全 文 ：植物生理学通讯 第 40 卷 第 5期，2004 年 10 月624
植物生长素的作用机制
吕剑 喻景权*
浙江大学园艺系， 杭州 310029
Mechanism of Auxin Action
LÜ Jian, YU Jing-Quan*
Department of Horticulture, Zhejiang University, Hangzhou 310029
提要 介绍了生长素受体、生长素诱导基因以及生长素诱导 ATPase 活化，特别对近几年来生长素信号转导的研究进展
进行了概述。
关键词 生长素； 作用机理；信号转导
收稿 2003-11-10 修定 　 2004-02-19
资助　 国家杰出青年科学基金(30230250)。
* 通讯作者(E-mail:jqyu@zju.edu.cn, Tel:0571-86971120)。
作为植物的一种重要的内源激素，生长素参
与植物生长和发育的诸多过程，如根和茎的发育
和生长、器官的衰老、维管束组织的形成和分化
发育，以及植物的向地和向光反应等。研究生长
素的作用机制对深入认识植物生长发育的许多生理
过程有重要意义。早在上个世纪30年代有关生长
素作用机制的研究就已经开始，到60年代末、70
年代初形成两派学说，即基因表达学说和酸生长
学说。之后，随着生物化学和生物学技术的发
展，两种学说都有了新的发展，但同时其所存在
的不足之处也日益暴露。近年来，由于分子生物
学和遗传工程实验手段的广泛应用，在分子水平
上的生长素作用机制研究日益深入，尤其是生长
素信号转导途径的研究已经成为当前的热点。
1 生长素受体
植物激素受体的研究是当前植物生理学中的
一个前沿课题，在公认的五大类植物激素中，以
生长素的受体研究进展最快。生长素受体的研究
不仅有助于揭示生长素信号转导的途径，为深入
认识生长素作用机制打下基础，同时也为其他植
物激素受体的研究提供了借鉴。 作为生长素的受
体，必须具有以下两大特征：(1)与生长素之间有
很强的接合力；(2)与生长素结合后被活化，并引
起相应的一系列生理生化反应。根据这两点，说
明许多能与生长素紧密结合的物质并非均是受体。
1.1 生长素结合蛋白(ABP) 生长素受体的研究，
是从生长素结合蛋白(ABP)入手的，其中研究最
深的 ABP1 由 Inohara 等[1]克隆出来。随着有关
ABP1 的受体功能的研究逐步深入，ABP1 为生长
素的一种受体的观点已普遍得到人们的认同。
1.1.1 ABP1 在植物体内的分布 ABP1在植物器
官、组织、细胞中的分布研究很多[2~8]。Harnden
和 Jones[4]证实玉米黄化苗不同部位ABP1 含量不
同，生长迅速的部位 ABP1 含量高；Shimomura
和Watanabe[5]证明ABP1主要分布于玉米胚芽鞘表
皮中，其含量是内部组织含量的 7 倍；Napier[6]
认为 95% 以上的 ABP1 滞留在内质网上；Jones 和
Herman[7]使用单克隆抗体也证明大多数ABP1存在
于内膜系统，少量存在于高尔基体、质膜和细胞
壁的空隙中，在液泡膜上几乎没有 ABP1 的分布。
ABP1在植物体内分布的研究多以玉米的胚芽鞘为
材料，以其它植物为材料的研究并不多见。
Shimomura 等[8]分析了烟草 ABP1 的含量，证实
ABP1在双子叶植物烟草与单子叶植物玉米中以相
同水平存在。
1.1.2 ABP1行使生长素受体功能的证据 近年来，
随着对 ABP1 研究的深入，证明 ABP1 行使生长素
受体功能的证据也越来越多[9]。生长素诱导的烟
草原生质体过极化反应可为抗ABPl的抗体及抗外
源ABPl 所加强。这提示 ABPl 为细胞对生长素产
生过极化反应所必需，而且ABP1存在于质膜外表
面。这样，分子量高达 12 kD 的抗体蛋白才可与
之接触；Steffens等[10]的试验结果表明，促使原
生质体膨胀的生长素信号是由位于原生质体外的
A B P 1 感知的。并且烟草叶片培养细胞中玉米
ABP1 的超量表达能够增强细胞对生长素的敏感
性[11]。近来，对 ABP1 结构的深入研究发现，基
植物生理学通讯 第 40 卷 第 5期，2004 年 10 月 625
于ABP1生长素结合区域D16所合成的多肽的抗体
在烟草原生质体系统上表现与生长素相似的效应
(过极化反应)，该抗体在烟草原生质体的离子通
道上也表现出类似生长素的活性；在缺乏生长素
的情况下，ABP1上的D16多肽的抗体诱导包含rof
基因的原生质体产生相同的过极化反应所需的抗体
量大大减少。并且 ABPl 的 C 末端的含 13 个残基
的多肽可模拟高浓度的生长素对内向K+ 通道的失
活作用，而ABPl的部分区域则受生长素诱导变构。
1.2 存在除ABP1以外的生长素受体的可能性 尽
管越来越多的试验都证明ABP1行使生长素受体功
能，但也有一些人，其中包括被誉为“ABP1 鼻
祖”的Hertel[12]对此提出质疑。他们认为，由原
生质体上获得的数据可能并不适用于整体细胞，
因为它们的生理特性存在显著差异。生长素诱导
的反应在整体组织中的迟滞期要比离体原生质体长
得多，原生质体的过极化与完整植株中细胞壁酸
化的过极化是两个不同的过程，生长素调节 H+-
ATPase活性可能存在两条截然不同的信号转导途
径。为此，他们主张应考虑到生长素介导的反应
可能还会有其他一些途径存在，很可能存在除
ABP1 之外的其他种类的生长素受体蛋白。随着
近几年对生长素受体研究的深入，许多试验结论
证明了存在除 ABP1 以外的生长素受体的可能性。
从生长素调控细胞生长发育的生理功能来看，生
长素的浓度影响了细胞的生长：较低浓度(如 0.3
mmol·L-1)的 IAA 能够促进烟草BY-2 细胞的伸长，
对细胞分裂并无影响；在相对较高的 I A A 浓度
下，细胞分裂加快，而细胞的伸长却受到抑制[13]。
这一结果又使人产生了不同浓度水平的生长素是如
何引发不同的生理反应的疑问。解决这一疑问的
一种方法是假设生长素受体有两个不同的生长素结
合位点，一个高亲和位点，一个低亲和位点，但
是遗憾的是ABP1并不符合这一标准，因为它只有
一个高亲和位点。烟草培养细胞中ABP1的反义抑
制能够显著抑制细胞的伸长，但是，生长素所诱
导的细胞分裂却仍然得到保持[14,15]。另外，生长
素参与细胞周期[16]，而 G 蛋白的 a亚基(GPA1)
则广泛参与细胞的分裂，G A P 1 的反义抑制能
够导致水稻植株矮化[17]，缺失 GAP1 基因拟南
芥植株表现出细胞分裂受到抑制，而 G A P 1
超量表达的拟南芥植株则出现细胞异常分裂的
现象[18]。
2 生长素诱导的基因
用生长素处理植物的器官或组织培养细胞进
行差异筛选，已经克隆了一些生长素诱导表达的
基因[19]。其中有的基因对激素的刺激反应极快，
生长素诱导的原初基因在10 min内就可以检测到
mRNA 浓度的增加，如 GH3、SAUR 和 pIAA4/5
等。
2.1 SAUR 和 GH3 基因的特性 SAUR 和 GH3两个
基因家族是生长素的原初诱导基因的两个典型代
表[20,21]。SAUR 和 GH3 基因是从大豆的幼茎中通
过差异筛选克隆而来的。当无外源生长素的情况
下，GH3 仅在根尖、子房和发育的种子中有一定
程度的表达，而在其它的器官则不表达；当以外
源的生长素(10-7~10-4 mol·L-1)处理植物时，几乎
所有的组织和器官都有很高的表达。这说明植物
细胞中 GH3 基因表达的限量因子是生长素浓度不
够高[22]。以往的生理学研究表明，根尖、子房和
发育中的种子含有较高浓度的生长素，这进一步
说明 GH3 基因的表达是由较高浓度的生长素引起
的。SAUR 基因在茎的伸长区表达很强，而在根
或其它器官表达极低或不表达。用外源生长素处
理植物材料，能增加 S A U R 在伸长区的表达强
度，但不能在根、叶等器官中引起表达。SA U R
和 GH3 对其它激素和环境因子的刺激均无明显反
应，说明它们是生长素专一诱导的基因。外源生
长素处理植物材料几分钟后，就可以观察到
SAUR 和 GH3 mRNA 浓度的增加。Guifoyle 等[23]
的进一步试验说明，这种 mRNA 浓度的增加主要
是由于基因转录速度的增加。SAUR 基因的另外
一个特点是，蛋白质合成抑制剂可增加它的
mRNA 的积累。对 SAU R 来说，蛋白质合成抑制
剂可增加 SAUR mRNA 的稳定性，而增加 SAUR
mRNA 的稳定性必然会导致 SAUR mRNA 量的增
加。Li等[24]的试验进一步证明，蛋白质合成抑制
剂所引起的 SAUR mRNA 的稳定性与 SAUR mRNA
中的结构基因片段有关，而与两端的非编码区域
无 关 。
2.2 SAUR 和 GH3 基因的功能 目前，SAUR和 GH3
基因的功能尚不清楚。将这两种基因编码的氨基
酸序列输入基因库时，并未发现任何相似的或同
源性的蛋白，从而给这类基因功能的研究带来了
困难。有人设想通过降低或增加 SAUR 蛋白的浓
度而引起植物形态或生理上变异的方案来研究
植物生理学通讯 第 40 卷 第 5期，2004 年 10 月626
S A U R 蛋白的功能。如采用转基因的方法，在
SAUR 连接上强启动子如 CaMV 35S 基因的启动子
和热休克基因，然后将嵌合基因转化植物，以期
在转基因植物中增加 S A U R 蛋白的浓度；或将
CaMV 35S 基因的启动子连接 SAUR 结构基因的反
义基因，然后同样进行基因转化，以此降低转基
因植物中的 SAUR 蛋白的浓度。遗憾的是，用上
述两种方法改变 SAUR 蛋白的浓度，都未能使转
基因植物产生明显的形态或生理上的改变。另
外，也有人通过研究此类蛋白在细胞内的分布的
方法来探索其所具有的生理功能。A b e l 和
Theologis [25]成功地证明了另一种原初诱导基因
PS-IAA4 位于细胞核内。DNA 的序列分析进一步
证明 PS-IAA4 蛋白中含有和 DNA 结合的结构区
域。因此，PS-IAA4 的功能可能和生长素的次级
诱导基因的启动子发生作用并激活这些基因。
3 复杂的生长素信号转导系统
3.1 生长素信号转导作用元件 正如上面所讨论的
那样，生长素可能通过 ABP1 和一条 G 蛋白途径
来分别调控细胞的伸长和分裂。然而，信号转导
上游和下游元件仍然非常模糊。Claussen等[26]细
胞培养试验结果表明，K+ 通道参与生长素所诱导
的细胞伸长生理过程。并且，ABP1 的超量表达
能够增加保卫细胞K+ 通道对生长素的敏感性。所
有这些都说明K+ 通道在生长素调控的细胞伸长信
号转导过程中有作用。最近，Yang和 Poovaiah[27]
的试验结果为钙离子和 CaM 直接参与生长素的信
号转导提供了分子和生物化学证据。他们研究发
现，CaM 结合蛋白 ZmSA UR1 与 SAURs( sma ll
auxin up RNAs)具有序列同源性。而CaM 抗体能
够抑制生长素诱导的细胞伸长却不能抑制生长素所
诱导的 ZmSAUR1 的表达则表明，钙 / 钙调素可能
仅在生长素调节的细胞伸长信号转导中起作用。
Aux/IAA蛋白与生长素反应因子(ARF)也是生
长素信号转导中的重要元件。生物化学和分子生
物学的试验表明，Aux/IAA 蛋白可能作为转录因
子参与生长素诱导基因表达的第二时期[2 8 , 2 9 ]。
ARFs能与在初期或早期生长素诱导基因的启动子
中发现的生长素反应元件结合[30 ]，并且可能与
Aux/IAA蛋白一起参与调控早期生长素诱导基因的
转录[31]。然而，Aux/IAA 蛋白和 AFRs 如何与生
长素信号转导中的其他信号元件相互作用，还是
不太清楚。
3.2 多条信号途径的相互联系 许多试验都支持生
长素信号转导各条途径之间有着密切的联系。例
如，G 蛋白可能同时参与细胞分裂和伸长两个不
同生理过程中的不同信号转导过程[32,33]。烟草细
胞培养中，拟南芥 ABP1 的异常表达能够导致叶
片培养细胞变大，但是却使细胞数目减少，且并
不改变叶片的形态发生和生长动态[34]。这表明细
胞伸长的增强是以细胞分裂的减弱为补偿的。
原生质体表面的ABP1于质膜H+-ATPase之间
的信号转导还涉及磷脂酶A(phospholipase A2)的参
与。林芳等[35]的研究结果证明，PLA2 的水解产
物溶血磷脂和亚麻酸可刺激生长素相关基因的表
达，其抑制剂可阻断 IAA 引起的细胞伸长，说明
PLA2 可能介导了 IAA 的生理作用。
另外，MAPK(MAP kinases)的调节作用也证
明不同生长素信号转导途径具有共同的部分。在
烟草细胞培养中，生长素缺乏能够限制细胞的分
裂，而却能促进细胞周期的开始。在这一过程
中，一种具有 MA P K 特征的 MA P K K 和蛋白质激
酶被激活[36,37]。这表明一条 MAPK 途径可能参与
生长素信号转导。综合动植物细胞信号转导的研
究结果可以看出，MAPK 在多条信号转导途径中
起作用，而新近的许多试验又证明 MAPK 参与介
导多种生长素所引起的生理反应。由此看来，生
长素的不同信号转导途径可能有着共享的中间途径。
3.3 生长素对H+-ATPase的活化作用 生长素作用
机制还包括刺激在质膜上的 H+-ATPase 的活性。
一些试验结果表明，H+-ATPase 的活性可能受生
长素与结合蛋白的促进，因此 H+-ATPase 活性的
提高可作为生长素受体的生化功能的表现。生长
素、ABP 抗体和 H+-ATPase 抗体对烟草原生质体
质膜电势差的显著影响，说明生长素与受体结合
从而促进H+-ATPase 活性[38]。同时，这也从分子
水平上证明酸生长学说的正确性。NAA 处理引起
明显的质膜电势差，但同时加入 ABP 的单克隆抗
体，N A A 对电势差的影响消失，说明质膜含有
ABP，而且是生长素的受体。在同一试验中，另
一处理用可促进质膜一般功能的壳梭孢素(FC)代替
NAA，结果是 FC 引起的质膜电势差不受 ABP 抗
体的影响，说明 A B P 抗体影响质膜电势的专一
性。此外，应用 H+-ATPase 抗体的试验结果表
明，质膜电势差由 H+-ATPase 活性所引起，进一
步证实 H+-ATPase 的质子泵作用；H+-ATPase 抗
植物生理学通讯 第 40 卷 第 5期，2004 年 10 月 627
体能显著抑制生长素对质膜电势的影响，表明生
长素有促进 ATPase 活性的功能。因此，ATPase
活性的促进是生长素通过与受体结合而产生生理生
化效应的重要证据之一[39] 。
3.4 生长素信号转导复杂性的模型 正如上面讲述
的那样，生长素信号转导的机制是一个非常复杂
的问题。尽管近年来的试验技术不断改进使得我
们对其有了较好的认识，但是我们对其认识的深
度还远远不够。总结当前生长素信号转导的研究
现状，及对生物体内信号转导的认识，生长素信
号转导的机制可以用图 1 作简要描述。
图1 中所描述的具体过程为：在外界信号的
影响下，生长素与生长素受体结合，生成生长素-
受体复合物，然后将信号通过各种作用元件在信
号传递链上传递，引起一系列的生理生化反应，
最终引起植物形态上的改变；同时，出于对自身
的保护，植物本身也会产生一系列的反馈抑止信
号，引起生长素 - 受体复合物的解离，传递信号
解除，生长素与其受体得到再生。
关于生长素受体以及生长素与受体结合后的
信号传递已经有了大量研究成果，但是对生长素
反馈调节的研究则相对较少，并且对构成信号传
递链的多种作用元件仍未研究清楚。
Chen[13]所提出的信号转导模型有着较高的借
鉴意义。他认为，一种生长素高亲和性受体复合
物，其中包含 ABP1，介导了生长素诱导的细胞
伸长的生理过程。而一种未知的生长素低亲和力
受体复合物(Rx)则介导了生长素所诱导的细胞分裂
的生理过程。这一复杂的信号传递体系包含了
AXR1-TIR、ARF-Aux/IAA，可能还有 Gbg-MAPK
等作用元件的参与。并且他也强调，这一信号转
导系统中的许多上游和下游作用元件仍未弄清楚。
4 问题和展望
生长素的作用机制极其复杂，尽管近几年应
用分子生物学技术，加速了生长素对基因表达调
控的研究，为植物生长发育的人工调控积累大量
的理论依据。如Bak和Feyereisen[40]新近研究的结
果表明，一种 P450 酶 CYP83B1 的缺失可引起游
离型生长素的增加，进而导致顶端优势的加剧；
而另一种 P450 酶 CYP83A1 则起着辅助 CYP83B1
抑制植物体内过量的游离生长素的产生。这一发
现是生长素生理调节研究中的一大进步。但是，
人们对生长素调节有关的 mRNA 和蛋白质的生理
功能仍然了解甚少，生长素是直接作为反式作用
因子调节基因表达，还是与受体结合后才发挥作
用，受体的性质与功能的鉴定以及生长素与第二
信使的关系等一系列问题都有待于深入研究。具
体可以体现在以下几个方面：(1)深入研究生长素
的生物合成途径、关键调控步骤，以求在生长素
的合成调控方面取得突破性进展；(2)进一步探讨
生长素的生理作用，继续寻找构成生长素信号传
递链的多种作用元件，并采用先进的分子生物学
技术手段对其进行鉴定，更详细地构建生长素的
信号传递链，阐明生长素作用机制，为作物生长
发育调控提供理论基础；(3)研究生长素的反馈调
节机制，为生长素信号转导的人工调控开辟一片
新的研究空间；(4)进一步分离克隆与生长素作用
机制相关的基因，采用转基因手段深入研究已克
隆基因的功能，为从分子遗传学的角度探索生长
素的作用机制提供理论基础。可以相信，随着分
子生物技术的飞速发展，通过对生长素受体、生
长素诱导基因特别是生长素的信号转导及其生理调
节的研究，人们对生长素作用机制的认识将会更
加清楚。
图1 生长素信号转导模型
植物生理学通讯 第 40 卷 第 5期，2004 年 10 月628
参考文献
1 Inohara N, Shimomura S, Fakui T et al. Axin-binding protein
located in the endoplasmic reticulum of maize shoots:mo-
lecular cloning and complete primary structure. Proc Natl
Acad Sci USA, 1989,86:3564~3568
2 Venis MA, Napier RM. Auxin receptor: recent developments.
Plant Growth Regul, 1991,10: 329~340
3 Lobler M, Klambt D.Auxin-binding proteins from coleop-
tile membrance of corn(Zea mays L.) I. Purification by
immunolocial methods and characterization. J Biol Chem,
1985,260: 9848~9853
4 Harnden D, Jones AM. Organ localization of auxin-binding
protein 1 in the etiolated maize seedling. J Plant Growth
Regul,1995, 14: 109~113
5 Shimomura S, Watanabe S. Auxin receptor in plastnalemma.
Membrance,1993,18: 34~42
6 Napier RM.Toward an understanding of ABP. J Expl Bot,
1995,293: 1787~1795
7 Jones AM, Herman EM. KDEL-containing auxin-binding
protein is secreted to the plasma membrance and cell wall.
Plant Physiol, 1993, 101: 595~606
8 Shimomura S, Watanabe S, Ichikawa H. Characterization of
auxin-binding protein 1 from tobacco: content, cocalization
and auxin-binding activity. Planta,1999, 209: 118~125
9 Barbier-Brygoo H. Tranking auxin receptors using functional
approaches. Critical Rev Plant Sci,1995, 14:1~25
10 Steffens B, Feckler, Palme K et al. The auxin signal for
protoplast swelling is perceived by extracellular ABP1. Plant
J,2001,27(6):591~599
11 Bauly JM, Sealy MA, Macdonald H et al. Overexpression of
auxin-binding protein enhances the sensitivity of guard cells
to auxin. Plant Physiol,2000,124: 1229~1238
12 Hertel R. Auxin binding protein 1 is a red herring.J Exp Bot,
1995, 46: 461~462
13 Chen JG. Dual auxin signaling pathways control cell elonga-
tion and division. J Plant Growth Regul, 2001,20:255~264
14 Chen JG, Shimomura S, Sitbon F et al. The role of auxin-
binding protein 1 in the expansion of tobacco leaf cells.
Plant J, 2001,28(6):607~617
15 Chen JG, Ullah H, Yang JC et al. ABP1 is required for orga-
nized cell elongation and division in Arabidopsis
embryogenesis. Genes Dev, 2001, 15: 902~911
16 Francis D, Sorrell D. The interface between the cell cycle
and plant growth regulators: a mini review. Plant Growth
Regul, 2001, 33: 1~12
17 Fujisawa Y, Kato T, Ohki S et al. Suppression of the
heterotrimeric G protein causes abnormal morphology, in-
cluding dwarfism, in rice. Proc Natl Acad Sci USA, 1999, 96:
7575~7580
18 Ullah H, Chen JG, Yang JC et al. Modulation of cell prolif-
eration by heterotrimeic G protein in Arabidopsis. Science,
2001,292: 2066~2069
19 Key JL. Modulation of gene expression by auxin. BioEssays,
1989,11:52~58
20 Hagen G, Kleinschmidt A, Guilfoyle T et al. Auxin regulated
gene expression in intact soybean hypocotyls sections. Planta,
1984, 162: 147~153
21 McClure BA, Hagen G, Brown CS et al. Transcription, orga-
nization and sequence of an auxin-regulated gene cluster in
soybean. Plant Cell, 1989,1: 229~239
22 Hagen G, Martin G, Li Y et al. Auxin-induced expression of
soybean GH3 promoter in transgenic tobacco plants. Plant Mol
Biol, 1991,17: 567~579
23 Guilfoyle TJ, Hagen G, Li Y et al. Expression of auxin-responsive
genes in soybean and transgenic tobacco. Biochem Soc Trans,
1991,20: 97~101
24 Li Y, Strabala TJ, Hagen G et al. The soybean SAUR open read-
ing frame contains a cis-element responsible for cycloheximide-
induced mRNA accumulation. Plant Mol Biol,1994,24: 717~723
25 Abel S, Theologis A. Early auxin-induced gene expression. 4th
International Congress of Plant Molecular Biology.
Amsterdam, 1994. 902
26 Claussen M, Luthen H, Blatt M et al. Auxin-induced growth and
its linkage to potassium channels. Planta, 1997, 200:227~234
27 Yang TB, Poovaiah BW. Molecular and biochemical evidence
for the involvement of calcium/calmodulin in auxin action. J
Biol Chem, 2000, 275:3137~3143
28 Abel S, Oeller PW. Early auxin-induced genes encode short-lived
nuclear proteins. Proc Natl Acad Sci USA , 1994, 91:326~330
29 Abel S, Theologis A. Early genes and auxin action. Plant Physiol,
1996, 111:9~17
30 Ulmasov T, Hagen G, Guilfoyle TJ. ARF1, a transcription factor
that binds auxin response elements. Science, 1997, 276:
1865~1868
31 Guilfoyle TJ. Aux/IAA proteins and auxin signal transduction.
Trends Plant Sci, 1998, 3:205~207
32 Salbach G, Natura G, Luein W et al. The a-subunit of a
heterotrimeric G-protein from tabacco, NtGPa1,function in K+
channel regulation in mesophyll cells. J Exp Bot, 1999, 50:53~61
33 Wang XQ, Ullah H, Jones AM et al. G protein regulation of ion
channels and abscisic acid signaling in Arabidopsis guard cells.
Science, 2001, 292:2070~2072
34 Jones AM, Im KH. Auxin-dependent cell expansion mediated
by overexpressed auxin-binding protein 1. Science, 1998, 282:
1114~1117
35 林芳,许智宏,薛红卫. 植物信号转导中的磷脂酶. 植物学报,
2001,43(10): 991~1002
36 Mizoguchi T, Hayashida N, Yamaguchi-Shinozaki K et al.
ATMPKs: a gene family of plant MAP kinase in Arabidopsis
thaliana. FEBS Lett, 1993, 336: 440~444
37 Mizoguchi T, Gotoh Y, Nishida E et al. Characterization of two
cDNAs that encode MAP kinase homologues in Arabidopsis
thaliana and analysis of the possible role of auxin in activating
such kinase activities in cultured cells. Plant J, 1994, 5: 111~122
38 崔凯荣,戴若兰主编. 植物体细胞胚发生的分子生物学. 北京:
科学出版社,2000
39 李宗霆,周燮. 植物激素及其免疫检测技术. 南京:江苏科学技
术出版社, 1996
40 Bak S, Feyereisen R. The involvement of two P450 enzymes
CYP83B1 and CYP83A1 in auxin homeostasis and glucosindate
biosynthesis. Plant Physiol, 2001, 127(1):108~118