全 文 ：植物学通报 2004, 21 (4): 461~470
Chinese Bulletin of Botany
①国家自然科学基金面上项目“通过干扰花粉与柱头上的信息传递克服自交不亲和性”（30371189）的资助。
②通讯作者。Author for correspondence. E-mail: lanxingguo@china-flower.com
收稿日期：2003-07-15 接受日期：2003-12-22 责任编辑：白羽红
芸苔属自交不亲和细胞信号转导的研究进展①
蓝兴国 解莉楠 李玉花②
（东北林业大学花卉生物工程研究所 哈尔滨 150040）
摘要 在芸苔属植物的自交不亲和细胞信号转导过程中，信号分子-SCR配体是由花粉粒产生的，被
柱头乳突细胞SRK受体识别后，进行细胞内信号转导。这对受体-配体是两个由S位点编码的且高度多态
的蛋白质，它们决定着自交不亲和反应。配体是位于花粉粒表面的一个小的胞被蛋白，由SCR基因编
码；受体是位于柱头乳突细胞原生质膜上的跨膜的蛋白质激酶，由SRK基因编码。在自交授粉过程中，
配体SCR和受体SRK的相互作用激活了受体SRK，被激活的SRK通过其下游组分ARC1介导底物的泛肽
化，然后泛肽化的底物在蛋白酶体/CSN中被降解，从而导致了自交不亲和性反应。这些降解的底物可
能是促进花粉水合、萌发和花粉管生长的雌蕊亲和因子。主要针对芸苔属自交不亲和细胞信号转导作一
综述。
关键词 芸苔属，自交不亲和性，SCR，SRK，ARC1，信号转导
Progress in Study on Cell Signal Transduction of Self-
incompatibility in Brassica
LAN Xing-Guo XIE Li-Nan LI Yu-Hua②
（Research Institute of Flower Biotechnology, Northeast Forestry University，Harbin 150040）
Abstract On signal transduction of self-incompatibility in Brassica, the signal molecule-SCR ligand
is produced by the pollen grain, recognized by SRK receptor in stigmatic papillae, and transduced
into a cellular response. The receptor-ligand pairs are two S locus-encoded highly polymorphic
proteins that determine specificity of self-incompatibility. The ligand encoded by SCR gene is a small
pollen coat protein present on the surface of pollen grains. The receptor localized to the plasma
membrane of the stigmatic papillae on the surface of the pistil is encoded by SRK gene. During self-
pollination, SCR interacts with its cognate receptor to activate SRK, which mediates the ubiquitination
of substrates by ARC1. ARC1 functions downstream of the SRK. Ubiquitinated substrates, which
may represent pistil compatible factors and normally promote pollen hydration, germination, and
tube growth, are degraded by the proteasome/CSN, there by resulting in the response of self-
incompatibility. In this paper, we give a detailed review about signal transduction of self-incompat-
ibility in Brassica.
专 题 介 绍
462 21(4)
Key words Brassica, Self-incompatibility, SCR, SRK, ARC1, Signal transduction
自交不亲和性(self-incompatibility, SI)是高等植物生殖系统所具有的一个特性，表现为正常
可育的雌雄同花植物自交授粉后不能产生种子（De Nettancourt, 2001）。据估计，在高等植
物中有超过一半的物种表现出自交不亲和性。大多数植物的SI在遗传上受复等位基因的单一位
点或基因座(S-locus)控制，也就是说，当花粉与柱头乳突细胞携有相同 S位点时，就会产生
自交不亲和性反应。根据花粉不亲和表型的遗传控制方式的不同, SI分为两类：一类为配子体
自交不亲和性 (GSI)，花粉表型由其本身的单倍体基因型决定，常表现为花粉管在花柱中生长
受到抑制；另一类为孢子体自交不亲和性(SSI)，花粉表型由产生花粉的植株即孢子体基因型
决定，芸苔属植物的 SI 属于典型的孢子体 SI（薛勇彪等，2002）。
芸苔属 SI反应发生在受精的早期阶段，即花粉水合、花粉代谢的激活、花粉管的形成和
花粉管穿入柱头乳突细胞壁等过程中，其中任一过程的中断都可以导致植物的自交不亲和
（Heslop-harrison,1975）。过去十多年的分子实验研究表明, 芸苔属植物 SI 的研究实质上是对
细胞信号转导的研究。目前，对芸苔属植物花粉中的配体信号成分与柱头乳突细胞中受体识
别成分的研究是最为清楚的，而且在SI信号转导成分的鉴定上也有所突破。信号分子-SCR(S-
locus cysteine-rich protein)配体是由花粉粒产生的，被柱头乳突细胞 SRK（S-receptor kinase）
受体识别后，进行细胞内信号转导（Kachroo et al., 2002）。受体 -配体对是两个由 S位点
编码的且高度多态的蛋白质，它们决定着自交不亲和反应（Kachroo et al., 2001）。配体是
位于花粉粒表面的一个小的胞被蛋白（pollen coat），由 SCR/SP11(S-locus protein 11)基因编
码（Schopfer et al., 1999;Takayama et al., 2000）；受体由 SRK基因编码，是一个具有丝氨
酸 /苏氨酸激酶活性的受体，位于柱头表面乳突细胞的原生质膜上（Giranton et al., 2000;
Takasaki et al., 2000; Silva et al., 2001）。花粉中的配体与柱头乳突细胞内受体特异性的相互作
用引起了柱头乳突细胞SI信号转导，最终导致自交不亲和反应（Kachroo et al., 2001; Takayama
et al., 2001）。本文对芸苔属 SI细胞信号转导的研究进展作一综述。
1 SI的信号分子——SCR配体
在芸苔属植物中，SI的信号分子是由花粉产生的 SCR配体（Kachroo et al., 2001），它
是由S位点编码的富含半胱氨酸的蛋白质（Schopfer et al.,1999; Schopfer and Nasrallah, 2000），
也叫 SP11（Suzuki et al., 1999; Takayama et al., 2000; Shiba et al., 2001）组成，成熟蛋白是一
种分子质量为 8.4~8.6 kDa的碱性（PI为 8.1~8.4）分泌蛋白（Schopfer et al.,1999）。
那么，如何确定SI的信号分子是由花粉产生的SCR配体呢？主要有以下几个方面的证据。
首先，在甘蓝（Brassica oleracea）的花粉自交亲和突变体上没有检测到 SCR基因的表达
（Schopfer et al., 1999）。其次，SCR转基因植株中的花粉获得了 S花粉表型并获得了 SI
（Schopfer et al., 1999; Shiba et al., 2001）。此外，在授粉分析中，用自主重组的 SCR预处
理柱头乳突细胞之后，抑制了杂交花粉的水合(Takayama et al., 2000; 2001; Kachroo et al., 2001)。
上述证据说明了 SCR配体是花粉所携带的决定 SI的雄性因子。
免疫组织化学（Shiba et al., 2001）和生物化学分馏(Kachroo et al., 2001)方法证明 SCR蛋
白位于花粉胞被中。但 SCR蛋白合成的具体位置还不明确，因为花粉胞被蛋白既可能在绒毡
4632004 蓝兴国等：芸苔属自交不亲和细胞信号转导的研究进展
层（孢子体）中合成，也可能在小孢子（配子体）内合成，而目前来自于 SCR 转录本的
证据是在二者中都有积累（Schopfer et al.,1999; Schopfer and Nasrallah,2000; Takayama et al.,
2000; Shiba et al., 2001）。
芸苔属植物中的SCR是一个基因家族，在拟南芥(Arabidopsis thaliana)中这个家族有28个
成员（Vanoosthuyse et al., 2001）。与之距离相关的家族是 PCP-A1基因家族，即编码花粉
胞被蛋白的基因，但不知其具体的生物功能（Dought et al., 1998）。SCR的进化历史是很难
追寻的，因为 SCR基因进化速度非常快。SCR表现出高水平的序列多态性，目前在芸苔属
和 Arabidopsis lyrata中鉴定出的 22个 SCR，只有 7个半胱氨酸和 1个谷氨酸残基是保守的
(Schopfer and Nasrallah, 2000; Watanabe et al., 2000; Kusaba et al., 2001)。
2 SI信号的识别因子——SRK受体
在 SI信号转导中，花粉中产生的信号由柱头乳突细胞上的一种跨膜的蛋白激酶 -SRK识
别。SRK作为受体蛋白，是原生质膜的整合成分（Stein et al., 1996; Dixit et al., 2000; Giranton
et al., 2000），在柱头乳突细胞内特异性地表达，是植物中类受体蛋白激酶（PLKs）的一
种（Shiu and Bleecker, 2001），这些 PLKs具有相似的胞外域—— S结构域。受体 SRK具有
一个胞外域、一个跨膜域和一个具有丝氨酸 /苏氨酸激酶活性的胞内域（Goring and Rothstein,
1992;Stein and Nasrallah,1993）。SRK基因能够表达一截短的可溶性的 SRK，对应于 SRK的
胞外域，叫eSRKs。目前，在甘蓝的 S3单元型（Giranton et al., 1995）和转芜菁（Brassica
rapa）SRK9基因的烟草（Suzuki et al., 1996）中发现了 eSRKs, 它可能是由 SRK转录本的选
择性拼接产生的。
从雌蕊中分离出来的第一个 S位点基因产物是 S特异糖蛋白 SLG（S-locus glycoprotein）
（Nasrallah,1985），它是一种分泌型糖蛋白，主要分布在柱头乳突细胞的细胞壁和胞间区。
SLG也是一个高度多态的 S位点基因，表达水平要比 SRK高，SLG与 SRK胞外域具有高度的
序列同源性。SLG蛋白的表达时间与柱头乳突细胞自交不亲和反应的时间相关。
SRK蛋白特异性地在柱头乳突细胞中表达，而且 SRK转录本的积累是伴随着 SI完成的
（Stein et al., 1991;1996）。那么，SLG和 SRK哪一个决定雌蕊 SI反应呢？它们又有什么关系
呢？证据主要来自于突变体实验和转基因实验。在正常的SI植株中发现SLG的表达水平很低，
而 SC（self-compatibility）突变体的 SLG的表达水平却很高（Gaude et al., 1993;1995）；对
白菜(B. campestris)和甘蓝的 SC变异植株的实验分析表明，它们表达正常水平的 SLG，但缺
乏SRK的转录产物或只有eSRKs产物(Nasrallah et al., 1994); 向SI的芜菁中转入SRK28或SLG28
发现，只转入 SRK28便可使转基因植株拒绝 S28的花粉，而 SLG28却不具备这一功能，只是
促进 SI反应的进行（Takasaki et al., 2000）；SLG有利于 SRK的成熟和促进 SRK在柱头乳突
细胞中积累到相对生理水平（Dixit et al., 2000）；在甘蓝中至少有两个具有 SI功能的 S单元
型（Suzuki et al., 2000）和在 Arabidopsis lyrata中的两个有 SI功能的 S单元型（Kusaba et
al., 2001）不含有 SLG基因。从上述这些结果得出，SRK是雌蕊的特异性决定因子，SLG没
有此功能，但它促进SI反应，有利于 SRK的成熟和它在柱头表皮中积累到相对生理水平。然
而，在随后的转基因实验中发现，在表达 SRK910的转基因植株中转入 SLG910基因，却没有
提高 SI反应的能力（Silva et al., 2001）。
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3 S复等位基因
芸苔属植物属于孢子体 SI，SI的表型是由两个 S单元型控制的。也就是说，花粉和柱头
SI的表型由亲本所携带的两个S复等位基因的关系决定。现已知在芸苔属植物中S复等位基因
的关系主要有：(1) 共显性比显隐性普遍；(2)花粉中显隐性比柱头中的显隐性常见； (3)柱头中
的显隐关系与花粉中的显隐关系不同；(4)显隐关系非线性(Hatakeyama et al., 1998)。下面分别
介绍一下柱头和花粉中S复等位基因的关系及其在分子水平上的调控表达，进一步了解SI的细
胞信号转导的过程。
在柱头乳突细胞中 S单元型的显隐性关系是 SRK基因的一个特性，并且显隐性与 SRK转
录水平无关（Hatakeyama et al., 2001）。在 Arabidopsis lyrata中也得到了类似的结果，Sa
单元在杂合体 SaSb中的活性弱与 SRK的表达水平无关（Kusaba et al., 2002）。但这些结果
并没有排除显隐性与 SRK蛋白水平有关的可能性。
在花粉中研究S单元型的显隐关系也取得了一些进展，但得到的结果却与柱头乳突细胞S
单元型的显隐关系不同。在芸苔属植物中，花粉中 Sa单元型对 Sb单元型是隐性的，SCRa的
mRNA在 Sa纯合体中主要在绒毡层中表达，而在 SaSb杂合体中没有表达，因此认为花粉 S
单元型的显隐性是在mRNA水平上调控的（Shiba et al., 2002）。
4 SI信号分子的扩散及其跨膜信号转导过程
4.1 信号分子的转运及其与受体 SRK的接触
在信号转导过程中，配体SCR是如何与受体SRK接触的呢？目前认为：SCR是花粉胞被
携带的一种可扩散的信号分子，作为位于柱头乳突细胞原生质膜上的SRK蛋白的配体而起作
用；在自交授粉后，经过花粉胞被蛋白形成的附着区转运到柱头表面；由于柱头乳突细胞壁
允许分子量小于 60 kDa的分子扩散，这样 SCR就可以通过柱头乳突细胞壁，与 SRK胞外域
相互作用，引起细胞内信号级联，并最终抑制自我花粉的发育（Kachroo et al., 2002）。
4. 2 SCR配体与同源 SRK的胞外域特异性结合
当信号分子与受体接触后，如何证明配体SCR是与同源的受体SRK结合的呢？这方面的
证据主要来自于体外重组和授粉分析实验（Kachroo et al., 2001）。在体外重组实验中，重
组 eSRK6以 FLAG融合方式在烟草（Nictotiana benthamania）的叶片中表达；重组 SCR6和
SCR13以真菌组氨酸标记的重组蛋白的形式在细菌周质中表达。在体外，用 pull-down 分析和
酶联免疫分析证明了重组 eSRK6与重组SCR6结合，而不与重组SCR13结合。体外重组的同源
SRK-SCR相互作用的实验为SI反应中S单元型特异性的结合提供了很好的分子基础。在生物
授粉分析实验中，用重组的自我 SCR对柱头进行预处理，引起了亲和的非我花粉的抑制，而
用非我重组SCR13处理S6S6柱头，非我花粉能够正常发育。此外，重组SCR6与同源柱头SRK6
微粒体部分结合而不与柱头SRK13结合；同样，重组SCR13与柱头SRK13结合不与SRK6结合。
上述的这个实验结果说明SCR是与同源的SRK胞外域特异性结合的。
在配体与受体结合时，配体是以单体的形式存在还是以二聚体的形式存在？哪种形式在与
受体结合时具有活性呢？目前还没有得出确切的结论，因为在花粉制备液和在细菌提取液中
SCR6主要是以分子量约 16 kDa的二聚体（而不是 8 kDa的单聚体）形式存在的。这些二聚
4652004 蓝兴国等：芸苔属自交不亲和细胞信号转导的研究进展
体能否说明在体内SCR是以同源二聚体的形式和它同源的SRK相结合的呢？这个问题目前还不
清楚（Kachroo et al., 2001）。而另一个来自于白菜的 S8单元型的蛋白质分析表明，配体是
以单体的形式存在的（Takayama et al., 2001）。
4.3 受体的激活
4.3.1 SRK 受体的激活 在确定SCR与同源的SRK特异性结合后，需进一步确定这种结合是
否导致 SRK的激活。将合成的 S8-SP11加到 S8柱头原生质膜部分上，诱导了 SRK8的磷酸化
（Takayama et al., 2000），这说明 SP11单独地与 SRK特异结合来激活 SRK。此外，在自交
授粉之后 60 min内 SRK显示出自动磷酸化（Cabrillac et al., 2001），显然这种磷酸化是通过
激酶转磷酸作用完成的（Giranton et al., 2000）。那么，SRK是以什么方式与配体结合的呢？
在没有配体存在的情况下，SRK又是怎么保持无活性的状态的呢？目前认为：SRK的激活涉
及到寡聚化作用，因为在有抗体存在下，重组 SRK以依靠剂量方式与饱和方式进行磷酸化，
用柱头的 SRK也获得相似的结果。这些结果表明 SRK的激活涉及到受体的寡聚化（Cabrillac
et al., 2001）；并且在未授粉的柱头中（没有 SCR的存在情况下）发现了 SRK的寡聚体，这
些证据支持了SRK信号可能是由SCR与先存的SRK寡聚体结合的相互作用引发的（Giranton et
al., 2000）。
上述这些是目前对 SRK受体激活机制的了解，很显然有许多问题还没有回答。如果SRK
自动磷酸化必须以SRK寡聚化为前提，那么SRK-SCR的结合足以引起SRK磷酸化和激活下游
事件吗？SRK的激活是否还需要花粉蛋白中其他的成分或乳突细胞壁的某些成分呢？为了进一
步探讨受体激活的问题，我们来看一下动物受体激活的机制和植物中其他类受体激活机制的研
究进展。
4.3.2 哺乳动物系统受体的激活 在哺乳动物系统中，配体的结合诱导大多数受体的二聚
化，导致激酶域的转磷酸作用（Heldin,1995）。磷酸化的残基与特异底物的结合位点相互作
用。不同配体用不同的策略诱导受体的二聚化，例如细胞因子（如生长激素和红细胞生成
素）是二价的，一个配体结合两个受体。还有其他的几种因子，如液泡内皮生长因子和血
小板衍生生长因子，因本身是同源二聚体从而能诱导受体的二聚化。哺乳动物的研究证明了
配体的结合和受体的寡聚化不能自动导致受体的激活。在某些情况下，只有二聚体等这些形
式才能保证形成合适的构型以进行磷酸化（Lemmon and Schlessinger,1994; Jiang and Hunter,
1999）；而其他的情况，受体的激活需要附加分子的结合，例如，配体的结合诱导了成纤维
生长因子受体二聚体，而肝素硫蛋白聚糖的结合对受体二聚体的稳定是必需的，随后引起受
体的激活（Spivak-Kroizman et al., 1994）。
4.3.3 植物系统受体的激活 在植物系统中，除了 SRK-SCR外还有 3个受体 -配体系统属于
富含亮氨酸重复区类的类受体激酶。包括BRI1（油菜素内酯不敏感蛋白）与配体油菜素内酯
的结合（Wang et al., 2001）；在拟南芥中 CLAVATA1（CLV1）蛋白与其配体 CLV3的结
合（Trotochaud et al., 2000）调控分生组织的发育(Clark et al., 1996); 鞭毛蛋白受体 FLS2与细
菌的鞭毛蛋白相结合（GÓmez-GÓmez and Boller, 2000）。虽然这些受体 -配体系统的生化研究
最近已经开展了，但植物受体激活的机制还是知之甚少。
植物受体激活的机制很可能不同于动物受体激活机制，而且不同受体激活的机制虽有相同
点但也存在着差别。比较SRK-SCR和CLV1-CLV3受体 -配体就会发现，如同SRK的积累和熟
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化需要SLG一样，CLV1受体复合物的正确积累需要CLV2; CLV2是一个受体蛋白，类似CLV1，
含有一个富含亮氨酸重复区胞外域和一个跨膜域，与CLV1不同的是缺少激酶域（Jeong et al.,
1999）。此外，SCR和CLV3在植物中都以高级结构复合体形式存在，功能型配体CLV3是以
多聚体的形式存在的（Trotochaud et al., 1999），而目前认为在植物胞被蛋白中发现的 SCR
是以 16 kDa的二聚体形式存在的（Kachroo et al., 2001），然而最大的不同是 CLV3仅结合有
活性的CLV1复合体，而SCR却能结合没有激酶域功能的SRK胞外域（Kachroo et al., 2001）。
在这点上，SRK-SCR的相互作用与油菜素内酯和其受体的结合相似，都不需要有功能的激酶
域（He et al., 2000），而 CLV1及 FLS2与受体的结合则需要有功能的激酶域（Trotochaud et
al., 2000;GÓmez-GÓmez et al., 2001）。
5 SRK的下游组分
利用酵母双杂交系统鉴定与SRK激酶域相互作用的蛋白质来分离SRK信号途径中的下游成
分，得到THL1、THL2和ARC1 3个蛋白（Bower et al.,1996; Gu et al., 1998）。THL1和THL2
是 h-硫氧还蛋白家族中的成员，ARC1是含U-box结构的蛋白并且具有E3泛肽蛋白连接酶活
性。下面分别论述它们在信号转导中的作用。
5.1 硫氧还蛋白—— SRK可能的一种负调控因子
在体外重组实验中，重组型的 SRK在体外表现组成型磷酸化（Giranton et al., 2000），
但磷酸化作用可以被硫氧还蛋白或柱头提取液中的可溶性蛋白抑制 。体外重组THL1抑制SRK
的活性，随后证明在没有SCR/SP11的情况下THL1是作为 SRK的抑制子起作用的（Bower et
al., 1996; Cabrillac et al., 2001）。配体与 SRK的结合导致 THL1从 SRK的分离，激活 SRK的
激酶域。此外用 S3的花粉蛋白可以缓解硫氧还蛋白抑制 SRK的磷酸化。这些结果说明，硫
氧还蛋白可能与SRK激酶域相结合来阻止SI途径的激活(Cabrillac et al., 2001)。但用高度提纯
的原生质膜部分（不含有硫氧还蛋白）进行的实验结果说明SP11激活SRK与硫氧还蛋白的负
调控无关（Takayama et al., 2001）。
5.2 ARC1在 SI信号转导中起胞内第二信使的作用
ARC1转录本在柱头中特异性地表达，这支持它在授粉过程中起 SI信号转导的作用。体
外实验证明，ARC1通过 C末端的臂重复区与有活性的 SRK激酶域相互作用，导致了ARC1
的磷酸化（Gu et al., 1998）。更重要的证据来自于转基因实验，导入反义基因的植株在柱头
中有 SI的部分打破，这种不亲和的部分打破可能是由于ARC1残基在柱头表达的结果，并且
认为 ARC1仅是 SRK的底物之一（Stone et al., 1999）。尽管如此，这些结果确立了ARC1
在 SI信号转导中起胞内第二信使的作用。
6 ARC1介导底物的泛肽化和在蛋白酶体/CSN中泛肽化底物的降解
ARC1是含U-box结构的蛋白并且具有E3泛肽蛋白连接酶活性，含有不同的几种基元并影
响它的亚细胞定位。当ARC1在烟草悬浮培养的 BY-2细胞中表达时，它能够在核、细胞溶
胶和蛋白酶体 / CSN（COP9 signalosome）之间穿梭；在不亲和授粉的雌蕊中，发现泛肽水
平特异性地增加的现象，在ARC1反义抑制的植株雌蕊中其泛肽水平却没有变化。此外，抑
制ARC1蛋白酶体的水解活性干扰了自交不亲和反应；在雌蕊细胞中ARC1启动亲和因子的泛
4672004 蓝兴国等：芸苔属自交不亲和细胞信号转导的研究进展
肽化，这些泛肽化的亲和因子被运到蛋白酶体中后降解，导致了自交不亲和反应(Stone et al.,
2003)(图１)。
7 SI信号转导存在的问题及展望
自交不亲和是高等植物具有的一种重要的现象，是在进化过程中形成的一种有利于异花授
粉的机制，促进了种内的遗传变异，被认为在被子植物早期进化中起到了重要的作用（薛勇
彪等，2002）。自交不亲和是由花粉和柱头乳突细胞之间的相互作用引起的生理反应，花粉
和乳突细胞的接触是由受空间和时间限制的授粉行为引起的，远不同于其他细胞间的信号转
导。因此，这种独特的细胞信号转导体系已成为当前研究的热点。目前, 芸苔属 SI体系是通
过蛋白质泛肽化在蛋白酶体进行降解这个途径进行的反应。同样地，Qiao等(2004)在雌蕊 S-
RNase为基础的配子体SI体系中认为S-RNase的降解是通过这个途径，在亲和授粉中S-RNase
是作为底物非特异性地被泛肽化，通过泛肽化 /26S蛋白酶体进行了降解，而在不亲和授粉中
图 1 芸苔属自交不亲和反应的模型（Stone et al., 2003）
不亲和花粉不存在时，SRK被 THL1抑制。虽然ARC1能够在核和胞质中穿梭，但由于存在着核输出
信号（NES），所以ARC1主要位于胞质内。 在自交授粉期间，花粉配体 SCR的结合使受体 SRK激
活，THL1游离下来，并且促进 SRK的磷酸化。磷酸化的 SRK与胞质内的ARC1结合，导致ARC1
磷酸化。ARC1可以通过N末端亮氨酸拉链（leu zipper）和 /或卷曲螺旋结构域（coiled-coil domain）
与核、胞质中的底物和 /或从 ER中输出的底物结合。结合底物的ARC1通过U-box结构与和泛肽携带
蛋白同源的 E 2 酶作用，使底物泛肽化，并共同运输到 E R 膜表面的蛋白酶体 / C S N（C O P 9
signalosome）。在蛋白酶体 /CSN中，ARC1介导的泛肽化的底物被降解，导致了自交不亲和性反应
的发生。尽管这些与 ARC1结合的底物目前还不清楚，但它们可能是促进花粉水合、萌发和花粉管
生长的雌性亲和因子。
Fig.1 Model for the role of ARC1 in Protein degradation in the self-incompatibility response
468 21(4)
S-RNase与花粉 S蛋白的特异结合使 S-RNase保持核酸酶的活性，降解花粉管生长所需要的
RNA，最终导致 SI 反应。
虽然SI细胞信号转导的基本框架已经建立，但仍有许多问题尚待解决。如SCR配体是以
单体还是二聚体形式与受体结合的呢？SRK激活的机制具体如何？除了ARC1是SRK的下游事
件外还有没有其他的？ARC1的底物被认为是促进花粉水合、萌发和花粉管生长的雌蕊因子，
但它们具体是什么物质等等许多问题。但我们相信随着人们对细胞、蛋白质和核酸等研究水
平的深入，这些问题都会渐渐浮出水面。
参 考 文 献
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