全 文 ：植物学报 Chinese Bulletin of Botany 2011, 46 (2): 224–232, www.chinbullbotany.com
doi: 10.3724/SP.J.1259.2011.00224

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收稿日期: 2010-06-18; 接受日期: 2010-10-24
基金项目: 863 计划(No.2008AA10Z120)、江苏省博士后基金(No.0901018B)和河南省教育厅自然科学基金(No.2010C18002)
* 通讯作者。E-mail: jsliang@yzu.edu.cn
植物RACK1蛋白研究进展
李大红1, 2, 张冬平1, 曹丹丹1, 梁建生1*
1扬州大学生物科学与技术学院, 扬州 225009; 2黄淮学院农林科学系, 驻马店 463000
摘要 RACK1(蛋白激酶C受体)是一种色氨酸-天门冬氨酸域(WD40结构)重复蛋白。它是一种多功能支架蛋白, 结合来自不
同转导通路的信号分子并在多种哺乳动物发育过程中起关键作用。在植物中也存在RACK1同源基因, 如拟南芥基因组有3
个编码RACK1蛋白质的基因, 这3个蛋白质与哺乳动物RACK1在氨基酸水平的相似性都超过75%。此外, 植物RACK1蛋白
质包含的WD40数量、位置和蛋白激酶C结合位点的结构域在很大程度上是保守的。该文对植物RACK1蛋白的发现、结构
及其在信号转导方面的功能进行综述。
关键词 ABA, G蛋白, RACK1, 信号转导
李大红, 张冬平, 曹丹丹, 梁建生 (2011). 植物RACK1蛋白研究进展. 植物学报 46, 224–232.
含有色氨酸-天门冬氨酸(WD)重复序列的蛋白称
为WD重复蛋白(WD repeats protein)。WD重复蛋白
在细胞信号转导、蛋白质运输、细胞骨架的动态组装、
核内物质输出、RNA的加工以及染色质的修饰及转录
等不同的生物化学过程中扮演着重要的角色。不仅如
此, WD重复蛋白还参与各种细胞及机体的生命过程,
如细胞分裂、胞浆移动、细胞凋亡、光信号的接收与
转导、细胞运动、开花、花的发育以及分生组织的形
成等(van Nocker and Ludwig, 2003)。蛋白激酶C受
体(receptor for activated C kinase 1, RACK1)是
WD40蛋白超家族成员之一, 它作为一种含有β-螺旋
桨结构的支架蛋白(scaffold protein)在细胞信号转导
途径中扮演着重要角色 (Ron and Mochly-Rosen,
1994)。在动物中已发现80多种蛋白与RACK1相互作
用, 调节多条胞内信号通路。关于哺乳动物和酵母
RACK1的结构和功能已有一些综述(McCahill et al.,
2002; Chen et al., 2004b, 2006; Sklan et al., 2006)。
本文将探讨植物RACK1蛋白的结构和功能, 并侧重
于对模式植物拟南芥(Arabidopsis thaliana)和水稻
(Oryza sativa)的相关研究进展进行综述。
1 植物RACK1的发现
RACK1最早在动物中被发现, 后来在包括植物和菌
类在内的许多真核生物中都发现了动物RACK1基因
的同源基因 (Guillemot et al., 1989)。第1个植物
RACK1基因是从烟草(Nicotiana tabacum)BY-2细胞
系中克隆得到的,命名为arcA (Ishida et al., 1993,
1996)。之后 , 与arcA高度相似的基因从水稻叶片
cDNA中克隆出来 (Iwasaki et al., 1995)。此后 ,
RACK1的其它同源基因不断地从各种植物中被克隆
出来, 包括紫花苜蓿(Medicago sativa)(McKhann et
al., 1997) 、油菜 (Brassica campestris)(Kiyosue,
1999)、拟南芥(Vahlkamp and Palme, 1997)、番茄
(Lycopersicon esculentum)(Kiyosue, 1999)。在绿藻
中也发现了RACK1基因(Schloss, 1990)。RACK1基
因在许多生物中都是高度保守的。目前已知的植物
RACK1蛋白与哺乳动物RACK1蛋白同源性很高, 约
有75%的相似性(Guo et al., 2007)。
Guo等(2007)认为大部分植物的RACK1基因不
止1种 , 而动物则只有1种RACK1基因, 说明植物
RACK1基因可能存在冗余效应。Chen等(2006)在拟
南芥基因组中发现了3种编码RACK1蛋白的基因, 分
别命名为RACK1A、RACK1B和RACK1C。水稻也有
2个RACK1的同源基因——RWD1和RWD2。它们在
氨基酸水平上与拟南芥的大约有80%的相似性(图1)。
所有已知的植物RACK1蛋白在氨基酸水平上的相
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李大红等: 植物 RACK1 蛋白研究进展 225


图1 拟南芥和水稻RACK1蛋白序列的比对
** WD重复。蛋白序列登录号 : AtRACK1A(NP_173248.1);
AtRACK1B(NP_175296.1); AtRACK1C(NP_188441.1); RWD1
(BAA07404.1); RWD2(NP_001056254.1)。

Figure 1 Sequence clignment of RACK1 proteins in
Arabidopsis and rice
** WD repeat. Accession number: AtRACK1A(NP_173248.1);
AtRACK1B(NP_175296.1); AtRACK1C(NP_188441.1); RWD1
(BAA07404.1); RWD2(NP_001056254.1).
似性都很高(Tatusova and Madden,1999)。甘蓝型油
菜(Brassica napus)的RACK1与拟南芥RACK1A具有
96% 的一致性和 98% 的相似性 , 与 RACK1B 和
RACK1C具有87%的一致性和94%的相似性。以拟南
芥 RACK1A 蛋白 (NCBI accession number: NP_
173248)为模板可以在NCBI数据库(http://www.ncbi.
nlm.nih.gov/)中检索到15个植物RACK1同源基因(图2)。
2 RACK1蛋白的结构
Ullah等(2008)对拟南芥RACK1A的晶体结构进行解
析, 证实了拟南芥RACK1与Gβ同样具有7片螺旋桨
结构。每个桨片由4个反向平行的β折叠片(分别命名
为A、B、C和D)组成(图3), 每个螺旋桨围绕1个假想
轴排列, 在这7个螺旋桨片的中央围出1个直径为9Å
的水分子通道。已有文献(Garcia-Higuera et al.,
1996; Sklan et al., 2006)报道了WD蛋白家族成员环
型结构的不同特点以及与其它蛋白质的相互作用等。
与Gβ亚基相比,拟南芥RACK1A不具有N末端1–44位
氨基酸残基的长螺旋结构, 并且拟南芥RACK1A第6
和第 7片螺旋桨之间插入的环状结构也是植物
RACK1所特有的。RACK1A表面有2个保守的蛋白质
相互作用位点 , 分别称为区域1(region 1)与区域



图2 植物RACK1同源蛋白质N-J进化树

Figure 2 The N-J phylogenetic tree of RACK1 orthologs
in plants
226 植物学报 46(2) 2011


图3 Gβγ和RACK1的结构(Chen et al., 2004b; Ullah et al., 2008)
(A) Gβγ; (B) RACK1

Figure 3 Construction of Gβγ and RACK1 (Chen et al., 2004b; Ullah et al., 2008)
(A) Gβγ; (B) RACK1


2(region 2)。区域1位于RACK1螺旋桨结构的顶部边
缘, 而区域2位于螺旋桨的底部(Ullah et al., 2008)。
说明WD40蛋白之间可能通过顶对顶(top-to-top)、顶
对底 (top-to-bottom)或底对底 (bottom-to-bottom)相
互作用(Chen et al., 2004b)。
植物和动物中RACK1序列之间的高度同源以及
结构上的高度相似说明在生物进化中RACK1生物学
功能是保守的(Neer et al., 1994; Sklan et al., 2006)。
在动物中, RACK1被认为是一个支架蛋白, 具有许多
不同的相互作用位点 , 与不同的蛋白质相互作用
(Sklan et al., 2006)。但在植物中鲜有其相互作用蛋
白的报道 , 所以其支架蛋白的功能还有待进一步
探究。
3 植物RACK1的信号转导作用
最初RACK1蛋白被确定为蛋白激酶C(PKC)的受体
(Ron and Mochly-Rosen, 1994), 而 现 在 认 为
RACK1蛋白作为支架蛋白在多个信号转导途径中起
重要作用。支架蛋白被称为信号转导中的分子胶水
(molecular glue), 它能同时结合2个或多个蛋白质并
将功能相关的蛋白质黏合在一起, 从而保证信号传递
的特异和高效(Saijo et al., 2000)。RACK1能与许多
看似互不相关的蛋白质相互作用, 如Gβγ(Dell et al.,
2002; Chen et al., 2004a, 2004b) 、 Integrins
(Liliental and Chang, 1998)、PDE4D5 (Steele et al.,
2001) 、 P120GAP (Koehler and Moran, 2001) 、
dynamin-1及Src等。其中许多蛋白都在信号转导过程
中起作用, 在不同的信号途径中形成特异的多蛋白复
合物(Bjørndal et al., 2003; Shor et al., 2003)。研究
显示, RACK1与其它蛋白质相互作用, 还能调控基因
的转录以及核糖体的组装与活化(Thornton et al.,
2004)。所以, RACK1可能是信号转导途径中的关键
因子, 也可能是调节信号转导过程中其它组分蛋白表
达的重要分子。
3.1 RACK1与核糖体的交联
目前, 在哺乳动物和酵母中RACK1的信号转导和翻
译调控双重作用已经得到证实(Nilsson et al., 2004)。
到目前为止, 已经在人类(Link et al., 1999)、酵母
(Inada et al., 2002; Shor et al., 2003)、拟南芥
(Chang et al., 2005)和藻类(Manuell et al., 2005)中
发现RACK1的同源蛋白与40S的小亚单位核糖体结
合(Ceci et al., 2003)。RACK1与活化形式的蛋白激酶
C(PKC)结合, 将PKC定位到40S核糖体上并磷酸化
翻译起始因子eIF6。磷酸化的eIF6从60S核糖体亚基
李大红等: 植物 RACK1 蛋白研究进展 227
释放后允许60S亚基和40S亚基结合, 从而形成80S
核糖体并增强翻译活性(Ceci et al., 2003; Nilsson et
al., 2004)。
Chang等(2005)发现, 拟南芥RACK1同源蛋白
可以与细胞质核糖体的40S亚基结合。Giavalisco等
(2005)也发现拟南芥RACK1与80S核糖体一起迁移。
这些研究为RACK1在植物中的功能保守性提供了生
化证据。拟南芥rack1a突变体具有多效性表型也可能
与RACK1结合核糖体40S亚基、调节翻译过程有关
(Chang et al., 2005)。Guo等(2009b)证实拟南芥
RACK1能与eIF6A和eIF6B相互作用, 从而调控蛋白
的总体翻译过程。
Sengupta等(2004)通过冷冻电镜(cryo-EM)建立
了啤酒酵母(Saccharomyces cerevisiae)中RACK1
与80S核糖体亚基结合模型: RACK1定位在40S核糖
体亚基的头部 , 接近mRNA脱离位点。啤酒酵母
RACK1第38位精氨酸 (Arg38)以及第40位赖氨酸
(Lys40)2个氨基酸的突变可以阻碍RACK1与40S核
糖体的相互作用, 说明这2个位点对于RACK1与核糖
体的结合至关重要。在拟南芥RACK1A中, 这2个氨
基酸恰好位于保守区域 1。由此推断 , 拟南芥
RACK1A通过顶部区域1与核糖体结合, 暴露出底部
的区域2, 使得RACK1A可以同时与核糖体以及其它
蛋白相互作用(Ullah et al., 2008)。
3.2 RACK1对激素的响应
越来越多的证据表明, 植物RACK1在激素响应中可
能发挥着重要功能。例如, 第1个植物RACK1是从烟
草BY-2细胞中作为一个生长素诱导基因被发现的
(Ishida et al., 1993), 说明RACK1可能参与生长素介
导的细胞分裂过程。并且在BY-2细胞中RACK1的转
录只被生长素诱导, 而与其它激素(如脱落酸(ABA)、
赤霉素(GA)、乙烯和细胞激动素等)无关。有趣的是,
在紫花苜蓿中RACK1基因表达能被细胞分裂素诱导,
而不能被生长素诱导(McKhann et al., 1997)。Pere-
nnes等 (1999)用紫外光照射烟草BY-2细胞来诱导
RACK1的表达,而用水杨酸(SA)处理则可以阻止此现
象发生。由于紫外光(UV)照射与水杨酸(SA)互为拮抗
剂, 可阻碍BY-2细胞进入细胞分裂周期, 所以推测
RACK1可能参与UV及SA介导的抑制细胞分裂过程。
Chen等(2006)研究表明, 拟南芥中RACK1基因
家族的成员RACK1A发生缺失突变后, 对多种激素的
敏感度都发生了变化。如: 突变体在种子萌发过程中
对GA及油菜素内酯(BR)的敏感度减弱; 在不定根与
侧根形成过程中对生长素的敏感度减弱; 而在种子萌
发及幼苗生长过程中对ABA超敏感。这些结果暗示了
RACK1可能发挥着支架蛋白的功能,整合并调节多条
信号通路。
Guo等(2009a)对拟南芥中RACK1与ABA的关系
作了深入研究, 他们利用拟南芥相互作用预测数据库
(http://bar.utoronto.ca/interactions/cgi bin/arabidop-
sis_interactions_viewer.cgi)预测出121种蛋白可能
与RACK1A和(或)RACK1B相互作用, 并且其中至少
有8种蛋白可能与ABA信号有关。其中最典型的例子
是对乙烯的一种负调控因子CTR1的研究(Kieber et
al., 1993)。在ABA处理下, CTR1在野生型拟南芥中
的表达量降低, 而在rack1a rack1b双突变体中的表
达量升高。由于在ABA抑制种子萌发过程中, 乙烯发
挥着负调控作用; 而在ABA抑制根系生长过程中, 乙
烯发挥着正调控作用 (Gazzarrini and McCourt,
2001; Wang et al., 2007)。这说明RACK1可能是联系
这2种激素的节点。
Guo等(2009a)研究表明, 有6个直接或间接的证
据可证明拟南芥RACK1负调控ABA的响应。 (1)
rack1a单突变体以及rack1a rack1b和rack1a rack1c
双突变体中, ABA对于种子萌发、子叶绿化以及根系
生长的抑制作用增强。(2) 过表达RACK1A对ABA不
敏感。 (3) 在 rack1a突变体以及 rack1a rack1b和
rack1a rack1c双突变体中, ABA的标志基因RD29B
和RAB18的表达上调。(4) 在ABA作用下, RACK1A、
RACK1B以及RACK1C的表达均下调。(5) rack1a单
突变体以及rack1a rack1b和rack1a rack1c双突变体
的离体叶片失水速率明显比野生型植株慢。 (6)
rack1a单突变体以及rack1a rack1b和rack1a rack1c
双突变体在种子萌发时对氯化钠超敏感。Guo等
(2009b)进一步阐明了ABA抑制种子萌发的机制, 即
ABA阻碍RACK1与翻译起始因子eIF6相互作用, 阻
碍了核糖体的组装, 从而抑制了种子萌发所需蛋白质
的表达(图4A)。
与拟南芥不同 ,水稻种子吸胀时ABA可引起
RACK1蛋白的大量积累(Komatsu et al., 2005)。在水
稻悬浮细胞中, RACK1的表达也可以被生长素、ABA
228 植物学报 46(2) 2011


图4 植物RACK1在翻译调控及内源免疫调控中的作用(Nakashima et al., 2008; Chen et al., 2010)
(A) 拟南芥中, ABA信号可能会破坏RACK1与eIF6之间的相互作用, 从而阻碍核糖体的组装, 影响蛋白质的翻译, 如ABA抑
制种子萌发; (B) 水稻中, RACK1A优先结合活化形式的一种小G蛋白Rac1, 并与NADPH氧化酶(Rboh)的N端、2种内源免疫
调节因子RAR1和SGT1, 以及HSP70和HSP90相互作用, 形成一个锚定在膜上的免疫复合体。Rac1与RACK1在转录水平上
互相调控。RACK1A能够通过与RbohB的N端结合, 从而产生活性氧(ROS)

Figure 4 Role of plant RACK1 in translational regulation and endogenous immune regulatory (Nakashima et al., 2008;
Chen et al., 2010)
(A) ABA signal may interrupt the interaction between RACK1 and eIF6, which can regulate ribosome assembly, this may inhibit
translation initiation in Arabidopsis seedings; (B) RACK1A preferentially binds the active form of Rac1 and interacts with the N
terminus of Rboh (NADPH oxidase), RAR1, and SGT1. SGT1, HSP90, and HSP70 could form an immune complex at the plasma
membrane. Rac1 transcriptionally regulates RACK1 and vice versa. RACK1A could contribute to ROS production by binding with
the N terminus of RbohB protein (NADPH oxidase)


以及茉莉酸甲酯诱导(Nakashima et al., 2008)。这说
明在水稻与拟南芥中, ABA与RACK1的功能可能存
在差异。
3.3 RACK1与G蛋白的关联
RACK1可能与异三聚体G蛋白构成一种复杂信号组
分, 控制不同的信号通路。在哺乳动物中, RACK1不
仅可以与Gβγ相互作用, 也可以与Gαβγ相互作用。虽
然RACK1与Gα无直接的相互作用, 但Gα的存在对
于此相互作用非常重要。实验证明, Gαβγ与RACK1
的亲和力是Gβγ的3倍(Dell et al., 2002; Chen et al.,
2004a)。 在酵母中, RACK1(Asc1)的功能是与Gβ和2
个Gα之一相互作用, 传递G蛋白信号并对葡萄糖响
应起负调控作用(Zeller et al., 2007)。研究发现, 在水
稻异三聚体G蛋白α亚基突变体中RACK1蛋白表达量
下降(Komatsu et al., 2005)。这意味着植物RACK1
可能由G蛋白调节, 或反之。Guo等(2009b)发现在拟
南芥幼苗中, 无论是Gα和Gβ的单突变体或双突变体,
还是G蛋白信号组分的突变体, RACK1基因的表达与
野生型相比无明显差异。但在拟南芥Gα突变体成熟
的种子以及水稻Gα突变体的胚细胞中, RACK1的表
达量显著减少(Komatsu et al., 2005)。这说明G蛋白
调控RACK1的表达存在组织与器官的特异性, 并且
也可能取决于植物生长的不同阶段。目前尚未发现任
何证据表明植物中RACK1A与Gα存在相互作用
(Chen et al., 2006)。相对于哺乳动物, 拟南芥中
李大红等: 植物 RACK1 蛋白研究进展 229
RACK1与G蛋白的关系存在着本质区别。至少有4个
方面的证据可直接或间接支持该结论。(1) RACK1突
变体与Gα和Gβ突变体在形态学上有差异, 说明它们
在信号通路中可能不处于直接的上下游位置。(2) 相
对于单突变体亲本, gpa1 rack1a和agb1 rack1a双突
变体在形态与发育特征上表现出组合效应。(3) 在酵
母双杂交(常规系统或分裂泛素系统)或三杂交(RAC-
K1+Gβ+Gγ)实验中均未见RACK1和Gβ有直接的物
理相互作用。(4) 在植物双杂交法以及体内免疫共沉
淀(Co-IP)中均未见RACK1A和AGB1有直接的物理
相互作用。通过这些结论可以说明RACK1和Gβ之间
缺少物理相互作用, 但也不排除它们有某些特殊作用
方式, 如生物或非生物压力环境下可能的遗传或生理
性相互作用。agb1 rack1a和gpa1 rack1a双突变体与
单突变体相比, 对ABA的超敏反应明显增强。但是仅
通过遗传性分析不足以得出RACK1A和G蛋白在ABA
信号途径中的精确关系。总的来说, 这些发现揭示了
在拟南芥和哺乳动物、拟南芥和酵母之间的RACK1
和G蛋白的关系存在一些根本性差异。
Nakashima等(2008)研究表明, Rac1(小G蛋白
Rho家族的成员之一)在转录或者转录后水平调节
RACK1以及2种重要的内源免疫调节因子RAR1和
SGT1的表达。这种调节有助于免疫复合体组分在免
疫响应中充分平衡。RACK1A还有助于ROS的产生、
防卫基因的表达和增加抗病性 , 所有这些都是由
Rac1控制的(Kawasaki et al., 1999)。因此, 水稻
RACK1A是Rac1先天免疫效应功能重要的影响因
子。Rac1在先天性免疫中作用于Gα的下游。在水稻
先天性免疫中虽没有确定G蛋白与RACK1A或Rac1
有直接物理性相互作用, 但可推测RACK1A可能通过
Rac1与G蛋白发生相互作用。目前仍未知拟南芥中
RACK1A是否在先天性免疫中起作用。在水稻中 ,
RACK1在免疫过程中有2个作用, 一是Rac1复合体,
由Rac1、RAR1、SGT1、HSP90和HSP70组成, 而
RACK1的功能是作为这个复合体的支架蛋白, 已经
预测这些蛋白可能形成一个蛋白复合体(Thao et al.,
2007)。这个复合体对病原微生物的攻击需要做出快
速和稳定的响应(图4B)。不过, 这些组件是一个复合
体, 还是这些组分关联只是短暂依存仍有待于进一步
研究。另外一个假设是, 因为RACK1A与NADPH氧化
酶 (Rboh)的N-端区域相互作用 , RACK1A构成了
NADPH氧化酶与Rac1的共同组成部分, 在免疫反应
的早期调节活性氧的产生。在感染病菌后, RACK1A
如何在时间和空间上调节或如何使其与其它蛋白相
互作用仍然是今后研究的目标。
虽然已确定众多蛋白质与哺乳动物RACK1相互
作用(McCahill et al., 2002; Yaka et al., 2002; Pat-
terson et al., 2004; López-Bergami et al., 2005; Liu
et al., 2007; Parent et al., 2008), 但Rho-GTP酶不与
RACK1相互作用。已有实验证据表明, 水稻Rac1蛋白
是一种Rho-GTP酶, 不与RACK1相互作用。已往的研
究显示, 当CCR与Rac1绑定时, CCR是Rac1蛋白的
效应子, 且CCR的酶活性增强, 从而病原体感染时刺
激木质素产生(Kawasaki et al., 2006)。 Rac/Rop
GTP酶已经从拟南芥中分离出来 (Rop-interactive
CRIB motif-containing proteins)。研究表明, RACK1A
与Rac1、RAR1和SGT1存在相互作用。这3种蛋白质
相互作用似乎是与RACK1A的WD40结构重复1和2结
合。在对麦草的研究中, RACK1A与Rac1的活性形式绑
定, 因此可能无法与RAR1或SGT1相互作用。然而, 由
于RACK1形成了二聚体, 可能与它结构相同的蛋白识
别并相互作用(Thornton et al., 2004; Liu et al., 2007),
RACK1A也可能同时有2个或3个相互作用的分子。因
此, RACK1A的WD40重复1和2能与不同的蛋白质相
互作用。而实际上RACK1A同时与多种蛋白质相互作
用还有待今后的研究。许多哺乳动物RACK1的相互
作用蛋白与RACK1的重复4﹑5﹑6和7相互作用
(McCahill et al., 2002), 但血栓素A2受体(TPb)3个相
互作用细胞环与RACK1的WD40结构重复1–3相互作
用, 并且这个TPb C末端与WD40重复的3和7相互作
用。随着越来越多与植物RACK1相互作用的蛋白质
被发现, 与WD40结构优先相互作用的蛋白质将会被
澄清。
4 研究展望
尽管Chen等(2006)、Nakashima等(2008)、李大红等
(2008)、Guo等(2009a, 2009b)及Li等(2009)在模式植
物拟南芥和水稻中对RACK1进行了一些研究, 但对
RACK1的信号转导途径、RACK1与其它已知ABA信
号组分之间的关系等目前尚不明确。今后的研究主要
集中在3个方面: (1) 阐明RACK1在错综复杂的ABA
230 植物学报 46(2) 2011
信号转导网络中的精确位置; (2) 确定与RACK1相互
作用的蛋白; (3) 明确RACK1参与植物对生物与非生
物胁迫响应的机理。
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Research Advances in Plant RACK1 Proteins
Dahong Li1, 2, Dongping Zhang1, Dandan Cao1, Jiansheng Liang1*
1College of Bioscience and Biotechnology, Yangzhou University, Yangzhou 225009, China
2Department of Agronomy and Forestry, Huanghuai University, Zhumadian 463000, China
Abstract The receptor for activated C kinase 1 (RACK1) is a tryptophan-aspartic acid-domain (WD40) repeat protein.
Compelling evidence supports that RACK1 is a versatile scaffold protein that binds numerous signaling molecules from
diverse signal transduction pathways and plays critical roles in multiple developmental processes in mammals. RACK1
orthologs are also present in plants. In particular, the Arabidopsis genome contains genes that encode 3 RACK1 proteins,
all of which show greater than 75% amino acid similarity to mammalian RACK1. In addition, all functional domains of
RACK1 protein, including the number and position of WD40 repeats and the protein kinase C binding sites, are largely
conserved in plant RACK1 proteins. We review the discovery, structure and signal transduction functions of plant RACK1.
Key words abscisic acid, G protein, receptor for activated C kinase 1, signal transduction
Li DH, Zhang DP, Cao DD, Liang JS (2011). Research advances in plant RACK1 proteins. Chin Bull Bot 46, 224–232.
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* Author for correspondence. E-mail: jsliang@yzu.edu.cn
(责任编辑: 白羽红)