全 文 ：生命科学
Chinese Bulletin of Life Sciences
第 20卷 第 2期
2008年 4月
Vol. 20, No. 2
Apr., 2008
tRNA核酸内切酶的研究进展
杨 景，于莹莹，黄 鹰*
(南京师范大学生命科学学院， 南京 210046)
摘　要：tRNA在蛋白质合成过程中起着极其重要的作用。在所有的生物体内，tRNA首先以前体形式
转录，然后必需经过一系列的加工后才能成为有功能的 tRNA分子。tRNase Z、RNase P和 tRNA剪
接内切酶是参与 tRNA前体加工的三种主要的核酸内切酶，分别参与 tRNA前体 3末端、 tRNA前体 5
末端和内含子剪接的加工。这三种酶具有不同的结构特征，并且利用完全不同的催化机制水解磷酸二
酯键。tRNase Z和 RNase P都是金属酶，活性中心分别需要 Zn2＋和Mg2＋的参与；而 tRNA剪接内
切酶活性中心不需要金属离子，是一个由不同催化亚基上的关键氨基酸残基构成的组合式活性中心。
关键词：tRNA；tRNase Z；RNase P； tRNA剪接内切酶
中图分类号：Q55;Q783.1　　文献标识码：A
Progress on study of tRNA endonucleases involved in pre-tRNA processing
YANG Jing, YU Ying-ying, HUANG Ying*
(School of Life Sciences, Nanjing Normal University, Nanjing 210046, China)
Abstract: tRNA plays a crucial role in protein synthesis. In all organisms, tRNAs are synthesized as precursors. To
be functional, pre-tRNAs must undergo a number of processing steps. tRNase Z，RNase P and tRNA splicing
endonuclease are three major endonucleases that participate in pre-tRNA processing. These three endonucleases
have distinct structural features and use completely different catalytic mechanisms to hydrolyze the phosphodiester
bond. tRNase Z and RNase P are metalloenzymes and their active centers require Zn2＋ and Mg2＋，respectively.
The active center of tRNA splicing endonuclease does not require metal ions, and is a composite active center
consisting of key residues from different catalytic subunits.
Key words: tRNA; tRNase Z; RNase P; tRNA splicing endonuclease
文章编号 ：1004-0374(2008)02-0190-06
收稿日期： 2007-12-03
基金项目： 国家自然科学基金(30670446, 30771178)和
南京师范大学人才引进启动基金(2007104XGQ0148)
*通讯作者：Email:y_shang_hai@126.com
tRNA在蛋白质合成过程中起着极其重要的作
用，它的生物合成及加工成熟对细胞的生长起着决
定性的作用。真核生物中，tRNA由RNA聚合酶 III
以前体的形式合成，然后经过一系列加工，成为成
熟的 tRNA[1]。tRNA前体的加工包括 3末端的加工、
5末端的加工、内含子的切除、核苷酸修饰和 3末
端 CCA的添加。参与 tRNA加工的核酸内切酶有
tRNase Z(也称为RNase Z或3-tRNase)、Ribonuclease
P (RNase P)和tRNA剪接核酸内切酶(简称tRNA剪接
酶)。tRNase Z切除含 CCA的 tRNA前体的 3尾随
序列；RNase P切除 tRNA前体的5引导序列；tRNA
剪接酶切割 tRNA前体的内含子。编码 tRNA核酸内
切酶基因的突变可能与一些疾病的发生相关，例
如，编码人的 tRNase Z的基因 ELAC2的突变可能
增加前列腺癌的易感性[2]。本综述介绍参与 tRNA
加工的核酸内切酶研究的最新进展，重点介绍
tRNase Z。
1　tRNase Z
1.1　tRNA 3末端的加工途径 在所有的生物中，
只有 3末端带有CCA序列的 tRNA才能在 tRNA-氨
191第2期 杨 景，等：tRNA核酸内切酶的研究进展
基酰合成酶作用下氨基酰化[3]。tRNA 3末端的CCA
可以在转录后添加，也可以在转录中合成。在所有
的真核生物、一些古细菌和许多细菌中，tRNA基
因都不编码 3末端的CCA序列，这些 tRNA前体的
3末端必需经 tRNase Z加工，产生一个正确的 3末
端后，才能在 tRN A 核苷酸转移酶的作用下添加
CCA。但许多细菌的 tRNA基因，例如大肠杆菌
(Escherichia coli)中所有的 tRNA基因和枯草杆菌
(Bacillus subtilis)中大约 2/3的 tRNA基因，都可编
码 tRNA 3末端的 CCA，其转录的 tRNA3 末端的
CCA主要由核酸外切酶 RNase T和 RNase PH加工
后直接产生。其他核酸外切酶RNase D、RNase BN
和RNase II也可参与产生 tRNA前体 3末端的CCA，
但活力较低[4-6]。
酵母 tRNA前体3末端的加工依赖酵母的La蛋
白。La蛋白最初是在系统性红斑狼疮患者的血清内
发现的一种自身抗原，存在于所有真核生物中。La
蛋白通过识别tRNA前体的3末端寡聚尿苷酸与新近
合成的 tRNA前体结合，保护 tRNA前体的 3末端，
防止其被核酸外切酶降解。芽殖酵母(Saccharomyces
cerevisiae)和裂殖酵母(Schizosaccharomyces pombe)的
La蛋白能促进 tRNase Z对 tRNA前体的加工，并使
tRNA前体5末端的加工发生在3末端的加工之前[7,8]。
在缺乏酵母La蛋白时，3末端的加工由未知核酸外
切酶完成，并且 tRNA前体 5和 3末端的加工没有
先后顺序 [ 7 ]。但是体外实验发现，L a 蛋白干扰
tRNAse Z切割 tRNA前体的 3末端[9]。因此，La蛋
白和 tRNase Z在体内如何协调 tRNA前体 3末端的
加工有待进一步研究。
1.2　tRNase Z的两种类型　早在 20多年以前，就
发现了参与 tRNA前体 3末端加工的酶活性，但是
直到 5年前 tRNase Z基因才被克隆。tRNase Z存
在于所有的真核生物、绝大部分古细菌和大约一半
已测序的细菌中。tRNase Z分为约280–360个氨基酸
残基的短型 tRNase Z(tRNase Z S)和约 750–930个氨基
酸残基的长型 tRNase Z(tRNase ZL)。tRNase Z S在细
菌、古细菌和高等真核生物中发现，而 tRNase ZL
只在真核生物中发现。例如果蝇( D r o s o p h i l a
melanogaster)、线虫(Caenorhabditis elegans)和芽殖
酵母只有1个 tRNase ZL，裂殖酵母有2个 tRNase ZL，
拟南芥(Arabidopsis thaliana)有 2个 tRNase ZS和 2个
tRNase ZL，人有1个 tRNase ZS(ELAC1/HsTRZ1)和 1个
tRNase ZL (ELAC2/HsTRZ2)。目前尚不清楚为什么不
同的生物体中存在着不同种类和不同数目的 tRNase
Z。一般认为，tRNase ZL是由 tRNase ZS基因复制
后序列进一步进化而产生的[2]。tRNase ZL 的 N端
部分序列变化较大，失去了与催化有关的模体，但
仍然保留底物结合模体；而 C 端部分序列变化较
小，含所有与催化有关的模体，却失去了底物结合
模体。由此推测，tRNase ZL的 C端部分参与催化，
N 端部分参与底物结合。
1.3　tRNase Z的细胞定位　tRNase ZL可同时分布于
细胞核和线粒体内。芽殖酵母的蛋白亚细胞定位研
究发现，芽殖酵母的 tRNase ZL位于细胞核和线粒
体中[10]，但缺乏体内实验确证芽殖酵母的 tRNase ZL
参与细胞核和线粒体内 tRNA前体 3末端的加工。
裂殖酵母的蛋白亚细胞定位研究揭示，裂殖酵母的
2个 tRNase ZL蛋白分别定位于细胞核和线粒体中，
提示它们可能分别在细胞核和线粒体中参与tRNA前
体 3末端的加工[11]。果蝇的 tRNase ZL也能同时参
与细胞核和线粒体 tRNA前体 3末端的加工[12]。序
列分析显示, 人的 ELAC2的N端含有一个很强的线
粒体信号肽，但不清楚ELAC2是否同时参与细胞核
和线粒体 tRNA 前体 3末端的加工。
1.4　tRNase Z的结构　tRNase Z属于金属 -β-内酰
胺酶超家族中的一个与核酸相互作用的亚家族[13]。
这个亚家族还包括一些其他核酸内切酶，如参与免
疫球蛋白基因V(D)J重组的Artemis[14]和参与mRNA
前体 3末端加工的 CPSF-73[15]。最近，已经确定
了大肠杆菌、枯草杆菌和海栖热袍菌的 tRNase ZS的
晶体结构以及结合底物的枯草杆菌的tRNase ZS的晶
体结构[16-19]。晶体结构研究揭示这三个 tRNase ZS为
同型二聚体，二聚体中每个单体的核心为金属 -β-
内酰胺酶结构域。这个结构域由 β折叠片和 α螺旋
折叠成 αβ/αβ三明治结构，中心为两个相对的 β折
叠片层，两侧为 α螺旋，其中 β折叠片层由 7股 β
折叠股组成。除了金属 - β - 内酰胺酶结构域外，
tRNase ZS 还含有独特的、被称为 exosite[20]或外部结
合域(EBD)的底物结构域 [21]。在 tRNase ZS晶体结构
中，exosite从核心中伸出，形成一个像夹钳的弹性
臂，这个弹性臂起到稳定酶和 tRNA前体的作用，
并且将切割位点正确定位于活性中心。exosite可分
为三种，第一种以大肠杆菌和枯草杆菌的 exosite为
代表，约由 50个氨基酸残基组成，含甘氨酸 /脯
氨酸模体；第二种exosite是在海栖热袍菌(Thermotoga
maritime)和拟南芥的 tRNase ZS 中发现的，约由 30
192 生命科学 第20卷
个氨基酸残基组成；第三种 exosite存在于 tRNase
ZL 的N端部分，长度大约是 70个氨基酸残基，其
氨基酸序列与大肠杆菌的 exosite序列相似。
tRNase Z含有金属 -β-内酰胺酶超家族大部分成
员都共有的 5个独特的模体，其中最具特征的是模
体 II，也称组氨酸模体，序列为HxHxDH(x为任意
氨基酸)。其他的模体含有一个保守的His或Asp。晶
体结构研究揭示这些模体都参与螯合 Zn2＋。位于 β
折叠片层边缘的活性中心含有两个Zn2＋，其中一个
Zn2＋与模体 II中前两个His残基和模体 III中His残基
螯合，另一个Zn2＋与模体 II中最后一个His残基和
一个Asp残基以及模体V中His残基螯合。模体 IV中
Asp在两个Zn2＋之间架桥。模体 I中Asp残基和模体
II中最后一个His残基形成氢键，来稳定活性中心的
正确构象。
晶体结构推测 tRNase ZS能同时加工两个 tRNA
前体。大肠杆菌和海栖热袍菌的 tRNase ZS在没有
结合底物之前，其二聚体中的两个亚基在晶体结构
中相同，每个亚基的活性中心上能结合两个 Zn2＋，
因此能同时加工两个 tRNA前体。枯草杆菌在没有
结合底物之前，其同型二聚体中的两个亚基在晶体
结构中不同，其中一个亚基的活性中心能结合两个
Zn2＋，而另一个亚基的活性中心因变形而不能结合
Zn2 ＋。但是，当结合 tRNA底物时，原来变形的
活性中心发生结构重排，而能结合两个 Zn2＋。因
此，枯草杆菌的 tRNase ZS也能同时加工两个 tRNA
前体。
1.5　tRNase Z的功能　目前对 tRNase Z功能的研
究主要是在体外进行。体外研究表明 tRNase Z能在
“区别碱基” (位于受体茎 3端的第一个不配对的核
苷酸，是氨基酰 -tRNA合成酶识别 tRNA的位点)的
3端精确剪切tRNA前体，产生3末端为羟基的tRNA
前体。tRNase Z的剪切活力受到 CCA序列的干扰，
从而防止 CCA被反复合成和切除。例外的是，海
栖热袍菌的 tRNase Z能有效切割含CCA的 tRNA前
体 [ 2 2 ]，但机理并不清楚。
目前，只确定了枯草杆菌和果蝇的 tRNase Z在
体内参与 tRNA前体 3末端的加工。抑制枯草杆菌
的 tRNase ZS的表达，会导致不含CCA的 tRNA前体
的积累，但不影响含CCA的 tRNA前体。在果蝇中
的 RNA 干扰实验显示，降低 tRNase ZL的表达会导
致细胞核和线粒体中3末端未加工的tRNA前体的积
累，但是既不产生任何表型，也不降低细胞质中成
熟 tRNA的水平[12]，对这个现象尚无很好的解释。
最近一些实验提示，tRNase Z除了主要参与
tRNA前体 3末端的加工外，可能还具有其他功能。
例如，大肠杆菌的 tRNase ZS不参与 tRNA前体的加
工，但参与特殊 mRNA的衰变 [ 2 3 ] ；芽殖酵母的
tRNase ZL温度敏感型突变可以被RNA外切酶REX2
救活，REX2参与线粒体中除 tRNA外的小分子RNA
(例如 RNase P)的加工和成熟，提示芽殖酵母的
tRNase ZL除了参与 tRNA加工外，还可能参与线粒
体中 tRNA以外的其他RNA的加工[24] ；降低线虫的
tRNase ZL的表达，会导致精原细胞增殖显著减慢并
产生不孕线虫，提示线虫的 tRNase ZL可能在细胞
分裂中起作用[25] ；调控细胞增殖和分化的保幼激素
能激活果蝇的 tRNase ZL[26] ；ELAC2与活化的Smad2
以及 Smad2的伴侣蛋白 FAST-1相互作用，能增强
活化的 Smad2和转录因子 Sp1之间的相互作用，并
能增强 TGF-β/Smad诱导的转录应答，揭示 ELAC2
能增强 TGF-β/Smad信号传导通路介导的前列腺细
胞生长停滞 [27]。
1.6　tRNase Z与疾病　人的 tRNA前体 3末端加工
酶的基因[28]ELAC2最初是作为前列腺癌易感基因被
发现的[2]。体外研究发现，与前列腺癌相关的突变
并不影响 tRNA前体 3末端的加工[29]，ELAC2的突
变导致家族性前列腺癌的机理有待进一步研究。
线粒体中 tRNA基因的突变与疾病紧密相关。
目前已发现有 120种 tRNA基因的突变与疾病相关
(www.mitomap.org)，其中有些突变和 tRNA前体 3
末端的加工有关。例如，线粒体DNA7445A→G突变
与非综合征型耳聋的(non-syndromic deafness)发病有
关[30]。这个突变导致转录成的线粒体 tRNASerUCN前
体中的“区别碱基”后的 U74 突变为 C。体外研
究发现, 这个突变使 tRNase Z不能加工线粒体
tRNASerUCN前体的3末端， 提示 tRNA前体 3末端加
工的缺陷可能与非综合征型耳聋的发病有关[30]。
2　RNase P
2.1　RNase P简介　RNase P存在于所有的生命形
式中(细菌、古细菌和真核生物)。在 tRNA前体 5
末端的加工过程中，RNase P水解特定的磷酸二酯
键，释放 5引导序列，产生以5-磷酸为末端的 tRNA
前体。RNase P是一种由RNA(P RNA)和蛋白质(P蛋
白)组成的核糖核蛋白复合体酶[31]，其RNA组分和蛋
白质组分对细胞生存都是必需的[32]。细菌的 RNase P
含有一个小分子蛋白亚基，古细菌含有 4－ 5个不
193第2期 杨 景，等：tRNA核酸内切酶的研究进展
同的蛋白质亚基，真核生物含有 9－ 10个不同的蛋
白质亚基。细菌的P 蛋白与古细菌和真核生物的P蛋
白没有相似性，但古细菌的P蛋白与真核生物的P蛋
白具有同源性。
进化遗传学分析揭示P RNAs可能来源于一个共
同的祖先，因为所有的 P RNAs 都含有一个完全保
守的核心，这个核心是由一些高度保守的核苷酸序
列和一些位置保守的二级结构(例如高度保守的P4螺
旋)组成[32]。生物化学和生物物理实验提示 P RNA
的 P4螺旋结合参与催化的二价金属离子。新近的
RNA交联实验进一步提示P4螺旋上的金属结合位点
的主要功能可能是在 P RNA中容纳和正确安置带有
负电荷的底物接受茎骨架[33]。这是因为P RNA和底
物 RNA都富含负电荷，使得 P RNA结合底物时相
互之间会产生强烈的排斥，P4螺旋结合的二价金属
离子具有屏蔽负电荷的作用，使得 P RNA和底物得
以结合。
2.2　真核生物的 P RNA　早在 1983年，细菌 的 P
RNA就被发现是核酶，它能在缺乏蛋白质的条件下
催化 tRNA成熟。此后，发现一些古细菌的 P RNA
也具有RNA酶活性。由于长久以来没有测出任何真
核生物的 P RNA具有核酶活性，而且RNase P序列
比对发现真核生物的 P RNA缺乏细菌的P RNA中构
成活性中心的一些重要序列，因此对真核生物的 P
RNA是否也是核酶一直颇具争议。但是，最近的研
究表明真核生物 的 P RNA也具有核酶的活性[34]。首
先，tRNA前体和真核生物的P RNA之间的交联实验
显示真核生物的 P RNA能与 tRNA前体专一结合[35]。
其次，Kirsebom实验室发现，在 pH为 6.0的反应条
件下，真核生物的 P RNA具有微弱核酶活力，其活
力只有细菌的核酶活力的一百万分之一[34]。同时，
删除 P4螺旋上 3－ 5个核苷酸能使人的 P RNA酶活
力完全丧失。这些实验都说明来自生命三个领域的
P RNA无一例外都是核酶。但是真核生物的RNAse
P的各蛋白组分对RNase P 酶活性的贡献还有待进一
步研究，一些有关RNase P进化的问题还需要解答。
例如，为什么像古细菌Nanoarchaeum equitans和细
菌Aquifex equitans等个别生物基因组没有编码 P RNA
基因？为什么菠菜叶绿体中RNase P不含RNA组分？
2.3　RNase P的其他功能　细菌的 RNase P除能加
工 tRNA前体外，还能加工其他与 tRNA前体结构类
似的 RNA底物，例如 4.5S RNA[31]。最近发现人的
RNase P 作为RNA 聚合酶 III的转录因子参与 tRNA
和其他非编码小 RNA的转录[36]，提示真核生物的
RNase P 可能也协调 tRNA的转录和早期加工。
3　tRNA剪接酶
3.1　tRNA剪接方式　tRNA剪接发生在所有的生命
形式中。细菌中 tRNA的内含子通过自我剪接的方
式切除，而古细菌和真核生物中 tRNA的内含子则
通过一系列酶促反应切除。tRNA剪接酶首先识别
和剪切 5和 3剪接位点，产生内含子、末端分别
为 5-羟基和 2，3-环磷酸的两个 tRNA半分子。末
端为5-羟基的 tRNA半分子需RNA激酶磷酸化，而
末端为 2，3-环磷酸的 tRNA半分子需环磷酸二酯
酶打开环磷酸形成 3-羟基和 2-磷酸，2-磷酸则被
磷酸转移酶切除。最后，这两个 tRNA半分子通过
tRNA连接酶连接。
3.2　古细菌 tRNA剪接酶　晶体结构研究发现[37]，
与突起－螺旋－突起 RNA底物结合的古细菌
(Archaeglobus fulgidus)的tRNA剪接酶为对称的二聚
体，每个亚基中的剪切活性中心分别作用于 5和 3
剪接位点。剪切活性中心含有催化活性必需的催化
三联体氨基酸(Tyr246、His257 和 Lys287), tRNA前
体易断裂的磷酸根位于催化三联体的中心。晶体结
构也揭示了由一对精氨酸残基构成的“阳离子－ π
三明治”来自于不同的亚基。
3.3　真核 tRNA剪接酶　真核生物的tRNA剪接酶是
由 Sen2、Sen34、 Sen15和 Sen54亚基组成的四聚
体[38]。这些亚基通过基因复制及分化获得剪接 tRNA
前体的功能。其中与古细菌的 tRNA剪接酶氨基酸
序列同源的 Sen2 和 Sen34分别含有参与 tRNA前体
5和 3剪接位点切割的活性中心，而Sen15和Sen54
则为结构亚基。与古细菌的 tRNA剪接酶不同，真
核生物的 tRNA剪接酶识别 tRNA前体的5 剪接位点
需要 tRNA的三叶草型结构，而识别 tRNA前体的3
剪接位点需要反密码子和内含子之间形成的一对碱
基对(A－ I碱基对)。最近，体外定点突变研究提
示[39]，真核生物中 tRNA前体的 5剪接位点的剪切
还需要 Sen34的“阳离子－ π三明治”(由Arg和 Phe
构成)，但 3剪接位点的剪切不需要 Sen2的“阳离
子－ π三明治”。这些实验提示，作用于真核生物
的 tRNA前体5剪接位点的活性中心类似于古细菌，
也是一个组合式活性中心，由 Sen34的“阳离子－
π三明治”和 Sen2的具有催化活性的氨基酸残基构
成。
人的 tRNA剪接酶复合体还含有Clp1[40]。Clp1最
194 生命科学 第20卷
初是作为mRNA 前体 3末端剪切因子中的一个亚基
被发现的。最近发现，Clp1是一种 RNA激酶，在
tRNA剪接中，能使 tRNA半分子的 5-羟基磷酸化，
使之能在tRNA连接酶的催化下和另一个含3-羟基的
tRNA半分子相连接[41]。此外，Clp1还能使在体外
合成的小干扰RNA的5-羟基磷酸化，使之能结合到
RNA诱导沉默复合物上，发挥基因沉默的作用。
4　小结
虽然这三种 tRNA内切酶都水解磷酸二酯键，
但是它们具有不同的结构，也利用完全不同的底物
识别和催化机制。tRNA剪接酶为非金属酶，其剪
切活性中心独特，由不同亚基催化结构域中的关键
氨基酸残基组成。tRNase Z和 RNase P 是金属酶，
其酶活性中心需要不同金属离子的参与。
相比真核生物的 tRNA内切酶，细菌和古细菌
的 tRNA核酸内切酶的结构比较简单，而且容易获
得晶体。由于目前获得的 tRNA内切酶的晶体结构
都来源于细菌或古细菌，而且这些 tRNA内切酶的
晶体结构大多缺乏底物，所以我们对 tRN A 内切
酶，特别对真核生物的 tRNA内切酶的结构特征、
底物识别和催化机制的认识还远远不够。例如，我
们仍然不知道RNase P 中RNA组分如何与蛋白组分
和底物相互作用，对 tRNase Z酶促反应的过渡态结
构的认识还很肤浅。因此，要真正认识 tRNA内切
酶的结构、作用机制以及其功能，还有待于更多的
与底物结合的tRNA内切酶的晶体结构的测定和进一
步的生物学研究。
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Nudel在细胞迁移中通过Cdc42GAP参与调节Cdc42的活性
2008年 3月 11日出版的《发育细胞》(Developmental Cell)杂志报道了中国科学院上海生命科学研究院
生物化学与细胞生物学研究所朱学良研究组的最新研究发现：Nudel蛋白在细胞迁移过程中通过Cdc42GAP
调节 Cdc42的活性，从而揭示了一条新的调节 Cdc42的信号通路，对于深入了解细胞迁移的调节机制有重
要意义。
细胞迁移是指细胞在固体支持物上的爬行运动。迁移是动物细胞的一种基本生命活动，在胚胎发育、
神经系统形成、免疫等过程中都有重要作用，也与肿瘤转移密切相关。Cdc42 是一种鸟嘌呤三核苷酸
(GTP)酶，可以在活性形式和非活性形式间转换，从而作为分子“开关”在细胞迁移中行使多种重要的
调节功能。Cdc42被鸟嘌呤核苷酸交换因子(GEF)激活，从而处于“开启”状态；活性的 Cdc42可被
GTP酶激活蛋白(GAP)失活，从而处于“关闭”状态。通常 Cdc42只在位于细胞运动前缘的区域被激活。
这种区域性的激活引起了微管和微丝等细胞骨架的极性分布，从而规定了细胞爬行的方向。在迁移过程
中，细胞还会经常改变方向。因此，只有严格而且动态地控制处于活性状态的 Cdc42的含量和分布，才
能实现正常的迁移。过去的研究发现，诱导细胞迁移的外界信号可以通过GEF区域性地激活 Cdc42。然
而，对于细胞在迁移过程中如何利用 GAP调节 Cdc42的活性，却所知甚少。
朱学良研究组的两位博士生沈义栋和李宁发现，血清等诱导细胞迁移的外界刺激可以通过激活蛋白激
酶 Erk使Nudel磷酸化。磷酸化的Nudel会富集到细胞的运动前缘。在那里Nudel通过与 Cdc42竞争结合
Cdc42的一个GAP蛋白 -Cdc42GAP使由GEF激活的 Cdc42能维持在活性状态。另一方面，过多的活性
Cdc42也可以通过与Nudel竞争结合Cdc42GAP而失活。这一机理显然有助于细胞在迁移过程中对Cdc42的
活性进行精细的动态调节。
摘自 http://www.sibs.ac.cn
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