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ｗｉｔｈｉｎｄｕｓｔｒｉａｌｐｒｏｐｅｒｔｉｅｓ
ＮＩＥＹａｏ，ＹＡＮＷｅｉ，ＸＵＹａｎ
（ＫｅｙＬａｂｏｒａｔｏｒｙｏｆＩｎｄｕｓｔｒｉａｌＢｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙｏｆｔｈｅＭｉｎｉｓｔｒｙｏｆＥｄｕｃａｔｉｏｎ，ＳｃｈｏｏｌｏｆＢｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ，
ＪｉａｎｇｎａｎＵｎｉｖｅｒｓｉｔｙ，Ｗｕｘｉ２１４１２２，Ｃｈｉｎａ）
Ａｂｓｔｒａｃｔ：Ｐｕｌｕｌａｎａｓｅｉｓａｋｉｎｄｏｆｄｉｒｅｃｔｅｎｄｏａｃｔｉｎｇｄｅｂｒａｎｃｈｉｎｇｅｎｚｙｍｅｔｈａｔｓｐｅｃｉｆｉｃａｌｙｃａｔａｌｙｚｅｓｔｈｅ
ｈｙｄｒｏｌｙｓｉｓｏｆα１，６ｇｌｕｃｏｓｉｄｉｃｌｉｎｋａｇｅｓｏｆｕｎｍｏｄｉｆｉｅｄｓｕｂｓｔｒａｔｅｔｏｇｉｖｅｌｉｎｅａｒｏｌｉｇｏｓａｃｃｈａｒｉｄｅｓ，ａｎｄｍａｉｎｌｙ
ｕｓｅｄｉｎｆｏｏｄｉｎｄｕｓｔｒｙ．Ｈｏｗｅｖｅｒ，ｓｏｆａｒｔｈｅａｖａｉｌａｂｌｅｐｕｌｕｌａｎａｓｅｉｓｙｅｔｌｉｍｉｔｅｄｔｏｍｅｅｔｔｈｅｉｎｄｕｓｔｒｉａｌ
ｒｅｑｕｉｒｅｍｅｎｔｓ．Ｒｅｓｅｎｔｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔｓｉｎａｄｖａｎｃｅｄｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙｈａｖｅｐｒｏｖｉｄｅｄｓｏｍｅａｐｐｒｏａｃｈｅｓｆｏｒｈｉｇｈｌｙ
ｅｆｉｃｉｅｎｔｓｃｒｅｅｎｉｎｇ，ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎａｎｄｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇｏｆｐｕｌｕａｎａｓｅｗｉｔｈｉｎｄｕｓｔｒｉａｌｐｒｏｐｅｒｔｉｅｓ．Ｏｔｈｅｒｗｉｓｅ，ｔｈｅ
ｓｕｂｓｔｒａｔｅｍｏｄｉｆｉｃａｔｉｏｎａｎｄｔｈｅｉｍｍｏｂｉｌｉｚａｔｉｏｎａｒｅａｄｏｐｔｅｄｔｏｉｍｐｒｏｖｅｔｈｅｃａｔａｌｙｔｉｃｆｕｎｃｔｉｏｎｏｆｔｈｅｅｎｚｙｍｅ
ａｔｓｏｍｅｌｅｖｅｌ．Ｔｈｉｓｐａｐｅｒｍａｉｎｌｙｓｕｍｍａｒｉｚｅｓｔｈｅｒｅｓｅａｒｃｈａｄｖａｎｃｅｓｉｎｄｉｓｃｏｖｅｒｙ，ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎａｎｄ
ｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇｏｆｐｕｌｕｌａｎａｓｅｆｏｒｔｈｅｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔｏｆｉｔｓａｐｐｌｉｃａｔｉｏｎｐｏｔｅｎｔｉａｌ．
Ｋｅｙｗｏｒｄｓ：ｐｕｌｕｌａｎａｓｅ；ｅｎｚｙｍｅｓｏｕｒｃｅｏｒｇａｎｉｓｍ；ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ；ｓｔｒｕｃｔｕｒｅａｎａｌｙｓｉｓ；ｔｈｅｒｍｏｓｔａｂｉｌｉｔｙ
　　
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Ｂａｃｉｌｕｓａｃｉｄｏｐｕｌｕｌｙｔｉｃｕｓ １１５ ４．５ ６０ ［１４］
Ｃｌｏｓｔｒｉｄｉｕｍｔｈｅｒｍｏｓｕｌｆｕｒｏｇｅｎｅｓ — ４．９～５．２ ７０～７５ ［１５］
ＢａｃｉｌｕｓｓｕｂｔｉｌｉｓＴＵ — ７．０～７．５ ７０ ［１６］
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ＢａｃｉｌｕｓｆｌａｖｏｃａｌｄａｒｉｕｓＫＰ１２２８ ５５ ６．８ ７５～８０ ［１８］
Ｂａｃｉｌｕｓｐｏｌｙｍｙｘａ — ４．５～５．５ ５２～５７ ［１０］
ＢａｃｉｌｕｓｃｅｒｅｕｓＦＤＴＡ１３ — ６．８ ６０ ［５］
Ｄｅｓｕｌｆｕｒｏｃｏｃｃｕｓｍｕｃｏｓｕｓ １３２ ５．０ ８０ ［１９］
Ｃａｌｄｉｃｅｌｕｌｏｓｉｒｕｐｔｏｒｓａｃｃｈａｒｏｌｙｔｉｃｕｓ ９５．７ — — ［２０］
Ａｎａｅｒｏｂｒａｎｃａｇｏｔｓｃｈａｌｋｉ ９８ ８．０ ７０ ［２１］
ＧｅｏｂａｃｉｌｕｓｔｈｅｒｍｏｌｅｏｖｏｒａｎｓＵＳ１０５ １６０ ６．０ ７０ ［２２］
Ｒｈｏｄｏｔｈｅｒｍｕｓｍａｒｉｎｕｓ — ７．０ ８０ ［２３］
Ｂａｃｉｌｕｓｓｐ．ＡＮ７ １０６ ６．０ ９０ ［１］
ＴｈｅｒｍｏｔｏｇａｍａｒｉｔｉｍｅＭＳＢ８ ８９ ５．９ ９０ ［２４］
ＦｅｒｖｉｄｏｂａｃｔｅｒｉｕｍｐｅｎｎａｖｏｒａｎｓＶｅｎ５ ９３ ６．０ ８０ ［２５］
Ｋｌｅｂｓｉｅｌａｏｘｙｔｏｃａ １１６ — — ［２６］
Ｂａｃｉｌｕｓｓｔｅａｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｓ ６２ ６．０ ６０～６５ ［２７］
　
　　
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Ａ．ｇｏｔｓｃｈａｌｋｉ Ｅ．ｃｏｌｉＢＬ２１（ＤＥ３） ｐＥＴ２１ａ １１Ｕ／ｍｇ ［２１］
Ｇ．ｔｈｅｒｍｏｌｅｏｖｏｒａｎｓＵＳ１０５ Ｅ．ｃｏｌｉＤＨ５ａ＆ＢＬ２１（ＤＥ３） ｐＡＤ１８、ｐＢＳＭｕｌ２ １２Ｕ／ｍｇ ［２２］
Ｆ．ｐｅｎｎａｖｏｒａｎｓＶｅｎ５ Ｅ．ｃｏｌｉ ｐＳＥ４２０ ３Ｕ／ｍｇ ［２５］
Ｄ．ｍｕｃｏｓｕｓ Ｂ．ｓｕｂｔｉｌｉｓ ｐＪＡ８０３ — ［３２］
Ｂ．ｓｔｅａｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｓ Ｂ．ｓｕｂｔｉｌｉｓ ｐＴＢ５２２ ４９．６Ｕ／ｍｇ ［３３］
Ｂ．ｎａｇａｎｏｅｎｓｉｓ Ｂ．ｓｕｂｔｉｌｉｓ ｐＥＢ３０１ ４２Ｕ／ｍＬ ［３４］
Ｔ．ｂｒｏｃｋｉ Ｂ．ｓｕｂｔｉｌｉｓ，Ｅ．ｃｏｌｉ ｐＣＰＣ９０１、ｐＣＰＣ９０３ — ［３５］
Ｂ．ｄｅｒａｍｉｆｉｃａｎｓ Ｂ．ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓＳＥ２ ｐＵＢＣＤＥＢＲＡ１１ＤＮＳＩ １５０Ｕ／ｍＬ ［３６］
　
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ｐｕｌｕｌａｎａｓｅｆｒｏｍａｎｅｗｌｙｉｓｏｌａｔｅｄｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｉｃＢａｃｉｌｕｓｓｐ．ＡＮ７
［Ｊ］．ＥｎｚｙｍｅＭｉｃｒｏｂＴｅｃｈｎｏｌ，２００６，３９（７）：１３９９１４０４．
［２］　ＳｉｎｇｈＲＳ，ＳａｉｎｉＧＫ，ＫｅｎｎｅｄｙＪＦ．Ｃｏｖａｌｅｎｔｉｍｍｏｂｉｌｉｚａｔｉｏｎａｎｄ
ｔｈｅｒｍｏｄｙｎａｍｉｃｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎｏｆｐｕｌｕｌａｎａｓｅｆｏｒｔｈｅｈｙｄｒｏｌｙｓｉｓｏｆ
ｐｕｌｕｌａｎｉｎｂａｔｃｈｓｙｓｔｅｍ［Ｊ］．ＣａｒｂｏｈｙｄｒＰｏｌｙｍ，２０１０，８１（２）：
２５２２５９．
［３］　ＫｉｔａｈａｔａＳ，ＴａｎｉｍｏｔｏＴ，ＩｋｕｔａＡ，ｅｔａｌ．Ｓｙｎｔｈｅｓｉｓｏｆｎｏｖｅｌ
ｈｅｔｅｒｏｂｒａｎｃｈｅｄｂｅｔａｃｙｃｌｏｄｅｘｔｒｉｎｓｆｒｏｍ４２ＯｂｅｔａＤｇａｌａｃｔｏｓｙｌ
ｍａｌｔｏｓｅ ａｎｄ ｂｅｔａｃｙｃｌｏｄｅｘｔｒｉｎ ｂｙ ｔｈｅ ｒｅｖｅｒｓｅ ａｃｔｉｏｎ ｏｆ
ｐｕｌｕｌａｎａｓｅ，ａｎｄｉｓｏｌａｔｉｏｎａｎｄｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎｏｆｔｈｅｐｒｏｄｕｃｔｓ
［Ｊ］．ＢｉｏｓｃｉＢｉｏｔｅｃｈｎｏｌＢｉｏｃｈｅｍ，２０００，６４（６）：１２２３１２２９．
［４］　ＤｏｍａńＰｙｔｋａＭ，ＢａｒｄｏｗｓｋｉＪ．Ｐｕｌｕｌａｎｄｅｇｒａｄｉｎｇｅｎｚｙｍｅｓｏｆ
ｂａｃｔｅｒｉａｌｏｒｉｇｉｎ［Ｊ］．ＣｒｉｔＲｅｖＭｉｃｒｏｂｉｏｌ，２００４，３０（２）：１０７１２１．
［５］　ＮａｉｒＳ，ＳｉｎｇｈａｌＲ，ＫａｍａｔＭ．Ｉｎｄｕｃｔｉｏｎｏｆｐｕｌｕｌａｎａｓｅｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ
ｉｎＢａｃｉｌｕｓｃｅｒｅｕｓＦＤＴＡ１３［Ｊ］．ＢｉｏｒｅｓＴｅｃｈｎｏｌ，２００７，９８（４）：
８５６８５９．
［６］　ＴｕｒｋｅｎｂｕｒｇＪＰ，ＢｒｚｏｚｏｗｓｋｉＡＭ，ＳｖｅｎｄｓｅｎＡ，ｅｔａｌ．Ｓｔｒｕｃｔｕｒｅｏｆａ
ｐｕｌｕｌａｎａｓｅｆｒｏｍＢａｃｉｌｕｓａｃｉｄｏｐｕｌｕｌｙｔｉｃｕｓ［Ｊ］．Ｐｒｏｔｅｉｎｓ，２００９，７６
（２）：５１６５１９．
［７］　ＭｉｋａｍｉＢ，ＩｗａｍｏｔｏＨ，ＭａｌｅＤ，ｅｔａｌ．Ｃｒｙｓｔａｌｓｔｒｕｃｔｕｒｅｏｆ
ｐｕｌｕｌａｎａｓｅ：ｅｖｉｄｅｎｃｅｆｏｒｐａｒａｌｅｌｂｉｎｄｉｎｇｏｆｏｌｉｇｏｓａｃｃｈａｒｉｄｅｓｉｎ
ｔｈｅａｃｔｉｖｅｓｉｔｅ［Ｊ］．ＪＭｏｌＢｉｏｌ，２００６，３５９（３）：６９０７０７．
［８］　
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［９］　ＮｏｒｍａｎＢ Ｅ，Ｂａｇｓｖａｅｒｄ．Ａ ｎｏｖｅｌｄｅｂｒａｎｃｈｉｎｇｅｎｚｙｍｅｆｏｒ
ａｐｐｌｉｃａｔｉｏｎｉｎｔｈｅｇｌｕｃｏｓｅｓｙｒｕｐｉｎｄｕｓｔｒｙ［Ｊ］．Ｓｔｒｃｈ：Ｓｔａｒｋｅ，
１９８２，３４：３４０３４６．
［１０］　ＣａｓｔｒｏＧＲ，ＳａｎｔｏｐｉｅｔｒｏＬＭＤ，ＳｉｎｅｒｉｚＦ．Ａｃｉｄｐｕｌｕｌａｎａｓｅｆｒｏｍ
ＢａｃｉｌｕｓｐｏｌｙｍｙｘａＭＩＣ２３［Ｊ］．ＡｐｐｌＢｉｏｃｈｅｍＢｉｏｔｅｃｈｎｏｌ，１９９２，
３７：２２７２３３．
［１１］　ＷｕＣ，ＣｏｌｅｏｎｉＣ，ＭｙｅｒｓＡＭ，ｅｔａｌ．Ｅｎｚｙｍａｔｉｃｐｒｏｐｅｒｔｉｅｓａｎｄ
ｒｅｇｕｌａｔｉｏｎｏｆＺＰＵ１，ｔｈｅｍａｉｚｅｐｕｌｕｌａｎａｓｅｔｙｐｅｓｔａｒｃｈｄｅｂｒａｎｃｈｉｎｇ
ｅｎｚｙｍｅ［Ｊ］．ＡｒｃｈＢｉｏｃｈｅｍＢｉｏｐｈｙｓ，２００２，４０６（１）：２１３２．
［１２］　ＷａｌｅｎｆｅｌｓＫ，ＢｅｎｄｅｒＨ，ＲａｃｈｅｄＪ．ＰｕｌｕｌａｎａｓｅｆｒｏｍＡｅｒｏｂａｃｔｅｒ
ａｅｒｏｇｅｎｅｓ；ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎｉｎａｃｅｌｂｏｕｎｄｓｔａｔｅ．Ｐｕｒｉｆｉｃａｔｉｏｎａｎｄ
ｐｒｏｐｅｒｔｉｅｓｏｆｔｈｅｅｎｚｙｍｅ［Ｊ］．ＢｉｏｃｈｅｍＢｉｏｐｈｙｓＲｅｓＣｏｍｍｕｎ，
１９６６，２２（３）：２５４２６１．
［１３］　ＴａｋａｓａｋｉＹ．Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎｓａｎｄｕｔｉｌｉｚａｔｉｏｎｓｏｆｂｅｔａａｍｙｌａｓｅａｎｄ
ｐｕｌｕｌａｎａｓｅｆｒｏｍＢａｃｉｌｕｓｃｅｒｅｕｓｖａｒ．ｍｙｃｏｉｄｅｓ［Ｊ］．ＡｇｒｉｃＢｉｏｌ
Ｃｈｅｍ，１９７６，４０（８）：１５１５１５２２．
［１４］　ＳＣｈüｌｅｉｎＭ，ＨｊｅｒＰｅｄｅｒｓｅｎＢ．Ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎｏｆａｎｅｗｃｌａｓｓｏｆ
ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｉｃｐｕｌｕｌａｎａｓｅｓｆｒｏｍＢａｃｉｌｕｓａｃｉｄｏｐｕｌｕｌｙｔｉｃｕｓ［Ｊ］．Ａｎｎ
ＮｅｗＹｏｒｋＡｃａｄＳｃｉ，１９８４，４３４（１）：２７１２７４．
［１５］　ＭａｔｕｓｃｈｅｋＭ，ＢｕｒｃｈｈａｒｄｔＧ，Ｓａｈｍ Ｋ，ｅｔａｌ．Ｐｕｌｕｌａｎａｓｅｏｆ
Ｔｈｅｒｍｏａｎａｅｒｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ ｔｈｅｒｍｏｓｕｌｆｕｒｉｇｅｎｅｓ ＥＭ１（Ｃｌｏｓｔｒｉｄｉｕｍ
ｔｈｅｒｍｏｓｕｌｆｕｒｏｇｅｎｅｓ）：ｍｏｌｅｃｕｌａｒａｎａｌｙｓｉｓｏｆｔｈｅｇｅｎｅ，ｃｏｍｐｏｓｉｔｅ
ｓｔｒｕｃｔｕｒｅｏｆｔｈｅｅｎｚｙｍｅ，ａｎｄａｃｏｍｍｏｎｍｏｄｅｌｆｏｒｉｔｓａｔａｃｈｍｅｎｔｔｏ
ｔｈｅｃｅｌｓｕｒｆａｃｅ［Ｊ］．ＪＢａｃｔｅｒｉｏｌ，１９９４，１７６（１１）：３２９５．
［１６］　ＴａｋａｓａｋｉＹ．ＰｕｌｕｌａｎａｓｅＡｍｙｌａｓｅｃｏｍｐｌｅｘｅｎｚｙｍｅｆｒｏｍＢａｃｉｌｕｓ
ｓｕｂｔｉｌｉｓ［Ｊ］．ＡｇｒｉｃＢｉｏｌＣｈｅｍ，１９８７，５１（１）：９１６．
［１７］　ＰｌａｎｔＡＲ，ＭｏｒｇａｎＨＷ，ＤａｎｉｅｌＲＭ．Ａｈｉｇｈｌｙｓｔａｂｌｅｐｕｌｕｌａｎａｓｅ
０１１
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ｆｒｏｍＴｈｅｒｍｕｓａｑｕａｔｉｃｕｓＹＴ１［Ｊ］．ＥｎｚｙｍｅＭｉｃｒｏｂＴｅｃｈｎｏｌ，
１９８６，８：６６８６７２．
［１８］　ＳｕｚｕｋｉＹ，ＨａｔａｇａｋｉＫ，ＯｄａＨ．Ａｈｙｐｅｒｔｈｅｒｍｏｓｔａｂｌｅｐｕｌｕｌａｎａｓｅ
ｐｒｏｄｕｃｅｄｂｙａｎｅｘｔｒｅｍｅｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｅ，ＢａｃｉｌｕｓｆｌａｖｏｃａｌｄａｒｉｕｓＫＰ
１２２８，ａｎｄｅｖｉｄｅｎｃｅｆｏｒｔｈｅｐｒｏｌｉｎｅｔｈｅｏｒｙｏｆｉｎｃｒｅａｓｉｎｇｐｒｏｔｅｉｎ
ｔｈｅｒｍｏｓｔａｂｉｌｉｔｙ［Ｊ］．ＡｐｐｌＭｉｃｒｏｂｉｏｌＢｉｏｔｅｃｈｎｏｌ，１９９１，３４（６）：
７０７７１４．
［１９］　ＤｕｆｎｅｒＦ，ＢｅｒｔｏｌｄｏＣ，ＡｎｄｅｒｓｅｎＪＴ，ｅｔａｌ．ＡｎｅｗＴｈｅｒｍｏａｃｔｉｖｅ
Ｐｕｌｕｌａｎａｓｅｆｒｏｍｄｅｓｕｌｆｕｒｏｃｏｃｃｕｓｍｕｃｏｓｕｓｃｌｏｎｉｎｇ，ｓｅｑｕｅｎｃｉｎｇ，
ｐｕｒｉｆｉｃａｔｉｏｎ，ａｎｄｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎｏｆｔｈｅｒｅｃｏｍｂｉｎａｎｔｅｎｚｙｍｅａｆｔｅｒ
ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎｉｎＢａｃｉｌｕｓｓｕｂｔｉｌｉｓ［Ｊ］．ＪＢａｃｔｅｒｉｏｌ，２０００，１８２（２２）：
６３３１６３３８．
［２０］　ＡｌｂｅｒｔｓｏｎＧＤ，ＭｃＨａｌｅＲＨ，ＧｉｂｂｓＭ Ｄ，ｅｔａｌ．Ｃｌｏｎｉｎｇａｎｄ
ｓｅｑｕｅｎｃｅｏｆａｔｙｐｅＩｐｕｌｕｌａｎａｓｅｆｒｏｍａｎｅｘｔｒｅｍｅｌｙｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｉｃ
ａｎａｅｒｏｂｉｃｂａｃｔｅｒｉｕｍ，Ｃａｌｄｉｃｅｌｕｌｏｓｉｒｕｐｔｏｒｓａｃｃｈａｒｏｌｙｔｉｃｕｓ［Ｊ］．
ＢｉｏｃｈｉｍＢｉｏｐｈｙｓＡｃｔａ，１９９７，１３５４（１）：３５３９．
［２１］　ＢｅｒｔｏｌｄｏＣ，ＡｒｍｂｒｅｃｈｔＭ，ＢｅｃｋｅｒＦ，ｅｔａｌ．Ｃｌｏｎｉｎｇ，ｓｅｑｕｅｎｃｉｎｇ，
ａｎｄｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎ ｏｆａ ｈｅａｔａｎｄ ＡｌｋａｌｉＳｔａｂｌｅｔｙｐｅ Ｉ
ｐｕｌｕｌａｎａｓｅｆｒｏｍ Ａｎａｅｒｏｂｒａｎｃａｇｏｔｓｃｈａｌｋｉ［Ｊ］．ＡｐｐｌＥｎｖｉｒｏｎ
Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌ，２００４，７０（６）：３４０７３４１６．
［２２］　ＺｏｕａｒｉＡｙａｄｉＤ，ＢｅｎＡｌｉＭ，ＪｅｍｌｉＳ，ｅｔａｌ．Ｈｅｔｅｒｏｌｏｇｏｕｓ
ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ，ｓｅｃｒｅｔｉｏｎａｎｄｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎ ｏｆｔｈｅＧｅｏｂａｃｉｌｕｓ
ｔｈｅｒｍｏｌｅｏｖｏｒａｎｓＵＳ１０５ｔｙｐｅＩｐｕｌｕｌａｎａｓｅ［Ｊ］．ＡｐｐｌＭｉｃｒｏｂｉｏｌ
Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ，２００８，７８（３）：４７３４８１．
［２３］　ＧｏｍｅｓＩ．Ｈｉｇｈｌｙｔｈｅｒｍｏｓｔａｂｌｅａｍｙｌａｓｅａｎｄｐｕｌｕｌａｎａｓｅｏｆｔｈｅ
ｅｘｔｒｅｍｅ ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｉｃ ｅｕｂａｃｔｅｒｉｕｍ Ｒｈｏｄｏｔｈｅｒｍｕｓ ｍａｒｉｎｕｓ：
ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎａｎｄｐａｒｔｉａｌｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎ［Ｊ］．ＢｉｏｒｅｓＴｅｃｈｎｏｌ，２００３，
９０（２）：２０７２１４．
［２４］　ＫｒｉｅｇｓｈａｕｓｅｒＧ，ＬｉｅｂｌＷ．Ｐｕｌｕｌａｎａｓｅｆｒｏｍｔｈｅｈｙｐｅｒｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｉｃ
ｂａｃｔｅｒｉｕｍＴｈｅｒｍｏｔｏｇａｍａｒｉｔｉｍａ：ｐｕｒｉｆｉｃａｔｉｏｎｂｙｂｅｔａｃｙｃｌｏｄｅｘｔｒｉｎ
ａｆｉｎｉｔｙｃｈｒｏｍａｔｏｇｒａｐｈｙ［Ｊ］．ＪＣｈｒｏｍａｔｏｇｒＢ：ＢｉｏｍｅｄＳｃｉＡｐｐｌ，
２０００，７３７（１／２）：２４５２５１．
［２５］　ＢｅｒｔｏｌｄｏＣ，ＤｕｆｎｅｒＦ，ＪｏｒｇｅｎｓｅｎＰＬ，ｅｔａｌ．ＰｕｌｕｌａｎａｓｅｔｙｐｅＩ
ｆｒｏｍＦｅｒｖｉｄｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ ｐｅｎｎａｖｏｒａｎｓＶｅｎ５：ｃｌｏｎｉｎｇ，ｓｅｑｕｅｎｃｉｎｇ，
ａｎｄｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎｏｆｔｈｅｇｅｎｅａｎｄｂｉｏｃｈｅｍｉｃａｌｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎｏｆｔｈｅ
ｒｅｃｏｍｂｉｎａｎｔｅｎｚｙｍｅ［Ｊ］．ＡｐｐｌＥｎｖｉｒｏｎＭｉｃｒｏｂｉｏｌ，１９９９，６５（５）：
２０８４２０９１．
［２６］　ＦｒａｎｃｅｔｉｃＯ，ＰｕｇｓｌｅｙＡＰ．ＴｏｗａｒｄｓｔｈｅｉｄｅｎｔｉｆｉｃａｔｉｏｎｏｆｔｙｐｅＩ
ｓｅｃｒｅｔｉｏｎｓｉｇｎａｌｓｉｎａｎｏｎａｃｙｌａｔｅｄｖａｒｉａｎｔｏｆｐｕｌｕｌａｎａｓｅｆｒｏｍ
Ｋｌｅｂｓｉｅｌａｏｘｙｔｏｃａ［Ｊ］．ＪＢａｃｔｅｒｉｏｌ，２００５，１８７（２０）：７０４５７０５５．
［２７］　ＫｕｒｉｋｉＴ，ＯｋａｄａＳ，ＩｍａｎａｋａＴ．Ｎｅｗｔｙｐｅｏｆｐｕｌｕｌａｎａｓｅｆｒｏｍ
Ｂａｃｉｌｕｓｓｔｅａｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｓａｎｄｍｏｌｅｃｕｌａｒｃｌｏｎｉｎｇａｎｄｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ
ｏｆｔｈｅｇｅｎｅｉｎＢａｃｉｌｕｓｓｕｂｔｉｌｉｓ［Ｊ］．ＪＢａｃｔｅｒｉｏｌ，１９８８，１７０（４）：
１５５４１５５９．
［２８］　ＪａｎｓｅＢＪ，ＰｒｅｔｏｒｉｕｓＩＳ．ＥｘｐｒｅｓｓｉｏｎｏｆｔｈｅＫｌｅｂｓｉｅｌａｐｎｅｕｍｏｎｉａｅ
ｐｕｌｕｌａｎａｓｅｅｎｃｏｄｉｎｇｇｅｎｅｉｎＳａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ［Ｊ］．Ｃｕｒ
Ｇｅｎｅｔ，１９９３，２４（１／２）：３２３７．
［２９］　ＸｕＢ，ＹａｎｇＹＪ，ＨｕａｎｇＺＸ．Ｃｌｏｎｉｎｇａｎｄｏｖｅｒｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎｏｆｇｅｎｅ
ｅｎｃｏｄｉｎｇｔｈｅｐｕｌｕｌａｎａｓｅｆｒｏｍ ＢａｃｉｌｕｓｎａｇａｎｏｅｎｓｉｓｉｎＰｉｃｈｉａ
ｐａｓｔｏｒｉｓ［Ｊ］．ＪＭｉｃｒｏｂｉｏｌＢｉｏｔｅｃｈｎｏｌ，２００６，１６（８）：１１８５１１９１．
［３０］　ＢｅｎＭｅｓｓａｏｕｄＥ，ＢｅｎＡｍｍａｒＹ，ＭｅｌｏｕｌｉＬ，ｅｔａｌ．Ｔｈｅｒｍｏｓｔａｂｌｅ
ｐｕｌｕｌａｎａｓｅｔｙｐｅＩｆｒｏｍ ｎｅｗｉｓｏｌａｔｅｄＢａｃｉｌｕｓｔｈｅｒｍｏｌｅｏｖｏｒａｎｓ
ＵＳ１０５：ｃｌｏｎｉｎｇ，ｓｅｑｕｅｎｃｉｎｇａｎｄｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎｏｆｔｈｅｇｅｎｅｉｎＥ．ｃｏｌｉ
［Ｊ］．ＥｎｚｙｍｅＭｉｃｒｏｂＴｅｃｈｎｏｌ，２００２，３１（６）：８２７８３２．
［３１］　ＴａｋｉｚａｗａＮ，ＭｕｒｏｏｋａＹ．Ｃｌｏｎｉｎｇｏｆｔｈｅｐｕｌｕｌａｎａｓｅｇｅｎｅａｎｄ
ｏｖｅｒｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎｏｆｐｕｌｕｌａｎａｓｅｉｎＥｓｃｈｅｒｉｃｈｉａｃｏｌｉａｎｄＫｌｅｂｓｉｅｌａ
ａｅｒｏｇｅｎｅｓ［Ｊ］．ＡｐｐｌＭｉｃｒｏｂｉｏｌＢｉｏｔｅｃｈｎｏｌ，１９８５，４９（２）：
２９４２９８．
［３２］　ＤｕｆｎｅｒＦ，ＢｅｒｔｏｌｄｏＣ，ＡｎｄｅｒｓｅｎＪＴ，ｅｔａｌ．Ａｎｅｗｔｈｅｒｍｏａｃｔｉｖｅ
ｐｕｌｕｌａｎａｓｅｆｒｏｍＤｅｓｕｌｆｕｒｏｃｏｃｃｕｓｍｕｃｏｓｕｓ：ｃｌｏｎｉｎｇ，ｓｅｑｕｅｎｃｉｎｇ，
ｐｕｒｉｆｉｃａｔｉｏｎ，ａｎｄｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎｏｆｔｈｅｒｅｃｏｍｂｉｎａｎｔｅｎｚｙｍｅａｆｔｅｒ
ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎｉｎＢａｃｉｌｕｓｓｕｂｔｉｌｉｓ［Ｊ］．ＪＢａｃｔｅｒｉｏｌ，２０００，１８２
（２２）：６３３１．
［３３］　Ｋｕｒｉｋ Ｔ，Ｐａｒｋ ＩＪＨ，ＯｋａｄａＳ，ｅｔａｌ．Ｐｕｒｉｆｉｃａｔｉｏｎ ａｎｄ
ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎ ｏｆＴｈｅｒｍｏｓｔａｂｌｅ Ｐｕｌｕｌａｎａｓｅ ｆｒｏｍ Ｂａｃｉｌｕｓ
ｓｔｅａｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｓａｎｄｍｏｌｅｃｕｌａｒｃｌｏｎｉｎｇａｎｄｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎｏｆｔｈｅ
ｇｅｎｅｉｎＢａｃｉｌｕｓｓｕｂｔｉｌｉｓ［Ｊ］．ＡｐｐｌＥｎｖｉｒｏｎＭｉｃｒｏｂｉｏｌ，１９８８，５４
（１１）：２８８１２８８３．
［３４］　ＭａｒｔｉｎＷＴ，ＰｈｉｌｉｐＪＢ，ＬａｒｙＮＡ，ｅｔａｌ．Ｐｕｌｕｌａｎａｓｅｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ
ｃｏｎｓｔｒｕｃｔｓｃｏｎｔａｉｎｉｎｇαａｍｙｌａｓｅｐｒｏｍｏｔｅｒａｎｄｌｅａｄｅｒｓｅｑｕｅｎｃｅｓ：
ＵＳ，６３００１１５Ｂ１［Ｐ］．２００１１００９．
［３５］　ＤｅｎｎｉｓＭ．ＫａｔｋｏｃｉｎＮ Ｗ Ｚ，ＹａｎｇＳＳ．Ｎｏｖｅｌｔｈｅｒｍｏｓｔａｂｌｅ
ｐｕｌｕｌａｎａｓｅｅｎｚｙｍｅａｎｄｍｅｔｈｏｄｆｏｒｉｔｓｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ：ＵＳ，４６２８０２８
［Ｐ］．１９８６１２０９．
［３６］　ＰｈｉｌｉｐｐｅＤｅｗｅｅｒＡＡ．Ｐｕｌｕｌａｎａｓｅｐｒｏｄｕｃｉｎｇｍｉｃｒｏｒｇａｎｉｓｍｓ：ＵＳ，
５８１７４９８［Ｐ］．１９９８１００６．
［３７］　ＭｉｃｈａｅｌｉｓＳ，ＣｈａｐｏｎＣ，Ｄ′ＥｎｆｅｒｔＣ，ｅｔａｌ．Ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎａｎｄ
ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎｏｆｔｈｅｓｔｒｕｃｔｕｒａｌｇｅｎｅｆｏｒｐｕｌｕｌａｎａｓｅ，ａｍａｌｔｏｓｅ
ｉｎｄｕｃｉｂｌｅｓｅｃｒｅｔｅｄｐｒｏｔｅｉｎｏｆＫｌｅｂｓｉｅｌａｐｎｅｕｍｏｎｉａｅ［Ｊ］．Ｊ
Ｂａｃｔｅｒｉｏｌ，１９８５，１６４（２）：６３３６３８．
［３８］　ＣｈｏｉＣＨ，ＫｉｍＳＨ，ＪａｎｇＪＨ，ｅｔａｌ．Ｅｎｚｙｍａｔｉｃｓｙｎｔｈｅｓｉｓｏｆ
ｇｌｙｃｏｓｙｌａｔｅｄｐｕｅｒａｒｉｎｕｓｉｎｇｍａｌｔｏｇｅｎｉｃａｍｙｌａｓｅｆｒｏｍ Ｂａｃｉｌｕｓ
ｓｔｅａｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｓｅｘｐｒｅｓｓｅｄｉｎＢａｃｉｌｕｓｓｕｂｔｉｌｉｓ［Ｊ］．ＪＳｃｉＦｏｏｄ
Ａｇｒｉｃ，２０１０，９０（７）：１１７９１１８４．
［３９］　
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［Ｊ］．
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．２００１，１２（３）：２２０２２５．
［４０］　ＯｈｄａｎＫ，ＫｕｒｉｋｉＴ，ＫａｎｅｋｏＨ，ｅｔａｌ．Ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｓｔｉｃｓｏｆｔｗｏｆｏｒｍｓ
ｏｆαａｍｙｌａｓｅａｎｄｓｔｒｕｃｔｕｒａｌｉｍｐｌｉｃａｔｉｏｎ［Ｊ］．ＡｐｐｌＥｎｖｉｒｏｎ
Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌ，１９９９，６５（１０）：４６５２４６５８．
［４１］　ＳｖｅｎｓｓｏｎＢ．Ｐｒｏｔｅｉｎｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇｉｎｔｈｅαａｍｙｌａｓｅｆａｍｉｌｙ：ｃａｔａｌｙｔｉｃ
ｍｅｃｈａｎｉｓｍ，ｓｕｂｓｔｒａｔｅｓｐｅｃｉｆｉｃｉｔｙ，ａｎｄｓｔａｂｉｌｉｔｙ［Ｊ］．ＰｌａｎｔＭｏｌｅ
Ｂｉｏｌｏ，１９９４，２５（２）：１４１１５７．
［４２］　ＪａｎｅｃｅｋＳ，ＳｖｅｎｓｓｏｎＢ，ＨｅｎｒｉｓｓａｔＢ．Ｄｏｍａｉｎｅｖｏｌｕｔｉｏｎｉｎｔｈｅα
ａｍｙｌａｓｅｆａｍｉｌｙ［Ｊ］．ＪＭｏｌＥｖｏｌｕｔｉｏｎ，１９９７，４５（３）：３２２３３１．
［４３］　ＪｅｓｐｅｒｓｅｎＨＭ，ＭａｃＧｒｅｇｏｒＥＡ，ＳｉｅｒｋｓＭＲ，ｅｔａｌ．Ｃｏｍｐａｒｉｓｏｎｏｆ
ｔｈｅｄｏｍａｉｎｌｅｖｅｌｏｒｇａｎｉｚａｔｉｏｎｏｆｓｔａｒｃｈｈｙｄｒｏｌａｓｅｓａｎｄｒｅｌａｔｅｄ
ｅｎｚｙｍｅｓ［Ｊ］．ＢｉｏｃｈｅｍＪ，１９９１，２８０（Ｐｔ１）：５１５５．
［４４］　ＲｅｎｚＡ，ＳｃｈｉｋｏｒａＳ，ＳｃｈｍｉｄＲ，ｅｔａｌ．ｃＤＮＡ ｓｅｑｕｅｎｃｅａｎｄ
ｈｅｔｅｒｏｌｏｇｏｕｓｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ ｏｆｍｏｎｏｍｅｒｉｃ ｓｐｉｎａｃｈ ｐｕｌｕｌａｎａｓｅ：
ｍｕｌｔｉｐｌｅｉｓｏｍｅｒｉｃｆｏｒｍｓａｒｉｓｅｆｒｏｍｔｈｅｓａｍｅｐｏｌｙｐｅｐｔｉｄｅ［Ｊ］．
ＢｉｏｃｈｅｍＪ，１９９８，３３１（Ｐｔ３）：９３７９４５．
［４５］　ＲｙｔｅｒＡ，ＰｕｇｓｌｅｙＡ．ＣｌｏｎｉｎｇａｎｄｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎｉｎＥｓｃｈｅｒｉｃｈｉａｃｏｌｉｏｆ
１１１　
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ｔｈｅ Ｋｌｅｂｓｉｅｌａ ｐｎｅｕｍｏｎｉａｅ ｇｅｎｅｓ ｆｏｒ ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ，ｓｕｒｆａｃｅ
ｌｏｃａｌｉｚａｔｉｏｎａｎｄｓｅｃｒｅｔｉｏｎｏｆｔｈｅｌｉｐｏｐｒｏｔｅｉｎｐｕｌｕｌａｎａｓｅ［Ｊ］．
ＥＭＢＯＪ，１９８７，６（１１）：３５３１３５３８．
［４６］　ＫａｓｈｉｗａｂａｒａＳ，ＯｇａｗａＳ，ＭｉｙｏｓｈｉＮ，ｅｔａｌ．Ｔｈｒｅｅｄｏｍａｉｎｓ
ｃｏｍｐｒｉｓｅｄｉｎｔｈｅｒｍｏｓｔａｂｌｅｍｏｌｅｃｕｌａｒｗｅｉｇｈｔ５４，０００ｐｕｌｕｌａｎａｓｅ
ｏｆｔｙｐｅＩｆｒｏｍ ＢａｃｉｌｕｓｆｌａｖｏｃａｌｄａｒｉｕｓＫＰ１２２８［Ｊ］．Ｂｉｏｓｃｉ，
Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ，Ｂｉｏｃｈｅｍ，１９９９，６３（１０）：１７３６１７４８．
［４７］　ＬｉｅｂｌＷ，ＳｔｅｍｐｌｉｎｇｅｒＩ，ＲｕｉｌｅＰ．Ｐｒｏｐｅｒｔｉｅｓａｎｄｇｅｎｅｓｔｒｕｃｔｕｒｅｏｆ
ｔｈｅＴｈｅｒｍｏｔｏｇａ ｍａｒｉｔｉｍａ ａｌｐｈａａｍｙｌａｓｅ ＡｍｙＡ，ａ ｐｕｔａｔｉｖｅ
ｌｉｐｏｐｒｏｔｅｉｎｏｆａｈｙｐｅｒｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｉｃｂａｃｔｅｒｉｕｍ［Ｊ］．ＪＢａｃｔｅｒｉｏｌ，
１９９７，１７９（３）：９４１９４８．
［４８］　ＫｕｒｉｋｉＴ，ＩｍａｎａｋａＴ．Ｔｈｅｃｏｎｃｅｐｔｏｆｔｈｅ［ａｌｐｈａ］ａｍｙｌａｓｅｆａｍｉｌｙ：
ｓｔｒｕｃｔｕｒａｌｓｉｍｉｌａｒｉｔｙａｎｄｃｏｍｍｏｎｃａｔａｌｙｔｉｃｍｅｃｈａｎｉｓｍ［Ｊ］．Ｊ
ＢｉｏｓｃｉＢｉｏｅｎｇ，１９９９，８７（５）：５５７５６５．
［４９］　ＫｕｒｉｋｉＴ，ＩｍａｎａｋａＴ．Ｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓｅｑｕｅｎｃｅｏｆｔｈｅｎｅｏｐｕｌｕｌａｎａｓｅ
ｇｅｎｅｆｒｏｍＢａｃｉｌｕｓｓｔｅａｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｓ［Ｊ］．Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ，１９８９，
１３５（６）：１５２１１５２８．
［５０］　ＹａｍａｓｈｉｔａＭ，ＭａｔｓｕｍｏｔｏＤ，ＭｕｒｏｏｋａＹ．Ａｍｉｎｏａｃｉｄｒｅｓｉｄｕｅｓ
ｓｐｅｃｉｆｉｃｆｏｒｔｈｅｃａｔａｌｙｔｉｃａｃｔｉｏｎｔｏｗａｒｄｓα１，６ｇｌｕｃｏｓｉｄｉｃｌｉｎｋａｇｅｓ
ｉｎＫｌｅｂｓｉｅｌａｐｕｌｕｌａｎａｓｅ［Ｊ］．ＪＦｅｒｍｅｎｔＢｉｏｅｎｇ，１９９７，８４（４）：
２８３２９０．
［５１］　ＢｅｒｔｏｌｄｏＣ，ＡｎｔｒａｎｉｋｉａｎＧ．Ｓｔａｒｃｈｈｙｄｒｏｌｙｚｉｎｇｅｎｚｙｍｅｓｆｒｏｍ
ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｉｃａｒｃｈａｅａａｎｄｂａｃｔｅｒｉａ［Ｊ］．ＣｕｒＯｐｉｎＣｈｅｍＢｉｏｌ，
２００２，６（２）：１５１１６０．
［５２］　ＳｕｚｕｋｉＹ，Ｆｕｊｉ Ｈ，Ｕｅｍｕｒａ Ｈ，ｅｔａｌ．Ｐｕｒｉｆｉｃａｔｉｏｎ ａｎｄ
ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎ ｏｆ ｅｘｔｒｅｍｅｌｙ ｔｈｅｒｍｏｓｔａｂｌｅ ｅｘｏｏｌｉｇｏ１，６
ｇｌｕｃｏｓｉｄａｓｅｆｒｏｍａｃａｌｄｏａｃｔｉｖｅＢａｃｉｌｕｓｓｐ．ＫＰ１２２８［Ｊ］．Ｓｔａｒｃｈ：
Ｓｔｒｋｅ，１９８７，３９（１）：１７２３．
［５３］　ＭａｔｈｅｗｓＢ，Ｎｉｃｈｏｌｓｏｎ Ｈ，ＢｅｃｋｔｅｌＷ．Ｅｎｈａｎｃｅｄ ｐｒｏｔｅｉｎ
ｔｈｅｒｍｏｓｔａｂｉｌｉｔｙｆｒｏｍ ｓｉｔｅｄｉｒｅｃｔｅｄｍｕｔａｔｉｏｎｓｔｈａｔｄｅｃｒｅａｓｅｔｈｅ
ｅｎｔｒｏｐｙｏｆｕｎｆｏｌｄｉｎｇ［Ｊ］．ＰＮＡＳ，１９８７，８４（１９）：６６６３６６６７．
［５４］　ＳｕｚｕｋｉＹ．Ａｇｅｎｅｒａｌｐｒｉｎｃｉｐｌｅｏｆｉｎｃｒｅａｓｉｎｇｐｒｏｔｅｉｎｔｈｅｒｍｏｓｔａｂｉｌｉｔｙ
［Ｊ］．ＰｒｏｃＪｐｎＡｃａｄＳｅｒＢ，１９８９，６５（６）：１４６１４８．
［５５］　ＭｅｎéｎｄｅｚＡｒｉａｓＬ，ＡｒｇｏｓｆＰ．Ｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ ｐｒｏｔｅｉｎ ｔｈｅｒｍａｌ
ｓｔａｂｉｌｉｔｙ：Ｓｅｑｕｅｎｃｅｓｔａｔｉｓｔｉｃｓｐｏｉｎｔｔｏｒｅｓｉｄｕｅｓｕｂｓｔｉｔｕｔｉｏｎｓｉｎα
ｈｅｌｉｃｅｓ［Ｊ］．ＪＭｏｌＢｉｏｌ，１９８９，２０６（２）：３９７４０６．
［５６］　ＫｕｓａｎｏＳ，ＴａｋａｈａｓｈｉＳ，ＦｕｊｉｍｏｔｏＤ，ｅｔａｌ．Ｅｆｅｃｔｓｏｆｒｅｄｕｃｅｄｍａｌｔｏ
ｏｌｉｇｏｓａｃｃｈａｒｉｄｅｓｏｎｔｈｅｔｈｅｒｍａｌｓｔａｂｉｌｉｔｙｏｆｐｕｌｕｌａｎａｓｅｆｒｏｍ
Ｂａｃｉｌｕｓａｃｉｄｏｐｕｌｕｌｙｔｉｃｕｓ［Ｊ］．ＣａｒｂｏｈｙｄｒＲｅｓ，１９９０，１９９（１）：
８３８９．
［５７］　ＫｕｒｏｉｗａＴ，ＳｈｏｄａＨ，ＩｃｈｉｋａｗａＳ，ｅｔａｌ．Ｉｍｍｏｂｉｌｉｚａｔｉｏｎａｎｄ
ｓｔａｂｉｌｉｚａｔｉｏｎｏｆｐｕｌｕｌａｎａｓｅｆｒｏｍ Ｋｌｅｂｓｉｅｌａｐｎｅｕｍｏｎｉａｅｂｙａ
ｍｕｌｔｉｐｏｉｎｔａｔａｃｈｍｅｎｔｍｅｔｈｏｄｕｓｉｎｇａｃｔｉｖａｔｅｄａｇａｒｇｅｌｓｕｐｐｏｒｔｓ
［Ｊ］．ＰｒｏｃｅｓｓＢｉｏｃｈｅｍ，２００５，４０（８）：２６３７２６４２．
［５８］　ＳｃｈｌｏｓｓＰ Ｄ，Ｈａｎｄｅｌｓｍａｎ Ｊ．Ｍｅｔａｇｅｎｏｍｉｃｓ ｆｏｒ ｓｔｕｄｙｉｎｇ
ｕｎｃｕｌｔｕｒａｂｌｅｍｉｃｒｏｏｒｇａｎｉｓｍｓ：ｃｕｔｉｎｇｔｈｅＧｏｒｄｉａｎｋｎｏｔ［Ｊ］．
ＧｅｎｏｍｅＢｉｏｌ，２００５，６（８）：２２９．ｄｏｉ：１０．１１８６／ｑｂ２００５６８２２９．
［５９］　ＳｃｈｍｅｉｓｓｅｒＣ，ＳｔｅｅｌｅＨ，ＳｔｒｅｉｔＷＲ．Ｍｅｔａｇｅｎｏｍｉｃｓ，ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ
ｗｉｔｈｎｏｎｃｕｌｔｕｒａｂｌｅｍｉｃｒｏｂｅｓ［Ｊ］．ＡｐｐｌＭｉｃｒｏｂｉｏｌＢｉｏｔｅｃｈｎｏｌ，
２００７，７５（５）：９５５９６２．
２１１
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