全 文 ：生命科学
Chinese Bulletin of Life Sciences
第 20卷 第 3期
2008年 6月
Vol. 20, No. 3
Jun., 2008
植物胚胎发育晚期丰富蛋白 1组的结构与功能
邹永东，施丽沙，刘国宝，洪锐沙，郑易之*
（深圳大学生命科学学院，深圳市微生物基因工程重点实验室，深圳 518060）
摘　要：植物胚胎发育晚期丰富蛋白(late embryogenesis abundant proteins，LEA)是植物胚胎发生后期
种子中大量积累的一类蛋白质。根据蛋白质的氨基酸基序和保守结构特点，LEA 蛋白一般分为 6 组，
其中第 1组 LEA蛋白（LEA1）含有高度保守的 20氨基酸基序。LEA1蛋白在水溶液中主要呈无规则
结构，具高亲水性和热稳定性，与植物抗逆功能密切相关。本文就 LEA1蛋白的功能和结构等方面的
研究做一综述。
关键词：L E A 1 蛋白；2 0 氨基酸基序；功能；结构；启动子
中图分类号：S565.1；Q946.1　　文献标识码：A
Structure and function of group 1 late embryogenesis abundant proteins
ZOU Yong-dong, SHI Li-sha, LIU Guo-bao, HONG Rui-sha, ZHENG Yi-zhi*
(College of Life Science, Shenzhen University, Shenzhen 518060, China)
Abstract: Late embryogenesis abundant proteins (LEA) accumulate to high concentrations in plant embryo
during the later stage of seed development accompanied by dehydration. Based on the common amino acid
sequence motif and the conserved structural features, LEA proteins are basically divided into six groups. Group
1 LEA proteins (LEA1) have an internal 20-residue amino acid motif and are largely unordered in solution,
highly hydrophilic, heat-stable and associated with tolerance to water stress resulting from desiccation, cold
shock and salt.
Key words: LEA1 proteins; 20-residue amino acids motif; function; structure; promoter
文章编号 ：1004-0374(2008)03-0489-06
植物胚胎发育晚期丰富蛋白（late embryogen-
esis abundant protein，LEA）是指胚胎发生后期种
子中大量积累的一类蛋白质。1981年，Dure等[1]
从棉花Gosspypium hirsutum胚胎发育种子中分离到
了一组丰富的mRNA，命名为 Lea mRNA，其翻译
产物即为LEA蛋白。LEA蛋白在植物种子发育后期
伴随着脱水过程可在胚胎中富集到较高的浓度[2-4]。
在植物离体胚和营养组织中，LEA蛋白可受外源脱
落酸、干旱、渗透和低温胁迫诱导产生[5-11]。LEA蛋
白广泛存在于高等植物中，如在大豆、拟南芥、大
麦、小麦、水稻、玉米、萝卜、棉花和葡萄等近
20种高等植物的发育种子中均检测到LEA蛋白[12-17]。
此外，在一些原核生物、藻类、酵母，甚至线虫
和摇蚊中发现 LEA类似蛋白[18-21]。LEA蛋白在生物
收稿日期：2008-01-30；修回日期：2008-04-09
基金项目：国家自然科学基金项目 ( 3 04 7 0 10 7 和
30670180) ；国家科技部转基因植物研究与产业化开
发专项(ZJY03A18) ；深圳大学科研基金项目(200621)
*通讯作者：E-mail: yzzheng@szu.edu.cn
界分布的广泛性和在原核生物与真核生物之间的高
度保守性以及可被各种胁迫条件诱导产生，表明
LEA蛋白与生物的抗逆功能之间存在着重要关系。
根据蛋白质氨基酸基序和保守结构特点，LEA
蛋白一般分为 6组。第 1组LEA蛋白(LEA1)全长高
度保守，具高亲水性和热稳定性，内含更为保守的
20氨基酸基序，依据物种的不同，基序的数目在
1到 4个之间，该序列富含甘氨酸和带电氨基酸[6,22-24]。
从NCBI的Genebank数据库中可检索到40多个含有
490 生命科学 第20卷
20氨基酸基序的蛋白质，分别为 Em蛋白、Em类
似蛋白、LEA1蛋白或细菌蛋白等，广泛分布在被
子植物(单子叶和双子叶植物)、裸子植物、苔藓植
物和细菌中(表 1)。依据预测的高亲水性和高含量
自由卷曲结构，推测 LEA1蛋白可能具有以下三个
功能：作为水分结合蛋白减少水分丧失，作为水合
缓冲剂调节水状态，作为水基质或替代物同大分子
表面反应阻止脱水组织中蛋白质的失活[25]。
表1 Genebank数据库中检索到含有20氨基酸基序的蛋白质
Accession No. Length of Copy
in Genebank Name of polypeptide protein number Source
(aa) of motif
AAC36329 late embryogenic abundant protein 112 2 Vigna radiata
AAB07225 Em 99 1 Vigna radiata
AAB39473 Em 112 2 Robinia pseudoacacia
AAB39474 Em 99 1 Robinia pseudoacacia
CAA33479 unnamed protein product 83 1 Raphanus sativus
AAP97398 Em 113 2 Quercus robur
ABB13462 Em6 101 1 Medicago truncatula
CAA42220 10 kDa Lea 92 1 Helianthus annuus
S23527 embryonic abundant protein 92 1 Helianthus annuus
AAB00728 water-stress protectant protein 110 2 Gossypium hirsutum
P09443 LEA D-19 102 1 Gossypium hirsutum
AAA92729 storage protein 120 1 Gossypium hirsutum
AAB71224 Em 105 1 Glycine max
AAB68027 D-19 105 1 Glycine max
BAD86646 Em-like protein 113 2 Daucus carota
BAD86647 EMB1 protein 92 1 Daucus carota
CAA05711 Em 84 1 Brassica napus
AAY54009 LEA protein 95 1 Arachis hypogaea
AAZ20278 lea protein 1 91 1 Arachis hypogaea
NP_190749 ATEM1 152 4 Arabidopsis thaliana
AAA62326 late embryogenic abundant protein 112 2 Arabidopsis thaliana
NP_181546 ATEM6 92 1 Arabidopsis thaliana
AAA33458 LEA 110 2 Zea mays
CAA39063 embrygenic protein 91 1 Zea mays
CAA65308 Em 93 1 Triticum aestivum
CAB88091 Early-methionine-labelled polypeptide 90 1 Secale cereale
CAB88093 Early-methionine-labelled polypeptide 93 1 Secale cereale
AAV44066 LEA 1 95 1 Oryza sativa
CAA44624 LEA B19.4 153 4 Hordeum vulgare subsp. Vulgare
CAA44623 LEA B19.3 133 3 Hordeum vulgare subsp. Vulgare
CAA54402 gB19.1b 93 1 Hordeum vulgare subsp. vulgare
CAA44622 LEA B19.1 93 1 Hordeum vulgare subsp. Vulgare
BAD22769 embryonic abundant protein 153 4 Bromus inermis
BAD22768 embryonic abundant protein 94 1 Bromus inermis
ABA54808 Em-like protein 91 1 Picea mariana
AAB01568 Em-like protein 91 1 Picea glauca
AAZ04476 group 1 LEA protein 88 1 Physcomitrella patens
CAA40009 gsiB 123 4 Bacillus subtilis
ZP_00418263 hypothetical protein AvinDRAFT_3129 152 4 Azotobacter vinelandii AvOP
EAL80001 Em-like protein GEA1 (EM1) 61 1 Anaeromyxobacter dehalogenans
2CP-C
491第3期 邹永东，等：植物胚胎发育晚期丰富蛋白 1 组的结构与功能
1　LEA1蛋白的功能
近年来对于 LEA1蛋白功能的研究已积累较多
的资料，LEA1蛋白的表达可提高转基因植物、酵
母和大肠杆菌细胞等对干旱、高盐和高渗等脱水压
力的耐受性[26-30]，基因工程菌表达的LEA1蛋白在体
外实验中可保护乳酸脱氢酶或柠檬酸合成酶免于因
高温、干燥和冰冻胁迫引起的酶活性丧失[31-32]。
1.1　LEA1蛋白可提高转基因植物对干旱和高盐的耐
受性　Cheng等[26]将小麦中 LEA1蛋白 PMA1959基
因转化水稻，在干旱胁迫复水或高盐(200 mM)胁迫
复水后，第二代植株的高度和干鲜重(包括叶)及根
干鲜重均高于对照组，表现出明显的抗干旱和耐盐
能力。本实验室将大豆 LEA1蛋白 Em基因转化烟
草，在 1.5% NaCl的生根培养基中生长状况好于对
照组，叶片叶绿素含量高于对照组，表现出较好的
耐盐性 [ 2 7 ]。此外，敲除编码拟南芥 L E A 1 蛋白
ATEM6基因，拟南芥突变体中长角果的种子提前
脱水，导致种子呈现出未成熟状态[28]。
1.2　LEA1蛋白提高转基因酵母或大肠杆菌对高盐、
高渗透和低温的耐受性　Swire-Clark和Marcotte[29]将小
麦 LEA1蛋白 Em基因转入酵母，在高盐(1mol/L
NaCl或KCl)和高渗(1.5mol/L 山梨醇)胁迫条件下的
生长曲线好于对照组，而在低温胁迫下的存活率与
对照组未有明显差别。本实验室将大豆 LEA1蛋白
Em基因转入大肠杆菌，在高盐(800mmol/LNaCl或
700mmol/L KCl)或4℃低温24h条件胁迫后的生长曲
线好于对照组[30]。因此，LEA1蛋白的表达可提高
酵母或大肠杆菌在高盐、高渗或低温胁迫下的耐受
性，表明 LEA1蛋白可能以一种共同的机制参与原
核和真核生物对脱水胁迫的保护作用。
利用酵母和大肠杆菌基因工程表达体系，可以
反映外源LEA1蛋白对细胞在各种胁迫下耐受性的直
接贡献。
1.3　LEA1蛋白可阻止柠檬酸合成酶和乳酸脱氢酶因
高温、干燥和冰冻胁迫下的蛋白质聚集与酶活性丧
失　Goya l 等[31]在大肠杆菌中表达并纯化的小麦
LEA1蛋白 Em，单独不能阻止高温(43℃)胁迫下柠
檬酸合成酶的聚集，但可与海藻糖协同作用阻止聚
集发生；可单独保护柠檬酸合成酶或乳酸脱氢酶免
于因干燥或冰冻导致的蛋白聚集，并阻止酶活性的
丧失，Gilles等[32]获得相似结果，小麦 LEA1蛋白
Em可保护乳酸脱氢酶免于干燥胁迫导致的酶活性丧
失；其氨基端一个预测的 α螺旋结构对柠檬酸合成
酶干燥胁迫下的酶活性保护是必需的。
此外，去掉 20氨基酸基序的Em蛋白剩余区域
仍能保护乳酸脱氢酶免于干燥压力下的酶活力丧
失，20氨基酸基序在此体外酶活性保护实验中似乎
不是必需的[32]　； 但这只能说明缺失 20氨基酸基序的
Em蛋白其他区域对因干旱引起的酶失活具有保护作
用，而对于20氨基酸基序的功能有待于进一步的研
究和证实。
2　LEA1蛋白的结构
LEA1蛋白富含甘氨酸及带电和极性氨基酸。
偏性氨基酸组成提示LEA1蛋白在类似于细胞质的水
溶液中可能大量以自由卷曲结构存在。McCubbin
等[33]利用沉降系数和凝胶层析方法检测到小麦LEA1
蛋白Em的斯托克斯半径大于相同分子质量的球状蛋
白的预测值，表明 Em蛋白分子缺少紧密度，结构
松散。Eom等[34]利用磁共振(H1-NMR)技术，检测
到胡萝卜LEA1蛋白EMB-1在水溶液中呈无结构状
态，在三氟乙醇和乙醇模拟的脱水环境中没有明显
的二级或三级结构，多肽骨架具空间灵活性。
Russouw等[35]利用圆二色谱技术同样检测到豌
豆 LEA1蛋白 p11在水溶液中呈无结构状态，只有
大约 2% 的 α- 螺旋结构；当温度升高到 80℃时，
结构没有明显变化，仍保持大量非折叠结构，表明
蛋白具热稳定性。Soulages等[25]利用差示扫描量热
法检测到大豆LEA1蛋白(rGmD-19)在20℃水溶液中
没有典型的二级结构，呈无结构状态；同时在温度
从 10℃逐渐升高到 100℃的过程中，没有检测到热
吸收峰，同样说明蛋白具热稳定性。
Soulages等[25]利用圆二色谱技术测定LEA1蛋白
rGmD-19在水溶液中的自由卷曲结构含量高达 82.5%，
α螺旋和 β折叠含量分别约为 8%和 5%；在 50%三
氟乙醇溶液中可获得 30%α-螺旋结构，在 1%十二
烷基硫酸钠溶液中可获得 8% 的 α- 螺旋结构；此
外，在 20℃水溶液中，14%的氨基酸残基呈现一
种暴露于溶剂中的左手扩展螺旋或PⅡ构象(Poly-(l-
proline)-type)，而蛋白其余部分呈现无结构状态；
蛋白处于自由卷曲和 PⅡ构象的动态平衡中，温度
从 10℃升高到 80℃，PⅡ构象从 14%减少到 6%，
反之，温度降低，PⅡ构象却增加。因此，Soulages
等提出一个假设，LEA1蛋白倾向于采用PⅡ构象而
不是 α-螺旋或 β-折叠，获得有利于同溶液相互作
用的较大表面积。
Gilles 等[32]同样利用圆二色谱技术检测小麦
LEA1蛋白Em在20℃水溶液中的结构以及温度从10℃
升高到 80℃过程中的结构变化，获得与 Soulages等
492 生命科学 第20卷
相似结果；同时比较三个Em重组蛋白(去掉中间 20
氨基酸基序、去掉连接预测的氨基端 2个α-螺旋之
间 7个氨基酸以及将预测的氨基端第 1个α-螺旋中
的亮氨酸和天冬氨酸替换为 2个脯氨酸)的结构，三
种重组蛋白在 20℃水溶液中的光谱与 Em蛋白相
似，而 10℃升到 75℃的差示光谱与 Em蛋白不同，
尤其是氨基酸替换的重组蛋白差异最大。本实验室
测定大豆LEA1蛋白Em在水溶液中自由卷曲结构高
达 60%、在 50%三氟乙醇溶液中 α-螺旋结构约为
26%、在 2mmol/L十二烷基硫酸钠溶液中α-螺旋结
构约为 28%；在 20℃水溶液中存在 PⅡ构象(待发
表资料)。
上述研究表明 LEA1蛋白在水溶液中多以无规
则结构状态存在，只含有少量的 α- 螺旋结构，同
时存在一定的 PⅡ构象，并处于与温度相关的动态
平衡中。
3　LEA1蛋白可能的作用机制
早期研究中表明LEA1蛋白由亲水性氨基酸组成，
含大量自由卷曲结构和蛋白呈无规则结构。因此，推
测其具有较高的水合能力，可能通过结合水分或替代
水分子保护细胞免于干旱或高盐等胁迫的伤害。
在体外胁迫酶活性保护实验中，基于 LEA1蛋
白的无规则结构和空间灵活性，推测 LEA1蛋白可
能以一种“分子屏障(molecular shield)”形式作为
物理屏障存在于被保护蛋白之间，阻止蛋白的接
触，或者以一种“水分压力伴侣(chaperones for water
stress)”形式与被保护蛋白形成复合物，发挥类似
于分子伴侣的作用，防止被保护蛋白因冰冻、干燥
胁迫导致的蛋白聚集，而细胞内的蛋白聚集对细胞
是一种伤害[31]。
LEA1蛋白含有一定的 PⅡ构象，扩展的 PⅡ
构象缺少分子内的氢键结合，当水分从细胞中丧失
时，可通过多肽骨架的 C=O和 N-H基团，易于和
甚至于促进分子间的氢键结合。由于 PⅡ构象主要
存在于特定的蛋白质与蛋白质或蛋白质与多肽之间
相互作用中，提示 LEA1蛋白同其他分子的相互作
用是多成员之间，可能甚至是不加选择的[32]。
最近的研究表明，LEA1蛋白氨基端一个预测
的α-螺旋结构被破坏后，对体外干燥胁迫下酶活性
的保护作用明显下降，表明 LEA1蛋白中少量的 α-
螺旋结构对于LEA1蛋白的功能在体外实验中是必需
的[32]。我们推测，LEA1蛋白在通过自由卷曲和 P
Ⅱ构象形成松散结构获得同其他分子相互作用的较
大表面积的同时，预测并经测定的少量α-螺旋结构
可能使LEA1蛋白的部分区域形成一定的特定空间结
构，不仅有利于维持 LEA1蛋白的松散结构，而且
可能有利于LEA1蛋白中某些氨基酸形成同其他分子
发生相互作用的位点或“活性中心”，是 LEA1蛋
白脱水胁迫耐受功能的重要基础。
但到目前为止，LEA1蛋白如何结合水分、或者
如何同其他分子之间发生相互作用的过程仍不清楚。
4　LEA1基因的启动子
本实验室利用染色体步行技术克隆大豆 LEA1
蛋白 Em基因的上游启动子序列，分析发现该序列
含有一系列元件，包括启动子基本元件 TATA-box
和 CAAT-box、可能受到ABA和干旱等条件诱导的
1个DRE1和 2个ABRE、参与创伤和诱导子等胁迫
因素应答的 1个AG-motif和 1个ELRE-motif和具有
种子特异性的 2个 RY-repeat和 1个 TGTCACA-
Motif，推测该启动子可能为 Em蛋白基因的种子特
异性启动子，且具有干旱诱导型启动子的特性[36]。
5　LEA1蛋白的研究展望
一般情况下，维持蛋白质功能的重要氨基酸残
基在进化过程中必须充分保守。从表 1可知，LEA1
蛋白高度保守的 20氨基酸基序广泛存在于被子植
物、裸子植物、苔藓植物和细菌中，尤其在细菌
Bacillus subtilis压力蛋白GsiB中存在 4个 20氨基酸
基序，该蛋白可被甘氨酸、磷饥饿、缺氧、热、
氧化和盐所诱导[37] 。从细菌 Azotobacter vinelandii
AvOP核苷酸序列翻译的一个蛋白AvinDRAFT_3129
同样含有 4个 20氨基酸基序。20氨基酸基序在细菌
和植物之间的高度保守性，表明其在对外界压力的
适应过程中可能起着重要的作用，对20氨基酸基序
结构和功能的继续研究可能有助于揭示LEA1蛋白的
作用机制。
Wise等[38]应用 POPP(protein or oligonucleotide
probability profile)软件对LEA蛋白进行分析。POPP
利用具有相似功能的蛋白质或蛋白质结构域可能具
有过量表达或低表达的相同短肽(单肽、二肽或三
肽)的原理，预测 LEA1蛋白可能的功能(表 2)，将
LEA1蛋白重新分为 LEA1a和 LEA1b，分别对应于
LE A 超级家族 4 ( s up e r f a mi l y 4 )和超级家族 6
(superfamily 6)，预测其功能可能还同核苷酸解链、
DNA结合核蛋白和分子伴侣相关，这有待于进一步
的研究和证实。
[参　考　文　献]
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表2 POPP软件分析预测LEA1蛋白可能的功能[38]
LEA组 氨基酸基序　LEA超级家族 POPP分析 关键词 可能的功能
1a GGQTRRE 4 + E，+G，+ EG，+GE，+ GG， 组蛋白 H 4，染色体蛋白，核 DNA结合核
QLGEEGY + K G，+ Q E，+ R K，+ G G E， 蛋白，甲烷呋喃，D N A 结合 蛋白
SQMGRK +KGG　　　　　　　　　　 蛋白
　1b 　　6 + E，+ G，+ D E，+ E G，+ E S，　R N A 单链结合，D N A 旋转酶， 核酸解链、
- + G G，+ G Q，+ R E，+ R K， (DNA)断裂，CLP、ATP 结合 DNA结合核
+ARE，+DES，+REG 蛋白、分子伴侣
注：+ 表示过量表达的短肽
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生　命　科　学 Chinese Bulletin of Life Sciences
Chinese Bulletin of Life Sciences (Bimonthly)
(双月刊)(1988年创刊) (Started in 1988)
2008年 6月　第 20卷　第 3期(总第 120期) Jun., 2008　Vol.20　No.3
©2008中国科学院上海生命科学研究院
编辑 管兴华，岳东方，于建荣
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主编 林其谁 院士
主办 国家自然科学基金委员会生命科学部
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中国科学院生命科学和医学学部
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出版 中国科学院上海生命科学研究院
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印刷 上海图宇印刷有限公司
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Edited by GUAN Xing-hua, YUE Dong-fang, YU Jian-rong
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