全 文 ：
综述与专论

生物技术通报
BIOTECHNOLOGY BULLETIN 2010年第 11期
植物蔗糖非发酵
1相关蛋白激酶家族研究进展
王永波 1 高世庆 2 唐益苗 2 刘美英 3 郭丽香1 张朝3 赵昌平 1, 2
( 1首都师范大学,北京 100048; 2北京杂交小麦工程技术研究中心,北京 100097; 3中国科技大学,合肥 230026 )
  摘  要:  蛋白质磷酸化与去磷酸化过程在细胞的信号转导网络中起关键的作用, 是生物体中普遍存在的一种调节机
制。植物中的蛋白激酶通过磷酸化和去磷酸化在调节 ABA信号传导、能量缺失反应和非生物胁迫反应过程中有着重要的作
用。其中, 植物蔗糖非发酵
1相关蛋白激酶 ( sucrose non
fe rm enting
1
re lated pro te in k inase, SnRK )是植物蛋白激酶家族中一个
重要家族, 它们与酵母中的 SNF1( sucrose non
ferm enting
1, SNF1)和哺乳动物中的 AMPK( AMP
activated pro te in k inase, AM PK )
同源, 具有与它们相似和自身独特的功能, 根据其氨基酸序列的同源性和表达模式的差异可分为 3个亚组: SnRK1、SnRK2和
SnRK3。目前, 在拟南芥、水稻、豆科植物、高粱以及苔藓植物等基因组中都发现了大量的 SnRK蛋白激酶, 它们广泛参与了植
物的生长发育、病虫害防御、ABA和非生物胁迫等各种信号的应答反应。
关键词:  SnRK蛋白激酶  ABA 种类  功能
Advance of the SucroseNon
fermenting
1
related Protein
K inase Fam ily in P lants
W angYongbo
1
Gao Shiq ing
2
Tang Y im iao
2
L iu M eiy ing
3
Guo L ix iang
1
Zhang Zhao
3  Zhao Changping1, 2
(
1
CapitalN ormal University, Beijing 100048;
2
Beijing Research Center forH y br id Wheat, Beijing 100097;
3
University of Science and T echnology of China,H efei 230026)
  Abstrac:t  To env ironmenta l stim ul,i p lants have evo lved prec ise regulato ry mechan ism s to perceive, transduct and respond to ab i

o tic stresses that can negativ ely affect grow th and development. Reversible prote in phosphorylation is one o f the m ajor m echan ism s fo r
m ed iating intrace llular responses. P ro te in k inases espec ia lly SNF1
re ltaed pro te in k inases( SnRKs) play key ro les in m any p lant biolog i

ca l processes, whose hom o logues are SNF1 in yeast and AMPK in m amma lian. Up to now, resea rche rs have found som e SnRK prote in k i

nase fam ily m embers in various plant spec ies, inc ludingA rab idop sis, rice, bean, so rghum and m oss, etc. These kinases are extensive ly in

vo lv ed in plant g row th and development, pest de fense, ABA and ab io tic stresses o f various signal responses.
Key words:  SnRK ABA Spec ies Function
收稿日期: 2010
05
12
基金项目:国家转基因生物新品种培育重大专项 ( 2008ZX08002
002, 2008ZX08002
003, 2008ZX08002
004) ,北京市科技新星项目 ( 2007B056,
2008B035) ,北京农林科学院青年基金项目,北京市优秀人才项目 ( 20081D0200500050) ,北京市自然基金项目 ( 5102016 )
作者简介:王永波,男,硕士研究生,主要从事小麦抗逆分子生物学研究; E
m ai:l sky f 999@ 126. com
通讯作者:赵昌平,男,博士,研究员,主要从事小麦遗传育种研究; E
m ai:l b jhw c2003@ yahoo. com. cn
植物在生长和发育过程中经常会遭受干旱、高
盐、病原体、极端温度和营养缺失等不利条件, 为了
生存和延续物种,植物体内形成了一个复杂的生理
和应答机制来适应这些逆性环境。生物体内普遍存
在着蛋白激酶 ( pro te in kinase)和蛋白磷酸酶 ( pro

tein phosphatase)催化蛋白质磷酸化与去磷酸化的
调节机制,这一过程几乎涉及所有的生理及病理过
程,如糖代谢、光合作用、细胞的生长发育、基因表
达、神经递质的合成与释放。
以往对蛋白激酶的了解主要来自于动物和酵
母, 对植物蛋白激酶的研究起步较晚。目前,植物蛋
白激酶的研究逐渐受到普遍关注。 SnRK蛋白激酶
在植物的生命进程中起着非常关键的作用, 如激素
信号传导、发育和适应逆境等 [ 1- 4]。通过对 SnRK
蛋白激酶的各个保守区域和作用位点进行深入分
析, 剖析了该蛋白激酶调控途径, 它参与了 ABA信
生物技术通报 B iotechnology  Bulletin 2010年第 11期
号转导,通过磷酸化控制了其下游一些基因的表达。
许多 SnRK蛋白激酶具有重叠的功能, 在植物体中
形成了一个交叉的信号调控网络, 通过调控上游或
下游基因的表达来调节生理代谢的平衡, 从而调节
植物的生长和发育。讨论了近年来植物蛋白激酶中
的 SnRK的结构和功能的最新研究进展,旨在为植
物 SnRK蛋白激酶的进一步研究提供参考。
1 植物 SnRK蛋白激酶的基本结构特点
SnRK蛋白激酶家族共同的结构特点是 N端都
有一段可自我调节的激酶结构域,这个区域是高度
变化的,一般具有与其它蛋白相互作用的功能,与其
它蛋白激酶相比,在激活区域都特异的含有一个苏氨
酸。 SnRK蛋白激酶属于保守的 Snf1和 AMPK家
族 [ 5] ,这些蛋白激酶由
、和 三个子结构域组成,
结合区的
结构域带有一个 N端的 Ser /Thr蛋白激
酶区域, 随后是 C端具有自我抑制的功能调节序
列 [ 6]。 结构域由于能独立的与
和 结构域分别
结合,所以可以调节异源三聚体复合体的形状 [ 7]。而
三个亚家族都有各自的结构特点 (图 1)。
竖线代表 N或者 C端的变化区域和功能区域的长度,斜
划线代表保守区。其中, SnRK 1亚家族的 C端主要调节
区域用短划线表示; SnRK2亚家族结构中有一个 D /E
的酸性补丁; SnRK3亚家族有一个自身抑制区域 NAF /
FISL用阴影线盒子表示
图 1 SnRK家族 3个亚家族各自的结构示意图
2 蛋白激酶 SnRK家族的分类及相关功能
植物 SnRK ( sucrose non
fermenting
1
related pro

tein k inase, SnRK)称为蔗糖非发酵
1相关蛋白激酶,
与酵母 SNF1( sucrose non
ferment ing
1, SNF1)和哺乳
动物 AMPK ( AMP
act ivated pro tein k inase, AMPK )同
源,三者共同组成 SNF1蛋白激酶超家族。在酵母中,
SNF1是从发酵转化到有氧代谢过程中的一个主要
调节器;在哺乳动物中对应的是 AMPK, 其涉及到多
种代谢病 (如糖尿病和肥胖症 )中代谢调节的关键
元件 [ 8]。AMPK s和 SNF1可调节细胞应对多种环境
性和营养性逆境 [ 9, 10]。而在植物中, SnRK通过磷酸
化调节如 HMG
COA还原酶和蔗糖磷酸盐合成酶新
陈代谢的关键酶, 同时在控制蔗糖合成酶基因表达
中也有重要的作用 [ 11]。曾有报道称 SnRK在调节
全球的碳同化起到了一定的作用 [ 10] , 并且在激素、
逆境信号传导及生理代谢等过程中起着广泛的作
用 [ 12- 14] , 如 ABA 信 号 传 导 [ 15 - 17]、矿 物 质 摄
取 [ 18- 20]、非生物胁迫 [ 21- 23 ]、植物生长发育 [ 24 - 28]、植
物病原体和虫害防卫反应等 [ 29 - 31]。到目前为止, 植
物中已经鉴定了 3个 SnRK亚家族,分别是 SnRK1、
SnRK2和 SnRK3, 现将拟南芥、水稻、玉米、大麦、小
麦等植物中的 3个 SnRK亚家族基因进行了聚类分
析, 如图 2所示。
2. 1 SnRK1亚家族
目前,已经从水稻、拟南芥、大麦、玉米和马铃薯
中分别克隆、获得了 SnRK家族基因。A lderson等
1991年第一次报道了 SnRK1家族的基因序列,这个
序列是从黑麦的 cDNA文库中分离的 [ 32]。 SnRK1
基因家族是一个比较小的亚家族, 根据氨基酸序列
相似性和表达模式可以再分为两组: SnRK1a和
SnRK1b
[ 33 ]。SnRK1a在单子叶和双子叶植物中都
表达,而 SnRK1b只在双子叶植物中表达, 并且在种
子中表达最为显著, 其它的组织表达水平却很
低 [ 34]。 SnRK1与 SNF1 /AMPK家族在结构和功能
上有很大的同源性,而其它两个亚家族相比同源性
较低。这决定了我们可以根据 SNF1和 AMPK的一
些功能和作用途径来研究这个亚家族成员。目前报
道证实, SnRK1是糖信号传导过程中的关键因子,
主要参与了代谢调控、激素和发育信号传递途径的
调节 [ 35]。
研究表明, 在酵母中 SNF1的功能是调节编码
糖代谢的基因表达,这与植物中的 SnRK1的作用类
似。通过将黑麦 SnRK1的 cDNA在酵母中的表达
研究 [ 32]及烟草 SnRK1基因 NPK5的酵母突变体在
含有蔗糖的培养基上生长的试验 [ 36] , 说明植物细胞
中也存在类似于 SNF1参与的糖信号代谢途径。此
外, NPK5还可以通过葡萄糖调节的方式来恢复 snf1
突变体,进一步表明在酵母和植物系统中的糖信号
调节方式是非常类似的 [ 37 ]。在马铃薯中, SnRK1同
源基因 PKIN1的反义表达导致了叶片和块茎中受
8
2010年第 11期       王永波等 :植物蔗糖非发酵
1相关蛋白激酶家族研究进展
蔗糖诱导的蔗糖合成酶基因的表达量急剧减少 [ 38 ]。
植物中的 K IN10和 K IN11基因与酵母中的 SNF1及
动物中的 AMPK基因相似性较高, 属于 SnRK1亚家
族。近期研究显示,拟南芥中的 K IN10和 K IN11基
因参与了糖代谢的调控网络, 其中叶肉细胞中与
K IN 10同源基因的瞬时表达可以很大程度的改变转
录水平, 从而影响到超过 1 000个基因的表达,
K IN 10和 KIN11基因在植物对黑暗和多种抗逆信号
传导过程中是很重要的转录组件的调节基因, 这为
研究潜在的能量信号分子机制提供了新的手段和方
向。在水稻中, 研究证明在糖缺乏情况下, SnRK1
通过 MYBS1基因调节

淀粉酶基因启动子活
性 [ 39]。拟南芥中 SnRK1的信号传导控制着超过
1 200个基因的转录,但是对其潜在的下游转录因子
靶基因研究报道较少 [ 34, 40- 42]。经过多年研究,也有
一些 SnRK1的靶基因相继被发现,其中的两个基因
分别是马铃薯中的蔗糖合成酶基因和小麦中的


淀粉酶基因。
代表 SnRK1蛋白激酶家族; !代表 SnRK2蛋白激酶家族; ∀代表 SnRK3蛋白激酶家族
图 2 植物 SnRK基因家族进化树分析
SnRK1蛋白激酶被碳饥饿和能量缺失胁迫诱
导激活。SnRK1作为转录后的调节控制机构, 在调
节氮和碳代谢活动中起着重要的作用, 同时通过磷
酸化调节了 TPS( trehalose 6
phosphate synthase)
like
蛋白的功能 [ 43]。另外, SnRK1可以引发大规模的转
录重组,包括抑制核糖体蛋白基因的表达,大部分功
能是通过磷酸化和激活特异的转录因子 ( TF, tran

scription factor)家族成员来实现的 [ 40 ]。SnRK1对转
9
生物技术通报 B iotechnology  Bulletin 2010年第 11期
录的影响很大, 包括对抗逆相关基因表达的影响。
Lovas
[ 44] 将 StubGAL83基因 (与糖抑制蛋白基因
GAL83同源基因, GAL83是 SnRK1复合体的调节 
亚基部分 )在马铃薯植株中反义表达, 转基因植株对
高盐胁迫非常敏感,并且与野生型植株相比,转基因
植株的主根生长受到了阻碍,表现在根细胞较小、形
状不规则,说明 StubGAL83基因的反义表达影响了马
铃薯根和块茎的发育。在烟草中反义表达拟南芥中
的一个 SnRK1基因导致了烟草易受病毒的伤害, 而
过表达明显提高了烟草对病毒的抗性 [ 45]。
SnRK1通过磷酸化特异的序列来调节一些基
因的活性 (图 3)。体外试验发现 SnRK1磷酸化特
定的 SAM S(H isM etA rg SerA laM et SerG ly LeuH is
LeuVa lLys Arg)残基序列 [ 46]。试验证明, SnRK1的
活性被后转录调节激活,在同样的转录水平条件下,
马铃薯幼嫩块茎中的 SAM S残基含量是成熟块茎的
40多倍 [ 47]。 SnRK1可以调节一些基因的表达, 在
反义表达的 SnRK1马铃薯植株的块茎和叶片中,
SAM S苏氨酸激酶活性的大量下降说明了在这些组
织中 SnRK1参与了大部分的 SAM S苏氨酸激酶的活
性调节,这也证明 SnRK1在体外、体内同时调节了
SAM S的变化 [ 38]。此外, SnRK1能够磷酸化和抑制
植物新陈代谢中的 4种重要的酶: HMG
CoA还原酶
( HMGR )
[ 48, 49]、蔗糖磷酸合成酶 ( SPS)、硝酸还原酶
( NR)
[ 50]、海藻磷酸合成酶 5( TPS5) [ 51 ]。通过对上
述 4个酶活性的调节, SnRK1实现了对新陈代谢、发
育和胁迫反应的调控。同时, SnRK1激活蔗糖合成
酶、

淀粉酶以及 AGP酶转录表达, 从而影响这些
酶下一步的反应 (图 4)。 SnRK1复合体由
催化亚
基、催化亚基和锚定这两个亚基的 催化亚基组
成, 在酵母 snf1 /
和 snf4 / 突变体试验中发现

和 催化亚基可以恢复突变体的表型 [ 41, 42]。
黑色阴影部分表示可磷酸化的丝氨酸; - 5和 + 4处的灰
色阴影部分表示疏水性氨基酸残基; - 3和 - 4处的灰色
阴影部分表示基础氨基酸残基
图 3 SnRK1磷酸化的共有序列
图 4 SnRK激活植物细胞中的高蔗糖 /低葡萄糖能量模式的诱导示意图
反义表达的 SnRK1对植物的发育有一定的影
响。SnRK1在代谢反应途径中起着重要的作用 [ 35 ] ,
而花粉和胚珠的发育主要依赖于正常的代谢反应,
SnRK1调节途径的破坏导致了新陈代谢的混乱。
在 SnRK1反义表达的大麦植株中,对糖反应的调控
途径产生了可遗传的影响,如花粉粒变小,含有少量
10
2010年第 11期       王永波等 :植物蔗糖非发酵
1相关蛋白激酶家族研究进展
或不含淀粉,最终致使花粉败育,同时胚珠的发育也
在一定程度上受其影响 [ 52]。而在小麦和水稻中,这
种因蔗糖合成酶活性变化致使雄性不育是次要原
因。SnRK1反义表达的豌豆种子出现了许多成熟
缺陷, 表现为减少了糖转变成储存物的数量、球蛋白
含量较低、多数种子的子叶外观、形状、匀称性的变
化和早熟现象 [ 53 ]。The lander等 [ 54]在被 SnRK1阻
断的新陈代谢的苔藓中发现丝状体和配子体有异常
生长和过早衰老的现象。因此, Ha lford认为在反义
表达的 SnRK1花粉粒中,由于 SnRK1不能诱导一些
控制能量平衡的基因表达, 不能激活转化酶和利用
摄入的蔗糖从而导致了花粉粒不能对 #高蔗糖 /低
葡萄糖 ∃这种能量状态做出相应的响应, 最终会像
sn f1酵母突变体一样在含有蔗糖的培养基上饿死导
致花粉败育 [ 35] (图 4)。
2. 2 SnRK 2亚家族
SnRK2是一个相对较小的植物专一性蛋白激酶
家族,受渗透胁迫和 ABA的诱导。 SnRK2亚家族比
SnRK1亚家族少 140- 160个氨基酸, 分子量平均小
40 kD,并且在 C端区域有一个经典的酸性氨基酸 #补
丁∃ [ 55]。高粱中的 SnRK2都含有一个激酶结构域、
结合区、ATP结合区域、Ser /Thr激活位点和 1- 4个
典型的 N
十四酰化位点, 这些蛋白中也有特殊的结
构: SbSnRK2. 1和 SbSnRK2. 9有一个富含天冬氨酸
的区域; SbSnRk2. 2、SbSnRK2. 4、SbSnRK2. 6、Sb

SnRK2. 7和 SbSnRK2. 10具有潜在的跨膜结构; Sb

SnRK2. 3有双向核定位信号结构 [ 56]。通过对高粱中
的 SnRK2和 CIPK的蛋白结构、保守区域和模式分析
得出 SnRK2蛋白全是酸性的。在酸性 #补丁 ∃中富含
氨基酸 Asp的被分组为 SnRK2a,富含 G lu氨基酸为
SnRK2b
[ 34]。
SnRK2亚家族参与 ABA信号转导从而实现对
非生物胁迫的应答。ABA调节着植物很多重要的
代谢过程,其中包括种子萌发、冬眠、幼苗生长和生
成气孔等, ABA信号的传导是一个很复杂的信号枝
状网络,通过这些网络 ABA调节了上述过程。到目
前为止,小麦中的 SnRK家族发现较少, 其中第一个
被克隆的 PKABA1基因属于 SnRK2a组, PKABA1基
因是从小麦胚中克隆到的 [ 57]。这个基因受 ABA和
高渗胁迫的诱导,但当 PKABA1基因在大麦的糊粉层
短暂过表达时却抑制 GA诱导的启动子活性,说明了
ABA的信号传导导致了 GA信号的抑制 [ 58- 61 ]。当处
于干旱胁迫条件下时, PKABA1基因的表达和胞内
ABA水平都升高,同时在面对相似的干旱条件时根
部和角质鳞片组织中也能发现 PKABA1的踪迹 [ 62]。
进一步研究发现 PKABA1可以与 ABA反应元件结
合因子 TaABF结合从而调节 ABA的水平, T aABF
在小麦种子中的 ABA信号传导过程中作为 PKA

BA1的反应底物参与了信号调节 [ 61]。同时, 很多研
究也证明了 SnRK2亚家族成员参与了 ABA信号的
调节, 如 SnRK2. 6积极地调节了保卫细胞中 ABA
信号反应 [ 63, 64 ]。Fu jita等 [ 65]通过对 SRK2I/SnRK2.
3( SRK2D /E / I)的研究发现: SnRK2基因参与了干
旱胁迫下的 ABA信号传导的调节 (图 5 )。从水稻
中克隆的 SAPK8、SAPK9和 SAPK 10基因都属于
SnRK2蛋白激酶家族基因, 这些蛋白激酶基因都被
ABA信号和高渗胁迫所激活, 在水稻的 ABA信号
传递途径中, ABA通过磷酸化激活了 TRAB1的表
达, 而受 ABA信号激活的 SnRK2蛋白激酶是通过
使 TRAB1蛋白的磷酸化来实现对 ABA信号的响
应 [ 66]。拟南芥中的 SnRK22、SnRK2. 3、SnRK2. 6、
SnRK2. 7和 SnRK2. 8同水稻中的 SAPK8、SAPK9和
SAPK 10都能够被 ABA的应激物激活 [ 67 - 69]。
目前, 在拟南芥和水稻中已经分别克隆了
SnRK2蛋白激酶家族中的 10个成员的基因 [ 67, 69]。
拟南芥中 10个 SnRK2基因中的 9个被高渗条件
(甘露醇和 NaC l)诱导, 5个被 ABA诱导,但均不受
冷胁迫诱导 [ 68] ,说明在拟南芥中这个家族成员的调
控途径存在差异。Kobayashi等 [ 69]分析了水稻基因
组中的 10个 SnRK2蛋白激酶 ( SAPK1- SAPK10),
证实了它们都被高渗胁迫所激活。其中, 有 3个
( SAPK8 /SAPK9 /SAPK10)还被 ABA 激活。此外,
Yosh ida等 [ 64]报道, srk2e突变体植株气孔反应被破
坏, 同时 ABA诱导的基因表达也被阻断。因此, 研
究推测这些基因存在的调控模式的差异是由于这些
成员被激活所需的渗透胁迫强度以及 C端结构域
上的差异造成的。
蚕豆中的 AAPK和拟南芥中的 OST1 /SRK2E都
属于 SnRK2家族,它们参加了 ABA调节气孔关闭和
ABA调节基因表达过程,并且被 ABA激活 [ 63, 64, 70]。
11
生物技术通报 B iotechnology  Bulletin 2010年第 11期
图 5 SnRK2家族成员 SRK2D /E / I在干旱胁迫
下调节 ABA信号传导模式图
SnRK2. 6在气孔运动过程中起着关键作用, 它的表达
破坏了气孔运动导致了叶片水分的过度流失 [ 63, 64]。
在 SnRK蛋白激酶中, 特别是 SnRK2和 SnRK3这两
类,其中 SnRK2被证明在气孔运动、ABA诱导的基因
表达、种子萌发中的 ABA信号传导及胁迫反应中起
着关键的作用 [ 26 ]。
Fu jii等 [ 26 ]从拟南芥中克隆到了 SnRK 2. 2和
SnRK2. 3基因,发现它们在种子萌发、生长过程中
调节 ABA信号反应中起重要作用。 SnRK2. 2和
SnRK2. 3基因各自的单突变体和它们的双突变种
子萌芽时间都比对照要早, 并且在含有浓度为 3-
50 !mo l/L的 ABA 培养基上种植 SnRK2. 2和
SnRK2. 3基因的单突变体和双突变体发现: 双突
变体 SnRK2. 2 /SnRK2. 3长势明显比对照要好, 根
长是对照根长的两倍多, SnRK2. 2突变体植株的
根长也比对照长一些, 而 SnRK2. 3与对照比没有
明显的区别。在不加 ABA的培养基上所有突变体
长势没有区别,这说明此浓度区间的 ABA在一定程
度上抑制了 SnRK2. 2 和 SnRK2. 3 的表达, 而
SnRK2. 2 /SnRK2. 3突变体造成了叶片严重失水,但
对于 SnRK2. 6 表达研究报道较少 [ 26]。 Shin[ 71]和
Umezawa
[ 21 ]发现拟南芥的 A tSnRK2. 8基因的磷酸
化与新陈代谢有关, 该基因过表达提高了植物在水
分缺失条件下的抗寒性, 保持正常的生长、发育状
态。A tSnRK2. 9基因在营养摄取、物质积累和种子
产量方面起到了重要的作用; A tSnRK2. 10基因通过
磷酸化脱水素或者与磷脂酸结合来调节非生物胁迫
反应 [ 72]。L i等 [ 56]在高粱中得到了 10个 SnRK2基
因, 通过序列分析推断: SbSnRK2. 1、SbSnRK 2. 2和
SbSnRK2. 9基因可能受 ABA和渗透胁迫的诱导表
达, 同时在发育和气孔运动起着一定的作用。
2. 3 SnRK3亚家族
SnRK3是植物特有的一类蛋白激酶,又被称为类
钙调磷酸酶 B亚基互作蛋白激酶 ( calcineurin B
like
calc ium sensor
interacting protein k inases, C IPK ) [ 73, 74 ]。
此蛋白激酶亚家族可以与钙离子结合蛋白 SOS3、
SCaBPS和 CBL ( ca lcineurin B
like calc ium sensor,
CBL)相互作用,其作用区域是由 21- 24氨基酸残基
组成被称为 NAF /FISL基序 [ 73, 75, 76]。CIPK激酶在 C
端的酶结合区中含有一个抑制区域,与钙结合蛋白
和钙离子敏感元件 CBL 等结合来激活这些激
酶 [ 76- 79]。高粱中的 30个 C IPK蛋白都有蛋白激酶
区域、ATP结合区域、Ser /Thr激活位点、跨膜结构、
一个或更多的 N
十四酰化位点和这个家族特有的
NAF区域,特别是在 SbC IPK蛋白的 NAF区域的天
冬氨酸残基被苏氨酸代替, 在拟南芥的 C IPK4和
C IPK7, 水稻的 C IPK29和杨树的 C IPK5也存在这种
天冬氨酸残基被苏氨酸取替的现象 [ 56]。酵母双杂
交试验证实, C IPK蛋白及与其上游相互作用的
CBLs蛋白复合体参与了盐胁迫反应、蔗糖和 ABA
信号的传导 [ 76, 80, 81]。
Ca
2+作为第二信使在植物信号传导途径中扮
演着很重要的角色,几乎参与了植物生长发育过程
中的所有反应,在应对病原体、非生物胁迫和激素调
节过程中发挥了至关重要的作用。 Ca2+作为第二
信使在很多情况下需要一个对钙离子敏感的细胞内
蛋白来进一步传递信号。L iu[ 77]和 Kud la[ 78 ]先后在
拟南芥中分离得到了一种 Ca2+结合蛋白, 与动物钙
调磷酸酶调节亚基 B亚基和神经元钙离子感受器
序列相似性很高, 称之为 CBL( ca lcineurin B
like cal

cium sensor, CBL), 而 CBL是植物中钙离子结合蛋
白的代表。CBL蛋白都有一个包含 4个 EF
hand结
构的保守核心区域, 这 4个 EF
hand结构被保守的
12
2010年第 11期       王永波等 :植物蔗糖非发酵
1相关蛋白激酶家族研究进展
氨基酸组成间隔区隔开 [ 82] (图 6
A )。每个 EF手型
含有 12个氨基酸,在 1(X ), 3(Y ), 5( Z ), 7( - X ), 9
( - Y )和 12( - Z)位置上的氨基酸是 Ca2 +结合所必
须的。在 4个 EF手型结构中, 第 1个 EF手型结构
不保守,它不是由 12个氨基酸包围组成的,而是 14
个氨基酸,这个结构的特殊性有可能与各自结合的
激酶的差异有关。
CBLs的整体结构中数字 1- 4表示 4个 EF
hand s元件;
C IPKs整体的结构中包含 1个含有激活环的 N端的激
酶结构, C端调控区被分成了两个互相作用的区域, 其
中 NAF区域是 CBL
C IPK结合反应和相邻的 PP I区域
必要的元件,中间的联结点区域负责酶的激活
图 6 CBLs( A)和 C IPKs( B )的基本结构图
C IPK是植物特有的一类 Ser /Thr蛋白激酶, N
端为激酶区 (与 SNF序列同源 ) , C端为调控区, 还
包括一个由 21个氨基酸组成的 FISL /NAF元件。N
端是高度保守的, 结构上与酵母中的 SNF1和哺乳
动物中的 AMPK相似 (图 6
B )。由于与 SNF1和
AMPK结构相似, 所以 C IPK被称为植物的 SnRK3
家族 [ 67]。 FISL结构域作为自身抑制结构域, 在正
常情况下与激酶区相互作用来使 C IPK激酶处于失
活状态;当 Ca2+、CBL和 C IPK同时存在时, F ISL与
CBL结合, 从而解除对 C IPK激酶区的抑制。在 N
端激酶区含有一个保守的活性环, 在这个活性环中
有 3个高度保守的氨基酸残基 Ser、Thr和 Tyr。突
变体分析显示,蛋白激酶的激活有可能是由于 3个
保守残基中的 Thr被 A sp所替代。所以即使在
Ca
2+和 CBL不存在的情况下, C IPK通过替代来模
拟上游蛋白激酶对其进行磷酸化也能表现出很高的
激酶活性 [ 76, 79, 80, 83]。而与 FISL相邻近的保守的 PPI
结构域是 C IPK s与 PP2C相互作用所必须的, 这个
结构域含有 37个氨基酸残基。 PPI结构序列的变
化决定了哪一个 CIPK与蛋白磷酸酶 AB I1或 AB I2
发生反应 [ 84]。N端和 C端对于盐胁迫都是必须
的 [ 75]。通过 SOS途径,细胞内过量的 Na+通过质膜
上的 Na+ /H + 双向运输泵 SOS1排到细胞外, 而
SOS1是被 CBL /SOS3
CIPK /SOS2复合体磷酸化激
活的,从而保持了细胞内离子平衡 [ 85]。
目前,在拟南芥和水稻中已分别发现 25、30个
C IPK家族成员 [ 86]。其中, N端激酶区氨基酸序列
一致性在 51% - 90%之间。而在 C端调控区这两
者之间的氨基酸序列一致性在 24% - 58%之间, 表
现出高度的可变性 [ 75 ]。水稻中已经克隆的 O sCIPK
基因都参与了各种不同的非生物胁迫的转录水平反
应。X iang等 [ 87]的研究中, 水稻中 20个 OsC IPK基
因至少被干旱、高盐、冷、PEG和 ABA处理胁迫中的
一种胁迫所诱导, 并且大部分基因都被干旱或者高
盐胁迫诱导,同时也受 ABA诱导, 而不受冷胁迫诱
导。OsC IPK3、OsC IPK12和 OsC IPK15基因过表达
分析显示,它们提高了水稻对冷、干旱和高盐胁迫等
方面的抗逆性, 并且进一步证实了转 OsCIPK12和
OsC IPK15基因的植株在处于胁迫状态下的脯氨酸和
可溶性糖的积累比对照明显提高。 CIPK3在拟南芥
种子萌发时期是高表达的,并且在苗期受 ABA和非
生物胁迫的诱导,其中冷诱导最强,其次分别是干旱、
高盐、机械伤害、ABA (图 7)。通过对这些非生物胁
迫的分析, C IPK3在 ABA反应过程中发挥关键的作
用是在种子萌芽时期, 而不是通过气孔运动来实现
的 [ 88]。CIPK3调节冷和盐诱导的基因表达而不调节
旱诱导的基因表达,说明在这种情况下冷和盐诱导的
模式与干旱诱导的模式存在差异。拟南芥中的
A tC IPK14基因的表达受糖代谢的诱导, 但不受甘露
醇的诱导, 证明这个基因不受渗透胁迫的诱导 [ 89 ]。
Sh igeki
[ 90 ]从菜豆中克隆了 5个 C IPK基因 ( PvC IPK
1- 5) ,除了 PvC IPK1基因之外,其它 4个在叶片和早
期成熟的种子中都表达,但是 PvCIPK1基因在种子发
育时是持续表达的, 酵母双杂交试验显示只有
PvC IPK1与 PvCBL1和 PvCBL2基因都反应,这说明
了钙依赖蛋白磷酸化信号复合体 CBL
CIPK只在种
子萌发时产生。通过对 A tC IPK1蛋白激酶反向遗传
分析发现, A tC IPK1与 A tCBL1或 A tCBL9组成一个
复合模式来控制拟南芥中 ABA依赖 /不依赖的应激
反应 [ 16]。从拟南芥和水稻基因组中分别克隆到了
13
生物技术通报 B iotechnology  Bulletin 2010年第 11期
10个不同的 CBL基因,这些基因翻译成的蛋白与拟
南芥中 25个 C IPK和水稻中 30个 C IPK共同组建
了一个相互作用网络 [ 91 ]。G irdhar等 [ 27]在试验中发
现 CBL9与 C IPK3的结合实现了对 ABA信号反应
调节作用, 并且在酵母双杂交试验中得到了验证。
他们用 cbl9 /cipk3双突变体植株和两个基因的单突
变体做了比较,发现三者在对 ABA信号反应高度一
致;而这 3个突变体在盐胁迫和甘露醇胁迫条件下,
种子的萌发和幼苗的生长都受到了抑制。CBL9在
ABA反应中起重要的调节作用, 而 CBL1却没有起
作用 [ 92- 94]。其原因可能是由于这两个基因在不同
的组织里表达,但反应的底物一样或结合的酶一样,
所以产生一个竞争的现象造成的。
C IPK参与调节细胞内钾离子浓度。钾离子是
植物细胞活动的一个较大的必需元素, 所以土壤中
的钾离子的缺乏是农业生产的一个限制性因素。
G irdhar等 [ 95]研究发现拟南芥中 C IPK9作为一个关
键的调节因子使植物体适应低钾环境, C IPK9受非
生物胁迫的调控,并且它的转录表达在植物的根部
和幼苗中受钾离子缺乏的诱导。 SOS /C IPK24是
C IPKs家族中的一个成员, 它是盐胁迫和细胞排钠
离子得到钾离子的必不可少的条件 [ 96]。C IPK s与
CBLs的结合才能在植物体中调节一些信号的传导,
如 Xu等 [ 97]证明的 CBL1和 CBL9参与了 C IPK 23的
激活反应及 AKT1调节钾离子的摄入途径, 两个
CBL基因位于细胞质膜上, 当植物处于一个低 K+
环境中时,这个信号可能会引起细胞内的 Ca2+浓度
变化产生信号, 激活了 CBL1和 CBL9两个基因,
CBL蛋白会激活 C IPK23并且把其引导到细胞质膜
上,在此, C IPK23蛋白磷酸化在此的钾离子调节子
AKT1,从而提高钾离子的摄入。
3 展望
目前,研究发现 SnRK蛋白激酶家族中的 3个
亚家族在植物体代谢调控网络中起着多种至关重要
的作用。 SnRK1亚家族成员主要在植物体的糖调
控网络中发挥调节作用, 影响植物各个器官的发育
和生长; SnRK2亚家族被证实在植物的抗逆胁迫和
施加外源 ABA时,对植物体内信号的传导起到关键
的调节作用; SnRK3亚家族是 SnRK家族中较大的
一个亚家族, C IPK通过与 CBL的相互作用使植物
AB I1和 ABI2属于蛋白磷酸酯酶 2C ( PP2C ) ,两者都是
ABA不敏感因子,通过与 SnRK3家族成员的相互作用
来改变植物体对 ABA或者外界条件的敏感程度,其中
SnRK3. 1的活性变化导致植物体对 ABA的敏感程度的
改变
图 7 SnRK3蛋白激酶亚家族成员的作用模式图
对高盐环境抵抗能力以及蔗糖和 ABA信号的应答
显著提高。SnRK家族在参与植物新陈代谢调节时
伴随着 ABA信号的传导, ABA调节着很多植物反
应过程,包括种子萌发、休眠、幼苗生长和气孔反应。
虽然很多的基因都被报道参与了 ABA信号的传导,
但是 ABA的信号传导途径呈现为复杂的枝状网络,
这个过程中一些关键的组成元件还没有研究清楚。
例如 SnRK2. 6在调节 ABA信号传导时起到积极的
作用,但是这个功能只在保卫细胞对 ABA反应时才
体现出来 [ 63, 64 ]。而 AB I1和 AB I2在种子萌发、幼苗
生长和气孔关闭调节过程中起负调控作用 [ 98, 99]。
因此,植物 SnRK蛋白激酶家族的结构和功能具有
多样性,在植物的不同组织、器官和生长发育的不同
阶段起着不同的作用,还需要对其功能及调控网络
做进一步的深入研究。
随着对植物 SnRK蛋白激酶研究的不断深入,
越来越多的 SnRK蛋白激酶被发现, 许多新功能也
被验证, 3个亚家族的进化分枝关系也会越来越明
确, 同时, 对这个激酶家族的基因结构和功能的研究
14
2010年第 11期       王永波等 :植物蔗糖非发酵
1相关蛋白激酶家族研究进展
也将会日趋完善。以上对植物蛋白激酶家族基因在
植物中的表达和调控机制及功能做了简单的阐述,
加深了 SnRK蛋白激酶在植物生长发育、进化和逆
境胁迫等代谢调控方面作用的认识, 从而能够更好
的利用 SnRK蛋白激酶家族基因的功能, 为发育、非
生物胁迫等信号调控网络研究及农业生产提供具有
重要利用价值的优异抗逆基因资源。
参 考 文 献
[ 1] BoudsocqM, Lau ri
re C. Osmot ic s ignaling in p lants mu lt iple path

w aysm ed iated by em erg ing sing le fam ilies. Plant Phys iology, 2005,
138: 1185
1194.
[ 2] Nakagam iH, P itzschke A, H irtH. Em erg ingMAP k inase pathw ays in
p lan t stress signaling. T rends in Plant Science, 2005, 10 ( 7 ) :
339
346.
[ 3] Shuk laV, M atto AK. Su crose non
ferm en ting 1
related protein k inase
2( SnRK2 ): a fam ily of p rotein k inases in volved in hyperosmot ic
s tress signaling. Physiology andM olecu lar B iology ofP lan ts, 2008, 14
( 1
2) : 91
100.
[ 4] X iang Y, H uang Y, X iong LA. Characterization of stress responsive
C IPK genes in rice for stress tolerance imp rovem ent. Plan t Phys iolo

gy, 2007, 144: 1416
1428.
[ 5] H ardie DG, C arling D, Carlson M. Th e AMPK
actib ated /SNF1 pro

tein k inase sub fam ily: m etabolic sensors of the eukaryot ic cel.l Annu
Rev B ioch em, 1998, 67: 821
855.
[ 6] J iang R, CarlsonM. G lu cose regu lates protein in teract ions w ith in the
yeast Snf1 protein k inase com p lex. G enes Dev, 1996, 10: 3105
3115.
[ 7] J iang R, C arlsonM. The Sn f1 p rote in k insae and its activating sub

un it Sn f4 interact w ith dist inct dom ains of th e S ip1 /S ip2 /Gal83
component in the k inase com plex. M olC ellB io,l 1997, 17( 4) : 2099

2106.
[ 8] Po lge C, Thom asM. SNF1 /AMPK /SnRK1 k inases, g lobal regu lators
at th e h eart of energy con tro?l . T rend s in P lan t Science, 2006, 12
( 1) : 20
28.
[ 9 ] H ard ie DG, Carling D, Carlson M. The AMP
activated /SNF1 protein
k inase sub fam ily m etabol ic sensors of the eukaryotic cel.l Annu Rev
B iochem, 1998, 67: 821
855.
[ 10 ] H alford NG, Bouly JP, Thomas M. SNF
1 related protein k inases
( SnRK s)
regu lators at the heart of the con trol of carbon m etabo

lism and part ition ing. Advances in Botan icalResearch In corporat ing
Advances in P lan t Pathology, 2000, 20: 405
434.
[ 11 ] Fordham
Sk elton AP, Ch il ley P, Lumb rerasV. A novel h igh er p lan t
p rotein tyros ine phosphatase interactsw ith SNF1
related protein k i

nases via a K IS ( k inase in teraction sequ ence) dom ain. P lan t Jou r

na,l 2002, 29( 6) : 705
715.
[ 12 ] B halerao RP, Salchert K, Bak L, et a.l Regu latory interact ion of
PRL1WD protein w ithArabidopsis SNF1
lik e protein k inases. Proc
NatlA cad SciUSA, 1999, 96( 9 ) : 5322
5327.
[ 13] Farr
sR, Ferrando A, J
sik J, et a.l SKP1
SnRK protein k in ase in

teract ion smediate proteasom alb ind ing of a p lan t SCF ub iqu it in l ig

ase. EMBO J, 2001, 20: 2742
2756.
[ 14] Nm eth K, Salchert K, Putnoky P, et a.l P leiotrop ic con trol of glu

cose and horm on e respon ses by PRL1, a nuclearWD protein inAr

abid op sis. G enes Deve,l 1998, 12: 3059
3073.
[ 15] H olappa LD, W alker
S imm onsMK, H o THD, et a.l A Triticum tau s

ch ii p rotein k inase related to w heat PKABA1 is associated w ith
ABA s ignal ing and is distribu ted betw een the nucleus and cytoso.l
Jou rn al of Cereal S cien ce, 2005, 41 ( 3) : 333
346.
[ 16] D%Angelo C, W ein l S, B at is tic O, et a.l A lternat ive com p lex form a

t ion of the Ca2+ regu lated protein k inase C IPK1 con trols abscisic
acid
d ependen t and independen t stress responses in A rabid op sis.
P lant Journa,l 2006, 48( 6) : 857
872.
[ 17 ] Ch ae M J, Lee JS, Nam MH, et a.l A rice d ehydrat ion
inducib le
SNF1
related 2 ph osphory lates an ab scis ic acid respons ive factor
and associates w ith ABA s ign aling. P lan tMo lecular B iology, 2007,
63 ( 2) : 151
169.
[ 18] HtuMF. E ffect ofnu tritional status on ph enotyp ic characterist ics of
A rabid op sis and alfalfa in relat ion to the exp ression ofA tSnRK2. 9
[ D] . Queen s C anad a: Un iversity, 2007.
[ 19] Gonzalez
Bal lester D, Pollock SV, Pootakham W, et a.l Th e central
ro le of a SnRK2 k inase in su lfu r deprivation responses. Plan tPhys i

ology, 2008, 147: 216
227.
[ 20] H u HC, Wang YY, Tsay YF. A tC IPK8, a CBL
interact ing protein
k inase, regu lates the low
aff in ity phase of the p rim ary n itrate re

sponse. Plan t Jou rna,l 2009, 57 ( 2) : 264
278.
[ 21] Um ezaw a T, Yosh ida R, Maruyam aM, et a.l SRK2C, a SNF1
relat

ed protein k inase2, imp roves drought toleran ce by contro lling stress
respons ive gene exp ress ion inA rabid op sis tha liana. Proc N at lA cad
SciUSA, 2004, 101 ( 49) : 17306
17311.
[ 22] Xiang Y, H uang Y, Xiong L. C haracterizat ion of stress respons ive
C IPK genes in rice for st ress tolerance im provem en t. P lan tPhysiolo

gy, 2007, 144: 1416
1428.
[ 23] B ianM, Wu Z, Zhao J, et a.l cDNA cloning and express ion analys is
of a m aize protein k inase gene induced by ab iotic stress. Journal of
Agricu ltu ral B iotechno logy( C h ina) , 2008, 16: 965
970.
[ 24] Lee E J, Ia iH, Sano H, et a.l Sugar respons ib le and tissue sp ecific
expression of a gene encodingA tC IPK14, anA rabid op sis CBL
in ter

act ing protein k inase. B iosciences of B iotechnology and B iochem is

try, 2005, 69( 1) : 242
245.
[ 25] Nolan KE, Saeed NA, Rose RJ. The stress k inase gen e M tSK1 in
M ed icago truncatula w ith part icu lar referen ce to som at ic em bryo

gen es is. Plant C ellReport, 2006, 25( 7 ): 711
722.
[ 26] Fu jiiH, Vers lues PE, Zhu JK. Iden tification of tw o protein k in ases
15
生物技术通报 B iotechnology  Bulletin 2010年第 11期
requ ired for abscisic acid regu lat ion of seed germ in at ion, root
grow th, and gene expression in A rabidop sis. P lant Cel,l 2007, 19:
485
494.
[ 27 ] Pand ey GK, G ran t JJ, Cheonga YH, et a.l C alcin eurin
B lik e protein
CBL9 interacts w ith target k inase C IPK3 in the regu lation ofABA
respon se in seed germ ination. M olecu lar Plan t, 2008, 1 ( 2 ) :
238
248.
[ 28 ] Gao P, Zh ao PM, W ang J, et a.l Co
expression and p referent ial in

teraction b etw een tw o calcineurin B
like protein s and a CBL
inter

acting protein k inase from cotton. Plan t Phys iol B ioch em istry,
2008, 46 ( 10) : 935
940.
[ 29] Lee SH, LeeMH, ChungW I, et a.l WAPK, a Ser/Th r protein k inase
gene ofN icotiana tabacum, is un iqu ely regu lated by wounding, ab

scis ic acid and m ethyl jasm onate. M olecu lar G enom ics and Genet

ics, 1998, 259( 5 ) : 516
522.
[ 30 ] M elotto M, U nd erw oodW, K oczan J, et a.l Plant stom ata function in
innate immun ity against bacterial invas ion. C el,l 2006, 126 ( 5 ) :
969
980.
[ 31 ] Schw acht je J, M in ch in PEH, Jahnke S, et a.l SNF1
related k inases
allow p lan ts to to lerate h erb ivory by allocat ing carbon to roots. P roc
N at lAcad of SciUSA, 2006, 103 ( 34) : 12935
12940.
[ 32 ] A ld erson A, Sab el li PA, D ickinson JR, et a.l Com p lem en tat ion of
sn f1, am u tat ion affecting glob al regu lat ion of carbonm etabolism in
yeast, by a plan t protein k inase cDNA. P roc Natl A cad S ciUSA,
1991, 88 ( 19) : 8602
8605.
[ 33 ] H alford NG, H ard ie DG. SNF1
related protein k inases: global regu

lators of carb on m etabol ism in p lan ts?. P lan t M olecu lar B iology,
1998, 37 ( 5) : 735
748.
[ 34 ] H alford NG, H ey S, Jhurreea D, et a.l M etabo lic s ignal ling and car

bon partition ing: role of Sn f1
related( SnRK1 ) p rotein k inase. Jou r

nal ofExperim ental Botany, 2003, 54 ( 382) : 467
475.
[ 35 ] K leinow T, H im bert S, Krenz B, et a.l NAC dom ain transcript ion
factor ATAF1 interactsw ith SNF1
related k in ases and silencing of
its sub fam ily cau ses severe developm en tal defects in Ara bidopsis.
Plan t Science, 2009, 177( 4 ): 360
370.
[ 36 ] M uranaka T, B annoH, M ach ida Y. Characterizat ion of tobacco pro

tein k inase NPK5, a hom olog ofSaccharomyces cerev isiae SNF1 that
const itu tively act ivates exp ress ion of the glu cose
repress ib le SUC2
gene for a secreted invertase ofS cerevis iae. M olC ellB io,l 1994, 14
( 5) : 2958
2965.
[ 37 ] Jiang R, C arlsonM. G lucose regu latesp rotein in teractionsw ith in the
yeast SNF1 protein k inase comp lex. Gen es D ev, 1996, 10:
3105
3115.
[ 38 ] Pu rcel l PC, Sm ith AM, H alford NG. Ant isen se expression of a su

crose non ferm ent ing
1
related protein k inase sequ ence in potato re

su lts in decreased expression of sucrose syn thase in tubers and loss
of sucrose
indu cib ility of su crose syn th ase tran scrip ts in leaves.
P lant J, 1998, 14( 2 ): 195
202.
[ 39] Lu CA, L in C, W ei K, et a.l The SnRK1A p rotein k inase p lays a
key role in sugar signaling du ring germ inat ion and seed ling grow th
of rice. P lant Cel,l 2007, 19: 2484
2499.
[ 40] Baena
Gonz lez E, Ro lland F, Th evelein JM, et a.l A cen tral inte

grator of transcript ion netw orks in p lan t stress and energy signal

ling. N atu re, 2007, 448: 938
942.
[ 41] H alfordNG, H ey S, Jhurreea D, et a.l H igh ly conserved protein k i

nases involved in th e regu lation of carbon and am ino acid m etabo

lism. J Exp Bot, 2004, 55( 394 ): 35
42.
[ 42] Polge C, Thom as M. SNF1 /AMPK /SnRK1 k inases, g loba l regula

tors at the heart of energy con tro?l . Trends P lan t Sc,i 2007, 12:
20
28.
[ 43 ] Sm eek ens S, M a J, H anson J, et a.l Sugar s ignals andm olecu lar net

w ork s contro lling p lan t grow th. Cu rrent Op in ion in Plant B iology,
2009, 13( 3) : 273
278.
[ 44 ] Lovas
, B imb!A, S zab! L, et a.l Ant isen se rep ress ion of S tub

GAL83 affects root and tuber development in potato. Plant J, 2003,
33 ( 1) : 139
147.
[ 45] H ao L, W ang H, Sunter G, et a.l Gem in ivirus AL2 and L2 proteins
interact w ith and inact ivate SNF1 k inase. P lan tC el,l 2003, 15( 4 ):
1034
1048.
[ 46] M ack in tosh RW, Davies SP, C lark e PR, et a.l E viden ce for a p ro

tein k inase cascade in h igher p lan ts: 3
hydroxy
3
m ethylg lutaryl

C oA redu ctase k inase. E urop ean Journal of B iochem istry, 1992, 209
( 3 ): 923
931.
[ 47] M an AL, Pu rcel lPC, H annappelU, et a.l Potato SNF1
related p ro

tein k in ase: m olecu lar clon ing, exp ress ion analys is and pep tide k i

nase act ivitym easurem en ts. P lan tM olecu lar B iology, 1997, 34( 1 ):
31
43.
[ 48] Dale S, W ilsonWA, Edelm an AM, et a.l S im ilar sub strate recogn i

t ion m ot ifs for m amm al ian AMP
act ivated p rotein k inase, h igher
p lan tHMG
CoA reductase k inase
A, yeast SNF1, and m amm alian
ca lmodu l in
d ependen t protein k inase. FEBS L ett, 1995, 361( 2
3 ):
191
195.
[ 49 ] Dale S, Arr!M, Becerra B, et a.l Bacterial express ion of the catalyt ic do

main of 3
hydroxy
3
m ethylglutaryl
CoA reductase( isoform HMGR1)
from Ara bid opsis thal iana, and its in activation by phosphorylation at
Ser577 byB ra ssica oleracea 3
hydroxy
3
m ethylglutaryl
CoA reduc

tase k inase. Eur JB ioch em, 1995, 233( 2 ): 506
513.
[ 50] Sugden C, Donaghy PG, H alford NG, et a.l Tw o SNF1
related p ro

tein k inases from sp inach leaf phosphorylate and inact ivate3
hy

droxy
3
m ethylglutaryl
coenzym e A redu ctase, n itrate reductase,
and sucrose phosph ate synthase in v itro. Plant Phys io,l 1999, 120:
257
274.
[ 51] H arth ill JE, M eek SEM, M orriceN, et a.l Phosphorylat ion and 14
3

3 b ind ing ofArabid opsis trehalose
phosphate syn th ase 5 in response
16
2010年第 11期       王永波等 :植物蔗糖非发酵
1相关蛋白激酶家族研究进展
to 2
deoxyglucose. Plan t J, 2006, 47 ( 2) : 211
223.
[ 52] Zhang Y, Shew ry PR, Jon esH, et a.l Expression of an tisense SnRK1
p rotein k inase sequen ce cau ses abnorm al pollen developm en t and
m ale sterility in transgen ic barley. Plant J, 2001, 28( 4 ) : 431
441.
[ 53 ] Rad chuk R, Radchuk V, W eschk eW, et a.l R epressing the expres

sion of the su crose nonferm en ting
1
related p rotein k inase gene in
p ea em bryo cau ses p leiotrop ic defects of m atu ration sim ilar to an
abscis ic acid
insen sitive ph enotype. P lan t Phys io,l 2006, 140 ( 1 ) :
263
278.
[ 54 ] ThelanderM, O lsson T, RonneH, et a.l Snf1
related p rotein k inase
1 is n eeded for grow th in a norm al day n ight l igh t cycle. EMBO J,
2004, 23: 1900
1910.
[ 55 ] H alford NG, Bou ly JP, Thom as M. SNF1
related p rotein k inases
( SnRK s) : regu lators at the heart of the control of carbon m etabo

lism and part it ion ing. Adv BotR es, 2000, 32: 405
434.
[ 56 ] L iLB, Zhang YR, L iu KC, et a.l Ident ification and b ioin form atics a

nalys is of SnRK2 and C IPK fam ily genes in sorghum. Agricu ltu ral
S ciences in Ch ina, 2010, 9( 1 ) : 19
30.
[ 57 ] Anderberg R J, W alker
S imm ons MK. Isolat ion of a w heat cDNA
clone for an abscisic acid
indu cib le transcrip tw ith hom ology to pro

tein k inases. Proc NatlA cad SciUSA, 1992, 89: 10183
10187.
[ 58] G!m ez
C adenasA, V erh ey SD, H olappa LD, et a.l An abscisic acid

induced protein k inase, PKABA1, m ed iates abscisic acid
sup

p ressed gene expression in barley aleu rone layers. Proc N atl Acad
S ciU SA, 1999, 96( 4) : 1767
1772.
[ 59] G!m ez
C adenasA, Zentella R, W alker
S imm onsMK, et a.l G ibber

ellin /ab scis ic acid an tagon ism in barley aleurone cells: S ite of ac

tion of the protein k inase PKABA1 in relation to gibb erel lin s igna

ling m olecu les. Plant C el,l 2001, 13: 667
679.
[ 60 ] Shen Q, G!m ez
C adenas A, Zhang P, et a.l D issection of abscis ic
acid s igna l tran sduct ion pathw ays in barley aleurone layers. P lan t
Mo lB io,l 2001, 47 ( 3) : 437
448.
[ 61 ] Johnson R, W agner R, V erh ey SD, et a.l Th e ABA
respon sive k i

nase PKABA1 interactsw ith a seedsp ecific ABA respon se elem en t
b ind ing factor, TaABF, and phosphorylates TaABF p ept ide se

quen ces. Plant Physio,l 2002, 130( 2) : 837
846.
[ 62 ] Laurie S, H alfordNG. The role of p rotein k inases in the regu lat ion
of plan t grow th and d evelopm ent. P lan t G row th Regu lat ion, 2001,
34( 3) : 253
265.
[ 63 ] M ust illiAC, M erlot S, Vavasseu rA, et a.l A rabid op sis OST1 protein
k inase m ed iates th e regu lation of stom atal apertu re by abscisic acid
and acts upstream of react ive oxygen species produ ct ion. P lan t
Cel,l 2002, 14( 12) : 3089
3099.
[ 64 ] Yosh ida R, H obo T, Ich im ura K, et a.l ABA
activated SnRK2 pro

tein k inase is requ ired for dehyd ration stress s ign aling inA rabidop

sis. P lan t Cell Phys io,l 2002, 43( 12 ) : 1473
1483.
[ 65 ] Fu jita Y, Nak ash ima K, Y osh ida T, et a.l Three SnRK2 protein k i

nases are the m a in pos itive regulators of ab scis ic acid signaling in
response to w ater stress inA rabidopsis. P lant Cel lPhys io,l 2009, 50
( 12 ): 2123
2132.
[ 66] K obayash iY, Mu rata M, M inam iH, et a.l Abscis ic acid
act ivated
SNRK2 protein k inases function in the gen e
regu lat ion pathway of
ABA signal tran sduct ion by phosphorylat ingABA response elem en t

b ind ing factors. The Plan t Jou rna,l 2005, 44 ( 6) : 939
949.
[ 67] H rabak EM, Chan CWM, Grib skovM, et a.l TheArabidopsis CDPK

SnRK superfam ily of protein kinases. Plan tPhys io,l 2003, 132: 666

680.
[ 68] B oudsocq M, B arb ier
Brygoo H, Lauri
re C. Ident ification of nine
sucrose non ferm en ting1
related protein k inases 2 act ivated by hy

perosmot ic and saline st resses in A rabid op sis thaliana. J B io l
C hem, 2004, 279: 41758
41766.
[ 69] K obayash iY, Yam am oto S, M inam iH, et a.l D ifferen t ial activation
of th e rice sucrose nonferm ent ing1
related protein k inase2 fam ily by
hyperosm otic stress and abscisic acid. P lan t C el,l 2004, 16:
1163
1177.
[ 70] L i J, W ang XQ, W atson MB, et a.l Regulation of ab scis ic acid
in

duced stom atal closu re and an ion chann els by guard cellAAPK k i

nase. S cien ce, 2000, 287 ( 5451 ) : 300
303.
[ 71] Sh in R, A lvarezS, Bu rch AY, et a.l Phosphop roteom ic iden tification
of targets of the Arabid opsis su crose non ferm en ting
l ike k inase
SnRK2. 8 reveals a connection to m etabolic p rocesses. Proc Nat l
Acad S ciUSA, 2007, 104( 15) : 6460
6465.
[ 72] V lad F, Tu rk BE, Peynot P, et a.l A versat ile strategy to define the
phosphorylat ion preferences of p lan t protein k in ases and screen for
putative substrates. Plan t Jou rna,l 2008, 55 ( 1) : 104
117.
[ 73] Sh i J, K im KN, Ritz O, et a.l Novel protein k inases associated w ith
ca lcineu rin B
l ike calcium sensors inArabidopsis. P lan tC el,l 1999,
11: 2393
2406.
[ 74] K im KN, Cheong YH, Gupta R, et a.l Interact ion specif icity ofAra

bid op si s ca lcineu rin B
like calcium sen sors and their targetk in ases.
P lant Phys io,l 2000, 124: 1844
1853.
[ 75] A lbrecht V, R itzO, L inder S, et a.l The NAF doma in defines a no

vel p rotein
protein interact ion m odu le conserved in C a2+
regu lated
k inases. EMBO J, 2001, 20 ( 5) : 1051
1063.
[ 76 ] Guo Y, H alfter U, Ish itan iM , et a.l M olecu lar characterization of
functional dom ain s in the protein k inase SOS2 that is requ ired for
p lan t salt toleran ce. Plan tC el,l 2001, 13: 1383
1400.
[ 77] L iu J, Zhu JK. A calcium sensor hom olog requ ired for p lant sa lt tol

erance. Science, 1998, 280( 5371) : 1943
1945.
[ 78] Kud la J, XuQ, H arterK, et a.l G enes for calcineu rin B
like proteins
in Arab idops is are d ifferent ially regu lated by stress signals. Proc
NatlA cad SciUSA, 1999, 96( 8 ) : 4718
4723.
[ 79] Gong D, Gong Z, Zhu J. Expression, activation and b iochem ical
propert ies of a novel Arabidopsis protein k inase. P lan t Physio,l
17
生物技术通报 B iotechnology  Bulletin 2010年第 11期
2002, 129: 225
234.
[ 80 ] Gong D, Zhang C, Chen X, et a.l Con stitut ive act ivat ion and trans

gen ic evalu at ion of the function of an A rabidopsis PKS protein k i

nase. J B iolC hem, 2002, 277: 42088
42096.
[ 81 ] Im am uraM, Yu asa T, T akahash iT, et a.l Isolation and ch aracteriza

tion of a cDNA cod ing cow pea( Vigna ungu icu lata ( L. )W alp ) cal

cineurin B
like protein
in teract ing protein k inase, VuC IPK1. P lan t
B iotechno,l 2008, 25: 437
445.
[ 82 ] Batistic O, Kud la J. Integrat ion and channeling of calcium sign aling
th rough th e CBL calcium sen sor/CIPK p rotein k inase n etw ork.
Plan ta, 2004, 219( 6 ) : 915
924.
[ 83 ] Gong D, Gong Z, Gu o Y, et a.l B iochem ical and funct ional charac

terizat ion of PKS11, a novel Arabid opsis protein k inase. J B iol
Chem, 2002, 277: 28340
28350.
[ 84 ] Ohta M, Gu o Y, H alfter U, et a.l A novel dom ain in the p rote in k i

nase SOS2 m ed iates interact ion w ith the p rote in phosph atase 2C
AB I2. P roc N at lAcad S ciUSA, 2003, 100( 20) : 11771
6.
[ 85 ] Q iu QS, Guo Y, D ietrich MA, et a.l Regu lation of SOS1, a p lasm a
m em bran e Na1 /H 1 exchanger inArabid opsis thal iana, by SOS2 and
SOS3. Proc NatlA cad SciUSA, 2002, 99: 8436
8441.
[ 86 ] Koluk isaog lu U, W ein l S, B lazevic D, et a.l Ca lcium sensors and
th eir in teracting protein k inases: genom ics of the Ara bidopsis and
Rice CBL
C IPK signaling n etw ork s. P lan t Physiology, 2004, 134:
43
58.
[ 87 ] X iang Y, H uang Y, X iong L. Ch aracterizat ion of st ress
responsive
C IPK gen es in rice for stress toleran ce imp rovem ent. Plant Phys iolo

gy, 2007, 144: 1416
1428.
[ 88] K im KN, Cheong YH, Gran t JJ, et a.l C IPK3, a calcium sensor asso

ciated p rotein kinase that regulates abscis ic acid and co ld signal
tran sduction inArabidopsis. The Plant C el,l 2003, 15: 411
423.
[ 89 ] L ee E J, IaiH, S ano H, et a.l Sugar respon sib le and t issu e specif ic
express ion of a gen e en cod ing A tCIPK14, anArabidopsis CBL
inter

act ing protein k inase. B iosci B iotechnol B iochem, 2005, 69 ( 1 ):
242
245.
[ 90] H am ada S, Seik i Y, Watanab e K, et a.l Expression and interaction
of th e CBLs and C IPKs from imm atu re seeds of k idney b ean
(P haseolu s vu lga ris L ). Phytochem istry, 2009, 70( 4 ) : 501
507.
[ 91] Quan RD, L in HX, M endoz I, et a.l SCABP8 /CBL10, a pu tat ive
ca lcium sen sor, in teractsw ith the protein k inase SOS2 to protectAr

abid op sis shoots from salt s tress. Plant C el,l 2007, 19: 1415
31.
[ 92] Cheong YH, K im KN, Pandey GK, et a.l CBL1, a calcium sensor
that d ifferent ially regu lates salt, drought, and co ld respon ses inAra

bid op si s. Plan tC el,l 2003, 15: 1833
1845.
[ 93] Pandey GK, C heong YH, K im KN, et a.l The calcium sensor calci

neurin B
like 9m odu lates abscisic acid sen sitivity and b iosynthes is
inA rabidopsis. Plant C el,l 2004, 16: 1912
1924.
[ 94 ] K im KN, C heong YH, G ran t JJ, et a.l C IPK3, a calcium sen sor asso

ciated protein k inase that regu lates abscisic acid and cold s ign al
transdu ct ion inA rabid op sis. Th e P lan t Cel,l 2003, 15: 411
423.
[ 95] Pandey GK, C heong YH, K im BG, et a.l C IPK9: a calcium sen sor

interact ing p rotein k in ase requ ired for low
potass ium toleran ce in
A rabid op sis. C ell Research, 2007, 17: 411
421.
[ 96] Zhu JK. Regu lat ion of ion homeostasis under salt stress. Curr Op in
P lant B io,l 2003, 6 ( 5) : 441
445.
[ 97] Xu J, LiHD, C hen LQ, et al. A protein k in ase, in teracting w ith tw o
ca lcineu rin B
lik e proteins, regu latesK+ transporter AKT1 in Ara

bid op si s. Cel,l 2006, 125( 7) : 1347
1360.
[ 98] Sh een J. M utational an alysis of protein phosphatase 2C involved in
ab scisic acid signal transdu ct ion in h igher p lan ts. Proc Natl A cad
SciUSA, 1998, 95( 3 ): 975
980.
[ 99] Leung J, M erlot S, G iraudat J. TheA rabid op sisABSC IS IC AC ID
IN

SENS IT IVE 2( ABI2 ) and AB I1 gen es encod e homo logous protein
phosphatases 2C involved in abscis ic acid s ign al tran sduction. Plant
C el,l 1997, 9( 5 ): 759
771.
18