全 文 ：植物生理学通讯 第42卷 第1期，2006年2月148
植物中的金属蛋白酶FtsH
孙爱清1,2 刘箭1 张杰道3,*
1 山东师范大学生命科学学院，济南 250014；山东农业大学2 农学院，3 生命科学学院，山东泰安 271018
Metalloprotease FtsH in Plants
SUN Ai-Qing1,2, LIU Jian1, ZHANG Jie-Dao3,*
1College of Life Sciences, Shandong Normal University, Jinan 250014, China; 2College of Agronomy, 3College of Life Sciences,
Shandong Agricultural University, Taian, Shandong 271018, China
提要 FtsH 是一种对 ATP 和 Zn2+ 依赖型金属蛋白酶，广泛存在于原核生物和真核生物中。具有高度保守的 AAA 结构域
和 Zn2+ 结合模块，在真核生物中是多基因家族。FtsH 具有 ATP 酶活性、蛋白水解活性和分子伴侣活性，参与蛋白质质
量平衡控制，还与热激、高渗、光胁迫、低温、病害等胁迫响应有联系。文章介绍 FtsH 基因的发现和分布、结构、FtsH
的底物识别机制以及 FtsH 功能的研究概况。
关键词 AAA 蛋白酶；FtsH；分子伴侣
收稿 2005-06-28 修定 　2005-11-28
*通讯作者(E-mail: jdzhang@sdau.edu.cn, Tel: 0538-
8242656-8448)。
生物体内的蛋白质经常因各种形式的损伤而
丧失功能，受损蛋白的修复和清除是蛋白质质量
控制的一种形式。分子伴侣能够辅助受损蛋白重
新折叠，一些酶促修复过程(如脯氨酸异构化、甲
硫氨酸氧化)也能逆转某些蛋白损伤(Langer 2000)，
不能修复的蛋白则为蛋白水解系统降解而彻底清
除。AAA蛋白酶(ATPases associated with a vari-
ety of cellular activities)同时具有蛋白酶和分子伴侣
活性，能介导细菌、线粒体和叶绿体中膜蛋白的
降解和修复，形成一个膜结合蛋白的质量控制系
统。FtsH (filamentation temperature-sensitive H)属
于 AAA 蛋白酶家族，是由 ftsH 基因编码的一种
ATP 和 Zn2+ 依赖型兼职蛋白。
1 ftsH基因的分布
ftsH基因最初是由4个不同的研究小组在筛选
不同的大肠杆菌表现型时独立发现的(Schumann
1999)。Gautsch和Wulff (1974)在研究 l噬菌体侵
染大肠杆菌的裂解/溶源决定基因时，发现了一个
高频溶源(high frequency of lysogenization)突变体。
后来证明，在此突变体中，hflB基因突变导致其
编码产物不能降解 CⅡ蛋白(溶源的转录激活剂和
关键的调节者)，从而引发高频溶源。几乎与此
同时，Santos和de Almeida (1975)在研究细胞分
裂时，鉴定出对温度敏感的纤丝生成(filamentation
temperature-sensitive)突变体ftsH1，并命名为ftsH
基因。后来，Matsuzawa 等(1984)在大肠杆菌的
大肠杆菌素耐性突变体(colicin-tolerant mutants)中
分离出一个相关基因tolZ；Granger等(1998)在研
究大肠杆菌 mRNA 稳定性调节时，从突变体中鉴
定出mrsC (mRNA stability)基因。序列分析表明，
这4个基因(hflB、ftsH、tolZ、mrsC)是同一个
基因，因多数研究者引用ftsH，均以ftsH命名此
类功能基因家族成员。
迄今，已在枯草芽孢杆菌、乳酸乳球菌等原
核生物以及人、酵母、拟南芥、烟草、苜蓿等
多种真核生物中都发现了ftsH，说明此基因在生
物基因组中广泛分布(表1)。在原核生物中，ftsH
基因是单顺反子或多顺反子操纵子的一部分，
FtsH 蛋白定位在细胞质膜上；而在真核生物中，
已知的FtsH均定位于叶绿体膜或线粒体膜上。枯
草杆菌ftsH是一个单顺反子操纵子(Deuerling等
1995)，而在大肠杆菌中，ftsH 和调控细胞分裂
的ftsJ基因组成双顺反子操纵子(Ogura等 1991); 幽
门螺杆菌 ftsH 则是一个多顺反子操纵子的一部
分，此操纵子由参与趋化性、热激反应、铁离
子转运和翻译后蛋白修饰的7个基因组成(Beier等
1997)。大多数细菌只有一种 FtsH (Schumann
1999)，而原始红藻(Cyanidioschyzon merolae)中有
2种FtsH，分别由核基因和叶绿体基因编码(Itoh
等 1999)。酵母线粒体中已经发现了 3 种 FtsH：
植物生理学通讯 第42卷 第1期，2006年2月 149
表1 生物体中ftsH基因的一些成员
生物体 蛋白 定位 功能和特性 参考文献
人(Homo sapiens) Afg3L1, Afg3L2,Spg7线粒体 参与线粒体蛋白代谢, 突变导致神经变性疾病 Juhola等 2000; Casari等1998
酿酒酵母(Saccharomyces Yta10p (Afg3p), 线粒体 呼吸链复合体的组装及未组装膜蛋白的降解 de Arnold和Langer 2002
cerevisiae Meyen ex Hansen) Yta11p (Yme1p),
Yta12p (Rca1p)
豌豆(Pisum sativum L.) PsFtsH 线粒体 线粒体 ATP 合酶亚基 9 的积累 Kolodziejczak等 2002
拟南芥(Arabidopsis AtFtsH1 叶绿体 光依赖的PS Ⅱ修复 Lindahl等1996; Lindahl等2000
thaliana L.) AtFtsH2 (VAR2) 叶绿体 光保护和类囊体发育 Chen等 2000; Sakamoto等 2002
AtFtsH5 (VAR1)
烟草(Nicotiana tabacum L.) DS9 叶绿体 表达降低加速超敏反应 Seo 等 2000
苜蓿(Medicago sativa L.) MsFtsH 叶绿体 低温和光独立调节 Ivashuta等2002
辣椒(Capsicum annuum L.) Pftf 质体 小泡融合；膜蛋白转运 Hugueney 等 1995
蓝细菌(Synechocystis sp. FtsH 质膜 PSⅠ的装配 Mann 等 2000
PCC 6803)
新月柄细菌(Caulobacter FtsH 质膜 调控热激反应；热诱导，细胞稳定生长 Fischer等2002
crescentus Poindexter) 期诱导
大肠杆菌[Escherichia coli FtsH 质膜 细胞生长必需；调控热激反应；参与蛋 Herman等 1995; Tomoyasu等 1993
(Migula) Castellani and 白质量控制、蛋白质运转、分泌和跨膜
Chalmers] 运输、膜蛋白的整合，影响细胞分裂、
脂多糖类和磷脂的合成，影响 m R N A 稳
　　　 耐性和大肠杆菌素耐性
枯草芽孢杆菌[Bacillus FtsH 质膜 热激和渗透胁迫响应 Deuerling等1995
subtilis (Ehrenberg) Cohn]
乳酸乳球菌(Lactococcus FtsH 质膜 细胞生长必需，热激表达上调 Duwat 等 1995
lactis Schleifet)
幽门螺杆菌(Helicobacter FtsH 质膜 细胞生长必需，被铜离子和热激诱导 Beier等1997
pylori Goodwin)
酒类酒细菌(Oenococcus FtsH 质膜 热激和渗透调节 Bourdineaud等2003
oeni Dicks)
　　第 2 栏括号中内容为同一 FtsH 蛋白酶的另一名称。
Yta10p (Afg3p)、Yta11p (Ymelp)和Yta12p (Rcalp)
(Arlt等1996)。植物FtsH以拟南芥为例，迄今已
发现了 12 种 FtsH，均由核基因编码，其中三个
(AtFtsH3、AtFtsH4和AtFtsH10)定位于线粒体中，
另外有9个定位在叶绿体中(Sakamoto等 2003)。
2 FtsH的结构
FtsH 是 AAA 蛋白酶家族的成员，由分子量
70~80 kDa 的同型或异型亚基组成六聚复合体
(Langer 2000)，单个亚基没有生物活性(Asahara等
2000)。在生物体内，FtsH 通过寡聚化形成一个
六聚环形结构，将蛋白水解活性位点埋在六聚复
合体孔穴的中央(Krzywda 等 2002)。结构分析表
明，原核生物和真核生物的FtsH蛋白都具有共同
的保守模块(motif)，包括 N端跨膜域、AAA结构
域、锌离子结合模块等(图 1)。
2.1 N端跨膜域 根据结构域在膜上的分布，AAA
图1 FtsH蛋白酶的保守模块(Langer 2000)
　　T M 1：第一跨膜域；T M 2：第二跨膜域；W A：W a l k e r A 模块；W B：W a l k e r B 模块；S R H：第二同源区；Z B：锌
离子结合模块；CC ：环状卷曲模块。
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蛋白酶可分为 2 类：第 1 类，蛋白质分子的 N 端
与C端在膜的两侧(只有1个跨膜域); 第2类，蛋
白质分子的N端与 C端同在膜的内侧(有 2个跨膜
域)，FtsH蛋白酶属于第2种类型(Langer 2000)。
在 FtsH 的 N 端有 2 个跨膜域(transmembrane
domains，TM)，第一跨膜域(TM1)不保守，而
第二跨膜域(TM2)是高度保守的(Lindahl等1996)。
在大肠杆菌中，两个跨膜域将 70.7 kDa 的
FtsH 蛋白锚定在细胞质膜上，使N末端一个很短
的部分(3个氨基酸残基)和C末端一个很长的部分
暴露在细胞质中(Tomoyasu等 1993)。研究表明，
FtsH的第二跨膜域不仅参与蛋白在膜上的锚定(定
位)，而且也影响 Fts H 的蛋白酶活性和寡聚化
(oligomerization)。Makino等(1999)将麦芽糖结合
蛋白(MBP)与带不同长度N端的FtsH融合研究跨膜
域的作用，结果表明：具有第二跨膜域和 C 端胞
质区域的融合蛋白保留了对热激转录因子s32的蛋
白水解活性，且能形成同源寡聚体；而没有第二
跨膜域的融合蛋白既无蛋白酶活性也无寡聚化反
应，表明FtsH的第二跨膜域介导FtsH的蛋白酶活
性和寡聚化。嗜热菌HB8的 FtsH缺少两个跨膜域
时，丧失其 A T P 酶活性和蛋白水解酶活性
(Asahara 等 2000)。同样，高等植物烟草Ds9 蛋
白(FtsH同系物) N端跨膜域缺失时也会引起酶活
性丧失(Seo 等 2000)。
2.2 AAA结构域(AAA domain) 在FtsH跨膜域的
C 端紧邻一个约 200 个氨基酸的保守区域，称为
AAA 结构域，是 AAA 蛋白酶家族成员的特征结构
(Confalonieri和Duguet 1995)，由ATP结合模块
(ATP-binding motif)及其下游的AAA特征模块(AAA
signature motif)组成。ATP结合模块包括Walker A
和Walker B模块，ATP与之结合能诱导FtsH蛋白
的构象变化(Akiyama等 1998)，促使FtsH与底物
蛋白互作。AAA 特征模块又称为第二同源区(the
second region of homology，SRH)，在AAA家族
成员中高度保守，其保守氨基酸残基突变会导致
ATP 酶活性降低甚至完全失活。但 ATP 酶活性缺
陷的 SRH 突变体仍能发生与野生型 FtsH 相似的
ATP 诱导变构，说明 SRH 是在 ATP 水解过程中而
不是在ATP结合过程中发挥作用(Karata等1999)。
A A A 结构域具有 AT P 酶活性和分子伴侣活
性。其 ATP 酶活性不能独立行使功能，是 FtsH
水解底物的前提条件。ATP 的结合和水解能够引
起大肠杆菌FtsH和酵母i-AAA蛋白酶的构象变化，
变构可以调节蛋白水解位点和解折叠(伸展)底物间
的接近程度，便于随后的蛋白水解( L a n g e r
2000)。同时，AAA 结构域还执行分子伴侣活性
(chaperone activity)，一方面介导AAA结构域与解
折叠蛋白的相互作用，从而确保蛋白水解的特异
性(Langer 2000); 另一方面，分子伴侣活性还能
促进底物的解折叠，并将底物转移到蛋白水解活
性中心(proteolytic core) (Chiba等2000)。因此，
FtsH蛋白水解活性的发挥有赖于ATP 酶活性和分
子伴侣活性。在 A T P 结合、水解提供能量的前
提下，通过 AAA 结构域的分子伴侣活性对底物解
折叠，并将底物转移到蛋白水解活性中心，蛋白
水解才能正常进行。
2.3 锌离子结合模块(zinc-binding motif) 在FtsH
近 C 末端有一个锌离子结合模块(HEXGH)，与其
它锌离子金属蛋白酶活性位点(HEXXH，X 为非保
守氨基酸)一致，是蛋白水解活性中心(Schumann
1999)，二价锌离子(Zn2+)结合是催化活性必需
的。大肠杆菌FtsH的锌离子结合模块中保守的组
氨酸(H)、谷氨酸(E)残基突变，会导致FtsH完全
失去蛋白水解活性(Qu 等 1996；Jayasekera 等
2000)。
另外，大肠杆菌的FtsH的锌离子结合模块之
后有一个短的环状卷曲模块(coiled-coil motif)，预
计能形成一个亮氨酸拉链(leucine zipper)结构
(Shotland等 2000)，其中3个高度保守的亮氨酸
残基突变会导致FtsH蛋白不能降解底物(热激转录
因子 s32 和 l噬菌体 C Ⅱ蛋白)，但不影响其 ATP
酶活性，表明环状卷曲模块也是FtsH的一个重要
结构元件。
3 FtsH的生物学功能
3.1 FtsH的蛋白酶功能 FtsH广泛分布于原核生物
和真核生物中，其生物学功能也多种多样(表 1)。
AAA 蛋白酶介导细菌、线粒体和叶绿体中膜蛋白
的降解，调节蛋白的质量平衡；作为 A A A 蛋白
酶家族的一员，FtsH也是避免蛋白(或自由亚基)
有害积累的质量控制体系的一部分。FtsH负责细
菌原生质膜、线粒体膜、叶绿体膜上的未装配蛋
植物生理学通讯 第42卷 第1期，2006年2月 151
白的降解(Ostersetzer和Adam 1997；Lindahl等
2000)，通过及时降解非复合体形式的自由亚基
(SecY，H+-ATPase F0复合体的a亚基) (Kihara等
1995；Akiyama 等 1996)，避免其可能的有害积
累。
3.1.1 在原核生物中的功能 FtsH是许多原核生物
生长必需的能量依赖型蛋白酶( T o m o y a s u 等
1993；Duwat等 1995；Herman等 1995；Beier等
1 9 9 7 ) 。在大肠杆菌中 f t s H 缺失是致死的
(Jayasekera等 2000); 枯草杆菌ftsH缺失也会导致
严重的生长缺陷。FtsH不仅参与生物体内正常的
代谢调节过程，而且与多种逆境胁迫响应密切相
关。在大肠杆菌、枯草芽孢杆菌、乳酸乳球菌、
幽门螺杆菌、酒类酒细菌、新月柄细菌等多种细
菌中都发现了热诱导的ftsH (Deuerling等1995；
Herman等 1995；Duwat等 1995；Beier等1997；
Fischer等 2002；Bourdineaud等2003)。大肠杆
菌和新月柄细菌的FtsH能够通过降解热激转录因
子 s32调节热激反应(Herman等 1995；Fischer等
2002)。枯草芽孢杆菌的ftsH能被热和高渗条件诱
导(Deuerling等1995)，ftsH敲除的枯草芽孢杆菌
表现对盐和热胁迫敏感(Deuerling等1997); 而乳酸
乳球菌ftsH的插入突变体表现为对盐、热和冷胁
迫敏感(Nilsson等1994)。
3.1.2 在真核生物中的功能 真核生物的FtsH同系
物首先是在酵母线粒体中确定的，酵母线粒体中
有3个 FtsH同系物，它们在线粒体内膜上形成两
种高分子复合体。异源六聚的 m-A A A 复合体由
Yta10p和Yta12p组成，功能结构域面向线粒体基
质；而同源六聚的 i-AAA 复合体，由 Yta11p 组
成，其功能结构域面向内膜空间(Arlt等1996)。酵
母线粒体m-AAA蛋白酶失活损伤呼吸能力(Langer
2000)，在缺少i-AAA蛋白酶亚基Ymelp的酵母细
胞中也检测到呼吸受损和线粒体形态异常等缺陷，
表明 FtsH 蛋白对于正常的线粒体功能是必需的
(Arnold和Langer 2002)。从豌豆中分离鉴定的一
种线粒体FtsH，可能参与线粒体膜上ATP 酶亚基
9的累积(Kolodziejczak等 2002)。在人体中也发现
线粒体FtsH 的同系物(AFG3L1、AFG3L2 和 SPG7)
(Juhola 等 2000)，SPG7 突变引起神经变性疾病
(Casari等1998)。
叶绿体FtsH同系物最早通过免疫杂交确定存
在于菠菜叶片中(Lindahl等 1996)，随后从拟南芥
(Lindahl 等 1996)、烟草(Seo 等 2000)、苜蓿
(Ivashuta等 2002)和辣椒(Hugueney等1995)等植物
中分离到定位于叶绿体的FtsH同系物的基因。高
等植物中的叶绿体FtsH家族成员众多，在拟南芥
中已发现的12种FtsH成员中，有9种定位于叶绿
体中(Sakamoto等 2003)。AtFtsH1参与D1蛋白光
氧化损伤产物 23 kDa 肽段的降解(Lindahl 等
2000)。 AtFtsH5 (VAR1)和AtFtsH2 (VAR2)参与光
保护和类囊体发育过程(Sakamoto等 2002)，两个
基因突变都会引起叶片花斑和对光抑制敏感性提
高。AtFtsH1、AtFtsH6和 AtFtsH8的 T-DNA插入
突变体则没有上述两种表型(Sakamoto 等 2003)，
表明它们具有其他未知的功能。烟草叶绿体FtsH
蛋白同系物 DS9 表达降低能增强叶片对病毒侵染
的超敏反应，说明其与植物抗病性有一定关系
(Seo等 2000)。这些叶绿体FtsH有些是组成型表
达(如 DS9)，有些则受光(AtFtsH1、AtFtsH5、
AtFtsH2)或低温(苜蓿 ftsH)等因子调节(Seo 等
2000；Ivashuta 等 2002)。
3.2 FtsH的分子伴侣功能 近年来研究发现，FtsH
蛋白除了作为蛋白酶发挥功能外，还作为分子伴
侣参与蛋白的装配和折叠(Akiyama 等 1994)，这
种分子伴侣功能独立于它的蛋白酶功能之外
(Jayasekera等 2000)。大肠杆菌FtsH能调节脂多
糖生物合成的关键调节酶LpxC [NDP-3-O-(R-3-
hydroxymyristoyl)-N-acetylglucosamine deacetylase,
LpxC (envA)基因产物]水平稳定；FtsH 缺失时，
LpxC 调节失衡并导致细胞死亡(Ogura 等 1999)。
大肠杆菌FtsH突变体还能引起SecY-PhoA等杂合
蛋白转运停滞[SecY的胞质结构域的末端与碱性磷
酸酶成熟序列 PhoA 融合，SecY 是一个膜内在蛋
白(the integral inner membrane protein)，能与SecE
和 SecG 形成易位子，辅助胞质外蛋白的分泌]及
一些蛋白的异常定位[外周胞质酶b-内酰胺酶和外
膜蛋白(the outer membrane protein) OmpA] (Akiyama
等 1994)，表明 FtsH 参与某些输出蛋白的转运，
它可能通过扮演分子伴侣作用，使这些蛋白在通
过内膜的过程中保持一种可转运的状态。研究发
现，分子伴侣 GroE 的过量产生能够减轻 FtsH 缺
植物生理学通讯 第42卷 第1期，2006年2月152
失导致的蛋白输出缺陷(Shirai等1996)，进一步证
实了 FtsH 的分子伴侣功能。另外，FtsH 能与变
性的碱性磷酸酶相互作用(Akiyama 等 1998)，说
明FtsH具有与变性蛋白结合的能力，且被结合蛋
白不被水解，这也是分子伴侣所具有的特征。迄
今为止，关于FtsH的分子伴侣功能的研究证据多
来自原核生物，对高等植物中FtsH的分子伴侣功
能尚未见报道。
4 FtsH的底物识别机制
在原核生物中已经鉴定了多种FtsH 的底物，
主要是膜蛋白(SecY 蛋白，质子ATP 酶 F0 部分的
a亚基，YccA 等)和胞质调节蛋白(如热激转录因
子s32、LpxC、lCⅡ等) (Tomoyasu等1993；Kihara
等 1995；Akiyama 等 1996；Shotland 等 1997；
Ogura等1999)。植物中膜蛋白复合体的未装配亚
基(如细胞色素复合体的Rieske Fe-S蛋白)以及和光
氧化伤害蛋白(如光系统Ⅱ反应中心D1 蛋白的 23
kDa片段)均可为FtsH降解(Ostersetzer和 Adam
1997；Lindahl 等 2000)。
FtsH识别底物需要底物的N端或 C端具有特
定的序列。如YccA在体内被FtsH降解时需要FtsH
识别其N端足够长度的序列(20个氨基酸残基或者
更长) (Chiba等 2000)，这一识别序列在氨基酸序
列上是多种多样的。Herman 等(1998)研究表明，
大肠杆菌FtsH能降解一个C末端被SsrA (由11个
氨基酸残基组成，其中大多数是非极性的)或非极
性五肽所修饰的胞质蛋白。SsrA和其它的非极性
C 末端能被蛋白酶或分子伴侣所识别。同样，光
系统Ⅱ的 D1 反应中心蛋白不能为 FtsH 降解，而
其初级切割产物中23 kDa片段则可以作为降解底
物，说明该片段带有的非极性C末端能被FtsH特
异识别(Langer 2000)。FtsH蛋白本身也存在与底
物结合的区域，如酵母 FtsH 的同系物Yta11p 的
AAA 结构域的 N 端有一个底物结合区域(Langer
2000)。
FtsH介导的蛋白水解活性可以被调节。大肠
杆菌的HflkC和YccA蛋白可以与FtsH六聚复合体
结合，作为 FtsH 复合物的组成部分，对 FtsH 活
性进行调节(Schumann 1999); 还有一类调节子是
由特定基因编码且在适宜条件下合成的小肽。l
噬菌体编码的CⅢ蛋白可以调节FtsH的蛋白水解
活性(Herman 等 1995)，枯草芽孢杆菌spoVM 基
因编码的小肽(26个氨基酸残基)也能够抑制FtsH
的蛋白水解酶活性(Cutting等1997)。Prohibitins在
哺乳动物系统中是肿瘤抑制因子，在酵母中是线
粒体 A A A 蛋白酶的蛋白水解活性的负调节子
(Arnold和Langer 2002)。
5 结语
由于FtsH功能的多样性，所以其与细胞内诸
多代谢活动和发育进程相联系。目前虽然对其蛋
白酶活性有了一定研究，特别是在原核生物中研
究比较深入，但仍然有许多问题没有解决，例
如：(1) FtsH如何识别不同底物蛋白并介导其降解
过程？ FtsH 能够识别多种类型的底物蛋白(s32、
lC Ⅱ、lC Ⅲ等)，即使同一种底物在体内和体外
降解也有很大区别。大肠杆菌s32在体内不能直接
被FtsH降解，必须先与DnaK 系统相互作用(DnaK
系统是大肠杆菌中的分子伴侣系统，可能负责部
分解折叠)且依赖ATP水解，但在离体条件下则不
需要借助 D n a K 系统就可以完成蛋白水解过程
(Schumann 1999)。相反，lCⅡ的蛋白水解仅依
赖于 ATP 水解，而 lC Ⅲ的蛋白水解即使在 DnaK
分子伴侣机构和 ATP 水解都缺乏的情况下也能发
生，表明FtsH可以介导不同的蛋白水解途径。(2)
FtsH在细胞代谢和发育过程中表现出调节方式的
多样性。FtsH不仅参与受损蛋白、解折叠蛋白及
未组装形式的自由亚基态蛋白的质量控制，还可
以通过作用于一些调节因子(如 s32、lC Ⅱ、LpxC
等)，从而控制热激反应、溶源/裂解等多种细胞
活动(Tomoyasu等1993；Kihara等1995；Akiyama
等1996；Shotland等1997；Ogura等1999); 而且
F t s H 的蛋白酶活性受多种调节蛋白的调节
(Schumann 1999)，充分显示出FtsH 的功能及作
用方式的多样性、复杂性。此外，FtsH 蛋白还
具有 ATP 酶活性和分子伴侣活性，其 ATP 酶活性
是否受其它蛋白调节？FtsH是否需要与其它的分
子伴侣或蛋白酶相互作用而降解一些底物蛋白？
(3)许多来自原核生物和真核生物的研究都表明，
FtsH 与热激、高渗、光胁迫、冷诱导、病害等
逆境胁迫有着不可分割的联系(Deuerling等1995；
Herman等 1995；Lindahl等 2000；Seo等 2000；
Ivashuta等 2002；Sakamoto等 2002)，说明FtsH
植物生理学通讯 第42卷 第1期，2006年2月 153
参与胁迫反应，但其确切的作用机制还不清楚。
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