全 文 ：植物学通报 2005, 22 (3): 350~356
Chinese Bulletin of Botany
①国家重点基础发展规划项目(2003CB114305)和国家自然科学基金项目(30370765)资助。
②通讯作者。Author for correspondence. E-mail: songcp@henu.edu.cn
收稿日期: 2004-08-26 接受日期: 2005-03-02 责任编辑: 白羽红
专 题 介 绍
植物谷胱甘肽过氧化物酶研究进展①
1,2苗雨晨 1白 玲 1苗 琛 2陈 珈 1宋纯鹏②
1(河南大学生命科学学院 开封 475001)
2(中国农业大学植物生理生化国家重点实验室 北京 100094)
摘要 氧化胁迫可诱导植物多种防御酶的产生, 其中包括超氧化物歧化酶(SOD, EC1.15.1.1)、抗坏血
酸过氧化物酶(APX, EC1.11.1.11)、过氧化氢酶(CAT, E.C.1.11.1.6 )和谷胱甘肽过氧化物酶(GPXs,
EC1.11.1.9)。它们在清除活性氧过程中起着不同的作用。GPXs是动物体内清除氧自由基的主要酶类,
但它在植物中的功能报道甚少。最近几年研究表明, 植物体内也存在类似于哺乳动物的GPXs家族, 并
对其功能研究已初见端倪。本文综述了有关GPXs的结构以及植物GPXs功能的研究进展。
关键词 氧化胁迫, 谷胱甘肽过氧化物酶, 磷脂氢过氧化物谷胱甘肽过氧化物酶
Progress in Plant Glutathione Peroxidase
1,2MIAO Yu-Chen 1BAI Ling 1MIAO Chen 2CHEN Jia 1SONG Chun-Peng②
1(College of Life Sciences, Henan University, Kaifeng 475001)
2(State Key Laboratory for Plant Physiology and Biochemistry, China Agricultural University,
Beijing 100094)
Abstract Oxidative stress in plants induces several antioxidant enzymes, including superox-
ide dismutase (SOD, EC 1.15.1.1), ascorbate peroxidase (APX, EC 1.11.1.11), catalase (CAT, E.
C.1.11.1.6) and glutathione peroxidase (GPX, EC1.11.1.9), which have specific roles in scav-
enging reactive oxygen species. Glutathione peroxidases are a family of key enzymes involved
in scavenging oxyradicals in animals. Only recently has evidence for the existence of this
enzyme in plants been reported. However, the information about the function of plant GPXs is
limited, according to our current knowledge. The paper reviews the structure of GPXs and the
progress of plant GPXs.
Key words Oxidative stress, Glutathione peroxidase, Phospholipid hydroperoxide glutathione
peroxidase (PHGPX)
植物是一个需氧代谢的有机体。在呼吸
和光合作用过程中, 线粒体、叶绿体和过氧
化物酶体均可导致活性氧(Reactive Oxygen
Species, ROS)含量的提高。当ROS积累到一
定水平时, 将会对植物造成一定的伤害。同
动物细胞一样, 植物为了防御氧化胁迫, 也存
3512005 苗雨晨等: 植物谷胱甘肽过氧化物酶研究进展
在着一套相应的酶促和非酶促解毒体系
(Grene, 2002)。植物体清除ROS的酶促系统
主要包括 SOD (superoxide dismutase)、APX
(ascorbate peroxidase)、CAT (catalyse)和
GPX (glutathione peroxidase)。SOD是一类
含金属离子的酶, 它作为清除ROS的第一道防
线, 其功能是将.O2-歧化为H2O2, 然后由APX
和CAT再分解多余的H2O2(Asada, 1994)。另
外, APX和CAT结合H2O2的机制有所不同, 前
者需要抗坏血酸作为底物, 并与H2O2的亲合
力较强; 后者虽然可直接分解 H2O2, 但它与
H2O2的亲合力相对于前者较弱。因此CAT在
清除胁迫产生的 H2O2时也存在一定的局限
性。从近几年研究结果来看, 不同的抗氧化
酶在不同组织不同细胞器中发挥着作用, 这说
明植物体存在一个复杂的防御系统。
与植物不同的是动物清除ROS的主要酶
类是谷胱甘肽过氧化物酶, 根据其亚细胞定
位、氨基酸序列不同以及结合底物的特异性,
它又可分为几种不同的同功酶(Ursini et al.,
1995; Arthur,2000), 并且 GPXs多数以 GSH
(glutathione)作为底物催化分解生物体内产生
的 H2O2。直到最近几年, 在植物中也开展了
GPXs功能研究, 这些酶在结构、底物的特异
性及植物组织的分布上有很大的不同, 对抵御
外界胁迫起了很重要的作用。因此, 植物中
同样也存在属于GPX家族的酶类, 但人们对于
其功能和结构特性认识还有限, 还需要进行大
量的工作。
1 动物GPXs的结构与功能
Mills(1957)最初发现了具有抗氧化作用的
GPX, 其功能被认为防御红血球氧化而引起的
溶血, 命名为谷胱甘肽过氧化物酶。这是过
去一直认为经典的GPX, 而现在把具有这种功
能的酶命名为GPX-1。Rotruck(1973)等研究
表明硒是抗氧化酶GPXs催化活性中心的一个
重要组分。后来 Flohe研究小组纯化了该酶,
并进一步分析了分布在细胞中并作用于各种
有机过氧化物和H2O2的GPX, 是由4个各含1
个硒半胱氨酸的蛋白质亚基构成的四聚体, 并
以离子化硒醇(selenol)形式形成酶的氧化还原
活性中心(Flohe et al., 1973)。大量研究表明,
哺乳动物GPXs有较高的催化活性, 可迅速清
除体内产生多余的活性氧。目前, 根据GPXs
包含的半胱氨酸残基不同, 可简单分为含硒和
不含硒两大类。
GPX-1存在于动物细胞的胞质中, 代谢分
解H2O2和胆固醇以及长链脂肪酸在内的一系
列组织过氧化物(Sunde, 1987)。它以谷胱甘
肽为催化底物, 消除过量H2O2对组织造成的
氧化损害。因此, 研究 GPX-1常常与谷胱甘
肽还原酶的活性联系在一起, 因为该酶不断地
催化氧化态的谷胱甘肽生成还原态的谷胱甘
肽, 激活 GPX-1以抵御氧化损害。大量研究
表明, GPX-1是一个含有4个相同亚基的四聚
体蛋白, 每个亚基各含1个硒代半胱氨酸残基,
其分子量为22~23 kD。研究牛的GPX-1蛋白
三维结构显示, 其4个球形亚基的表面凹陷中
都有一个硒代半胱氨酸, 它是酶的活性中心
(Epp et al., 1983)。如用半胱氨酸取代GPX活
性中心的硒代半胱氨酸, 却大大降低了该酶的
活性(Rocher et al., 1992)。
GPX-2 是存在于胞质中的一种四聚体
GPX, 也称为胃肠型GPXG, 即 GPXG1。其蛋
白质与GPX-1有65%的同源性, 并且具有相似
的底物, 二者都能分解体内产生的H2O2和脂
肪酸羟基过氧化物, 但不能分解磷脂氢过氧化
物(Chu et al.,1993)。另外具有独特性质的同
功酶GPX-3是一种糖基蛋白, 它的分子量大约
为23~25 kD, 与GPX-1有40%~50%的同源性。
GPX-3的mRNA大多数发现于肾脏, 尤其是近
端小管的表皮细胞中。有研究表明, GPX-3有
较低含量的GSH存在时, 就会显示其氧化还原
活性, 并且硫氧还蛋白还原酶以及硫氧还蛋白
系统也能作为GPX-3的电子供体, 以提高胞液
352 22(3)
中电子供体的浓度, 提高了该酶的活性, 可作为
胞外的抗氧化剂。但是GPX-3是否和其他同功
酶一样具有相似的特性, 有待于进一步研究。
GPX-4或磷脂氢过氧化物GPX(Phosphol-
ipid hydroperoxideglutathione peroxidase,
PHGPX)是人们公认的第4类含硒谷胱甘肽过
氧化物酶, 其分子量约为20~22 kD, 与上述3
种结构比较发现, 它是一个单聚体, 不但以磷
脂氢过氧化物为底物, 又能作用于H2O2和多
数脂类氢过氧化物(Maiorino et al., 1991)。这
种特性可能与其单体结构有关, 它比四聚体
GPX结合的底物更为广泛。除此之外, 还有一
些不同种类的GPXs, 它与GPX-1也有较高的同
源性。另外, 谷胱甘肽 -S-转移酶(Glutathione
S-transferases, GSTs)家族多数也具有GPX的
活性。这类酶是非硒依赖性的GPX, 它主要防
御组织内的氢基过氧化, 不能直接分解H2O2。
要想清楚理解GSTs这方面的特性可以参看相
关的文献综述(Hayes and Mclellan,1999)。
2 植物GPXs功能
最初开展植物体内GPX的研究是从烟草
(Nicotiana sylvestris)的叶片里克隆了与动物
依赖硒的GPXs有较高同源性的cDNA(Criqui
et al. ,1992)。后来从柑橘(Holland et al.,
1993)、拟南芥(Sugimoto and Sakamoto,
1997)、大白菜(Eshdat et al., 1997)、菠菜
(Sugimoto et al. ,1997)、向日葵(Roeckel-
Drevet et al., 1998)、番茄(Depege et al.,
1998)、豌豆(Mullineaux et al., 1998)、水稻
(Li et al., 2000)和中国大白菜(Jung et al., 2002)
等分离得到了类似的基因。研究发现, 植物
基因组GPXs核苷酸序列携带的是一个半胱氨
酸残基, 替代了动物基因组GPXs核苷酸UGA
终止密码子处插入的硒代半胱氨酸。前已述
及, 动物含硒代半胱氨酸残基的GPX有较强的
催化活性, 而植物中多数为半胱氨酸, 这大大
降低了GPXs在植物中的催化作用(Stadman,
1996)。近年来, 从衣藻和高等植物中也分离
得到类似硒代半胱氨酸残基的 G P X 基因
(Yokota et al.,1988; Shigeoka et al.,1991)。后
来从萌发的大麦和芦荟中纯化了一个16 kD的
四聚体含硒蛋白(Sabeh et al.,1993; Huang,
1994), 但还没有直接证据表明植物硒代半胱氨
酸GPXs的分子结构特征。Fu等(2002)以衣藻
为材料并利用分子生物学和生物化学技术研
究了编码GPXs基因的UGA终止密码子处同
样存在一个硒代半胱氨酸, 这与报道的动物含
硒GPXs有较大的相似性, 并且从蛋白水平上
也证实了该酶的催化活性。然而, 也有人在
研究柑橘体内的GPXs时, 用硒代半胱氨酸残
基取代了半胱氨酸残基, 却没有出现类似哺乳
动物GPXs的活性。因此, 对于植物体内GPXs
的结构与功能认识仍然有限。
最近, 模式植物拟南芥GPXs的功能研究也
得到了初步进展。Milla等(2003)通过分析拟南
芥基因组序列和EST序列发现, 有 7种推测为
GPXs的同功酶, 分布在3条染色体上, 分别定位
在胞质、叶绿体、线粒体和类囊体等亚细胞
器中。它们在内含子和外显子等结构上有很大
的区别, 并且多数具有较保守的结构域。研究
表明, 非生物胁迫条件下AtGPX家族受不同的信
号转导途径所调节, 并且分析其启动子区域, 与
人类相比较, 具有相似的抗氧化反应元件。
上述结果提示: 植物体内的 GPX也可能
有多种家族成员, 其家族成员可能在进化的不
同时期以及不同的胁迫被招募来控制不同的
发育途径和防御反应。从现有的研究结果来
看, 不同的环境胁迫(如病原菌侵染、高盐和
重金属等)下, 表达GPXs的mRNA水平将稳步
提高。因此, GPXs在植物氧化信号转导过程
中可能起着重要作用。
3 植物体内的磷脂氢过氧化物谷
胱甘肽过氧化物酶(PHGPX)
目前从多种植物中已分离得到类似哺乳
3532005 苗雨晨等: 植物谷胱甘肽过氧化物酶研究进展
动物GPXs基因。序列比较分析发现, 这些基
因多数与动物 PHGPXs有较高的同源性。最
初研究植物PHGPXs的是Ben-Hayyim实验室,
他们从盐胁迫的柑橘胚珠愈伤组织中分离得
到了类似的GPXs, 后来命名为Cit-SAP(citrus
salt-stress associated protein)。研究发现, 其
分子量约为 22 kD, pI为 6.1。大量实验证据
表明, 该酶在豌豆等植物中同样表达, 通过在
大肠杆菌表达该基因发现, 其耐受氧化胁迫的
能力明显加强。后来, 通过亲和层析技术从
柑橘植物中的GST中分离得到了纯化的Cit-
SAP蛋白, 该蛋白具有PHGPX的催化活性, 并
且在GSH存在的条件下能特异性的催化磷脂
酰胆碱氢过氧化物的氧化还原活性( B e n -
Hayyim et al.,1991, 1993)。虽然植物体内的
PHGPXs的功能多有报道, 但是还没有更直接
的证据表明该酶的催化活性。
分析植物PHGPXs结构功能, 发现它的催
化残基位点是Cys, 而不是依赖硒的Cys。这种
结构上的不同, 导致了二者功能上的差异。譬
如, 植物PHGPX只有以磷脂氢过氧化物为催化
底物时, 才表现出较高的催化活性; 它不能以
H2O2为底物, 即使有GSH存在时也不能分解体
内产生多余的H2O2。而动物PHGPX结合的底
物更为广泛。因此植物赋予PHGPX在氧化信
号转导过程一个全新的角色, 也可能通过本身氧
化还原状态的改变, 而导致下游基因的表达。
最近, 一些实验结果表明了硫氧还蛋白过
氧化物酶为PHGPX的一个新的同功酶, 它对
硫氧还蛋白表现出高的氧化活性, 而不能作用
于GSH。有人研究疟原虫GPX时却发现, 该
基因编码了一个类似硫氧还蛋白过氧化物酶
的同系物, 并且以Trx (thioredoxin)作为底物的
催化反应速率远远高于 GSH (Sztajer et al.,
2001)。最近, 在马铃薯、向日葵和大白菜中
发现了类似的PHGPX的活性, 同时也具有硫
氧还蛋白过氧化物酶的活性(Herbette et al.,
2002)。因此, 植物体内的PHGPX催化激活时,
硫氧还蛋白可能是改变其氧化还原状态的主
要电子供体。另外, Avsian-Kretchmer 等
(1999,2004)以柑橘为材料研究干旱和盐胁迫条
件下GPXs的活性, 结果发现PHGPXs蛋白的
含量增加, 并且从转录水平上证明了盐和氧化
胁迫诱导了胞内 H2O2的增加, 继而导致了
gpx-1启动子的表达。这说明PHGPXs对于植
物增加抗性及避免胁迫诱导的氧化损害起了
很重要的作用。令人感兴趣的是, 酵母GPX-
3可作为H2O2信号转导链中的氧化还原转导
子或具有受体功能已有报道, 并且酵母GPX-3
氧化还原底物也为Trx, 是一种非硒依赖的谷
胱甘肽过氧化物酶(Delaunay et al., 2002), 这
与植物中报道的PHGPX结构存在一定的相似
性。由此推测, 植物中也可能存在这样的转
导机制, 它在植物体内不仅具有保护植物细胞
膜免遭氧化损害的功能, 同时也可能通过半胱
氨酸残基氧化还原状态的改变以转导下游基
因的表达, 即GPXs的Cys残基不同将决定其
转导或代谢不同的生理过程。
虽然PHGPX在还原脂质过氧化物上有较
高的活性, 但这种酶的活性与APX相比要低得
多。因为它不能直接分解H2O2, 但它在底物的
分配以及应答环境胁迫等方面有较高的特异性,
因此它在植物体内感受或清除活性氧的机制与
APX有明显的区别。Eshdat等(1997)已勾画了
PHGPX作用机制的一个可能模式图, 即生物或
非生物胁迫条件导致H2O2含量的增加, 过量的
H2O2将会产生Fenton反应, 最终导致脂质过氧
化物的形成, 随后被PHGPX所分解。因此, 植
物PHGPXs是防御生物膜免遭氧化伤害的一道
防线。总之, 植物与动物PHGPX结构的差别,
也将导致功能的改变。为进一步了解H2O2的
信号转导的分子机制, 研究植物PHGPX的结构
与功能将是一个有意义的课题。
4 展望
活性氧作为有害的副产物, 它在植物耐受
354 22(3)
胁迫反应中起了很重要的作用。虽然其产生
和清除机制已有轮廓, 但对其信号转导机理还
不太清楚。开展GPXs在植物中的研究, 将进
一步揭示 ROS信号转导链中的一些中间环
节。譬如GPXs与活性氧相互作用的机理, 它
与影响ROS产生的上下游蛋白信号的关系等
等, 都是非常有意义的研究课题。因此, 深入
了解GPXs在植物活性氧信号转导中的作用, 无
参 考 文 献
疑会促进人们对活性氧作为信号分子的理解。
随着后基因组时代的到来以及利用微阵列分析,
就可以找到特异的信号组分与下游的效应基因
之间的级联关系; 利用蛋白质组学的方法, 可以
搞清楚GPXs的结构信息; 利用酵母双杂交技术
构建GPXs的连锁图谱可以了解GPXs与一些蛋
白质之间特异性的相互作用。以上技术将会
进一步验证GPXs在植物逆境胁迫中的作用。
Arthur J R (2000) The glutathione peroxidases. Cel-
lular and Molecular Life Sciences, 57: 1825-1835
Asada K (1994) Production and active oxygen spe-
cies in photosynthet ic t issues . In: Foyer CH,
Mullineaux PM eds, Causes of Photoxidative Stress
and Amelioration of Defence Systems in Plants.
CRC Press, Boca Raton, pp.77-104
Avsian-Kretchmer O, Eshdat Y, Gueta-Dahan Y, Ben-
Hayyim G (1999) Regulation of stress-induced phos-
pholipid hydroperoxide glutathione peroxidase ex-
pression in Citrus. Planta, 209: 469-477
Avsian-Kretchmer O, Gueta-Dahan Y, Lev-Yadun S,
Gollop R, Ben-Hayyim G (2004) The salt-stress
signal transduction pathway that activates the gpx1
promoter is mediated by intracellular H2O2, differ-
ent from the pathway induced by extracellular H2O2.
Plant Physiology, 135: 1685-1696
Ben-Hayyim G, Falt in Z, Gepstin S, Camoin L,
Strosberg AD, Eshdat Y (1993) Isolation and char-
acterization of salt-associated protein in Citrus.
Plant Science, 88: 129-140
C h u F F , D o r o s h o w J H , E s w o r t h y R S ( 1 9 9 3 )
Expression, characterization and tissue distribution
of a new cellular selenium-dependent glutathione
peroxidase, GSHPx-GI. Journal of Biological
Chemistry, 268: 2571-2576
Criqui MC, Jamet E, Parmentier Y, Marbach J, Durr
A, Fleck J (1992) Isolation and characterization of
a plant cDNA showing homology to animal glu-
tathione peroxidases. Plant Molecular Biology, 18:
623-627
Delaunay A, Pflieger D, Barrault M, Vinh J, Toledano
MB (2002) A thiol peroxidase is an H2O2 receptor
and redox-transducer in gene activation. Cell, 111:
471-481
Depege N, Drevet J, Boyer N (1998) Molecular clon-
ing and characterization of tomato cDNAs encod-
ing glutathione peroxidase-proteins. European
Journal of Biochemistry, 253: 445-451
Epp O, Ladenstein R, Wendel A (1983) The refined
structure of the selenoenzyne glutathione peroxi-
dase at 0.2 nm resolution. European Journal of
Biochemistry, 133: 51-69
Eshdat Y, Holland D, Faltin Z, Ben-Hayyim G (1997)
P l a n t g l u t a t h i o n e p e r o x i d a s e s . P h y s i o l o g i a
Plantarum, 100: 234-240
Flohe L, Gunzler WA, Schock HH (1973) Glutathione
peroxidase: a selenoenzyme. FEBS Letters, 32: 132-
1 3 4
Fu LH , Wang XF, Eyal Y, She YM, Donald LJ, Stand-
ing KG, Hayyim GB (2002) A selenoprotein in the
plant kingdom. Journal of Biological Chemistry,
277: 25983-25991
Grene R (2002) Oxidative stress and acclimation
m e c h a n s i s m s i n p l a n t s . I n : S o m e v i l l e C K ,
Meyerwitz EM eds, The Arabidopsis Book. Ameri-
can Society of Plant Biologist, Rockville, pp.1-19
Hayes JD, Mclellan LI (1999) Glutathione and glu-
ta th ione-dependen t enzymes represen t a co-
ordinately regulated defence against oxidative stress.
Free Radical Research, 31: 273-300
Herbette P, Lenne C, Leblanc N, Julien JL, JoeDrevet
3552005 苗雨晨等: 植物谷胱甘肽过氧化物酶研究进展
R, Roeckel-Drevet P (2002) Two GPX-like pro-
teins from Lycopersicon esculentum and Helianthus
annuus are antioxidant enzymes with phospholipid
h y d r o p e r o x i d e g l u t a t h i o n e p e r o x i d a s e a n d
thioredoxin peroxidase activities. European Jour-
nal of Biochemistry Chemistry, 269: 2414-2420
Holland D, Ben-Hayyim G, Faltin Z, Camoin L,
Strosberg AD, Eshdat Y (1993) Molecular charac-
terization of salt-stress-associated protein in Citrus:
protein and cDNA sequence homology to mamma-
l ian gluta thione peroxidase. Plant Molecular
Biology, 21: 923-927
Huang K, Lauridsen E, Clausen J (1994) Selenium-
containing peroxidases of germinating barley. Bio-
logical Trace Element Research, 46: 173-182
Jung BG, Lee KO, Lee SS, Chi YH, Jang HH, Kang SS,
Lee K, Lim D, Yoon SC, Yun DJ, Inoue Y, Cho MJ,
Lee SY (2002) A Chinese cabbage cDNA with high
sequence identity to phospholipid hydroperoxide
glutathione peroxidases encodes a novel isoform
of thioredoxin-dependent peroxidase. Journal of
Biological Chemistry, 277: 12572-12578
Li WJ, Feng H, Fan JH, Zhang RQ, Zhao NM, Liu JY
(2000) Molecular cloning and expression of a phos-
pholipid hydroperoxide glutathione peroxidase
homolog in Oryza sativa. Biochimica et Biophysica
Acta , 1493: 225-230
Maiorino M, Thomas JP, Girotti AW, Ursini F (1991)
Reactivity of phospholipid hydroperoxide glu-
tathione peroxidase with membrane and lipopro-
tein lipid hydroperoxides. Free Radical Research,
12: 131-135
Milla MAR, Maurer A, Huete AR, Gustafson JP (2003)
Glutathione peroxidase genes in Arabidposis are
ubiquityous and regulated by abiotic stresses though
diverse signaling pathways. The Plant Journal, 36:
602-615
Mills GC (1957) Hemoglobin catabolism. Ⅰ. Glu-
tathione peroxidase, an erythrocyte enzyme which
protects hemoglobin from oxidative breakdown.
Journal of Biological Chemistry, 229: 189-197
Mullineaux PM, Karpinski S, Jimenez A, Cleary SP,
Robinson C, Creissen GP (1998) Identication of
cDNA encod ing p las t id - t a rge ted g lu ta th ione
peroxidase. The Plant Journal, 13: 375-379
Rocher C, Lalanne JL, Chaudiere J (1992) Purifica-
tion and properties of a recombinant sulfur analog
of murine selenium-glutathione peroxidase. Euro-
pean Journal of Biochemistry, 205: 955-960
Roeckel-Drevet P, GagneG, de Labrouhe TD, Dufaure
JP, Nicolas P, Drevet JR (1998) Molecular charac-
terization organ distribution and stress-mediated
induction of two glutathione peroxidase-encoding
m R N A s i n s u n f l o w e r ( H e l i a n t h u s a n n u u s ) .
Physiologia Plantarum, 103: 385-394
Rotruck JT, Pope AL, Ganther HE, Swanson AB,
Hafeman DG, Hoekstra WG (1973) Selenium: bio-
chemical ro le as a component of g luta th ione
peroxidases. Science, 179: 588-590
Sabeh F, Wright T, Norton SJ (1993) Purification
and characterization of a glutathione peroxidase
from the Aloe vera plant. Enzyme and Protein, 47:
92-98
Shigeoka S, Takeda T, Hanaoka T (1991) Character-
ization and immunological properties of selenium-
containing glutathione peroxidase induced by se-
lenite in Chlamydomonas reinhardtii. Biochemi-
cal Journal, 275: 623-627
Stadman TC (1996) Selenocysteine. Annual Review
of Biochemistry, 65: 83-100
Sugimoto M, Furui S, Suzuki Y (1997) Molecular clon-
ing and characterization of a cDNA encoding puta-
tive phospholipid hydroperoxide glutathione per-
oxidase from Spinach. Bioscience Biotechnology
and Biochemistry, 61: 1379-1381
Sugimoto M, Sakamoto W (1997) Putative phospho-
lipid hydroperoxide glutathione peroxidase gene
from Arabidopsis thaliana induced by oxidative
stresss. Genes & Genetic Systems, 72: 311-306
Sunde RA (1987) Selenium. In: O’Dell BL, Sunde RA
eds, Handbook of Nutritionally Essential Mineral
Elements, Vol. 18. Marcel Dekker, New York, pp.
493-556
Sztajer H, Gamain B, Aumann KD, Slomianny C, Becker
K, Brigelius-Flohe R, Flohe L (2001) The putative
g lu ta th ione pe rox idase gene o f Plasmod ium
356 22(3)
falciparum codes for a thioredoxin peroxidase.
Journal of Biological Chemistry, 276: 7397-7403
Takahashi K, Akasaka M, Yamamoto Y, Kobayashi
C, Mizoguchi J, Koyama J (1990) Primary struc-
ture of human plasma glutathione peroxidase de-
d u c e d f r o m c D N A s e q u e n c e s . J o u r n a l o f
Biochemistry, 108: 145-148
Takahashi K, Avissar N, Whitin J, Cohen HJ (1987)
Purification and characterization of human plasma
glutathione peroxidase: a selenoglycoprotein dis-
tinct from the known cellular enzyme. Archives of
Biochemistry and Biophysics, 256: 677-686
Ursini F, Miaorino M, Brigelius-Flohe L (1995) Di-
vers i ty of g luta thione peroxides . Methods in
Enzymology , 252: 38-53
Yokota A, Shigeoka S, Onishi T, Kitaoka S (1988)
Selenium as inducer of glutathione peroxidase in
low-CO2 grown Chlamydomonas reinhardtii. Plant
Physiology, 86: 649-651