全 文 ：生命科学
Chinese Bulletin of Life Sciences
第 20卷 第 4期
2008年 8月
Vol. 20, No. 4
Aug., 2008
昆虫雄性附腺功能蛋白研究进展
高 洁1，嵇保中1*，刘曙雯2，田 铃1，金 凤1，宋伙林2
（1 南京林业大学，南京 210037；2 南京中山陵管理局，南京 210014）
摘　要：昆虫雄性附腺蛋白是精液蛋白的主要来源，对雌雄虫生殖过程具有重要生理功能，按功能可
分为精包结构蛋白和功能蛋白两类。精包结构蛋白参与精包的形成；功能蛋白在交配过程中随精子一
起转移到雌虫体内，导致雌虫行为和生理的深刻变化，如降低雌虫再交配率、提高产卵量、促进精
子转移、储存和竞争等。随着对昆虫雄性附腺功能蛋白研究的深入，特别对果蝇附腺功能蛋白的详细
研究，从分子水平上阐述蛋白质序列与功能的关系，明确其作用机制，可为进一步阐明昆虫生殖和进
化机制等提供新依据。
关键词：雄性附腺；功能蛋白；作用机理
中图分类号：Q51; Q965; Q966　　文献标识码：A
The advances of insect male accessory gland functional proteins
GAO Jie1, JI Bao-zhong1*, LIU Shu-wen2, TIAN Ling1, JIN Feng1, SONG Huo-lin2
(1 Nanjing Forestry University, Nanjing 210037, China; 2 Management Office of Sun Yatsen’s Mausoleum,
Nanjing 210014, China)
Abstract: Insect male accessory gland proteins (IMAGPs) are major part of the seminal fluid proteins, and have
important effects on the reproductive process of males and females. This kind of protein can be divided into two
types, one is the spermatophorin, another is the functional protein. The spermatophorins are transferred into
the female sperm receptive organs and take part in the forming process of the spermatophore. During mating,
the functional proteins transferred with the sperm can decrease female receptivity, increase egg production,
and promote sperm storage and competition. The MAG functional proteins, especial the proteins in the Drosophila
have been studied in detail. Studies on molecular structure and reproductive function of male accessory gland
proteins help to elucidate the mechanism at the molecular level. The progress on the functional proteins should
provide a new insight to account for the role of insect reproduction and the evolutionary mechanism.
Key words: male accessory gland; functional proteins; mechanism
文章编号 ：1004-0374(2008)04-0618-07
从 20世纪 50年代开始，对双翅目、鳞翅目、
直翅目、鞘翅目等多个目昆虫雄性附腺(male acces-
sory gland, MAG)内含物进行了详细研究。对黄猩
猩果蝇(Drosophila melanogaster)[1-4]、地中海实蝇
(Ceratitis capitata)[5,6]、埃及伊蚊(Aedes aegypti)[7-9]、
棉铃虫(H el ic o ve rp a a rm i ge ra ) [10, 11]、黑血蝗
(Melanoplus sanguinipes)[12-14]等研究表明，MAG内
含物能引起雌虫的行为和生理改变：提高雌虫产卵
量、降低再交配吸引力、储存精子、缩短雌虫寿
命[15-17]。此外，MAG 内含物中还存在抗菌蛋白，
收稿日期：2008-02-29；修回日期：2008-06-13
基金项目：国家自然科学基金(30271086, 30471399) ；
江苏省高校自然科学研究计划(04KJB180053)
*通讯作者：E-mail: jibz@njfu.edu.cn
能保护受精卵或提高雌虫生殖道免疫力[3,16]。
不同种类昆虫MAG内含物不同，成分复杂，
已知的内含物组分有蛋白质和肽类、氨基酸、碳水
化合物、脂类、无机离子、保幼激素( j u v e n i l e
hormone, JH)或蜕皮激素等[18]及尿素[19]等其他特殊成
分，其中蛋白质含量丰富，功能复杂，一般统称
619第4期 高 洁，等：昆虫雄性附腺功能蛋白研究进展
为雄性附腺蛋白(male accessory gland proteins,
MAGPs)。果蝇作为生物学模式物种，人们对其
MAGPs进行了深入研究，目前黄猩猩果蝇中已发
现大约 85种MAGPs，其中大多来源于MAG主细
胞[1]。我们对鞘翅目天牛雄性附腺进行了研究，与
果蝇、棉铃虫等相比，无论腺管结构及内容物成分
都有较大差异。以桑天牛(Apriona germari(Hope))为
例，其雄性附腺分为左右对称的大小两对附腺，大
附腺管细长，小附腺管粗短，腺管内均含有可溶性
蛋白、总糖、游离氨基酸、海藻糖等组分，并且
大附腺中各组分含量均高于小附腺。
根据MAGPs的生理功能，可将附腺蛋白分为
功能蛋白( func t i ona l pr o t e in )和精包结构蛋白
( sperma tophor in)两类。精包结构蛋白参与精包
(spermtophore) 结构形成，在交配过程中依次排
列、组装成为精包，其内贮存的精液和精子，交
配后在雌虫储精囊内释放。黄粉甲( T e n e b r i o
molitor)精包蛋白 Sp23来源于蚕豆型MAG，在精包
表面呈不连续分布。Sp23富含脯氨酸，但没有含
硫氨基酸[20,21]，其编码基因全长为 5 373bp，5端
有三个蜕皮激素受体的编码基因，与同样来源于黄
粉甲MAG的D蛋白编码基因相比，5端和 3端序
列保守，编码区相似。此外，还与 3 种编码果蝇
附腺蛋白的基因相似[22]。
雄性附腺功能蛋白来源于MAG，在交配过程
中进入雌虫生殖系统或血淋巴后，产生刺激卵成熟
与孵化，降低雌虫性信息素水平抑制再交配，促进
精子运动、储存和利用等[18,19,23]生理功能。附腺蛋
白是精液蛋白(seminal fluid proteins)的主要成分，与
其他因子(如 JH)，共同影响雌、雄虫交配过程，因
此一直是昆虫生殖和进化研究的热点。近年来，
MAG功能蛋白的研究在阐明交配机制、解读精子
效应(sperm effect)、父性遗传(paternal inheritance)
规律等方面已取得显著进展。作为生殖相关蛋白，
MAG功能蛋白及其编码基因均受到达尔文正选择作
用(positive selection)，精子竞争(sperm competition)
和性别冲突(sexual conflict)也推动其对环境的适应性
进化[24,25]。运用双向电泳( two-dimens ional gel
electrophoresis)[26]和表达序列标签(expressed se-
quence tag, EST)等方法结合生物信息学统计分
析[27]，表明无论MAGPs还是编码蛋白的基因，其
平均进化速度均为其他非生殖来源蛋白或基因进化
速度的两倍，但MAGPs的生理功能又相对保守。
明确附腺蛋白分子结构和与功能关系将为研究物种
进化以及雌雄间协同进化(co-evolution)提供一个新途
径。本文主要介绍MAG功能蛋白分子生物学方面
的研究进展。
1　性肽(sex peptide，SP)
1988年，Chen用HPLC从黄猩猩果蝇MAG中
分离得到了 SP，将生理剂量的 SP(3pmo1)注入未交
配的雌蝇体内后，雌蝇的产卵量与正常交配的个体
相当。另外，还发现 SP降低处女蝇的性接受能力
达 95% [16]。
SP 由 36 个氨基酸残基组成，前体为一短链
mRNA翻译的55个氨基酸残基，在成熟过程中需要
剪切掉N-末端 19个氨基酸的信号肽，编码性肽前
体的基因位于第 3条染色体的 70座位上，所以 SP
也被称作Acp70[1,18,28]。基因含有两个外显子，第一
个外显子编码信号肽和成熟肽的N-端，第二个外显
子编码肽链的连接区域。
SP具有重要的生理活性，直接注入未交配雌
虫，能短时间(1d)内迅速提高雌虫的产卵量、降低
性吸引力，当 SP和精子同时存在时，对雌虫产卵
量和再交配的影响可持续一周，推测 SP与精子之间
有着某种联系[29]。利用RNA干涉(RNA interference，
RNAi)[28]和同源重组(homologous recombination)[30]等
技术，抑制 SP 基因的表达，产生缺失 SP，但精
子仍能正常传递的雄虫，与野生的雄虫比较，交配
后雌虫的再交配率高，产卵量低，作用时间短，当
仅有精子转移时，对雌虫的影响力弱，证明精子效
应实质是附腺蛋白和精子的共同作用。绿色免疫荧
光(green immunofluorescence)标记精子发现，SP结
合在精子的头部和尾部[31]，交配 5 h后，精子头部
附着的 SP 消失；5 d后，精子的尾部很难检测到
SP[1,24]。表明精子作为 SP的载体，SP通过其N-末
端连接到精子，一起转移到雌虫，并储存在受精囊
内，随着卵发育利用精子时释放 SP，对雌虫产生
较长期的影响。当精子耗尽后，SP也消失，此时
雌虫可回复到“处女”状态 [ 3 2 , 3 3 ]。
SP从精子尾部释放后，与生殖道内膜蛋白受
体结合，转运进入血淋巴，在载体蛋白作用下到达
作用的靶组织，引起雌虫交配后反应[34]。推测 SP
进入血淋巴后有两种作用途径：SP通过 cAMP直接
作用于脑部背前区的一组与交配产卵相关的神经细
胞，调节雌虫的产卵行为，与 SP蛋白的 C-端结构
有关；而另一途径是 S P 作用于咽侧体( c or po r a
allata, CA)，调节 CA合成 JH的活性，进而影响血
淋巴中 JH 的水平，这一功能与 N- 端密切相关[1]。
620 生命科学 第20卷
Yapici等[35]分离出 SP受体(sex peptide receptor，
SPR)，发现SPR分布于雌虫生殖系统和中枢神经系
统，定位于信号传递链的顶端。体外实验表明，来
自性成熟未交配雄虫的SP能最大效果地刺激CA合
成 JH。 SP酶切或人工合成带N-端的 SP片段，如
SP1-11 和 SP1-22均能在体外刺激棉铃虫 CA合成 JH，
推测 SP类似物均能刺激鳞翅目昆虫 JH的合成。SP
通过抑制性信息素生物合成激活神经肽(pheromone
biosynthesis activating neuropeptide，PBAN)，减少
性信息素释放，降低性吸引力[36,37]。Sollet建立了
一个模型能够较好的解释SP对雌虫体内卵母细胞成
熟(vitellogenic oocyte maturation)的控制方式。在性
成熟雌虫体内，卵成熟过程受血淋巴中20-OH-蜕皮
酮(20-OH Ecdysone，20E)和 JH共同调控。在未交
配的成熟雌虫体内，含有大量的、处于第 14阶段
的成熟卵母细胞，但受血淋巴中高浓度 20E的控
制，处于第 9阶段的卵母细胞被重新吸收，而此时
JH的含量很少，调控能力低，作为结果，抑制了
新卵的产生；同时，脂肪体仍在不停地合成卵黄蛋
白，并积累在雌虫的血淋巴内。在交配过程中，SP
转移到雌虫，刺激咽侧体合成 JH，JH能够控制第
9阶段卵母细胞使其继续发育成熟，进一步成熟；
并降低 20E的影响，重新产生 14期的成熟卵母细
胞，不断形成新卵提高雌虫产卵量，降低性吸引力
等 [ 3 2 ]。
2　DUP99B
在黄猩猩果蝇射精管中发现的一种与SP同源的
蛋白 DUP99B(ductus ejaculatorius peptide 99B，
DUP99B)，能刺激输卵管的收缩，提高交配后雌虫
的产卵量[3 8]。
DUP99B前体含有 54个氨基酸，包含一个 21
个氨基酸的N-端信号肽，C-端含有精氨酸和赖氨
酸在成熟过程中被剪切掉，成熟的DUP99B9蛋白为
含有 31个氨基酸残基，相对分子质量为 4 932的短
肽[38]。DUP99B与 SP蛋白 C-端氨基酸序列同源性
很高，同 SP蛋白的 C-端环结构相似，DUP99B蛋
白C-端第 19位与第 31位两个半胱氨酸残基通过二
硫键连接成环，而后者通过肽链上第 24和 36位的
两个半胱氨酸残基的二硫键相连，两类蛋白的N-端
均为线性。此外，编码 DUP99B的基因与编码 SP
的基因一样是单拷贝的，在相同位点都含有内含
子，第一个外显子编码信号肽和成熟蛋白的N-端，
第二个外显子编码保守的C-端，因此将DUP99B归
于 SP家族。根据两种蛋白的结构相似，推测其生
理功能也有重叠。现已证明，SP蛋白 C-端的生理
功能是刺激雌虫产卵，DUP99B蛋白C-端同样能刺
激雌虫产卵。但两种蛋白N-端氨基酸序列不同，因
此 SP能通过N-端作用于 CA，刺激 JH的合成，而
DBUP99B不能作用于 CA。此外，这两种蛋白均通
过 N- 端连接到精子[39]。
SP和DUP99B同属于性肽家族，两者既有相同
之处，也存在一些差异：SP和 DUP99B出现的时
间相同，都能在蛹的末期被检测出来；同 SP一样，
DUP99B也连接到精子，主要集中在精子的头部，
但是交配后 5 h后就全部消失，作用时间短；两种
蛋白合成的器官不同，SP具有特异性，仅在MAG
中表达，DUP99B在雄虫射精管内，以及雌、雄
虫的前胃( c a r d i a )中合成 [ 3 8 ]；作用靶标不同，
DUP99B与SP一样能作用于雌虫生殖系统，引起交
配后雌虫产卵量增加，S P 作用靶标还包括咽侧
体；对雌虫的影响力，SP大于DUP99B，因DUP99B
蛋白数量少，在交配过程中转移的量也少，仅对提
高产卵量起作用，但还不足降低性吸引力，与野生
雄虫相比，与缺少DUP99B的雄虫交配后，雌虫产
卵量和再交配率没有显著差异 [1]。
SP和DUP99B属于同一蛋白家族，研究表明SP
家族内各成员间氨基酸序列相当保守，种间差别不
大。同黄猩猩果蝇 SP相比，Drosophila sechellia的
SP仅有 3个氨基酸不同，Drosophila suzukii 的 SP
类似，能够刺激黄猩猩果蝇产生交配后发应，同时
D. suzukii 还产生另一种不同于 SP的产卵刺激物质
OSS (ovulation-stimulating substance)，该物质不能
降低雌虫的性吸引力，有点类似于DUP99B[40]。在
所有已知的 SP蛋白中，N-端均存在 5个氨基酸的
保守区(WEWPW)，C-端都是由基因的第二个外显
子编码，SP蛋白家族均在 C-端同一位置含有两个
半胱氨酸[1]，SP家族结构上的保守性也就决定了功
能上的相似性。
3　类激素原蛋白(ovulin)
Acp26Aa (ovulin)又被称为类激素原蛋白，前
体由 264个氨基酸残基组成，包括 18个氨基酸长度
的信号肽和 ovulin蛋白，相对分子质量在 37－ 41k
之间[1]。在交配过程中，Acp26Aa随精液转移到雌
虫生殖道内，交配开始后 3 min内即可在雌虫生殖
道内检测到。一部分Acp26Aa留在雌虫生殖道内，
在此处被剪切，修饰过的Acp26Aa开始在卵巢基部积
累，作用于卵巢肌肉系统，刺激卵巢释放成熟的卵
子，但持续时间短，仅在交配后第一天起作用[41]。
621第4期 高 洁，等：昆虫雄性附腺功能蛋白研究进展
与和正常雄性交配的雌虫相比，雌虫与缺失
Acp26Aa基因的雄性交配后，第一天的产卵量减少
18%，排卵量也降低。另一部分Acp26Aa通过阴道
后区壁进入雌虫血淋巴，到达神经系统或内分泌系
统内的靶标刺激产卵[42]。
Acp26Aa和 SP同样刺激雌虫产卵，但作用途
径不同。Acp26Aa 仅作用于产卵行为的第一个步
骤，刺激卵巢清空交配前已经成熟的卵子，此时精
卵还未结合，卵孵化率低，以牺牲这些没有授精的
卵子来保证精子的最有效利用，这一刺激排卵的过
程既不消耗能量，也不影响雌虫的寿命[43]。
编码Acp26Aa基因位于第二染色体上，受到正
向选择压力的直接作用，是果蝇基因组内进化最快
的基因之一[44-46]。无论种间和种内比较，Acp26Aa
的氨基酸序列都有很大变化，在两个近源种黄猩猩
果蝇和D. simulans之间，氨基酸的变异程度达到了
15%，而其他蛋白的平均变异程度仅为 1%－ 2%[47]。
虽然有较大分化，但该蛋白仍存在相对保守的区
域，如 C-端 45个氨基酸所形成的螺旋区域，与其
自身反应相关，经酵母双杂交（yeast two-hybrid）
和GST-pull-down assays等实验证明，Acp26Aa蛋
白之间通过 C- 端相连，凝结成团[44]。
Acp26Aa的剪切需要雄、雌虫生殖系统分泌物
的共同作用[48]。进入雌虫生殖道后，Acp26Aa将被
剪切成四个短肽：CP1、CP2、CP3N、CP3C，剪
切的位点均在亮氨酸处，第一个剪切位点为48位亮
氨酸，第二位点为 68位亮氨酸，第三位点为 115
或 117位亮氨酸。CP3N和 CP3C两个肽段能显著刺
激雌虫排卵[49]。CP3C含有由三个亮氨酸 /异亮氨酸
拉链区域所形成的卷曲螺旋，与蛋白的活性有关
[50]。目前，推测剪切 Acp26Aa的酶主要来源于雄
性附腺，但在雄虫体内受到蛋白酶抑制剂的影响，
并未表现出酶活力，当进入雌虫生殖道后，酶受到
激活因子的影响，剪切并修饰蛋白。
4　Acp36DE
Acp36DE是目前在黄猩猩果蝇MAG中发现的
相对分子质量最大的糖蛋白，参与交配塞(mating
plug)形成, 该结构存在于不以精包授精的昆虫中，
促进精子和精液的有效利用。Acp36DE由 716个氨
基酸残基组成，相对分子质量为 122k，等电点为
9.84[1]。交配后，Acp36DE并不进入雌虫血淋巴，
而是滞留在雌虫生殖道内，其定位需要精子和卵的
存在，主要存在于三个部位：受精囊前部；交配
塞前部；靠近受精囊的部位并和大量精子紧密相
连[51]。Acp36DE在交配开始后几分钟即可在雌虫体
内检测出，直到 2 h后，还能在受精囊内检测到。
当雌虫与缺失Acp36DE蛋白的雄虫交配后，仍然有
正常数量的精子转移到雌虫，但其中仅 15%精子能
够保存[37]，缺少Acp36DE的雄虫精子竞争力显著降
低。实验证明，Acp36DE能够加快精子进入受精
囊内速度，保护精子不被替代，但对精子并没有选
择性，不能区分来源于同一雄虫或不同雄虫的精
子，均能起保护作用[52,53]。目前对 Acp36DE的作
用机制还没有定论，推测可能有以下几种方式：刺
激雌虫生殖道肌肉收缩，加速精子储存，或者作为
指导因子，引导精子在雌虫生殖道内正确的场所
——受精囊处聚集[54]。
5　ACP62F
研究表明，动物精液中含有的蛋白酶抑制剂，
对雌虫生殖有重要的作用。果蝇雄性附腺分泌物中
同样含有蛋白酶抑制剂，如 Acp62F。体外实验表
明Acp62F具有胰蛋白酶抑制剂(trypsin inhibitor)活
性，改变其活性位点可以改变该蛋白的活力。交配
后大约有 10%的Acp62F进入雌虫血淋巴，大部分
仍留在雌虫生殖道内，聚集在子宫和受精囊处，推
测 A cp 6 2 F 具有储存或保护精子的生理功能[ 5 5 ]。
Acp62F基因含有一个胰蛋白酶抑制剂的编码区，
蛋白结构与蛔虫(Ascaris nematodes)中发现的一类胰
蛋白酶抑制剂相似[56,57]。目前Acp62F在雄虫体内的
生理功能尚未明晰。推测其的生理功能主要为保护
精子不被降解，或者调节其他雄性附腺蛋白的水
解。同时进入雌虫血淋巴的少量Acp62F能够降低
雌虫的寿命，作为雌雄虫两性间竞争的结果。
6　产卵刺激蛋白(OSP)
蝗科MAG由许多相互缠绕成团的短腺管组成，
左右对称，如黑血蝗有 16根腺管，根据其内含物
的不同可分为四类：透明腺管(10根)、白色腺管(4
根)、不透明或乳白色腺管(1根)及贮存囊[13]。交配
开始后短时间内，腺管即开始分泌不同的蛋白，其
中大部分蛋白在雄虫输精管内组装构成精包的外壳
[13]。用离子交换和凝胶过滤方法，从黑血蝗透明长
腺管中分离纯化到产卵刺激蛋白(oviposition-stimulat-
ing protein,OSP)，相对分子质量 6k，由两个相对
分子质量为 3k亚基组成，等电点(PI)5.5。将 OSP
注入性成熟的处女雌虫，48h内的产卵量为正常交
配雌虫产卵量的 70%。氨基酸组成分析表明，OSP
及亚基含有大量的天冬氨酸 /天冬氨酰胺(14.8%)、
亮氨酸(12.2%)及谷氨酸 /谷氨酰胺(12.0.8%)[14]。
622 生命科学 第20卷
7　Led-MAGP
Led-MAGP来源于马铃薯甲虫(Leptinotarsa
decemlineata)MAG, 其甲醇提取物，经两次连续
HPLC，分离得相对分子质量为 8k的肽，Western杂
交后与单克隆抗体M18免疫反应。用 3RACE和
5RACE反转录 PCR得到全长基因，包括完整的 3
端和 5端信号肽序列[58]。Led-MAGP包括 74个氨基
酸残基，MS测定相对分子质量为 7 971。该蛋白
包含 6个重复序列(HPGY)，与鸡分泌的朊蛋白重复
序列(NPGY)相似。将该蛋白基因通过重组杆状病
毒在昆虫细胞中表达，得到蛋白复合物，经HPLC
纯化，MAC-18 鉴定，产生该蛋白，证明利用此
方法可人工生产大量蛋白，可满足进一步生理功能
的测定。
8　MAGPs与精子的相互作用
MAGPs是精液蛋白的重要成分，精液蛋白是
指来源于雄性生殖系统各器官(精巢、MAG和射精
管)蛋白类物质的总称。MAGPs对精子的运动、储
存、利用有重要功能，两者之间存在相互依存、相
互促进的关系。以精包授精的昆虫(如蝗虫)，雄性
附腺蛋白多属于精包结构蛋白或作为精包的润滑
剂。另一些不以精包授精的昆虫(如果蝇)，雄性附
腺蛋白也参与交配塞的形成，促进精子储存，保护
精子不易被再交配的精子所替换。黄猩猩果蝇精子
储存的过程中，精液中的附腺蛋白成分是必须的，
与正常雄虫比较，缺少MAG成分的雄性仅有 10%
的精子能够储存，MAG蛋白含量越少，精子储存
到贮精囊的所需要的时间就越长 [ 55 ]。另一方面，
MAGPs所引起的雌虫交配后反应持续时间较短，
只有一天左右，对雌虫生殖行为长期的影响则要求有
精子的存在，即精子效应。通过研究 SP、DUP99B
与精子的关系，目前认为精子效应是由附着在精子
尾部的MAG功能蛋白作用，精子作为附腺功能蛋
白的载体和容器，蛋白转移到雌虫后储存在贮精囊
内缓慢释放，产生持续的影响效果。无论是精子或
SP等对雌虫单独作用，所能引起的交配后反应都较
小。精子的尾部不仅是精子运动器官，还可以附着
附腺蛋白或者其他物质，因此有些种类果蝇精子尾
部很长，甚至超过体长。我们对桑天牛精子进行观
察，其精子线形细长，尾部长度大约为头部长度的
5倍，因雄性附腺开口于贮精囊中部，其内容物排
入贮精囊内与精子混合后，最终通过输精管转移到
雌虫，在这个过程中附腺蛋白能够促进精子运动。
精子形态是否受到选择压力作用，为携带更多
MAGPs而导致尾部变长，仍需进一步研究。目前
对整个蛋白物质的加载和释放过程也不清楚。如SP
蛋白在什么时间，以何种方式连接到精子，其 N-
端某些氨基酸是否是连接到精子所必需的；MAGPs
进入雌虫生殖道后，如何释放，是否需要雌虫物质
的参与，怎样进行反馈和调控等，这些问题的回答
有助于彻底查明雄性附腺蛋白的作用方式和作用
机理。
9　其他需要进一步研究的问题
不同种类昆虫之间，MAGPs存在很大差异，但
是某些功能蛋白又相当保守，将黄猩猩果蝇的 SP注
入雌性棉铃虫后，不仅能提高 JH的合成，并且 SP
的C-端序列同样能降低PBAN和性信息素的合成[59]。
蛋白的作用方式复杂：单个附腺蛋白(SP)具有多种
生理功能；不同的附腺蛋白具有相同的功能(如 SP
和DUP99B)；几个不同附腺功能蛋白共同作用于某
一生理过程，如SP与ACP26Aa共同调控雌虫产卵。
随着对附腺功能蛋白的研究不断深入，提出了很多
的问题，如不同附腺蛋白功能可能重叠，其作用方
式、机制是否不同，是单独控制一个步骤还是几个
蛋白共同控制一个步骤，或者通过其他的方式作
用？附腺蛋白具有相似的序列是否就意味着能作用
于同样的靶标，产生相似的功能？MAG蛋白之间
如何协同作用、系统地影响雌虫的生殖过程，进而
刺激产卵、降低性吸引力、缩短寿命？这些问题需
要从蛋白质组学的角度，探索附腺蛋白之间的相互
作用以寻求解释。
在漫长的进化过程中，雌雄虫分化形成了不同
的生殖策略，雌虫追求质量(quality)，渴望得到最
优的交配结果，雄虫追求数量(quantity)，通过增加
交配次数，提高交配的成功率[60]。一方面雄虫经交
配将精子和精液授予雌虫，使卵授精，并促进产卵
行为。雄性遗传特征得以保留和传递的基本前提是
精子不被替换，来源于雄虫的交配因子 ( 包括
MAGPs)对雌虫生殖行为的抑制及缩短雌虫寿命减少
雌虫的再交配率等，充分体现了这类“父性遗传”
的特征。另一方面，雌虫通过交配实现遗传特征优
化的同时，也获得营养补偿。因此，交配活动是
在不同层次上雌雄虫积极参与的复杂过程，如
Acp26Aa附腺蛋白的剪切就同时需要雄虫和雌虫物
质的参与。进一步研究MAGPs的作用靶器官、作
用方式与机制，对进一步揭示生物遗传进化基本问
题，如两性在生殖过程中的角色与协同机制等具有
重要科学意义和应用价值。
623第4期 高 洁，等：昆虫雄性附腺功能蛋白研究进展
近年来，许多作者应用生物信息学方法研究果
蝇MAGPs[61-63]。用多种生物学软件，从大量DNA
序列中筛选出可能编码MAGPs的基因，进而推测
表达蛋白质的氨基酸组成，与已知蛋白质比较推测
出蛋白质可能的功能，甚至建立蛋白质的结构模
型；还能对比种间、各近缘种之间基因的进化分歧
度，计算非同义替换数(dn)、同义替换数(ds)及其
比率(dn/ds)，以及DNA多态性等参数，统计分析
研究生物的进化关系。对黄猩猩果蝇不同地理种
群、不同近缘种之间有关附腺蛋白的进化分析表
明：编码这类蛋白的基因进化快，通过一种微观进
化机制达到稳定的多态性，显示出达尔文正选择作
用。近期 12种近缘果蝇基因组测序完成，其中有
10种果蝇的基因组是首次测序 [64]，提供了海量的
DNA序列，随着对果蝇基因组中附腺蛋白，及繁
殖相关基因对比研究工作广度和深度地不断拓展，
将进一步阐明环境变化和性别选择对生殖的影响结
果，从而深化人们对基本生命过程的理解。
[参　考　文　献]
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