
40 Lin C, Ahmad M, Gordon D et al. Expression of an Arabi-
dopsis cryptochrome gene in transgenic tobacco results in
hypersensitivity to blue, UV-A and green light. Proc Nat
Acad Sci USA, 1995, 92(18): 8423~8427
41 Shalitin D, Yang H, Mockler TC et al. Regulation of Arabi-
dopsis cryptochrome 2 by blue-light-dependent phosphoryla-
tion. Nature, 2002, 417 (6890): 763~767
42 Kleiner O, Kircher S, Harter K et al. Nuclear localization of
the Arabidopsis blue light receptor cryptochrome 2. Plant J,
1999, 19(3): 289~296
43 Lin C, Ahmad M, Chan J et al. CRY2: a second member of
the Arabidopsis cryptochrome gene family. Plant Physiol,
1996, 110: 1047
44 Ahmad M, Jarillo JA, Cashmore AR. Chimeric proteins be-
tween cry1 and cry2 Arabidopsis blue light photoreceptors
indicate overlapping functions and varying protein stability.
Plant Cell, 1998, 10: 197~207
45 Somers DE, Devlin PF, Kay SA. Phytochromes and
cryptochromes in the entrainment of the Arabidopsis circa-
dian clock. Science, 1998, 282: 1488~1490
46 Guo H, Yang H, Mockler TC et al. Regulation of flowering
time by Arabidopsis photoreceptors. Science, 1998, 279:
1360~1363