全 文 ：植物生理学通讯 第 43卷 第 5期，2007年 10月 941
微丝骨架在植物细胞信号转导中的作用
张永梅 1，吴忠义 2，于荣 1,*
1首都师范大学生命科学学院，北京 100037；2北京市农林科学院北京农业生物技术研究中心，北京 100090
Role of Microfilaments in Signal Transduction of Plant
ZHANG Yong-Mei1, WU Zhong-Yi2, YU Rong1,*
1College of Life Sciences, Capital Normal University, Beijing 100037, China; 2Beijing Agro-Biotechnology Research Center, Beijing
Academy of Agriculture and Forestry Sciences, Beijing 100090, China
提要：文章从小G蛋白、离子浓度和肌醇磷脂信号系统等方面阐述植物细胞微丝骨架与细胞信号转导的关系。
关键词：微丝骨架；信号转导；微丝结合蛋白
收稿 2007-05-14 修定 2007-09-10
资助 北京市科委科技新星项目(2003B34)和国家自然科学基
金(3 0 6 0 0 3 1 8、3 0 4 0 0 2 2 8 )。
* 通讯作者(E-mail：yu rong@mai l.cnu.edu.cn；Tel：
01 0-68 90 16 92 )。
细胞骨架是细胞的结构之一。它在细胞形态
维持、物质运输和细胞分裂中均有作用，尤其是
在细胞信号转导中的作用越来越受到人们的关注。
微丝骨架(microfilament cytoskeleton，F-actin)是细
胞骨架的一种，主要由球形肌动蛋白单体( G -
actin)和微丝结合蛋白(F-actin binding protein)组成，
有高度动态不稳定性，即在体内和体外均可根据
一系列信号分子的调节而发生解聚和聚合反应。
植物中已经鉴定的微丝结合蛋白有微丝解聚因子
(actin-depolymerizing factor，ADF)和抑制蛋白
(profilin)，它们协同调节微丝的动力学特性(Kost
等 2002)。
过去，细胞骨架的重排一度被认为是信号通
路的终点(end-point)，现在越来越多的证据表明
微丝骨架主动参与到信号转导的各个环节，微丝
骨架的排布和动态转换(turn-over)是和信号传递的
许多过程联系在一起的(Stradal和 Scita 2006)。信
号系统网络中有很多直接或间接影响微丝骨架的因
子，如小 G 蛋白、离子浓度、酯类和环核苷酸
水平等，它们将胞外信号转化为胞内信息，改变
微丝骨架的形态学和动力学特性(Staiger和Hussey
2003)，进而影响到细胞相应的生理功能。除了
直接作用于肌动蛋白本身之外，许多信号分子也
可以作用于ADF和抑制蛋白等微丝结合蛋白而影
响微丝的动力学活性(Feijó等 2004)。
迄今，动物微丝骨架在信号转导中作用的研
究已取得很大进展，虽然植物细胞在这一领域中
的研究晚于动物细胞，但进展很快。本文就植物
微丝骨架参与细胞信号转导的研究进展作介绍。
1 小G蛋白
小G蛋白是细胞信号网络中的一员，参与调
节细胞骨架重排、花粉管伸长、根毛发育及激素
信号转导等多种细胞生物学过程。ROP (Rho-re-
lated GTPases from plant)是小G蛋白Rho家族中的
一员，它与 Rho家族中的 CDC42、RAC、RHO
来源于共同的祖先，是植物中所特有的 R h o
GTPases。它感受外界信息，通过激活 RIC (Rop-
interactive CRIB motif-containing)蛋白、活性氧和
微丝结合蛋白等多种下游靶分子影响微丝骨架的动
力学，进而调控生物体内的一系列生理反应。
1.1 RIC蛋白 Wu等(2001)从拟南芥中分离出一种
含CRIB (Cdc42/Rac-interactive binding)结构域的蛋
白，命名为 RIC蛋白，RIC只与结合GTP的ROP
反应而不与结合GDP的ROP反应。质膜上的鸟苷
酸交换因子(guanine nucleotide exchange factors，
GEFs)将小G蛋白转化为结合GTP的活化态，这
种活化的GTP表现出固有的微弱的GTPase活性，
需要在GTPase 激活蛋白(GTPase active proteins，
GAPs)的作用下将GTP水解使小G蛋白恢复静息状
态。拟南芥GAP存在特殊的 CRIB区域，能引导
GAP和Rop结合，直接调节Rop活性(Wu等2000)。
CRIB是植物特有的结构域，动物和真菌的GAP不
会有此结构。Cdc42/Rac的许多下游效应因子中
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都含有 CRIB，因而它们可与特定的 Rop GAP结
合而激活 Cdc42/Rac。　
近年来的研究表明：ROP控制微丝骨架的组
装(Geldner等 2001；Friml等 2002)，微丝骨架及
其动态变化对花粉管顶端生长非常重要( G u 等
2005)。ROP1位于花粉管顶端细胞的质膜上，可
以激活下游 R I C 3 和 R I C 4 两个相互牵制的
(counteract)信号通路调节花粉管的生长(Hwang等
2005)。GEFs和GAPs都含有能和 Ca2+或 Ca2+感
受器(sensors)结合的结构域，可以和 Ca2+结合而
被激活，Ca 2+ 浓度的变化能影响 RO P 的活性。
ROP1通过 RIC3途径促使细胞外 Ca2+内流，花粉
管顶端细胞内[Ca2+]cyt浓度升高，高浓度的Ca2+促
进 F-肌动蛋白的解聚；当Ca2+浓度升高到一定水
平 [即阈值(threshold level)]时，GTP-ROP和GDP-
ROP 的循环速度降低，造成 ROP 1 活性减弱；
RIC4和活化态的 ROP1结合后定位在花粉管顶端
细胞的质膜上，可以促进 F-肌动蛋白的聚合，稳
定花粉管顶端的微丝骨架，而使 Ca2+水平保持在
阈值之下。RIC4介导的微丝组装有利于将囊泡运
输到生长点，但不能使囊泡和生长点的质膜融
合，而受RIC3调节的Ca2+则能促进囊泡与质膜顶
端融合，于是生长得以进行。RIC4超表达能稳
定烟草花粉管顶端的微丝，因而正常的极性生长
受抑，取而代之的是去极性生长( depol a r i z ed
growth) (Gu等 2005)。用微丝特异性抑制剂 LatB
(Latrunculin B)处理 RIC4超表达的花粉管，促使
微丝解聚，于是花粉管恢复极性生长(polar ized
growth) (Fu等 2001)。在花粉管生长过程中，显
微注射野生型ROP1 (ROP1和GST的融合蛋白)可
以在花粉管顶端的肌动蛋白自由区(actin-free zone)
诱导形成新的 F-肌动蛋白，并提高花粉管的生长
速率，推测增加的 F-肌动蛋白可以为细胞器和大
分子物质沿细胞骨架运输提供更多的通道，使运
输更加便利，从而为 Rop和微丝组装在控制植物
顶端生长中起作用的论点提供了直接证据(Zhao和
Ren 2006)。
拟南芥表皮细胞的形态建成过程，最初由五
角形或六角形细胞沿着叶片的长轴形成长的多角形
细胞，而后多角形细胞向相邻细胞伸出多个凸起
或者局部横向生长，而相邻细胞的相应部位凹陷
形成缺刻，最后形成相互嵌合(interlocking)的表皮
细胞，这一现象是通过 ROP2协同调节下游 RIC1
和RIC4两个靶蛋白实现的，这两条信号通路在空
间上彼此独立(Fu等 2002)。ROP2可激活 RIC4而
促进微丝的组装，于是表皮细胞局部伸出凸起
(lobes)，同时 ROP2又抑制 RIC1的活性。RIC1
促进周质微管的组装，抑制局部表皮细胞生长，
使之向内凹陷，形成叶片缺口或锯状齿
(indentation)，rop2和 ric4突变体可增强 RIC1对
周质微管的作用，说明 ROP是负调节 RIC1-周质
微管(RIC1-MT)之间作用的。RIC1不仅可抑制表
皮细胞局部伸出突起(localized outgrowth lobes)，
还会反过来抑制凹处ROP2的活性，ric1超表达可
削弱 ROP2-RIC4之间的作用，而敲除 ric1的突变
体能增强 ROP2-RIC4的相互作用。另外，ric1基
因敲除的突变体不能改变ric4基因敲除突变体的表
型，这和 RIC1通过 ROP2失活来下调 RIC4是一
致的。RIC1负调控 ROP2-RIC4信号通路，但这
种调控是依赖于RIC1促进MT组装这条信号通路
的(Fu等 2005)。由此可见，ROP可以控制周质
微管和微丝骨架的组装(Yang 2002)，细胞骨架成
分反过来也可反馈调节 ROP GTPase的活性。
1.2 活性氧 活性氧(ROS)的产生依赖于NADPH氧
化酶的活性，植物中 N AD PH 氧化酶的活性与
ROPs 有关。跨膜的NADPH氧化酶产生的过氧化
阴离子可以在植物质外体(apoplast)中超氧化物岐化
酶的催化下传递给H2O2 (已知H2O2可以激活保卫细
胞的 Ca2+通道)，在过渡金属如 Fe2+、Cu2+的存在
下形成 ROS [如：氢氧基(·OH)]，直接和生物靶
分子相互作用。另外NADPH氧化酶的氨基端包括
两个EF手型结构(EF-hand motif)说明它可能是Ca2+
结合蛋白，为 Ca 2+激活后即呈现出 ROS 活性。
RHD2是编码NADPH氧化酶亚单位有缺失的拟南
芥 rhd2 (root-hair defective 2)突变体中的NADPH
氧化酶。有人认为该信号通路是这样的，ROPs
接受外来刺激(如病原刺激)后，激活 RHD2，产
生的ROS可以激活质膜上超极化的Ca2+通道，以
利于 Ca2+内流，进一步影响微丝骨架的组装和调
节拟南芥根的生长(Foreman等2003)。有报道发现
rhd2突变体根毛变短，在根尖中检测不到 Ca2+的
浓度梯度(Wymer等 1997)，用 ROS处理 rhd2突
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变体的根可以部分抑制突变体的表型，说明 ROS
的产生确实是与NADPH氧化酶活性有关。由此可
见植物微丝骨架的改变与 ROS的产生紧密相关。
1.3 小G蛋白激活的微丝结合蛋白
1.3.1 抑制蛋白 抑制蛋白是一个高度保守的小分
子蛋白，其活性依赖 Ca2+浓度变化，即它与肌动
蛋白单体结合需要 Ca2+。胞内抑制蛋白浓度很高
且和ATP-肌动蛋白有高亲和性，所以胞内大部分
的G-肌动蛋白都以抑制蛋白 -肌动蛋白复合体形
式存在。抑制蛋白可以和富含脯氨酸的蛋白结
合。微丝的成核和延长过程可被一些蛋白或蛋白
复合体催化，其中研究比较多的是Arp2/3复合体
(actin-related protein 2/3 complex)和 formin。
在动物和酵母细胞中，Arp2/3复合体的活性
可受一些成核促进因子如：WASP (wiskott aldrich
syndrome protein)蛋白家族的控制，这些蛋白和
ROP GTPase以及含有SH3-和WW-结构域的蛋白
相互作用，影响微丝的重组。WASP是富含脯氨
酸的蛋白，WAVE是哺乳动物中WASP的类似
物，WASP/WAVE蛋白家族含有 CRIB结构域，
能和 ROP GTPase结合。WASP/WAVE的 C端有
一个保守的VCA (ver-proline, cofilin and acidic)结
构域，其中 V 为脯氨酸区(ver -prol ine)，能和
PLCγ1等含有 -SH3结构域的蛋白和分子结合；C
为 cofilin同源区，cofilin是一种微丝结合蛋白，
激活后能加速 F-肌动蛋白的解聚；A为酸性区可
以和CRIB上游的碱性区相互作用，形成自身铰链
闭合结构，抑制VCA结构域与Arp2/3复合物的结
合，阻止WASP的 cofilin区解聚肌动蛋白，也可
阻止G-肌动蛋白单体与 ver-proline区的结合，而
Arp2/3复合物的激活和G-肌动蛋白单体对于肌动
蛋白的成核反应是必需的。Rho GTPase家族, 尤
其是Rac和Cdc42与WASP蛋白的CRIB基序结合
后能打开WASP的自身铰链闭合结构, 暴露其VCA
结构域，使WASP/WAVE、Arp2/3复合体和G-
肌动蛋白形成三聚体，启动肌动蛋白的成核反应
(Pantaloni等 2001)，也可以结合到微丝的侧端
上，启动微丝的分支，形成树枝状的微丝结构
(Deeks等 2004)。到目前为止植物中还没有发现
Arp2/3复合体。但功能互补分析表明，Arp2/3复
合体的 7个亚单位的同源物(homolog)在植物中已
经发现(Saedler 等 2004)，拟南芥Arp2/3复合体突
变体表型比野生型植物在形态上有很大变化，
如：表皮毛变得扭曲，茎有不正常的增厚；根
毛短粗、略呈波浪形；Arp2/3复合体亚单位的突
变体中也得到同样的结果(Mathur等 2003)。 但是
也有报道说拟南芥的Arp2/3突变体对根尖和花粉
管不起作用(Bannigan和 Baskin 2005)。
植物 formins分为第一类(groups I)和第二类
(groups II) 两类。AFH1 (Arabidopsis FH1)是拟南
芥二十多个异构体中的第一类 formins，细胞外结
构域和跨膜结构域共同组成AFH1的N端，其 C
端含有一个约400个氨基酸残基的FH2 (formin ho-
mology 2)区域(Higgs和 Peterson 2005)和与之相邻
的富含脯氨酸的长度多变的 FH1区域，N端和 C
端之间区域和其他AFHs或其他种类的 formins基
本没有序列相似性，称为可变区。动物和酵母中
的FH1和FH2为保守性不高的结构域包围着，Rho
GTPases结合到 formins的N端使其激活，C端释
放出来，FH1和 FH2将抑制蛋白 -肌动蛋白组装
到 F - 肌动蛋白上，该段微丝还可以继续延长，
formins和不断延长的F-肌动蛋白正端结合，使帽
子蛋白(capping protein)不能结合到 F-肌动蛋白的
正端，而更多的抑制蛋白 -肌动蛋白则可以组装
到 F-肌动蛋白上，这样就形成了多分支的网络状
微丝骨架结构(Kovar 2006)。但是到目前为止在植
物中还没有发现与动物及真菌 fo r mi ns 的 R ho
GTPases同源的区域。AFH1是一个成核因子，能
够将植物的抑制蛋白-肌动蛋白组装成新的F-肌动
蛋白，成核之后AFH1不再结合到延长的 F-肌动
蛋白正端而转移到 F - 肌动蛋白的侧部( K ov a r
2006)。近来有实验表明，AFH1的表达水平和活
性能影响花粉管的生长，低水平AFH1可刺激花
粉管生长，但AFH1超表达能使花粉管变粗、直
径增大、生长去极化，在细胞膜到细胞质之间产
生比野生型更多束状的肌动蛋白丝，表明 formins
是通过调节肌动蛋白丝的含量而调节花粉管径的。
AFH1通过N端使之锚定在细胞膜上，推测它可能
是外界刺激和微丝骨架之间的媒介，其在授粉期
间对介导雌性器官释放信号以调节花粉管生长是很
重要的(Cheung和Wu 2004)。
1.3.2 微丝解聚因子 ADF可以结合在微丝的负端
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使微丝解聚，对调节植物体内微丝骨架的变动很
重要。Chen等(2003)报道，ADF通过 Rac/Rop
GTPase介导的信号通路调节花粉管的生长，Rho
GTPase可促使ADF的第六位 Ser (Ser-6)磷酸化，
改变它与肌动蛋白的结合活性，进而影响微丝的
重组。Rac/Rop GTPase高表达可使烟草花粉管顶
端的微丝骨架解聚，并从极性生长转化为等方向
性(isotropic)生长，形成圆球形的顶端，烟草ADF
(NtADF)的高表达可以抑制NtRac (烟草的Rac/Rop
GTPase)的作用。用非磷酸化的丙氨酸代替第六
位 Ser，可增加NtADF对NtRac的抑制作用，用
天冬氨酸(含 -COOH，可以被磷酸化)在相同的位
置代替 Ser后，减小了NtADF对NtRac的抑制作
用，而且花粉粒中的NtRac1高表达可以显著提高
非磷酸化ADF的磷酸化速度，说明NtADF的第六
位 Ser磷酸化对NtADF参与到Rac/Rop GTPase所
介导的信号通路很重要。
AIP1 (actin-interacting protein 1)是 ADF的协
同操纵子(co-operator)，可以增强ADF活性，在
植物微丝细胞骨架装配中起作用。无 AD F 时，
AIP1基本上不和微丝作用，有ADF时，AIP1可
以微弱地盖在 F-肌动蛋白的正端，也可以直接和
ADF结合，增强ADF的活性。植物AIP1在有ADF
的情况下是一个成帽因子(capping factor)，可阻
止抑制蛋白 -肌动蛋白结合于F-肌动蛋白的正端，
但 G- 肌动蛋白可以继续结合在 F- 肌动蛋白上。
RNAi (RNA interference)引起拟南芥AIP1基因沉默
后，拟南芥表型即发生变化，微丝骨架遭到破
坏，认为这是RNAi减弱了微丝骨架的解聚和聚合
之间的动态变化，从而促进微丝成束(Ketelaar等
2004)。
2 离子浓度
微丝骨架装配依赖于周围环境的离子浓度，
在 Ca2+和低浓度的Na+、K+溶液中，微丝趋于解
聚成G-肌动蛋白；在Mg2+和高浓度的 Na+、K+
溶液中，G-肌动蛋白则装配成 F-肌动蛋白，新
的G-肌动蛋白掺入到微丝末段，于是微丝延伸。
细胞骨架作为离子的“靶目标”之一(Holdaway-
Clarke和Helper 2003)，其动力学活性受各种离子
不同程度的调节。
2.1 Ca2+离子浓度 胞质中的Ca2+在植物细胞信号
转导网络中占重要地位(Hetherington和 Brownlee
2004；Harper等 2004)，许多影响微丝骨架的动
力学特性的信号因子如光、温度、氧胁迫和ABA
等都是通过 Ca2+进行信号转导，这也是细胞完成
各种生命活动所必需的。近来的遗传学证据表
明，C a 2 + - A TP a s es 对花粉管的生长是必要的
(Schiott等 2004)，Ca2+-ATPase可以逆浓度梯度将
Ca2+从浓度低的部位运输到高浓度部位，低浓度
的 Ca2+促使微丝骨架聚合，微丝骨架可以将囊泡
运输到生长点，Ca 2+ 促进囊泡与质膜顶端融合
后，实现生长，而高浓度的 Ca2+促使微丝骨架解
聚，花粉管的生长即朝向 Ca2+浓度高的部位，由
此说明通过 Ca2+和微丝骨架的变化可以影响花粉
管的生长方向和生长速度。花粉管内的胞质环流
与微丝骨架紧密相关，用Lat B破坏花粉管顶端的
微丝骨架系统后，胞质环流即停止。Kohno和
Shimmen (1988)报道花粉管内的胞质环流受Ca2+和
肌球蛋白调节，肌球蛋白能为细胞器沿微丝骨架
运动提供动力，高浓度的 Ca2+可以促进微丝骨架
的解聚，也可以抑制肌球蛋白的活性，影响胞质
环流，这些结果为认为微丝骨架作用于胞质环流
的观点提供了又一个证据。钙调素(calmodulin，
CaM)普遍存在于高等植物细胞质外体中，它在细
胞增殖和花粉管萌发中起作用。花粉管细胞质膜
上的异三聚体G蛋白、磷酸肌醇和胞内的 Ca2+参
与此信号转导通路(Ma等 1999)，为Ca2+活化的细
胞外CaM与其膜受体结合并将其激活，进而活化
异三聚体 G蛋白，于是胞质中游离 Ca 2+浓度增
加，微丝骨架解聚。拟南芥的保卫细胞细胞壁上有
分子量为17 kDa的 CaM，推测 CaM通过诱导保卫
细胞中[Ca2+]cyt的升高，导致微丝骨架解聚，进
而促进气孔的关闭，但关于 CaM的受体、胞外
CaM诱导微丝骨架解聚的机制还需进一步研究
(Xiao等 2004)。Ca2+还可以和抑制蛋白相互作用
来调节肌动蛋白的动力学活性，有报道说抑制蛋
白可以减少高 Ca2+区肌动蛋白纤维含量(Kovar等
2000)，抑制蛋白对肌动蛋白单体有高亲和性，当
细胞需要聚合肌动蛋白时，抑制蛋白 -肌动蛋白
复合体释放肌动蛋白单体。将高浓度的抑制蛋白
显微注射到紫露草的雄蕊毛细胞中后，几分钟内
就通过破坏肌动蛋白网络而抑制胞质流动和胞质分
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裂(胞质分裂是依靠细胞骨架结构即成膜体来实现
的)，推测这是由于抑制蛋白螯合了绝大多数的肌
动蛋白单体，以致细胞内微丝骨架只能维持正常
的解聚平衡，并不发生任何新的聚合( C l e a r y
1995)。
2.2 H+离子浓度 ADF的活性依赖于胞内 pH值变
化，对周围的 pH 环境很敏感，据报道在花粉管
的顶端有一个pH梯度，即有一个与生长相关联的
酸性顶端和位于顶端下的碱性的区域。一个稍微
碱性的环境对 A D F 的微丝解聚活性是有利的
(Bamburg等 1999)，富含ADF的肌动蛋白网位于
比花粉管顶端稍微碱性的细胞质中( H ep l e r 等
2001；Wilsen等 2006)。因此推测，在花粉管的
亚顶端(subapical region)，ADF可以传递外来的信
号使微丝骨架快速地解聚和聚合，形成适合花粉
管生长的微丝骨架形态。
拟南芥根中的中柱细胞(columella cell)胞质中
p H 值的瞬时增加与重力刺激的早期感知有关
(Fasano等 2001)。Blancaflor (2002)认为在植物的
向重性反应中微丝骨架会发生变化。一定浓度的
Lat B可破坏拟南芥根尖的微丝网络，从而更有利
于启动根对重力的感知，增强拟南芥根的向重性
反应，而且 Lat B处理后根的弯曲程度(curvature)
与侧部生长素浓度有关，将根内细胞侧部生长素
达到一定浓度时的拟南芥根水平放置时，微丝即
参与生长素的流出重新回到它们在质膜上的原来的
位置，于是根恢复垂直生长(Hou等 2004)。微丝
骨架还可以为生长素的极性运输提供运输通道和动
力，生长素沿着微丝骨架而流动，如果微丝骨架
系统受到细胞松弛素D破坏后，生长素的极性运
输即受到削弱(Butler等 1998)。笼化质子(caged
protons)光解后放出质子，以之阻断由重力刺激所
引起的中柱细胞质的碱化，则Lat B诱导的根弯曲
程度减小，侧部的生长素浓度降低，这说明碱性
环境对维持聚合态的微丝骨架是有利的。
2.3 K+ 离子浓度 一般认为气孔开关是由K+等渗透
调节物质进出保卫细胞导致水分运动引起的，但
细胞骨架在气孔运动中的作用很不清楚。有人曾
报道微丝结构对植物气孔保卫细胞的K+通道有调
节作用(Hwang等 1997)，由此认为微丝结构可能
参与气孔运动的调节。K+可以诱导气孔开放，气
孔用 Lat B处理后，微丝即解聚，K+诱导气孔开
放的作用即受到抑制，这进一步说明微丝可能参
与 K + 诱导的气孔开放过程 (黄荣峰和王学臣
1996)。黄荣峰等(1997)还认为微丝在无K+情况下
仍可调控气孔的开放，据此他们认为微丝对气孔
开放起直接调控作用，这种调控作用可能不依赖
于 K+，其具体调控方式或途径还有待进一步研
究。
3 肌醇磷脂信号系统
在动物细胞肌醇磷脂信号系统中，1,4,5-三
磷酸肌醇(IP3)和二酰基甘油(DAG)都可以激活下游
信号分子，将外界信号进行放大。在植物细胞中
已鉴定出与蛋白激酶 C (protein kinase C，PKC)功
能相当的蛋白激酶。有报道表明，二酰基甘油参
与花粉管和气孔的调节(Munnik等 1998)，说明肌
醇磷脂信号系统在植物细胞信号转导中也起作用。
3.1 磷脂酶D (phospholipase D，PLD) PLD可以
水解胆碱磷脂产生磷脂酸和 D A G而间接激活
PKC，介导植物细胞骨架的组装、防御反应、膜
运输等多种生物学过程。PLD含有钙调蛋白结合
域，通道开放剂、拮抗剂对异三聚体G蛋白的激
活以及热、冷和虫咬对膜的损伤都可以通过钙调
蛋白结合域和游离Ca2+激活PLD，激活的 PLD运
到质膜中水解胆碱磷脂。磷脂酸起离子载体的作
用，它可使更多的 Ca2+进入胞质，于是胞质中的
高浓度 Ca2+即促进微丝解聚。微丝骨架的状态也
能影响 PLD 的活性，体外实验证明，聚合的 F-
肌动蛋白能增强PLD的活性，而G-肌动蛋白则抑
制其活性(Samaj等 2002)。
哺乳动物的capping protein (CP)是一种参与调
节微丝动态组装的帽子蛋白，与 F-肌动蛋白的正
端有高亲和性，受磷脂如磷脂酸和 PIP2所调节，
它们和 CP结合后，CP即失活并从 F-肌动蛋白末
端释放出来，这样，在抑制蛋白存在下 F- 肌动
蛋白可以继续组装。拟南芥的CP是目前所知道的
真核细胞中唯一能被磷脂酸调节的微丝结合蛋白，
虽然拟南芥的 CP和肌动蛋白的结合能力比较弱，
但或多或少也能抑制微丝骨架的动态转换(Huang
等2003)。花粉管和悬浮细胞中的磷脂酸高表达可
以显著提高 F-肌动蛋白含量，这可能是通过去除
与 F-肌动蛋白结合的 CP后使 F-肌动蛋白得到组
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装所致(Huang等 2006)。与细胞器膜和与质膜相
关的磷脂酸诱导的CP失活会导致相应部位F-肌动
蛋白聚集，于是有人推测聚合态的微丝可能与细
胞和细胞器的运动有关( St a i ge r 和 B la nc hoi n
2006)。
3.2 磷脂酶C (phospholipase C，PLC) Rops、
PIP2 (phosphatidylinositol -4,5-bisphosphate)和微丝
骨架功能的调节之间关系密切，Rop5 (At-Rac2)可
以和位于花粉管顶端细胞质膜上的 PIP激酶(PIP-
kinase)作用产生 PIP2。PIP2也位于花粉管顶端细
胞质膜上，PLC催化水解产生 IP3和DAG，IP3扩
散到细胞质中并作用于胞内“钙库”上的钙通道
而刺激 Ca2+释放，通过调节 Ca2+浓度变化来影响
微丝骨架的组装，DAG可以激活膜上的PKC，通
过磷酸化修饰细胞骨架成分。植物中已鉴定出有
PLC活性的一些酶，此种酶分为两类：I型 PLC
是可溶性的，其优先作用的底物是磷酸肌醇
(phosphatidylinositol，PI)，需毫摩尔水平的 Ca2+；
II型 PLC主要结合在细胞质膜上，其优先作用的
底物是 PPI，可为微摩尔水平的 Ca2+完全激活。
微丝骨架可以通过微丝结合蛋白锚定到细胞
膜上，也可以直接与细胞膜上的脂类相互作用，
P IP 2 也能调节抑制蛋白和 A D F 的活性和定位
(Martin 1998)。抑制蛋白与G-肌动蛋白形成复合
体并结合在 F-肌动蛋白的末端，从而阻止肌动蛋
白进一步聚合。抑制蛋白含有 PIP2结合位点，对
PIP2具高亲合性，可抑制 PLC活性和 PIP2水解。
在静止细胞中，抑制蛋白大量和质膜上的 PIP2结
合形成一种“保护层”(一分子抑制蛋白至少可以
和十分子的 PIP2结合)，从而防止 PLC对 PIP2的
水解作用。细胞受刺激之后，受体酪氨酸激酶活
化，继而 PLC-γ序列中的几个酪氨酸磷酸化，后
者则可使抑制蛋白磷酸化与 PIP2解离，这样 PLC
可进一步水解 PIP2。ZmADF3是玉米中的微丝结
合蛋白，它可以和 PIP、PIP2结合，并通过抑制
PLC活性抑制 PIP2的水解，从而抑制 ZmADF3对
微丝的解聚作用(Gungabissoon等 1998)。
4 结语
细胞骨架成分感知细胞外环境刺激，与其他
信号分子协同作用共同调节细胞各种生命活动，
对外界刺激作出反应，形成一个复杂而庞大的信
号网络系统。有关植物微丝骨架在细胞信息传递
中的作用及其分子机制将是今后研究的焦点。其
中，Rop作为分子开关在花粉管和根尖发育过程
中的精确调控还有待进一步阐明；植物在冷、
热、盐、旱等环境胁迫下，一系列信号分子(如
ABA、NO等)如何与微丝骨架相联系，进而调整
其生理反应还了解甚少；一般认为，在细胞周期
中，核膜对于细胞骨架的组装是有利的(Stoppin
等 1994)，尤其在有丝分裂末期和早前期，但微
丝骨架在调节植物细胞周期的信号途径中是否有作
用呢？微丝骨架参与的信号通路中，是否有微丝
结合蛋白的参与，是否有与微管骨架成分的协同
作用，以及相应的作用机制是什么？这些都有待
进一步研究。
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