全 文 ：广 西 植 物 Ｇｕｉｈａｉａ　Ｓｅｐｔ．２０１３，３３ （５）：７０３－７０９　　　　　　 ｈｔｔｐ：／／ｊｏｕｒｎａｌ．ｇｘｚｗ．ｇｘｉｂ．ｃｎ
ＤＯＩ：１０．３９６９／ｊ．ｉｓｓｎ．１０００－３１４２．２０１３．０５．０２２
钱学磊，韩志颖，刘瑞齐，等．膜联蛋白：植物生长过程中的多功能复合物 ［Ｊ］．广西植物，２０１３，３３ （５）：７０３－７０９
Ｑｉａｎ　ＸＬ，Ｈａｎ　ＺＹ，Ｌｉｕ　ＲＱ，ｅｔ　ａｌ．Ａｎｎｅｘｉｎｓ：ｍｕｌｔｉ－ｆｕｎｃｔｉｏｎａｌ　ｃｏｍｐｌｅｘ　ｉｎ　ｔｈｅ　ｐｒｏｃｅｓｓ　ｏｆ　ｐｌａｎｔ　ｇｒｏｗｔｈ［Ｊ］．Ｇｕｉｈａｉａ，２０１３，３３ （５）：７０３－７０９
膜联蛋白：植物生长过程中的多功能复合物
钱学磊，韩志颖，刘瑞齐，于昌龙，闫海芳＊，李玉花
（东北林业大学 生命科学院，哈尔滨１５００４０）
摘　要：该文介绍了植物膜联蛋白 （ａｎｎｅｘｉｎｓ）以及在生长过程中不同生理活动所扮演的角色，如钙离子通
道的形成、膜融合、囊泡运输、信号转导和细胞骨架蛋白间的相互作用，以及可以结合Ｆ－肌动蛋白，具有
过氧化物酶、离子通道，使ＡＴＰ和ＧＴＰ水解的功能。
关键词：膜联蛋白；Ｃａ２＋；肌动蛋白；ＡＴＰ酶；胁迫力
中图分类号：Ｑ９４５．３１　　文献标识码：Ａ　　文章编号：１０００－３１４２（２０１３）０５－０７０３－０７
Ａｎｎｅｘｉｎｓ：ｍｕｌｔｉ－ｆｕｎｃｔｉｏｎａｌ　ｃｏｍｐｌｅｘ　ｉｎ　ｔｈｅ
ｐｒｏｃｅｓｓ　ｏｆ　ｐｌａｎｔ　ｇｒｏｗｔｈ
ＱＩＡＮ　Ｘｕｅ－Ｌｅｉ，ＨＡＮ　Ｚｈｉ－Ｙｉｎｇ，ＬＩＵ　Ｒｉｕ－Ｑｉ，ＹＵ　Ｃｈａｎｇ－Ｌｏｎｇ，
ＹＡＮ　Ｈａｉ－Ｆａｎｇ＊，ＬＩ　Ｙｕ－Ｈｕａ
（Ｃｏｌｌｅｇｅ　ｏｆ　Ｌｉｆｅ　Ｓｃｉｅｎｃｅｓ，Ｎｏｒｔｈｅａｓｔ　Ｆｏｒｅｓｔｒｙ　Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙ，Ｈａｒｂｉｎ　１５００４０，Ｃｈｉｎａ）
Ａｂｓｔｒａｃｔ：Ａｎｎｅｘｉｎｓ　ｉｓ　ａ　ｓｅｔ　ｏｆ　ｃａｌｃｉｕｍ　ｄｅｐｅｎｄｅｎｔ　ｐｈｏｓｐｈｏｌｉｐｉｄｓ　ｂｉｎｄｉｎｇ　ｐｒｏｔｅｉｎｓ　ｗｉｔｈ　ｍｕｌｔｉ－ｆｕｎｃｔｉｏｎｓ　ｗｈｉｃｈ　ａｒｅ
ｗｉｄｅｌｙ　ｄｉｓｔｒｉｂｕｔｅｄ　ｉｎ　ｔｈｅ　ｅｎｔｉｒｅ　ｌｉｆｅ　ｃｙｃｌｅ　ｏｆ　ａｎｉｍａｌｓ　ａｎｄ　ｐｌａｎｔｓ．Ｔｈｉｓ　ａｒｔｉｃｌｅ　ｒｅｖｉｅｗｓ　ｔｈｅ　ｆｕｎｃｔｉｏｎｓ　ｏｆ　ａｎｎｅｘｉｎｓ　ｉｎ　ｄｉｆ－
ｆｅｒｅｎｔ　ｐｈｙｓｉｏｌｏｇｉｃａｌ　ｐｒｏｃｅｓｓｅｓ　ｓｕｃｈ　ａｓ　Ｃａ２＋ｃｈａｎｎｅｌ，ｍｅｍｂｒａｎｅ　ｆｕｓｉｏｎ，ｖａｃｕｏｌｅ　ｔｒａｎｓｐｏｒｔ，ｓｉｇｎａｌ　ｔｒａｎｓｄｕｃｔｉｏｎ　ａｎｄ
ｉｎｔｅｒａｃｔｉｏｎｓ　ｂｅｔｗｅｅｎ　ｃｅｌ　ｓｋｅｌｅｔｏｎ　ｐｒｏｔｅｉｎｓ．Ａｔ　ｔｈｅ　ｓａｍｅ　ｔｉｍｅ，ｓｏｍｅ　ｍｅｍｂｅｒｓ　ｏｆ　ｔｈｉｓ　ｍｕｌｔｉｇｅｎｅ　ｆａｍｉｌｙ　ｃａｎ　ｂｅ　ｃｏｍ－
ｂｉｎｅｄ　ｗｉｔｈ　Ｆ－ａｃｔｉｎ　ｐｒｏｔｅｉｎ，ａｎｄ　ｈａｖｅ　ｔｈｅ　ｆｕｎｃｔｉｏｎｓ　ｏｆ　ｐｅｒｏｘｉｄａｓｅ，ｉｏｎ　ｃｈａｎｎｅｌｓ，ＡＴＰ　ａｎｄ　ＧＴＰ　ｈｙｄｒｏｌｙｓｉｓ．
Ｋｅｙ　ｗｏｒｄｓ：ａｎｎｅｘｉｎｓ；Ｃａ２＋；ａｃｔｉｎ　ｐｒｏｔｅｉｎ；ＡＴＰ；ｓｔｒｅｓｓ　ｆｏｒｃｅ
　　膜联蛋白 （ａｎｎｅｘｉｎｓ）是２０世纪７０年代末发
现的一类新的膜结合蛋白，是一种普遍存在的可溶
性蛋白，普遍存在于动物、植物及菌类多种生物体
内，几乎所有这些物种器官中均有表达。是进化上
保守并依赖Ｃａ２＋与磷脂、膜可逆结合的蛋白家族，
这些多功能蛋白广泛分布于植物体。
１　植物界膜联蛋白的概述
膜联蛋白是一个多基因、分布广泛、种类繁多
的可溶性多功能蛋白家族。在植物、真菌、原生生
物、高等脊椎动物和一个近代原核生物的６５种以
上物种中，现已发现并报道有超过２００个膜联蛋白
序列 （Ｍｏｒｇａｎ　ｅｔ　ａｌ．，２００６）。膜联蛋白分布广
泛，其家族成员有５００多种，共分为五类，脊椎动
物膜联蛋白属于Ａ类，已被命名的有膜联蛋白Ａ１
～Ａ１３；无脊椎动物膜联蛋白被归为Ｂ类；真菌和
一些单细胞真核生物属于Ｃ类；植物膜联蛋白属
于Ｄ类；原核生物被归入Ｅ类。植物中膜联蛋白
除主要定位于细胞质，还可导致脂质体和分泌囊泡
聚集，表明它们存在于膜组织上 （Ｂｌａｃｋｂｏｕｒｎ　＆
Ｂａｔｔｅｙ，１９９３），还位于各种外膜系统 （Ｍｏｒｔｉｍｅｒ
收稿日期：２０１２－１１－１７　　修回日期：２０１３－０２－２８
基金项目：中央高校基本科研业务费专项 （ＤＬ１２ＣＡ１０；ＤＬ０９ＢＡ０９）；国家自然科学基金重点项目 （３０７３００７８）
作者简介：钱学磊 （１９８６－），女，黑龙江哈尔滨人，硕士研究生，主要从事植物基因研究，（Ｅ－ｍａｉｌ）ｉｖｙｃａｎｗｉｎ＠１２６．ｃｏｍ。
＊通讯作者：闫海芳，博士，副教授，主要从事植物育种研究，（Ｅ－ｍａｉｌ）ｉｃｙｈｆ＠ｙａｈｏｏ．ｃｏｍ。
ｅｔ　ａｌ．，２００８），如离散的分布于 ＥＲ 上 （Ｌｅｅ　ｅｔ
ａｌ．，２００４），游离的植物膜联蛋白可与各种膜 （包
括分泌囊泡、细胞膜）和内膜系统、ＡＴＰ／ＧＴＰ以
及肌动蛋白结合。植物膜联蛋白还可定位在植物液
泡膜 （Ｃａｒｔｅｒ　ｅｔ　ａｌ．，２００４）、高尔基体和衍生的
囊泡上等。在拟南芥叶绿体中还发现ＡｎｘＡｔ１。我
们所知道的大部分膜联蛋白研究来自于哺乳动物，
而植物膜联蛋白的研究相对较少。在单子叶和双子
叶植物中发现了膜联蛋白 （Ｈｏｆｍａｎｎ，２００４），包
括模式植物拟南芥和豆科苜蓿等 （Ｃｌａｒｋ　ｅｔ　ａｌ．，
２００１），其中拟南芥的７个膜联蛋白基因和水稻的
９个膜联蛋白基因的基因组测序已完成 （Ｃａｎｔｅｒｏ
ｅｔ　ａｌ．，２００６）。植物膜联蛋白中这种小分子 （３２～
４３ｋＤ）蛋白含量在植物细胞总蛋白含量中的比例
为０．５％～２％ （Ｍｏｒｔｉｍｅｒ　ｅｔ　ａｌ．，２００８）。在细
胞中主要是参与膜转运及膜表面依赖于钙调蛋白等
一系列活动，如囊泡运输、胞吐作用中的膜融合、
ＤＮＡ复制、信号传导、细胞增殖、凋亡以及离子
通道的形成。膜联蛋白的表达几乎存在于整个植物
生长过程中，在胚芽、种子、根、块茎、茎、下胚
轴、胚芽鞘、子叶、叶片、花序、果实、维管组织
中都有发现 （Ｃａｎｔｅｒｏ　ｅｔ　ａｌ．，２００６）。迄今为止，
植物膜联蛋白主要集中在结构和蛋白质功能的研
究，这些研究揭示了膜联蛋白的多功能性以及在体
内可能的作用位点。
２　植物膜联蛋白与动物膜联蛋白
的区别
植物细胞中的膜联蛋白分子量一般在３２～４２
ｋＤａ之间，从氨基酸序列来说，植物膜联蛋白与动
物膜联蛋白具有较大的相似性 （Ｃｌａｒｋ　ｅｔ　ａｌ．，
２００１）。在进化上属于高度保守的多基因家族。膜
联蛋白各成员之间一级结构非常相似，几乎所有膜
联蛋白都具有两大基本特征。 （一）结构特征：Ｃ
端是保守的核心区域，包含４个结构和序列高度相
似的结构域，称之为 “Ａｎｎｅｘｉｎｓ　ｒｅｐｅａｔ”；Ｎ端为
高度可变区域，是区分不同家族的主要依据。（二）
生物学特征：膜联蛋白最重要的生物学特征是
Ｃａ２＋依赖性磷脂结合活性，即膜联蛋白与磷脂的
结合具有两个特点，一是对Ｃａ２＋的依赖性，只有
在Ｃａ２＋存在的情况下才结合；二是这种结合是可
逆的，去除Ｃａ２＋后膜联蛋白与磷脂分开。每个植
物膜联蛋白蛋白包含２个主要区域，即多样性的Ｎ
端和保守的Ｃ端。Ｎ端结构域也称尾区，包括蛋
白水解位点、磷酸化位点以及与其他蛋白结合位
点，是膜联蛋白分子的功能调节区；保守的Ｃ末
端一般具有４个膜联蛋白重复序列 （膜联蛋白 Ａ６
含有８个），每一重复序列由大约７０个高度保守的
氨基酸残基构成，每一重复序列形成５个螺旋结
构，它们堆叠成致密的圆盘状，含有保守的内联蛋
白折叠区 （Ｋ－Ｇ－Ｘ－Ｇ－Ｔ－ ｛３８｝－Ｄ／Ｅ），能够可逆地
结合Ｃａ２＋。此结构域先与带负电荷的磷脂分子极
性头部结合，再与细胞质内其它蛋白质和分子相互
作用 （Ｇｅｒｋｅ　＆ Ｍｏｓｓ，２００２）。
尽管植物膜联蛋白和动物膜联蛋白都是由同一
种类进化而来并具有相似性，但植物和动物膜联蛋
白的结构还是有所不同。植物的膜联蛋白具有４个
区域，第一和第四个重叠区域具有特有的内联蛋白
序列 （Ｈｏｆｍａｎｎ　ｅｔ　ａｌ．，２００３）。植物膜联蛋白的
Ｎ端区域比较短，约１０个氨基酸序列。胡椒膜联
蛋白的晶体结构显示，这个较短的 Ｎ端区域与中
心区域相联系，对膜联蛋白的功能具有调节作用
（Ｍｏｒｔｉｍｅｒ　ｅｔ　ａｌ．，２００８）。例如辣椒的膜联蛋白
２４具有膜联蛋白家族共有的特征，但其核心区与
非植物膜联蛋白结构有所不同，尤其在第一和第三
重复区域其Ｎ端由大约２０个氨基酸组成，并且通
过氢键与核心区相连，这是在其它物种膜联蛋白结
构中没有发现 （Ｈｏｆｍａｎｎ　ｅｔ　ａｌ．，２０００）。哺乳动
物膜联蛋白功能与其结构也紧密相关，其Ｎ端区域在
序列和长度上具有多样性，能够根据所结合的蛋白质
不同改变结构，来调节膜联蛋白与膜的结合，这对于
哺乳动物膜联蛋白起到调节功能多样性的作用
（Ｇｅｒｋｅ　＆Ｍｏｓｓ，２００２），还有一些次要修饰，包括磷
酸化、亚硝基化、谷胱甘肽化和Ｎ－肉豆蔻酰化，分别
由不同的信号通路调控 （Ｇｅｒｋｅ　ｅｔ　ａｌ．，２００５）。由此
可以看出，植物和动物膜联蛋白在进化上相对保守，
但又因为物种本身对环境和生存的适应有所改变。
３　膜联蛋白参与生理活动
３．１膜联蛋白介导的信号转导
膜联蛋白是Ｃａ２＋信号转导途径中的重要组分，
与Ｃａ２＋结合是膜联蛋白的一个重要特点，哺乳动
物ＡｎｘＡ６已被证明是作为 Ｃａ２＋ 传感器，ＡｎｘＡ６
通过控制单体 ＧＴＰ酶从而调控 ＧＴＰ蛋白酶激活
（ＧＡＰ）与膜结合 （Ｇｒｅｗａｌ　ｅｔ　ａｌ．，２００５）。除了通
４０７ 广　西　植　物　　　 　　　　　　　　　　　　　　３３卷
过调解酶的活性，三磷酸腺苷、鸟苷酸、环磷酸腺
苷、过氧化氢和ｐＨ值等也是膜联蛋白调节通道活
性的因素。植物膜联蛋白还可调节血浆内膜Ｃａ２＋
传导 和 放 大 通 道 信 号 的 能 力 （Ｗｈｉｔｅ　ｅｔ　ａｌ．，
２００２），动物膜联蛋白本身还可形成Ｃａ２＋通道来介
导信号转导过程 （Ｇｅｒｋｅ　ｅｔ　ａｌ．，２００５），许多膜联
蛋白可以形成离子通道，但其功能 （特别是选择
性）有所不同，例如ＡｎｘＡ２参与氯离子通道的形
成，通过Ｎ端和Ｓ１００Ａ１０蛋白结合，把离子通道
元件转运并定位 到 细 胞 膜 上 （Ｚｈａｎｇ　ｅｔ　ａｌ．，
２０１２），膜联蛋白形成的通道对生长和信号传导有
重要作用。动物膜联蛋白通道活性的机制已提出，
因为动物膜联蛋白太大以至于无法跨越膜形成的离
子通道。在酸性ｐＨ值时，单体端螺旋插入形成较
长的螺旋，使其可以跨越膜。通过冷冻－断裂电镜
观察发现膜蛋白ＡｎｘＢ１２图像在ｐＨ为４时是完整
的构象，而在ｐＨ 值大于４时其构象发生变化
（Ｈｅｇｄｅ　ｅｔ　ａｌ．，２００６）。已在无脊椎动物观察到
ＡｎｘＢ１２插入膜，而导致膜构象变化的现象 （Ｉｓａｓ
ｅｔ　ａｌ．，２０００）。已经发现拟南芥形成双层膜的Ｋ＋
渗透通道，同时发现ＡｎｘＡｔ１也是在低ｐＨ值情况
下有利于通道的形成 （Ｇｏｒｅｃｋａ　ｅｔ　ａｌ．，２００７）。同
时还发现人类ＡｎｘＡ５形成的通道区包含两个假定
的盐桥 （Ａｓｐ９２－Ａｒｇ１１７与 Ｇｌｕ１１２－Ａｒｇ２７１），对
电压、Ｃａ２＋浓度和通道开放都起到调节作用 （Ｌｉｅ－
ｍａｎｎ　ｅｔ　ａｌ．，１９９６），这两种盐桥在植物膜联蛋白
也是很保守的序列，玉米膜联蛋白 ＡｎｘＺｍ３３／３５
也包含这种假定的盐桥，并形成一个Ｃａ２＋渗透脂
质双层通道 （Ｎｉｃｈｏｌｓ　ｅｔ　ａｌ．，２００５），作为Ｃａ２＋在
不利的 （极化）膜电压时渗透细胞膜的通道，调解
Ｃａ２＋进出细胞 （Ｗｈｉｔｅ　ｅｔ　ａｌ．，２００２）。
综上所述，膜联蛋白可以通过对Ｃａ２＋、酶活
性、电压等的调节从而介导信号转导的过程，在发
挥功能的过程中ｐＨ值、Ｃａ２＋浓度以及本身构象等
都起到至关重要的作用。例如，膜联蛋白与Ｃａ２＋
的可逆结合使得带负电荷的磷脂分子结合也是可逆
的，并且这种结合在酸性环境中会被削弱。同时膜
联蛋白与Ｃａ２＋结合不仅参与了信号转导过程也在
膜结合过程中起到了重要作用。
３．２Ｃａ２＋在膜联蛋白与膜结合的作用
无论是植物还是动物膜联蛋白都可与微摩尔形
式的Ｃａ２＋结合，并负调控磷脂的活性使磷脂转化
为磷脂酸 （Ｂａｌａｓｕｂｒａｍａｎｉａｎ　ｅｔ　ａｌ．，２００１），此时
增加Ｃａ２＋螯合剂可使结合逆转。膜联蛋白可能是
依赖 ［Ｃａ２＋］ｃｙｔ、ｐＨ 值、脂质组成的一种膜相
关的插入蛋白 （Ｇｅｒｋｅ　＆ Ｍｏｓｓ，２００２）。
哺乳动物膜联蛋白序列揭示了与磷脂结合的位
点，而植物膜联蛋白的此序列是不完全保守的
（Ｈｏｆｍａｎｎ　ｅｔ　ａｌ．２０００），虽然在氨基酸序列存在
差异，但都有对磷脂结合的活性。例如玉米、甜
椒、棉花等一些植物膜联蛋白与磷脂结合区的序列
不同但都具有同样的活性 （Ｄａｂｉｔｚ　ｅｔ　ａｌ．，２００５）。
由此可见，保守的序列似乎不是膜结合功能所必须
的，观察发现植物和动物膜联蛋白除了与磷脂外带
负电荷的磷脂酰丝氨酸结合，还与磷脂酰肌醇、磷
脂 酸 和 丙 二 醛 偶 联 脂 质 等 相 结 合
（Ｂａｌａｓｕｂｒａｍａｎｉａｎ　ｅｔ　ａｌ．，２００１），同时发现疏水
作用也参与了膜联蛋白与膜的结合，例如 Ａｎｘ－
Ｃａ３２复合体与膜结合涉及到多个氨基酸残基通过
氢键与膜上磷脂分子头部以及甘油主键的相互作用
（Ｄａｂｉｔｚ　ｅｔ　ａｌ．，２００５）。膜联蛋白在中性ｐＨ 值的
环境下与膜结合需要Ｃａ２＋参与，但在酸性ｐＨ 值
（ｐＨ值＜６．０）的环境中某些膜联蛋白结合到细
胞膜却不需要Ｃａ２＋ （Ｇｏｌｃｚａｋ　ｅｔ　ａｌ．，２００４），在中
性ｐＨ 值的条件下２０％ 膜联蛋白 （ＡｎｘＧｈ１和
ＡｎｘＣａ３２）在Ｃａ２＋不存在的情况下依然可以结合
脂质囊泡，加入去污剂后膜联蛋白被释放 （Ｄａｂｉｔｚ
ｅｔ　ａｌ．２００５），这一现象并不是膜结合不需要
Ｃａ２＋，可能是整个群体中已有一定比例的膜联蛋
白插入膜，因此在加入去垢剂后蛋白质被释放出
来。总而言之，植物膜联蛋白在酸性ｐＨ值与膜结
合时对 Ｃａ２＋ 的依赖性有所降低 （Ｂｌａｃｋｂｏｕｒｎ　ｅｔ
ａｌ．，１９９３）。植物膜联蛋白与膜结合不需要Ｃａ２＋
的机制目前还不完全清楚，但已知有一对保守的色
氨酸参与其中 （Ｄａｂｉｔｚ　ｅｔ　ａｌ．，２００５），此外还有人
解释与膜结合不需要Ｃａ２＋是因为膜联蛋白与膜结
合整体依赖Ｃａ２＋的一个平台，因为膜联蛋白依赖
Ｃａ２＋的结合与不依赖Ｃａ２＋的结合之间存在着连续
性和相互性，所以与膜结合的这两种模式可能存在
着紧密的联系。在耐寒型小麦中发现了４种膜联蛋
白，其中２种是可溶性蛋白，分子量分别为３４
ｋＤａ和３６ｋＤａ，它与以前在植物中发现的二聚体
相似，另外２种是从微粒体分离出来的，分子量分
别为３９ｋＤａ（Ｐ３９）和２２．５ｋＤａ（Ｐ２２．５）。生化
分析表明Ｐ３９和Ｐ２２．５都是胞内蛋白，它与其他
植物膜联蛋白不同的是，这两种微粒与膜的解离不
依赖于Ｃａ２＋，这是首次报道植物体内有对ＥＧＴＡ
有抗性的膜联蛋白。免疫印迹分析表明，小麦低温
５０７５期　　　　　　　　　钱学磊等：膜联蛋白植物生长过程中的多功能复合物
处理１ｄ后Ｐ３９和Ｐ２２．５含量达最高，并聚集在
质膜上，这种快速而大量的积累表明它们可能与低
温信号转导的早期事件有关 （Ｂｒｅｔｏｎ　ｅｔ　ａｌ．，
２０００）。其中大多数的植物膜联蛋白在细胞质中被
发现，但同时也结合或插入在质膜和内膜上。
可见膜联蛋白结合膜是顺应环境动态变化的，
这与他们参与信号传递和对环境的适应性是相互协
调的。此外多种胁迫反应涉及膜联蛋白的表达量和
定位的变化，这意味着膜联蛋白可能是胁迫反应中
的信号转导因子 （Ｌｅｅ　ｅｔ　ａｌ．，２００４）。
３．３膜联蛋白在非生物胁迫中发挥功能
膜联蛋白的表达还受到各种非生物胁迫调控，
这意味着某些膜联蛋白的表达调控与植物对非生物
胁迫耐受是相关的，膜联蛋白具有酶的功能，它可
能直 接 参 与 胁 迫 过 程 中 信 号 转 导 的 调 控
（Ｋｏｎｏｐｋａ－Ｐｏｓｔｕｐｏｌｓｋａ　ｅｔ　ａｌ．，２００９）。关于膜联
蛋白参与植物应对胁迫反应的第一例报道是对蒺藜
苜蓿 （Ｍｅｄｉｃａｇｏ　ｓａｔｉｖａ）渗透、ＡＢＡ、干旱胁迫
均能使膜联蛋白 （ＡｎｘＭｓ２）的表达上调 （Ｋｏｖａｃｓ
ｅｔ　ａｌ．，１９９８）。小麦遭受冷害胁迫后，膜联蛋白
Ｐ３９和膜联蛋白Ｐ２２．５表达量增加并插入到质膜
中，调节信号传导中 Ｃａ２＋ 或细胞质中游离的
Ｃａ２＋，以应对非生物胁迫 （Ｂｒｅｔｏｎ　ｅｔ　ａｌ．，２０００），
对火炬松 （Ｐｉｎｕｓ　ｔａｅｄａ）干旱胁迫，膜联蛋白的
表 达 量 也 上 调 （Ｌａｏｈａｖｉｓｉｔ　ｅｔ　ａｌ．，２００９）。
Ｃａｎｔｅｒｏ　ｅｔ　ａｌ． （２００６）发现，拟南芥中８个 Ａｎ－
ｎｅｘｉｎｓ基因在干旱和盐胁迫等不同的胁迫诱导下
都不同程度地发生变化，盐和干旱胁迫拟南芥发现
ＡｎｎＡｔ１和ＡｎｎＡｔ４在拟南芥种子萌发中起重要作
用。ＡｎｎＡｔ１和ＡｎｎＡｔ４有可能是在ＥＲ上形成离
子通道，或者与ＥＲ上的Ｃａ２＋通道相互作用从而
调控通道的开启，介导Ｃａ２＋释放到细胞质中达到
信号转导的作用。ＡｎｎＡｔ１和 ＡｎｎＡｔ４依赖光和
Ｃａ２＋，是渗透胁迫和ＡＢＡ信号转导中的重要组分
（Ｈｕｈ　ｅｔ　ａｌ．，２０１０）。其中ＡｎｎＡｔ１是迄今为止研
究最为充分的膜联蛋白，这可能拟南芥中ＡｎｎＡｔ１
的含量丰富相关。ＡｎｎＡｔ１有两个保守的ＩＩ型
Ｃａ２＋结合位点。拟南芥中 ＡｎｎＡＴ１的含量在氧化
胁迫、ＡＢＡ、干旱、冷害和盐胁迫下表达上调
（Ｃａｎｔｅｒｏ　ｅｔ　ａｌ．，２００６）。ＡｎｎＡｔ１还可氧化修饰，
如谷胱甘肽化 （Ｓ－ｇｌｕｔａｔｈｉｏｎｙｌａｔｉｏｎ），形成寡聚
物，导致ＡｎｎＡｔ１对Ｃａ２＋的亲和力降低，氧化还
原反应形成ＡｎｎＡｔ１的聚合物可能会引起ＡｎｎＡｔ１
的失活 （Ｋｏｎｏｐｋａ－Ｐｏｓｔｕｐｏｌｓｋａ　ｅｔ　ａｌ．，２００９）。某
些膜联蛋白的蛋白甚至参与了植物应对胁迫的过
程，如ＡＢＡ处理、渗透胁迫、干旱胁迫时膜联蛋
白表达量上调，通过转录组学的研究证实拟南芥在
应对各种非生物胁迫中，膜联蛋白的表达量发生了
一定的变化 （Ｖａｎｄｅｐｕｔｔｅ　ｅｔ　ａｌ．，２００７）。其中机
械胁迫使细胞质中的Ｃａ２＋浓度增加，这可能与细
胞膜中的膜联蛋白相关联，从机械胁迫的结果看，
它们可能作为生长调节物质支配径向的膨胀，从而
进一步调节质膜的应激反应。寒冷胁迫下，杨树叶
的膜联蛋白表达量增加 （Ｒｅｎａｕｌｔ　ｅｔ　ａｌ．，２００６），
在病原体侵入时拟南芥 ＡｎｘＡｔ４、番茄 ＡｎｘＬｅ３４
和烟草 ＡｎｘＮｔ１２表达量都有所增加 （Ｔｒｕｍａｎ　ｅｔ
ａｌ．，２００７；Ｖａｎｄｅｐｕｔｔｅ　ｅｔ　ａｌ．，２００７）。此外磷酸
盐和过氧化氢等都会对相应植物产生非生物胁迫，
致使膜联蛋白的含量发生改变，膜联蛋白的表达受
到各种非生物胁迫调控，这意味着某些膜联蛋白的
表达调控与植物对非生物胁迫耐受是相关的，并且
膜联蛋白具有酶的功能很有可能直接参与胁迫下信
号转导的调控，但在具体过程中所发挥的功能还有
待于进一步的研究，膜联蛋白不仅在非生物胁迫过
程中起到相关作用，还与肌动蛋白相互作用。
３．４膜联蛋白与肌动蛋白相互作用
丝状肌动蛋白对细胞的外形起到了支撑的作
用，尤其是在植物细胞某些组织的发育和信号传导
中起重要作用 （Ｄｒｏｂａｋ　ｅｔ　ａｌ．，２００４）。有少量的
动物膜联蛋白可与肌动蛋白结合，总体上来说肌动
蛋白与膜联蛋白的相互作用几乎仅限于动物膜联蛋
白 （Ｈａｙｅｓ　ｅｔ　ａｌ．，２００４），这种现象在植物膜联蛋
白中很少见 （Ｋｏｎｏｐｋａ－Ｐｏｓｔｕｐｏｌｓｋａ，２００７）。对于
膜联蛋白与肌动蛋白结合作用机制还知之甚少，但
似乎与其Ｃ－末端序列相关联。对植物膜联蛋白与
肌动蛋白结合的证据说法各异。一些膜联蛋白，如
Ａ１、Ａ２、Ａ５和 Ａ６，无论是在体内还是体外，都
能与微丝结合，这种结合是Ｃａ２＋依赖性的，与微
丝的结合受膜联蛋白蛋白翻译后修饰的影响，比如
磷酸化。膜联蛋白Ａ１和 Ａ２在体外不仅能结合到
微丝上，还能促进微丝成束。除了结合微丝之外，
一些特异的膜联蛋白还能结合到一些与微丝相关的
蛋白上，间接地影响微丝的动态活动。其中番茄和
含羞草的膜联蛋白在体外都可通过对Ｃａ２＋依赖性
与Ｆ－肌动蛋白结合 （Ｈｏｓｈｉｎｏ　ｅｔ　ａｌ．，２００４）。一
系列在脊椎动物细胞的体内实验证实膜联蛋白与肌
动蛋白的相互作用几乎都发生在膜表面，膜联蛋白
定位在膜的某些区域与肌动蛋白相连接，类似于细
６０７ 广　西　植　物　　　 　　　　　　　　　　　　　　３３卷
胞核与细胞膜之间的接触。从西葫芦衍生的Ｆ－肌
动蛋白，有两个与膜联蛋白相关的蛋白与细胞膜结
合 （Ｈｕ　ｅｔ　ａｌ．，２０００）。膜联蛋白还可以和细胞骨
架相互作用，其中膜联蛋白 Ａ１和ｐｒｏｆｉｌｉｎ蛋白结
合有ｂ调节肌动蛋白聚合的作用，磷酸化膜联蛋白
Ａ１能使肌动蛋白大量聚合从而抑制肾上腺皮脂激
素分泌。膜联蛋白Ａ２直接结合Ｆ－肌动蛋白从而建
立和稳定生物膜的结构和结构域 （黄逸群等，
２０１２）。棉花、甜椒、玉米的膜联蛋白都已广泛的
研究，无论是否缺乏钙都有与肌动蛋白的亲和作用
（Ｈｏｓｈｉｎｏ　ｅｔ　ａｌ．，２００４）。研究最多的两个物种拟
南芥和苜蓿的膜联蛋白，其中拟南芥序列包含一个
完整或部分保守的Ｆ－肌动蛋白结合基序，但尚未
对Ｆ－肌动蛋白结合研究透彻。膜联蛋白与肌动蛋
白相互作用的功能意义目前尚不清楚，但猜想膜联
蛋白与肌动蛋白的相互作用参与了胞外分泌和信号
传导 （Ｋｏｎｏｐｋａ－Ｐｏｓｔｕｐｏｌｓｋａ，２００７）。
３．５膜联蛋白在胞外分泌、生长和发育中的作用
植物和动物膜联蛋白在膜运输和信号转导过程
中都起到重要的作用。动物膜联蛋白针对特定的蛋
白质膜位点显示参与了分泌和内吞作用 （Ｇｅｒｋｅ　ｅｔ
ａｌ．，２００５）。植物膜联蛋白在细胞高分裂率的质膜
中含量丰富，特别是在伸长细胞中的含量很高，如
根毛 发、花 粉 管、蕨 类 假 根 （Ｂｌａｃｋｂｏｕｒｎ　＆
Ｂａｔｔｅｙ　１９９３）。在拟南芥和玉米的根伸长区检测到
膜联蛋白的存在 （Ｂａｓｓａｎｉ　ｅｔ　ａｌ．，２００４；Ｃｌａｒｋ　ｅｔ
ａｌ．，２００５ａ，ｂ），膜联蛋白可能与根毛伸长初期生
长有关，具体研究拟南芥膜联蛋白 （ＡｎｘＡｔ２）发
现它参与了侧根的发展 （Ｃｌａｒｋ　ｅｔ　ａｌ．，２００５ａ）。最
近在水霉的研究中发现膜联蛋白具有激发 （１－３）－
ＢＤ－葡聚糖合成酶活性的能力，这意味着膜联蛋白
在细胞壁合成过程中起到调节作用 （Ｂｏｕｚｅｎｅｎｚａ　ｅｔ
ａｌ．，２００６）。相对于棉花的膜联蛋白 （ＡｎｘＧｈ１）
的抑制作用，说明不同膜联蛋白在不同物种具有不
同的调节作用 （Ａｎｄｒａｗｉｓ　ｅｔ　ａｌ．，１９９３）。用氧化
脂质诱导处理拟南芥，ＡｎｘＡｔ７表达上调对胼胝质
的形成和对波浪状根、侧根的生成产生抑制作用
（Ｖｅｌｏｓｉｌｏ　ｅｔ　ａｌ．，２００７）。除了在胞吐和细胞壁合
成的作用，个别膜联蛋白可以充当Ｃａ２＋或ＧＴＰ传
感器来协调表达。例如１９９８年Ｃａｒｒｏｌ等的实验显
示膜联蛋白可以影响分泌泡的融合。它们把从玉米
胚芽中纯化出来的膜联蛋白 （Ｐ３３，Ｐ３５）加入到玉
米根冠外部，然后在根冠部位外加钙离子以活化膜
联蛋白，使胞吐过程受到显著的促进；当Ｃａ２＋为
４０ｍｍｏｌ·Ｌ－１ 时达到饱和，继续增加钙离子浓度
则胞吐作用不再增强；外加灭活的膜联蛋白时，对
于胞吐作用没有刺激作用；生化实验结果显示植物
膜联蛋白能够引起囊泡的钙依赖性聚集。以上结果
表明，植物膜联蛋白参与了胞吐过程。膜联蛋白的
家族成员还参与生物体组织癌变的生理过程，例如
ＡＮＸＡ２作为蛋白酶和细胞外基质蛋白的受体能够
激活蛋白酶并启动蛋白水解级联反应，选择性降解
细胞外基质蛋白和基底膜，从而导致肿瘤细胞的黏
附、浸润和转移等 （张海健等，２０１２）。
４　膜联蛋白的生物活性作用
４．１膜联蛋白的过氧化物酶活性
植物体各种生理功能大多依赖于 ＲＯＳ以及
［Ｃａ２＋］ｃｙｔ的调节。膜联蛋白是小分子Ｃａ２＋依赖的膜
结合蛋白，也能够插入到膜中，他们特有的结构域
不仅具有过氧化物酶活性还能够作为Ｃａ２＋的运输蛋
白 （Ｌａｏｈａｖｉｓｉｔ　ｅｔ　ａｌ．，２００９），因此膜联蛋白的过氧
化物酶活性可能与信号转导有相应关系。活性氧生
成量与植物 （热带）的生长和发育有关，在一定情
况下活性氧控制细胞质中的Ｃａ２＋浓度 （Ｇａｐｐｅｒ　＆
Ｄｏｌａｎ　２００６）。膜联蛋白已被确定为Ｍ．ｔｒｕｎｃａｔｕｌａ质
膜脂质筏上具有传递信号和氧化还原功能的一种蛋
白质。在动物体内过氧化氢量增加Ａｎｎｅｘｉｎｓ与膜结
合量增加，并诱导膜通道的形成 （Ｂａｌａｓｕｂｒａｍａｎｉａｎ
ｅｔ　ａｌ．，２００１）。有几种确定的植物细胞中活性氧可
以激活植物膜联蛋白通道的形成 （Ｆｏｒｅｍａｎ　ｅｔ　ａｌ．，
２００３），它 们 通 常 锚 定 在 肌 红 蛋 白 的 骨 架 上
（Ｋｏｎｏｐｋａ－Ｐｏｓｔｕｐｏｌｓｋａ　ｅｔ　ａｌ．，２００９）。另外与脂质筏
相关的膜联蛋白可以作为过氧化物酶在局部活性氧
信号 “中心”起作用。作为过氧化酶，膜联蛋白可
以通过跨细胞的信使或氧化生成过氧化物传递／终止
信号调节过氧化物，可知膜联蛋白具有保护作用，
在应激条件下 （如病原体侵入、干旱、盐碱、寒冷、
缺氧、营养匮乏）导致活性氧的产生，同时膜联蛋
白积累或迁移到膜。但目前还不清楚是否是活性氧
升高改变细胞质的Ｃａ２＋浓度而触发膜联蛋白一系列
的反应。
４．２ＡＴＰ酶和ＧＴＰ酶的活性
与ＡＴＰ和 ＧＴＰ结合是动物膜联蛋白的一个
共性，核苷酸结合序列被认为是ＦＸＸＫＹＤ／ＥＫＳＬ
（Ｂａｎｄｏｒｏｗｉｃｚ－Ｐｉｋｕｌａ　ｅｔ　ａｌ．，２００３），植物膜联蛋
白不仅结合嘌呤核苷酸，而且能将它们水解 （Ｓｈｉｎ
７０７５期　　　　　　　　　钱学磊等：膜联蛋白植物生长过程中的多功能复合物
书＆Ｂｒｏｗｎ，１９９９）。相对植物而言，动物膜联蛋白
结合和水解核苷酸可能取决于 Ｗａｌｋｅｒ的一个基序
（ＧＸＸＸＸＧＫＴ／Ｓ）和一个 ＧＴＰ酶家族 ＧＴＰ结合
的基序 （ＤＸＸＧ）。这些基序已在ＡｎｘＧｈ１ｆ第四重
复区域中被发现，Ｃ－末端缺失和失去了第四重复区
域导致 ＧＴＰ酶失活 （Ｓｈｉｎ　＆Ｂｒｏｗｎ，１９９９）。在
拟南芥ＡｎｘＡｔ２和ＡｎｘＡｔ７的第四重复区域有极大
的相似性 （Ｃｌａｒｋ　ｅｔ　ａｌ．，２００１）。在番茄膜联蛋白
与肌动蛋白结合后 ＧＴＰａｓｅ活 性 仍 然 起 作 用
（Ｃａｌｖｅｒｔ　ｅｔ　ａｌ．１９９６），这表明膜联蛋白与细胞骨
架的关联可能具体定位在细胞的ＧＴＰ酶功能。棉
花的膜联蛋白在Ｃａ２＋存在时对ＧＴＰ酶的活性具有
抑制效果，但对玉米膜联蛋白 （ＡｎｘＺｍ３３／３５）
ＡＴＰ酶和ＧＴＰ酶的活性却没有抑制作用，对棉花
膜 联 蛋 白 （ＡｎｘＡｔ２） 和 玉 米 膜 联 蛋 白
（ＡｎｘＺｍ３３／３５）的主要序列比对，发现ＧＴＰ结合
的序列与Ｃａ２＋结合区域的第四内联蛋白基序重叠
（Ｓｈｉｎ　＆ Ｂｒｏｗｎ，１９９９），这样Ｃａ２＋ 和 ＧＴＰ可能
竞争与其结合。现已证明番茄中，膜联蛋白在
Ｃａ２＋介导的与磷脂结合过程中，抑制了ＧＴＰａｓｅ活
性，表明膜联蛋白与膜的结合阻止了ＧＴＰ到达其
催化位点 （ｃａｌｖｅｒｔ　ｅｔ　ａｌ．，１９９６）。总体而言，膜
联蛋白通过Ｃａ２＋和膜结合调节酶的活性，可能是
在时间和空间上的共同作用效果，尽管催化相
同的反应，番茄、玉米、棉花的膜联蛋白却有
不同的作用，这说明不同的植物膜联蛋白履行
不同的角色。
５　展望
膜联蛋白参与许多重要的细胞活动，膜联蛋白
常与质膜、内膜、细胞骨架蛋白等相联系，具有十
分广泛而重要的生理功能，比如参与细胞的胞吞和
分泌、形成膜离子通道、囊泡运输、膜运输、质膜
融合、膜重组、离子交换等。膜联蛋白还参与到细
胞膜结构域的建立及稳定性的维持、离子跨膜的调
节、具有过氧化物酶的活性、Ｃａ２＋在细胞中的浓
度、编程性细胞凋亡的调节等。但大多数植物膜联
蛋白的生理功能仍尚未完全知道，已引起人们的关
注。目前对植物膜联蛋白的研究集中于传感相关作
用、参与骨架调节、信号通道作用、过氧化物酶等
方面，可见植物膜联蛋白是体内潜在的多功能蛋白
质。随着生物技术的不断发展，更多膜联蛋白将会
被研究，同时运用功能基因组学、遗传、生化等方
法进一步证实新膜联蛋白功能，将有利于进一步探
讨或阐明植物应答各种逆境胁迫的生理 （或病理）
机制和生长机制等。
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ｔｏ　ｌｏｗ　ｔｅｍｐｅｒａｔｕｒｅ［Ｊ］．Ｐｌａｎｔ　Ｃｅｌｌ　Ｐｈｙｓｉｏｌ，４１：１７７－１８４
Ｃａｌｖｅｒｔ　ＣＭ，Ｇａｎｔ　ＳＪ，Ｂｏｗｌｅｓ　ＤＪ．１９９６．Ｔｏｍａｔｏ　ａｎｎｅｘｉｎｓ　ｐ３４
ａｎｄ　ｐ３５ｂｉｎｄ　ｔｏ　Ｆ－ａｃｔｉｎ　ａｎｄ　ｄｉｓｐｌａｙ　ｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅ　ｐｈｏｓｐｈｏｄｉｅｓｔｅｒａｓｅ
ａｃｔｉｖｉｔｙ　ｉｎｈｉｂｉｔｅｄ　ｂｙ　ｐｈｏｓｐｈｏｌｉｐｉｄ　ｂｉｎｄｉｎｇ［Ｊ］．Ｐｌａｎｔ　Ｃｅｌｌ，８：
３３３－３４２
Ｃａｎｔｅｒｏ　Ａ，Ｂａｒｔｈａｋｕｒ　Ｓ，Ｂｕｓｈａｒｔ　ＴＪ，ｅｔ　ａｌ．２００６．Ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ
ｐｒｏｆｉｌｉｎｇ　ｏｆ　ｔｈｅ　Ａｒａｂｉｄｏｐｓｉｓ　ａｎｎｅｘｉｎ　ｇｅｎｅ　ｆａｍｉｌｙ　ｄｕｒｉｎｇ　ｇｅｒｍｉｎａ－
ｔｉｏｎ，ｄｅｅｔｉｏｌａｔｉｏｎ　ａｎｄ　ａｂｉｏｔｉｃ　ｓｔｒｅｓｓ ［Ｊ］．Ｐｌａｎｔ　Ｐｈｙｓｉｏｌ
Ｂｉｏｃｈｅｍ．４４：１３－２４
Ｃａｒｔｅｒ　Ｃ，Ｐａｎ　Ｓ，Ｚｏｕｈａｒ　Ｊ，ｅｔ　ａｌ．２００４．Ｔｈｅ　ｖｅｇｅｔａｔｉｖｅ　ｖａｃｕｏｌｅ
ｐｒｏｔｅｏｍｅ　ｏｆ　Ａｒａｂｉｄｏｐｓｉｓ　ｔｈａｌｉａｎａ　ｒｅｖｅａｌｓ　ｐｒｅｄｉｃｔｅｄ　ａｎｄ　ｕｎｅｘｐｅｃｔｅｄ
ｐｒｏｔｅｉｎｓ［Ｊ］．Ｐｌａｎｔ　Ｃｅｌｌ．１６：３　２８５－３　３０３
Ｃｌａｒｋ　ＧＢ，Ｃａｎｔｅｒｏ－Ｇａｒｃｉａ　Ａ，Ｂｕｔｔｅｒｆｉｅｌｄ　Ｔ，ｅｔ　ａｌ．２００５ｂ．
Ｓｅｃｒｅｔｉｏｎ　ａｓ　ａ　ｋｅｙ　ｃｏｍｐｏｎｅｎｔ　ｏｆ　ｇｒａｖｉｔｒｏｐｉｃ　ｇｒｏｗｔｈ：ｉｍｐｌｉｃａｔｉｏｎｓ
ｆｏｒ　ａｎｎｅｘｉｎ　ｉｎｖｏｌｖｅｍｅｎｔ　ｉｎ　ｄｉｆｅｒｅｎｔｉａｌ　ｇｒｏｗｔｈ［Ｊ］．Ｇｒａｖｉｔ　Ｓｐａｃｅ
Ｂｉｏｌ，１８：１１３－１１４
Ｃｌａｒｋ　ＧＢ，Ｌｅｅ　ＤＷ，Ｄａｕｗａｌｄｅｒ　Ｍ，ｅｔ　ａｌ．２００５ａ．Ｉｍｍｕｎｏｌｏｃａｌ－
ｉｚａｔｉｏｎ　ａｎｄ　ｈｉｓｔｏｃｈｅｍｉｃａｌ　ｅｖｉｄｅｎｃｅ　ｆｏｒ　ｔｈｅ　ａｓｓｏｃｉａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｔｗｏ　ｄｉｆ－
ｆｅｒｅｎｔ　Ａｒａｂｉｄｏｐｓｉｓ　ａｎｎｅｘｉｎｓ　ｗｉｔｈ　ｓｅｃｒｅｔｉｏｎ　ｄｕｒｉｎｇ　ｅａｒｌｙ　ｓｅｅｄｌｉｎｇ
ｇｒｏｗｔｈ　ａｎｄ　ｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔ［Ｊ］．Ｐｌａｎｔａ，２２０：６２１－６３１
Ｃｌａｒｋ　ＧＢ，Ｒａｆａｔｉ　ＤＳ，Ｂｏｌｔｏｎ　ＲＪ，ｅｔ　ａｌ．２０００．Ｒｅｄｉｓｔｒｉｂｕｔｉｏｎ　ｏｆ
ａｎｎｅｘｉｎ　ｉｎ　ｇｒａｖｉｓｔｉｍｕｌａｔｅｄ　ｐｅａ　ｐｌｕｍｕｌｅｓ ［Ｊ］．Ｐｌａｎｔ　Ｐｈｙｓｉｏｌ
Ｂｉｏｃｈｅｍ，３８：９３７－９４７
Ｃｌａｒｋ　ＧＢ，Ｓｅｓｓｉｏｎｓ　Ａ，Ｅａｓｔｂｕｒｎ　ＤＪ，ｅｔ　ａｌ．２００１．Ｄｉｆｆｅｒｅｎｔｉａｌ
ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ　ｏｆ　ｍｅｍｂｅｒｓ　ｏｆ　ｔｈｅ　ａｎｎｅｘｉｎ　ｍｕｌｔｉｇｅｎｅ　ｆａｍｉｌｙ　ｉｎ　Ａｒａ－
ｂｉｄｏｐｓｉｓ［Ｊ］．Ｐｌａｎｔ　Ｐｈｙｓｉｏｌ，１２６：１　０７２－１　０８４
Ｄａｂｉｔｚ　Ｎ，Ｈｕ　ＮＪ，Ｙｕｓｏｆ　Ａ，ｅｔ　ａｌ．２００５．Ｓｔｒｕｃｔｕｒａｌ　ｄｅｔｅｒｍｉｎａｎｔｓ
ｆｏｒ　ｐｌａｎｔ　ａｎｎｅｘｉｎ　ｍｅｍｂｒａｎｅ　ｉｎｔｅｒａｃｔｉｏｎｓ［Ｊ］．Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，４４：
１６　２９２－１６　３００
Ｆｏｒｅｍａｎ　Ｊ，Ｄｅｍｉｄｃｈｉｋ　Ｖ，Ｂｏｔｈｗｅｌ　ＪＨＦ，ｅｔ　ａｌ．２００３．Ｒｅａｃｔｉｖｅ
ｏｘｙｇｅｎ　ｓｐｅｃｉｅｓ　ｐｒｏｄｕｃｅｄ　ｂｙ　ＮＡＤＰＨ　ｏｘｉｄａｓｅ　ｒｅｇｕｌａｔｅ　ｐｌａｎｔ　ｃｅｌ
ｇｒｏｗｔｈ［Ｊ］．Ｎａｔｕｒｅ，４２２：４４２－４４６
Ｇａｐｐｅｒ　Ｃ，Ｄｏｌａｎ　Ｄ．２００６．Ｃｏｎｔｒｏｌ　ｏｆ　ｐｌａｎｔ　ｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔ　ｂｙ　ｒｅａｃ－
８０７ 广　西　植　物　　　 　　　　　　　　　　　　　　３３卷
ｔｉｖｅ　ｏｘｙｇｅｎ　ｓｐｅｃｉｅｓ［Ｊ］．Ｐｌａｎｔ　Ｐｈｙｓｉｏｌ，１４１：３４１－３４５
Ｇｅｒｋｅ　Ｖ，Ｃｒｅｕｔｚ　ＣＥ，Ｍｏｓｓ　ＳＥ．２００５．Ａｎｎｅｘｉｎｓ；ｌｉｎｋｉｎｇ　Ｃａ２＋
ｓｉｇｎａｌｉｎｇ　ｔｏ　ｍｅｍｂｒａｎｅ　ｄｙｎａｍｉｃｓ［Ｊ］．Ｎａｔ　Ｒｅｖ　Ｍｏｌ　Ｃｅｌｌ　Ｂｉｏｌ，
６：４４９－４６１
Ｇｅｒｋｅ　Ｖ，Ｍｏｓｓ　ＳＥ．２００２．Ａｎｎｅｘｉｎｓ：ｆｒｏｍ　ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ　ｔｏ　ｆｕｎｃｔｉｏｎ
［Ｊ］．Ｐｈｙｓｉｏｌ　Ｒｅｖ，８２：３３１－３７１
Ｇｏｌｃｚａｋ　Ｍ，Ｋｉｒｉｌｅｎｋｏ　Ａ，Ｂａｎｄｏｒｏｗｉｃｚ－Ｐｉｋｕｌａ　Ｊ，ｅｔ　ａｌ．２００４．
Ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ　ｏｆ　ｈｕｍａｎ　ａｎｎｅｘｉｎ　Ａ６ａｔ　ｔｈｅ　ａｉｒ－ｗａｔｅｒ　ｉｎｔｅｒｆａｃｅ　ａｎｄ　ｉｎ
ａ　ｍｅｍｂｒａｎｅ－ｂｏｕｎｄ　ｓｔａｔｅ［Ｊ］．Ｂｉｏｐｈｙｓ　Ｊ，８７：１　２１５－１　２２６
Ｇｏｒｅｃｋａ　ＫＭ，Ｔｈｏｕｖｅｒｅｙ　Ｃ，Ｂｕｃｈｅｔ　Ｒ，ｅｔ　ａｌ．２００７．Ｐｏｔｅｎｔｉａｌ
ｒｏｌｅ　ｏｆ　ＡｎｎＡｔ１ｆｒｏｍ　Ａｒａｂｉｄｏｐｓｉｓ　ｔｈａｌｉａｎａ　ｉｎ　ｐＨ　ｍｅｄｉａｔｅｄ
ｃｅｌｕｌａｒ　ｒｅｓｐｏｎｓｅ　ｔｏ　ｅｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔａｌ　ｓｔｉｍｕｌｉ［Ｊ］．Ｐｌａｎｔ　Ｃｅｌｌ　Ｅｎ－
ｖｉｒｏｎ，４８：７９２－８０３
Ｇｒｅｗａｌ　Ｔ，Ｅｖａｎｓ　Ｒ，Ｒｅｎｔｅｒｏ　Ｃ，ｅｔ　ａｌ．２００５．Ａｎｎｅｘｉｎ　Ａ６ｓｔｉｍ－
ｕｌａｔｅｓ　ｔｈｅ　ｍｅｍｂｒａｎｅ　ｒｅｃｒｕｉｔｍｅｎｔ　ｏｆ　ｐ１２０ＧＡＰ　ｔｏ　ｍｏｄｕｌａｔｅ　Ｒａｓ
ａｎｄ　Ｒａｆ１ａｃｔｉｖｉｔｙ［Ｊ］．Ｏｎｃｏｇｅｎｅ，２４：５　８０９－５　８２０
Ｈａｙｅｓ　ＭＪ，Ｒｅｓｃｈｅｒ　Ｕ，Ｇｅｒｋｅ　Ｖ，ｅｔ　ａｌ．２００４．Ａｎｎｅｘｉｎ－ａｃｔｉｎ　ｉｎ－
ｔｅｒａｃｔｉｏｎｓ［Ｊ］．Ｔｒａｆｆｉｃ，５：５７１－５７６
Ｈｅｇｄｅ　ＢＧ，Ｉｓａｓ　ＪＭ，Ｚａｍｐｉｇｈｉ　Ｇ，ｅｔ　ａｌ．２００６．Ａ　ｎｏｖｅｌ　ｃａｌｃｉｕｍ－
ｉｎｄｅｐｅｎｄｅｎｔ　ｐｅｒｉｐｈｅｒａｌ　ｍｅｍｂｒａｎｅ－ｂｏｕｎｄ　ｆｏｒｍ　ｏｆ　ａｎｎｅｘｉｎ　Ｂ１２
［Ｊ］．Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，２４：９３４－９４２
Ｈｏｆｍａｎｎ　Ａ．２００４．Ａｎｎｅｘｉｎｓ　ｉｎ　ｔｈｅ　ｐｌａｎｔ　ｋｉｎｇｄｏｍ ［Ｊ］．Ｐｅｒｓｐ
Ｐｏｔｅｎｔ，１：５１－６１
Ｈｏｆｍａｎｎ　Ａ，Ｄｅｌｍｅｒ　ＤＰ，Ｗｌｏｄａｗｅｒ　Ａ，２００３．Ｔｈｅ　ｃｒｙｓｔａｌ
ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ　ｏｆ　ａｎｎｅｘｉｎ　Ｇｈ１ｆｒｏｍ　Ｇｏｓｓｙｐｉｕｍ　ｈｉｒｓｕｔｕｍ　ｒｅｖｅａｌｓ　ａｎ
ｕｎｕｓｕａｌ　Ｓ３ｃｌｕｓｔｅｒ－ｉｍｐｌｉｃａｔｉｏｎｓ　ｆｏｒ　ｃｅｌｕｌｏｓｅ　ｓｙｎｔｈａｓｅ　ｃｏｍｐｌｅｘ
ｆｏｒｍａｔｉｏｎ　ａｎｄ　ｏｘｉｄａｔｉｖｅ　ｓｔｒｅｓｓ　ｒｅｓｐｏｎｓｅ［Ｊ］．Ｅｕｒ　Ｊ　Ｂｉｏｃｈｅｍ，
２７０：２　５５７－２　５６４
Ｈｏｆｍａｎｎ　Ａ，Ｐｒｏｕｓｔ　Ｊ，Ｄｏｒｏｗｓｋｉ　Ａ，ｅｔ　ａｌ．２０００．Ａｎｎｅｘｉｎ　２４
ｆｒｏｍ　Ｃａｐｓｉｃｕｍ　ａｎｎｕｕｍ－Ｘ－ｒａｙ　ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ　ａｎｄ　ｂｉｏｃｈｅｍｉｃａｌ　ｃｈａｒａｃ－
ｔｅｒｉｚａｔｉｏｎ［Ｊ］．Ｊ　Ｂｉｏｌ　Ｃｈｅｍ，２７５：８　０７２－８　０８２
Ｈｏｓｈｉｎｏ　Ｄ，Ｈａｙａｓｈｉ　Ａ，Ｔｅｍｍｅｉ　Ｙ，ｅｔ　ａｌ．２００４．Ｂｉｏｃｈｅｍｉｃａｌ
ａｎｄ　ｉｍｍｕｎｏｈｉｓｔｏｃｈｅｍｉｃａｌ　ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎ　ｏｆ　Ｍｉｍｏｓａ　ａｎｎｅｘｉｎ
［Ｊ］．Ｐｌａｎｔａ，２１９：８６７－８７５
Ｈｕ　ＳＱ，Ｂｒａｄｙ　ＳＲ，Ｋｏｖａｒ　ＤＲ，ｅｔ　ａｌ．２０００．Ｉｄｅｎｔｉｆｉｃａｔｉｏｎ　ｏｆ
ｐｌａｎｔ　ａｃｔｉｎ－ｂｉｎｄｉｎｇ　ｐｒｏｔｅｉｎｓ　ｂｙ　Ｆ－ａｃｔｉｎ　ａｆｆｉｎｉｔｙ　ｃｈｒｏｍａｔｏｇｒａｐｈｙ
［Ｊ］．Ｐｌａｎｔ　Ｊ，２４：１２７－１３７
Ｈｕａｎｇ　ＹＱ （黄逸群），Ｚｕｏ　ＫＪ（左开井）．２０１２．Ａｄｖａｎｃｅｓ　ｉｎ
ｆｕｎｃｔｉｏｎ　ａｎｄ　ｒｅｇｕｌａｔｉｏｎ　ｏｆ　Ａｎｎｅｘｉｎ （膜联蛋白的功能与调控
研究进展）［Ｊ］．Ｃｕｒｒ　Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ（生物技术进展），２ （３）：
１５７－１６４
Ｈｕｈ　ＳＭ，Ｎｏｈ　ＥＫ，Ｋｉｍ　ＨＧ，ｅｔ　ａｌ．２０１０．Ａｒａｂｉｄｏｐｓｉｓ
Ａｎｎｅｘｉｎｓ　ＡｎｎＡｔ１ａｎｄ　ＡｎｎＡｔ４ｉｎｔｅｒａｃｔ　ｗｉｔｈ　ｅａｃｈ　ｏｔｈｅｒ　ａｎｄ
ｒｅｇｕｌａｔｅ　ｄｒｏｕｇｈｔ　ａｎｄ　ｓａｌｔ　ｓｔｒｅｓｓ　ｒｅｓｐｏｎｓｅｓ ［Ｊ］．Ｐｌａｎｔ　Ｃｅｌｌ
Ｐｈｙｓｉｏｌ，５１ （９）：１　４９９－１　５１４
Ｉｓａｓ　ＪＭ，Ｃａｒｔａｉｌｅｒ　ＪＰ，Ｓｏｋｏｌｏｖ　Ｙ，ｅｔ　ａｌ．２０００．Ａｎｎｅｘｉｎｓ　Ｖ　ａｎｄ
ＸＩＩ　ｉｎｓｅｒｔ　ｉｎｔｏ　ｂｉｌａｙｅｒｓ　ａｔ　ｍｉｌｄｌｙ　ａｃｉｄｉｃ　ｐＨ　ａｎｄ　ｆｏｒｍ　ｉｏｎ
ｃｈａｎｎｅｌｓ［Ｊ］．Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，３９：３　０１５－３　０２２
Ｋｏｎｏｐｋａ－Ｐｏｓｔｕｐｏｌｓｋａ　Ｄ．２００７．Ａｎｎｅｘｉｎｓ：ｐｕｔａｔｉｖｅ　ｌｉｎｋｅｒｓ　ｉｎ　ｄｙ－
ｎａｍｉｃ　ｍｅｍｂｒａｎｅ－ｃｙｔｏｓｋｅｌｅｔａｌ　ｉｎｔｅｒａｃｔｉｏｎｓ　ｉｎ　ｐｌａｎｔ　ｃｅｌｓ ［Ｊ］．
Ｐｒｏｔｏｐｌａｓｍａ，２３０：２０３－２１５
Ｋｏｎｏｐｋａ－Ｐｏｓｔｕｐｏｌｓｋａ　Ｄ，Ｃｌａｒｋ　Ｇ，Ｇｏｃｈ　Ｇ，ｅｔ　ａｌ．２００９．Ｔｈｅ
ｒｏｌｅ　ｏｆ　ａｎｎｅｘｉｎ　１ｉｎ　ｄｒｏｕｇｈｔ　ｓｔｒｅｓｓ　ｉｎ　Ａｒａｂｉｄｏｐｓｉｓ［Ｊ］．Ｐｌａｎｔ
Ｐｈｙｓｉｏｌ，１５０ （３）：１　３９４－１　４１０
Ｋｏｖａｃｓ　Ｉ，Ａｙａｙｄｉｎ　Ｆ，Ｏｂｅｒｓｃｈａｌ　Ａ，ｅｔ　ａｌ．１９９８．Ｉｍｍｕｎｏ－
ｌｏｃａｌｉｚａｔｉｏｎ　ｏｆ　ａ　ｎｏｖｅｌ　ａｎｎｅｘｉｎ－ｌｉｋｅ　ｐｒｏｔｅｉｎ　ｅｎｃｏｄｅｄ　ｂｙ　ａ
ｓｔｒｅｓｓ　ａｎｄ　ａｂｓｃｉｓｉｃ　ａｃｉｄ　ｒｅｓｐｏｎｓｉｖｅ　ｇｅｎｅ　ｉｎ　ａｌｆａｌｆａ ［Ｊ］．
Ｐｌａｎｔ，１５ （２）：１８５－１９７
Ｌａｏｈａｖｉｓｉｔ　Ａ，Ｍｏｒｔｉｍｅｒ　ＪＣ，Ｄｅｍｉｄｃｈｉｋ　Ｖ，ｅｔ　ａｌ．２００９．Ｚｅａ
ｍａｙｓ　ａｎｎｅｘｉｎｓ　ｍｏｄｕｌａｔｅ　ｃｙｔｏｓｏｌｉｃ　ｆｒｅｅ　Ｃａ２＋ ａｎｄ　ｇｅｎｅｒａｔｅ　ａ
Ｃａ２＋－ｐｅｒｍｅａｂｌｅ　ｃｏｎｄｕｃｔａｎｃｅ ［Ｊ］．Ｐｌａｎｔ　Ｃｅｌｌ，２１ （２）：
４７９－４９３
Ｌｅｅ　Ｓ，Ｌｅｅ　ＥＪ，Ｙａｎｇ　ＥＪ，ｅｔ　ａｌ．２００４．Ｐｒｏｔｅｏｍｉｃ　ｉｄｅｎｔｉｆｉｃａｔｉｏｎ
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（肝癌组织膜联蛋白 Ａ２异常表达及临床病理特征分析）
［Ｊ］．Ｊ　Ｎａｎｔｏｎｇ　Ｕｎｉｖ：Ｍｅｄ　Ｓｃｉ　Ｅｄｉｔ （南通大学学报·医学
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９０７５期　　　　　　　　　钱学磊等：膜联蛋白植物生长过程中的多功能复合物